Биология 10 класс Урок №6 Тема Строение, свойства, роль в

Биология 10 класс
Урок №6
Тема Строение, свойства, роль в жизнедеятельности организмов макромолекул
(биополимеров): полисахаридов, белков, нуклеиновых кислот.
1. Белки, их содержание в живом веществе и молекулярная масса
Из органических веществ живого вещества на первом месте по количеству и значению
стоят белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный). В составе ныне
живущих на Земле организмов содержится около 1 трлн т белков. От массы, например
животной, клетки белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки.
Белковых молекул в каждой клетке содержится, по меньшей мере, несколько тысяч.
Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы) с молекулярной массой от 6
тыс. до 1 млн и выше. По сравнению с молекулами спирта или органических кислот белки
выглядят просто великанами. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, яичного альбумина
– 36 000, миозина – 500 000.
В состав белков входят атомы С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn. Для выяснения
химического строения белков знаний их элементарного состава недостаточно. Например,
эмпирическая формула гемоглобина – C3032Н4816О872S8Fe4 – ничего не говорит о характере
расположения атомов в молекуле. Необходимо познакомиться с особенностями строения
белковых молекул подробней.
2. Белки – непериодические полимеры. Строение и свойства аминокислот
По своей химической природе белки являются непериодическими
полимерами. Мономерами белковых молекул являются аминокислоты.
Вообще аминокислотой можно назвать любое соединение, содержащее
одновременно аминогруппу (–NH2) и группировку органических кислот –
карбоксильную группу (–СООН). Число возможных аминокислот очень
Схема строения велико, но белки образуют только 20 так называемых золотых, или
аминокислоты стандартных, аминокислот (8 из них являются незаменимыми, т.к. не
синтезируются в организмах животных и человека). Именно сочетание этих
20 аминокислот и дает все многообразие белков. После того как молекула белка собрана,
некоторые аминокислотные остатки в ее составе могут подвергаться химическим
изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить до 30 различных аминокислотных
остатков (но строятся все белки исходно все равно только из 20!). Аминокислоты,
образующиеся в результате модификации стандартных аминокислот уже после их
включения в полипептидную цепь, называются нестандартными.
В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет
которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами,
постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления пищеварительными ферментами
белков пищи или распада собственных запасных белков. В зависимости от аминокислотного
состава белки бывают полноценными, содержащими весь набор аминокислот, и
неполноценными, в составе которых отсутствуют какие-то аминокислоты.
Общая формула аминокислот изображена на рисунке. В левой части формулы расположена
аминогруппа –NH2 а в верхней – карбоксильная группа –СООН. Группа –NH2 имеет
основные свойства, группа –СООН – кислотные свойства. Таким образом, аминокислоты –
амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания.
Аминокислоты отличаются своими радикалами (R), в роли которых могут быть самые
разные соединения (работа с рисунками учебника). Это обусловливает большое
разнообразие аминокислот.
Амфотерными свойствами аминокислот обусловлена их способность взаимодействовать
друг с другом. Две аминокислоты соединяются за счет реакции конденсации в одну
молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп с
выделением молекулы воды.
Образование пептидной связи
Связь, изображенная слева, называется пептидной (от греч. пепсис – пищеварение). Этот
термин напоминает нам о том, что эта связь гидролизуется пищеварительным ферментом
желудочного сока пепсином. По природе пептидная связь является ковалентной.
Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех – трипептидом и т.д. Примером
трипептида может служить белок глютатион, состоящий из остатков глицина, цистеина и
глютаминовой кислоты. Он содержится во всех живых клетках (особенно много его в
зародыше пшеничного зерна и дрожжах) и активно участвует в обмене веществ.
Глютатион
В основном же белки, входящие в состав живых организмов, включают в себя сотни и
тысячи аминокислот (чаще всего от 100 до 300), поэтому их называют полипептидами.
Аминокислоты в составе белковой полипептидной цепи называют аминокислотными
остатками.
Пептиды различаются числом (n), природой, порядком или последовательностью своих
аминокислотных остатков. Их можно сравнить со словами разной длины, в написании
которых использован алфавит, состоящий из 20 букв. Из 20 аминокислот можно
теоретически получить 1020 возможных вариантов цепей, длиной каждая не менее чем 10
аминокислотных остатков. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы
сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков. В этом кроется источник
бесконечного разнообразия белковых молекул, что является важной предпосылкой
эволюционного процесса.
3. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка
Как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекулы белков имеют форму
компактных шаров (глобул) или вытянутых структур – фибрилл. Исследования показали, что
в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается
упорядоченно, для каждого белка определенным образом. Полярные боковые группы
аминокислот стремятся расположиться на поверхности глобулы, где могут
взаимодействовать с водой, а неполярные группы располагаются внутри.
