биологическая химия - Гродненский государственный

Министерство здравоохранения Республики Беларусь
УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ
«ГРОДНЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ
УНИВЕРСИТЕТ»
Кафедра биологической химии
В.В. Лелевич
И.О. Леднёва
А.А. Масловская
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Тесты для студентов лечебного факультета
Гродно
ГрГМУ
2013
УДК 577.1(076.1)
ББК 28.072я73
Л 43
Рекомендовано Центральным научно-методическим советом УО «ГрГМУ»
(протокол № 6 от 23 апреля 2013 г.).
Авторы:
зав. каф. биологической химии, проф. В. В. Лелевич;
доц., канд. биол. наук И.О. Леднёва;
доц., канд. мед. наук А.А. Масловская.
Рецензент: зав. каф. гистологии, цитологии и эмбриологии, проф., д-р. биол.
наук Я.Р. Мацюк.
Л 43
Лелевич, В.В.
Биологическая химия : тесты для студентов лечебного
факультета [Электронный ресурс] / В.В. Лелевич, И.О. Леднёва,
А.А. Масловская – Гродно : ГрГМУ, 2013. – 1 эл. опт. диск.
ISBN 978-985-558-209-1
В данном учебном издании представлены тесты для компьютерного
контроля знаний студентов по основным разделам биохимии. Тесты составлены в
соответствии с типовой учебной программой по биологической химии для
лечебного факультета. При составлении тестов использована новая концепция
формулирования вопроса и ответов на тестовое задание. Тесты унифицированы по
вариантам заданий и ответов. Данное издание необходимо для обеспечения
учебного процесса по дисциплине и включает 721 тест.
Данное издание предназначено для студентов лечебного факультета,
специальность лечебное дело.
УДК 577.1(076.1)
ББК 28.072я73
ISBN 978-985-558-209-1
© Лелевич В.В., Леднева И.О., Масловская А.А., 2013
© УО «ГрГМУ», 2013
2
СОДЕРЖАНИЕ
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ ...................................................... 5
ФЕРМЕНТЫ ............................................................................................ 17
СТРОЕНИЕ И ФУНКИИ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ...................... 26
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ....................................................... 32
ВВЕДЕНИЕ В МЕТАБОЛИЗМ ............................................................. 33
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН ............ 35
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН ............................................................... 37
БИОХИМИЯ ГОРМОНОВ .................................................................... 48
БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ ....................................................................... 60
ВИТАМИНЫ ........................................................................................... 62
ОБМЕН УГЛЕВОДОВ ........................................................................... 66
ОБМЕН ЛИПИДОВ ................................................................................ 80
ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ .................................................................... 97
БИОХИМИЯ ПЕЧЕНИ ........................................................................ 110
БИОХИМИЯ КРОВИ ........................................................................... 115
ВОДНО-СОЛЕВОЙ ОБМЕН ............................................................... 117
БИОХИМИЯ МЫШЦ, НЕРВНОЙ И СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ
ТКАНЕЙ ................................................................................................ 123
3
ТЕСТЫ
по биологической химии
для студентов лечебного факультета
Оценка знаний студентов проводится по следующим критериям:
До 24% правильных ответов – 1 балл – незачтено;
25 – 34% правильных ответов – 2 балла – незачтено;
35 – 44% правильных ответов – 3 балла – незачтено;
45 – 54% правильных ответов – 4 балла – зачтено;
55 – 64% правильных ответов – 5 баллов;
65 – 74% правильных ответов – 6 баллов;
75 – 82% правильных ответов – 7 баллов;
83 – 89% правильных ответов – 8 баллов;
90 – 95% правильных ответов – 9 баллов;
96 – 100% – правильных ответов – 10 баллов.
На поставленный вопрос может быть один или более
правильных ответов.
4
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1.
Cеросодержащие аминокислоты:
1) серин
2) аланин
3) метионин
4) пролин
2.
Незаменимые аминокислоты:
1) аланин
2) валин
3) глицин
4) лизин
3.
Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу?
1) тирозин
2) триптофан
3) треонин
4) аргинин
4.
Отрицательно заряженные аминокислоты:
1) пролин
2) тирозин
3) аспарагиновая кислота
4) гистидин
5.
Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?
1) водородной
2) ионной
3) дисульфидной
4) пептидной
6.
Из каких компонентов построена молекула пептида?
1) аминокислоты
2) глюкоза
3) нуклеотиды
4) жирные кислоты
5
7.
Какие методы используют при разделении пептидов?
1) центрифугирование
2) хроматография
3) колориметрия
4) электрофорез
8.
Кто предложил пептидную теорию строения белка?
1) Сенгер
2) Полинг
3) Кори
4) Фишер
9.
Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная
последовательность:
1) гемоглобин
2) коллаген
3) инсулин
4) миоглобин
10. Гиперпротеинемия наблюдается при:
1) нефрозах
2) миеломной болезни
3) гепатите, циррозе
4) сахарном диабете
11. Белок имеет молекулярную массу:
1) 500-1200 Дальтон
2) 1000-2500 Дальтон
3) 2000-5000 Дальтон
4) более 6000 Дальтон
12. Какие методы используют для определения молекулярной массы
белков?
1) ультрацентрифугирование
2) колориметрия
3) высаливание
4) гель-фильтрация
6
13. Укажите ароматические аминокислоты:
1) треонин
2) лизин
3) триптофан
4) аргинин
14. При денатурации белков отмечается:
1) потеря биологической активности
2) увеличение растворимости
3) изменение первичной структуры
4) возникновение заряда на молекуле белка
15. Какие аминокислоты являются положительно заряженными?
1) аспарагин
2) аланин
3) лейцин
4) лизин
16. Методы определения N-концевых аминокислот:
1) рентгеноструктурный анализ
2) Сенгера
3) Эдмана
4) Акабори
17. Методы определения С-концевых аминокислот:
1) использование биуретовой реакции
2) рентгеноструктурный анализ
3) Эдмана
4) Акабори
18. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
1) лизин
2) лейцин
3) аргинин
4) аспарагин
7
19. Типы связей, характерные для первичной структуры:
1) водородная
2) дисульфидная
3) гидрофобные взаимодействия
4) пептидная
20. Методы определениия вторичной структуры белка:
1) ультрацентрифугирование
2) рентгеноструктурный анализ
3) хроматография
4) гель-фильтрация
21. Разновидности вторичной структуры белка:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) фибрилла
22. Разновидности третичной структуры белка:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) фибрилла
23. Факторы, нарушающие спиральную структуру белков:
1) наличие остатков аланина
2) наличие остатков пролина
3) наличие остатков глицина
4) гидрофобное взаимодействие
24. Что является движущей силой в возникновении вторичной
структуры белка?
1) электростатическое отталкивание
2) способность остатков аминокислот к образованию
водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
8
25. Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации
полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
26. Основной метод определения третичной структуры белка:
1) аффинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
27. К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
28. К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) миозин
29. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных
белках:
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
4) фосфодиэфирные
30. Что является движущей силой в возникновении третичной
структуры?
1) способность к седиментации
2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О
4) электростатическое отталкивание
9
31. Для какого белка впервые
структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
была
установлена
третичная
32. Какие преимущества дает построение белков из отдельных
субъединиц?
1) обеспечивает термостабильность
2) обеспечивает растворимость
3) экономит генетический материал
33. Белки, обладающие четвертичной структурой:
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
34. Какие признаки характерны для гистонов?
1) относятся к белкам растительного происхождения
2) участвуют в регуляции активности генома
3) содержат много остатков пролина и глицина
4) содержат много остатков аргинина и лизина
35. Основными функциями гистонов являются:
1) структурная
2) энергетическая
3) питательная
4) транспортная
36. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных
количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин
10
37. К простым белкам относятся:
1) протамины
2) глутамин
3) гистидин
4) глютелины
38. Простыми белками не являются:
1) склеропротеины
2) казеин
3) проламины
4) альбумины
39. Какие белки относятся к классу протеиноидов?
1) альбумины
2) гистоны
3) коллаген
4) казеин
40. Какие белки относятся к сложным?
1) липопротеины
2) склеропротеины
3) глютелины
4) гемоглобин
41. Казеин относится к классу:
1) нуклеопротеинов
2) липопротеинов
3) фосфопротеинов
4) хромопротеинов
42. Какие свойства характерны для белков?
1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН
3) термостабильность
4) неустойчивость к изменению температуры
11
43. Иммуноглобулины относятся к классу:
1) липопротеинов
2) гликопротеинов
3) нуклеопротеинов
4) фосфопротеинов
44. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?
1) пептидные
2) гидрофобные
3) водородные
4) дисульфидные
45. При талассемии наблюдается угнетение синтеза:
1) мочевины
2) одной из цепей гемоглобина
3) гема
4) иммуноглобулинов
46. При серповидноклеточной анемии нарушается структура:
1) альбуминов
2) глобулинов
3) гемоглобина
4) иммуноглобулинов
47. К пептидам относятся:
1) гастрин
2) церулоплазмин
3) ангиотензин
4) глутамин
48. Какое количество углерода содержится в белках?
1) 10 – 20 %
2) 35 – 40 %
3) 51 – 55 %
4) 60 – 70 %
12
49. Какое количество азота содержится в белках?
1) 5 – 10 %
2) 15 – 18 %
3) 25 – 30 %
4) 35 – 40 %
50. Какие гормоны имеют пептидную структуру?
1) тироксин
2) окситоцин
3) вазопрессин
4) адреналин
51. В белке, имеющем четвертичную
полипептидная цепь имеет название:
1) протомер
2) протромбин
3) домен
4) глобулин
структуру,
52. К пептидам относятся:
1) альбумин
2) ансерин
3) карнозин
4) глютелин
53. К какому классу соединений относятся гистоны?
1) сложные белки
2) простые белки
3) пептиды
4) аминокислоты
54. Что такое фолдинг белка?
1) расщепление на пептиды
2) присоединение к лиганду
3) сворачивание полипептидной цепи
4) выпадение в осадок
13
отдельная
55. Олигомерные белки состоят из:
1) одной полипептидной цепи
2) двух и более полипептидных цепей
3) белковой и небелковой части
4) одной глобулы
56. К металлопротеинам относятся::
1) инсулин
2) глюкагон
3) глутатион
4) трансферрин
57. Какой закон положен в основу колориметрического метода
анализа?
1) Нюьтона
2) Фарадея
3) Авогадро
4) Ламберта-Бугера-Бера
58. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты:
1) ксантопротеиновая
2) нингидриновая
3) Фоля
4) биуретовая
59. Положительную
биуретовую
реакцию
содержащие минимум пептидных связей:
1) одну
2) две
3) три
4) пять
дают
вещества,
60. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании бензольного кольца
4) образовании комплекса с ионами меди
14
61. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови:
1) 20 – 30 г/л
2) 40 – 50 г/л
3) 65 – 85 г/л
4) 90 – 100 г/л
62. Гипопротеинемия наблюдается при:
1) миеломной болезни
2) хронических нефритах
3) алиментарной дистрофии
4) сахарном диабете
63. Какие вещества используют для высаливания белков?
1) сульфат аммония
2) сахарозу
3) соли тяжелых металлов
4) CuSO4
64. При высаливании белков происходит:
1) увеличение заряда
2) устранение заряда
3) дегидратация молекулы
4) разрыв пептидных связей
65. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей
используют:
1) высаливание
2) ультрацентрифугирование
3) секвенирование
4) диализ
66. На чем основан метод гель-фильтрации?
1) на различиях молекулярной массы
2) на различиях величин заряда
3) на различиях размеров молекул
4) на различиях растворимости
15
67. На каких свойствах белков основан метод аффинной
хроматографии?
1) амфотерности
2) способности к ионизации
3) величине молекулярной массы
4) специфическом взаимодействии с лигандами
68. Конечные продукты гидролиза простого белка:
1) нуклеотиды
2) азотистые основания
3) аминокислоты
4) глюкоза
69. Гидролиз белков могут вызывать:
1) соли тяжелых металлов
2) кислоты
3) сульфат аммония
4) трипсин
70. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
71. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в
осадок:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
72. При денатурации белков происходит изменение следующих
свойств:
1) молекулярной массы
2) амфотерности
3) биологической активности
4) первичной структуры
16
73. Свойства нативных белков:
1) специфичность взаимодействия с лигандом
2) термостабильность
3) устойчивость к изменению рН
4) электрофоретическая подвижность
74. Для денатурированных белков характерно:
1) наличие водородных связей
2) сохранение пептидных связей
3) потеря первичной, вторичной
структур
4) наличие четвертичной структуры
и
третичной
75. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности
витамина С?
1) миоглобина
2) инсулина
3) коллагена
4) гемоглобина
ФЕРМЕНТЫ
76. При какой температуре денатурируют ферменты?
1) 10 – 20С
2) 80 – 100С
3) 20 – 30С
4) 30 – 40С
77. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов:
1) 50 – 60С
2) 15 – 20С
3) 80 – 100С
4) 35 – 40С
17
78. Активатор амилазы слюны:
1) CuSO4
2) NaCl
3) NaOH
4) KOH
79. Расщепление каких субстратов катализирует амилаза слюны?
1) триглицериды
2) нуклеопротеины
3) крахмал
4) гликоген
80. Активность амилазы мочи в норме:
1) 16 – 30 г/чл
2) 3 – 5 г/чл
3) 16 – 64 г/чл
4) 28 – 160 г/чл
81. Активность амилазы мочи повышается при:
1) раке предстательной железы
2) эпидемическом паротите
3) панкреатите
4) инфаркте миокарда
82. Активаторы панкреатической липазы:
1) HCl
2) желчные кислоты
3) фактор Кастла
4) реннин
83. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
18
84. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
85. Нингидриновая реакция открывает в белках:
1) пептидные связи
2) ароматические аминокислоты
3) аминогруппу аминокислот в -положении
4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
86. Наличие
каких
аминокислот
ксантопротеиновая реакция?
1) серина
2) аланина
3) триптофана
4) тирозина
в
белке
доказывает
87. Глобулины выпадают в осадок:
1) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
88. Альбумины выпадают в осадок:
1) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
89. Принцип метода нингидриновой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
19
90. Принцип метода реакции Фоля заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
91. Биуретовая реакция открывает в белках:
1) ароматические аминокислоты
2) аминогруппу в -положении аминокислот
3) пептидные связи
4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
92. Реакция Фоля открывает в белке:
1) ароматические аминокислоты
2) аминогруппу в -положении аминокислот
3) пептидные связи
4) аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу
93. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи
реакции Фоля?
1) треонин
2) метионин
3) серин
4) цистеин
94. Положительную биуретовую реакцию дают:
1) свободные аминокислоты
2) дипептиды
3) полипептиды
4) дезоксирибонуклеопротеины
95. Как называется часть сложного фермента, прочно связанная с
белковой частью?
1) кофермент
2) холофермент
3) простетическая группа
4) апофермент
20
96. Как называется белковая часть сложного фермента?
1) холофермент
2) кофермент
3) кофактор
4) апофермент
97. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду
Гофмейстера?
1) молекулярной массе
2) дегидратирующей способности
3) электрофоретической подвижности
4) денатурирующей способности
98. Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических
катализаторов:
1) не сдвигают равновесия реакции
2) высокая специфичность
3) не расходуются в процессе реакции
4) активность не зависит от температуры
99. При каком значении рН большинство ферментов проявляет
максимальную активность?
1) 1,5 – 2,0
2) 8,0 – 9,0
3) 6,0 – 8,0
4) только при 7,0
100. Доказательством белковой природы ферментов является то, что
они:
1) состоят из аминокислот
2) имеют первичную структуру
3) денатурируют под действием экстремальных
воздействий – t=100C, соли тяжёлых металлов и
др.
