МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ Саратовский государственный университет имени Н.Г. Чернышевского

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ
РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
Саратовский государственный университет имени Н.Г. Чернышевского
Биологический факультет
УТВЕРЖДАЮ
Проректор по учебно-методической работе
__________________ Е.Г. Елина
"___" ________________ 2011 г.
Рабочая программа дисциплины
Биохимия и биофизика
Направление подготовки
050100 Педагогическое образование
Профиль подготовки
Биология
Квалификация выпускника
Бакалавр
Форма обучения
очная
Саратов
2011
1. Цели освоения дисциплины.
Цель освоения дисциплины: сформировать представление об основных
закономерностях химического строения и функционирования живой материи на
молекулярном и клеточном уровнях; познакомить с методами биологической химии,
биофизики; познакомить с характером взаимосвязи между химической структурой
компонентов клетки и их биологической функцией; дать представление о механизмах
химических превращений биомолекул и их регуляции в клетке, о взаимодействии между
клетками и окружающей средой с целью обмена веществом и энергией; дать современное
представление об основных разделах биофизики: термодинамики, миграции энергии,
транспорте веществ, биоэлектрических потенциалах и электропроводности систем.
Обосновать связь биофизики с биохимией и молекулярной биологией.
2. Место дисциплины в структуре ООП бакалавриата.
Цикл Б.3, вариативная часть, дисциплина изучается в 4 и 5 семестрах.
Для успешного освоения курса необходимы знания по неорганической, аналитической,
органической и биоорганической химии, физике. Биохимия опирается на основные
закономерности, преподаваемые в составе блока естественнонаучных дисциплин: математику
и информатику, физику, химию.
В процессе изучения биохимии затрагиваются вопросы, смежные с курсами генетики,
микробиологии, физиологии. Биохимия раскрывает химические принципы функционирования
живых систем и имеет ярко выраженную практическую направленность, являясь основой для
получения новых ценных соединений для медицины, биотехнологии, сельского хозяйства.
Знания биохимии и биофизики необходимы как предшествующие для освоения курсов
молекулярной биологии, иммунологии, биотехнологии, генетики, физиологии, человека и
животных, микробиологии, физиологии растений.
3. Требования к результатам освоения дисциплины:
В процессе освоения дисциплины формируются компетенции профиля «Биология» и
компетенции: ОК-1, ОК-2, ОПК-3, ОПК-4, ОПК-6, ПК-1, ПК-2, СК-1, СК-3, СК-4, СК-7, СК-8.
владеет культурой мышления, способен к обобщению, анализу, восприятию
информации, постановке цели и выбору путей её достижения (ОК-1);
способен анализировать мировоззренческие, социально и личностно значимые
философские проблемы (ОК-2);
владеет основами речевой профессиональной культуры (ОПК-3);
способен нести ответственность за результаты своей профессиональной деятельности
(ОПК-4);
способен к подготовке и редактированию текстов профессионального и социально
значимого содержания (ОПК-6);
способен реализовывать учебные программы базовых и элективных курсов в
различных образовательных учреждениях (ПК-1);
2
готов применять современные методики и технологии, в том числе и информационные,
для обеспечения качества учебно-воспитательного процесса на конкретной образовательной
ступени конкретного образовательного учреждения (ПК-2);
владеет основными биологическими понятиями, знаниями биологических законов и
явлений (СК-1);
способен объяснять химические основы биологических процессов и физиологические
механизмы работы различных систем и органов растений, животных и человека (СК-3);
способен ориентироваться в вопросах биохимического единства органического мира,
молекулярных основах наследственности, изменчивости и методах генетического анализа
(СК-4);
способен применять биологические и экологические знания для анализа прикладных
проблем хозяйственной деятельности (СК -7);
способен
к
самостоятельному
проведению
исследований,
постановке
естественнонаучного эксперимента, использованию информационных технологий для
решения научных и профессиональных задач, анализу и оценке результатов лабораторных и
полевых исследований (СК – 8).
В результате освоения дисциплины обучающийся должен:
Знать:
- принципы структурно-функциональной организации важнейших компонентов живой
материи, биополимеров (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов, липидов);
- основные метаболические процессы, протекающие в живых организмах, их взаимосвязь и
механизмы регуляции;
- закономерности энергетического обмена живых организмов (пути и формы аккумуляции и
расходования энергии живыми клетками);
- теоретические основы, достижения и проблемы современной биохимии и молекулярной
биологии.
Уметь:
- идентифицировать состав и соотношение биомакромолекул и других компонентов в
биологических материалах;
- критически анализировать полученные данные, грамотно представлять данные учащимся в
лаконичной форме.
Владеть:
- экспериментальными приемами исследования компонентов живой материи в модельных
системах и на биологическом материале;
- широким спектром аналитических методов и подходов биоорганической и биологической
химии, молекулярной биологии, иммунохимии
- должен быть подготовлен для работы в области медицинской и ветеринарной биохимии,
иммунологии, биотехнологии.
4. Структура и содержание дисциплины (модуля)
Общая трудоемкость дисциплины составляет 6 зачетных единиц, 216 часов.
3
3
1
Белки, строение, свойства, функции
1.1 Общая характеристика белков.
