лечебное дело - Нижегородская государственная медицинская
реклама
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Нижегородская государственная медицинская академия» Министерства здравоохранения и социального развития Российской Федерации УТВЕРЖДАЮ Проректор по учебной работе профессор С.Н. Цыбусов ____________________________ «___» ______________ 20__г. 1. РАБОЧАЯ ПРОГРАММА Название дисциплины БИОХИМИЯ Шифр специальности 060101 Факультет ЛЕЧЕБНЫЙ Форма обучения ОЧНАЯ 2012 Рабочая программа разработана в соответствии с ФГОС ВПО по направлению «лечебное дело» (060101), утвержденным приказом Министерства образования и науки Российской Федерации (Приказ № 1118 Министерства образования и науки РФ от 8 ноября 2010 г.), а также с Примерной программой изучения биохимии по специальности 060101 «лечебное дело», разработанной кафедрой биохимии ГОУ ВПО МГСМУ Минздравсоцразвития РФ (зав. кафедрой д.м.н., профессор Т.Н.Вавилова). Составители рабочей программы: Ерлыкина Елена Ивановна, д.б.н., профессор, зав.кафедрой биохимии им. Г.Я. Городисской; Загоскин Павел Павлович, к.м.н., доцент кафедры биохимии им. Г.Я. Городисской. Программа рассмотрена и одобрена на заседании кафедры (протокол № 19 , май 2012г.). Заведующий кафедрой, звание Ф.И.О. проф. Ерлыкина Е.И.________________________ «_21___» _______мая_____2012__г. СОГЛАСОВАНО Председатель цикловой методической комиссии звание : доцент Ловцова Л.В.______________ «___» ______________ 20__г. СОГЛАСОВАНО Начальник УМУ___проф.Потемина Т._Е._______________ «___» ______________ 20__г. 1. Цели и задачи освоения дисциплины Основная цель дисциплины БИОХИМИЯ – овладеть знаниями об основных закономерностях метаболических процессов, определяющих состояние здоровья и адаптации человека к изменениям условий внешней и внутренней среды, о молекулярных механизмах функций организма человека и их нарушений при патологических состояниях, обоснование биохимических механизмов, лежащих в основе диагностики, предупреждения и лечения заболеваний. Задачами дисциплины являются освоение студентами теоретических знаний и практических умений в соответствии с требованиями ФГОС ВПО: знание о молекулярных механизмах, обеспечивающих функционирование здорового организма человека и его адаптацию к изменяющимся условиям внешней среды; умение применять знания о молекулярных механизмах развития патологических процессов для диагностики, выбора оптимальных методов обследования, лечения заболеваний и прогнозирования их течения; знание принципов позволяющих биохимических методов диагностики заболеваний, выявлять нарушения при различных патологиях и осуществлять контроль эффективности лечения; умение интерпретировать данные биохимических исследований организма человека и на этой основе определять ведущие признаки, симптомы заболеваний и синдромов; ознакомление студентов с принципами лабораторно-диагностических учреждений; организации и работы формирование навыков изучения научной литературы и постоянного самосовершенствования профессиональных знаний; формирование у студентов навыков работы в коллективе. 2. Место дисциплины в структуре ООП 2.1 Дисциплина «Биохимия» относится к математическому, естественно-научному циклу дисциплин, базовой части ФГОС ВПО по специальности 060101 «Лечебное дело» (код учебного цикла С1). В общей системе подготовки врачей биохимия занимает особое положение - это наука, дающая, с одной стороны, фундаментальные знания о молекулярных механизмах функционирования организма человека, а с другой, - является прикладной медицинской наукой, знания которых необходимы каждому врачу. 2.2. Для изучения данной учебной дисциплины (модуля) необходимы следующие знания, умения и навыки, формируемые предшествующими дисциплинами: ОБЩЕЙ И БИООРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ Знания: Основ формульного материала, химических закономерностей и механизмов химических реакций органических и неорганических веществ Умения: анализировать результаты лабораторных исследований Навыки: работы с химическими реактивами и химическим лабораторным оборудованием БИОЛОГИИ Знания: Особенности строения и фунционирования различных организмов, основ строения и функционирования клеток Умения: оформления лабораторных журналов, анализа полученных данных Навыки: работы с биологическим материалом ФИЗИКИ Знания: Физических закономерностей и основ работы лабораторного оборудования Умения: оформления лабораторных журналов Навыки: работы с лабораторным оборудованием Дисциплина «Биохимия» является предшествующей для изучения дисциплин: патофизиология, клиническая патофизиология; фармакология; микробиология, вирусология; иммунология; профессиональные дисциплины. Требования к результатам освоения дисциплины Изучение данной учебной дисциплины направлено на формирование у обучающихся следующих общекультурных (ОК) и профессиональных (ПК) компетенций: - способность и готовность научно анализировать социально-значимые проблемы и процессы, использовать на практике методы гуманитарных, естественнонаучных, медикобиологических, и клинических наук в различных видах профессиональной и социальной деятельности (ОК-1); - способность и готовность определять молекулярные механизмы, лежащие в основе проблем профессиональной деятельности, использовать для их решения биохимические знания при диагностике, лечении и предупреждении заболеваний, определять молекулярные механизмы, лежащие в основе развития патологических процессов (ПК -2); - способность и готовность к интерпретации результатов биохимических анализов при постановке диагноза и лечении заболеваний на основании знаний о биохимических основах процессов жизнедеятельности как взрослого, так и детского организма (ПК-20). - способность и готовность к формированию системного подхода к анализу медицинской информации, опираясь на принципы доказательной медицины, основанной на поиске решений с использованием теоретических знаний и практических умений в целях совершенствования профессиональной деятельности (ПК- 3); 2. - способность и готовность использовать компьютерную технику, получать информацию из различных источников, работать с информацией в компьютерных сетях; применять возможности современных информационных технологий для решения профессиональных задач (ПК-9); способность и готовность изучать научно-медицинскую информацию, отечественный и зарубежный опыт по тематике исследования (ПК-31); способность и готовность к участию в освоении современных теоретических и экспериментальных методов исследования с целью создания новых перспективных средств, в организации работ по практическому использованию и внедрению результатов исследований (ПК-32). 3. Процесс изучения дисциплины направлен на формирование у выпускника следующих компетенций: п/ Номер/ № индекс компетенции 1 2 Содержание компетенции (или её части) В результате изучения учебной дисциплины обучающиеся должны знать уметь владеть Оценочные средства 3 4 5 6 1. ОК-1 Способен и готов анализировать социально-значимые проблемы и процессы, использовать на практике методы гуманитарных, естественнонаучных, медико-биологических и клинических наук в различных видах профессиональной и социальной деятельности. Знать химикобиологическую сущность процессов, происходящих в живом организме человека на молекулярном и клеточном уровнях. Интерпретировать результаты биохимических исследований Владеть методами медикобиологических наук для обследования больного 7 тестовый контроль, собеседование по ситуационным задачам, контрольная работа 2.ПК-2 2 Способен и готов выявлять естественнонаучную сущность проблем, возникающих в ходе профессиональной деятельности врача, использовать для их решения соответствующий физикохимический и математический аппарат Знать строение и свойства основных классов биологически важных соединений, основные метаболические пути их превращения, роль наследственных факторов в развитии заболеваний Знать принципы доказательной медицины 1 3.ПК-3 3 4.ПК-9 4 4. Способен и готов к формированию системного подхода к анализу медицинской информации, опираясь на всеобъемлющие принципы доказательной медицины, основанной на поиске решений с использованием теоретических знаний и практических умений в целях совершенствования профессиональной деятельности Способность и готовность к работе с медикотехнической аппаратурой, Принципы работы лабдиагностических Уметь на основании данных лабораторного анализа определять состояние организма человека, выявлять признаки патологически х процессов Уметь использовать полученные знания в целях совершенствов ания профессиональ ной деят-ти Уметь оформлять лаб.журналы, Владеть навыками расшифровки лабораторного анализа тестовый контроль, собеседование по ситуационным задачам, контрольная работа Владеть навыками системного биохимическо го анализа тестовый контроль, собеседование по ситуационным задачам, контрольная работа Владеть навыками работы на тестовый контроль, применять совр.инф.технологии… учреждений и лаб.оборудования, владение ПК, Интернетресурсами Получать информацию в глобальных комп.сетях ФЭКе, иономере, с центрифугой, термостатом и др.оборудован ием собеседование по ситуационным задачам, контрольная работа 5.ПК-20 Способность и готовность назначать больным адекватное лечение в соответствии с выставленным диагнозом Знать принципы биохим.методов диагностики заболеваний, позволяющие выявлять заболевание и эффективно контролировать его лечение Уметь на основе имеющихся результатов поставить предварительн ый диагноз с целью адекватной терапии владеть навыками интерпретации результатов биохимических исследований у взрослых собеседование по ситуационным задачам, контрольная работа 6.ПК-31 Способен и готов изучать научно-медицинскую информацию, отечественный и зарубежный опыт… Знать теоретические основы информатики, сбора хранения, поиска, преобразования информации, распространение информации в медицинских и биологических системах, использование информационных компьютерных систем в медицине и здравоохранении Уметь пользоваться учебной, научной, научнопопулярной литературой, сетью Интернет для профессиональ ной деятельности Владеть компьютерной техникой и методами поиска необходимой информации Собеседование по ситуационным задачам, контроль качества научно – реферативной работы, коллоквиум 6. В результате изучения дисциплины студент должен Знать: Правила работы и техники безопасности в химических и биохимических, лабораториях; Строение и биохимические свойства основных классов биологически важных соединений, основные метаболические пути их превращений; Состав необходимых компонентов пищи здорового человека, особенности их усвоения, последствия неправильного питания; Молекулярные механизмы, обеспечивающие функции организма человека в норме и возможные причины их нарушений; Механизмы передачи и реализации генетической информации при синтезе ДНК, РНК, белков; Принципы и значение современных методов диагностики наследственных заболеваний; Роль клеточных мембран и их транспортных систем в обмене веществ и в передаче гормональных сигналов внутрь клеток; Механизмы, лежащие в основе биоэнергетики: пути образования и использования энергии клетками и организмом в целом; Биологические функции витаминов и их производных; Биологические функции гормонов, регулирующих все виды обмена веществ Особенности метаболизма в различных тканях организма человека Уметь: Анализировать состояние организма человека, используя знания о биохимических процессах, лежащих в основе его деятельности; Применять знания о молекулярных механизмах, обеспечивающих функционирование здорового организма человека и его адаптацию к изменяющимся условиям внешней среды для формирования здорового образа жизни и профилактики заболеваний; Применять знания о молекулярных механизмах развития патологических процессов для диагностики, выбора оптимальных методов обследования, лечения заболеваний и прогнозирования их течения; Интерпретировать результаты биохимических анализов биологических жидкостей для диагностики заболеваний, контроля результатов лечения; Прогнозировать возможности развития заболеваний, их течения, используя знания о биохимических механизмах их развития; Пользоваться учебной, научной, научно-популярной литературой, сетью Интернет для повышения уровня профессиональных знаний; Владеть: Методами формирования здорового образа жизни человека и профилактики заболеваний, используя знания о молекулярных механизмах, лежащих в основе процессов жизнедеятельности; Навыками планирования обследования больных с использованием биохимических методов; Навыками постановки предварительного диагноза на основании результатов биохимических методов обследования пациентов; Теоретическими навыками, объясняющими молекулярные механизмы развития и лечения заболеваний и на этой основе применять передовые технологии обследования и лечения больного; Базовыми технологиями преобразования информации: текстовые, табличные редакторы; техникой работы в сети Интернет для профессиональной деятельности; 4. Объем дисциплины и виды учебной работы Общая трудоемкость дисциплины составляет __7 зачетных единицы. Вид учебной работы Всего часов 144 Семестры 2 3 72 4 72 43 101 72 24 48 36 19 53 36 Реферат 18 6 8 Другие виды самостоятельной работы Вид промежуточной аттестации (зачет, экзамен) 68 30 28 Экзамен, 36 252 7 108 3 144 4 Аудиторные занятия (всего) В том числе: Лекции Практические и лабор. занятия (ПЗ) Самостоятельная работа (всего) 1 В том числе: Общая трудоемкость: часов зачетных единиц 5. Содержание дисциплины 5.1. Содержание разделов дисциплины № п/п 1 1. Наименование раздела дисциплины 2 Введение. Структурная организация и свойства белков Содержание раздела 3 Предмет и задачи биологической химии; место биохимии в системе медицинских наук; значение биохимических знаний в работе врача. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Белки – генетически детерминированные полимеры. Строение белковых мономеров – аминокислот. Классификация аминокислот. Уровни структурной организации белков. Первичная структура белков и ее информационная роль. Вторичная и третичная структуры: формирование, типы связей, участвующие в их образовании, виды. Понятие о конформации и конформационной лабильности. Формирование активного центра и его Коды Формы рубежного компетенций контроля 4 5 ОК-1, Промежуточный ПК-2, зачет ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, взаимодействие с лигандом как основа функционирования белков. Специфичность связывания белка с лигандом. Понятие о фолдинге белков. Шапероны - класс белков, защищающих другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающих формирование их нативной конформации. Четвертичная структура белков: строение, типы связей, возникающие между протомерами, комплементарность взаимодействующих контактных поверхностей. Строение и функции олигомерных белков на примере гемоглобина в сравнении с миоглобином. Функционирование олигомерных белков на примере гемоглобина: связывание с кислородом, кооперативные взаимодействия протомеров. Регуляция связывания кислорода с гемоглобином в тканях: эффект Бора. Понятие об аллостерической регуляции функций белка на примере взаимодействия гемоглобина с 2,3-бисфосфоглицератом. Многообразие белков, глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные белки. Связь структуры белков с функцией на примере белков межклеточного матрикса и иммунной системы. Классификация белков по биологическим функциям: ферменты, белкирецепторы, транспортные белки, сократительные белки, структурные белки, иммуноглобулины и т.д. Физико-химические свойства белков: молекулярный вес, размеры и форма, ионизация, растворимость. Методы выделения и очистки белков для получения лекарственных препаратов и реактивов. 2. Ферменты. Современные методы фракционирования белков: гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная хроматография, афинная хроматография на основе специфичности связывания лиганда, специфичности катализа. Методы количественного измерения белков. Изменения белкового состава организма в онтогенезе и при заболеваниях. Ферменты. Особенности ферментативного катализа. Субстратная специфичность ферментов. Специфичность пути превращения субстрата (каталитическая специфичности). Классификация и номенклатура ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН, концентрация фермента и субстратов. Единицы измерения активности и количества ферментов. Кофакторы ферментов и коферменты. Витамины как предшественники коферментов. Водо- и жирорастворимые витамины: источники, суточная потребность, биологическая роль, симптомы гиповитаминозов. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные. Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов. Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы; каталитический и регуляторный центры, четвертичная структура аллостерических ферментов, кооперативные изменения конформации. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Различия ферментного состава ОК-1, ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет 3. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление. Окислительное фосфорилирование. Универсальные метаболические процессы. Цикл дии трикарбоновых кислот (цикл Кребса). органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изоферменты. Изменения активности ферментов при различных патологиях. Наследственные энзимопатии. Энзимодиагностика определение ферментов в крови с целью диагностики заболеваний. Применение ферментов для лечения заболеваний и как аналитических реактивов при лабораторной диагностике. Обмен с окружающей средой. Переваривание основных пищевых веществ (жиров, белков и углеводов). Метаболизм: анаболические, катаболические и амфиболические реакции. Специфические и общие пути катаболизма. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты: строение пируватдегидрогеназного комплекса (ферменты и коферменты). Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса): последовательность реакций и характеристика ферментов. Реакция субстратного фосфорилирования в цикле лимонной кислоты, макроэргические соединения. Энергетическая и пластическая функции цикла Кребса. Регуляция активности пируватдегидрогеназного комплекса и цикла лимонной кислоты. Классификация оксидоредуктаз: оксидазы, дегидрогеназы, пероксидазы, окигеназы. Митохондриальные и микросомальные монооксигеназы: строение и биологическое роль. Организация дыхательной цепи митохондрий: мультиферментные комплексы, переносчики электронов. Хемиосмотическая теория. ОК-1, ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет 4. Гормоны. Гормональная регуляция метаболических процессов Образование и использование электрохимического потенциала (Н+). Протонная АТФ-аза и транспортные системы митохондрий. Окислительное фосфорилирование, коэффициент Р/О. Дыхательный контроль. Ингибиторы дыхательной цепи и разобщители с окислительным фосфорилированием. Энергетический обмен и теплопродукция. Внемитохондриальные окисление. Мембранные рецепторы. Строение G-белков. Образование вторичных посредников: циклических нуклеотидов, инозитолтрифосфата, диацилглицерола. Роль Са2+. Виды протеинкиназ. Метаболические изменения в ответ на сигнальные молекулы. Внутриклеточная передача сигнала. Гормональная регуляция как механизм межклеточной и межорганной координации обмена веществ. Клеткимишени и клеточные рецепторы гормонов. Гормоны гипоталамуса: либерины и статины. Гормоны гипофиза. ПОМК как предшественник АКТГ, -липотропина, эндорфинов. Строение и биологическая роль вазопрессина и окситоцина. Йодсодержащие гормоны, строение и биосинтез. Изменение обмена веществ при гипертиреозе и гипотиреозе. Регуляция фосфорно-кальциевого обмена, участие паратгормона и кальцитонина, активных форм витамина D. Гормоны поджелудочной железы. Строение, механизм действия инсулина, глюкагона. Биосинтез и распад адреналина. Гормоны коры ОК-1, ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет 5. Обмен углеводов 6. Обмен липидов надпочечников: минерало- и глюкокортикоидов. Половые гормоны: мужские и женские, влияние на обмен веществ. Гипер- и гипопродукция гормонов. Строение основных моно-, олиго- и полисахаридов. Общие пути обмена глюкозы в клетке. Синтез и распад гликогена. Механизм ветвления гликогена. Ковалентная модификация и аллостерическая регуляция гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы. Механизм синхронизации мышечного сокращения и гликогенолиза. Гликогенозы. Гликолиз: последовательность реакций. Гликолитическая оксидоредукция. Субстратное фосфорилирование. Ключевые реакции глюконеогенеза. Аллостерическая регуляция ферментов гликолиза и глюконеогенеза. Роль фруктозо-2,6-бисфосфата. Реакции пентозофосфатного пути превращения глюкозы. Образование восстановительных эквивалентов и рибозы. Челночные механизмы переноса восстановительных эквивалентов из цитозоля в матрикс митохондрий. Метаболизм фруктозы и галактозы. Регуляция уровня глюкозы в крови. Источники глюкозы крови. Цикл Кори и глюкозо-аланиновый цикл. Почечный порог для глюкозы, глюкозурия. Толерантность к глюкозе. Химическое строение триацилглицеролов, глицерофосфолипидов, сфинголипидов,стероидов, жирорастворимых витаминов:A, D, E, K, F и их биологическая роль. Обмен жирных кислот. Активация и транспорт жирных кислот в митохондрии. Роль карнитина. -окисление насыщенных и ОК-1, ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет ненасыщенных жирных кислот с четным числом атомов углерода. Синтез и использование кетоновых тел. Гиперкетонемия, кетонурия, ацидоз при сахарном диабете и голодании. Биологическая роль -, - и пероксисомального окисления жирных кислот. Образование малонил-КоА. Пальмитатсинтазный комплекс: строение, последовательность реакций. Источники восстановительных эквивалентов. Микросомальная система удлинения жирных кислот. Обмен полиненасыщенных жирных кислот. Образование эйкозаноидов, их биологическая роль. Синтез и распад триацилглицеролов и глицерофосфолипидов: последовательность реакций. Различия синтеза ТАГ в печени и жировой ткани. Взаимопревращение глицерофосфолипидов. Жировое перерождение печени. Липотропные факторы. Синтез холестерола; реакции образования мевалоновой кислоты. Регуляция активности ГМГКоА-редуктазы. Экскреция холестерола. Желчные кислоты (первичные и вторичные), Транспортные липопротеины: строение, образование, функции. Апобелки. Роль липопротеинлипазы и лецитин-холестеринацилтрансферазы (ЛХАТ). Метаболизм плазменных липопротеинов. Атеросклероз. Коэффициент атерогенности. Гормональная регуляция липолиза и липогенеза. Липидный состав биологических мембран. Амфифильная природа мембранных липидов. Текучесть мембран, влияние на нее жирнокислотного 7. Обмен белков аминокислот состава мембранных липидов, поливалентных катионов, холестерола. Мембранные белки: интегральные и периферические. Ассиметрия мембран. Сборка мембран. Микротранспорт: пассивный транспорт (простая и облегченная диффузия), активный транспорт (первичный и вторичный). Унипорт и котранспорт (симпорт и антипорт). Белковые каналы и белки переносчики. Макротранспорт: эндоцитоз (пиноцитоз и фагоцитоз) и экзоцитоз. Жидкостный и адсорбционный пиноцитоз. Окаймленные ямки и пузырьки. Роль клатрина. Лизосомы, аппарат Гольджи и мембранный транспорт. Липосомы, как модель биологических мембран и транспортная форма лекарственных препаратов. и Транспорт аминокислот в клетку. Распад белков в тканях с участием протеасом и катепсинов. Дезаминирование аминокислот: прямое (окислительное и неокислительное), непрямое. Трансаминирование. Аминотрансферазы, их использование в энзимодиагностике. Обезвреживание аммиака: восстановительное аминирование 2-оксоглутарата и синтез глутамина. Орнитиновый цикл синтеза мочевины. Транспорт аммиака. Глюкозо-аланиновый цикл и транспорт глутамина. Гипераммонемии. Глутаминаза почек, компенсация ацидоза. Введение аминокислот в общий путь катаболизма и глюконеогенез. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: образование, биологическая роль и инактивация. Полиамины: ПК-2, ПК-3, ПК-5, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет 8 Обмен нуклеотидов 9. Матричные биосинтезы биологическая роль. Распад глицина и метаболизм одноуглеродных групп. Обмен серина и треонина. Sаденозилметионин, реакции метилирования. Синтез креатина: биологическая роль, клиническое значение определения в моче и плазме крови креатина и креатинина. -аланиновые дипептиды: карнозин и анзерин, их биологическая роль. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм. Обмен триптофана. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов. Роль ФРПФ. Происхождение атомов пуринового кольца. ИМФ как предшественник АМФ и ГМФ. Регуляция синтеза пуриновых нуклеотидов. Катаболизм пуриновых нуклеотидов. Пути регенерации пуриновых нуклеотидов. Нарушения метаболизма пуринов: подагра, синдром ЛешаНайхана. Синтез пиримидиновых нуклеотидов. Синтез дезоксирибонуклеотидов. Использование ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов в химиотерапии онкологических заболеваний. Регуляция синтеза пиримидинов. Конечные продукты распада пиримидинов. Нарушения метаболизма пиримидинов. Репликация. Строение репликативной вилки. ДНКполимераза. ДНК-лигаза. Фрагменты Оказаки. Деградация и репарация ДНК. Транскрипция: промоторы, терминаторы. ДНК-зависимая РНК-полимераза. Процессинг РНК. Малые ядерные РНК, их биологическая роль. Репликация. Генетический код. т-РНК, строение и функции. Рибосомы. Этапы ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Промежуточный зачет 10. синтеза белка (инициация, элонгация, терминация). Посттрансляционная модификация. Фолдинг. Ковалентные преобразования радикалов аминокислот. Ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белка. Регуляция матричных биосинтезов. Биохимия крови и Кровь – часть внутренней мочи. среды организма. Главнейшие функции крови. Белковый спектр плазмы. Альбумины, их транспортная функция и вклад в онкотическое давление плазмы. Глобулины, их характеристика. Общие закономерности действия каскадных протеолитических систем крови; их взаимосвязи в осуществлении защитных функций. Роль антипротеиназ плазмы. Эндогенные ингибиторы протеиназ (альфа1-антитрипсин, антиплазмин, альфа-2-макроглобулин и др.). Белки «острой фазы». Белкипереносчики ионов металлов (трансферрин, церулоплазмин). Ферменты плазмы: «собственные» и поступающие при повреждении клеток. Диагностическая ценность анализа ферментов плазмы. Небелковые органические компоненты плазмы. Важнейшие азотсодержащие соединения. Минеральные вещества крови: распределение между плазмой и клетками; нормальные диапазоны концентраций важнейших из них. Форменные элементы крови. Особенности метаболизма в эритроцитах и лейкоцитах. Основные закономерности функционирования и взаимосвязь ренинангиотензин-альдостероновой и калликреин-кининовой систем. Вазоактивные пептиды. Дыхательная функция крови. Молекулярные ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Программированный контроль 11. механизмы газообмена в легких и тканях. Кинетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина. Буферные системы крови: бикарбонатная, фосфатная, белковая и гемоглобиновая. Причины развития и формы ацидоза и алкалоза; возможные последствия этих отклонений для состояния зубочелюстного аппарата. Биохимия Биохимия межклеточного соединительной матрикса. Организация ткани. Особенности межклеточного матрикса. метаболизма Общие сведения о структуре соединительной коллагеновых белков. ткани. Фибриллообразующие коллагены. Коллагены, ассоциированные с фибриллами. Нефибриллярные (сетевидные) типы коллагена. Коллагены, образующие микрофибриллы. Синтез коллагена. Этапы внутриклеточного синтеза: транскрипция, трансляция, посттрансляционная модификация, роль аскорбиновой кислоты, формирование коллагеновых фибрилл вне клетки. Нарушения синтеза коллагеновых белков у человека. Неколлагеновые белки межклеточного матрикса. Эластин. Синтез и распад эластина. Изменения в структуре эластина при патологических процессах. Протеогликаны и гликозаминогликаны. Большие протеогликаны. Малые протеогликаны. Протеогликаны богатые лейцином. Протеогликаны, ассоциированные с клетками. Синтез протеогликанов. Распад протеогликанов. Распад гликозаминогликанов. Мукополисахаридозы. Неколлагеновые белки со специальными свойствами. Адгезивные и антиадгезивные белки. Факторы роста. Катаболизм белков ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Программированный контроль 12. 