4) имеют низкую молекулярную массу
21
101.Фермент уреаза обладает специфичностью:
1) стереохимической
2) абсолютной
3) групповой
4) относительной групповой
102.Коферментная форма витамина В2:
1) НАД
2) ТГФК
3) ТДФ
4) ФАД
103. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:
1) всей поверхностью молекулы фермента
2) аллостерическим центром
3) каталитическим участком активного центра
4) центром связывания с субстратом
104. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции:
1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
3) расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
105. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции:
1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
2) расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
106. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции:
1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
22
3) расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
107. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции:
1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
3) расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
108. Какие ферменты относятся к классу изомераз?
1) эстераза
2) мутаза
3) фосфатаза
4) рацемаза
109. Ферменты из класса лигаз катализируют реакции:
1) переноса групп (с участием молекул воды)
2) расщепления внутримолекулярных связей
3) присоединения групп по двойным связям
4) образования новых связей с затратой АТФ
110. Отличия ферментов от неорганических катализаторов:
1) термостабильность
2) высокая субстратная специфичность
3) расходуются в результате катализа
4) зависимость от активаторов и ингибиторов
111. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит
от:
1) концентрации субстрата
2) концентрации продукта
3) концентрации фермента
4) молекулярной массы фермента
23
112. Международная единица активности фермента – это такое его
количество, которое нарабатывает:
1) 1 моль продукта за 1 минуту
2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту
3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду
4) 1 моль продукта за 1 секунду
113. В структуре сложного фермента любая небелковая часть
называется:
1) простетическая группа
2) апофермент
3) кофермент
4) кофактор
114. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
1) катализируют разные реакции
2) катализируют одну и ту же реакцию
3) не различаются по активности
4) не различаются по физико-химическим свойствам
115. Конкурентный ингибитор фермента
1) уменьшает Vmax , но не изменяет Кm
2) увеличивает Vmax , но не изменяет Кm
3) увеличивает как Кm , так и Vmax
4) увеличивает Кm , но не изменяет Vmax
116. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:
1) кинетикой реакций
2) наличием регуляторного центра
3) наличием 2 и более полипептидных цепей
(субъединиц)
117. К аллостерической регуляции ферментативной активности
относится:
1) гидролиз
2) органиченный протеолиз
3) фосфорилирование и дефосфорилирование
4) ретроингибирование
24
118. Наиболее
выраженная
активность
наблюдается в:
1) предстательной железе
2) печени
3) почках
4) костной ткани
лактатдегидрогеназы
119. При инфаркте миокарда повышается активность:
1) аспартатаминотрансферазы
2) карбамоилфосфатсинтетазы
3) креатинфосфокиназы МВ
4) креатинфосфокиназы ВВ
120. Какие ферменты обладают
специфичностью?
1) липаза
2) аргиназа
3) уреаза
4) гистидаза
относительной
(групповой)
121. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к
субстрату:
1) выше
2) ниже
3) остается неизменным
122. Как ферменты влияют на энергию активации?
1) увеличивают
2) уменьшают
3) не изменяют
123. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно
определить:
1) концентрацию фермента
2) концентрацию субстрата
3) рН оптимум
4) константу Михаэлиса
25
124. Ковалентная модификация фермента происходит при:
1) органиченном протеолизе
2) фосфорилировании и дефосфорилировании
3) ретроингибировании
4) активации предшественником
125. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:
1) HCl
2) холестерина
3) энтерокиназы
4) желчных кислот
126. При недостаточности витамина С в организме будет нарушаться
образование:
1) миоглобина
2) инсулина
3) коллагена
4) гемоглобина
СТРОЕНИЕ И ФУНКИИ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
127. Кем из названных ученых была предложена модель двойной
спирали ДНК?
1) Ф. Сэнгер
2) Ф. Крик
3) Э. Чаргафф
4) Дж. Уотсон
128. Мономерами нуклеиновых кислот являются:
1) аминокислоты
2) моносахариды
3) нуклеотиды
4) пептиды
129. Какие нуклеотиды из перечисленных входят в состав ДНК?
1) дТДФ
2) дГМФ
3) дУМФ
4) дАТФ
26
130. Какие нуклеотиды обычно входят в состав РНК?
1) дУМФ
2) ТМФ
3) ЦМФ
4) АТФ
131. Первичная структура ДНК и РНК обеспечена химическими
связями:
1) гликозидными
2) фосфодиэфирными
3) пептидными
4) гидрофобными
132. Укажите признаки В-формы вторичной структуры ДНК:
1) правозакрученная двойная спираль
2) левозакрученная двойная спираль
3) виток спирали образован 12 парами нуклеотидов
4) шаг спирали равен 3,4 нм
133. Какие виды РНК присутствуют в клетках?
1) тРНК
2) нРНК
3) дРНК
4) пРНК
134. Перенос генетической информации от ДНК к месту синтеза
белка осуществляет:
1) ДНК-полимераза
2) мРНК
3) тРНК
4) рРНК
135. Структура «клеверный лист» характерна для:
1) третичной структуры ДНК
2) 40 S субъединицы рибосомы
3) тРНК
4) мРНК
27
136.Акцепторный
участок
на
последовательность нуклеотидов:
1) ГГА
2) ЦЦАА
3) ЦААЦ
4) ЦЦА
3΄-конце
тРНК
имеет
137.Денатурация ДНК сопровождается:
1) гиперхромным эффектом
2) разрушением первичной структуры
3) увеличением вязкости раствора ДНК цепей
4) суперспирализацией двойной спирали ДНК
138. В каком типе РНК присутствует тимин?
1) рРНК
2) мРНК
3) ДНК
4) гяРНК
139. В состав хроматина входят:
1) гистоны
2) РНП
3) цитохромы
4) ДНК
140. Для тРНК характерно:
1) отсутствие минорных азотистых оснований
2) наличие в структуре минорных азотистых оснований
3) составляет 80-85% от всей клеточной РНК
4) составляет 2-3% от всей клеточной РНК
141. Упаковка ДНК в ядре связана с образованием:
1) микросом
2) нуклеосом
3) хроматинового волокна
4) рибосом
28
142. В состав рибосом эукариот входит рРНК:
1) 28 S
2) 30 S
3) 50 S
4) 60 S
143. В биосинтезе ДНК у эукариот участвуют ферменты:
1) ДНК-полимераза альфа
2) транслоказа
3) полинуклеотидфосфорилаза
4) ДНКаза
144. Субстратами для синтеза ДНК у эукариот являются:
1) нуклеотиддифосфаты
2) нуклеотидтрифосфаты
3) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты
4) фрагменты Оказаки
145. Правилам Чаргаффа соответствует:
1) А+Г = Ц+Т
2) А+Т = Г+Ц
3) А=Т и Г=Ц
4) А=Ц и Г=Т
146. В биосинтезе ДНК у эукариот участвуют:
1) ДНК-лигаза
2) ДНКаза
3) РНК-полимераза
4) фосфорилаза
147. В состав рибонуклеопротеинов входят:
1) ДНК
2) хроматин
3) РНК
4) белки
29
148. Представителями нуклеопротеинов являются:
1) рибосомы
2) микросомы
3) липосомы
4) лизосомы
149. При
полном
гидролизе
дезоксирибонуклеопротеинов
образуются:
1) нуклеозиды
2) пуриновые основания
3) рибоза
4) пептиды
150. При полном гидролизе РНК распадается на:
1) аминокислоты
2) рибозу
3) пурины
4) нуклеотиды
151.Затравочный олигорибонуклеотид обеспечивающий инициацию
синтеза ДНК?
1) фрагмент Оказаки
2) протомер
3) оперон
4) праймер
152. Посттранскрипционный
процессинг
включает:
1) полиаденилирование
2) репликацию
3) ацилирование
4) «кэпирование»
гяРНК
(пре-мРНК)
153.Сплайсинг – это:
1) получение идентичных копий молекулы РНК
2) вырезание экзонов и сшивание интронов
3) полиаденилирование 3΄-конца молекулы мРНК
4) вырезание интронов и сшивание экзонов
30
154.Активация аминокислот для синтеза белка – это присоединение
аминокислоты к:
1) тРНК
2) остатку фосфорной кислоты
3) мРНК
4) малой субъединице рибосомы
155.Мочевая кислота является конечным продуктом катаболизма:
1) пиримидиновых оснований
2) циклических аминокислот
3) пуриновых оснований
4) аммиака
156.Концентрация мочевой кислоты в сыворотке крови в норме:
1) 0,12 – 0,24 ммоль/л
2) 5,0 – 20,5 мкмоль/л
3) 2,5 – 8,33 ммоль/л
4) 0,19 – 0,40 ммоль/л
157.Нормальное содержание мочевой кислоты в моче:
1) 1,6 – 6,4 ммоль/л
2) 44 – 64 г/л
3) 1,6 – 6,4 ммоль/сут
4) 2,5 – 8,33 мкмоль/л
158.Определение мочевой кислоты в сыворотке крови используют
для диагностики:
1) заболеваний почек
2) подагры
3) гепатита
4) фенилкетонурии
159.Гиперурикемия наблюдается при:
1) подагре
2) паренхиматозной желтухе
3) ожирении
4) альбинизме
31
160.Гипоурикурия наблюдается при:
1) гепатите
2) подагре
3) почечной недостаточности
4) В1-авитаминозе
161.Активацию аминокислот для синтеза белка осуществляет
фермент:
1) ацил-КоА синтетаза
2) ацетил-КоА-ацетилтрансфераза
3) моноаминоксидаза
4) аминоацил-тРНК-синтетаза
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ
162.Микросомальное окисление относится к типу окисления:
1) диоксигеназному
2) монооксигеназному
3) оксидазному
4) дегидрогеназному
163.В микросомальном окислении участвуют ферменты:
1) цитохромоксидаза
2) НАДФН-цитохром Р-450-редуктаза
3) пероксидаза
4) цитохром Р-650
164.Биологическая роль микросомального окисления:
1) транспорт кислорода в клетку
2) обезвреживание ксенобиотиков
3) участие в тканевом дыхании
4) наработка энергии
165.К активным формам кислорода относятся:
1) супероксидный анион
2) пероксидный радикал
3) окисленный глутатион
4) малоновый диальдегид
32
166.Действие кислородных радикалов на организм:
1) вызывают гипогликемию
2) осуществляют перекисное окисление липидов
3) являются активаторами ЦТД
4) вызывают повреждение ДНК и белков
167.К антиоксидантным факторам относятся:
1) аскорбиновая кислота
2) глюкуроновая кислота
3) рутин
4) витамин Е
168.К ферментам антиоксидантной защиты относятся:
1) глюкозооксидаза
2) глутатионпероксидаза
3) транскетолаза
4) моноаминоксидаза
169.Глутатион участвует в антиоксидантной защите за счет наличия в
его структуре:
1) метильной группы
2) гидроксильной группы
3) аминогруппы
4) сульфгидрильной группы
170.Каталаза разрушает:
1) пероксидный радикал
2) супероксидный анион
3) глутатион
4) перекись водорода
ВВЕДЕНИЕ В МЕТАБОЛИЗМ
171.Аутотрофные организмы используют энергию:
1) электрическую
2) механическую
3) энергию солнца
4) осмотическую
33
172.Гетеротрофные организмы способны использовать энергию:
1) неорганических веществ
2) органических веществ
3) энергию солнца
4) минеральных компонентов
173.Аутотрофы синтезируют органические вещества в результате:
1) гликолиза
2) фотосинтеза
3) протеолиза
4) гликогенолиза
174.Анаболизмом называется:
1) расщепление органических веществ
2) гидролиз биополимеров
3)
биосинтез
соединений
из
предшественников
4) перенос соединений через мембраны
175.Катаболизмом называется:
1) гидролиз биополимеров в организме
2) биосинтез сложных веществ
3) фотосинтез
176.К катаболическим путям относятся:
1) глюконеогенез
2) гликолиз
3) β-окисление жирных кислот
4) трансаминирование
177.К анаболическим путям относятся:
1) декарбоксилирование аминокислот
2) биосинтез жирных кислот
3) гликолиз
4) гликогенолиз
34
молекул-
178.Конечными продуктами метаболизма у человека являются:
1) глюкоза
2) CO2
3) лактат
4) Н2О
179.Что является источником энергии для человека?
1) ферменты
2) углеводы
3) липиды
4) клетчатка
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН
180.Какие представители липидов входят в состав биологических
мембран?
1) фосфолипиды
2) воски
3) терпеноиды
4) триглицериды
181.Белки мембран выполняют функции:
1) структурную
2) трофическую
3) рецепторную
4) питательную
182.Свойства, характерные для биологических мембран:
1) симметричность
2) избирательная проницаемость
3) амфотерность
4) ригидность
183.Какое фазовое состояние характерно для мембранных липидов?
1) твердое
2) аморфное
3) жидкое
4) жидкокристаллическое
35
184.При облегченной диффузии вещества переносятся через
мембрану:
1) по градиенту концентрации
2) против градиента концентрации
3) без участия мембранных белков-переносчиков
4) с использованием энергии АТФ
185.Рецепторы для первичных мессенджеров расположены на:
1) ядерной мембране
2) митохондриальной мембране
3) плазматической мембране
4) лизосомальной мембране
186.Биологические мембраны выполняют функции:
1) трофическую
2) рецепторную
3) сократительную
4) транспортную
187.Свойства, характерные для клеточных мембран:
1) симметричность
2) плохая проницаемость для воды
3) низкое электрическое сопротивление
4) текучесть
188.При первично-активном транспорте вещества переносятся через
мембрану:
1) по градиенту концентрации
2) против градиента концентрации
3) с использованием энергии АТФ
4) без участия белков-транспортеров
189.При вторично-активном транспорте вещества переносятся через
мембрану:
1) по градиенту концентрации
2) против градиента концентрации
3) без участия белков-транспортеров
4) с участием белков-транспортеров
36
190.Виды транспорта веществ через мембрану:
1) облегченная диффузия
2) латеральная диффузия
3) диализ
4) аксональный ток
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН
191.Энтропия это:
1) содержание тепла в системе
2) содержание энергии в системе
3) степень неупорядоченности системы
4) потеря тепла в системе
192.Экзергонические реакции протекают с:
1) уменьшением стандартной свободной энергии
2) увеличением стандартной свободной энергии
3) поглощением тепла
4) поглощением энергии
193.Энергопреобразующими мембранами являются:
1) ядерная мембрана
2) внешняя мембрана митохондрии
3) внутренняя мембрана митохондрии
4) лизосомальная мембрана
194.Энергосопрягающими ионами являются:
1) Mg2+
2) Ca2+
3) H+
4) Cl¯
195.К макроэргическим соединениям относятся:
1) глюкозо-6-фосфат
2) АТФ
3) жирные кислоты
4) креатинин
37
196.Разобщение ЦТД и окислительного
приводит к:
1) гипоксии
2) повышению температуры тела
3) понижению температуры тела
4) гиповитаминозу
фосфорилирования
197.В каких из перечисленных молекул содержится аденин?
1) НАД
2) кофермент Q
3) тиаминдифосфат
4) ФАД
198.Сколько макроэргических связей содержится в АТФ?
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
199.Универсальное макроэргическое соединение у человека:
1) глюкоза
2) гликоген
3) триглицериды
4) АТФ
200.Сколько АТФ нарабатывается в организме путем окислительного
фосфорилирования?