4
Аминокислоты как компоненты
белков
1.2 Структура белков. Физико4
химические свойства,
классификация белков
1.3 Простые и сложные белки.
4
Функции белков в организме
2
Ферменты как биокатализаторы.
2.1 Общие свойства ферментов
4
5.2
5.3
1
6
6.1
Самостоятельная
работа
9
2
опрос
2
9
2
2
2
4
опрос
3
10
2
4
опрос
4
11
5
12, 13
2
2
опрос
4
тест
4
6
14
2
2
2
4
опрос
4
7
15
8
16
2
2
2
4
5
5.1
8
2
3.3 Катаболизм углеводов
4.2
4.3
7
2
4
4
4.1
6
Формы текущего
контроля
успеваемости (по
неделям семестра)
Формы
промежуточной
аттестации (по
семестрам)
1
2.2 Методы определения активности. Коферменты, витамины
3
Строение и функции углеводов.
3.1 Строение и классификация
углеводов. Гомеостаз глюкозы в
организме
3.2 Синтез и распад гликогена
Подготовка к экзамену
Итого (108 ч.)
4
5
Модуль 1.
Практические
2
Семинары
1
Виды учебной работы, включая
самостоятельную работу студентов
и трудоемкость (в часах)
Лекции
Раздел дисциплины
Неделя семестра
№
п/п
Семестр
4.1 Структура дисциплины
4
4
2
2
2
2
2
2
4
2
опрос
2
4
опрос
36
60
Экзамен
2
16
26
6
Модуль 2.
Липиды: строение, функции, метаболизм
Строение и катаболизм липидов 5
1
2
9, 10
4
Катаболизм липидов
5
2
2
Анаболизм липидов
5
3
2
2
11
2
Метаболизм белков
Катаболизм белков и
5
4
2
2
аминокислот
12
2
Биосинтез белка.
5
5
2
2
13
2
Основные генетические
5
6
2
5
механизмы.
14
2
2
3
4
5
6
7
8
Общая характеристика структуры и функций биологических мембран.
Классическая модель строения
5
7
2
5
опрос
опрос
Контрольная
работа
опрос
опрос
Контрольная
работа
9
опрос
4
мембраны по Даниели-Давсону.
6.2 Виды мембранного транспорта.
6.3 Активный перенос сахаров,
аминокислот и ионов в живой
клетке.
Итого (108 ч.)
96 Всего (216 ч.)
5
5
5
15, 16
8
9
17
18
4
2
2
5
5
опрос
Контрольная
работа
72
132
Зачёт
2
18
34
2
8
34
10
16
4.2. Содержание дисциплины
Модуль 1. Биохимия
Раздел 1. Белки, строение, свойства, функции
Биохимия как наука, ее связь с другими науками. Белки, строение, свойства.
Аминокислоты как структурные компоненты белков. Классификация аминокислот, по
химической структуре, полярности, структуре радикала, способности синтезироваться в
конкретном организме. Физико-химические свойства аминокислот и пептидов, методы
фракционирования, определения соотношения аминокислот в белке. Значение белков в
питание, понятие азотистого баланса в организме.
Структура белков. Физико-химические свойства, классификация белков. Связи,
участвующие в формировании структуры белков. Уровни структурной организации белков:
первичная, вторичная, супервторичная, третичная и четвертичная. Возможности
восстановления денатурированных белков in vivo и in vitro. Методы исследования белков.
Функции белков в организме. Простые и сложные белки. Структурно-функциональная
характеристика простых белков растительного и животного происхождения. Характеристика
отдельных групп сложных белков, их отдельные представители. Гликопротеиды, их роль в
процессах клеточного узнавания. Нуклеопротеиды, общая характеристика. Нуклеиновые
кислоты, их строение, свойства, биологическая роль. Фосфопротеиды и липопротеиды.
Протеноиды.
Раздел 2. Ферменты как биокатализаторы
Общие свойства ферментов. Ферменты как биологические катализаторы.
Классификация ферментов. Специфичность действия ферментов. Коферменты, их
классификация. Характеристика отдельных групп коферментов. Роль витаминов в
построении молекул коферментов. Роль металлов в действии ферментов. Активаторы и
ингибиторы ферментов.
Методы определения активности ферментов. Механизмы ферментативного катализа.
Активный центр фермента. Фермент-субстратный комплекс. Элементы кинетики
ферментативных реакций. Регуляция биосинтеза ферментов, и регуляция активности
ферментов. Конститутивные и индуцибельные ферменты.
Раздел 3. Строение и функции углеводов.
Строение и классификация углеводов. Поступление углеводов в организм и их
превращение и доставка в клетки. Гомеостаз глюкозы в организме. Классификация и
особенности строения природных углеводов. Понятие об обмене углеводов. Биологическая
роль углеводов.
Катаболизм углеводов. Синтез и распад гликогена. Путь Эмбдена-Мейергофа-Парнаса
как главный путь окисления углеводов. Гликолиз, гликогенолиз. Брожение. Аэробное
окисление. Окислительное декарбоксилирование пирувата.
Синтез и распад гликогена - как механизм поддержания гомеостаза глюкозы в крови.
Энергетический баланс аэробного окисления углеводов. Глиоксилатный шунт.
