Документ 4440918

Всероссийский интернет-конкурс педагогического творчества
(2013/14 учебный год)
Номинация конкурса: Педагогические идеи и технологии: профессиональное образование
Название работы: Методическая разработка открытого учебного занятия
«Белки. Нуклеиновые кислоты»
учебной дисциплины Органическая химия
для специальности СПО: 240136 Коксохимическое производство
Автор: Выставкина Татьяна Васильевна
Место выполнения работы: ГОБПОУ «Липецкий металлургический колледж»
Открытое учебное занятие
ПО ДИСЦИПЛИНЕ
«ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ»
НА ТЕМУ:
«Белки. Нуклеиновые кислоты»
Преподаватель:
Выставкина Татьяна
Васильевна
Специальность:
240136 Коксохимическое производство
Группа:
Дата:
КХП-11-1
26.11 2013 г.
Липецк 2013
Технологическая карта открытого урока
Преподаватель:
Выставкина Татьяна Васильевна
Специальность:
240136 Коксохимическое производство
Время проведения:
урочное
Регламент занятия:
90 минут
Участники занятия:
студенты группы КХП-11-1
Тема раздела
рабочей программы:
Аминокислоты.Элементы биоорганической
химии.
Тема занятия:
Белки. Нуклеиновые кислоты
Тип занятия:
Учебное занятие по первичному изучению и
закреплению материала
Лекционное занятие с элементами
Форма организации
образовательного процесса: лабораторно-практической работы
Междисциплинарные
связи:
«Биология», «Физическая химия»,
«Теоретические основы химической
технологии»
Технология обучения:
Проблемно-поисковая, коммуникативная
2
Цели учебного занятия:
Образовательные
(дидактические):
Расширить знания о важнейшей роли белков в
жизнедеятельности живых организмов на основе изучения
их свойств и функций. Выявить изменения изменение
белков под действием нагревания и спиртсодержащих
соединений. Сформировать понятие о ферментах.
Продолжить формирование умения выявлять взаимосвязь
строения и функций веществ.
Развивающие:
Развитие у студентов рациональных приемов и способов
мышления; познавательной активности; навыков
структурирования информации и идентификации
проблем; навыков критического оценивания накопленного
опыта в принятии производственных решений,
познавательного интереса учащихся на основе
использования межпредметных дисциплинарных связей.
Формирование научного мировоззрения, чёткого
представления о роли естественных наук в современном
обществе.
Воспитательные:
Привитие интереса к учебной дисциплине и избранной
специальности; развитие умений работать в команде,
организовывать собственную деятельность.
Методические:
Применение современных технологий, методов и средств
обучения при проведении открытого учебного занятия.
Активизация процесса обучения за счет создания
необходимых условий эффективной познавательной
деятельности студентов. Демонстрация творческого
уровня освоения содержания учебного материала и
способов действий.
3
Учебное занятие строится на следующих принципах:
 общедидактических:
 доступность и наглядность в обучении;
 сознательность и активность в обучении;
 оптимальное сочетание различных методов, форм и средств обучения;
 принципах обучения, демонстрирующих специфику профессионального
образования:
 соответствие
содержания обучения
металлургического производства;
требованиям
современного
 профессиональная направленность обучения;
 связь теории и практики в обучении;
 самостоятельность студентов в процессе обучения.
В учебном занятии используются следующие методы обучения:
 словесные;
 наглядно-демонстрационные (интерактивные);
 практические;
 самостоятельная работа студентов малыми группами.
В учебном занятии применяются следующие методы контроля и проверки
общих и профессиональных компетенций студентов:
 контроль студентов по ходу изучения нового теоретического материала;
 тестовый контроль;
 наблюдение
за активностью студентов в решении проблемы и
обсуждении полученных результатов;
 проверка правильности принятия и оформления решения малой группы.
4
Обеспечение учебного занятия:
Аппаратное обеспечение:
Персональный компьютер,
мультимедийное оборудование,
интерактивная доска.
Программное обеспечение:
ОС Windows, ППП Microsoft office
2007, Windows Media Player.
Учебно-методическое
План проведения открытого
обеспечение:
учебного занятия,
статические ТСО-слайды;
раздаточный материал.