1) 100 %
2) 90 %
3) 75 %
4) 50 %
201.В результате функционирования ЦТД образуются:
1) Н2О
2) О2
3) АТФ
4) Н2О2
38
202.Цепь тканевого дыхания расположена:
1) в ядре
2) на наружной митохондриальной мембране
3) на внутренней митохондриальной мембране
4) в матриксе митохондрий
203.В переносе электронов от субстратов к молекулярному кислороду
принимают участие:
1) гидролазы
2) пиридинзависимые дегидрогеназы
3) изомеразы
4) флавинзависимые дегидрогеназы
204.НАД является коферментной формой витамина:
1) В1
2) В2
3) В6
4) РР
205.ФАД является коферментной формой витамина:
1) А
2) В1
3) В2
4) D3
206.Компоненты цепи тканевого дыхания:
1) гемоглобин
2) цитохромы
3) холестерин
4) КоQ
207.Цитохромы по своему строению являются:
1) липопротеинами
2) фосфолипидами
3) гликолипидами
4) гемопротеинами
39
208.Место расположения переносчиков электронов в
определяет:
1) молекулярная масса
2) растворимость
3) окислительно-восстановительный потенциал
4) форма молекулы
ЦТД
209.Последовательность компонентов в длинной цепи тканевого
дыхания:
1) НАД-НАДФ-КоQ-цитохромы
2) ФАД-НАД-КоQ-цитохромы
3) НАД-ФМН-КоА-цитохромы
4) НАД-ФМН-КоQ-цитохромы
210.Синтез АТФ путем окислительного фосфорилирования
сопряжен с:
1) глюконеогенезом
2) синтезом триглицеридов
3) дезаминированием аминокислот
4) цепью тканевого дыхания
211.Основное количество АТФ в клетке синтезируется в:
1) эндоплазматическом ретикулуме
2) ядре
3) лизосомах
4) митохондриях
212.Протонный
градиент
при
функционировании
генерируется в:
1) матриксе митохондрий
2) межмембранном пространстве митохондрий
3) цитоплазме
4) рибосомах
ЦТД
213.Главным внемитохондриальным источником НАДН2 для ЦТД
является:
1) глюконеогенез
2) пентозофосфатный путь
3) цикл трикарбоновых кислот
4) гликолиз
40
214.Гипотеза,
объясняющая
механизм
фосфорилирования:
1) хемиосмотическая
2) химического сопряжения
3) механо-химическая
4) конформационного соответствия
окислительного
215.Условия, необходимые для синтеза АТФ путем окислительного
фосфорилирования:
1)
целостность
внутренней
митохондриальной
мембраны
2) присутствие ионофоров
3) присутствие ионов Са2+
4) перенос электронов по ЦТД
216.Какой фермент синтезирует АТФ в процессе окислительного
фосфорилирования?
1) креатинкиназа
2) гексокиназа
3) фосфатаза
4) АТФ-синтаза
217.Сколько АТФ образуется в ЦТД при переносе одной пары
электронов от НАДН2 к кислороду?
1) 12
2) 2
3) 38
4) 3
218.Сколько АТФ образуется в ЦТД при переносе одной пары
электронов от ФАДН2 к кислороду?
1) 12
2) 2
3) 38
4) 3
41
219.Разобщители ЦТД и окислительного фосфорилирования:
1) тироксин
2) инсулин
3) 2,4-динитрофенол
4) холестерин
220.Ингибиторы ЦТД:
1) цианид
2) глицерин
3) серин
4) пиримидин
221.Активаторы ЦТД?
1) окисленный субстрат
2) АДФ
3) кислород
4) АТФ
222.Кто открыл цикл трикарбоновых кислот?
1) Сэнгер
2) Фишер
3) Митчелл
4) Кребс
223.ЦТК протекает:
1) в цитоплазме
2) в митохондриях
3) в ядре
4) на рибосомах
224.Какой метаболит утилизируется в ЦТК?
1) аммиак
2) глюкоза
3) ацетил-КоА
4) мочевая кислота
42
225.Что является субстратом цитратсинтазы?
1) пируват
2) цитрат
3) ацетил-КоА
4) ЩУК
226.Кофермент изоцитратдегидрогеназы:
1) ФАД
2) НАД+
3) ТДФ
4) HSКоА
227.Реакцию субстратного фосфорилирования в ЦТК катализирует:
1) цитратсинтаза
2) изоцитратдегидрогеназа
3) сукцинатдегидрогеназа
4) сукцинил-КоА-синтетаза
228.Поточную скорость ЦТК регулируют:
1) цитратсинтаза
2) аконитаза
3) изоцитратдегидрогеназа
4) сукцинатдегидрогеназа
229.Сколько молекул АТФ образуется при утилизации в ЦТК 1
молекулы ацетил-КоА?
1) 2
2) 4
3) 8
4) 12
230.Активность каких ферментов ЦТК будет нарушена
гиповитаминозе РР?
1) цитратсинтазы
2) изоцитратдегидрогеназы
3) сукцинатдегидрогеназы
4) фумаразы
43
при
231.Перенос электронов на кислород катализирует:
1) супероксиддисмутаза
2) каталаза
3) пероксидаза
4) цитохромоксидаза
232.Пути образования АТФ:
1) микросомальное окисление
2) перекисное окисление
3) субстратное фосфорилирование
4) окислительное фосфорилирование
233.Какой из компонентов ЦТД ингибируется цианидами?
1) НАДН-дегидрогеназа
2) КоQ
3) цитохром b
4) цитохромоксидаза
234. Витамины, необходимые для превращения α-кетоглутарата в
сукцинил-КоА?
1) пантотенат
2) пиридоксин
3) тиамин
4) биотин
235.При гиповитаминозе В2 будет нарушена активность:
1) малатдегидрогеназы
2) изоцитратратдегидрогеназы
3) сукцинатдегидрогеназы
4) аконитазы
236.Активной частью молекулы НАД является:
1) аденин
2) пентоза
3) амид никотиновой кислоты
4) фосфорная кислота
44
237.У восстановленного НАД отмечается максимальное поглощение
света при длине волны:
1) 260
2) 300
3) 340
4) 400
238.Активной частью молекулы ФАД является:
1) метильная группа
2) кетогруппа
3) бензольное кольцо
4) изоаллоксазиновое кольцо
239.Какой цитохром содержит наряду с железом атом меди?
1) аа3
2) b
3) с1
4) с
240.В ЦТК участвуют:
1) гексокиназа
2) изоцитратдегидрогеназа
3) лактатдегидрогеназа
4) сукцинатдегидрогеназа
241.В каких реакциях ЦТК образуется НАДН2?
1) изоцитратдегидрогеназной
2) алкогольдегидрогеназной
3) сукцинатдегидрогеназной
4) малатдегидрогеназной
242.В каких реакциях ЦТК образуется ФАДН2?
1) цитратсинтазной
2) изоцитратдегидрогеназной
3) сукцинатдегидрогеназной
4) малатдегидрогеназной
45
243.Из скольких ферментов состоит α-кетоглутаратдегидрогеназный
комплекс?
1) двух
2) трех
3) четырех
4) шести
244.Аллостерические ингибиторы цитратсинтазы:
1) ацетил-КоА
2) АТФ
3) АДФ
4) жирные кислоты
245.Ферменты, относящиеся к оксидоредуктазам:
1) амилаза
2) липаза
3) сукцинатдегидрогеназа
4) пепсин
246.Субстратами ЦТК являются:
1) изоцитрат
2) пируват
3) сукцинат
4) мевалонат
247.Реакции ЦТК катализируют:
1) ацил-КоА-синтетаза
2) пируватдегидрогеназный комплекс
3) цитратсинтаза
4) сукцинил-КоА-синтетаза
248.Кофермент сукцинатдегидрогеназы:
1) ТДФ
2) НАД
3) HSKoA
4) ФАД
46
249.В каких метаболических путях участвует цитохромоксидаза?
1) гликолиз
2) ЦТК
3) ПФП
4) ЦТД
250.Что переносит цитохромоксидаза?
1) протоны Н+
2) атомы водорода
3) электроны
4) кислород
251.К макроэргам относятся:
1) глюкозо-6-фосфат
2) фосфоенолпируват
3) 2-фосфоглицерат
4) 1,3-дифосфоглицерат
252. Что является активной частью цитохромов в ЦТД?
1) белковая часть
2) пиррольные кольца
3) метильные группы
4) железо
253.Особенности строения цитохромоксидазы:
1) простой белок
2) содержит гем
3) содержит фтор
4) содержит цинк
254.Локализация цитохромоксидазы в клетке:
1) цитозоль
2) ядро
3) лизосомы
4) митохондрии
47
255.Роль цитохромов в ЦТД:
1) переносят протоны
2) переносят электроны
3) переносят водород
4) переносят кислород
256.Образование АТФ снижается при:
1) атеросклерозе
2) гипоксии
3) гиповитаминозе В12
4) гиповитаминозе РР
257.Локализация сукцинатдегидрогеназы в клетке:
1) мембраны ядра
2) цитозоль
3) митохондрии
4) рибосомы
БИОХИМИЯ ГОРМОНОВ
258.Гормоны, регулирующие обмен Са и Р:
1) минералокортикоиды
2) альдостерон
3) паратгормон
4) вазопрессин
259.Гормоны, регулирующие водно-солевой обмен:
1) окситоцин
2) вазопрессин
3) кальцитонин
4) альдостерон
260.Гормоны пептидной природы:
1) инсулин
2) тироксин
3) адреналин
4) кортизол
48
261.Гормоны пептидной природы:
1) тестостерон
2) гидрокортизон
3) глюкагон
4) соматотропин
262.Гормоны, являющиеся производными аминокислот:
1) альдостерон
2) тироксин
3) антидиуретический гормон
4) адреналин
263.Гормоны стероидной природы:
1) тестостерон
2) глюкагон
3) кортизон
4) кортикотропин
264. Гормон стероидной природы:
1) окситоцин
2) глюкагон
3) тироксин
4) эстрадиол
265.Ткани-мишени – это:
1) ткани, в которых образуется гормон
2) ткани, в которых разрушается
3) гормон
4) ткани, в которых есть рецепторы к гормону
266.Рецепторы к пептидным гормонам находятся:
1) в цитоплазме клетки
2) на наружной поверхности клеточной мембраны
3) в рибосомах
4) в микросомах
49
267.Рецепторы к стероидным гормонам находятся:
1) в цитоплазме клетки
2) в рибосомах
3) на наружной поверхности клеточной мембраны
268.Вторичные посредники в действии пептидных гормонов:
1) ионы кальция
2) протеинкиназа
3) цАМФ
4) трилицерид
269.Вторичные посредники в действии пептидных гормонов:
1) АМФ
2) инозитолтрифосфат
3) фосфоенолпируват
4) аденилатциклаза
270.Роль аденилатциклазы:
1) синтезирует цАМФ
2) расщепляет цАМФ
3) активирует протеинкиназу
4) фосфорилирует ферменты
271.В щитовидной железе образуются гормоны:
1) альдостерон
2) андростерон
3) адреналин
4) тироксин
272.Гормон тироксин синтезируется в:
1) поджелудочной железе
2) щитовидной железе
3) паращитовидных железах
4) корковом веществе надпочечников
273.Особенности строения тироксина:
1) имеет стероидную структуру
2) является производным аминокислоты триптофана
3) содержит иод
4) является производным аминокислоты тирозина
50
274.При недостатке тироксина у детей развивается заболевание:
1) микседема
2) болезнь Грейвса
3) кретинизм
4) акромегалия
275.При недостатке тироксина у взрослых развивается заболевание:
1) базедовая болезнь
2) кретинизм
3) феохромоцитома
4) микседема
276.Действие физиологических концентраций тироксина:
1) увеличивает синтез нуклеиновых кислот и белка
2) увеличивает отложение Са и Р в костях
3) разобщает ЦТД и окислительное фосфорилирование
4) понижает температуру тела
277.Действие избыточных концентраций тироксина:
1) увеличивает анаболизм
2) стимулирует катаболизм
3) понижает температуру тела
4) разобщает ЦТД и окислительное фосфорилирование
278.При гипертиреозе наблюдается:
1) повышение температуры тела
2) понижение температуры тела
3) ожирение
4) похудание
279.При избыточной секреции тироксина наблюдается:
1) возбужденность, нервозность
2) увеличение массы тела
3) деформация скелета
4) повышение уровня холестерина в крови
51
280.При микседеме наблюдается:
1) понижение температуры тела
2) повышение температуры тела
3) слизеподобный отек тканей
4) умственная и физическая отсталость
281.При кретинизме наблюдается:
1) пучеглазие
2) зоб
3) задержка умственного и физического развития
4) гипергликемия
282.Биологическое действие паратгормона:
1) понижает концентрацию глюкозы в крови
2) повышает концентрацию кальция и фосфора в крови
3) понижает концентрацию кальция и фосфора в крови
4) повышает концентрацию кальция, в крови
283.Ткани-мишени для паратгормона:
1) мышцы
2) почки
3) жировая ткань
4) кишечник
284.Биологическое действие кальцитонина:
1) понижает концентрацию Са и Р в крови
2) повышает концентрацию Са и Р в крови
3) повышает концентрацию Са
4) снижает концентрацию фосфора в крови
285.Гормон кальцитонин образуется в:
1) поджелудочной железе
2) корковом веществе надпочечников
3) мозговом веществе надпочечников
4) щитовидной железе
52
286.Главные ткани-мишени для инсулина:
1) эритроциты
2) мышцы
3) жировая ткань
4) мозг
287.Ткани, абсолютно не зависимые от инсулина:
1) эритроциты
2) мышцы
3) жировая ткань
4) мозг
288.Биологическое действие инсулина:
1) снижает концентрацию глюкозы в крови
2) повышает концентрацию глюкозы в крови
3) оказывает катаболическое действие
4) ингибирует синтез белка, жира, гликогена
289.Действие инсулина на углеводный обмен:
1) активирует гликолиз
2) ингибирует гликолиз
3) активирует синтез гликогена
4) активирует распад гликогена
290.Гормоны, увеличивающие проницаемость клеточной мембраны
для глюкозы:
1) глюкагон
2) инсулин
3) глюкокортикоиды
4) тироксин
291.Гормоны, уменьшающие проницаемость клеточной мембраны
для глюкозы:
1) инсулин
2) глюкагон
3) глюкокортикоиды
4) тироксин
53
292.Биологическое действие глюкагона:
1) увеличивает синтез гликогена
2) увеличивает распад гликогена
3) активирует гликолиз
4) активирует глюконеогенез
293.Глюкагон образуется в:
1) корковом веществе надпочечников
2) мозговом веществе надпочечников
3) α-клетках островков Лангерганса
5) β-клетках островков Лангерганса
294.Представителями глюкокортикоидов являются:
1) глюкагон
2) гидрокортизон
3) альдостерон
4) дезоксикортикостерон
295.Представителями минералокортикоидов являются:
1) адреналин
2) вазопрессин
3) альдостерон
4) кортикостерон
296.Ткани-мишени для глюкокортикоидов:
1) эритроциты
2) печень
3) мозг
4) жировая ткань
297.Ткани-мишени для глюкокортикоидов:
1) корковое вещество надпочечников
2) надпочечники
3) лимфоидная ткань
4) желудочно-кишечный тракт
54
298.В печени глюкокортикоиды оказывают следующее действие:
1) активируют гликолиз
2) активируют глюконеогенез
3) ингибируют гликолиз
4) ингибируют глюконеогенез
299.В мышцах глюкокортикоиды оказывают следующее действие:
1) активируют гликолиз
2) активируют глюконеогенез
3) ингибируют гликолиз
4) увеличивают синтез гликогена
300.При избытке глюкокортикоидов наблюдается:
1) увеличение отложения жира на конечностях
2) уменьшение отложения жира на конечностях
3) увеличение отложения жира на туловище и лице
4) уменьшение отложения жира на туловище и лице
301.При избытке глюкокортикоидов наблюдается:
1) атрофия и слабость мышц
2) уменьшение синтеза коллагена
3) повышенный синтез белка в периферических тканях
4) повышенная устойчивость к инфекциям
302.Минералокортикоиды регулируют:
1) обмен белков, жиров, углеводов
2) обмен кальция и фосфора