Пентозофосфатный путь окисления углеводов, его химизм, биологическая роль, связь с
гликолизом. Цикл трикарбоновых кислот, как конечный этап окисления активного ацетата.
Модуль 2. Биофизика
Раздел 4. Липиды: строение, функции, метаболизм
5
Строение и катаболизм липидов. Классификация, строение основных представителей.
Особенности строения жирных кислот, их разнообразие. Особенности строения
триацилглицеридов. Фосфолипиды, сфинголипиды и гликолипиды. Холестерин и его
производные. Биологическая роль липидов.
Катаболизм липидов. Метаболизм липидов Гидролиз липидов в пищеварительном
тракте и тканях животных. Транспорт жирных кислот, химизм, энергетический баланс.
Окисление глицерина. Катаболиз липидов, -окисление жирных кислот. Перекисное
окисление липидов. Строение глутатиона и его функции.
Анаболизм липидов. Биосинтез липидов, ферменты биосинтеза липидов. Биосинтез
жирных кислот. Синтетаза жирных кислот, коферменты активного центра. Биосинтез жиров и
фосфолипидов, стероидов и терпенов.
Раздел 5. Метаболизм белков
Катаболизм белков и аминокислот. Метаболизм белков. Общая характеристика обмена
белков. Гидролиз белков. Дезаминирование аминокислот. Трансаминирование. Роль
глутамата в обмене аминокислот. Судьба аммиака в организме. Метаболизм безазотистого
остатка. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины (тистамин, триптамим,
серотонин) их активность и пути дезактивации. Кетогенные и глюкогенные аминокислоты.
Биосинтез белка. Биосинтез аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
Особенности обмена отдельных аминокислот. Связь обмена белков с углеводным обменом.
Основные этапы биосинтеза белка.
Основные генетические механизмы преобразования нуклеиновых кислот в ходе
биосинтеза белка. Репликация ДНК. Механизм репликации. ДНК-полимераза. Транскрипция,
основные этапы. Регуляция транскрипции. Трансляция. Роль различных видов РНК в процессе
трансляции. Структура и функции рибосом.
Раздел 6. Общая характеристика структуры и функций биологических мембран.
Классическая модель строения мембраны по Даниели-Давсону. Современные методы
изучения структуры мембран (электронная микроскопия, рентгеноструктурный анализ,
оптические и химические методы). Химический состав биологических мембран. Соотношение
белков и липидов в мембранах.
Виды мембранного транспорта: простая диффузия, облегченная диффузия, активный
транспорт. Пассивный транспорт веществ в клетки на примере переноса сахаров через
мембрану Схема пассивного транспорта.
Активный перенос сахаров, аминокислот и ионов в живой клетке.эУравнение кинетики
пассивного транспорта. Гипотетическая схема активного транспорта. Энергетика активного
транспорта. Роль АТФ-аз в переносе ионов через биологические мембраны.
Перечень лабораторных работ к дисциплине
1. Сравнение строения и аминокислотного состава различных белков с помощью цветных реакций.
2. Разделение аминокислот методом хроматографии.
3. Реакции осаждения белков.
4. Определение изоэлектрической точки белков.
5. Количественное определение белка методом Горнала.
6. Сложные белки (гликопротеиды, фосфопротеиды, нуклеопротеиды).
7. Витамины.
8. Исследование некоторых свойств ферментов.
9. Определение активности каталазы методом Баха и Зубковой.
10. Определение активности амилазы методом Вольгемута.
11. Химическое строение и свойства углеводов.
12. Количественное определение глюкозы методом Халтмана.
13. Анаэробное окисление углеводов.
14. Аэробное окисление углеводов.
15. Химические свойства и обмен липидов.
6
5. Образовательные технологии
В ходе реализации программы по курсу будут, наряду с традиционными лекциями,
лабораторными и семинарскими занятиями будут использованы следующие образовательные
технологии:
- интерактивное обучение — диалоговое обучение, в ходе которого осуществляется
взаимодействие преподавателя и обучаемого; вовлечение в процесс познания, максимального
количества учащихся, в атмосфере доброжелательности и взаимной поддержки. Для этого на
лекциях предполагается использовать систему презентации с демонстрацией отдельных задач
виртуального практикума;
- на лекциях и семинарах использовать образовательные технологии: «Мини-лекция»,
привлечение специалистов по реализации инструментальных методов анализа; разработка
«Проекта (схемы) исследования»; приобретение навыков работы на приборах; экскурсии в
центры коллективного пользования для знакомства с уникальным биохимическим
оборудованием;
 подготовка рецензий на научные статьи, подготовка рефератов и докладов на семинарах;
 привлечение студентов к научной работе на кафедре.
6. Учебно-методическое обеспечение самостоятельной работы студентов.
Оценочные средства для текущего контроля успеваемости, промежуточной аттестации
по итогам освоения дисциплины.
6.1. Темы докладов к семинарам по биохимии:
1. Современные методы исследования первичной структуры белка (определение N-, Cконцевых аминокислот; Секвенирование).
2. Хроматографические методы исследования белков.
3. Шапероны и шаперонины, характеристикаи функции в клетке.
4. Структурно-функциональные особенности коллагена и эластина.
5. Протеомика: возможности и перспективы.
6. История открытия и изучения ферментов.
7. Органоспецифические ферменты.