5
План проведения учебного занятия по дисциплине «Органическая химия»
на тему: «Белки. Нуклеиновые кислоты
№
этапа
1
2
Название
этапа
Образовательные задачи
учебного занятия
Средства
обучения
Организаци  Подготовка студентов к работе на  Приветствие
онный
занятии
 Проверка отсутствующих
 Фокусирование внимания на
 Проверка состояния рабочих мест
предстоящей работе
студентов
 Подготовка
Мотивация  Обеспечение мотивации и
деятельност
принятие студентами цели
и студентов
занятия
 Сообщение темы и постановка
цели учебного занятия
 Словесный – устное
изложение
 Интерактивная
доска
 Обоснование профессиональной
значимости занятия
Словесный –
погружение в учебнопроизводственную
ситуацию (проблему)
 Персональный
компьютер
 Обеспечение осознания
поставленной проблемы
3
Содержание
Методы
(по источнику
получения
информации)
 Постановка учебной проблемы
Актуализац  Актуализация теоретических
 Повторение материала,
ия ранее
знаний студентов по теме
необходимого для изучения и
усвоенных
«Аминокислоты»
закрепления новых знаний и
знаний и  Установление связей между
решения учебной проблемы:
способов
теорией и ее применением на
 свойства аминокислот;
деятельност
практике
и
 химические свойства аминокислот;
 Выявление пробелов в знаниях и
 построение пептидов;
способов деятельности,
определение причин их
возникновения
презентационного
материала
 Мультимедийный
проектор
 Словесный – устное
изложение
 Мультимедий-ный
проектор
 Словесный – вопрсно  Интерактивная
доска
- ответный метод
 Наглядно –
демонстрационный слайды
 Репродуктивный –
решение задачи
 Персональный
компьютер
 Мультимедий-ный
проектор
 Тестирование
 Устранение выявленных
пробелов
6
№
этапа
Название
этапа
Образовательные задачи
учебного занятия
4
Первичное  Приобретение новых знаний
изучение  Закрепление нового материала
нового
материала
Содержание
Методы
(по источнику
получения
информации)
 Строение и химические свойства
белков
 Словесный –
дискуссия
 Интерактивная
доска
 Чтение рефератов по заданным
темам
 Частично-поисковый
 Раздаточный
материал
 Работа в малых группах
 Персональный
компьютер
 Работа с учебной литературой
 Анализ заданий в группе
5
6
Средства
обучения
Закрепление  Приобретение студентами умений  Формирование малых групп и
нового
применения теоретических
организация их работы
материала.
знаний для решения учебной
 Анализ заданий в группе
производственной
проблемы
Организаци
 Сопоставление итогов
я
 Совершенствование
обсуждения
коммуникативных умений
способов
студентов
решения
учебнопроизводств
енной
проблемы
Подведение  Качественное оценивание работы  Мобилизация студентов на
итогов и
группы и отдельных студентов
рефлексию своего поведения и
рефлексия  Инициирование рефлексии
результатов усвоения изученного
проделанно
материала
студентов по поводу мотивации
й работы
деятельности, сотрудничества и  Подведение итогов учебного
перспектив профессиональной
занятия преподавателем,
 Мультимедийный
проектор
 Словесные
 Практический
 Персональные
компьютеры
 Интерактивная
доска
 Нагляднодемонстрационный
 Словесные
 Интерактивная
доска
7
№
этапа
Название
этапа
Образовательные задачи
учебного занятия
деятельности
Содержание
Методы
(по источнику
получения
информации)
Средства
обучения
выставление оценок
8
Список использованных источников
1. Артеменко А.И. Органическая химия. М. Высшая школа; 2006.
2. Гранберг И.И. Органическая химия. М. Высшая школа; 2007.
3. Ким А.М. Органическая химия. Новосибирск; 2009.
4. Органическая химия. Учебное пособие для студентов ССУЗов. / под
редакцией Л.М. Пустовалова.– Ростов н/Д. Феникс, 2005.
5. Органическая химия. Под редакцией Тюкавкиной Н.А. - М.: Дрофа, 2002.
6. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия.
СПб.;2008.
7. Реутов О.А., Курц А.Л., Бутин К.П. Органическая химия. - М.: Бином,
лаборатория базовых знаний, 2004.
8. Козлова Т.А. Общая биология. Базовый уровень. 10-11 классы: метод.
пособие к учебнику В.И. Сивоглазова, И.Б. Агафоновой, Е.Т. Захаровой
«Общая биология. Базовый уровень» / Т.А. Козлова, И.Б. Агафонова, В.И.