Образование глобулы
Для того, чтобы разобраться в замысловатой укладке (архитектонике) белковой
макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации.
Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных
остатков в полипептидной цепи.
Она определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре все связи между
аминокислотными остатками являются ковалентными и, следовательно, прочными. Разные
белки отличаются друг от друга по первичной структуре: кератин имеет одну
последовательность аминокислот, пепсин – другую, соматотропин (гормон роста) – третью и
т.д. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий
свободную NH2-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу.
Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон
инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером в 1944–
1954 гг. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (из 21
и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых друг около друга дисульфидными
мостиками.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных
пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого
необходим более высокий уровень структурной организации, выражающийся в усложнении
пространственного расположения мономеров.
Вторичная структура белка представлена спиралью, в которую закручивается
полипептидная цепь. Группы N–H и С=О, входящие в пептидную связь, заметно
поляризованы: азот обладает большей электроотрицательностью, чем водород, а кислород –
большей, чем углерод.
Кислород группы С=О может образовывать водородные связи с водородом группы N–H
(разумеется, расположенной в другой пептидной связи).
Одной из разновидностей вторичной структуры является -спираль, где каждый атом
кислорода связан с атомом водорода четвертой по ходу спирали NH-группы.
-спираль
Любопытно, что эта сложная красивая структура сперва была предсказана известным
биохимиком Л.Полингом теоретически и лишь потом обнаружена экспериментально.
Альтернативная вторичная структура -слой (или складчатый слой) имеет водородную связь
между звеньями соседних полипептидных цепей.
-слой
Третичная структура белка представляет собой сложную трехмерную пространственную
упаковку
-спиралей и -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия
радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов:
1) ионные, возникающие за счет электростатического взаимодействия между отрицательно и
положительно заряженными боковыми группами;
2) гидрофобные («не любящие воду»), устанавливающиеся за счет стремления неполярных
радикалов объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой;
3) дисульфидные, которые образуются между атомами серы SH-групп двух остатков
аминокислоты цистеина. Эти S–S связи по своей природе являются ковалентными;
4) водородные, которые также возникают за счет взаимодействия между атомами радикалов.
Третичная структура белка не является конечной. Для некоторых белков, чаще всего
регуляторных, характерна четвертичная структура, необходимая им для эффективного
выполнения функции.
Четвертичная структура представлена ассоциантом, состоящим из нескольких
полипептидных цепей. Например, сложная молекула гемоглобина состоит из двух субъединиц (141 аминокислотный остаток) и двух -субъединиц (146 аминокислотных
остатков). Каждая субъединица связана с молекулой железосодержащего гема. В результате
их объединения образуется функционирующая молекула гемоглобина. Только в такой
упаковке гемоглобин работает полноценно, то есть способен переносить кислород.
Четвертичная структура стабилизируется теми же связями, что и третичная.
Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется
конформацией. Конформация белка определяется его первичной структурой: белковая
цепочка с определенной последовательностью аминокислот самопроизвольно укладывается
с образованием природной пространственной конфигурации. Это получило название
«самосборка белковой молекулы». Если полипептидную цепь взять за концы, растянуть ее и
затем отпустить, то она всякий раз будет свертываться в одну и ту же структуру,
характерную для этого вида полипептида.
В то же время из сказанного, очевидно, следует, что, изменив всего лишь одну аминокислоту
в каком-либо полипептиде, мы получим молекулу с совершенно иной структурой, а значит и
с иными свойствами.
Уровни организации белковых молекул
4. Классификация белков
Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне
затрудняет создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе.
Поэтому рассмотрим несколько классификаций белков.
1. Классификация белков по составу.
Простые белки (протеины) – состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины,
гистоны, склеропротеины).
Сложные белки (протеиды) – состоят из глобулярных белков и небелкового материала.
Небелковую часть называют простетической группой (фосфопротеиды, гликопротеиды,
нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды).
2. Классификация белков по их структуре.
Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин,
фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде.
Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты,
антитела, гормон инсулин).
Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).
3. Классификация белков по функциям.
Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.
Ферменты – являются биологическими катализаторами.
Гормоны – являются регуляторами биологических функций.
Транспортные – переносят различные вещества.
Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.
Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон.
Запасные – служат резервными веществами клетки и организма.
Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты или
нападения.
Таким образом, подходы к классификации белков могут быть различными.
