Рабочая программа по биологической химии

Рабочая программа по биологической
Химии
Цель
Дать студентам теоретические знания и выработать у них практические
навыки в области биологической химии, необходимые для полноценного
усвоения клинических дисциплин и последующей работы в качестве врача
общей проктики.
Задачи
После окончания курса биологической химии студенты должны
>> знать современные представления о принципах структурной организации
белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и ферментов, а также
биологической роли витаминов, гормонов.
>> знать особенности химического состава и процессов метаболизма в
норме и патологии, таких специализированных тканей, как кровь, печень,
почки, нервная, мышечная и соединительная ткани.
>> знать методы необходимые для определения биохимических показателей
содержания сахара в крови, общего билирубина, общего холестерина,
мочевины, мочевой кислоты, анализ желудочного сока, кетоновых тел,
анализ нормальных и патологических компонентов мочи .
>> знать роль разных уровней структурной организации молекул, в
формировании конформации и его связь с биологическими функциями.
>> знать биохимические основы обмена веществ при наиболее часто
втречающихся заболеваниях, а также при наследственных патологиях.
Лекция N 19
Тема: Биохимия мышечной ткани. N 19
Количество часов - 2
Цели:
>> Дать общую характеристику и изложить классификацию мышечной
ткани .
>> обьяснить морфологическую организацию поперечнополосатой мышцы.
>> изложить химический состав поперечнополосатой мышцы, а также
некоторые особенности химического состава сердечной мыщцы и гладкой
мускулатуры.
1
>> обьяснить энергетический обмен в мышцах и механизм мышечного
сокращения
>> обьяснить биохимические изменения в мышцах при патологии
Ожидаемые результаты (задачи )
После прослушивания лекции студенты должны :
>> знать функции и классификацию мышечной ткани
>> знать состояние покоя в мышцах, а также состояние мышечного
сокрашения.
>> знать обмен углеводов в мышцах сердца, скелетной мускулатуре.
>> знать обмен липидов, а также кетоновых шел в мышцах.
>> знать изменение химического состава мышечной ткани в онтогенезе.
>> знать биохимические изменения в мышцах при патологии.
Содержание.
Обшая харектеристика и классификация мышечной ткани.
Морфологическая организация мышечной ткани.
Мышечные белки,
белки
входящие в состав
саркоплазмы,
миофибриллярные белки.
Углеводы мышечной ткани. Обмен углеводов в мышцах сердца и скелетной
мускулатуре.
Липиды мышечной ткани. Окисление кетоновых тел в мышцах.
Небелковые азотистые экстрактивные вешества мышц и особенности их
энергетического обмена.
Энергетический обмен в мышцах и механизм мышечного
сокращения.
Состояние покоя мышц. Состояние мышечного сокращения.
Некоторые особенности химического состава сердечной мышцы и гладкой
мускулатуры. Особенности обмена вешеств в сердечной мышце.
Изменение химического состава мышечной ткани в онтогенезе.
Биохимические изменения в мышцах при патологии.
Нарушение метаболизма сердечной мышцы при пшелической болезни
сердца.
Преподавателькие заметки по лекции N 19
Общая характетистика и классификация мышечной ткани.
Обратить внимание слушателей на то, что мышечная ткань составляет 40 –
42 % от массы тела. Основная динамическая функция мышц обеспечить
подвижность путем сокрашения и последующего расслабления. При
сокращении мышц осушествляется работа, связанная с превращением
химической энергии в механическую.
Обычно принято различать три типа мышечной ткани.
Скелетную мускулатуру, сердечную мышцу и гладкую мускулатуру.
Существует также деление на гладкие и поперечнополосатые мышцы.
2
К поперечно-полосатым мышцам, помимо скелетных, относятся также
мышцы языка и верхней трети пищевода, внешние мышцы глазного яблока
и некоторые другие. В морфологическом отношении миокард относятся к
поперечнополосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он
занимает промежуточное положение между гладкими и поперечнополосатыми мышцами
Морфологическая организация мышечной ткани
Мышца
состоит из отдельных волокон,которые представляют собой
мышечные клетки. Клетка окружена плазматической мембраной
(
сарколеммой ) : цитозоле находятся многочисленные ядра, примыкающие к
сарколемме, митохондрии и другие обычные для клеток органеллы. В
мышечной
клетке имеются миофибриллы
особым
образом
организованные
пучки белков,
распологаюшиеся
вдоль
клетки.
Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей ( филаментов
) двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей
является миозин, а тонких актин. Миозиновые и актиновые нити главный
компонент всех сократительных систем.
Строение миозиновых нитей.
Миозиновые нити образованы белком миозином. Миозин составляет
почти половину всех белков скелетной мышцы. Молекула миозина
содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи и четыре легкие
цепи. Каждая тяжелая цепь на большой части длины с конца имеет
конформацию  – cпирали и обе спирали скручены друг с другом ; эта
часть молекулы имеет форму палочки. Противоположные концы каждой
цепи ( N концы ) имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы.
К каждой из головок некавалентно присоединены по две легкие цепи.
Миозин катализирует гидролиз АТФ энергия гидролиза используется для
сокращения мышцы. Позднее выяснилось что каталитический активный
центр локализовом в головках в молекулы миозина. Открытие АТФазной
активности миозина в высокой степени стимулировало исследования
мышечного сокращения, поскольку было первым прямым указанием на
источник энергии для сокращения и на роль миозина в использовании этой
энергии.
Палочкообразные хвосты молекул миозима могут соединяться друг с
другом продольно, образуя пучки; головки выступают на новерхности
пучка, выстраиваясь вокруг него по спирали.
В области М – линии лучки стыкуются << хвост к хвосту >>. Так
получается миозиновые нити саркомера, каждая из которых содержит
около 400 молекул миозина.
3
Строение активновых нитей.
В состав активновых нитей входят белки актин, тропомиозин и
тропонин. Основу нитей составляют молекулы актина. Актин – это
глобулярный белок , такая форма актина называется G - актин.
Молекулы G – актина могут
нековалентно соединяется, образуя
фибриллярный актин – F актин. Форма молекул F – актина напоминает
две нитки бус, скрученные друг с другом.
В мышечных клетках весь актин находится в форме F – актина.
К F – актину могут присоединяться головки миозина причем на каждой
молекуле G – актина в F – актине есть центр связывания миозина. В
результате такого взаимодействия в сотни раз увеличивается АТФазная
активность миозина. Соединение F – актина с миозином называют
актомиозином. Образование связей между миозиновыми и актиновыми
нитями в саркомере имеет важное значение в процессе сокращения
мышцы.
Троиомиозин
имеет
форму
палочек. Молекулы
тропомиозина
располагаются вблизи жалоб ков спиральной ленты F - актина, вдолньее ,
причем каждая молекула тропомиозина соединена с семью молекулами
G – актина , а концами примыкает к соседним молекулам тропомиозона.
Тропонин - имеет глобулярную форму; он построян из трех разных
субьединиц. Тропонин нековалентно связан с тропомиозином и с актином;
на каждую молекулу тропомиозина приходится одна молекула тропонина.
Одна из субьединиц тропонина содержит Са – связываюшие центры: эта
субьединица по строению сходна с кальмодулином.
Такие нити прикреплены к пластинкам Z, которые тоже представляют
собой белковые структуры .
Углеводы мышечной ткани. Обмен углеводов в мышах сердца и скелетной
мускулатуре.
Общее содержание углеводов в мышечной ткани в среднем составляет
1,5 %,но их роль в энергетике мышцы чрезвычайно велико.
Цитоплазма мышечных клеток содержит в высоких концентрациях
ферменты гликолиза изобилие митохондрий обеспечивает эффективный
распад продуктов гликолиза через цикл Кребса и цепь переноса
элетронов.
Обмен углеводов в мышцах обеспечивает создание тканевых запасов
гликогена в состоянии покоя, и исполь зование этих запасов, а также
поступаюшей глюкозы при напряженной работе.
Поступление глюкозы в клетки скелетной мышцы облегчается системой
переноса на поверхности мембраны; активность этой системы
повышается либо в присутсви инсулина, либо при усиленной работе
мышц.
4
Важнейшее различие между тканю печении мышечной тканю состоит в
отсутсвии фермента глюкоза – 6 – фосфотазы в мышцах, превращающего
глюкозо – 6 - фосфат в глюкозу. В мыщцах фосфофруктаокиназная и
пируватки назная активность в 20 раз выше, чем их соответствующая
активность в печении.