8. Изоферменты. Происхождение, принципы определения и медицинское значение.
9. Рибозимы, небелковые ферменты, их открытие и функции в клетке.
10. Токсические формы кислорода, их физиологическая роль и токсическое действие.
11. Перекисное окисление липидов, его роль в норме и развитии заболеваний.
12. Водорастворимые витамины группы B, как кофакторы ферментов.
13. Гомеостаз глюкозы в крови, механизмы его поддержания.
14. Растительные полисахариды – характеристика, функции.
15. Пути распада и биосинтеза протеиногенных аминокислот.
16. Биосинтез и распад нуклеотидов в клетке.
17. Процессинг и фолдинг синтезированного белка, биологическое значение этих процессов.
Рекомендуемая литература для подготовки докладов
1. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М., Академкнига, 2002.
2. Белясова Н. Биохимия и молекулярная биология. М., Книжный дом, 2004.
3. Патрушев Л.И. Экспрессия генов. М., Наука, 2000.
4. Патрушев Л.И. Искусственные генетические системы. Генная и белковая инженерия в 5
томах Издательство: М.: Наука; 2004 г. 530 с.
5. Писарчик А.В., Картель Н.А. Простые повторяющиеся последовательности и экспрессия
генов // Мол. биол. 2000. Т. 34. № 3. С. 357-362.
6. Щербаков В.Г., Лобанов В.Г., Прудникова Т.Н. и др., Биохимия. – Изд-во «Гиорд», 2003 г.,
438 стр.
7. Шапиро Я.С., Биологическая химия. Учеб. пособие. – Изд-во «ЭЛБИ-СПб», 2004 г., 368 с.
8. Граник В.Г. Основы медицинской химии. – М.: Вузовская книгаб 2001. – 384 с.
7
6.2. Контрольные работы по темам обучения «Аминокислоты и белки»,
«Ферменты», «Обмен углеводов» см. в приложении к программе
Тема 1. Химия и свойства аминокислот и белков
1. Какие аминокислоты встречаются в составе белка постоянно (А), редко (Б): а) глицин; б)
гидроксилизин; в) валин; г)лейцин; д)изолейцин; е) гидроксипролин; ж)цистеин; з)
фенилаланин; и)-аминоизомасляная кислота.
2. Напишите реакции взаимодействия глицина: а) с соляной кислотой; б) с гидроксидом
натрия.
3. Напишите схему диссоциации аминокислот: а) в кислой среде; б) в щелочной среде.
4. Как будет мигрировать белок при проведении электрофореза в условиях, когда рН раствора
ниже изоэлектрической точки: а) к аноду; б) к катоду; в) остаётся на старте; образует
биполярный ион?
5. Для каких белков характерна - структура полипептидной цепи: а) гемоглобин; б) фиброин
шёлка; в) миоглобин; г) сывороточный альбумин.
6. С какими из указанных ниже соединений нингидриновый реактив даёт цветную реакцию: а)
политсахаридами; б) моносахаридами; в) нуклеиновыми кислотами; г) -аминокислотами;
д) липидами?
7. От чего зависит скорость седиментации белков: а) от числа растворённых молекул; б) от
молекулярной массы белка?
8. Главные свойства альбуминов (А), глобулинов (Б), проламинов (В): а) нерастворимы в воде,
но растворимы в 70-80% спирте; б) хорошо растворимы в воде; в) нерастворимы в воде и
солевых растворах умеренных концентраций.
9. Представителями каких групп белков являются коллаген (А), миозин (Б), гемоглобин (В): а)
глобулинов; б) хромопротеидов; хромопротеидов; в)протеноидов.
10. Вычислите рНi аминокислот для аланина, серина, глутаминовой кислоты, гистидина,
исходя из величины рК аминокислот.
11. Каково направление движения пептидов ( сотаются на старте, движутся к аноду или
катоду) в процессе электрофореза при рН2,0; 3,5; 6,5; 10: а)Лиз-гли-ала-глу; б) глу-гли-алаглу; в) гли-гли-ала-лиз?
Тема 2. Ферменты
1. Действие ферментов заключается в
a) увеличении скорости реакции
b) снижении энергии активации
c) достижении оптимальной концентрации субстрата и продукта реакции
d) создании оптимального значения рН
e) увеличении энергии активации реагирующих веществ
2. Простетическая группа фермента представляет собой
a) кофермент
b) альфа-спираль молекулы фермента
c) апофермент
d) холофермент
e) аллостерический центр фермента
3. Ферменты разделяются на классы в соответствии с
a) типом катализируемой реакции
b) структурой
c) субстратной специфичностью
d) активностью
e) органной принадлежностью
4. Повышение активности ферментов в сыворотке крови при патологии может быть следствием
a) увеличения скорости синтеза ферментов
8
b) повышения проницаемости клеточных мембран
c) некроза клеток
d) усиления органного кровотока
e) отека клеток
5. Катал - это единица, отражающая
a) активность фермента
b) константу Михаэлиса-Ментен
c) концентрацию фермента
d) концентрацию ингибитора
e) коэффициент молярной экстинкции
6. Какие связи с участием своих радикалов может образовывать лизин, входящий в состав
активного центра фермента
a) ионные
b) водородные
c) гидрофобные
d) дисульфидные
7. К какому классу ферментов относится химотрипсин?