3) обмен натрия, калия и воды
4) обмен натрия, кальция и воды
303.Биологическое действие альдостерона:
1) увеличивает реабсорбцию кальция в почках
2) увеличивает реабсорбцию калия в почках
3) увеличивает реабсорбцию натрия в почках
4) уменьшает реабсорбцию натрия в почках
55
304.Под действием альдостерона происходит:
1) повышение концентрации натрия в крови
2) понижение концентрации натрия в крови
3) увеличение концентрации калия в крови
4) уменьшение артериального давления
305.Избыток глюкокортикоидов в организме наблюдается при:
1) болезни Иценко-Кушинга
2) болезни Конна
3) Аддисоновой болезни
4) Базедовой болезни
306.Избыток минералокортикоидов в организме наблюдается при:
1) синдроме Иценко-Кушинга
2) болезни Конна
3) адреногенитальном синдроме
4) Аддисоновой болезни
307.Биологическое действие соматотропного гормона:
1) увеличивает температуру тела
2) липолитическое
3) анаболическое
4) гипогликемическое
308.К женским половым гормонам относятся:
1) эстрадиол
2) простагландины
3) альдостерон
4) кортикостерон
309.Биологическое действие эстрогенов:
1) увеличивают синтез ангиотензиногена
2) увеличивают сальность кожи
3) увеличивают синтез хиломикронов
4) уменьшают синтез ЛПВП
56
310.При избытке эстрогенов наблюдается:
1) паукообразное ожирение
2) пигментация кожи
3) тяга к соленой пище
4) повышение артериального давления
311.Действие эстрогенов на метаболизм липопротеинов:
1) уменьшают синтез ЛПОНП
2) увеличивают синтез ЛПВП
3) уменьшают синтез ЛПВП
4) увеличивают синтез хиломикронов
312.При Аддисоновой болезни наблюдается:
1) гипогликемия
2) гипергликемия
3) паукообразное ожирение
4) умственная отсталость
313.При Аддисоновой болезни наблюдается:
1) пигментация кожи
2) умственная отсталость
3) понижение артериального давления
4) гипергликемия
314.Аддисонова болезнь возникает при поражении:
1) щитовидной железы
2) гипофиза
3) мозгового вещества надпочечников
4) коры надпочечников
315.К андрогенам относятся:
1) пролактин
2) тестостерон
3) антидиуретический гормон
4) альдостерон
57
316.Биологическое действие андрогенов:
1) уменьшают окостенение эпифизарных зон роста
2) усиливают окостенение эпифизарных зон роста
3) увеличивают сальность кожи
4) увеличивают синтез ЛПВП
317.При избытке андрогенов наблюдается:
1) низкий рост
2) тяга к соленой пище
3) высокий рост
4) апатия, сонлив ость
318.Роль цАМФ в клетке:
1) превращается в АТФ
2) активирует аденилатциклазу
3) предшественник витамина А
4) активирует протеинкиназу А
319.Место образования адреналина в организме:
1) паращитовидные железы
2) мозговое вещество надпочечников
3) -клетки островков Лангерганса
4) корковое вещество надпочечников
320.Химическая природа адреналина:
1) производное аминокислоты тирозина
2) производное аминокислоты триптофана
3) белок
4) стероидный гормон
321.Ткани-мишени для адреналина:
1) мозговое вещество надпочечников
2) сердечно-сосудистая система
3) соединительная ткань
4) почки
58
322.Влияние адреналина на обмен веществ:
1) активирует синтез триглицеридов
2) активирует гликогенолиз в печени
3) активирует липолиз
4) активирует гликогенолиз в мышцах
323.Повышенное образование адреналина в организме наблюдается
при:
1) Аддисоновой болезни
2) феохромоцитоме
3) синдроме Иценко-Кушинга
4) Базедовой болезни
324.При феохромоцитоме наблюдается:
1) повышение концентрации жирных кислот в крови
2) снижение артериального давления
3) гипогликемия
4) понижение артериального давления
325.При феохромоцитоме в моче обнаруживается:
1) глюкоза
2) повышенное содержание адреналина
3) гемоглобин
4) повышенное содержание гомогентизиновой кислоты
326.17-кетостероиды – это:
1) гормоны коры надпочечников
2) продукты распада глюкокортикоидов
3) продукты распада минералокортикоидов
4) продукты распада женских половых гормонов
327.17-кетостероиды образуются в:
1) семенниках
2) надпочечниках
3) печени
4) яичниках
59
328.Повышение 17-кетостероидов в моче наблюдается при:
1) Аддисоновой болезни
2) синдроме Иценко-Кушинга
3) кретинизме
4) опухоли яичника
БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ
329.Энергетическая потребность организма в студенческом возрасте:
1) 1200 ккал/сут
2) 2800 ккал/сут
3) 3400 ккал/сут
4) 1900 ккал/сут
330.Количество энергии при сжигании углеводов составляет:
1) 9,3 ккал/г
2) 7,5 ккал/г
3) 4,2 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
331.Количество энергии при сжигании жиров составляет:
1) 9,3 ккал/г
2) 7,5 ккал/г
3) 4,2 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
332.Количество энергии при сжигании белков составляет:
1) 9,3 ккал/г
2) 7,5 ккал/г
3) 4,2 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
333.Незаменимыми компонентами пищи являются:
1) глюкоза
2) витамины
3) аминокислоты аланин, глицин
4) аминокислоты метионин, валин
60
334.Суточная потребность в пищевых жирах для взрослого здорового
человека в среднем составляет:
1) 100 г
2) 200 г
3) 300 г
4) 400 г
335.Незаменимыми компонентами пищи являются:
1) холестерин
2) линолевая кислота
3) фруктоза
4) аминокислота триптофан
336.Суточная потребность в углеводах для взрослого человека:
1) 100 – 200 г
2) 400 – 500 г
3) 200 – 300 г
4) 700 – 800 г
337.Холестерин из организма выводится:
1) с мочой
2) с калом
3) с потом
4) со слюной
338.Соотношение
белки-жиры-углеводы
сбалансированном питании:
1) 1:2:4
2) 1:2:3
3) 4:1:1
4) 1:1:4
у
взрослых
339.Белки с высокой биологической ценностью содержатся в:
1) овощах
2) говядине
3) яйце
4) фруктах
61
при
340.При квашиоркоре в организме ребёнка отмечается дефицит:
1) углеводов
2) жиров
3) белков
4) витаминов
341.К макроэлементам относятся:
1) кальций
2) магний
3) селен
4) йод
342.К микроэлементам относятся:
1) цинк
2) хлор
3) калий
4) фосфор
ВИТАМИНЫ
343.В организме человека синтезируются:
1) витамин С
2) витамин РР
3) витамин В1
4) витамин D3
344.Витамин РР может синтезироваться в тканях человека из:
1) глюкуроновой кислоты
2) арахидоновой кислоты
3) тирозина
4) триптофана
345.Коферментная форма витамина В1:
1) ФАД
2) НАД
3) ТДФ
4) пиридоксальфосфат
62
346.Витамин В1 является коферментом:
1) трансаминазы
2) трансальдолазы
3) транскетолазы
4) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
347.При дефиците в организме витамина В1 наблюдается:
1) фолликулярный гиперкератоз
2) мегалобластическая анемия
3) кровоточивость десен
4) полиневрит
348.Авитаминоз витамина В1 приводит к заболеванию:
1) квашиоркор
2) пеллагра
3) бери-бери
4) рахит
349.Коферментная форма витамина В2:
1) ТДФ
2) ФАД, ФМН
3) НАД, НАДФ
4) биотин
350.Витамин В2 входит в состав ферментов, катализирующих
реакции:
1) переноса групп
2) синтеза новых молекул
3) гидролиза
4) окислительно-восстановительные
351.При дефиците витамина В2 в организме наблюдается:
1) васкуляризация роговицы
2) размягчение и искривление костей
3) трещины в углах рта
4) ксерофтальмия
63
352.Коферментная форма витамина РР:
1) ТДФ
2) ФАД, ФМН
3) НАД, НАДФ
4) НSКоА
353.При дефиците витамина А в организме наблюдается:
1) ксерофтальмия
2) деменция
3) гемералопия
4) остеомаляция
354.Симптомы пеллагры:
1) дерматит
2) куриная слепота
3) деменция
4) капиллярные кровоизлияния
355.Коферментная форма витамина В6:
1) НSКоА
2) ФАД, ФМН
3) НАД, НАДФ
4) пиридоксальфосфат
356.Витамин В6 входит в состав ферментов, катализирующих:
1) фосфорилирования глюкозы
2) трансминирование аминокислот
3) окислительное декарбоксилирование пирувата
4) окисление биогенных аминов
357.Недостаток в организме фолиевой кислоты приводит к:
1) мегалобластической анемии
2) полиневриту
3) себорейному дерматиту
4) нарушению синтеза ДНК
64
358.Витамин В1 имеет название:
1) тимин
2) биотин
3) пиридоксин
4) тиамин
359.Гипервитаминоз какого витамина опасен для здоровья?
1) витамина С
2) витамина А
3) витамина Е
4) витамина D
360.Витамин В2 имеет название:
1) биотин
2) пиридоксин
3) рибофлавин
4) тиамин
361.Норма потребления витамина С для взрослых:
1) 10 – 15 мг/сутки
2) 60 – 100 мг/сутки
3) 1 – 2 г/сутки
4) 30 – 40 мг/сутки
362.Витамин РР имеет название:
1) пиридоксин
2) тиамин
3) рибофлавин
4) никотинамид
363.Витамин В6 имеет название:
1) пиримидин
2) никотиновая кислота
3) рибофлавин
4) пиридоксин
65
364.При недостатке витамина С развивается заболевание:
1) пеллагра
2) цинга
3) рахит
4) бери-бери
365.Основные функции витамина С в организме:
1) является фактором свертывающей системы крови
2) необходим для образования коллагена
3) является структурным компонентом мембран клетки
4) функционирует как антиоксидант
ОБМЕН УГЛЕВОДОВ
366.Какие гомополисахариды содержатся в тканях человека?
1) глюкоза
2) крахмал
3) гликоген
4) целлюлоза
367.Функции углеводов в организме человека:
1) энергетическая
2) транспортная
3) экскреторная
4) сократительную
368.Количество углеводов в организме человека (в % от сухой массы):
1) 2 %
2) 5 %
3) 10 %
4) 50 %
369.Содержание гликогена в печени достигает:
1) 1 %
2) 6 %
3) 10 %
4) 20 %
66
370.Какие углеводы выполняют преимущественно энергетическую
функцию?
1) глюкоза
2) целлюлоза
3) крахмал
4) амилопектин
371.Какие углеводы выполняют преимущественно структурную
функцию?
1) гликоген
2) фруктоза
3) мальтоза
4) гликозаминогликаны
372.Какие углеводы всасываются в кишечнике?
1) сахароза
2) лактоза
3) фруктоза
4) мальтоза
373.Основные дисахариды в рационе человека:
1) галактоза
2) целлюлоза
3) лактоза
4) мальтоза
374.При фосфорилировании галактозы в печени образуется:
1) глюкозо-6-фосфат
2) глюкозо-1-фосфат
3) галактозо-1-фосфат
4) УДФ-галактоза
375.Где начинается переваривание углеводов?
1) в ротовой полости
2) в желудке
3) в 12-перстной кишке
4) в тонкой кишке
67
376.В переваривании углеводов участвуют:
1) амилаза
2) пепсин
3) глюкозо-6-фосфатаза
4) амило-1,6-гликозидаза
377.В каких продуктах содержится крахмал?
1) молоко и молочные продукты
2) картофель
3) мясо
4) печень
378.Основные источники глюкозы в организме:
1) гликолиз
2) синтез гликогена
3) глюконеогенез
4) пентозофосфатный путь
379.Фосфорилирование глюкозы катализирует фермент:
1) глюкозо-6-фосфатаза
2) гексокиназа
3) фосфорилаза
4) глюкокиназа
380.В каких тканях обнаружена активность глюкокиназы?
1) мозг
2) миокард
3) печень
4) почки
381.Галактоземия связана с недостаточной активностью:
1) лактазы
2) гексозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы
3) фруктозо-1,6-дифосфатазы
4) лактозосинтетазы
68
382.Эссенциальная
фруктозурия
обусловлена
активностью:
1) гексокиназы
2) фруктокиназы
3) фосфофруктокиназы
4) фруктозо-1-фосфатальдолазы
недостаточной
383.Врожденная
непереносимость
фруктозы
недостаточной активностью:
1) фруктокиназы
2) фосфофруктокиназы
3) фруктозо-1-фосфатальдолазы
4) фруктозо-1,6-дифосфатазы
обусловлена
384.В состав лактозы входят:
1) фруктоза
2) глюкоза
3) галактоза
4) сахароза
385.Анаэробный гликолиз в клетке протекает в:
1) ядре
2) митохондриях
3) цитоплазме
4) рибосомах
386.Необратимые реакции гликолиза катализируют:
1) гексокиназа
2) альдолаза
3) фосфофруктокиназа
4) лактатдегидрогеназа
387.Реакции
субстратного
фосфорилирования
катализируют:
1) гексокиназа
2) фосфоглицераткиназа
3) фосфофруктокиназа
4) пируваткиназа
69
в
гликолизе
388.Конечный продукт анаэробного гликолиза:
1) пируват
2) фосфоенолпируват
3) лактат
4) ацетил-КоА
389.Активатор пируватдегидрогеназного комплекса:
1) инсулин
2) глюкагон
3) ФАДН2
4) НАДН2
390. Энергетика анаэробного гликолиза (молекул АТФ):
1) 2
2) 12
3) 24
4) 38
391. Энергетика аэробного гликолиза (молекул АТФ):
1) 2
2) 12
3) 24
4) 38
392.Основным путем утилизации пирувата в тканях является его
превращение в:
1) лактат
2) ацетил-КоА
3) оксалоацетат
4) фосфоенолпируват
393.Глюконеогенез протекает в:
1) мышечной ткани
2) печени
3) корковом веществе почек
4) корковом веществе надпочечников
70
394.Какой фермент глюконеогенеза находится в митохондриях?
1) лактатдегидрогеназа
2) пируваткарбоксилаза
3) альдолаза
4) глюкозо-6-фосфатаза
395.Ферменты окислительной ветви пентозофосфатного пути:
1) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
2) транскетолаза
3) малатдегидрогеназа
4) трансальдолаза
396.Кофермент транскетолазы:
1) ФАД
2) тиаминдифосфат
3) НАД
4) HSКоА
397.Ферменты неокислительной ветви пентозофосфатного пути:
1) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
2) глюкозо-6-фосфатаза
3) транскетолаза
4) 6-фосфоглюконатдегидрогеназа
398.Биологическая роль пентозофосфатного пути:
1) энергетическая
2) наработка НАДФН2
3) наработка НАДН2
4) наработка ФАДН2
399.Предшественник в синтезе гликогена:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) галактоза
4) глицерин
71
400.Распад гликогена катализирует:
1) фосфатаза
2) фосфорилаза
3) транскетолаза
4) альдолаза
401.Какие факторы активируют распад гликогена?
1) инсулин
2) адреналин
3) глюкагон
4) прием пищи
402.Гликогенозы –это:
1) нарушение синтеза глюкозы
2) нарушение всасывания глюкозы
3) нарушение синтеза инсулина
4) нарушение распада гликогена
403.Гликогеноз I типа обусловлен отсутствием активности:
1) гексокиназы
2) фосфорилазы
3) глюкозо-6-фосфатазы
4) гликогенсинтазы
404.Какие эффекты присущи инсулину?