Сивоглазов. – М.: Дрофа, 2006.- 140 с.
9
Конспект урока
Добрый день. Садитесь. Кто отсутствует?
Внимание на экран. Посмотрите фильм о белках.
Проблемный вопрос: почему их назвали первыми? Чтобы ответить на
этот вопрос, нам нужно изучить: состав, строение и функции белков.
Одними из наиболее важных органических соединений в живой
природе являются белки. В каждой живой клетке присутствует одновременно
более тысячи видов белковых молекул. И у каждого белка своя особая,
только ему свойственная функция.
Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов
аминокислот. Биологи называют их «волшебными» аминокислотами.
Давайте вспомним, что мы узнали об аминокислотах на прошлом
занятии.
Фронтальный опрос:
1. Дайте определение «Аминокислоты»?
2. Перечислите способы получения аминокислот.
3. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот? Ответ
подтвердите формулой аминокислоты.
Проверка домашнего задания.
Тестовые задания
Вариант № 1
Аминокислоты проявляют свойства:
1) основные;
2) кислотные;
3) амфотерные;
4) нейтральные.
Аминокислоты образуют полипептиды в процессе реакции:
1) полимеризации;
2) поликонденсации;
3) дегидрогенизации;
4) гидролиза.
Аминокислоты не реагируют ни с одним из двух веществ:
1) NaOH и CH3OH
2) CH3NH2 и Na
3) NaCl и CH4
4) NH3 и H2O
Формула 3-аминопропановой кислоты:
1) NН2СН2СООН
2) NН2СН2СН2СООН
3) NН2СН2СН2 NН2
4) NН2СН СН2СООН
|
СН3
Какое название получит данная аминокислота по номенклатуре
ИЮПАК:
10
H2N–(CH2)4–CH(NH2)–COOH?
1) 2,6-Диаминогексановая кислота;
2) 2,6-Диаминокапроновая кислота;
3) Диаминокапроновая кислота;
4) 1-Карбокси-1,5-диаминопентан.
Вариант № 2
При взаимодействии аминокислот со щелочами и кислотами
образуются:
1) соли;
2) сложные эфиры;
3) дипептиды;
4) полипептиды.
В состав аминокислот входят:
1) только аминогруппы;
2) только карбоксильные группы;
3) аминогруппы и карбоксильные группы;
4) аминогруппы и карбонильные группы.
Верным является утверждение, что аминокислоты это:
1) твердые вещества молекулярного строения;
2) кристаллические вещества ионного строения;
3) жидкости, хорошо растворимые в воде;
4) кристаллические вещества с низкими температурами плавления.
Изомерия аминокислот связана:
1) с разветвлением углеродного скелета и положением кратных связей;
2) с разветвлением углеродного скелета и положением аминогруппы в
цепи;
3) с положением заместителей в бензольном ядре;
4) со способностью разных атомов занимать различные положения в
пространстве.
При взаимодействии со спиртами аминокислоты образуют
1) кетоны;
2) соли;
3) простые эфиры;
4) сложные эфиры;
Вариант № 3
В промышленности а-аминокислоты получают гидролизом:
1) белков;
2) жиров;
3) углеводов;
4) сложных эфиров.
Аминокислота состава С5Н12О2N имеет изомеров:
1) 5;
2) 6;
3) 3;
4) 4.
11
Аминокислоты принадлежат к числу:
1) органических кислот;
2) органических оснований;
3) органических амфотерных соединений;
4) неорганических кислот.
Выберите формулу аминокислоты:
Историческое название аминоуксусной кислоты
1) серин;
2) аланин;
3) глицин;
4) фенилаланин.
Вариант № 4
Аминокислоты принадлежат к числу:
1) органических кислот;
2) органических оснований;
3) органических амфотерных соединений;
4) неорганических кислот.
Молекула, построенная из остатков двух аминокислот называется:
1) пентапептидом;
2) трипептидом;
3) полипептидом;
12
4) дипептидом.
Аминокислотой является вещество, формула которого:
а) СН3СН2 СОNН2
б) NН2СООН
в) NН2СН2СН2СООН
г) NН2СН2СОН
Аминокислоты не реагируют:
1) с активными металлами;
2) с оксидами металлов;
3) с гидроксидами металлов;
4) с солями сильных кислот.
Из аминокислот построены:
1) белки;
2) углеводы;
3) жиры;
4) пластмассы.