a) гидролазы
b) изомеразы
c) оксидоредуктазы
d) лиазы
e) лигазы
f) трансферазы
8. К какому классу ферментов относится ксантиноксидаза?
a) оксидоредуктазы
b) гидролазы
c) изомеразы
d) лиазы
e) лигазы
f) трансферазы
9. В молекуле фермента кофермент взаимодействует с:
a) апоферментом
b) аллостерическим центром
c) субстратом d) якорным участком активного центра
d) холоферментом
10. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию:
СН3-СН(NН2)-СООН + НООС-СН2-СН2-СО-СООН --->
--->СН3-СО-СООН + НООС-СН2-СН2-СН(NH2)-СООН
a) трансферазы
b) оксидоредуктазы
c) лиазы
d) лигазы
e) изомеразы
f) гидролазы
11. К какому классу ферментов относится ксантиноксидаза?
a)
b)
c)
d)
e)
f)
оксидоредуктазы
гидролазы
изомеразы
лиазы
лигазы
трансферазы
12. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию:
НООС-СНОН-СН2-СООН ---> НООС-СН=СН-СООН + Н2О
9
a) лиазы
b) лигазы
c) оксидоредуктазы
d) гидролазы
e) трансферазы
f) изомеразы
13. Температурный оптимум для большинства ферментов человека находится в диапазоне
a) от 36 до 38 градусов
b) от 40 до 44 градусов
c) от 0 до 8 градусов
d) от 30 до 34 градусов
14. Какая реакция пойдет в смеси трипсин + пепсин при рН 2,0?
a) пепсин расщепит трипсин
b) трипсин расщепит пепсин
c) ничего не произойдет
d) взаимное расщепление молекул
15. При увеличении концентрации фермента скорость ферментативной реакции
a) непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента
b) не изменяется
c) сначала растет, затем остается на одном уровне
d) сначала возрастает, затем падает
e) сначала убывает, затем возрастает
16. О каких свойствах фермента можно судить по Vmax?
a) молекулярная активность
b) потенциальная скорость превращения субстрата
c) сродство к субстрату
d) специфичность по отношению к разным субстратам
e) прочность фермент-субстратного комплекса
17. Какой фермент катализирует реакцию:
СН3-СНОН-СООН + НАД <---> СН3-СО-СООН + НАДН2
a) лактатдегидрогеназа
b) пируватдегидрогеназа
c) пепсин
d) сукцинатдегидрогеназа
e) малатдегидрогеназа
f) уреаза
18. Каков механизм действия неспецифического ингибитора?
a) денатурация молекулы фермента
b) механизм не известен
c) связывание с активным центром фермента
d) связывание с аллостерическим центром фермента
e) образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса
19. К классу оксидоредуктаз не относится фермент:
a) каталаза
b) пероксидаза
c) холинэстераза
d) аскорбатоксидаза
e) лактатдегидрогеназа
20. Вопросы, требующие однозначного ответа (да – нет)
a) Ферменты ускоряют протекание как прямой, так и обратной реакции.
b) Скорость ферментативной реакции увеличивается с увеличением рН среды.
10
c) Всегда ли происходит образование фермент-субстратного комплекса в процессе
ферментативной реакции?
d) Можно ли наблюдать за скоростью ферментативной реакции по изменению молекулы
кофермента?
e) Всегда ли ингибирование фермента необратимо?
f) Используют ли препараты очищенных ферментов в терапевтических целях?
21. Выразите системой химических уравнений механизм реакции переаминирования
аспарагиновой и пировиноградной кислот с участием пиридоксальфосфата.
22. Биотин принимает участие в активации и переносе определенной группы. Укажите, какой именно:
a) ацетильной;
b) метильной;
c) СО2;
d) фосфорильной;
23. Какие коферменты содержат никотиновую кислоту:
a) тиаминпирофосфат;
b) флавинаденинмононуклеотид;
c) никотинамидадениндинуклеотид;
d) пиридоксальфосфат?
24. Выберите правильные сочетания слов и фраз, обозначенных заглавными и строчными буквами:
А. Никотиновая кислота.
Б. Пиридоксин.
В. 2-метилнафтохинон-1,4.
а) условное название витамина В6, представленного пиридоксалом,
пиридоксалем и пиридоксамином;
б) под названием "менадион" (витамин К3) применяется в медицине;
в) антипеллагрический витамин;
25.Какой витамин необходим для осуществления нормального зрительного акта:
a) витамин А;
b) токоферол;
c) рибофлавин;
d) пиридоксаль;
e) биотин?
Тема 3. Обмен углеводов
1. Вопросы, требующие однозначного ответа:
1. Рибоза является альдопентозой?
2. Скорость гликолиза и гликогенолиза контролируется гексокиназой?
3. Положительный баланс гликогенолиза составляют 2 молекулы АТФ?
4. Образование АТФ и НАДФ•Н2 характеризует анаболические процессы.
5. Относится ли цитохром С к гемопротеинам?
6. Все реакции гликолиза обратимы.
7. Относится ли пируваткиназа к классу гидролаз?
8. При полном окислении одной молекулы глюкозы максимально может образоваться 38
молекул АТФ.