Таблица . Уровни организации белков
Уровень
организации
Первичная
Признаки
Линейная последовательность
аминокислот в полипептидной
цепи
Связи, участвующие в образовании
структуры
Ковалентные (пептидные) связи между
остатком карбоксильной группы одной
аминокислоты и остатком аминогруппы
другой аминокислоты
Вторичная
-спираль, -структура или
спирали с параметрами,
отличными от -спиралей
Водородные связи между остатками
карбоксильной группы одной
аминокислоты и остатком аминогруппы
другой, удаленной от первой на четыре
аминокислотных остатка; в -структуре
водородные связи между остатками
карбоксильных и аминогрупп одной цепи
и остатками одноименных групп другой
цепи; в спиралях – аналогично спиралям, но расстояние между витками
иное
Третичная
Глобула, образующаяся в
результате компактной укладки
-спирали; -структуры,
уложенные параллельными
слоями; суперспираль –
несколько спиралей,
скрученных вместе
Ионные, дисульфидные мостики,
гидрофобные, водородные
Четвертичная
Агрегат из нескольких глобул.
Свойственна лишь белкам с
особо сложной структурой
В основном силы межмолекулярного
притяжения, в меньшей степени –
водородные, ионные и ковалентные
Денатурация и другие свойства белков
Приведем примеры разнообразия свойств белков.
1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в
воде.
2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент
каталаза с легко изменяющейся структурой).
3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных
волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д.
Но всегда структура и свойства белка соответствуют выполняемой им функции.
В основе важнейшего свойства всех живых систем – раздражимости, лежит способность
белков к обратимому изменению структуры в ответ на действие физических и химических
факторов. Поскольку вторичная, третичная и четвертичная структуры белка создаются, в
общем, более слабыми связями, чем первичная, то они оказываются менее стабильными.
Например, при нагревании они легко разрушаются. При этом хотя у белка и сохраняется в
целости первичная структура, он не может выполнять свои биологические функции,
становится неактивным. Процесс разрушения природной конформации белка,
сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Разрыв части слабых
связей, изменения конформации и свойств происходят и под действием физиологических
факторов (например, под действием гормонов). Таким образом регулируются свойства
белков – ферментов, рецепторов, транспортеров.
Эти изменения структуры обычно легко обратимы. Обратный денатурации процесс
называется ренатурацией. Это свойство белков широко используется в медицинской и
пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов,
например антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов; для получения пищевых
концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные
свойства.
Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация
считается необратимой. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей,
например при варке яиц.
Таким образом, белки имеют сложное строение, разнообразные формы и состав. Это делает
их свойства многообразными. А это, в свою очередь, позволяет белкам выполнять
многочисленные биологические функции.
Биологические функции белков
Белки выполняют целый ряд важнейших функций в клетке и организме, основными из
которых являются следующие.
1. Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и
органоидов клетки, а также внеклеточных структур. В качестве примера белка,
выполняющего структурную функцию, можно привести кератин. Из этого белка состоят
волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи
расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают
прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с
суставами и суставы между собой.
2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин,
трипсин и др. (подробно свойства белков-ферментов мы рассмотрим на следующих уроках).
3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и
организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших,
сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так,
сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин, они же делают
возможным ползание амебы.
4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток
есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают
и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. В наружных клеточных
мембранах имеются белки-транспортеры, которые обеспечивают активный и строго
избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, аминокислот, различных ионов.
Известны и другие транспортные белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие
кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.
5. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или
микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют
особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах
содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Если на
слизистую глаз или полости рта попадает микроб, его оболочка разрушается под действием
лизоцима, и дальше с ним легко справляются защитные клетки. Фибрин и тромбин
способствуют остановке кровотечений.
6. Энергетическая (питательная). Белки можно расщепить, окислить и получить энергию,
необходимую для жизни. Правда, это не очень выгодно: энергетическая ценность белков по
сравнению с жирами невысока и составляет 17,6 кДж (4,1 ккал) энергии на 1 г белка. Обычно
белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы
жиров и углеводов.
7. Регуляторная. Многие (хотя далеко не все) гормоны являются белками – например все
гормоны гипофиза, гипоталамуса, поджелудочной железы (инсулин, глюкагон) и др. Гормоны
действуют на клетку, связываясь со специфическими рецепторами. Каждый рецептор узнает
только один гормон. Рецепторы всех гормонов являются белками. Другим примером могут
служить белки, которые регулируют образование и рост отдельных органов и тканей в
процессе развития организма из зиготы. Фитохром растений является сложным
светочувствительным белком, регулирующим фотопериодическую реакцию у растений.
8. Сигнальная (рецепторная). В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы
белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов
внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в
клетку.
9. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые
вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин
молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном
желтке, селезенке и печени.
10. Токсическая. Некоторые белки являются токсинами: яд кобры содержит нейротоксин.