Задание на построение полипептида
Составите полипептид из следующих аминокислот
А) валин и тирозин;
Б) метионин и цистеин.
Современная наука представляет жизнь как переплетение сложнейших
химических процессов взаимодействия белков между собой и другими
веществами.
Когда в XIX веке химики-органики занялись анализом веществ
белковой природы, они обнаружили, что эти загадочные соединения имеют
гораздо более сложное строение, чем другие органические молекулы.
Доклад студентки « История открытия первых белков» с презентацией.
Согласно полипептидной теории белки имеют первичную, вторичную
третичную, а некоторые и четвертичную структуру.
Работа с учебником Артеменко А.И «Органическая химия», изд-во
«Высшая школа», 2006, 560 стр.
Задание группе: каждая группа должна дать определение
определенному виду структуры:
1 группа – первичная структура;
2- группа – вторичная структура;
3 группа - третичная структура.
Преподаватель характеризует четвертичную структуру белка.
Запись в тетради определения.
К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков
тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии.
Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012
разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок,
последовательность
расположения
аминокислотных
остатков
в
полипептидной цепи. Эта последовательность, как правило, записывается,
начиная с N- конца полипептидной цепочки. Первой первичной структурой,
13
которая была расшифрована, была последовательность аминокислот в
полипептидных цепях гормона инсулина. Зная первичную структуру,
местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать
структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной
полипептидной цепью.
Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию
полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание,
упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую
конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с
программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две
основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным
требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.
α-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая
вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным
водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Основные
особенности α-спирали:
спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую
симметрию;
образование водородных связей между пептидными группами каждого
первого и четвертого аминокислотных остатков;
регулярность витков спирали;
равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо
от строения их боковых радикалов;
боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.
β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет
слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с
помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков
одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее
называют также слоисто-складчатой структурой.
В белках возможны переходы от α-структур к β-структурам и обратно
вследствие перестройки водородных связей.
Третичной структурой белка называется трехмерная простанственная
структура образующаяся за счет взаимодействия между радикалами
аминокислот,которые могут располагаться на знаачительном расстоянии в
цепи.
Среди связей, удерживающих третичную структуру следует отметить:
а) дисульфидный мостик
б) сложноэфирный мостик (между
карбоксильной группой и гидроксильной группой) в) солевой мостик (между
карбоксильной группой и аминогруппой) г) водородные связи.
Конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется
свойствами боковых радикалов входящих в нее аминокислот и
микроокружением, т. е. средой. При укладке полипептидная цепь белка
стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся
минимумом свободной энергии. Поэтому неполярные R-группы, "избегая"
воды, образуют как бы внутреннюю часть третичной структуры белка, где
14
расположена основная часть гидрофобных остатков полипептидной цепи. В
центре белковой глобулы почти нет молекул воды. Полярные R-группы
аминокислоты располагаются снаружи этого гидрофобного ядра и окружены
молекулами воды. Полипептидная цепь причудливо изгибается в трехмерном
пространстве. При ее изгибах нарушается вторичная спиральная
конформация. В молекуле белка с третичной конфигурацией встречаются
участки в виде α-спиралей (спирализованные), β-структур (слоистые) и
беспорядочного клубка.
Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает
в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс.
Четвертичная структура - соединенные друг с другом макромолекулы белков
образуют комплекс. Структура, характеризующаяся наличием в белковой
молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц,
занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок
обладает той или иной биологической активностью, называется
четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых
белков.
Например, молекулы гемоглобина (Мг = 68 000) построены из четырех
субъединиц с молярной массой 17 000 каждая.
Белки — это вещества жизни. Каждый живой организм содержит
большое число различных белковых молекул, при этом каждому виду
присущи особые, свойственные только ему белки.
Сообщение студента на тему: «Функции белков»
Функции белков:
1. Строительная. Белки участвуют в образовании всех мембранных и
немембранных структур клетки, а также внеклеточных структур. У высших
животных, например, из белков состоят стенки кровеносных сосудов,
сухожилия, хрящи, белки образующие волокна, навитые друг на друга или
уложенные плоским слоем, выполняют опорную или защитную функцию,
скрепляют между собой биологические структуры организмов и придают им
прочность (кератин, коллаген).
Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный
белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки
содержат эластин - структурный белок способный растягиваться в двух
измерениях. Волосы ногти и перья состоят почти исключительно из прочного
нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и
паутины служит белок фиброин
2. Каталитическая. В каждой живой клетке непрерывно происходят
сотни биохимических реакций. От чего зависит скорость химических
реакций? (От свойств реагирующих веществ, от их концентрации, от
температуры). Химическая активность веществ в клетке небольшая,
концентрации незначительны, температура клеточной среды невысокая, т.е.
реакции в клетке должны протекать медленно. Но это не так. Почему?
Подобные результаты достигаются благодаря наличию катализаторов.
Клеточные катализаторы называются ферментами. Они ускоряют реакции в
15
миллионы раз. По химической природе почти все ферменты - белки. В
последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют
свойства ферментов. Представление о том, что ферменты - белки,
утвердилось не сразу. Для этого нужно было научиться выделять их в
высокоочищенной кристаллической форме. Впервые это сделан Самнер в
1926 году, выделив уреазу - фермент, расщепляющий мочевину.
Потребовалось еще I 0 лет, в течение которых были получены несколько
ферментов в кристаллической форме, чтобы представление о белковой
природе этих веществ стало доказанным и получило всеобщее признание.
Каждая молекула фермента способна осуществить от нескольких тысяч до
нескольких миллионов операций в минуту. Известно более 2000 ферментов и
количество их продолжает увеличиваться. Каталитическая активность
характеризуется определенным участком - активным центром. Благодаря
определенной пространственной структуре молекулы белка и определенному
расположению аминокислот в нем фермент узнает свой субстрат,
присоединяет ею и ускоряет его превращение. В белковой молекуле есть
участки, которые узнают еще и конечный продукт, сходящий с
биологического конвейера. Если такого продукта слишком много, то
активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если
продукта слишком мало, то фермент активируется. Это обратные связи,
которые обеспечивают процессы саморегуляции. Такие принципы лежат в
основе современной техники, в создании автоматических устройств.
Подобные же принципы используются во многих природных механизмах, в
живой клетке.
3. Сигнальная. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы
белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие
факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды
и передача команд в клетку (родопсин, рецепторы вкуса).
4.Двигательная. Движение, как известно, одно из проявлений
жизненной активности. Все виды движений, к которым способны клетки у
высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание
ресничек, движения жгутиков выполняют особые сократительные белки
(актин, миозин и др.). Транспортные белки связывают и переносят вещества
в одной клетке и во всем организме.
5.Транспортная. Транспортные белки - белки, которые выполняют
функцию транспорта специфически связывают и переносят те или другие
молекулы и ионы через мембраны клеток (как внутрь клетки, так и во вне), а
также от одного органа организма к другому. Гемоглобин, содержащийся в
эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и
доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и
используется для окисления компонентов пищи - процесса в ходе которого
производится
энергия.
Плазма
крови
содержит
липопротеины,
осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных
мембранах присутствует типы транспортных белков, способных связывать
глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток.
16
6. Защитная. При введении чужеродных белков или клеток в организм
в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и
обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях
(лимфатические железы, селезенка, вилочковая железа) производятся клеткилимфоциты, способные синтезировать огромное разнообразие защитных
белков антител. Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Их
молекулы имеют участок, узнающий "пришельца" и участок
осуществляющий "расправу" с ним. Самое удивительное то, что лимфоциты
способны ответить синтезом соответствующих антител на любой антиген, с
которым клетка и организм даже никогда не встречались. В клетках человека
и животных синтезируются также специальные противовирусные белки интерфероны. Синтез таких белков начинается после встречи клетки с
вирусной нуклеиновой кислотой. Он блокирует аппарат синтеза вирусных
белков.
7. Регуляторная функция связана с регуляторами физиологических
процессов - гормонами. Многие из них также по природе своей белки.
Гормоны роста, адренокортикотропный, тиреотропный гормоны, инсулин,
глюкагон и другие являются белками. Успехи в области генной инженерии
привели к тому, что многие из числа гормонов-белков производятся уже в
больших количествах как исключительно важные лекарственные средства.
Для лечения больных сахарным диабетом получают инсулин из
поджелудочной железы животных. Поскольку бычий инсулин несколько
отличается по первичной структуре от человеческого, то не все больные
переносят его. Синтез человеческого инсулина генно-инженерными
методами открыл новые возможности для лечения таких больных.