1) понижает транспорт глюкозы в клетки
2) активирует глюконеогенез
3) активирует гликолиз
4) активирует синтез гликогена
405.Какие эффекты присущи глюкагону?
1) активирует гликолиз
2) активирует глюконеогенез
3) активирует пентозофосфатный путь
4) понижает транспорт глюкозы в клетки
72
406.Специфические ферменты глюконеогенеза:
1) глюкозо-6-фосфатаза
2) фосфофруктокиназа
3) фруктозо-1,6-дифосфатальдолаза
4) глицеральдегидфосфатдегидрогеназа
407.Какие ферменты гликолиза регулируются инсулином?
1) гексокиназа
2) фосфогексоизомераза
3) альдолаза
4) пируваткиназа
408.В образовании глюкозо-6-фосфата принимают участие:
1) гексокиназа
2) альдолаза
3) глюкозо-6-фосфатаза
4) фосфорилаза
409.Превращение фосфоенолпирувата в пируват катализирует:
1) пируваткарбоксилаза
2) пируваткиназа
3) пируватдегидрогеназа
4) фосфоенолпируваткарбоксикиназа
410.Какой
продукт
образуется
декарбоксилировании пирувата?
1) цитрат
2) лактат
3) α-кетоглутарат
4) ацетил-КоА
при
411.Кофермент глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы:
1) тиаминдифосфат
2) НАДФ+
3) ФАД
4) НАД+
73
окислительном
412.Ферменты, специфические для глюконеогенеза:
1) гексокиназа
2) фосфофруктокиназа
3) фруктозо-1,6-бисфосфатаза
4) фосфорилаза
413.Субстратами гексокиназы являются:
1) глюкозо-6-фосфат
2) глюкоза
3) фосфоенолпируват
4) фруктоза
414.Какие связи гидролизует фермент амилаза?
1) α-1,2-гликозидные
2) α-1,4-гликозидные
3) α-1,6-гликозидные
4) β-1,4-гликозидные
415.Глюконеогенез – это:
1) синтез гликогена из глюкозы
2) превращение гликогена в глюкозу
3) превращение глюкозы в лактат
4) синтез глюкозы из неуглеводных предшественников
416.Биологическая роль гликогена в организме:
1) является антикоагулянтом
2) участвует в обезвреживании ксенобиотиков
3) депо глюкозы
4) стимулятор секреции инсулина
417.ГЛЮТ-1 является главным переносчиком глюкозы в клетки:
1) печени
2) мышц
3) сердца
4) мозга
74
418.ГЛЮТ-4 является главным переносчиком глюкозы в клетки:
1) мозга
2) печени
3) мышц
4) соединительной ткани
419.Активатор гликолиза:
1) адреналин
2) глюкагон
3) инсулин
4) пируват
420.Гликогеноз V типа обусловлен отсутствием в мышечной ткани
активности:
1) гликогенсинтазы
2) пируваткиназы
3) альдолазы
4) фосфорилазы
421. При галактоземии развивается:
1) ожирение
2) умственная отсталость
3) катаракта
4) сахарный диабет
422.В состав мальтозы входят:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) галактоза
4) лактоза
423.В состав сахарозы входят:
1) галактоза
2) мальтоза
3) глюкоза
4) фруктоза
75
424.Лимитирующий фермент гликолиза:
1) гексокиназа
2) фосфофруктокиназа
3) альдолаза
4) лактатдегидрогеназа
425.В состав лактозы входят:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) галактоза
4) мальтоза
426.Ингибиторы пируватдегидрогеназного комплекса:
1) инсулин
2) ацетил-КоА
3) АДФ
4) НАДН2
427.Участие печени в цикле Кори обусловлено протекающим в ней:
1) гликолизом
2) глюконеогенезом
3) липолизом
4) гликогенолизом
428.Превращение
пирувата
в
щавелевоуксусную
катализирует:
1) пируватдегидрогеназный комплекс
2) пируваткиназа
3) фосфоенолпируваткарбоксикиназа
4) пируваткарбоксилаза
429.Гликогеноз VI типа связан с недостаточностью:
1) гликогенсинтазы в печени
2) фосфорилазы в мышцах
3) фосфорилазы в печени
4) глюкозо-6-фосфатазы в печени и почках
76
кислоту
430.Cязи в молекуле гликогена:
1) N-гликозидная
2) α-1,4-гликозидная
3) β-1,4-гликозидная
4) α-1,2-гликозидная
431.Продукт реакции, катализируемой фосфорилазой:
1) глюкоза
2) глюкозо-6-фосфат
3) глюкозо-1-фосфат
4) УДФ-глюкоза
432.Ферменты, катализирующие реакции оксидоредукции
гликолизе:
1) гексокиназа
2) глицеральдегидфосфатдегидрогеназа
3) пируваткиназа
4) лактатдегидрогеназа
в
433.К реакциям субстратного фосфорилирования в гликолизе
относятся превращения:
1) глюкозы в глюкозо-6-фосфат
2) фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат
3) 1,3-дифосфоглицерата в 3-фосфоглицерат
4) фосфоенолпирувата в пируват
434.Какой фермент используют при энзиматическом определении
глюкозы?
1) пируваткиназу
2) глюкокиназу
3) глюкозооксидазу
4) лактатдегидрогеназу
435.Нормальное содержание глюкозы в крови:
1) 1,5 – 2,5 ммоль/л
2) 3,3 – 6,4 ммоль/л
3) 4,0 – 8,0 ммоль/л
4) 7,5 – 12,5 ммоль/л
77
436.Гипергликемия наблюдается при:
1) феохромоцитоме
2) голодании
3) несахарном диабете
4) Аддисоновой болезни
437.При недостаточности гликогенсинтазы развивается:
1) сахарный диабет II типа
2) болезнь Помпе
3) болезнь Гирке
4) агликогеноз
438.Тест толерантности к глюкозе позволяет выявить:
1) агликогеноз
2) гликогеноз
3) сахарный диабет
4) непереносимость лактозы
439.Содержание пировиноградной кислоты повышается в крови при:
1) ожирении
2) желтухе
3) сахарном диабете
4) гиповитаминозе В6
440.Нормальное содержание пировиноградной кислоты в сыворотке
крови:
1) 3,3 – 6,4 мкмоль/л
2) 65 – 85 г/л
3) 56,8 – 113,6 мкмоль/л
4) 333 – 583 ммоль/л
441.Какие ферменты являются общими
глюконеогенеза?
1) гексокиназа
2) фосфоглицераткиназа
3) пируваткиназа
4) фруктозо-1,6-дифосфатаза
78
для
гликолиза
и
442.Максимальная
гипергликемия
при
проведении
толерантности к глюкозе отмечается через:
1) 10 мин
2) 1 час
3) 2 часа
4) 3 часа
теста
443.Нормализация гликемии при проведении теста толерантности к
глюкозе наблюдается через:
1) 1 час
2) 2 часа
3) 3 часа
4) 4 часа
444.Гипергликемический тип кривой при
толерантности к глюкозе наблюдается при:
1) непереносимости лактозы
2) гиперинсулинизме
3) гипертиреозе
4) гипотиреозе
проведении
теста
445.Гипогликемический тип кривой при
толерантности к глюкозе наблюдается при:
1) Аддисоновой болезни
2) гипотиреозе
3) нефрите
4) аллергии
проведении
теста
446.К гомополисахаридам относятся:
1) целлюлоза
2) гиалуроновая кислота
3) гепарин
4) кератансульфат
447.Гормоны, понижающие содержание глюкозы в крови:
1) адреналин
2) глюкагон
3) тироксин
4) инсулин
79
448.Депо глюкозы в животном организме:
1) лактоза
2) крахмал
3) протеогликаны
4) гликоген
449.К гетерополисахаридам относятся:
1) хондроитинсерная кислота
2) целлюлоза
3) глюкуроновая кислота
4) гликоген
450.Функционирование каких метаболических путей приводит к
повышению гликемии?
1) гликолиз
2) синтез гликогена
3) распад гликогена
4) глюконеогенез
451.При недостатке в печени фосфорилазы развивается:
1) болезнь Гоше
2) болезнь Мак-Ардла
3) болезнь Гирке
4) болезнь Хирса
ОБМЕН ЛИПИДОВ
452.К липидам животных тканей относятся:
1) триглицериды
2) воски
3) терпеноиды
4) каротиноиды
453.К липидам животных тканей относятся:
1) стероиды
2) сфинголипиды
3) терпеноиды
4) воски
80
454.Для резервных липидов характерно:
1) содержатся в мембранах клеток
2) содержатся в жировой ткани
3) не расходуются для энергетических нужд организма
4) содержатся в мембранах клеток
455.Для протоплазматических липидов характерно:
1) их количество не зависит от режима питания
2) содержатся в мембранах клеток
3) содержатся в жировой ткани
4) составляют 15% от массы тела человека
456.Из холестерина синтезируются:
1) простагландины
2) глюкокортикоиды
3) тироксин
4) половые гормоны
457.К резервным липидам относятся:
1) глицерофосфолипиды
2) холестерин
3) триглицериды
4) сфингофосфолипиды
458.К протоплазматическим липидам относятся:
1) глицерофосфолипиды
2) воски
3) триглицериды
4) терпеноиды
459.В переваривании триглицеридов в желудочно-кишечном тракте
участвуют:
1) триглицеридлипаза
2) липопротеинлипаза
3) фосфолипаза
4) панкреатическая липаза
81
460.В β-окислении жирных кислот принимают участие ферменты:
1) киназа
2) деацилаза
3) β-оксиацил-КоА-дегидрогеназа
4) β-оксибутиратдегидрогеназа
461.В состав триглицеридов входят:
1) жирные кислоты
2) спирт сфингозин
3) фосфорная кислота
4) глицерин
462.В состав гликолипидов входят:
1) спирт сфингозин
2) фосфорная кислота
3) углеводный компонент
4) глицерин
463.В состав глицерфосфолипидов входят:
1) жирные кислоты
2) желчные кислоты
3) глицерин
4) углеводный компонент
464.В состав глицерфосфолипидов входят:
1) желчные кислоты
2) азотистое основание
3) холестерин
4) углеводный компонент
465.Ацетил-КоА-карбоксилаза катализирует образование:
1) ацетоацетата
2) мевалоновой кислоты
3) малонил-КоА
4) ацетоацетил-КоА
82
466.В состав мицеллы при всасывании продуктов переваривания
липидов входят:
1) моноглицериды
2) триглицериды
3) жирные кислоты, имеющие более 10 углеродных
атомов
4) апопротеины
467.В реакции, катализируемой ацетил-КоА-карбоксилазой:
1) образуется ацетоацетил-КоА
2) коферментом является биотин
3) коферментом является НАД
4) образуется СО2
468.Промежуточные продукты при синтезе триглицеридов:
1) β-окси-β-метилглутарил-КоА
2) фосфатидная кислота
3) глицеральдегидфосфат
4) ацетоацетил-КоА
469.В состав хиломикронов входят:
1) фосфолипиды
2) белки
3) свободные жирные кислоты
4) желчные кислоты
470.Хиломикроны образуются в
1) печени
2) крови
3) слизистой оболочке толстого кишечника
4) в слизистой оболочке тонкого кишечника
471.Хиломикроны являются транспортной формой:
1) холестерола к клеткам
2) холестерола от клеток
3) экзогенных триглицеридов
4) эндогенных триглицеридов
83
472.ЛПОНП являются транспортной формой:
1) холестерина к клеткам
2) холестерина от клеток
3) экзогенных триглицеридов
4) эндогенных триглицеридов
473.ЛПНП являются транспортной формой:
1) холестерина к клеткам
2) эндогенных триглицеридов
3) экзогенных триглицеридов
4) холестерина от клеток
474.ЛПВП являются транспортной формой:
1) экзогенных триглицеридов
2) эндогенных триглицеридов
3) холестерина к клеткам
4) холестерина от клеток
475.В расщеплении хиломикронов принимает участие:
1) триглицеридлипаза
2) холестеролэстераза
3) липопротеинлипаза
4) фосфолипаза
476.В транспорте свободных жирных кислот по крови участвуют:
1) хиломикроны
2) ЛПВП
3) альбумины
4) карнитин
477.Липопротеинлипаза расщепляет в хиломикроне:
1) фосфолипиды
2) триглицериды
3) жирные кислоты
4) эфиры холестерина
84
478.Расщепление хиломикронов происходит в:
1) мышцах
2) мозге
3) жировой ткани
4) почках
479.В расщеплении ЛПОНП участвуют:
1) фосфолипаза
2) панкреатическая липаза
3) триглицеридлипаза
4) липопротеинлипаза
480.При расщеплении ЛПОНП образуются:
1) хиломикроны
2) ЛПВП
3) ЛПНП
4) мицеллы
481.Расщепление ЛПОНП происходит в:
1) мышцах
2) мозге
3) жировой ткани
4) легких
482.Гормончувствительная триглицеридлипаза участвует:
1) в переваривании триацилглицеролов
2) в расщеплении триацилглицеролов липопротеинов
3) в тканевом липолизе
4) в синтезе триацилглицеролов
483.Активаторы липолиза:
1) глюкагон
2) инсулин
3) адреналин
4) эстрогены
85
484.К ненасыщенным жирным кислотам относятся:
1) арахиновая
2) липоевая
3) линолевая
4) стеариновая
485.К ненасыщенным жирным кислотам относятся:
1) стеариновая
2) пальмитиновая
3) пальмитоолеиновая
4) арахидоновая
486.Линолевую, линоленовую и арахидоновую жирные кислоты
называют:
1) витамин Е
2) витамин Р
3) витамин F
4) витамин В3
487.Какой фермент принимает участие в активации жирных кислот?
1) липаза
2) тиокиназа
3) тиолаза
4) трансацилаза
488.Активная форма жирной кислоты:
1) ацетил-КоА
2) ацил-КоА
3) ацилкарнитин
4) ацетилфосфат
489.Где в клетке происходит β-окисление жирных кислот?
1) в микросомах
2) в цитоплазме
3) в ядре
4) в митохондриях
86
490.Транспорт жирных кислот в митохондрию осуществляет:
1) карнозин
2) кератин
3) карнитин
4) креатин
491.К кетоновым телам относятся:
1) ацетил-КоА
2) ацетоуксусная кислота
3) ацетон
4) ацетоацетил-КоА
492.К кетоновым телам относятся:
1) β-оксибутират
2) β-аланин
3) β-окси-β-метилглутарил-КоА
4) триацилглицеролов
493.Кетоновые тела образуются в:
1) сердце
2) печени
3) мышцах
4) жировой ткани
494.Синтез жирных кислот происходит в:
1) митохондриях
2) цитоплазме
3) лизосомах
4) рибосомах
495.В синтезе жирных кислот участвуют:
1) ацетил-КоА
2) малонил-КоА
3) ФАДН2
4) ацил-КоА-синтетаза
87
496.В синтезе жирных кислот участвуют:
1) ацил-КоА
2) карнитин
3) синтаза жирных кислот
4) НАДН2
497.Конечный продукт действия синтазы жирных кислот:
1) масляная кислота
2) олеиновая кислота
3) стеариновая кислота
4) пальмитиновая кислота
498.К гликолипидам относятся:
1) сфингомиелины
2) цереброзиды
3) ганглиозиды
4) гликозаминогликаны
499.Промежуточные продукты синтеза холестерина:
1) ацетоацетил-КоА
2) ацетоацетат
3) β-окси-β-метилглутарил-КоА
4) фосфатидная кислота
500.Холестерин является предшественником:
1) стероидных гормонов
2) жирных кислот
3) витамина Е
4) витамина А
501.Функции желчных кислот:
1) участвуют в образовании кетоновых тел
2) стимулируют перистальтику кишечника
3) входят в состав хиломикронов
4) активируют панкреатическую липазу
88
502.Какие функции выполняют в организме желчные кислоты?