!Это интересно
Антигистаминные препараты
Современный напряженный ритм жизни сопровождается увеличением числа заболеваний,
таких как инфаркт, гипертония, ожирение, всевозможные виды аллергий. Аллергия –
чрезмерная чувствительность организма к специфическим внешним раздражителям. Для
всех этих болезней характерно повышенное содержание в крови гистамина. Гистамины –
вещества, образующиеся при декарбоксилировании аминокислоты гистидина.
Антигистаминные препараты препятствуют этой реакции, и уровень гистамина снижается.
Интерферон
В процессе эволюции в борьбе с вирусами у животных возник механизм синтеза защитного
белка интерферона. Программа образования интерферона как и любого белка закодирована в
ДНК в клеточном ядре и включается после заражения клеток вирусом. Охлаждение, нервное
потрясение, отсутствие витаминов в пище приводит к снижению способности вырабатывать
интерферон. В настоящее время препарат интерферона для медицинских целей
изготавливают из лейкоцитов донорской крови или с помощью генной инженерии.
Интерферон используют для предупреждения и лечения вирусных инфекций – гриппа,
герпеса, а также при злокачественных новообразованиях.
Инсулин
Инсулин – белок, состоящий из 51 аминокислоты. Он выделяется в ответ на повышение
уровня глюкозы в крови. Инсулин контролирует углеводный обмен и вызывает следующие
эффекты:
– увеличение скорости превращения глюкозы в гликоген;
– ускорение переноса глюкозы через клеточные мембраны в мышцах и жировой ткани;
– усиление синтеза белка и липидов;
– повышение скорости синтеза АТФ, ДНК и РНК.
Инсулин необходим для жизни, т. к. это единственный гормон, снижающий концентрацию
глюкозы в крови. Недостаточная секреция инсулина приводит к нарушению метаболизма,
известного под названием сахарного диабета. Препараты инсулина получают из
поджелудочной железы крупного рогатого скота или с помощью генной инженерии.
Домашнее задание
Выполните тестове задания:
1. Какие суждения верны:
а) жиры относятся к гидрофильным веществам;
б) вода обладает большой теплоемкостью и теплопроводностью;
в) щелочная среда формируется в клетке при избытке водородных ионов;
г) вода принимает участие в образовании структуры молекул растворенных веществ.
2. К моносахаридам относятся:
а) крахмал;
б) гликоген;
в) глюкоза;
г) дезоксирибоза;
д) сахароза;
е) мальтоза;
ж) лактоза;
з) целлюлоза.
3. Липиды выполняют в организме следующие функции:
а) структурную;
б) энергетическую;
в) теплоизолирующую;
г) регуляторную;
д) каталитическую;
е) источник эндогенной воды;
ж) запасающую;
з) входят в виде витаминов в состав некоторых ферментов.
4. Основу клеточных мембран образуют:
а) жиры;
б) фосфолипиды;
в) воска;
г) гликолипиды.
5. Верны следующие суждения:
а) молекулы воды удерживаются друг около друга за счет ковалентных связей;
б) молекулы воды удерживаются друг около друга за счет водородных связей
в) ковалентные связи в 15–20 раз прочнее водородных;
г) водородные связи в 15–20 раз прочнее ковалентных.
6. К полисахаридам относятся:
а) крахмал;
б) гликоген;
в) глюкоза;
г) дезоксирибоза;
д) хитин;
е) мальтоза;
ж) лактоза;
з) целлюлоза.
7. Углеводы выполняют следующие функции:
а) структурную;
б) энергетическую;
в) каталитическую;
г) регуляторную;
д) источник эндогенной воды;
е) запасающую.
8. Верны следующие суждения:
а) молекула воды не имеет заряженных участков;
б) молекула воды – диполь;
в) атом кислорода в молекуле воды несет частично отрицательный, а атомы водорода –
частично положительные заряды;
г) атом кислорода в молекуле воды несет частично положительный, а атомы водорода –
частично отрицательные заряды.
9. Наибольшее количество энергии выделяется при расщеплении:
а) углеводов;
б) липидов;
в) белков.
10. Химический элемент, являющийся обязательной составной частью белка гемоглобина у
млекопитающих:
а) цинк;
б) медь;
в) хлор;
г) железо.
11. Для быстрого восстановления работоспособности при усталости в период подготовки к
экзамену лучше съесть:
а) яблоко;
б) кусок сахара;
в) бутерброд;
г) кусок мяса.
12. Для стабилизации вторичной структуры белка необходимы связи:
а) гидрофобные, б) пептидные, в) водородные, г) дисульфидные.
Дайте ответы на вопросы:
1. Почему врачи рекомендуют «сбивать» температуру у больного, если она превышает
38 °С?
2. Почему из сваренных яиц никогда не появится цыпленок?
3. С чем связано отторжение пересаженных (трансплантированных) органов и тканей у
пациентов?