9. Одинаково ли количество молекул АТФ, образующихся при окислении НАД•Н2 и ФАД•Н2 в
цепи биологического окисления?
10. Из одинаковых ли предшественников синтезируется молекула АТФ при субстратном и
окислительном фосфорилировании?
11. Происходит ли в цикле Кребса субстратное фосфорилирование?
12. Положительный баланс цикла Кребса составляют 15 молекул АТФ.
13.Доля окисления пирувата в общем энергообмене организма незначительна.
14. Пентозо-фосфатный цикл окисления углеводов – анаэробный процесс.
11
15. Глюконеогенез- процесс обратный гликолизу.
16. Тиаминпировосфат содержит витамин В6 в качестве кофактора.
2.Напишите формулу лактозы
3. Напишите реакцию с участием фермента изоцитратдегидрогеназы.
4. Укажите ключевые ферменты гликолиза.
5. В чем принципиальное отличие субстратного и окислительного фосфорилирования?
6. Напишите цепь реакций окислительного декарбоксилирования пировиноградной
кислоты с указанием кофакторов ферментов, локализации процесса и энергетический итог.
7. Вопросы, требующие однозначного ответа:
1. Мальтоза состоит из остатков глюкозы и фруктозы.
1. Природные моносахариды относятся к L-ряду.
2. Гликоген в мышцах рападается с образованием глюкозо-6-фосфата.
3. Фосфорилирование глюкозы необходимо для включения ее в обменные процессы?
4. Все ферментативные реакции гликолиза обратимы?
5. Сопровождается ли процесс гликолиза накоплением НАД•Н2?
6. Расщепляет ли киназа фруктозо-1,6-бисфосфат?
7. Обратима ли лактатдегидрогеназная реакция?
8. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы является поставщиком НАДФ•Н2 для
восстановительных синтезов.
9. Передозировка инсулина вызывает у больного сахарным диабетом гипогликемию.
10. Все ферменты гликолиза и пентозофосфатного пути находятся в цитоплазме.
11. Является ли нормой содержание глюкозы в крови 5,5 - 8,5 мкмоль/л ?
12. Глюкоза поступает в клетки с помощью диффузии .
13. Кетоновые тела образуются в организме в ходе нормальном обмена углеводов.
8. Напишите структурную формулу сахарозы.
9. Какой моносахарид образуется при полном гидролизе целлюлозы: а) -D-глюкоза;
б)D-фруктоза; в) D-галактоза; г) -D-глюкоза?
10. Какие соединения являются коферментами мультиферментного комплекса пируватдегидрогеназы, принимающего участие в окислительном декарбоксилировании пирувата:
а) ФМН, КоА-SH,тиаминпирофосфат;
б) тиаминпирофосфат, липоат, КоА-SH, ФАД;
в) тиаминпирофосфат, липоат, ФАД;
г) липоат, КоА-SH,ФАД;
д)тиаминпирофосфат, липоат, НАД+?
11. В чем принципиальное отличие гликолитического и пентозофосфатного путей
окисления глюкозы?
12. Какие ферменты катализируют превращение глюозо-6 фосфата в D-рибулозо-5-фосфат:
а) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и енолаза;
б) декарбоксилирующая 6-фосфоглюконатдегидрогеназа;
в) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа;
г) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и лактоназа?
13.Из перечисленных утверждений выберите правильное
а) фосфорные эфиры моносахаридов являются метаболически инертными соединениями;
б) гликоген полностью гидролизуется в присутствии a-амилазы;
в) начальным этапом обмена глюкозы в организме является фосфорилирование с
образованием глюкозо-6фосфата;
г) гликогенфосфорилаза расщепляет а-1,4-связи в гликогене;
д) а-1,6 связи расщепляет а-1,6-глюкозидаза.
14. Укажите ключевые ферменты цикла трикарбоновых кислот. Какие реакции они
катализируют? Напишите схему этих реакций.
15. Укажите последовательность ко-факторов ферментов в Цепи окислительного
фосфорилирования (митохондриального окисления).
12
16. Напишите цепь реакций гликолиза. Укажите ферменты, участвующие в этом
процессе, локализацию цикла и энергетический итог. Укажите, какие реакции гликолиза
связаны с окислительным фосфорилированием?
17. Вопросы, требующие однозначного ответа:
1. Запасной формой углеводов у животных является гликоген.
2. Структура гликогена отличается от структуры крахмала меньшей разветвленностью
полисахаридной цепи.
3. Синтез и распад гликогена в тканях происходят различными путями.
4. НАД+ является коферментом транскетолазы.
5. Скорость цикла Кребса регулируется аллостерическими ферментами - цитратсинтазой и
изоцитрадегидрогеназой.
6. Сукцинил-КоА является макроэргическим соединением.
7. В окислительном декарбоксилировании пировиноградной и -кетоглутаровой кислот
участвует КоА.
8. Все ферменты цикла Кребса находятся в митохондриях.
9. Скорость цикла трикарбоновых кислот не зависит от концентрации АТФ в клетке.
10. Сукцинатдегидрогеназа катализирует окисление янтарной кислоты.
11. НАДФ•Н2 является источником протонов для цепи митохондриального окисления.
12. Пирофосфат относится к макроэргическим соединениям.
