Аминокислоты. Белки Лектор: асис. М.В. Чорная Аминокислоты Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2. Классификация аминокислот В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, ε-, и т. д. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить парааминобензойная кислота: Номенклатура аминокислот По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Например: Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример: Химические свойства аминокислот а) образование солей H2N–CH2–COOH + NaOH → H2N–CH2–COONa + H2O б) образование сложных эфиров Реакция декарбоксилирования – путь образования биогенных аминов из α-аминокислот. NH2 N HN C H2 CH C OH NH2 N O - CO2 HN C H2 CH2 Реакция дезаминирования — это превращение аминокислот в соответствующие α — кетокислоты в результате отщепления аминогруппы в виде аммиака. O NAD+ O C HO C H2 C H2 CH C OH NADH+H+ NH2 O O C HO C H2 C H2 C +H2O C OH NH O O HO C C H2 C H2 C +NH3 C OH O Реакция трансаминирования — основной путь биосинтеза a-аминокислот из α-оксокислот. Донором аминогуппы служит a-аминокислота, а ее акцептором αоксокислота. a-аминокислота при этом превращается в αоксокислоту, а α-оксокислота – в a-аминокислоту с соответствующим строением радикалов. O OH H2 C C CH HO + C HO O C C H2 O O C H2 O α- аспарагиновая кислота α- оксоглутаровая кислота OH C H2 C C HO + C HO C OH NH2 O C O O C O C H2 C H2 CH NH2 C OH O щавелеуксусная кислота α- глутаминовая кислота Образование пептидной связи Качественные реакции Нингидриновая реакция. Все свободные -аминокислоты дают с нингидрином синюю или фиолетовую окраски. Реакция характерная для аминогруп, которые находятся в -положении и используется для выявления -аминокислот. Ксантопротеиновая реакция Используется для обнаружения ароматических и гетероциклических аминокислот (фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан). При действии концентрированой азотной кислоты на эти аминокислоты образуется нитросоединение окрашенное в желтый цвет. При добавлени к нему щелочи окраска становится оранжевой. Реакция Фоля Реакция используется для обнаружения сере содержащих аминокислот. При нагревании раствора белка с ацетатом свинца (СН3СОО)2Pb в щелочной среде образуется черный осадок сульфида свинца PbS, что указывает на присутствие в белках цистеина. Биуретовая реакция. Используется для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках. При добавлении к раствору белка гидроксида меди образуется краснофиолетовая окраска. Белки Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α аминокислот: КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ В зависимости от химического состава делят на простые и сложные белки. Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Физико-химические свойства белков Высаливание – это обратная реакция осаждения белков большими концентрациями нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов. Для высаливания чаще всего применяются такие соли: (NH4)2SO4, NаСI, Nа2SO4, MgSO4. При этих условиях белки, которые осаждаются, не испытывают глубокие структурные изменения и их осадки можно снова растворить в исходном растворителе, а молекула белка сохраняет свои предыдущие свойства. Денатурация - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50–60°С. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию (денатурируют) и выпадают в осадок, теряя естественные свойства. Первичная структура белка Первичная структура белка это сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН2групп аминокислот. Вторичная структура белка Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию.Есть два вида вторичной структуры: α-спираль и β-структура. Третичная структура белка Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Четвертичная структура белка Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Спасибо за внимание!!!