13. 14. межклеточного матрикса. Регуляция активности матриксных металлопротеиназ. Базальная мембрана. Протеогликаны базальных мембран. Процесс ремоделирования костной ткани Биохимия печени. Синтез на примере синтеза Обмен гемоглобина. Обмен железа. хромопротеинов. Гемоглобинопатии. Антитоксическая Железодефицитные анемии. функция печени. Распад гемоглобина в тканях: образование билирубина, его дальнейшие превращения; судьба желчных пигментов. Общие представления о желтухе и ее вариантах (гемолитическая, обтурационная, паренхиматозная; желтуха новорожденных). Диагностическое значение определения билирубина и других желчных пигментов в крови и моче. Антитоксическая функция печени. Эндогенные и чужеродные токсические вещества. Обезвреживающая функция печени. Микросомальное и немикросомальное окисление. Реакции конъюгации. Токсикология этилового алкоголя. Пути и механизмы его обезвреживания в печени. Значение печени в метаболизме лекарственных препаратов. Биохимия нервной Химический состав нервной системы. ткани. Энергетический обмен в нервной ткани. Биохимия возникновения и проведение нервного импульса. Медиаторы: ацетилхолин, катехоламины, серотонин, гамма-аминомасляная кислота, глутаминовая кислота, глицин, гистамин. Нарушение обмена биогенных аминов при психических заболеваниях. Биохимия Белки миофибрилл, мышечной ткани. молекулярная структура: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин. ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Программированный контроль ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Программированный контроль ПК-2, ПК-3, ПК-9, ПК-20, ПК-31, Программированный контроль Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в мышцах; креатинфосфат. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и деинервации мышц. Креатинурия. Особенности метаболизма миокарда. 5.2. Разделы дисциплины и междисциплинарные связи с обеспечиваемыми (последующими) дисциплинами № п/п 1. 2. 3. 4. 5 Наименование обеспечиваемых (последующих) дисциплин Микробиология, вирусология Иммунология Патофизиология, клиническая патофизиология Фармакология Профессиональные дисциплины №№ разделов данной дисциплины, необходимых для изучения обеспечиваемых (последующих) дисциплин цикла медикопрофилактических дисциплин; цикла клинических дисциплин цикла педиатрических дисциплин цикла терапевтических дисциплин цикла хирургических дисциплин 1 2 3 + + + 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + 5.3. Разделы дисциплин и виды занятий № п/п Наименование раздела дисциплины Виды учебной работы Лекц. 1. 2. Введение. Структурная организация и свойства белков Ферменты. Всего час. СРС 2 Практ. зан. 4 3 9 4 12 6 22 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 14. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление. Окислительное фосфорилирование. Универсальные метаболические процессы. Цикл дии трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Гормоны. Гормональная регуляция метаболических процессов Обмен углеводов Обмен липидов Обмен белков и аминокислот Обмен нуклеотидов Матричные биосинтезы Биохимия крови и мочи Биохимия соединительной ткани. Особенности метаболизма соединительной ткани. Биохимия печени. Обмен хромопротеинов. Антитоксическая функция печени. Биохимия нервной системы. Биохимия мышечной ткани 4 8 4 16 4 4 4 12 6 6 6 2 2 2 2 14 16 14 4 6 4 3 9 12 9 3 5 5 3 29 34 29 9 13 11 8 2 6 3 11 1 2 3 3 3 3 7 8 6. Лекции № п/п 1. Раздел дисциплины Введение. Структурная организация и свойства белков Тематика лекций Место биохимии в теоретической и клинической медицине. Основные представления о структуре и функции белков. Введение. Предмет и задачи биологической химии. Место биохимии среди других биологических дисциплин; иерархическая структурная организация живого; биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Основные разделы и направления биохимии: биоорганическая химия, динамическая и функциональная биохимия, молекулярная биология. Биохимия и медицина. Формирование представления о белках как о классе органических соединений и структурнофункциональном компоненте организмов. Пептидная теория строения белков. Аминокислоты мономерные единицы полипептида, их классификация по физико-химическим свойствам. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи, дисульфидные связи. Понятие о доменах и кластерах. Зависимость биологических свойств белков от вторичной и третичной структуры. Современные представления о молекулярных механизмах формирования пространственной Трудоемкость (час.) 2 2. Ферменты. структуры белка (фолдинг). Роль шаперонов в фолдинге белков. Болезни, связанные с нарушением фолдинга (прионовые болезни). Протеомика как новое направление в изучении структуры и функциональных характеристик белков. Четвертичная структура белков. Денатурация белков, обратимость денатурации. Шапероны - класс белков, защищающих другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающих формирование их нативной конформации. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям ("узнавание") как основа биологических функций всех белков. Комплементарность структуры центра связывания белка структуре лиганда. Обратимость связывания. Белки-ферменты, белки-рецепторы, транспортные белки, антитела, белковые гормоны, сократительные белки, структурные белки. Многообразие функционально и структурно различных белков. Классификация белков. Понятие о ферментах. Простые и сложные ферменты, характеристика коферментов и простетических групп. Изменения активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии. Определение ферментов в плазме крови с целью диагностики болезней. Органоспецифические ферменты. Структурная организация активного центра ферментов: якорный и каталитический участки активного центра. Взаимодействие фермента и субстрата: теории Фишера и Кошланда. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Витамины как кофакторы ферментативных реакций. Классификация витаминов. Гиповитаминозы, гипервитаминозы. Причины возникновения. Металлоэнзимы. Отличие ферментов от неорганических катализаторов. Особенности ферментативного катализа. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, реакции среды, концентрации фермента, субстрата. Единицы измерения активности и количества ферментов. Специфическая регуляция активности ферментов: активация, ингибирование. Ингибирование ферментов: обратимое, необратимое. Конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное, субстратное ингибирование. Аллостерические ингибиторы и активаторы. Четвертичная структура аллостерических ферментов и кооперативные изменения конформации протомеров ферментов. Регуляция активности ферментов путем структурной и химической модификации (ограниченный протеолиз, фосфорилирование, дефосфорилирование ферментов). Изоферменты (ЛДГ, МДГ), их роль в регуляции обменных процессов. 4 3. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление. Окислительное фосфорилирование. Универсальные метаболические процессы. Цикл ди- и трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Органоспецифические ферменты (на примере изоферментов ЛДГ). Происхождение ферментов плазмы крови. Определение активности изоферментов ЛДГ и КК в плазме крови с целью диагностики болезней. Понятие о мультиэнзимных комплексах и полифункциональных ферментах. Обмен веществ и энергии. Гетеротрофные и автотрофные организмы. Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Состав пищи человека. Понятие о метаболизме и метаболических путях. Основные конечные продукты метаболизма у человека: углекислый газ, вода, мочевина. Катаболизм основных пищевых веществ - углеводов, жиров, белков (аминокислот), понятие о специфических путях катаболизма (до образования пирувата и ацетил-КоА) и общем пути катаболизма- цикле трикарбоновых кислот. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты: строение пируватдегидрогеназного комплекса, последовательность реакций, регуляция. Витамины как кофакторы пируватдегидрогеназного комплекса. последовательность реакций и характеристика ферментов. Связь между общим путем катаболизма и цепью переноса электронов и протонов. Механизмы регуляции цитратного цикла. Образование конечного продукта - углекислого газа. Анаболические функции цикла лимонной кислоты. Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения . Понятие об окислении и восстановлении. Оксидоредуктазы - класс ферментов, участвующих в окислительновосстановительных реакциях. Пути переноса электронов. Характеристика оксидаз, оксигеназ. Дегидрирование субстратов и окисление водорода (образование воды) как источник энергии для синтеза АТФ. НАД-зависимые и флавиновые дегидрогеназы. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной цепи. НАДН-дегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, убихинон-дегидрогеназа (цитохром с редуктаза), цитохромоксидаза. Окислительновосстановительный потенциал – движущая сила переноса электронов по дыхательной цепи. Коэффициент Р/О. Трансмембранный электрохимический потенциал как промежуточная форма энергии при окислительном фосфорилировании. Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания. Регуляция функций дыхательной цепи: ингибиторы комплексов дыхательной цепи, разобщители. Виды разобщителей. Нарушения энергетического обмена: гипоксические и гипоэнергетические состояния. Роль митохондрий в развитии программированной клеточной гибели и 4 4. Гормоны. Гормональная регуляция метаболических процессов 5. Обмен углеводов апоптоза. Митохондриальные болезни. Термогенная функция энергетического обмена в бурой жировой ткани. Основные механизмы регуляции метаболизма: 1)изменения активности ферментов (активация и ингибирование); 2)изменение количества ферментов в клетке (индукция или репрессия синтеза, изменение скорости разрушения фермента); 3)изменение проницаемости клеточных мембран. Гормональная регуляция как механизм межклеточной и межорганной координации обмена веществ. Информоны. Органы-мишени, клетки-мишени. Классификация гормонов. Либерины, статины, тропные гормоны. Механизмы регуляции внутренней среды. Синтез гормонов, транспорт к клеткаммишеням. Клеточные рецепторы гормонов. Механизм передачи гормонального сигнала к эффекторным системам: внутриклеточный и мембранный тип передачи. Механизм внутриклеточной передачи гормонального сигнала (cтероидных гормонов). Механизм мембранной передачи гормонального сигнала (пептидные гормоны, производные аминокислот). Понятие о вторичных посредниках. цАМФ как вторичный посредник. Аденилатциклазная система, протеинкиназы, фосфодиэстераза. Гуанилатциклаза, цГМФ, цГМФ-зависимая протеинкиназа. Кальций как медиатор действия гормонов, кальмодулин. Продукты распада фосфолипидов - вторичные посредники действия гормонов. Строение рецептора инсулина и механизм действия гормона. Эйкозаноиды (простагландины, тромбоксаны, лейкотриены) и их роль в регуляции метаболизма и физиологических функций. Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Представление о строении и функциях углеводной части гликолипидов. Сиаловые кислоты. Представление о строении гликозамингликанов. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы, непереносимость дисахаридов. Возрастная характеристика процессов переваривания и всасывания углеводов. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена; общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме. Анаэробный распад глюкозы (анаэробный гликолиз). Последовательность реакций; гликолитическая оксидоредукция, пируват как акцептор водорода; субстратное фосфорилирование. Распределение и физиологическое значение анаэробного распада глюкозы. Аэробный распад основной путь катаболизма глюкозы у человека и других аэробных организмов. Распространение и физиологическое значение аэробного распада 4 6 6. Обмен липидов глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и жировой ткани. Анаэробный гликолиз и его значение в онтогенезе. Химизм превращения галактозы в глюкозу. Химизм процессов обмена фруктозы. Синтез глюкозы из неуглеводных веществ (глюконеогенез). Значение биотина в процессе синтеза глюкозы. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори). Аллостерические механизмы регуляции аэробного и анаэробного путей распада глюкозы и глюконеогенеза. Значение глюконеогенеза в метаболизме плода. Представление о пентозофосфатном пути превращений глюкозы. Окислительные реакции (до стадии рибулозо-5фосфата). Суммарные результаты пентозофосфатного пути: образование НАДФН и пентоз. Распространение и физиологическое значение. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена. Изменение обмена глюкозы в печени (cинтез и распад гликогена, гликолиз) при смене периода пищеварения на постабсорбтивный период и состояния покоя на мышечную работу. Роль инсулина, глюкагона, адреналина, аденилатциклазной системы и протеинкиназ. Важнейшие липиды тканей человека, классификация липидов. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (cложные липиды). Жирные кислоты липидов тканей человека. Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека: глицерофосфолипиды, сфингофосфолипиды, гликоглицеролипиды, гликосфинголипиды. Структура и функции фосфолипидов и гликолипидов. Стероиды. Холестерин как предшественник ряда других стероидов. Пищевые жиры и их переваривание. Незаменимые факторы питания липидной природы. Всасывание продуктов переваривания, нарушение переваривания и всасывания. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника. Состав и строение транспортных липопротеинов крови. Апопротеины, функция. Образование хиломикронов, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП, их метаболизм. Современные представления о взаимопревращениях липопротеинов, динамике липидного состава и содержания апопротеинов в процессе циркуляции липопротеинов в плазме крови. Липопротеинлипаза, ЛХАТ, их роль в обмене липопротеинов. Гиперлипопротеинемия. Атерогенные и антиатерогенные фракции липопротеинов. Гиперхолестеринемия как фактор риска. Резервирование и мобилизация жиров в жировой ткани: регуляция синтеза и мобилизации жиров. Роль инсулина, глюкагона и адреналина. Транспорт жирных кислот альбумином крови. Физиологическая роль резервирования и мобилизации жиров в жировой ткани. Окисление 6 7. Обмен белков и аминокислот жирных кислот, последовательность реакций, энергетическое значение. Кетоновые тела: биосинтез и использование ацетоуксусной кислоты. физиологическое значение этого процесса. Кетонемия, кетонурия. Биосинтез жирных кислот. Строение и функция пальмитатсинтетазы. Биосинтез нейтрального жира и фосфолипидов. Синтез холестерина (до мевалоновой кислоты), регуляция синтеза. Липидный состав мембран и строение липидного бислоя. Белки мембран. Гликолипиды и гликопротеины мембран. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость. Механизм переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первичный активный транспорт (транспортные АТФ-азы), вторично активный транспорт (cимпорт и антипорт). Разнообразие мембранных структур и функций мембран. Метаболизм мембран. Перекисное окисление липидов: образование активных форм кислорода и их действие на липиды и другие вещества. Повреждение мембран в результате перекисного окисления липидов. Механизмы защиты от токсического действия кислорода: супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза. Витамин Е и другие антиоксиданты. Общая схема источников путей расходования аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме. Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин, проферменты протеиназ, механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы: карбоксипептидаза аминопептидазы, дипептидазы. Всасывание аминокислот. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального соков. Трансаминирование: аминотрансферазы, коферментная функция витамина В6. Специфичность аминотрансфераз. Биологическое значение реакций трансаминирования. Особая роль глутаминовой кислоты. Определение трансаминаз в сыворотке крови при диагностике инфаркта миокарда, заболеваний печени. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот, биологическое значение процесса. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: гистамин, серотонин, гамма-аминомасляная кислота. Происхождение, функции. Дезаминирование и гидроксилирование биогенных аминов. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Конечные продукты азотистого обмена: соли аммония и мочевина. Основные источники аммиака в организме. Роль глутамина в обезвреживании и транспорте аммиака. Глутамин как донор амидной группы при синтезе ряда соединений. Глутаминаза 6 8. Обмен нуклеотидов 9. Матричные биосинтезы почек: образование и выведение солей аммония. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот: происхождение атомов азота мочевины. Нарушение синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемия. Остаточный азот крови. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия: биохимический дефект, проявление болезни, диагностика и лечение. Алкаптонурия, тирозиноз, альбинизм. Синтез креатина, креатинфосфата. Участие S-аденозилметионина в этом процессе. Креатинкиназа, строение, изоформы, значение в диагностике инфаркта миокарда. Оксид азота (NO). Роль аргинина, конституциональных и индуцибельных NO-синтаз в образовании оксида азота. Биологические функции NO. Механизм регуляторного и токсического действия оксида азота. Распад нуклеиновых кислот. Нуклеазы пищеварительного тракта тканей. Распад пуриновых нуклеотидов. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов. Образование 5-фосфорибозил-1пирофосфата. Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов. Нарушение обмена нуклеотидов. Подагра. Ксантинурия. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. История открытия и изучения нуклеиновых кислот. ДНК и РНК, химический состав. Первичная структура нуклеиновых кислот. Комплементарные и некомплементарные полинуклеотидные цепи. Двойная спираль ДНК. РНК, виды, локализация, структурная организация. Рибосомы и рибосомные РНК, транспортные РНК, матричные РНК. Строение хромосом. Биосинтез ДНК (репликация): cтехиометрия реакции, ДНК-полимеразы, матрица, соответствие первичной структуры продукта реакции первичной структуре матрицы. Влияние антибиотиков на процессы репликации. Нарушение структуры ДНК и система репарации. Биосинтез белка. Понятие гена, концепция один ген – одна полипептидная цепь. Понятие о мозаичной структуре гена. Геном ДНК. Представление о соответствии нуклеотидной последовательности гена и аминокислотной последовательности соответствующего белка (колинеарность). Основной постулат молекулярной биологии (ДНК - мРНК белок). Перевод четырехзначной нуклеотидной записи информации в двадцатизначную аминокислотную запись, биологический код. Стадии синтеза белка: транскрипция и трансляция. Современные представления о молекулярной организации генома эукариот и человека. Основные принципы генной инженерии. Теоретические подходы к разработке методов генной терапии. Молекулярные основы генной экспрессии. Транскрипция (биосинтез РНК): РНК-полимеразы, стехиометрия реакций, ДНК как матрица. Биосинтез 2 2 10. Биохимия крови 11. Биохимия соединительной ткани. Особенности метаболизма соединительной ткани. 12. Биохимия печени. Обмен хромопротеинов. Антитоксическая функция печени. рибосомных, транспортных и матричных РНК. Посттранскрипционная достройка РНК (посттранскрипционный процессинг). Роль рибозимов в сплайсинге. Влияние антибиотиков на процесс транскрипции. Трансляция. Транспортная РНК как адаптор. Взаимодействие тРНК и мРНК. Биосинтез аминоацил-тРНК. Субстратная специфичность аминоацил-тРНК-синтетазы. Строение рибосомы. Последовательность событий при образовании пептидной связи: связывание рибосом с мРНК, связывание аминоацил-тРНК с рибосомой и мРНК, образование пептидной связи, транслокация пептидил-тРНК. Участие рибозимов в рибосомальном цикле. Терминация синтеза. Функционирование полирибосом. Посттранляционные изменения белков: образование олигомерных белков, частичный протеолиз, включение небелковых компонентов, модификация аминокислот. Антибиотики ингибиторы рибосомального цикла и посттрансляционного процессинга. Регуляция биосинтеза белков. Понятие об опероне и регуляции на уровне транскрипции. Функции крови. Белки крови. Гемоглобин, химическое строение. Функции гемоглобина: транспорт кислорода, углекислого газа, протонов. Регуляция этих процессов. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата. Гетерогенность гемоглобинов Гемоглобинопатии. Синтез гема. Белки сыворотки крови. Альбумин и его функцию. Глобулины. Ферменты крови. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика. Химический состав соединительной ткани. Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры, биосинтеза. Роль аскорбиновой кислоты в гидроксилировании пролина и лизина. Образование коллагеновых волокон. Полиморфизм коллагена. Особенности и функции эластина. Гликозамингликаны и протеогликаны, строение и функции. Структурная организация межклеточного матрикса. Изменения соединительной ткани при старении, коллагенозах, заживлении ран. Оксипролинурия при коллагенопатиях. Химический состав соединительной ткани. Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры, биосинтеза. Роль аскорбиновой кислоты в гидроксилировании пролина и лизина. Образование коллагеновых волокон. Полиморфизм коллагена. Особенности и функции эластина. Гликозамингликаны и протеогликаны, строение и функции. Структурная организация межклеточного матрикса. Изменения соединительной ткани при 2 2 2 13. Биохимия нервной системы. 14. Биохимия мышечной ткани старении, коллагенозах, заживлении ран. Оксипролинурия при коллагенопатиях. Химический состав нервной ткани: белки, липиды, углеводы, физиологически активные пептиды, аминокислоты мозга. Энергетический обмен в нервной ткани. Значение аэробного распада глюкозы. Медиаторы. Физиологически активные пептиды. Современные представления о пептидном континууме мозга. Пептид дельта-сна (DSIP), его антистрессорный и мембранотропный эффект. Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин. Тропомиозин. Тропонин. Молекулярная структура миофибрилл. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в мышцах, креатинфосфат. Особенности обмена веществ в сердечной мышце. Итого: 1 2 43 7. Практические и лабораторные занятия № п/п 1. 2. Раздел дисциплины Введение. Структурная организация и свойства белков Ферменты. Тематика практических и лабор. занятий Формы текущего контроля Классификация и физико-химические свойства Промежут. протеиногенных аминокислот. Биуретовая зачет реакция на пептидную связь. Определение изоэлектрической точки казеина. Необратимые способы осаждения белка из раствора. Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные. Физикохимические свойства белков: растворимость, ионизация, гидратация, осаждение. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, надвторичная, третичная и четвертичная структуры, домены, субдомены, надмолекулярные структуры. Связи, поддерживающие структуры белка: дисульфидные, ионные, водородные, гидрофобные. Взаимосвязь структуры и функции. Денатурация и ренатурация. Функции белков: структурная, каталитическая, транспортная, рецепторная, регуляторная, защитная, сократительная. Свойства простых белков. Гистоны, альбумины. Структурные белки: тубулины, кератины, коллаген, эластин. Миоглобин и гемоглобин. Роль протеомики в оценке патологических состояний. Общие представления о катализе Промежут. (энергетическая диаграмма реакции, зачет переходное состояние, энергия активации). Механизмы катализа. Зависимость активности ферментов от температуры и рН среды. Трудоемкость (час.) 4 12 3. Введение в обмен веществ. Биологическ ое окисление. Окислительн ое Единицы активности ферментов. Специфичность действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций. Уравнение и график Михаэлиса-Ментен. Преобразование Лайнуивера-Бэрка. Металлоферменты и ферменты активируемые металлами. Кофакторы и коферменты. Водорастворимые витамины (тиамин, рибофлавин, никотинамид, пиридоксин, пантотеновая кислота, кобаламины, фолиевая кислота, биотин), как предшественники коферментов. Химическое строение жирорастворимых витаминов:A, D, E, K, F и их биологическая роль. Провитамины, активные формы витаминов А и D. Гиповитаминозы и гипервитаминозы, патологические проявления при этих состояниях. Ингибирование активности ферментов: обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное. Регуляция скоростей синтеза и распада ферментов. Индукция и репрессия синтеза ферментов. Компартментация ферментов. Аллостерическая регуляция. Ингибирование по принципу обратной связи. Ковалентная модификация ферментов: ограниченный протеолиз проферментов, фосфорилирование и дефосфорилирование. Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Органоспецифические ферменты. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Белковые ингибиторы ферментов. Ингибиторы ферментов как лекарственные препараты. Наследственные энзимопатии. Специфичность действия амилазы и сахаразы. Количественное определение глюкозы в крови глюкозооксидазным методом. Открытие апофермента и кофермента в аспартатаминотрансферазе. Количественное определение аскорбиновой кислоты в различных пищевых продуктах. Количественное определение витамина Р в разных сортах чая. . Влияние реакции среды на активность ферментов (определение оптимума рН амилазы слюны). Термолабильность ферментов. Определение активности ацетилхолинэстеразы в крови. Субстратное и конкурентное торможение. Обмен с окружающей средой. Переваривание Промежут. основных пищевых веществ (жиров, белков и зачет углеводов). Метаболизм: анаболические, катаболические и амфиболические реакции. Специфические и общие пути катаболизма. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты: строение пируватдегидрогеназного комплекса 8 фосфорилир ование. Универсальн ые метаболичес кие процессы. Цикл ди- и трикарбонов ых кислот (цикл Кребса). 4. Гормоны. Гормональна я регуляция метаболичес ких процессов (ферменты и коферменты). Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса): последовательность реакций и характеристика ферментов. Реакция субстратного фосфорилирования в цикле лимонной кислоты, макроэргические соединения. Энергетическая и пластическая функции цикла Кребса. Регуляция активности пируватдегидрогеназного комплекса и цикла лимонной кислоты. Классификация оксидоредуктаз: оксидазы, дегидрогеназы, пероксидазы, окигеназы. Митохондриальные и микросомальные монооксигеназы: строение и биологическое роль. Организация дыхательной цепи митохондрий: мультиферментные комплексы, переносчики электронов. Хемиосмотическая теория. Образование и использование электрохимического потенциала (Н+). Протонная АТФ-аза и транспортные системы митохондрий. Окислительное фосфорилирование, коэффициент Р/О. Дыхательный контроль. Ингибиторы дыхательной цепи и разобщители с окислительным фосфорилированием. Энергетический обмен и теплопродукция. Определение дегидрогеназ цикла Кребса в печени. Определение активности сукцинатдегидрогеназы в различных тканях. Ингибирование сукцинатдегидрогеназы избытком оксалоацетата. Определение редокспотенциалов компонентов дыхательной цепи. Открытие НАДН-дегидрогеназной активности в тканях. Обнаружение АТФ в различных тканях. Передача сигналов в клетку. Мембранные Промежут. рецепторы. Строение G-белков. Образование зачет вторичных посредников: циклических нуклеотидов, инозитолтрифосфата, диацилглицерола. Роль Са2+. Виды протеинкиназ. Метаболические изменения в ответ на сигнальные молекулы. Внутриклеточная передача сигнала. Гормональная регуляция как механизм межклеточной и межорганной координации обмена веществ. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов. Гормоны гипоталамуса: либерины и статины. Гормоны гипофиза. ПОМК как предшественник АКТГ, липотропина, эндорфинов. Строение и биологическая роль вазопрессина и окситоцина. Йодсодержащие гормоны, строение и биосинтез. Изменение обмена веществ при гипертиреозе и гипотиреозе. Регуляция фосфорно-кальциевого обмена, участие паратгормона и кальцитонина, активных форм витамина D. Гормоны 4 5. Обмен углеводов 6. Обмен липидов поджелудочной железы. Строение, механизм действия инсулина, глюкагона. Инсулиновый рецептор. Биосинтез и распад адреналина. Гормоны коры надпочечников: минерало- и глюкокортикоидов. Половые гормоны: мужские и женские, влияние на обмен веществ. Гипер- и гипопродукция гормонов. Качественные реакции на гормоны. Изучение влияния адреналина, инсулина и кортизола на содержание глюкозы в крови. Строение основных моно-, олиго- и полисахаридов. Общие пути обмена глюкозы в клетке. Синтез и распад гликогена. Механизм ветвления гликогена. Ковалентная модификация и аллостерическая регуляция гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы. Механизм синхронизации мышечного сокращения и гликогенолиза. Гликогенозы. Гликолиз: последовательность реакций. Гликолитическая оксидоредукция. Субстратное фосфорилирование. Ключевые реакции глюконеогенеза. Аллостерическая регуляция ферментов гликолиза и глюконеогенеза. Роль фруктозо-2,6бисфосфата. Реакции пентозофосфатного пути превращения глюкозы. Образование восстановительных эквивалентов и рибозы. Челночные механизмы переноса восстановительных эквивалентов из цитозоля в матрикс митохондрий. Метаболизм фруктозы и галактозы. Регуляция уровня глюкозы в крови. Источники глюкозы крови. Цикл Кори и глюкозо-аланиновый цикл. Почечный порог для глюкозы, глюкозурия. Толерантность к глюкозе.Влияние слюны, желудочного сока и панкреатина на крахмад. Выделение гликогена из печени сытого и голодного животного. Обмен жирных кислот. Активация и транспорт жирных кислот в митохондрии. Роль карнитина. -окисление насыщенных и ненасыщенных жирных кислот с четным числом атомов углерода. Синтез и использование кетоновых тел. Гиперкетонемия, кетонурия, ацидоз при сахарном диабете и голодании. Биологическая роль -, - и пероксисомального окисления жирных кислот. Образование малонил-КоА. Пальмитатсинтазный комплекс: строение, последовательность реакций. Источники восстановительных эквивалентов. Микросомальная система удлинения жирных кислот. Обмен полиненасыщенных жирных кислот. Образование эйкозаноидов, их биологическая роль. Синтез и распад триацилглицеролов и глицерофосфолипидов: Промежут. зачет 14 Промежут. зачет 16 7. Обмен белков и аминокислот последовательность реакций. Различия синтеза ТАГ в печени и жировой ткани. Взаимопревращение глицерофосфолипидов. Жировое перерождение печени. Липотропные факторы. Синтез холестерола; реакции образования мевалоновой кислоты. Регуляция активности ГМГ-КоА-редуктазы. Экскреция холестерола. Желчные кислоты (первичные и вторичные), Транспортные липопротеины: строение, образование, функции. Апобелки. Роль липопротеинлипазы и лецитинхолестерин-ацилтрансферазы (ЛХАТ). Метаболизм плазменных липопротеинов. Атеросклероз. Коэффициент атерогенности. Гормональная регуляция липолиза и липогенеза. Липидный состав биологических мембран. Амфифильная природа мембранных липидов. Текучесть мембран, влияние на нее жирнокислотного состава мембранных липидов, поливалентных катионов, холестерола. Мембранные белки: интегральные и периферические. Ассиметрия мембран. Сборка мембран. Микротранспорт: пассивный транспорт (простая и облегченная диффузия), активный транспорт (первичный и вторичный). Унипорт и котранспорт (симпорт и антипорт). Белковые каналы и белки переносчики. Макротранспорт: эндоцитоз (пиноцитоз и фагоцитоз) и экзоцитоз. Жидкостный и адсорбционный пиноцитоз. Окаймленные ямки и пузырьки. Роль клатрина. Лизосомы, аппарат Гольджи и мембранный транспорт. Липосомы, как модель биологических мембран и транспортная форма лекарственных препаратов. Определение активности липазы в дуоденальном содержимом. Образование и окисление кетоновых тел в тканях. Определение кетоновых тел в моче. Определение общих фосфолипидов в сыворотке крови. Определение бета- и пребета-липопротеинов в сыворотке крови. Количественное определение общего холестерина в сыворотке крови. Определение активности каталазы крови. Транспорт аминокислот в клетку. Распад Промежут. белков в тканях с участием протеасом и зачет катепсинов. Дезаминирование аминокислот: прямое (окислительное и неокислительное), непрямое. Трансаминирование. Аминотрансферазы, их использование в энзимодиагностике. Обезвреживание аммиака: восстановительное аминирование 2оксоглутарата и синтез глутамина. Орнитиновый цикл синтеза мочевины. 14 8. Обмен нуклеотидов 9. Матричные биосинтезы Транспорт аммиака. Глюкозо-аланиновый цикл и транспорт глутамина. Гипераммонемии. Глутаминаза почек, компенсация ацидоза. Введение аминокислот в общий путь катаболизма и глюконеогенез. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: образование, биологическая роль и инактивация. Полиамины: биологическая роль. Распад глицина и метаболизм одноуглеродных групп. Обмен серина и треонина. Sаденозилметионин, реакции метилирования. Синтез креатина: биологическая роль, клиническое значение определения в моче и плазме крови креатина и креатинина. аланиновые дипептиды: карнозин и анзерин, их биологическая роль. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм. Обмен триптофана. Определение свободной, связанной, общей соляной кислоты и общей кислотности желудочного сока раздельно и в одной пробе. Определение активности аланинаминотрансферазы в крови и гомогенатах тканей. Определение фенилпировиноградной кислоты в моче. . Влияние гемодиализа на содержание остаточного азота в крови. Количественное определение креатинина в моче. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов. Роль ФРПФ. Происхождение атомов пуринового кольца. ИМФ как предшественник АМФ и ГМФ. Регуляция синтеза пуриновых нуклеотидов. Катаболизм пуриновых нуклеотидов. Пути регенерации пуриновых нуклеотидов. Нарушения метаболизма пуринов: подагра, синдром Леша-Найхана. Синтез пиримидиновых нуклеотидов. Синтез дезоксирибонуклеотидов. Использование ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов в химиотерапии онкологических заболеваний. Регуляция синтеза пиримидинов. Конечные продукты распада пиримидинов. Нарушения метаболизма пиримидинов. Количественное определение мочевой кислоты в моче. Репликация. Строение репликативной вилки. ДНК-полимераза. ДНК-лигаза. Фрагменты Оказаки. Деградация и репарация ДНК. Транскрипция: промоторы, терминаторы. ДНК-зависимая РНК-полимераза. Процессинг РНК. Малые ядерные РНК, их биологическая роль. Репликация. Генетический код. т-РНК, строение и функции. Рибосомы. Этапы синтеза белка (инициация, элонгация, терминация). Посттрансляционная модификация. Фолдинг. Ковалентные Промежут. зачет 4 Промежут. зачет 6 10. Биохимия крови 11. Биохимия соединительн ой ткани. Особенности метаболизма соединительн ой ткани. преобразования радикалов аминокислот. Ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белка. Регуляция матричных биосинтезов. Количественное определение ДНК в различных тканях. Кровь – часть внутренней среды организма. Главнейшие функции крови. Белковый спектр плазмы. Альбумины, их транспортная функция и вклад в онкотическое давление плазмы. Глобулины, их характеристика. Общие закономерности действия каскадных протеолитических систем крови; их взаимосвязи в осуществлении защитных функций. Роль антипротеиназ плазмы. Эндогенные ингибиторы протеиназ (альфа-1антитрипсин, антиплазмин, альфа-2макроглобулин и др.). Белки «острой фазы». Белки-переносчики ионов металлов (трансферрин, церулоплазмин). Ферменты плазмы: «собственные» и поступающие при повреждении клеток. Диагностическая ценность анализа ферментов плазмы. Небелковые органические компоненты плазмы. Важнейшие азотсодержащие соединения. Минеральные вещества крови: распределение между плазмой и клетками; нормальные диапазоны концентраций важнейших из них. Форменные элементы крови. Особенности метаболизма в эритроцитах и лейкоцитах. Основные закономерности функционирования и взаимосвязь ренин-ангиотензинальдостероновой и калликреин-кининовой систем. Вазоактивные пептиды. Дыхательная функция крови. Молекулярные механизмы газообмена в легких и тканях. Кинетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата. Буферные системы крови: бикарбонатная, фосфатная, белковая и гемоглобиновая. Причины развития и формы ацидоза и алкалоза; возможные последствия этих отклонений для состояния зубочелюстного аппарата. Определение общего белка плазмы крови биуретовым методом. Бензидиновая проба. Биохимия межклеточного матрикса. Организация межклеточного матрикса. Общие сведения о структуре коллагеновых белков. Фибриллообразующие коллагены. Коллагены, ассоциированные с фибриллами. Нефибриллярные (сетевидные) типы коллагена. Коллагены, образующие микрофибриллы. Синтез коллагена. Этапы Программ. контроль 4 Программ. контроль 3 12. Биохимия печени. Обмен хромопротеин ов. Антитоксичес кая функция печени. 13. Биохимия нервной системы. внутриклеточного синтеза: транскрипция, трансляция, посттрансляционная модификация, роль аскорбиновой кислоты, формирование коллагеновых фибрилл вне клетки. Нарушения синтеза коллагеновых белков у человека. Неколлагеновые белки межклеточного матрикса. Эластин. Синтез и распад эластина. Изменения в структуре эластина при патологических процессах. Протеогликаны и гликозаминогликаны. Большие протеогликаны. Малые протеогликаны. Протеогликаны богатые лейцином. Протеогликаны, ассоциированные с клетками. Синтез протеогликанов. Распад протеогликанов. Распад гликозаминогликанов. Мукополисахаридозы. Неколлагеновые белки со специальными свойствами. Адгезивные и антиадгезивные белки. Факторы роста. Катаболизм белков межклеточного матрикса. Регуляция активности матриксных металлопротеиназ. Базальная мембрана. Протеогликаны базальных мембран. Процесс ремоделирования костной ткани. Определение активности щелочной фосфатазы в крови. Синтез на примере синтеза гемоглобина. Обмен железа. Гемоглобинопатии. Железодефицитные анемии. Распад гемоглобина в тканях: образование билирубина, его дальнейшие превращения; судьба желчных пигментов. Общие представления о желтухе и ее вариантах (гемолитическая, обтурационная, паренхиматозная; желтуха новорожденных). Диагностическое значение определения билирубина и других желчных пигментов в крови и моче. Антитоксическая функция печени. Эндогенные и чужеродные токсические вещества. Обезвреживающая функция печени. Микросомальное и немикросомальное окисление. Реакции конъюгации. Токсикология этилового алкоголя. Пути и механизмы его обезвреживания в печени. Значение печени в метаболизме лекарственных препаратов. Количественное определение общего, прямого и непрямого билирубина в сыворотке крови. Обнаружение индикана в моче. Химический состав нервной ткани. Энергетический обмен в нервной ткани. Биохимия возникновения и проведение нервного импульса. Медиаторы: ацетилхолин, катехоламины, серотонин, гаммааминомасляная кислота, глутаминовая кислота, глицин, гистамин. Нарушение обмена Программ. контроль 6 Программ. контроль 3 14. Биохимия мышечной ткани биогенных аминов при психических заболеваниях. Белки миофибрилл, молекулярная структура: Программ. миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, контроль тропонин. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в мышцах; креатинфосфат. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и деинервации мышц. Креатинурия. Особенности метаболизма миокарда. Потенциометрическое определение активности креатикиназы в различных тканях. Итого: 3 101 8. Самостоятельная работа студента № п/п Раздел дисциплины 1. Введение. Структурная организация и свойства белков Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: -Надвторичная структура белка. Домены и кластеры, - Роль протеомики в оценке патологических состояний. 2. Ферменты. Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: - Белковые ингибиторы ферментов. Ингибиторы ферментов как лекарственные препараты, -Наследственные энзимопатии. 6 3. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление. Окислитель ное фосфорилирование. Универсальные метаболические процессы. Цикл ди- и трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Гормоны. Гормональ-ная регуляция метаболических процессов Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: - Обмен с окружающей средой. Переваривание основных пищевых веществ (жиров, белков и углеводов). Алиментарные, неалиментарные и антиалиментарные вещества пищи, - Хемиосмотическая теория окислительного фосфорилирования. Образование и использование электрохимического потенциала (Н+), - Энергетический обмен и теплопродукция у детей. 4 Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: - Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов. Инсулиновый рецептор, - Эйкозаноиды как регуляторы клеточных функций. ауто- и паракринный механизм регуляторного эффекта. Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: - Роль фруктозо-2,6-бисфосфата как аллостерического регулятора процессов углеводного обмена, - Аллостерическая регуляция гликогенфосфорилазы и 4 4. 5. Обмен углеводов Наименование работ Трудоемкость (час) 3 9 6. Обмен липидов гликогенсинтазы, - Неперевариваемые углеводы (пищевые волокна) и заменители сахаров, их роль в профилактике заболеваний у детей, - Энзимопатии углеводного обмена. Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: - Производные холестерола как биологически активные вещества, -Про- и антиоксиданты, их роль в регуляции свободнорадикальных процессов, протекающих в тканях организма, 12 --окисление насыщенных и ненасыщенных жирных кислот с четным числом атомов углерода. 7. Обмен белков и аминокислот 8. Обмен нуклеотидов 9. Матричные биосинтезы 10. Биохимия крови и мочи 11. Биохимия соединительно й ткани. Особенности метаболизма соединительно й ткани. 12. Биохимия печени. Обмен хромопротеино в. Антитоксическ ая функция - Биологическая роль -, - и пероксисомального окисления жирных кислот, - Энзимопатии липидного обмена. Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: - Полноценные и неполноценные белки пищи. - Эссенциальные и неэссенциальные аминокислоты. Белковое питание и азотистый баланс, - Обмен серина и треонина, - Обмен серусодержащих аминокислот, - Энзимопатии обмена аминокислот. Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: -Энзимопатии реутилизации пуринов. Синдром ЛешаНихана. 9 3 Подготовка к практическим занятиям, текущему контролю и зачетам. Подготовка рефератов по темам: -Геномика и протеомика – новые направления молекулярной биологии и медицины, - Малые ядерные РНК, их биологическая роль. Рибозимы. Подготовка к практическим занятиям и программированному контролю. Подготовка рефератов по темам: - Общие закономерности действия каскадных протеолитических систем крови; их взаимосвязи в осуществлении защитных функций. Роль антипротеиназ плазмы. Эндогенные ингибиторы протеиназ (альфа-1антитрипсин, антиплазмин, альфа-2-макроглобулин и др.), -Белки «острой фазы». Белки-переносчики ионов металлов (трансферрин, церулоплазмин). Подготовка к практическим занятиям и программированному контролю. Подготовка рефератов по темам: - Изменения в структуре коллагена и эластина при патологических процессах, - Протеогликаны и гликозаминогликаны. Большие протеогликаны. Малые протеогликаны. Протеогликаны, богатые лейцином. Протеогликаны, ассоциированные с клетками. Синтез протеогликанов. Распад протеогликанов. Распад гликозаминогликанов. Мукополисахаридозы. 5 Подготовка к практическим занятиям и программированному контролю. Подготовка рефератов по темам: - Обмен железа. Гемоглобинопатии. Железодефицитные Анемии, - Значение печени в метаболизме лекарственных препаратов. 3 5 3 13. 14. печени. Биохимия нервной системы. Биохимия мышечной ткани Подготовка к практическим занятиям и программированному контролю. Подготовка рефератов по темам: -Пептидный континуум мозга. Пептид дельта-сна как регулятор метаболизма мозга - Нарушение обмена биогенных аминов при нервнопсихических заболеваниях. Подготовка к практическим занятиям и программированному контролю. Подготовка рефератов по темам: - Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и деинервации мышц. - Креатиновый пул мышечной ткани. Креатинурия у детей и взрослых. Итого: 3 3 72 10. Учебно-методическое и информационное обеспечение дисциплины 10.1. Основная литература п/№ 1 1. 2. Наименование 2 «Биохимия» «Биохимия упражнениями задачами» Автор (ы) 3 под редакцией чл.корр. РАН, проф. Северина Е.С. с под редакцией чл.и корр. РАН, проф. Северина Е.С. Год, место издания 4 М., 2008 Кол-во экземпляров в на кафедре библиотеке 7 8 99 3 - 3 М., 2008 10.2. Дополнительная литература п/ № 1 1. Наименование 2 Биохимия: химические реакции в живой клетке (в трех томах). Автор (ы) 3 Мецлер Д.Э. Год, место издания 4 М., 1980 Кол-во экземпляров в библиотек е 7 на кафедре 8 - 3 Основы биохимии (в Уайт А., Хендлер трех томах). Ф., Смит Э. Биохимия (в трех Страйер Л. томах). М., 1981 - 3 М., 1985 1 3 4. Основы биохимии (в Ленинджер А. трех томах). М., 1985 1 3 5. Биохимия человека (в Марри Р., Греннер двух томах). Д. , Мейес П. , Родуэл В. М., 2004. 2 2 2. 3. 10.3. Программное обеспечение: Интернет-ресурсы. 1. MedLine. 2. PubMed. 10.4. Базы данных, информационно-справочные и поисковые системы: Электронная база данных «Консультант студента». Электронная библиотека медицинского вуза. Компьютеры кафедры имеют логин и пароль для входа. 11. Материально-техническое обеспечение дисциплины Аудитории, оснащённые лабораторными столами, вытяжными шкафами. Бани, фотоэлектроколориметры, лабораторные центрифуги, термостаты, спектрофотометры, иономеры, лабораторная посуда, штативы, наборы соответствующих реактивов, лабораторные животные (белые крысы), скальпели, лезвия, пинцеты, чашки Петри, колбы, пробирки, склянки для реактивов; фильтровальная бумага; ноутбук с мультимедийной приставкой (для чтения лекций), компьютеры, принтеры, сканнеры. 12. Методические рекомендации по организации изучения дисциплины № 1. 2. 3 4. 12.1. Использование современных образовательных технологий Наименование Формы занятий с использованием активных и Трудоемкость раздела интерактивных образовательных технологий (час.) (перечислить те разделы, в которых используются активные и/или интерактивные образовательные технологии) 1-14 Лекции-визуализации 53 1-14 Информационные проекты 18 1-10, 12 Кэйс-методики 24 1-10,12, 14 Практические занятия в форме практикума 76 12.2. Оценочные средства для текущего контроля успеваемости и промежуточной аттестации. Примеры оценочных средств для текущего контроля успеваемости и промежуточной аттестации: ТЕКУЩИЙ ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ТЕМЕ ДМ №1 «ФЕРМЕНТЫ» Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. Вариант 1. Какова химическая природа ферментов? 1 - сложные белки 3 - производные аминокислот 2 - производные витаминов 4 - простые и сложные белки 2. Дайте определение понятию апофермент: 1 - комплекс белка и кофермента 3 - не белковая часть сложного фермента 2 - белковая часть сложного фермента 4 - простой фермент 3. Какова физиологическая роль кофактора в катализе? (2 ответа) 1 – определяет субстратную и каталитическую специфичность 2 – стабилизирует структуру фермента 3 – принимает непосредственное участие в катализе 4 - принимает опосредованное участие в катализе 4. Выберите коферменты участвующие в окислительно-восстановительных реакциях: 1 – АТФ 2 – НАД; НАДФ; ФАД; ФМН; Q; ГЕМ; Г-SН. 5 – пиридоксальфосфат 6 – S-аденозалметионин (SАМ) 3 – НSКоА 4 - УДФГК 7 – ТПФ 8 – ФАФС 5. Выберите физико-химические свойства присущие активному центру фермента: (3 ответа) 1 – дестабилизирует межатомные связи в молекуле субстрата 2 – использует разнообразные физико-химические механизмы катализа 3 – максимально сближает и ориентирует соответствующие реагенты по отношению другдругу 4 – снижает свободную энергию реагирующих веществ 5 – катализирует реакции энергетически не возможные в отсутствие ферментов 6. Какой механизм ферментативного катализа реализуется при переносе протона от функциональной группы активного центра на субстрат? 1 – электрофильный основной 2 – нуклеофильный 3 – радикальный 4 – кислотно- 7. Выберите название участка на ферменте, к которому присоединяется регуляторный модулятор активности фермента: 1 - активный центр 4 - субстратный центр 2 - аллостерический центр 5 - кофактор 3 - каталитический центр 6 - апофермент 8. Результатом регуляции активности ферментов по механизму ограниченного протеолиза является: 1 - отщепление короткого пептида от профермента 2 - присоединение пептида к проферменту 3 - отщепление протомера от профермента 4 - отщепление кофермента от фермента 5 - нарушение комплементарности между активным центром и субстратом 9. Каким биохимическим методом можно обнаружить наличие фермента в биологическом материале: 1 - центрифугированием 2 – хроматографированием 3 - электрофорезом 4 - цветной реакцией на пептидную связь 5 - цветной реакцией на продукт реакции 10. Из приведённого перечня выберите кофермент, в состав которого входит витамин В2 : 1 - НАД 2 - НАДФ пиридоксальфосфат 3 - ФАД 4 - ТПФ 5 - НS-КоА 6 - 11. Как изменится скорость химической реакции при ферментативном катализе если Км с 10 мммоль/л уменьшится до 0,1 ммоль/л? 1 - уменьшится 2 - увеличится 3 - не изменится 12. К какому классу относятся ферменты, используемые для ингаляционной энзимотерапии? 1 - оксидоредуктазы 2 - трансферазы 3 - гидролазы 4 - лиазы 5 - изомеразы 6 - лигазы 13. Существование множественных форм фермента (изоферментов) возможно только для следующих ферментов: 1 - состоящих из 2-х и более различных субъединиц 2 - состоящих из нескольких идентичных субъединиц 3 - всех сложных ферментов 4 - всех простых и сложных ферментов 14. Выберите один из ниже приведённых признаков положенных в основу современной международной классификации ферментов: 1 - строение субстрата 3 - тип химической связи 2 - строение продукта 4 - тип химической реакции 15. Из приведенной выше классификации выберите класс фермента для каждой из ниже приведённой реакции (А-Д). 1 - оксидоредуктазы 2 - трансферазы 4 - лиазы 5 - изомеразы А - гистидин → гистамин + CO2 Б - лактат + НАД+ ↔ ПВК + НАДН2 В - ала + 2-оксоглутарат ↔ ПВК + Глу Г - лактоза + Н2О → Д-глюкоза + Д-галактоза Д - глюкозо-6-фосфат ↔ фруктозо-6-фосфат 3 - гидролазы 6 - лигазы 16. Какому из приведенного набора субъединиц соответствует изофермент ЛДГ 2 ? 1 - НННН 2 - НННМ 3 - ННММ 4 - НМММ 5 - ММММ 17. 1 - оксидоредуктазы 2 - трансферазы 3 - гидролазы 4 - лиазы 5 - изомеразы 6 - лигазы Из приведенной выше классификации выберите класс фермента для каждой из ниже приведённой реакции (А-В). COOH A . HC NH 2 (CH 2)2 COOH COOH H 2C NH 2 +C O (CH 2)2 CONH 2 COOH +N H TP B. HC NH 3 +A 2 COOH Б . HC NH 2+H 2O (CH 2)2 COOH (CH 2)2 2 COOH +H O D P HC NH 3P 4 +A 2 (CH 2)2 CONH 2 COOH HC NH 2 +NH 3 (CH 2)2 COOH ТЕКУЩИЙ ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ТЕМЕ: «БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ» ДМ №1 Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. Вариант 1. Из приведенного перечня выберите автора перекисной теории биологического окисления: 1 – Лаувазье 2 – Бах 3 – Варбург 4 – Виланд 5 – Паладин 6 – Чанс 7 – Митчел 8 – Ленинджер 9 – Кнооп 10 – Кеннеди 2. Из приведенного перечня выберите название подкласса ферментов, которые в реакциях биологического окисления поставляют электроны на молекулярный кислород: (2 ответа) 1 – дегидрогеназы 2 – оксидазы 3 – оксигеназы 3. Из приведённого перечня выберите продукты первой стадии катаболизма пищевых веществ: (3 ответа) 1 – жирные кислоты 2 – глюкоза 3 – аминокислоты 4 – мочевина 5 – вода 6 – мочевая кислота 7 – пируват 8 – лактат 9 – углекислый газ 10 – Ацетил-SКоА 4. Как изменится значение свободной энергии в реакции катаболизма? 1 – уменьшится 2 – увеличится 3 – будет равна нулю 4 – не изменится 5. Из приведённого перечня выберите, название механизма трансформации энергии органического вещества в макроэргическую связь АТФ в анаэробных условиях: 1 - окислительное фосфорилирование 2 - субстратное фосфорилирование 3 - окисление субстрата в дыхательной цепи 4 - фосфорилирование субстрата 6. Основной функцией процесса окислительного фосфорилирования является: 1 – образование АТФ из АДФ и Фн кислород 3 – окисление субстрата и биосинтез АТФ 2 – перенос электрона от субстрата на 3 – фосфорилирование субстрата за счет АТФ 7. Из приведённого перечня выберите вещество, которое является конечным акцептором электронов от окисляемого субстрата, в редокс-цепи микросомального окисления: 1 – коэнзим Q 2 – вдыхаемый кислород воздуха 3 – Цитохром В5 4 – цитохромоксидаза 5 – цитохром Р-450 8. Из приведённого перечня выберите кофермент который входит в состав цитохромов: 1 – гем 2 – НАД+ 3 – НАДФ+ 4 – ФМН 5 – ФАД 6 – ТПФ 7 - коэнзим Q 10. Установите правильную последовательность ферментов тканевого дыхания при окислении малата: (5 ответов) 1 - комплекс В-С1 2 - CoQ (убихинон) 3 - изоцитратдегидрогеназа 4 – цитохром С 5 - цитохромоксидаза (ааз) 6 - НАДН-ДГ ( ФМН-зависимая) 7 –малатдегидрогеназа 11. В присутствии разобщающих веществ в митохондриях продолжаются следующие процессы: (3 ответа) 1 - потребление кислорода образование тепла 2 - окисление субстратов 3 - синтез АТФ 4- 12. Из приведённого перечня выберите ферменты, катализирующие окислительные реакции цикла Кребса: (4ответа) 1 - цитратсинтаза 2 - малатдегидрогеназа 3 – изоцитратдегидрогеназа 4 - сукцинатдегидрогеназа 5 - -кетоглутаратдегидрогеназа 6 – фумаратгидратаза 13. Какое количество молекул АТФ образуется при окислении одной молекулы АцетилSКоА реакциях цикла Кребса и окислительного фосфорилирования? 