8. Энергетическая. При распаде 1 г белка до конечных продуктов
выделяется около 17 кДж энергии. Однако белки используются, как источник
энергии обычно, когда истощаются иные источники, такие как углеводы и
жиры.
Вопрос: откуда в живой клетке берутся аминокислоты, необходимые
для синтеза белка?
В небольшом количестве организм сам может синтезировать
аминокислоты, но далеко не все. Восемь аминокислот, необходимых
человеку, могут поступать только с пищей. Они называются незаменимыми.
В пищеварительном тракте под воздействием ферментов онирасщепляются
на отдельные аминокислоты, из которых организм сам конструирует новую,
необходимую ему, белковую молекулу.
Таким образом, белки - важнейший компонент продуктов питания,
необходимый для восполнения энергетических затрат, построения и
возобновления тканей организма. Недостаток белка в пище вызывает
тяжелые заболевания. Результат несбалансированного питания - плохое
самочувствие, истощение.
Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг
массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму
потребления белка для своего организма.
17
Задание для групп: необходимо каждому рассчитать, сколько белков он
потребляет в сутки, и назвать человека, у которого количество потребления
соответствует норме.
Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. О
каких свойствах вы уже знаете с занятий биологии?
Химические свойства
1. Подобно аминокислотам, белки проявляют амфотерные свойства.
При действии щелочей белок реагирует в форме аниона - соединяется с
катионом щелочи, образуя соль альбуминат.
2. При контакте сухого белка с водой он набухает, молекулы воды
проникают в белковую массу, гидратируют молекулы белка, разъединяя их.
Важную роль в этом процессе играют не только электростатические силы, но
и силы осмоса. Дальнейшее поглощение воды приводит к растворению
белка.
3. Денатурация белка. Природные белковые тела наделены
определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и
обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств
при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием
различных физических и химических факторов белки подвергаются
свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства. Пронаблюдаем
данное явление.
Задание группами
Инструктивная карточка: Денатурация белка
Химические реактивы: молоко, ацетат свинца, сульфат меди,
спиртовка, держатель, уксусная кислота, этиловый спирт.
Ход работы
Первая группа
- пробирку с 3 –5 каплями яичного белка нагрейте до кипения;
- охладите содержимое пробирок;
- разбавьте раствор водой.
Вторая группа:
- в пробирку налейте 5 капель молока;
- добавьте 3 капли насыщенного раствора соли ацетата свинца или
сульфата меди.
Третья группа:
- пробирку налейте куриный белок;
- к раствору белка прилейте спирт;
- пробирку встряхните.
Что вы наблюдаете в пробирке? Чем обусловлено выпадение белка?
Сделайте вывод по опыту. Какие связи, по вашему мнению, являются
наиболее прочными; пептидные или водородные? Какая структура белка
будет разрушаться быстрее и легче?
Просмотр видео опыта.
Таким образом, денатурация - это утрата белковой молекулой своей
структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более
18
жестких условиях - и первичной структуры. Денатурация может быть
обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие
денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение
первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении
благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстановить
свою трехмерную форму. Этот процесс называется ренатурацией, и он
убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от
последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной
структуры.
Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой
промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратовантибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов, для получения пищевых
консервантов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои
питательные свойства.
4. Цветные реакции
а) Биуретовая реакция - реакция на наличие пептидных связей.
б) Нингидриновая реакция - белки с нингидрином дают синее или
фиолетовое окрашивание:
в) Ксантопротеиновая реакция – реакция белков с азотной кислотой на
обнаружение ароматических аминокислот.
Просмотр видеоопыта.
Задания после просмотра:
Что происходит с белков в опыте? Какие признаки реакции вы
наблюдаете? Наличие, каких связей модно определить с помощью
биуретовой реакцией? Какие аминокислоты позволяет обнаружить в белках
реакция с азотной кислотой?
Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие
их функций крайне затрудняют создание классификации белков на какойлибо одной основе. Принято выделять три разные классификации белков: по
составу, структуре и функциям.
Классификация белков по их структуре
* Фибриллярные белки - в них наиболее важна вторичная структура нерастворимы в воде, отличаются механической прочностью. К ним относят
коллаген и миозин.
* Глобулярные белки - в них наиболее важна третичная структура.
Полипептидные цепи таких белков свернуты в компактные глобулы, они
растворимы в воде или солевых растворах, легко образуют коллоидные
суспензии. К глобулярным белкам относят ферменты и гормоны.
