Исследование свойств α

реклама
Задание к занятию №12
Тема: Исследование свойств α-аминокислот.
Цель: Сформировать знания о строении и свойствах важнейших α-аминокислот, являющихся
структурными компонентами белковых молекул, необходимых для понимания их
метаболических превращений в биологических системах.
Сделайте запись в рабочей тетради по плану:
• Дата
• Номер занятия
• Тема занятия
• Основные вопросы темы – это учебные вопросы занятия
• Краткое описание порядка выполнения лабораторных работ
Учебные вопросы занятия:
1.Аминокислоты, входящие в состав белков.
1.1. Определение аминокислот и их классификация с учетом различных критериев: по
химической природе радикала; количеству амино- и карбоксильных групп и содержащихся в
структуре аминокислот других заместителей; расположению аминогруппы по отношению к
карбоксильной группе; по кислотно-основным свойствам.
1.2. Биологическая классификация (заменимые и незаменимые α- аминокислоты). Медикобиологическое значение α-аминокислот.
2. Стереоизомерия α-аминокислот. Пары энантиомеров с одним и с двумя центрами
хиральности. Способ разделения оптических изомеров.
3. Реакционные центры α-аминокислот как гетерофункциональных соединений.. Биполярная
структура, образование биполярных ионов. Нейтральные, кислые и основные α-аминокислоты.
4. Химические свойства аминокислот:
4.1.Кислотно-основные
свойства
α-аминокислот
(амфотерность).
внутрикомплексных солей. Реакции этерификации и ацилирования.
Образование
4.2.Специфические реакции α-аминокислот, β- и γ-аминокислот (образование пептидов,
ненасыщенных кислот, лактамов, дикетопиперазинов).
4.3.Биологически
важные
реакции
α-аминокислот.
Реакции
дезаминирования
(внутримолекулярного и окислительного). Реакции гидроксилирования. Биосинтетические
пути образования аминокислот из кетонокислот: реакции восстановительного аминирования и
реакции трансаминирования. Взаимопревращения аминокислот: фенилаланин → тирозин;
цистеин → цистин; пролин → гидроксипролин.
4.4. Декарбоксилирование α-аминокислот – путь к образованию биогенных аминов и
биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, β-аланин, γаминомасляная кислота – ГАМК).
4.5. Реакции аминокислот с формальдегидом (формольное титрование) и азотистой кислотой
(реакция Ван-Слайка). Какое практическое применение имеют эти реакции?
4.6.Качественные реакции на аминокислоты: нингидринная, биуретовая, ксантопротеиновая.
Рекомендованная литература:
1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов, М.,
Медицина, 2008.
2. И.А. Братцева, В.И. Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г. Ставрополь, 2008 .
3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. Н.А. Тюкавкиной.
М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.
Дополнительная литература:
1. Общая химия. Учебник для медицинских вузов. (В.А. Попков, С.А. Пузанов), М, ГЭОТАР
Медия, 2007 г, [1].
2. Химия. Основы химии живого. Учебник для студентов высших учебных заведений. (В.И.
Слесарев), Санкт-Петербург, Химиздат, 2000 г, [5]
3. Базы данных, информационно-справочные и поисковые системы интернет-ресурсов.
Лабораторные работы.
Опыт №1. – Реакция глицина с нингидрином.
В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора нингидрина.
Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной окраски.
Опыт №2. – Реакция глицина с формальдегидом.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и добавьте 1 каплю индикатора
метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет (нейтральная среда). К полученной
смеси добавьте равный объем формалина. Отметьте появление красной окраски (кислая среда).
Данная реакция под названием «формольное титрование» используется для количественного
определения карбоксильных групп в α-аминокислотах.
Опыт №3. – Реакция глицина с азотистой кислотой.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора
нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно
взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа. Реакция используется для количественного
определения аминогрупп в аминокислотах.
Опыт №4. – Образование комплексной соли меди глицина.
В пробирку поместите 1 мл 1% раствора глицина. Добавьте на кончике лопаточки сухой
карбонат меди (II) и смесь нагрейте. Раствор окрашивается в синий цвет.
Опыт №5. – Амфотерные свойства α-аланина.
В первую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и добавьте по каплям
0,1% раствор хлороводородной кислоты, подкрашенный индикатором Конго в синий цвет (на
общем столе), до появления розово-красной окраски.
Во вторую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и по каплям добавьте
0,1% раствор гидроксида натрия, подкрашенный фенолфталеином , до исчезновения окраски.
Вопросы по лабораторной работе:
1. Какими внешними признаками характеризуется реакция α-аминокислот с
нингидрином?
2. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с нингидрином?
3. Напишите уравнение реакции взаимодействия глицина с формальдегидом. Каковы
причины изменения окраски индикатора?
4. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с формальдегидом?
5. Напишите схема взаимодействия глицина с азотистой кислотой. Назовите
образовавшиеся соединения.
6. Какое практическое применение имеет реакция аминокислот с азотистой кислотой?
7. Напишите реакцию взаимодействия глицина с карбонатом меди (II).
8. Какой цвет характерен для растворов комплексных солей меди?
9. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с гидроксидом натрия.
Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции?
10. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с хлороводородной кислотой.
Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции?
11. Почему α-аминокислоты способны взаимодействовать с кислотами и щелочами?
Скачать