1) входят в состав мицелл
2) активируют триглицеридлипазу
3) являются эмульгаторами жира
4) используются для синтеза стероидных гормонов
503.Атерогенные липопротеины:
1) хиломикроны
2) ЛПОНП
3) ЛПНП
4) ЛПВП
504.Антиатерогенные липопротеины:
1) хиломикроны
2) ЛПОНП
3) ЛПНП
4) ЛПВП
505.Основные причины развития атеросклероза:
1) повышение кетоновых тел в крови
2) гиперхолестеринемия
3) стеаторея
4) повышение секреции НСl в желудке
506.Факторы, способствующие развитию атеросклероза:
1) высокое содержание в крови ЛПВП
2) высокое содержание в крови ЛПНП
3) наличие модифицированных липопротеинов
4) высокое содержание в крови хиломикронов
507.Причины образования холестериновых камней:
1) гипохолестеринемия
2) застой и сгущение желчи
3) избыток желчных кислот в желчном пузыре
4) накопление кетоновых тел в крови
89
508.Стеаторея – это:
1) образование камней в желчном пузыре
2) накопление стеариновой кислоты в моче
3) избыток триглицеридов в кале
4) повышенная концентрация липопротеинов в крови
509.К насыщенным жирным кислотам относятся:
1) масляная
2) олеиновая
3) линолевая
4) пальмитоолеиновая
510.К мононенасыщенным жирным кислотам относятся:
1) стеариновая
2) линолевая
3) олеиновая
4) пальмитиновая
511.Количество двойных связей в линолевой кислоте:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
512.Количество двойных связей в линоленовой кислоте:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
513.Количество двойных связей в арахидоновой кислоте:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
90
514.Роль карнитина в организме:
1) транспорт жирных кислот в крови
2) депо энергии в мышцах
3) транспорт жирных кислот в митохондрию
4) является провитамином А
515.К фосфолипидам относятся:
1) сфингозин
2) фосфатидная кислота
3) фосфохолин
4) фосфатидилсерин
516.К фосфолипидам относятся:
1) фосфатидилэтаноламин
2) фосфатидилинозит
3) ацетилхолин
4) фосфатидная кислота
517.К фосфолипидам относятся:
1) пиридоксальфосфат
2) фосфатидилхолин
3) ганглиозиды
4) цереброзиды
518.Фосфатидная кислота – это:
1) полиненасыщенная жирная кислота
2) промежуточный продукт в синтезе триглицеридов
3) промежуточный продукт в синтезе холестерина
4) представитель фосфолипидов
519.Липиды, содержащиеся в сыворотке крови:
1) холестерол
2) воска
3) терпены
4) фитостерины
91
520.Причиной развития гиперлипопротеинемии II типа является:
1) дефект липопротеинлипазы
2) дефект фосфолипазы
3) дефект триглицеридлипазы
4) отсутствие клеточных рецепторов к ЛПНП
521.При гиперлипопротеинемии IV типа в крови повышается
содержание:
1) хиломикронов
2) ЛПОНП
3) ЛПНП
4) ЛПВП
522.Нормальное содержание холестерина в сыворотке крови:
1) 2,0 – 3,6 ммоль/л
2) 3,6 – 5,2 ммоль/л
3) 2,5 – 8,33 ммоль/л
4) 5,0 – 20,5 мкмоль/л
523. Для лечения желчнокаменной болезни применяют:
1) линолевую кислоту
2) линоленовую кислоту
3) дезоксихолевую кислоту
4) хенодезоксихолевую кислоту
524.Причиной развития гиперлипопротеинемии I типа является:
1) дефект липопротеинлипазы
2) дефект фосфолипазы
3) дефект триглицеридлипазы
4) отсутствие клеточных рецепторов к ЛПНП
525.При гиперлипопротеинемии V типа в крови повышается
содержание:
1) хиломикронов
2) ЛПОНП
3) ЛПНП
4) ЛПВП
92
526.Метод определения общего холестерола в сыворотке крови:
1) гравиметрический
2) полярографический
3) спектрофотометрический
4) ферментативный
527.Концентрация
ЛПНП
гиперлипопротеинемии:
1) I типа
2) II типа
3) III типа
4) IV типа
повышается
в
крови
при
528.Нормальное содержание триацилглицеролов (от массы тела) в
организме взрослого человека:
1) больше 20 %
2) около 15 %
3) 5 – 10 %
4) меньше 5 %
529.Нормальное содержание холестерола в организме взрослого
человека:
1) 30-40 г
2) 50—100 г
3) 140-150 г
4) 160-180 г
530.Количество холестерина,
взрослого человека в сутки:
1) 0,4 – 0,6 г
2) 0,8 – 1,0 г
3) 3 – 5 г
4) 6 – 8 г
синтезирующегося
в
организме
531.Количество холестерина, которое поступает в организм с
пищевыми продуктами:
1) меньше 0,1 г
2) 0,3 – 0,5 г
3) 1 – 2 г
4) 2 – 4 г
93
532.Гиперхолестеролемия отмечается при:
1) циррозе печени
2) атеросклерозе
3) гипертиреозе
4) микседеме
533.Гипохолестеролемия отмечается при:
1) атеросклерозе
2) гипертиреозе
3) циррозе печени
4) гипотиреозе
534.Ткани, в которых синтезируется холестерол:
1) печень
2) почки
3) легкие
4) кожа
535.Вещества, которые образуются из холестерола в организме
человека:
1) пурины
2) кетоновые тела
3) витамин D3
4) жирные кислоты
536.Промежуточные продукты, образующиеся
холестерола:
1) малонил-КоА
2) геранилпирофосфат
3) сфингозин
4) сквален
537.Содержание общего холестерола в ЛПНП:
1) 10 %
2) 20 %
3) 40 %
4) 60 %
94
при
синтезе
538.К первичным желчным кислотам относятся:
1) холевая
2) дезоксихолевая
3) литохолевая
4) хенодезоксихолевая
539.Первичные желчные кислоты конъюгируют в печени с:
1) глицерином
2) глюкуроновой кислотой
3) глицином
4) серной кислотой
540.Апопротеины – это:
1) небелковая часть сложных белков
2) белки, входящие в состав липопротеинов
3) белковая часть сложных ферментов
4) белки мембран
541.Нормальное содержание триацилглицеролов в сыворотке крови:
1) 3,6 – 5,2 мкмоль/л
2) 2,0 – 4,0 г/л
3) 0,10 – 0,45 ммоль/л
4) 0,45 – 1,82 ммоль/л
542.Место образования в организме хиломикронов:
1) эндотелий
2) жировая ткань
3) энтероциты
4) эритроциты
543.Место образования в организме ЛПОНП:
1) гепатоциты
2) жировая ткань
3) мышцы
4) эритроциты
95
544.Место образования в организме ЛПНП:
1) эритроциты
2) плазма крови
3) жировая ткань
4) соединительная ткань
545.Содержание ЛПНП в сыворотке крови повышается при:
1) атеросклерозе
2) гипертиреозе
3) сахарном диабете
4) гиперлипопротеинемии I типа
546.Промежуточные продукты,
глицерофосфолипидов:
1) церамид
2) УДФ-галактоза
3) УДФ-холин
4) ЦДФ-холин
образующиеся
при
синтезе
547.Содержание ЛПНП в сыворотке крови снижено при:
1) гепатите
2) муковисцидозе
3) панкреатите
4) тетании
548.Фермент, регулирующий скорость синтеза холестерина в клетке:
1) β-окси-β-метилглутарил-КоА-лиаза
2) β-оксиацил-КоА-дегидрогеназа
3) ацетил-КоА-ацетилтрансфераза
4) β-окси-β-метилглутарил-КоА-редуктаза
549.В транспорте холестерола в сыворотке крови участвуют:
1) мицеллы
2) ЛПНП
3) ЛПВП
4) карнитин
96
ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ
550.Заменимые аминокислоты – это соединения, которые:
1) не синтезируются в организме
2) должны вводиться в организм с пищевыми
добавками
3) могут синтезироваться из других аминокислот
551.Место синтеза в организме человека незаменимых аминокислот:
1) печень
2) скелетная мускулатура
3) печень и корковое вещество почек
4) в организме человека не синтезируются
552.К незаменимым аминокислотам относятся:
1) изолейцин
2) серин
3) глутамин
4) аланин
553.Заменимые аминокислоты:
1) изолейцин
2) лизин
3) глутамин
4) метионин
554.Отрицательный азотистый баланс наблюдается:
1) у пожилых людей
2) у детей
3) при отсутствии в пище заменимых аминокислот
4) при белковом голодании
555.Какие гормоны стимулируют синтез белка в организме?
1) адреналин
2) инсулин
3) глюкагон
4) СТГ
97
556.Переваривание белков в ротовой полости осуществляется с
помощью:
1) амилазы
2) пепсина
3) пепсиногена
4) этот процесс не происходит
557.Ферменты эндопептидазы:
1) относятся к классу гидролаз
2) являются изомеразами
3) катализируют разрыв фосфодиэфирных связей
4) участвуют в переваривании белков в ЖКТ
558.Пепсин – это фермент, который:
1) синтезируется в поджелудочной железе
2) вырабатывается в виде пепсиногена
3) активируется желчными кислотами
4) активируется соляной кислотой
559.Фермент, участвующий в переваривании белков в ЖКТ:
1) аминопептидаза
2) амилаза
3) гастрин
4) аланинаминотрансфераза
560.Биогенный амин, обладащий сосудосуживающим действием:
1) дофамин
2) серотонин
3) гистамин
4) ГАМК
561.Недостаточность какого фермента приводит
цитруллинурии?
1) карбамоилфосфатсинтетазы
2) изоцитратдегидрогеназы
3) орнитинкарбамоилтрансферазы
4) аргининосукцитатсинтетазы
98
к
развитию
562.Преобладающим типом дезаминирования
организме человека является:
1) восстановительное
2) гидролитическое
3) окислительное
4) внутримолекулярное
аминокислот
в
563.Кофактор глутаматдегидрогеназы:
1) ФАД
2) тиаминдифосфат
3) пиридоксальфосфат
4) НАД
564.Аминокислота, подвергающаяся прямому
дезаминированию в организме человека:
1) глутаминовая
2) аспарагиновая
3) глутамин
4) метионин
окислительному
565.Какие вещества образуются в результате трансметилирования?
1) карнитин
2) тироксин
3) адреналин
4) фосфатидилхолин
566. В транспорте аминокислот через мембрану участвуют:
1) ионы кальция
2) глутатион
3) ионы натрия
4) карнитин
567.Какая аминокислота не участвует в цикле синтеза мочевины?
1) орнитин
2) аспарагиновая кислота
3) аспарагин
4) аргинин
99
568.Кетогенные аминокислоты служат предшественниками:
1) кетоновых тел
2) пирувата
3) ЩУК
4) глюкозы
569.К кетогенным аминокислотам относятся:
1) фенилаланин
2) аланин
3) кетоновые тела
4) лейцин
570.Гликогенными аминокислотами являются:
1) аспарагин
2) пролин
3) гистамин
4) лейцин
571.Кофактор декарбоксилаз аминокислот:
1) ФАД
2) тиаминдифосфат
3) пиридоксальфосфат
4) ФМН
572.Какой биогенный амин
действием?
1) триптамин
2) серотонин
3) гистамин
4) ГАМК
обладает
573.Производное
какого
витамина
декарбоксилаз аминокислот?
1) тиамина
2) биотина
3) пиридоксина
4) рибофлавина
100
сосудорасширяющим
является
коферментом
574.Биологическая роль декарбоксилирования
организме человека:
1) наработка энергии
2) биосинтез биогенных аминов
3) синтез незаменимых аминокислот
4) образование НАДФН2
аминокислот
в
575.Гамма-аминомасляная кислота – это:
1) основной медиатор торможения в ЦНС
2) основной медиатор возбуждения в ЦНС
3) образуется при декарбоксилировании глутамина
4) образуется при декарбоксилировании глутамата
576.Необратимые реакции обмена аминокислот:
1) трансаминирование
2) дезаминирование
3) декарбоксилирование
577.К биогенным аминам относятся:
1) серин
2) гистидин
3) глутамин
4) дофамин
578.Орнитиновый цикл – это:
1) основной путь обезвреживания аммиака в организме
2) путь образования мочевой кислоты
3) путь для транспорта аминокислот через мембрану
4) путь образования АТФ
579.Первая реакция синтеза мочевины:
1) образование цитрата
2) образование карбамоилфосфата
3) образование орнитина
4) дезаминирование глутамата
101
580.Основной конечный продукт азотистого обмена у человека:
1) аммиак
2) мочевина
3) мочевая кислота
4) аммонийные соли
581.Глутатион – это:
1) трипептид
2) дипептид
3) полисахарид
4) белок
582.Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина:
1) фенилкетонурия
2) альбинизм
3) ксантинурия
4) подагра
583.При фенилкетонурии отсутствует фермент:
1) фенилаланинаминотрансфераза
2) тирозинаминотрансфераза
3) фумарилацетоацетаза
4) фенилаланингидроксилаза
584.При фенилкетонурии нарушается превращение:
1) фенилаланина в тирозин
2) тирозина в фенилаланин
3) фенилаланина в триптофан
4) триптофана в фенилаланин
585.Причиной развития альбинизма является:
1) снижение концентрации альбуминов в крови
2) недостаточность тирозиназы
3) дефицит витамина А в организме
4) недостаточность фенилаланингидроксилазы
102
586.Причиной развития гипераммониемии I
недостаточность:
1) карбамоилфосфатсинтетазы
2) аргиназы
3) аланинаминотрансферазы
4) орнитинкарбамоилтрансферазы
типа
является
587.Восстановительное аминирование – это реакция, в которой:
1) происходит обезвреживание аммиака в организме
2) происходит образование биогенных аминов
3) участвует глутаминсинтетаза
4) участвует глутаминсинтетаза
588.К биогенным аминам относятся:
1) глутамин
2) серотонин
3) гистамин
4) тиамин
589.Биогенные амины синтезируются при:
1) α-декарбоксилировании аминокислот
2) восстановительном аминировании
3) дезаминировании амидов
4) трансаминировании
590.Пути образования аммиака в организме:
1) дезаминирование аминокислот
2) окисление биогенных аминов
3) трансаминирование
4) восстановительное аминирование
591.В каком метаболическом пути происходит синтез мочевины?
1) восстановительное аминирование
2) распад пуриновых азотистых оснований
3) распад пиримидиновых азотистых оснований
4) орнитиновый цикл
103
592.В головном мозге обезвреживание аммиака осуществляется
путем:
1) образования аспарагина и глутамина
2) синтеза мочевины
3) образования аммонийных солей
4) образования мочевой кислоты
593.Пуриновые азотистые основания:
1) тимин
2) гуанин
3) цитозин
4) урацил
594.Инозиновая кислота является промежуточным
синтеза:
1) ГМФ
2) мочевины
3) УМФ
4) глюкуроновой кислоты
продуктом
595.Какие аминокислоты участвуют в синтезе креатина?