* Промежуточные белки - фибриллярной природы, но растворимы в
воде, к ним относится фибриноген. (гемоглобин)
Классификация белков по их функциям
* Структурные белки - коллаген, склеротин, эластин.
* Каталитические белки - полимеразы, рибонуклеазы.
* Регуляторные белки - инсулин, глюкагон.
* Транспортные белки - гемоглобин, гемоцианин.
19
* Защитные белки - антитела, фибриноген.
* Двигательные, или мышечные, белки - миозин, актин.
* Запасательные белки - казеин, альбумин.
* Токсичные белки - змеиный яд, токсины.
* Сигнальные белки - рецепторы.
Классификация белков по составу
* К простым белкам (протеинам) относят альбумины, глобулины,
гистоны, склеропротеины.
* К сложным белкам (протеидам) относят: фосфопротеиды (казеин),
глюкопротеиды (муцин), нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды,
флавопротеиды, металлопротеиды.
Нуклеопротеины – одна из самых важных групп белков, состоящая из
простых белков связанных с нуклеиновыми кислотами. Эти белки играют
первостепенную роль в хранении и передаче генетической информации и
биосинтезе белка, и содержаться в основном в ядрах клеток.
Дезоксирибонуклеопротеины содержат дезоксирибонуклеиновую кислоту
(ДНК). Рибонуклеопротеины содержат рибонуклеиновую кислоту (РНК)
Нуклеиновые кислоты были открыты в клеточном ядре
РНК
встречается также и в других частях клетки. Обе кислоты являются
линейными полимерами, молекулярная цепь которых состоит из
чередующихся остатков фосфорной кислоты и нуклеозидов. Нуклеозиды
построены из звеньев циклической формы D-рибозы (РНК) или Dдезоксирибозы (ДНК) и остатков различных гетероциклических оснований,
способных к попарному взаимодействию с образованием водородных
мостиков. У РНК такие основания - аденин (А), цитозин (Ц), гуанин (Г) и
урацил, у ДНК - аденин, цитозин, гуанин и тимин (Т).
Существует несколько разновидностей РНК:
рибосомальная РНК;
растворимая, или транспортная, РНК (т-РНК) с Мr около 25 000;
информационная РНК (и-РНК) с молекулярным весом порядка 6105106.
ДНК является материальным носителем наследственности и входит в
состав генов, из которых состоят хромосомы клетки. Макромолекулы ДНК
связаны между собой попарно при помощи водородных мостиков в виде
двойной
спирали
постоянного
диаметра.
При
этом
остатки
гетероциклических оснований, находящиеся в боковой цепи, упакованы в
середине спирали, как стопка монет. Аналогичную структуру имеет РНК.
Значение нуклеиновых кислот в клетке очень велико. Особенности их
химического строения обеспечивают возможность хранения, переноса и
передачи по наследству дочерним клеткам информации о структуре
белковых молекул, которые синтезируются в каждой ткани на определенном
этапе индивидуального развития. Поскольку большинство свойств и
признаков клеток обусловлено белками, то понятно, что стабильность
нуклеиновых кислот - важнейшее условие нормальной жизнедеятельности
клеток и целых организмов. Любые изменения строения нуклеиновых кислот
20
влекут за собой изменения структуры клеток или активности
физиологических процессов в них, влияя, таким образом, на их
жизнеспособность.
Просмотр видеофильма.
Проверка степени усвоения материала
А) Биологическая разминка.
1. Какие соединения называют белками?
2. Что такое первичная структура белковой молекулы.
3. Как образуется вторичная, третичная, четвертичная структура
белковой молекулы?
4. Какая структура белковой молекулы обеспечивает свойства белка и
её пространственную конфигурацию?
5. Известно, что при продолжительности жизни 70 лет обновление
белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько
раз произошло обновление белков в вашем организме.
Б) Карточки для групп:
Задание определите функции белков.
Первая группа: Единицей мышечного волокна является саркомер,
образованный толстыми и тонкими нитями. Толстые из белка – миозина,
тонкие из белка актина. При сокращении мышцы, «головки» выступающие
из молекул миозина, прикрепляются к актиновым нитям, и начинает
вращаться, обеспечивая движения толстых нитей относительно друг друга.
Исходя из сведений назовите ещё одну функцию белка.
(Двигательная функция.)
