Органические биополимеры –белки. 1 1 Введение Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Для понимания сущности многочисленных функций белков в клетке, обеспечивающих её жизнедеятельность, необходимо знать строение белковых молекул. 2 План работы Специфика строения органических веществ Особенности строения молекул белка как биополимеров Свойства и функции белков 3 Характеристика белков Строение белков10—20% от сырой массы и 50— 80% от сухой массы клетки. Состоят из С, Н, О, N и S. Макромолекулы (?), нерегулярные полимеры (?), мономеры — 20 видов а-аминокислот, из них 10 — незаменимые (?). В составе большинства белков — до 500 аминокислотных остатков. Полноценные белки с держат все 20 видов аминокислот. Неполноценные (?) Простые белки — только из аминокислот, сложные содержат небелковый компонент. 4 Аминокислоты В растениях и животных встречается свыше 170 различных аминокислот. В белках из них присутствует только 26. Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты сами. Животные должны получать часть аминокислот – так называемые незаменимые аминокислоты (восемь аминокислот, в частности, валин, лизин, метионин, триптофан) – с пищей в готовом виде; синтезировать их из других органических соединений могут только растения и бактерии Общая формула аминокислот представлена на рисунке. Все они содержат карбоксильную группу –COOH и аминогруппу –NH2. В аминокислоте глицине роль R-группы играет атом водорода, в аланине – –CH3. Все аминокислоты могут существовать в двух конфигурациях: L-форме и D-форме. В природе встречается только L-форма. 5 Структура белка NH2 —аминогруппа СООН — карбоксильная руппа; R- радикал. При взаимодействии двух аминокислот происходит реакция конденсации и образуется азот-углеродная пептидная связь, дипептид. Первичная структура — число и последовательность аминокислот в полипептиде. Вторичная структура: спираль, образована за счет водородных и ионных связей. Третичная структура характерна для глoбyляpных белков. Ионные, водородные, ковалентные связи s-sи гидрофильно-гидрофобное взаимодействие. Четвертичная структура у белков, состоящих из нескольких полипептидов. Молекула гемоглобина состоит из 4 полипептидов — из 2 ацепей (141 а.о.) и 2 ß-цепей (146 а.о.), содержит 4 гема. 6 Свойства белков У человека более 10000 видов разных белков. Свойства белков: 1. Денатурация (утрата трехмерной конформации без изменения первичной структуры). Ренатурация. 2.Нерастворимые белки (кератин, фиброин) и растворимые белки (альбумины, фибриноген). 3. Малоактивные и химически высокоактивные. 4. Устойчивые и крайне неустойчивые. 5. Фибриллярные и глобулярные. 6.Нейтральные (альбумины, глобулины); основные (гистоны), кислые (казеин). 7. Инактивация при замерзании. 7 Функции белков 1. Строительная (в мембранах). 2. Рецепторная (на гормоны, медиаторы). 3. Регуляторная (гормоны гипофиза, поджелудочной железы (?). 4. Белки-транспортеры (транспорт газов, гормонов...) 5.Белки — средства защиты организма (антитела, интерферон). 6. Токсины (змеиный и др.). 7. Двигательная функция (актин, миозин). 8. Энергетическая функция (1 г = 17,6 кДж + С02 + Н20 + NH3) 9. Запасающая (яичный альбумин). 8 10. Каталитическая: ферменты. СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ МЕМБРАНЫ (структурная роль белков) 9 Ферментативный катализ Имеют активный центр. Фишер, 1890г., гипотеза «ключа и замка» (ключ — субстрат, замок — фермент). 1— активный центр фермента каталаза, 250 000; 2— фермент-субстрасный комплекс; 3— продукты реакции Н2О2 = Н20 + О. Известно более 2000 ферментов. Каталаза при 0°С разлагает в 1сек. до 40 000 молекул пероксида водорода. Ферменты специфичны (?), их каталитическая активность зависит от t , рН (?). Многим необходимы кофакторы (витамины). 10