1–2 2–3 3–6 4 – 12 5 – 24 6 – 36 14. Из приведённого перечня выберите основную функцию, которую выполняет цикл Кребса: 1 - окисление кислот цикла 2 - окисление Ацетил-SКоА 3 - окисление белков, жиров и углеводов 4 - образование АТФ 15. Из приведённого перечня выберите функцию, которую выполняет сукцинатдегидрогеназа: 1 – окисляет янтарную кислоту 2 – окисляет яблочную кислоту 3 – принимает электроны от НАДН 4 – принимает электроны от НАДФН 5 – принимает электроны от ФАДН2 – Е 16. Как изменится скорость окислительного фосфорилирования повышения соотношения АДФ/АТФ: 1 – не изменится 2 – повысится 3 – понизится при условии 17. Из приведённого перечня выберите компоненты цепи микросомального окисления: (3 ответа) 1 – сукцинатдегидрогеназа 2 – супероксиддисмутаза (СОД) 3 – НАДНдегидрогеназа 4–Q 5 – Р-450 6 – цитохромоксидаза 7 – каталаза 8– НАДФН:Р-450 – оксидоредуктаза 9 – НАДФН 10 – О2 11 – витамин С 12 – витамин Е 18. Из приведенного перечня выберите компоненты антиоксидантной защиты системы глутатиона (4 ответа) 1 – супероксиддиссмутаза 2 – каталаза 3 – глутатионредуктаза 4 – цитохромоксидана 5 – глутатионпероксидаза 6 – цитохром - В5 7 – Г-SН 8 – Г-S - S -Г 9 – В1 10 – А 11 – Е 12 – Д 13 – С ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ДМ №2, «ОБМЕН УГЛЕВОДОВ» Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. 1. Из приведённого перечня выберите ткани, в которых реакции пентозофосфатного пути протекают с наибольшей скоростью: (3 ответа) 1 - жировая 2 - печеночная 3 - кора надпочечников 4 - мышечная 5 - нервная 6 – сердечная 2. Из приведённого перечня выберите НАДФ-зависимый фермент пентозофосфатного пути: (2 ответа) 1 – глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 2 – глюконолактонгидролаза 3 – 6-осфоглюконатдегидрогеназа 4 – эпимераза 3. Из приведённого перечня выберите ТПФ-зависимый фермент пентозофосфатного пути: (2 ответа) 1 – глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 2 – глюконолактонгидролаза 3 – 6-фосфоглюконатдегидрогеназа 4 – транскетолаза 5 – трансальдолаза 4. Из приведённого перечня выберите ткани, в которых возможна реакция образовании глюкозы из глюкозо-6-фосфата: (2 ответа) 1 – печёночная 2 – почечная (корковое вещество) 3 – мыщечная 4 – жировая 5 – нервная 6 – соединительная 5. Из приведённого перечня выберите пределы колебаний физиологической концентрации глюкозы в крови натощак: 1 - 3,3 - 5,5.ммоль/л 2 - 4,4 - 7,7ммоль/л 3 - 6,6-8,3 ммоль/л. 4 - 5,5 - 8,5 6. Из приведённого перечня выберите основное физиологическое значение глюконеогенеза (ГНГ): 1 – поддержание энергетического баланса в клетках организма 2 – утилизация избыточных не углеводных соединений организма 3 – долгосрочное поддержание физиологического уровня глюкозы в крови 4 – срочное поддержание нормального уровня глюкозы в крови 5 – пополнение запасов гликогена из не углеводных соединений 7. Из приведённого перечня выберите первичные субстраты глюконеогенеза: (5 ответов) 1 – пируват 2 – лактат 3 – аланин 4 – глицерол 5 – гликогенные аминокислоты 6 – жирные кислоты 7 – рибозо-5-фосфат 8 - галактоза 8. Из приведённого перечня выберите ключевой фермент глюконеогенеза, который содержит в качестве кофермента биотин: 1 – глюкокиназа 2 – глюкозо -6-фосфатдегидрогеназа 3 – пируваткарбоксилаза 4 – глюкозо -6-фосфатфосфатаза 5 – фруктозо -1,6-фофатфосфатаза 6 – фосфофруктокиназа 7 – ФЕПВК-карбоксикиназа 8 – пируватдегидрогеназа 9. Из приведённого перечня выберите ключевые ферменты глюконеогенеза, которые катализируют превращение пирувата в фосфоенолпируват: 1 – глюкокиназа 2 – глюкозо -6-фосфатдегидрогеназа 3 – пируватдегидрогеназа 4 – глюкозо -6-фосфатфосфатаза 5 – ФЕПВК-карбоксикиназа 6 – ФЕПВК-киназа 7 – фосфофруктокиназа 8 – фруктозо -1,6-фофатфосфатаза 9 – пируваткарбоксилаза 10. Из приведённого перечня выберите отрицательный аллостерический модулятор фруктозо-1,6-дифосфатфосфатазы: (2 ответа) 1 – АМФ 2 – глюкоза 3 – АТФ 4 – НАД+ 5 – НАДН 6 – ацетил -SКоА 7 – цитрат 8 – фруктозо -1,6-дифосфат 9 – фруктозо-2,6-дифосфат 10 – аланин 11. Из приведённого перечня выберите основное биологическое значение цикла Кори: (2 ответа) 1 – поддержание уровня глюкозы в крови 2 – пластическое 3 – энергетическое 4 – утилизация лактата и предотвращение развития 5 – освобождение мышц от аминного азота лактацидоза 12. Из приведённого перечня выберите гормон, который понижет уровень глюкозы в крови: 1 – адреналин 2 – глюкагон 3 – инсулин 4 – глюкокортикоиды 13. Из приведённого перечня выберите механизм компенсации гипогликемии в первые 3 часа голодания: (2 ответа) 1 – включение фосфоролиза гликогена 2 – включение мобилизации гликогена 3 – активация гликогеногенеза 4 – активация глюконеогенеза 5 – повышение инсулин/глюкагон 6 – понижение инсулин/глюкагон 14. Из приведенного перечня выберите механизм действия инсулина на углеводный обмен (3 ответа) 1 – внутриклеточный – индукция биосинтеза ключевых ферментов 2 – мембранный – активация гуанилатциклазной системы фосфорилирования ключевых ферментов и белков транскрипции 3 – мембранный – активация инозитолфосфатной системы фосфорилирования ключевых ферментов, белков 4 – мембранный – активация Янус-киназного – STAT пути фосфорилирования и регуляции транскрипции генов 5 – мембранный – активация Ras – МАПК пути фосфорилирования потеинкиназ и белков транскрипции 15. Из приведённого перечня выберите основные 3 уровня регуляции обмена углеводов в организме: 1 – центральный 2 – межорганный 3 – клеточный 4 – эдокринный 5 – гуморальный 6 – нервный 7 – иммунный 8 – генетический ТЕКУЩИЙ ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ДМ № 3, «Обмен липидов» Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. Вариант 1. Укажите, какие из приведённых ниже аминокислот участвуют в образовании парных желчных кислот: (2 ответа) 1 – аланин 2 – глицин 3 – серин 4 – таурин 5 – цистеин 2. Из приведённого перечня выберите химические вещества, которые образуются при гидролизе ТАГ в кишечнике: (2 ответа) 1 - жирные кислоты сфингозин 2- -моноацилглицерид 3 - фосфорная кислота 4– 3. Из приведённого перечня выберите вещества, участвующие в ресинтезе триацилглицеролов (ТАГ) в клетках слизистой оболочки тонкой кишки: (2 ответа) 1 - -моноацилглцериды глицерофосфат 2 - жирные кислоты 3 - Ацил-SkoA 4 - α- 4. Из приведённого перечня выберите основные принципы, на которых основаны современные классификации транспортных липопротеинов крови: (3 ответа) 1 – химический состав 4 – плотность 2 – химическое строение 5 – размеры 3 – специфические апопротеины 6 – электрофоретическая подвижность 5. Из приведённого перечня выберите место транспортных липопротеинов крови (А – Г): 1 – печень 2 – почки ткань А –Хиломикроны (ХМ) 3 - кровеносное русло Б – ЛПОНП биосинтеза 7 – функции различных 4 - кишечная стенка В – ЛПНП классов 5 – жировая Г – ЛПВП 6. Из приведённого перечня выберите апопротеины, которыми способны обмениваться липопротеины различных классов: (2 ответа) 1 – В-48 2 – В-100 3 – А1, А2 4 – С2 5–Е 7. Из приведённого перечня выберите липопротеин, транспортирующий холестерин из тканей в печень: 1 - хиломикроны (ХМ) 2 – ЛПОНП 3 – ЛПНП 4 – ЛПВП 5 - мицеллы 8. Из приведённого перечня выберите липопротеины реализация физиологической функции, которых напрямую определяется активностью липопротеидлипазы (ЛПЛ): (2 ответа) 1 - хиломикроны (ХМ) 2 – ЛПОНП 3 – ЛПНП 4 – ЛПВП 9. Из приведённого перечня выберите факторы, повышающие активность ЛПЛ: (3 ответа) 1 – инсулин 2 – адреналин 3 – альбумин 4 – гепарин 5 – жирные кислоты 6 – ЛПНП 10. Из приведённого перечня выберите антиатерогенный липопротеин; 1 - хиломикроны (ХМ) 2 – ЛПОНП 3 – ЛПНП 4 – ЛПВП 5 - мицеллы 11. Из приведённого перечня выберите орган или ткань, которая в физиологических условиях поглощает наибольшее количество кетоновых тел из крови для покрытия своих энергетических потребностей: (3 ответа) 1 - головной мозг 2 – печень 3 – почка 4 – сердце 5 – мышцы 6 – жировая ткань 12. Из приведённого выше перечня рецепторов выберите соответствующий для каждого липопротеина: 1 – АПО-А1 – рецепторы 2 – АПО-В – рецепторы 3 – АПО-Е – рецепторы 4 – мусорные рецепторы 5 – АПО-ВЕ – рецепторы А – Е взаимодействие с которым приводит липопротеин к проникновению внутрь клетки: А – остаточные ХМ Б – ЛППП В – ЛПНП Г – ЛПВП Д – любые модифицированные, или избыточные ЛП 13. Какое количество АТФ образуется при окислении олеодистеарата до Н2О и СО2 1 – 148 2 – 292 3 – 449 4 – 461 5 – 475 6 – 490 14. Из приведённого перечня выберите пищевой источник атомов углерода, который наиболее интенсивно используется в организме на биосинтез жирных кислот: 1 – белки 2 – липиды 3 – углеводы 4 - нуклеиновые кислоты 15. Из приведённого перечня выберите ненасыщенные жирные кислоты, которые образуются в организме в результате десатурации – образования двойных связей в радикалах насыщенных жирных кислот: (2 ответа) 1 - олеиновая 2 - пальмитиновая 3 - пальмитоолеиновая 4 - линолевая 5 - линоленовая 6 - арахидоновая 16. Из приведённого перечня выберите фермент, который состоит из двух идентичных антипараллельных субъединиц, каждая из которых в качестве кофермента содержит фосфопантотеновую кислоту: 1 – малонилсинтаза 2 –ацетил-SКоА- крбоксилаза 3 – малонилдекарбоксилаза 4 – пируваткарбоксилаза 5 – АПБ-ацилтрансфераза 6 – пальмитатсинтетаза 17. Из приведённого выше перечня выберите модулятор активности ацетил-SКоА – крбоксилазы 1 – АТФ цитрат 2 – АМФ 3 – ацетил -SКоА 4 – малонил -SКоА 5 – пальмитил-SКоА 6– 18. Из приведенного перечня выберите механизм ингибирования фермента ацетил-SКоА – карбоксилазы, запускаемый адреналином: 1 – аллостерический 2 – конкурентный 3 – фосфорилирования – дефосфорилирования 4 – частичныого протеолиза 5 – индукции – репрессии 19. Из приведенного перечня выберите механизмы регуляции биосинтеза холестерина в печени: (2 ответа) 1 – ковалентная модификация ключевых ферментов биосинтеза холестерина 2 – конкурентное ингибирование ключевых ферментов биосинтеза холестерина 3 – индукция- ОМГ-SКоА – редуктазы и АПО-В, и АПО-Е – рецептора 4 – индукция – репрессия регуляторного фермента ТЕКУЩИЙ ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ТЕМЕ ДМ № 4 « ОБМЕН АЗОТА» Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. Вариант 1. Из приведённого перечня выберите параметр, который определяет пищевую ценность белка: (2 ответа) 1 - набор незаменимых аминокислот 2 - полнота усвоения аминокислот 3 - физиологическое состояние организма 4 - масса тела и возраст организма. 2. Из приведённого перечня выберите состояние организма, при котором развивается отрицательный азотистый баланс: (2 ответа) 1 – здоровый взрослый человек 3 – растущий организм 2 - тяжелое заболевание 4 – стареющий организм 5 – беременность 3. Из приведённого перечня ферментов, выберите эндопептидазы ЖКТ: (6 ответов) 1 - амииопептидаза 2 – дипептидаза 3 – карбоксипептидаза 4 - коллагеназа 5 - пепсин 6 – трипсин 7 – химотрипсин 8 – энтеропептидаза 9– эластаза 4. Из приведённого перечня выберите фермент, который активирует коллагеназу: 1 - амииопептидаза 2 - дипептидаза 3 - карбоксипептидаза 4 - пепсин 5 - трипсин 6 - химотрипсин 7 - энтеропептидаза 8 - эластаза 5. Как называется фермент, участвующий в образовании протона соляной кислоты в обкладочных клетках желудка? 1 – карбоксипептидаза 2 – карбоангидраза 3 - НАДН-дегидрогеназа 6. Какой гормон запускает каскад реакций образования и секреции HCI? ( 2 ответа) 1 – секретин 2 – гастрин 3 – холецистокинин 4 – гистамин 5 – инсулин 7. Из приведённого перечня выберите пептидные связи, образованные определенными аминокислотами, которые избирательно гидролизует трипсин: 1 – аминогруппами аминокислотных остатков лизина и аргинина 2 – карбоксигруппами аминокислотных остатков лизина и аргинина 3 – карбоксигруппами ароматических аминокислот 4 – аминогруппами ароматических аминокислот 5 – аминогруппами алифатических аминокислот 8. Какое биологическое значения имеет процесс непрямого дезаминирования аминокислот: (2 ответа) 1 - синтез незаменимых аминокислот 2 - перераспределение аминного азота в тканях 3 - синтез заменимых аминокислот 4 - выделение свободного аммиака 5 - является первой стадией утилизации свободных аминокислот 9. Из приведённого перечня выберите ферменты необходимые для обезвреживания продуктов гниения: (3 ответа) 1 – моноаминооксидаза (МАО) 2 – глюкуронилтрансфераза дегидрогеназа 4 – НАДФН: Р450 – оксидоредуктаза 3 – НАДН- 10. Выберите ферменты, катализирующие реакции непрямого дезаминирования в печени (2 ответа): 1 – аминотрансфераза 2 - L-оксидаза 3 - -декарбоксилаза 4глутаматдегидрогеназа 11. Из приведенного перечня выберите кофермент фермента, который катализирует прямую реакцию окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты: 1 – Липоевая кислота 2 - НАД+ 3 - ФМН 4 - ФАД 5 - Тиаминпирофосфат 6 - пиридоксальфосфат 12. Выберите основные процессы, в которых утилизируются безазотистые остатки аминокислот: (2 ответа) 1 – окисление глюкозы до углекислого газа и воды 2 – глюконеогенезе 3 – биосинтез жирных кислот 4 – биосинтез незаменимых аминокислот 13. Какая из приведенных аминокислот является источником свободного аммиака для биосинтеза мочевины: 1 - асп 2 - вал 3 - глу 4 - мет 5 - сер. 14. Из приведенного перечня выберите физиологические границы мочевины в сыворотке крови: 1 - 2,5 - 6 ммоль/л 2 - 3,3 - 6 ,6 ммоль/л 3 - 5 - 10,2 ммоль/л концентрации 15. Из приведенного перечня выберите основной механизм обезвреживания аммиака в головном мозге: 1 - биосинтез глутамина 2 - ИМФ – АМФ цикл 3 - биосинтез мочевины 4 - реакции аминирования кетокислот 16. Конечным продуктом распада пуриновых нуклеотидов в тканях является: 1 - -аланин 2 - ксантин 3 - мочевая кислота 4 - оротовая кислота 17. Продуктами переваривания нуклеиновых кислот и наилучшего их всасывания из кишечника являются: 1 - нуклеотиды 2 - нуклеозиды 3 - азотистые основания 18. Выбарите тип химической реакции, в которой может принимать участие метионин в своей активной форме (S-аденозилметионин): 1 - аденилирование 2 - ацилирование 3 - изомеризация 4 - карбоксилирование 5 - метилирование 19. Избыточное употребление каких продуктов способствует развитию подагры? 