Задание к занятию №12 Тема: Исследование свойств α-аминокислот. Цель: Сформировать знания о строении и свойствах важнейших α-аминокислот, являющихся структурными компонентами белковых молекул, необходимых для понимания их метаболических превращений в биологических системах. Сделайте запись в рабочей тетради по плану: • Дата • Номер занятия • Тема занятия • Основные вопросы темы – это учебные вопросы занятия • Краткое описание порядка выполнения лабораторных работ Учебные вопросы занятия: 1.Аминокислоты, входящие в состав белков. 1.1. Определение аминокислот и их классификация с учетом различных критериев: по химической природе радикала; количеству амино- и карбоксильных групп и содержащихся в структуре аминокислот других заместителей; расположению аминогруппы по отношению к карбоксильной группе; по кислотно-основным свойствам. 1.2. Биологическая классификация (заменимые и незаменимые α- аминокислоты). Медикобиологическое значение α-аминокислот. 2. Стереоизомерия α-аминокислот. Пары энантиомеров с одним и с двумя центрами хиральности. Способ разделения оптических изомеров. 3. Реакционные центры α-аминокислот как гетерофункциональных соединений.. Биполярная структура, образование биполярных ионов. Нейтральные, кислые и основные α-аминокислоты. 4. Химические свойства аминокислот: 4.1.Кислотно-основные свойства α-аминокислот (амфотерность). внутрикомплексных солей. Реакции этерификации и ацилирования. Образование 4.2.Специфические реакции α-аминокислот, β- и γ-аминокислот (образование пептидов, ненасыщенных кислот, лактамов, дикетопиперазинов). 4.3.Биологически важные реакции α-аминокислот. Реакции дезаминирования (внутримолекулярного и окислительного). Реакции гидроксилирования. Биосинтетические пути образования аминокислот из кетонокислот: реакции восстановительного аминирования и реакции трансаминирования. Взаимопревращения аминокислот: фенилаланин → тирозин; цистеин → цистин; пролин → гидроксипролин. 4.4. Декарбоксилирование α-аминокислот – путь к образованию биогенных аминов и биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, β-аланин, γаминомасляная кислота – ГАМК). 4.5. Реакции аминокислот с формальдегидом (формольное титрование) и азотистой кислотой (реакция Ван-Слайка). Какое практическое применение имеют эти реакции? 4.6.Качественные реакции на аминокислоты: нингидринная, биуретовая, ксантопротеиновая. Рекомендованная литература: 1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов, М., Медицина, 2008. 2. И.А. Братцева, В.И. Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г. Ставрополь, 2008 . 3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. Н.А. Тюкавкиной. М. Медицина, 2009. 4. Лекционный материал. Дополнительная литература: 1. Общая химия. Учебник для медицинских вузов. (В.А. Попков, С.А. Пузанов), М, ГЭОТАР Медия, 2007 г, [1]. 2. Химия. Основы химии живого. Учебник для студентов высших учебных заведений. (В.И. Слесарев), Санкт-Петербург, Химиздат, 2000 г, [5] 3. Базы данных, информационно-справочные и поисковые системы интернет-ресурсов. Лабораторные работы. Опыт №1. – Реакция глицина с нингидрином. В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной окраски. Опыт №2. – Реакция глицина с формальдегидом. В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и добавьте 1 каплю индикатора метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет (нейтральная среда). К полученной смеси добавьте равный объем формалина. Отметьте появление красной окраски (кислая среда). Данная реакция под названием «формольное титрование» используется для количественного определения карбоксильных групп в α-аминокислотах. Опыт №3. – Реакция глицина с азотистой кислотой. В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа. Реакция используется для количественного определения аминогрупп в аминокислотах. Опыт №4. – Образование комплексной соли меди глицина. В пробирку поместите 1 мл 1% раствора глицина. Добавьте на кончике лопаточки сухой карбонат меди (II) и смесь нагрейте. Раствор окрашивается в синий цвет. Опыт №5. – Амфотерные свойства α-аланина. В первую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и добавьте по каплям 0,1% раствор хлороводородной кислоты, подкрашенный индикатором Конго в синий цвет (на общем столе), до появления розово-красной окраски. Во вторую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и по каплям добавьте 0,1% раствор гидроксида натрия, подкрашенный фенолфталеином , до исчезновения окраски. Вопросы по лабораторной работе: 1. Какими внешними признаками характеризуется реакция α-аминокислот с нингидрином? 2. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с нингидрином? 3. Напишите уравнение реакции взаимодействия глицина с формальдегидом. Каковы причины изменения окраски индикатора? 4. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с формальдегидом? 5. Напишите схема взаимодействия глицина с азотистой кислотой. Назовите образовавшиеся соединения. 6. Какое практическое применение имеет реакция аминокислот с азотистой кислотой? 7. Напишите реакцию взаимодействия глицина с карбонатом меди (II). 8. Какой цвет характерен для растворов комплексных солей меди? 9. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с гидроксидом натрия. Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции? 10. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с хлороводородной кислотой. Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции? 11. Почему α-аминокислоты способны взаимодействовать с кислотами и щелочами?