1) лизин
2) аргинин
3) тирозин
4) аланин
596.При альбинизме:
1) отсутствует тирозиназа в клетках
2) отсутствует фракция альбуминов в сыворотке крови
3) нарушается умственное развитие
4) происходит выделение альбуминов с мочой
597.Токсичные продукты, образующиеся при гниении белка в
кишечнике:
1) треонин
2) орнитин
3) скатол
4) крезол
104
598.Аминокислоты, из которых образуется пигмент меланин:
1) триптофан
2) тирозин
3) оксипролин
4) треонин
599.При дефиците гомогентизатоксидазы развивается заболевание:
1) алкаптонурия
2) тирозиноз
3) болезнь Гирке
4) гемофилия
600.При алкаптонурии:
1) не синтезируется меланин
2) нарушается умственное развитие
3) моча имеет черный цвет
4) развивается катаракта
601.Вещество, являющееся универсальным донором метильных
групп:
1) изолейцин
2) S-аденозилметионин
3) серин
4) холин
602.Промежуточные продукты при синтезе гуаниловой кислоты:
1) ИМФ
2) гипоксантин
3) ксантиловая кислота
4) аргининосукцинат
603.Какая кетокислота образуется в реакции, катализируемой АсАТ?
1) α-кетоглутаровая кислота
2) ацетоацетат
3) пируват
4) оксалоацетат
105
604.Ферменты, принимающие участие в переваривания белков в
желудке:
1) пепсин
2) трипсин
3) коллагеназа
4) гастрин
605.Промежуточные продукты при синтезе адениловой кислоты:
1) гипоксантин
2) инозиновая кислота
3) аргининосукцинат
4) дигидрооротат
606.Аминокислоты, входящие в состав глутатиона:
1) глутаминовая кислота
2) глутамин
3) гистидин
4) метионин
607.Ферменты, катализирующие процессы трансаминирования
1) глицинамидинотрансфераза
2) γ-глутамилтранспептидаза
3) аланинаминотрансфераза
4) аспартатаминотрансфераза
608.Кофермент трансаминаз:
1) тиаминдифосфат
2) пиридоксальфосфат
3) уридиндифосфат
4) флавинадениндинуклеотид
609.Производное какого витамина является кофактором трансаминаз?
1) тиамина
2) никотинамида
3) пиридоксина
4) рибофлавина
106
610.Биороль реакций трансаминирования:
1) синтез заменимых аминокислот
2) образование аммиака
3) образование биогенных аминов
4) синтез незаменимых аминокислот
611.Кетокислота, образующаяся в реакции, катализируемой АлАТ:
1) α-кетоглутарат
2) ацетоацетат
3) пируват
4) оксалоацетат
612.В какой ткани отмечается наибольшая активность АлАТ?
1) почки
2) кишечник
3) сердце
4) печень
613.В какой ткани отмечается наибольшая активность АсАТ?
1) почки
2) кишечник
3) сердце
4) печень
614.Определение активности АлАТ используется для диагностики:
1) гепатита
2) острого панкреатита
3) сахарного диабета
4) инфаркта миокарда
615.Какую реакцию катализирует АлАТ?
1) перенос аминогруппы с аланина на глутамат
2) перенос аминогруппы с аланина на -кетоглутарат
3) перенос аминогруппы с аланина на пируват
4) перенос аминогруппы с аланина на ацетоацетат
107
616.Активность АлАТ в сыворотке крови в норме:
1) 0,10 – 0,45 ммоль/лч
2) 0,25 – 0,90 ммоль/лч
3) 0,10 – 0,68 ммоль/лч
4) 0,50 – 1,20 ммоль/лч
617.Активность АсАТ в сыворотке крови в норме:
1) 0,10 – 0,68 ммоль/лч
2) 0,75 – 1,30 ммоль/лч
3) 0,10 – 0,45 ммоль/лч
4) 0,60 – 1,50 ммоль/лч
618.Основной компонент остаточного азота в сыворотке крови:
1) мочевина
2) креатинин
3) мочевая кислота
4) аминокислоты
619.Мочевина синтезируется в:
1) почках
2) печени
3) тонком кишечнике
4) мышцах
620.Промежуточные продукты образующиеся
окислительном распаде фенилаланина:
1) фенилпируват
2) фумарилацетоацетат
3) глюкуроновая кислота
4) гомогентизиновая кислота
в
621.Мочевина является:
1) продуктом распада пуринов
2) продуктом обезвреживания аммиака
3) патологическим компонентом мочи
4) конечным продуктом азотистого обмена
108
норме
при
622.Уменьшение количества мочевины в крови отмечается при:
1) диете, богатой белком
2) распаде белка в тканях
3) циррозе печени
4) заболеваниях почек
623.Повышенное содержание мочевины в крови наблюдается при:
1) недостатке белка в пище
2) заболеваниях печени
3) заболеваниях почек
4) повышенном распаде белков
624.Нормальное содержание мочевины в крови:
1) 2,5 – 5,0 ммоль/л
2) 2,5 – 8,33 ммоль/л
3) 5,0 – 10,0 ммоль/л
4) 10,0 – 20,0 ммоль/л
625.Какое количество мочевины выводится из организма с мочой?
1) 120 –300 ммоль/сут
2) 333 – 583 ммоль/сут
3) 114 – 284 ммоль/сут
4) 2,5 – 8,33 ммоль/сут
626.Определение активности АсАТ используется для диагностики:
1) острого панкреатита
2) сахарного диабета
3) инфаркта миокарда
4) рака предстательной железы
627.Промежуточные продукты при синтезе УМФ:
1) аргининосукцинат
2) аденилосукцинат
3) карбамоиласпартат
4) оротовая кислота
109
БИОХИМИЯ ПЕЧЕНИ
628.Свойства, характерные для прямого билирубина:
1) плохо растворим в воде
2) хорошо растворим в воде
3) связан с глюкуроновой кислотой
4) не определяется прямой реакцией с диазореактивом
629.В результате распада гема образуется желчный пигмент:
1) стеркобилиноген
2) уробилиноген
3) непрямой билирубин
4) гемоглобин
630.Гем распадается с образованием билирубина в клетках органов:
1) почки
2) селезенка
3) костный мозг
4) головной мозг
631.В печени синтезируются:
1) альбумины
2) стероидные гормоны
3) инсулин
4) кетоновые тела
632.Печень
является
единственным
синтезируются:
1) протромбин
2) гликоген
3) мочевина
4) холестерол
органом,
в
котором
633.Продуктами превращения билирубина в тонком и толстом
кишечнике являются:
1) ди- и трипирролы
2) уропорфириноген
3) стеркобилиноген
4) биливердин
110
634.Промежуточные продукты в синтезе гема:
1) уробилиноген
2) протромбин
3) карбамоилфосфат
4) порфобилиноген
635.Предшественники при синтезе гема:
1) серин
2) лизин
3) ацетил-КоА
4) сукцинил-КоА
636. Непрямой билирубин обезвреживается
коньюгации с:
1) серной кислотой
2) глюкуроновой кислотой
3) глутамином
4) глицином
в
печени
путем
637.Причина возникновения паренхиматозной желтухи:
1) повышенный гемолиз эритроцитов
2) закупорка общего желчного протока
3) вирусный гепатит
4) рак головки поджелудочной железы
638.При печеночной недостаточности наблюдается:
1) гипербилирубинемия
2) гиперальбуминемия
3) гиперхолестеринемия
4) гиперурикемия
639.Ферменты сыворотке крови, используемые
функционального состояния печени:
1) амилаза
2) липаза
3) уроканиназа
4) глицин-амидинотрансфераза
111
для
оценки
640.Билирубин является конечным продуктом распада:
1) нуклеиновых кислот
2) белков
3) гемоглобина
4) стероидов
641.Метод количественного определения билирубина основан на
взаимодействии с:
1) серной кислотой
2) диазореактивом
3) нингидрином
4) солями тяжелых металлов
642.Содержание общего билирубина в сыворотке крови в норме:
1) 2,78 – 5,55 ммоль/л
2) 4,0 – 8,0 г/л
3) 8,25 – 20,5 мкмоль/л
4) 56,8 – 113,6 мкмоль/л
643.При каком типе желтухи обнаруживается непрямой билирубин в
моче?
1) механической
2) гемолитической
3) паренхиматозной
4) никогда не присутствует в моче
644.При гемолитической желтухе обнаруживается:
1) билирубин в моче
2) повышение в крови непрямого билирубина
3) повышение в крови прямого билирубина
4) повышение в крови непрямого и прямого
билирубина
645.При паренхиматозной желтухе обнаруживается:
1) билирубин в моче
2) повышение в крови непрямого билирубина
3) повышение в крови прямого билирубина
4) уробилиноген в моче
112
646.При механической желтухе обнаруживается:
1) билирубин в моче
2) снижение в крови непрямого билирубина
3) снижение в крови прямого билирубина
4) уробилиноген в моче
647.При каком типе желтухи в моче отсутствует стеркобилиноген?
1) механической
2) гемолитической
3) паренхиматозной
4) никогда не присутствует в моче
648.В печени могут депонироваться:
1) аминокислоты
2) гликоген
3) креатинфосфат
4) витамин С
649.При каком типе желтухи обнаруживается прямой билирубин в
моче?
1) механической
2) гемолитической
3) паренхиматозной
4) никогда не присутствует в моче
650.Свойства, характерные для непрямого билирубина:
1) плохо растворим в воде
2) проходит через почечный фильтр в мочу
3) связан с глюкуроновой кислотой
4) токсичен
651.Обезвреживание токсических веществ в печени происходит
путем конъюгации с:
1) желчными кислотами
2) азотной кислотой
3) гиалуроновой кислотой
4) глюкуроновой кислотой
113
652.Желчный пигмент стеркобилиноген в норме содержится в:
1) желчи
2) моче
3) слюне
4) гепатоцитах
653.75 % буферной ёмкости крови приходится на долю буферной
системы:
1) фосфатной
2) белковой
3) гемоглобиновой
4) бикарбонатной
654.Нормальное содержание альбуминов в плазме крови:
1) 20 – 30 г/л
2) 30 – 40 г/л
3) 40 – 50 г/л
4) 65 – 85 г/л
655.Метаболические пути, отсутствующие в зрелых эритроцитах:
1) пентозофосфатный путь
2) цикл трикарбоновых кислот
3) синтез РНК
4) анаэробный гликолиз
656.В каких клетках крови отсутствуют митохондрии:
1) лейкоциты
2) лимфоциты
3) эритроциты
4) гралуноциты
657.Гемоглобин плода (Hb F) состоит из:
1) 2 α и 2 β цепей
2) 2 α и 2 δ цепей
3) 2 β и 2 δ цепей
4) 2 α и 2 γ цепей
114
658.Диспротеинемия – это:
1) увеличение общего содержания белков плазмы
2) уменьшение общего количества белка в плазме
3) появление в плазме крови аномальных белков
4) изменение соотношения белковых фракций
БИОХИМИЯ КРОВИ
659.В эритроцитах взрослого человека преобладает:
1) Нb Р
2) Нb F
3) Нb А
4) Нb А2
660.Нb А состоит из:
1) 2 α и 2 β цепей
2) 2 α и 2 γ цепей
3) 2 α и 2 δ цепей
4) 2 β и 2 δ цепей
661.Гемоглобин, не связанный с кислородом, называется:
1) оксигемоглобин
2) дезоксигемоглобин
3) карбоксигемоглобин
4) карбгемоглобин
662.Гемоглобин относится к подклассу сложных белков:
1) нуклеопротеины
2) липопротеины
3) хромопротеины
4) гликопротеины
663.Нормальное содержание натрия в плазме крови:
1) 20 – 30 г/л
2) 3,2 – 5,6 ммоль/л
3) 3,5 – 8,33 ммоль/л
4) 130 – 155 ммоль/л
115
664. Белки, содержащие железо:
1) гемоглобин
2) цитохромы
3) интерферон
4) церулоплазмин
665.Появление в плазме крови белков, не присутствующих в норме,
называется:
1) гиперпротеинемия
2) гиперхиломикронемия
3) диспротеинемия
4) парапротеинемия
666.Биологическое значение внутреннего фактора Кастла:
1) участвует во всасывании железа
2) выводит из организма холестерин
3) обеспечивает всасывание витамина В12
4) усиливает секрецию НСl в желудке
667.Железо депонируется в организме в:
1) почках
2) мышцаз
3) селезенке
4) поджелудочной железе
668.В процессе гемостаза участвуют:
1) плазминоген
2) фибриноген
3) проакцелерин
4) плазмин
669.Витамин К необходим для синтеза в печени:
1) фибриногена
2) проконвертина
3) фактора Розенталя
4) протромбина
116
ВОДНО-СОЛЕВОЙ ОБМЕН
670.Основные ионы внутриклеточной жидкости:
1) Na+
2) К+
3) Cl¯
4) Са 2+
671.Место синтеза альдостерона в организме:
1) печень
2) почки
3) гипофиз
4) надпочечники
672.Гормоны, регулирующие водно-солевой обмен:
1) кортизол
2) альдостерон
3) вазопрессин
4) окситоцин
673.Ткани-мишени альдостерона:
1) надпочечники
2) печень
3) почки
4) гипоталамус
674.Ангиотензин II вызывает:
1) увеличение реабсорбции Na+ в почках
2) уменьшение реабсорбции Na+ в почках
3) сужение сосудов
4) расширение сосудов
675.Механизм действия предсердного натрийуретического фактора:
1) уменьшает диурез
2) уменьшает реабсорбцию Na+ в почках
3) оказывает сосудосуживающее действие
4) снижает выброс катехоламинов
117
676.Основной метаболический путь получения энергии в почках:
1) гликолиз
2) пентозофосфатный путь
3) β-окисление жирных кислот
4) катаболизм аминокислот
677.Функции почек:
1) фильтрация
2) обезвреживание ксенобиотиков
3) образование уробилиногена
4) поддержание кислотно-основного равновесия
678.В норме в моче содержатся органические вещества:
1) глюкоза
2) мочевина
3) карнитин
4) билирубин
679.Патологические компоненты мочи:
1) мочевая кислота
2) билирубин
3) мочевина
4) 17-кетостероиды
680.Функции ионов кальция в организме:
1) регуляция кислотно-основного равновесия
2) участие в проведении нервного импульса
3) участие в процессах свертывания крови
4) создание электрохимического потенциала на
мембранах клеток
681.Функции ионов натрия в организме:
1) поддержание осмотического давления
2) участие в транспорте веществ через мембрану
3) участие в мышечном сокращении
4)
участие
в
реакциях
окислительного
фосфорилирования
118
682.Функции ионов фосфора в организме:
1) участие в процессах свертывания крови
2) поддержание онкотического давления в крови
3) участие в синтезе макроэргов
4) участие в проведении нервного импульса
683.Нормальное содержание кальция в сыворотке крови:
1) 1,50 – 1,75 ммоль/л
2) 2,25 – 2,75 ммоль/л
3) 3,5 – 5,5 ммоль/л
4) 4 – 8 ммоль/л
684.Суточный диурез у взрослых в норме:
1) 1500 мл у женщин и мужчин
2) 1200 мл у мужчин и 1500 мл у женщин
3) 1200 мл у женщин и 1500 мл у мужчин
4) 500 мл у женщин и 800 мл у мужчин
685.Полиурия наблюдается при:
1) хронических нефритах
2) острых нефритах
3) гепатите
4) гипотериозе
686.Олигурия наблюдается при:
1) хронических нефритах
2) острых нефритах
3) несахарном диабете
4) сахарном диабете
687.Цвет мочи могут изменять:
1) кровяные пигменты
2) глюкоза
3) кетоновые тела
4) мочевина
119
688.Медь входит в состав:
1) цитохрома b
2) миоглобина
3) витамина В12
4) цитохромоксидазы
689.Снижение рН мочи наблюдается при:
1) голодании
2) вегетарианской диете
3) сахарном диабете
4) несахарном диабете
690.Повышение рН мочи наблюдается при:
1) голодании
2) вегетарианской диете
3) сахарном диабете
4) несахарном диабете
691.Красный цвет мочи может быть обусловлен:
1) кетоновыми телами
2) гематурией
3) гемоглобинурией
4) билирубином
692.Мутность мочи вызывают:
1) бактерии
2) белок
3) глюкоза
4) кетоновые тела
693.Патологические компоненты мочи:
1) креатинин
2) мочевина
3) стеркобилиноген
4) глюкоза
694.Содержание белка в моче в норме:
1) 333 – 585 ммоль/сут
2) 65 – 85 г/л
3) не определяется
120
695.Протеинурия наблюдается при:
1) повышении артериального давления
2) сахарном диабете
3) несахарном диабете
4) инфаркте миокарда
696.Для обнаружения белка в моче применяют:
1) сульфосалициловую кислоту
2) ацетоуксусную кислоту
3) концентрированную азотную кислоту
4) диазореактив
697.При взаимодействии белка мочи с сульфосалициловой кислотой
наблюдается:
1) сине-фиолетовая окраска
2) розово-красная окраска
3) помутнение жидкости в пробирке
698.При взаимодействии белка мочи с концентрированной азотной
кислотой наблюдается:
1) помутнение жидкости в пробирке
2) розово-красная окраска
3) сине-фиолетовая окраска
4) мутное белое кольцо на границе раздела двух
жидкостей
699.Содержание кетоновых тел в моче повышается при:
1) недостатке углеводов в пище
2) сахарном диабете
3) нефритах, нефрозах
4) фенилкетонурии
700. К микроэлементам относятся:
1) кальций
2) калий
3) железо
4) фосфор
121
701.Содержание калия в сыворотке крови в норме:
1) 0,4 – 1,54 ммоль/л
2) 3,5 – 8,33 ммоль/л
3) 130 – 150 ммоль/л
4) 3,2 – 5,6 ммоль/л
702.К макроэлементам относятся:
1) магний
2) марганец
3) медь
4) кобальт
703.Почечная гематурия наблюдается при:
1) хронических нефритах
2) гемолизе
3) раке мочевого пузыря
4) остром нефрите
704.Гемоглобинурия наблюдается при:
1) гемолизе
2) раке мочевого пузыря
3) употреблении свеклы
4) остром нефрите
705.Внепочечная гематурия наблюдается при:
1) гипертонической болезни
2) камнях мочевыводящих путей
3) остром нефрите
4) хроническом нефрите
706.Содержание глюкозы в моче у взрослых в норме:
1) 0,22-0,33 г/л
2) 2,78-5,55 ммоль/л
3) 40-80 ммоль/сут
4) отсутствует
122
707.Глюкозурия наблюдается при:
1) гликогенозах
2) сахарном диабете
3) фенилкетонурии
4) голодании
708.Накопление кетоновых тел в крови наблюдается при:
1) ожирении
2) голодании
3) сахарном диабете
4) микседеме
709.Патологическими компонентами мочи являются:
1) кровь
2) индикан
3) сульфаты
4) стеркобилиноген
БИОХИМИЯ МЫШЦ,
НЕРВНОЙ И СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНЕЙ
710.Миофибриллярные белки мышечной ткани:
1) миоглобин
2) тропонин
3) гемоглобин
4) миозин
711.Источники энергии для мышечного сокращения:
1) фосфоенолпируват
2) креатинфосфат
3) карбамоилфосфат
4) аденозинтрифосфат
712.В регуляции мышечного сокращения принимают участие ионы:
1) фосфора
2) магния
3) железа
4) кальция
123
713.В коллагене преобладают аминокислоты:
1) глутамин
2) триптофан
3) пролин
4) серин
714.Белки межклеточного вещества соединительной ткани:
1) актин
2) коллаген
3) тропонин
4) фиброин
715.Свойства, характерные для коллагена:
1) является глобулярным белком
2) является нуклеопротеином
3) содержит много аргинина
4) является основным белком человеческого тела
716.Клеточные элементы нервной ткани:
1) адипоциты
2) нейроны
3) клетки глии
4) тучные клетки
717.Какие вещества относятся к нейромедиаторам?