1 - алкоголь 2 - мясо 3 - овощи 4 - фрукты 4 - творог 20. Какая из приведенных аминокислот является предшественницей биосинтеза адреналина: 1 - про 2 - глу 3 - лей 4 - тир 5 – тр ТЕКУЩИЙ ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ТЕМЕ ДМ № 5«БИОХИМИЯ КРОВИ» Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. Вариант 1. Из приведённого перечня выберите белок, который транспортирует железо по кровотоку: 1 – ферритин 2 – трансферрин 3 – гемосидерин 4 – гаптоглобин 5гемопексин 2. Из приведённого перечня выберите вещество, которое является регулятором биосинтеза клеточных рецепторов к трансферрину и апоферритина: 1 – гем 2 – перидоксальфосфат 3 – глобин 4 – протопорфирин 5 - железо 3. Из приведённого перечня выберите витамин дефицит, которого снижает активность основного регуляторного фермента биосинтеза гема: 1 – В1 2 – В2 3 – В6 4 – В 12 5 – биотин 6–С 7 – РР 8 – фолиевая кислота 4. Из приведённого перечня выберите лекарственные препараты, которые являются индукторами -аминолевулинатсинтазы и способны вызвать симптомы порфирии: ( 4 ответа) 1 – сульфаниламиды 2 – барбитураты 3 – диклофенак 4 – стероиды 5– антибиотики 5. Из приведённого перечня выберите производные гемоглобина: (2 ответа) 1 – НвF 2 – Met-Hв 3 – НвСО 4 – НвS 5 – НвА1 6 – НвА2 8 – НвР 7 – НвАс 6. Из приведённого перечня выберите наследственный патологический вид гемоглобина: 1 – НвF 2 – Met-Hв 3 – НвСО 4 – НвS 5 – НвА1 6 – НвА2 7 – НвАс 8 – НвР 7. Из приведённого перечня выберите показатели парциального давления кислорода в альвеолах легких в мм рт. ст. при котором Нв артериальной крови насыщается О 2 на 97% 1 – 95 - 100 2 – 50 – 60 3 – 35 – 40 8. Из приведённого перечня выберите физиологические пределы колебаний концентрации белка в плазме крови в г/л: 1 – 40 - 60 2 – 60 - 80 3 – 80 - 90 4 – 90 – 100 5 –100 – 110 9. Из приведённого выше перечня функций белков крови выберите основные для каждого белка А – Д 1 – поддержание осмотического давления 2 – являются буферными системами 3 – специфический транспорт 4 – неспецифический транспорт 5 – определяют вязкость крови 6 – могут быть резервом аминокислот 7 – защитная 8 – регуляторная 9 – каталитическая А – альбумины (3 ответа) Б – глобулины В – все фракции белков (2 ответа) Г – белки свёртывающей системы Д – ферменты Ж – гормоны З– глобулины - 10. Из приведённого перечня выберите иммуноглобулин, содержание которого в крови имеет наивысшее значение: 1 – IgА 2 – IgD 3– IgG 4– IgМ 5– IgЕ ТЕКУЩИЙ ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ПО ТЕМЕ: ДЕ № 5 «Биохимия почек и мочи» Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. Вариант 1. Из приведённого перечня выберите ежесуточную потребность почки в кислороде, в %. 1 – 0,1 2 – 0,5 3 – 10 4 – 20 2. Из приведённого перечня выберите процесс, в котором расходуется наибольшее количество АТФ 1 – биосинтез белков 2 – реакции глюконеогенеза 3 – активный трансмембранный транспорт 3. Из приведённого перечня выберите вещество, синтезирующееся в почках 1 – кальцитриол 2 – калликреин 3 – фибриноген 4 –каллидин 4. Из приведённого перечня выберите вещество, которое синтезируется в почках, в ответ на падение артериального давления 1 – ренин 2 – калликреин 3 – фибриноген 4 – вазопрессин 5. Из приведённого перечня выберите вещество, которое регулирует в почках резорбцию кальция. 1 – паратгормон 2 – калликреин 3 – вазопрессин 4 – альдостерон 6. Из приведённого перечня выберите физиологический показатель скорости клубочковой фильтрации почек в мл/мин. 1 – 115 2 – 125 3 – 135 4 – 145 7. Из приведённого перечня выберите, чему равен клиренс инулина (мл/мин) 1–0 2 – 70 3 – 100 4 – 125 5 – 300 6 – ≥600 8. Из приведённого перечня выберите название механизма, который осуществляет направленный транспорт веществ по электрохимическому градиенту белкамитранспортерами. 1 – диффузия 2 – облегченная диффузия 3 – первично-активный транспорт 4 – вторично-активный транспорт 9. Из приведённого перечня выберите, чему равен клиренс мочевины (мл/мин) 1–0 2 – 70 3 – 100 4 – 125 5 – 300 6 – ≥600 10. Из приведённого перечня выберите название механизма, который осуществляет однонаправленный транспорт двух веществ – одного по градиенту электрохимического потенциала с затратой АТФ, другого без затраты АТФ 1 – диффузия 2 – облегченная диффузия 3 – симпорт 4 – антипорт 5 – первично-активный транспорт 11. Какой % бикарбоната резорбируется в проксимальных канальцах почек? 1 – 55 2 – 75 3 – 85 4 – 95 12. Выберите гормон, который наиболее интенсивно стимулирует секрецию альдостерона. 1 – вазопрессин 2 – АКТГ 3 – ангиотензин II 4 – ренин 13. Выберите гормон, который наиболее существенно угнетает секрецию альдостерона. 1 – вазопрессин 2 – АКТГ 3 – ангиотензиноген 4 – предсердный натрийуретический фактор (ПНФ) 14. Укажите отдел нефрона, в котором не реабсорбируется вода. 1 – дистальный каналец 2 – проксимальный каналец 3 – нисходящий отдел петли Генле 3 – восходящий отдел петли Генле 5 – собирательная трубочка 15. Укажите пределы колебания плотности суточной мочи (мл/сут.), которая характеризуется как гиперстенурия 1 – 1,010 – 1,011 2 – 1,005 – 1,035 3 – 1,004 – 1,012 4 – 1,012 – 1,027 16. Из приведённого перечня выберите основную функцию почек, которая нарушена при гипостенурии 1 – разведение мочи 2 – концентрирование мочи 3 – обмен мочевины 3 – концентрирование и разведение мочи 4 – реабсорбция белка 17. Из приведённого перечня выберите 2 вазодилататора, которые повышают почечный кровоток. 1 – адреналин 2 – глюкагон 3 – норадреналин 4 – ангиотензин II 5 – ПГЕ2 18. Из приведённого перечня выберите состояние диуреза, которое характеризуется как поллакиурия. 1 – редкое мочеиспускание 2 – частое мочеиспускание 3 – преобладает ночное мочеиспускание 4 – мочеизнурение 19. Укажите объём мочи в мл/сутки, который свидетельствует о полиурия 1 – 500 2 – 1500 3 – 2000 4 – 2500 5 –3000 20. Из приведённого перечня выберите два вещества, которые определяют физиологический цвет мочи. 1 – урохром 2 – уробилин (стеркобилин) 3 – билирубин 4 – гемоглобин ТЕКУЩИЙ ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ДМ 6 «БИОХИМИЯ ГОРМОНОВ» Инструкция. Без дополнительных указаний в задании теста выберите один наиболее правильный ответ. Вариант 1. Гормон соматостатин секретируется нейронами гипоталамуса, но может выполнять функции нейромедиатора в синапсах. Из приведенного перечня выберите название такого типа действия: 1 – аутокринное 2 – паракринное 3 – гемокринное 4 – нейрокринное 2. Сопоставьте гормоны (1 - 4) и место их образования (5 - 8): (4 пары ответов) 1 – инсулин 2 – глюкагон 3 – прогестерон 4 – альдостерон 5 – α-клетки островков Лангерганса 6 – β-клетки островков Лангерганса 7 – кора надпочечников 8 – желтое тело 3. Из приведенного перечня выберите гормон белковой природы: 1 – тироксин 2 – адреналин 3 – паратгормон 4 – кортикостерон тестостерон 5– 4. Укажите роль ядерных рецепторов в действии гормона: 1 – активируют аденилатциклазную систему 2 – обеспечивают разрушение гормона 3 – создают депо гормона 4 – образуют гормон-рецепторный комплекс, взаимодействующий с генами 5 – активируют биосинтез белка на уровне трансляции 5. Из приведенного перечня выберите пример, показывающий принцип отрицательной обратной связи в эндокринной системе: 1 – тиреотропный гормон (ТТГ) стимулирует секрецию тироксина, ингибирующего секрецию ТТГ 2 – кортиколиберин стимулирует секрецию АКТГ, который стимулирует секрецию кортизола 3 – лютеинизирующий гормон стимулирует синтез тестостерона, активирующего сперматогенез 6. Из приведенного перечня выберите химическую природу тиреотропного гормона: 1 – олигопептид 2 – простой белок 3 – гликопротеин 4 – производное аминокислоты 5 – стероид 7. Из приведенного перечня выберите гормон, стимулирующий секрецию лютеинизирующего гормона: 1 – гормон роста 2 – тиреотропный гормон 3 – соматолиберин 4 – гонадолиберин 5 – соматостатин 8. Из приведенного перечня выберите основное биологическое действие фолликулостимулирующего гормона в организме женщины: 1 – ингибирует секрецию эстрогенов 2 – ингибирует секрецию пролактина 3 – стимулирует синтез андрогенов надпочечниками 4 – стимулирует овуляцию 5 – ингибирует ароматизацию андрогенов 9. Сопоставьте группы кортикостероидов (1 - 3) и место их образования (4 - 6): (3 пары ответов) 1 – глюкокортикоиды 2 – минералокортикоиды 3 – андрогены 4 – пучковая зона 5 – сетчатая зона 6 – клубочковая зона 10. Из приведенного перечня выберите влияние глюкокортикоидов на углеводный обмен: 1 – ингибируют глюконеогенез и распад гликогена 2 – активируют глюконеогенез и подготовку субстратов для него 3 – стимулируют действие инсулина на мышечную и жировую ткани 4 – ингибируют действие адреналина и глюкагона на печень 11. Из приведенного перечня выберите изменения метаболизма при длительном дефиците кортизола (болезни Аддисона): 1 – активация липогенеза и глюконеогенеза, гиперкалиемия 2 – активация липогенеза и глюконеогенеза, гипокалиемия 3 – активация липолиза, ингибирование глюконеогенеза, гиперкалиемия 4 – активация липолиза, ингибирование глюконеогенеза, гипокалиемия 12. Расположите в правильной последовательности метаболиты при синтезе трийодтиронина в щитовидной железе: (5 ответов) 1 – монойодтирозин 2 – тироксин 3 – тирозин в составе тиреоглобулина 4 – трийодтиронин 5 – дийодтирозин 13. Из приведенного перечня выберите последствия стимуляции адреналином βадренорецепторов адипоцитов: 1 – активация гормончувствительной липазы, увеличение концентрации в крови глицерина и НЭЖК 2 – ингибирование гормончувствительной липазы, увеличение концентрации в крови глицерина и НЭЖК 3 – активация гормончувствительной липазы, снижение концентрации в крови глицерина и НЭЖК 4 – ингибирование гормончувствительной липазы, снижение концентрации в крови глицерина и НЭЖК 14. Из приведенного перечня выберите гормон, непосредственно стимулирующий синтез тиреоглобулина и иодирование остатков тирозина в нем: 1 – тиреолиберин 2 – тиреотропный гормон 3 – тироксин 4 – трийодтиронин 5 – паратгормон 6 – кальцитонин 15. Из приведенного перечня выберите действие тиреоидных гормонов на энергетический обмен: 1 – подавление тканевого дыхания, снижение потребности в кислороде и теплопродукции 2 – стимуляция тканевого дыхания, снижение потребности в кислороде и теплопродукции 3 – подавление тканевого дыхания, увеличение потребности в кислороде и теплопродукции 4 – стимуляция тканевого дыхания, увеличение потребности в кислороде и теплопродукции 16. Сравните биологическую активность тироксина (Т4) и трийодтиронина (Т3): 1 – активность Т4 выше, чем Т3 2 – активность Т3 выше, чем Т4 3 – активность обоих гормонов одинакова 4 – закономерность не изучена 17. Из приведенного перечня выберите изменения метаболизма при длительном избытке тиреоидных гормонов (тиреотоксикозе): 1 – активация липолиза и гликогенолиза, гипогликемия 2 – ингибирование липолиза и гликогенолиза, гипогликемия 3 – активация липолиза и гликогенолиза, гипергликемия 4 – ингибирование липолиза и гликогенолиза, гипергликемия 18. Из приведенного перечня выберите признаки общего адаптационного синдрома, составляющие «триаду Селье»: (3 ответа) 1 – повышение артериального давления 2 – язвы желудочно-кишечного тракта инволюция тимико-лимфатической системы 4 – гиперплазия гипофиза и эпифиза гиперплазия коры надпочечников 3 – 5– 19. Из приведенного перечня выберите изменения углеводного обмена, характерные для стадии тревоги стресса: 1 – активация синтеза гликогена 2 – гипергликемия 3 – активация действия инсулина 4 – стимуляция пентозофосфатного пути 5 – активация синтеза гликозаминогликанов КРИТЕРИИ ОЦЕНОК. Оценки "Отлично" заслуживает студент, обнаруживший всестороннее, систематическое и глубокое знание учебно-программного материала, усвоивший материал лекций, учебника и знакомый с дополнительной литературой. Оценка "отлично" выставляется студенту: -способному логически ответить на экзаменационные вопросы, изложить биологическую и медицинскую значимость биохимических процессов, пути их регуляции и взаимосвязь; -свободно владеющему формульным материалом; -разобравшемуся в полном объеме с ситуационной задачей. Оценки "Хорошо" заслуживает студент, обнаруживший полное знание учебнопрограммного материала, усвоивший материал лекций и учебника. Оценка "Хорошо" выставляется студенту: -допустившему погрешности в ответе на экзаменационные вопросы и задачи, затрагивающие непринципиальные положения или детали основного вопроса; -свободно владеющему формульным материалом. Оценки "Удовлетворительно" заслуживает студент, обнаруживший знание основного учебно-программного материала. Оценка "Удовлетворительно" выставляется студенту: -недостаточно владеющему лекционным материалом; -допустившему ошибки в ответе на экзаменационные вопросы и задачи и имеющему проблемы в написании формульного материала; -написавшему формульный материал, но не сумевшему в полном объеме объяснить его значение, раскрыть пути регуляции и взаимосвязь с другими биохимическими процессами; -отвечающему с помощью наводящих вопросов. Оценка "Неудовлетворительно" выставляется студенту: -обнаружившему проблемы в знании основного учебно-программного материала; -допустившему принципиальные ошибки в ответе на экзаменационные и дополнительные вопросы. Оценка "Неудовлетворительно" выставляется студенту при отсутствии знаний по одному из вопросов экзаменационного билета. Оценка тестирования. Отлично ( пять) – 90-100%; Хорошо (четыре) – 80-89%; Удовлетворительно (три) – 70-79%; Неудовлетворительно (два) – менее 68%. 13. Лист изменений. № Дата внесения изменений № протокола заседания кафедры, дата Содержание изменения Подпись