Между скелетной и сердечной мышцами существует фундаментальное
различие в отношении
использования ими пирувата и образования
лактата
Сердце работает при аэробных условиях и снабжено большим
количеством митохондрии, что способствует окислению не только
пирувата, но и лактата в процессе гликолиза. Наоборот, скелетная
мышца в период напряженной дятельности работает в анаэробных
условиях, количественно преврашая пируват
в лактат. Последний
диффундирует в печень, где исползуется для ресинтеза глюгозы.
В
мышцы находящейся
в покое ,, фосфорилаза ,, в неактивна.
Катализируемое киназой фосфорилированием фосфорилаза с образванием
фосфорилазы ,,а,, представляет
собой первичной этап активизации.
Киназа фосфорилазы мышц сильно активируется ионами Са2+, уровень
которого в мышце в условиях
покоя низка ;
раздражение
2+
соответствующего нерва вызывает
освобождение Са
из связанной
2+
формы в цитоплазме. Такое освобождение Са
служит пусковым
механизмом
сокращения мышцы
и одновременно стимулирует
образование фосфорилазы ,,а,, из фосфорилазы ,,в, а также превращение
гликогенсинтетазу из формы ,,У,,в форму Д,, таким образом сигнал
побуждающий мышцу к началу работы, служит одновременно стимулом
для распада гликогена, обеспечивающего снабжение энергией. После
прекращения стимула Са2+ удаляется из цитоплазмы и благодаря
действию фосфата гликоген ому оказывается ,, выключенным тогда,
как гликоген синтетаза превращается в более активную форму.
Липиды мышечной ткани
В составе мышечной ткани находятся
сравнительно небольшие
количества липидов. По содержанию липидов
скелетная
мышца
отличается от гладкой и сердечной мышцы. Главным источником
энергии для мышцы в состаянии покоя служит окисление жирных
кислот при истощении запасов гликогена. Сердечная мышца и гладкие
мышцы стенок кровеносних сосудов, в большей степени используют
жиры и продукты их превращения, чем глюкозу, даже в периоды
максимального интенсивного функционирования.
5
Помимо использования
жирных
кислот
мышцы
располагают
ферментами необходимыми для катаболизма кетоновых тел которые
образуются при неполном окислении жиров в печении например  оксибутирант может быть окислен с образаванием НАДН и ацетоацетата
при участии специфической дегидрогеназы, которая очень активна в
митохондриях скелетных и сердечной мышцы.
Следует помнить что в мышцах
происходит катаболические
реакции. Хотя жировые депо
формируются в анатомических
образаваниях прилежащих к мышечной ткани, сами мышечные клетки
не способны к синтезу жирных кислот или триацилглициридов.
Энергетический обмен в мышцах и механизм мышечного сокращения.
Основным энергетическим источником для сокрашния скелетных,
гладких и сердечной мышцы является АТФ, высвобождаюшаяся при
распаде гликогена, жирных кислот и окисления кеновых тел. Аэробные
процессы образавания энергии в мышцах обеспечивается кислородом,
благадаря наличия в них миоглобина и многочисленных митохондрий.
Эти митохондрии расположены в неподсредсвенной
близости к
сократительным миофибриллам которые используют АТФ образующийся
в митохондриях при окислительтелном фосфорилировании. Для этого
класса
скелетных мышц
характерны
медленные
сокращения и
способность длительное время оставаться в состоянии сокращения. В
мышцах,
функции которых требуют коротких, быстрых залпов
активности, маломиоглобина и митохондрий, поэтому их называют
белыми мышцами. Они содержат большие запасы гликогена в цитоплазме,
и их функция зависит преимущественно от анаэробного глюкоза, как
источника образования АТФ.
Мышечная клетка обладает возбудимостью и сократительной
способностью, одновременно
и в ходе цикла сокращения и
расслабления мышц действуют три самостоятельных АТФ зависимых
механизма: натриевый насос клеточной мембраны, кальциевый насос
внутри самой клетки и механизм, превращающий химической энергии
гидролиза АТФ в механическую энергию сокращения.
Функционирование Na+ , К+ - АТФ азной системы клеточной
мембраны мышц или сарколеммы, приводит перемещению К+ во внутрь, а
Na+ наружу портив градиентов их концентрации. Стимуляция мышцы
осушетвляется посредством волны деполяризации. В результате этого вся
мыщца отвечает на сократительный стимул как единое целое. После
совершения мыщечной работы происходит возврашение к исходному
состоянию ионных градиентов и реполяризация сарколеммы.