13. КоэнзимА является одним из кофакторов пируваткарбоксилазы.
14. Седогептулозо-7-фосфат – метаболит цикла Кребса.
18. Напишите формулу мальтозы.
19. В чем состоит основное назначение пентозофосфатного пути окисления глюкозы:
а) окисление глюкозы;
б) генерация в цитоплазме НАДФН2
в) снабжение тканей пентозами для синтеза нуклеиновых кислот;
г) снабжение клетки субстратом для глюконеогенеза;
д) обеспечение ацетил-КоА для синтеза жирных кислот;
е) участие в образовании глюкозы из углекислого газа в темновой реакции фотосинтеза.
20. Какие метаболиты являются исходными для глюконеогенеза? Укажите ключевые
ферменты глюконеогенеза.
21. Из перечисленных утверждений выберите правильное:
а) при каталитическом действии фруктозобифосфат-альдолазы из фруктозо-1,6-бифосфата
образуются две молекулы фосфотриозы;
б) фруктозо-6-фосфат может образовываться в результате трансальдолазной реакции;
в) 2-фосфоенолпируват при действии енолазы превращается в 3-фосфоглицерат;
г) глюкозо-1-фосфат образуется из глюкозы в присутствии АТФ и фермента гексокиназы.
22. Напишите уравнение реакций спиртового и уксуснокислого брожения. При каких
условиях эти процессы происходят?
23. Кратко сформулируйте основной смысл хемоосмотической теории Митчелла.
24. Напишите цепь реакций ЦТК. Укажите ферменты, участвующие в этом процессе,
локализацию цикла и энергетический итог.
6.3. Вопросы к промежуточной аттестации
1. Определение биохимии как науки, история развития, роль отечественных ученых в
развитии биохимии. Роль биохимии в развитии биологии, медицины, народного хозяйства.
2. Физико-химические свойства белков.
3. Методы выделения и очистки белков.
4. Растворимость, осаждение и фракционирование белков.
5. Белки как амфотерные полиэлектролиты. Изоэлектрическая точка, методы ее определения.
6. Аминокислоты как структурные компоненты белков, их классификация, строение,
свойства.
13
7. Кислые и основные аминокислоты, входящие в состав белков, их характеристика.
8. Моноаминомонокарбоновые кислоты, входящие в состав белков, их характеристика.
9. Анализ аминокислотного состава белков.
10. Первичная структура белка, ее уникальность, методы определения.
11. Вторичная структура белка, ее разновидности.
12. Третичная и четвертичная структура белка, методы определения.
13. Типы связей между аминокислотами в молекуле белка. Денатурация белка.
14. Хроматография и электрофорез как методы выделения и исследования белков.
15. Классификация белков. Биологическая роль белков.
16. Краткая характеристика простых и сложных белков.
17. ДНК, строение, свойства, функции. Нуклеотиды, входящие в состав ДНК.
18. РНК, виды, свойства, функции. Нуклеотиды, входящие в состав РНК.
19. Структура ДНК по Уотсону и Крику.
20. Пространственная структура РНК. Рибозимы.
21. Реакция активации аминокислот как один из этапов биосинтеза белка.
22. Трансляция. Основные этапы.
23. Ферменты как биокатализаторы. Общие свойства ферментов. Использование ферментов
в практике.
24. Классификация и номенклатура ферментов.
25. Ферменты – простые и сложные белки. Коферменты, их строение и функции.
26. Активный центр фермента, его строение и функции. Фермент – субстратный комплекс.
27. Механизм каталитического действия ферментов. Влияние реакции среды и температуры
на активность фермента.
28. Влияние концентрации субстрата и фермента на скорость реакции. Константа
Михаэлиса.
29. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности.
30. Методы определения активности ферментов. Единицы активности ферментов.
31. Регуляция активности ферментов в клетке. Активаторы и ингибиторы ферментов.
32. Углеводы: классификация, свойства, биологическая роль, отдельные представители.
33. Липиды: классификация, свойства, биологическая роль.
34. Фосфолипиды: строение, свойства, биологическая роль.
35. Гликолипиды: строение, свойства, биологическая роль.
36. Витамины: классификация, строение, свойства, биологическая роль, участие витаминов
в построении кофермента.
37. Тиамин: строение, свойства, роль в обмене веществ.
38. Никотинамид: свойства, роль в биологическом окислении.
39. Рибофлавин: строение, свойства, участие в переносе электронов.
40. Цитохромы: строение, свойства, биологическая роль.
41. Цепь переноса электронов в митохондриях, компоненты, их характеристика.
42. Понятие о биологическом окислении. Аккумуляция энергии в клетке. Окислительное
фосфорилирование, предполагаемые механизмы.
43. Роль АТФ в процессе жизнедеятельности. Пути образования и использования АТФ в
клетке.
44. Гликолиз, химизм, энергетический баланс, значение.
45. Гликогенолиз, химические реакции, биологическая роль.
46. Химическое превращение углеводов, липидов и белков в пищеварительном тракте.
47. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты.
48. Аэробное окисление углеводов, химические реакции, биологическая роль.
49. Цикл Кребса, химизм, биологическая роль.
50. Энергетический баланс аэробного окисления углеводов.
51. Пентозофосфатный путь окисления углеводов, химизм, биологическая роль.