Вторая группа: При повреждении ткани из неё вытекает кровь, которая
вскоре свёртывается, образуется кровяной сгусток. Он препятствует потере
крови, и проникновению в организм болезненных бактерий. Кровяной
сгусток- тромб. Он образован перепутанными нитями фибрина,
нерастворимого фибриллярного белка и форменными элементами крови,
запутавшимися в них исходя из полученных сведений, назовите ещё одну
функцию белков.
(Защитная функция.)
Третья группа: Многие гормоны имеют белковую природу. Какова
роль инсулина и глюкагона? Дайте название функции белка?
(Регуляторная функция)
В) Тестовое задание
Вариант № 1
1. Какие вещества входят в состав белков?
а) аминокислоты; б) спирты; в) эфиры; г) кислоты
2. Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?
а) 16; б) 20; в) 30; г) 10
3. Какие белки называются неполноценными?
а) в которых отсутствуют некоторые аминокислоты;
б) в которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты;
в) в которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты.
21
4. В результате какой реакции образуются белки?
а) гидролиз; б) поликонденсация; в) гидратация; г) этерификация
5. Из перечисленные реакций выберите реакции, свойственные белкам
а) гидролиз; б) гидратация; в) денатурация; г) поликонденсация; д)
горение; е) замещение.
Вариант № 2
1. Гидролиз белков в организме человека происходит под влиянием:
а) ферментов;
б) температуры тела;
в) температуры окружающей среды;
г) давления крови.
2. Белки – это:
а) низкомолекулярные вещества различной химической природы
б) синтетические волокна
в) природные высокомолекулярные азотистые соединения
г) природные низкомолекулярные соединения
3. Белки из растворов осаждают:
а) слабым охлаждением
б) сильным охлаждением
в) разбавленными растворами солей натрия и калия
г) концентрированным раствором солей аммония
4. Белки свертываются:
а) при добавлении воды;
б) при слабом нагревании;
в) при слабом охлаждении;
г) при замораживании.
5. При денатурации белка разрушается структура:
а) первичная;
б) вторичная;
в) вторичная и третичная;
г) первичная, вторичная и третичная
Индивидуальные карточки
1. Какого цвета образуется осадок при взаимодействии белка:
а) с концентрированной азотной кислотой;
б) с гидроксидом меди.
Форма ответа: а) ……., б)………….
2. Укажите свойства белков:
а) брожение б) гидролиз в) растворимость
г) карамелизация
д) набухание е) старение ё) прогоркание
ж) гидрогенизация
Г) Составление синквейна.
Правило:
1 строка – одно существительное, выражающее главную тему
cинквейна.
2 строка – два прилагательных, выражающих главную мысль.
3 строка – три глагола, описывающие действия в рамках темы.
22
4 строка – фраза, несущая определенный смысл.
5 строка – заключение в форме существительного (ассоциация с
первым словом).
Пример:
Белки.
Растворимые и нерастворимые.
Основа жизни на Земле.
Денатурируют, горят, гидролизуются.
Белки - природные полимеры.
Рефлексия.
1) Что вы считаете для себя главным на занятии?
2) Что наиболее запомнилось?
3) Что было трудным?
4) Как вы себя чувствовали на занятии?
5) Как легче работать в группе или одному?
С чем связана тайна жизни? Важную, а может быть, и главную роль во
всех жизненных процессах играют белки. Белки составляют 10-18% от общей
массы клетки. В каждой клетке находится более 3000 молекул белков. В
организме человека насчитывается свыше 10 млн. белков. В клетках белки
играют важнейшую роль. Есть белки - переносчики веществ, ионов,
протонов, электронов; есть биокатализаторы, есть регуляторы разнообразных
процессов в клетках и организмах. Важную роль играют опорные и
сократительные белки. Белки защищают организм от инфекции. Контакты
клетки с внешней средой выполняют разнообразные белки, умеющие
различать форму молекул, регистрировать температурные изменения,
ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого.
Вывод учебного занятия совместно со студентами:
1) белки - это высокомолекулярные органические соединения,
биополимеры, состоящие из мономеров а-аминокислот
2) аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт
пептидной связи аминокислоты заменимые и незаменимые белки могут быть
простыми и сложными
3) четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и
четвертичная) денатурация - это утрата белковой молекулой своей
структурной организации, обеспечивающей функциональные свойства белка
4) ренатурация - процесс восстановления структуры белка
5) белки – это основа жизни
23