1) фосфохолин
2) серотонин
3) гистидин
4) гликоциамин
718.Основное метаболическое топливо для клеток головного мозга:
1) жирные кислоты
2) глюкоза
3) аминокислоты
4) фруктоза
124
719.Особенности углеводного обмен в нервной ткани:
1) преимущественно аэробный метаболизм глюкозы
2) преимущественно анаэробный метаболизм глюкозы
3) утилизация глюкозы зависит от уровня инсулина
4) высокая концентрация гликогена
720.Особенности энергетического обмен в нервной ткани:
1) высокая интенсивность энергетического обмена
2) низкая интенсивность энергетического обмена
3) основной механизм синтеза АТФ – субстратное
фосфорилирование
4) высокая активность ЦТК
721. К гликозаминогликанам относятся:
1) гепаринсульфаты
2) гиалуроновая кислота
3) глюкуроновая кислота
4) глутаминовая кислота
125
Ответы
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
3
2, 4
1, 3
3
4
1
2, 4
4
3
2
4
1, 4
3
1
4
2, 3
4
2
4
2
2
1, 4
2
2
1
4
4
2
1, 3
3
3
3
3, 4
4
1
2
1, 4
38.
39.
40.
41.
42.
43.
44.
45.
46.
47.
48.
49.
50.
51.
52.
53.
54.
55.
56.
57.
58.
59.
60.
61.
62.
63.
64.
65.
66.
67.
68.
69.
70.
71.
72.
73.
74.
2
3
1, 4
3
1
2
1, 4
2
3
1, 3
3
2
2, 3
1
2, 3
2
3
2
4
4
2, 4
2
3
3
2, 3
1
2, 3
4
1, 3
4
3
2, 4
4
2
3
1, 4
2
75. 3
76. 2
77. 4
78. 2
79. 3, 4
80. 4
81. 2, 3
82. 2
83. 1
84. 2
85. 3
86. 3, 4
87. 2, 3
88. 1
89. 1
90. 2
91. 3
92. 4
93. 4
94. 3, 4
95. 3
96. 4
97. 2
98. 1, 3
99. 3
100. 1, 3
101. 2
102. 4
103. 3
104. 1
105. 2
106. 3
107. 4
108. 2, 4
109. 4
110. 2, 4
111. 1, 2, 3
126
112. 2
113. 4
114. 2
115. 4
116. 1, 2
117. 4
118. 2
119. 1, 3
120. 1
121. 2
122. 2
123. 4
124. 1, 2
125. 3
126. 3
127. 2, 4
128. 3
129. 2
130. 3
131. 2
132. 1, 4
133. 1
134. 2
135. 3
136. 4
137. 1
138. 3
139. 1, 4
140. 2, 4
141. 2, 3
142. 1
143. 1, 2
144. 3
145. 1, 3
146. 1
147. 3, 4
148. 1
149. 2
150. 3, 4
151. 4
152. 1, 4
153. 4
154. 1
155. 3
156. 4
157. 3
158. 1, 2
159. 1
160. 2, 3
161. 4
162. 2
163. 2
164. 2
165. 1, 2
166. 2, 4
167. 1, 4
168. 2
169. 4
170. 4
171. 3
172. 2
173. 2
174. 3
175. 1
176. 2, 3
177. 2
178. 2, 4
179. 2, 3
180. 1
181. 1, 3
182. 2
183. 4
184. 1
185. 3
186. 2, 4
187. 4
188. 2, 3
189. 2, 4
190. 1
191. 3
192. 1
193. 3
194. 3
195. 2
196. 2
197. 1, 4
198. 2
199. 4
200. 2
201. 1, 3
202. 3
203. 2, 4
204. 4
205. 3
206. 2, 4
207. 4
208. 3
209. 4
210. 4
211. 4
212. 2
213. 4
214. 1
215. 1, 4
216. 4
217. 4
218. 2
219. 1, 3
220. 1
221. 2, 3
222. 4
223. 2
224. 3
225. 3, 4
226. 2
227. 4
228. 1, 3
229. 4
230. 2
231. 4
232. 3, 4
233. 4
234. 1, 3
235. 3
236. 3
237. 3
238. 4
239. 1
240. 2, 4
241. 1, 4
242. 3
243. 2
244. 2, 4
245. 3
246. 1, 3
247. 3, 4
248. 4
249. 4
250. 3
251. 2, 4
252. 4
253. 2
254. 4
255. 2
256. 2, 4
257. 3
258. 3
259. 2, 4
260. 1
261. 3, 4
262. 2, 4
263. 1, 3
264. 4
265. 3
127
266. 2
267. 1
268. 1, 3
269. 2
270. 1
271. 4
272. 2
273. 3, 4
274. 3
275. 4
276. 1
277. 2, 4
278. 1, 4
279. 1
280. 1, 3
281. 3
282. 4
283. 2, 4
284. 1
285. 4
286. 2, 3
287. 1, 4
288. 1
289. 1, 3
290. 2
291. 3
292. 2, 4
293. 3
294. 2
295. 3
296. 2, 4
297. 3
298. 2, 3
299. 3
300. 2, 3
301. 1, 2
302. 3
303. 3
304. 1
305. 1
306. 2
307. 2, 3
308. 1
309. 1
310. 4
311. 2
312. 1
313. 1, 3
314. 4
315. 2
316. 2, 3
317. 1
318. 4
319. 2
320. 1
321. 2
322. 2, 3
323. 2
324. 1
325. 1, 2
326. 2, 3
327. 3
328. 2
329. 2
330. 3
331. 1
332. 3
333. 2, 4
334. 1
335. 2, 4
336. 2
337. 2
338. 4
339. 2, 3
340. 3
341. 1
342. 1
343. 2, 4
344. 4
345. 3
346. 3
347. 4
348. 3
349. 2
350. 4
351. 1, 3
352. 3
353. 1, 4
354. 1, 3
355. 4
356. 2
357. 1, 4
358. 4
359. 2, 4
360. 3
361. 2
362. 4
363. 4
364. 2
365. 2, 4
366. 3
367. 1
368. 1
369. 2
370. 1, 3
371. 4
372. 1
373. 3, 4
374. 3
375. 1
376. 1, 4
377. 2
378. 3
379. 2, 4
380. 3
381. 2
382. 2
383. 3
384. 2, 3
385. 3
386. 1, 3
387. 2, 4
388. 3
389. 1
390. 1
391. 4
392. 2
393. 2, 3
394. 2
395. 1
396. 2
397. 3
398. 2
399. 1
400. 2
401. 2 3
402. 4
403. 3
404. 3, 4
405. 2
406. 1
407. 1, 4
408. 1
409. 2
410. 4
411. 2
412. 3
413. 2, 4
414. 2
415. 4
416. 3
417. 4
418. 3
419. 3
420. 4
421. 2, 3
128
422. 1
423. 3, 4
424. 2
425. 1, 3
426. 2, 4
427. 2
428. 4
429. 3
430. 2
431. 3
432. 2, 4
433. 4, 3
434. 3
435. 2
436. 1
437. 4
438. 3
439. 3
440. 3
441. 2
442. 2
443. 2
444. 3
445. 1, 2
446. 1
447. 4
448. 4
449. 1
450. 3, 4
451. 4
452. 1
453. 1, 2
454. 2
455. 1, 2
456. 2, 4
457. 3
458. 1
459. 4
460. 3
461. 1, 4
462. 1, 3
463. 1, 3
464. 2
465. 3
466. 1, 3
467. 2
468. 2
469. 1, 2
470. 4
471. 3
472. 4
473. 1
474. 4
475. 3
476. 3
477. 2
478. 1, 3
479. 4
480. 3
481. 1, 3
482. 3
483. 1, 3
484. 3
485. 3, 4
486. 3
487. 2
488. 2
489. 4
490. 3
491. 2, 3
492. 1
493. 2
494. 2
495. 1, 2
496. 3
497. 4
498. 2, 3
499. 1, 3
500. 1
501. 2, 4
502. 1, 3
503. 2, 3
504. 4
505. 2
506. 2, 3
507. 2
508. 3
509. 1
510. 3
511. 2
512. 3
513. 4
514. 3
515. 4
516. 1, 2
517. 2
518. 2
519. 1
520. 4
521. 2
522. 2
523. 4
524. 1
525. 1, 2
526. 4
527. 2
528. 2
529. 3
530. 2
531. 2
532. 2
533. 2, 3
534. 1, 5
535. 3
536. 2, 4
537. 3
538. 1, 4
539. 3
540. 2
541. 4
542. 3
543. 1
544. 2
545. 1, 3
546. 4
547. 2
548. 4
549. 2, 3
550. 3
551. 4
552. 1
553. 3
554. 1, 4
555. 2, 4
556. 4
557. 1, 4
558. 2, 4
559. 1
560. 2
561. 4
562. 3
563. 4
564. 1
565. 3, 4
566. 2, 3
567. 3
568. 1
569. 1, 4
570. 1, 2
571. 3
572. 3
573. 3
574. 3
575. 1, 4
576. 3
577. 4
129
578. 1
579. 2
580. 2
581. 1
582. 1, 2
583. 4
584. 1
585. 2
586. 1
587. 1
588. 2, 3
589. 1
590. 1, 2
591. 4
592. 1
593. 2
594. 1
595. 2
596. 1
597. 3, 4
598. 2
599. 1
600. 3
601. 2
602. 1, 3
603. 4
604. 1
605. 2
606. 1
607. 3, 4
608. 2
609. 3
610. 1
611. 3
612. 4
613. 3
614. 1
615. 2
616. 3
617. 3
618. 1
619. 2
620. 2, 4
621. 2, 4
622. 3
623. 3, 4
624. 2
625. 2
626. 3
627. 3, 4
628. 2, 3
629. 3
630. 2, 3
631. 1, 4
632. 1, 3
633. 3
634. 4
635. 4
636. 2
637. 3
638. 1
639. 3
640. 3
641. 2
642. 3
643. 4
644. 2
645. 1, 4
646. 1, 3
647. 1
648. 2
649. 1, 3
650. 1, 4
651. 4
652. 2
653. 3
654. 3
655. 2, 3
656. 3
657. 4
658. 4
659. 3
660. 1
661. 2
662. 3
663. 4
664. 1, 2
665. 4
666. 3
667. 3
668. 2, 3
669. 2, 4
670. 2
671. 4
672. 2, 3
673. 3
674. 1, 3
675. 2
676. 3
677. 1, 4
678. 2
679. 2
680. 2, 3
681. 1, 2
682. 3
683. 2
684. 3
685. 1
686. 2
687. 1
688. 4
689. 1, 3
690. 2
691. 2, 3
692. 1, 2
693. 4
694. 3
695. 1
696. 1, 3
697. 3
698. 4
699. 1, 2
700. 3
701. 4
702. 1
703. 4
704. 1
705. 2
706. 4
707. 2
708. 2, 3
709. 1
710. 2, 4
711. 2, 4
712. 4
713. 3
714. 2
715. 4
716. 2, 3
717. 2
718. 2
719. 1
720. 1, 4
721. 1, 2
130
Учебное издание
Лелевич Владимир Валерьянович
Леднева Ирина Олеговна
Масловская Алла Анатольевна
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Тесты для студентов лечебного факультета
Ответственный за выпуск: В.В. Воробьев
Компьютерная верстка: Е.П. Курстак, А.А. Хартанович
Корректор: Л.С. Засельская
Подписано в печать 23.05.2013.
Тираж 9 экз. Заказ 112.
Издатель и полиграфическое исполнение
учреждение образования
«Гродненский государственный медицинский университет»
ЛИ №02330/0548511 от 16.06.2009. Ул. Горького, 80, 230009, Гродно