52. Синтез углеводов. Глюконеогенез.
14
53. Окисление жирных кислот, химизм, значение.
54. Синтез жирных кислот, химизм, связь с обменом углеводов.
55. Связь углеводного обмена с обменом липидов.
56. Пути образования и превращения активного ацетата.
57. Энергетический баланс окисления жиров.
58. Синтез жиров и фосфолипидов, связь с углеводным и белковым обменом.
59. Дезаминирование аминокислот, химизм, биологическая роль. Судьба безазотистого
остатка аминокислот.
60. Переаминирование аминокислот, биологическая роль. Трансаминазы.
61. Декарбоксилирование аминокислот, биологическая роль.
62. Пути образования и обезвреживания аммиака.
63. Синтез мочевины, химизм, биологическая роль.
64. Связь белкового обмена с обменом углеводов и липидов.
65. Синтез аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.
66. Регуляция обмена веществ. Роль гормонов.
7. Учебно-методическое и информационное обеспечение дисциплины
а) основная литература
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. 3-е изд. перераб. и доп.,
М.: Медицина, 2007, 704 с.
2. Кнорре Д.Г.,Мызина С.Д., Биологическая химия Учеб. для хим., биол. и мед. спец.
вузов 3-е изд., испр. – М: «Высшая школа», 2003 г., 479 стр.
3. Ауэрман Т.Л. Основы биохимии: Учебное пособие / Т.Л. Ауэрман, Т.Г. Генералова,
Г.М. Суслянок. - М.: НИЦ Инфра-М, 2013. - 400 с.: 60x90 1/16. - (Высшее образование:
Бакалавриат). (переплет) ISBN 978-5-16-005295-3, 500 экз. . /Электронная библиотечная
система издательской группы «ИНФРА-М». http://znanium.com/catalog.php# /
б) дополнительная литература
1. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. ун-тов. – 4-е изд.,
перераб. И доп. – М. изд-во «Агар», 1999. 512 с.
2. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. – М.: Изд. НИИ
Биомедхимии РАМН. - 2000. – 372 с.
3. Фролов Ю.П. Современные методы биохимии – Самара, 2003. - 412 с.
4. Кузнецов П.Е., Грибов Л.А. Введение в молекулярное моделирование. Учебное
пособие. - Саратов: Изд-во СГУ. – 2003.
5. Марри Р., Греннер Д., Мейес П. и др., Биохимия человека: Пер. с англ. – Изд-во «Мир»,
2004 г., 381 стр.
6. Кольман Я., Рем К.-Г., Наглядная биохимия: Пер. с нем. – Изд-во «Мир», 2004 г., 269
стр.
7. Биохимия. Под ред. Северина Е.С. – Изд-во «ГЭОТАР - МЕД», 2003 г., 779 стр.
8. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. – М.: Мир, т.1, 1994.
9. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии. – Мир, 1987.
10. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, т. 2, 1985.
11. Основы биохимии. Под ред. Анисимова А.А. – М.: Высшая школа, 1986.
12. Мецлер Д. Биохимия. – Мир, т.1, 1980.
13. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. – Мир, 1981.
14. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. – М.: Мир, т.1,2, 1986.
15. Готтшалк Г. Метаболизм бактерий. – М.: Мир, 1982.
16. Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х т. - М.: Мир. -1994.
в) программное обеспечение и интернет-ресурсы
1. Волькенштейн М.В. Биофизика. М.: Наука,1988 djvu. Размер: 6,45 MB
2. http://ihtik.lib.ru/dreamhost chem 8janv 2007.html
3. Ревин З.З., Максимов Г.В., Кольс О.Р. Биофизика. djvu. Размер 1.38 МВ
15
4.
5.
6.
7.
8.
http://ihtik.lib/ru/servage med 29oct 2006n. html
Волькенштейн М.В. Общая биофизика. М.: Наука, 1978 djvu. Размер: 4.78 MB
http://ihtik.lib.ru/dreamhost chem 8janv 2007.html
Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика. М.: Наука, 1975 djvu. Размер: 4.78 MB
http://ihtik.lib.ru/dreamhost chem 8janv 2007.html
8. Материально-техническое обеспечение дисциплины
Для проведения занятий по предмету на кафедре имеются:
Спектрофотометр СФ46 ( 2 шт)
Фотоэлектроколориметры (2 шт)
Центрифуги на 7000 об/мин и 15 тыс. об/мин
Аналитические и торсионные весы
рН-метры
Термостаты (2 шт)
Сушильные шкафы (2 шт)
Аквадистиллятор
Вытяжные шкафы
Микробиологический бокс
Программа составлена в соответствии с требованиями ФГОС ВПО № 101 с учетом
рекомендаций и Примерной ООП ВПО по направлению подготовки «Педагогическое
образование» 050100 Биология.
Автор:
Зав. кафедрой биохимии и
биофизики, проф., д.б.н.
________________________ С.А. Коннова
Программа одобрена на заседании кафедры биохимии и биофизики от 07.02.2011 года,
протокол № 165.
Подписи:
Зав. кафедрой биохимии и
биофизики, проф., д.б.н.
________________________ С.А. Коннова
Декан биологического факультета
профессор. доктор биол. наук
________________________ Г.В. Шляхтин
16