6
Кальциевый насос находится в саркоплазматическом ретикулума. В
состоянии покоя
основная
масса Ca + + мышц
находится в
саркоплазматическом ретикулума, тогда как в цитоплазме концентрация
Ca+ + очень низко.
Стимуляция мышцы, приводящая к деполяризации наружной
плазматической
мембраны
сарколеммы,
вызывает
вторичное
+ +
освобождние
Ca
через
внутриклеточные мембраны окружающие
содержимое саркоплазматического ретикулума. Повышение концентрации
Ca+ + в цитоплазме, является одним из пусковых механизов мышечного
сокрашения. Кроме того, повышение концентрции Ca+ + активируют распад
гликогена. С прекращением стимуляций мышцы Ca+ + быстро исчезает из
цитоплазмы.
После
мышечного
сокращения
основная
масса
Ca+ +
возвращается в содержимое саркоплазматического ретикулума. На каждый
моль гидролизуемого АТФ в саркоплазматический ретикулум Ca+ + АТФ
азой переносятся два иода Са+ + .
Молекулярной
основой
процесса
сокращения
является
взаимодействие двух фибриллярных
белков
актина и миозина,
характерных для мышечной ткани, где они образуют сложную структуру
актомиозина.
Актин в его фибриллярной форме реагирует с АДФ, миозин с АТФ.
Однако, когда эти белки соединяются между собой с образаванием
актомизона, то в присутствии АТФ этот
копллекс подвергается
диссоциации на составляющие его белки.
С точки зрения энергетики важнейшее значение имеет тот факт,
что АТФ должен подвергаться гидролизу каждый раз в момент разрыва
и восстановления связи между актином и миозином. Для осущетвления
пусковой фазы сократительного процесса необходимо присутствие Са + .
При интенсивной работе мышц общий запас АТФ истощается
менее чем за секунду. Работа мышц с максимальной интенсивностью
продолжается за счет макроэргического соединения - креатин фосфата
Креатин – Р + АДФ
креатин ин + АТФ
Это система поддерживает содержание АТФ для максимальной
активности мышц. По мере истощения креатин фосфата, вступает в
действие вторая система, катализирумая ферментом аденилаткиназой:
2 АДФ
АТФ + АМФ.
Повышение концентрации АМФ в мышечной ткани сигнализирует
об истошении клеточных энергетических ресурсов и действует на
некоторые ключевые ферменты катаболизма углеводов.
7
Следует указать, что процесс мышечного сокрашения осуществляет
потребление энергии за счет распада и углеводов, и жиров, и белков,
что указывает на тесную связь между этими соединениями в мышцах.
Особенности обмена веществ в сердечной мышце.
Сердце
работает
беспрерывно
с
определенного
периода
эмбрионального развития и до последнего момента жизни, сохраняя
присуший ему ритм. в следствие этого структура мышцы сердца
отличается от структуры скелетных мышц.
Наличие в мышце сердца значительного количества миоглобина –
белка, содержащего кислород, обеспечивает ей дополнительный источник
кислорода.
Кроме того в мышце сердца в отличие от скелетных мыщц содержатся
преимущественно ферментные системы аэробного обмена. Установлено,
что окислительные процессы протекают в Митохондриях мышечных
волокон, где и осуществляется окисление пировиноградной и молочной
кислот до СО2 и Н2 О с одновременным процессом ресинтеза АТФ за счет
процессов окислительного фосфорилировани.
Удивительная способность организма выражается в том, что при
усиленной мышечное работе в них выделяется молочная кислота, которая
необходима, как один из источников энергии для мышцы сердца, а
усиленна работа сердца нужна для улучшения кровообращения в
скелетных мышцах.
Биохимические изменения в мышцах при патологии.
При повреждении нервных стволов, несущих импульсы от коры
головного мозга, наступает атрофия мыщц, которая сопровождается
уменьшением содержания функциональных белков миозина и миогена и
увеличением соедимительно – тканных белков – коллагенов. Нередко
причиной атрофии мышц является недостаток в пищец витамина Е,
который имеет прямое отношение к обмену креатина в организме.
8
Новые технологии, применяемые
На занятии.
Метод “ Круглый стол “
Студентам раздаются листы с записанными на них заданиями. Каждый
студент записывает на листе свой ответ и передает следующему студенту.
Все студенты записывают свой ответы, а затем они обсуждаются.
Неправильные ответы зачеркиваются, по количеству правильных ответов
оценивается знание студентов.
1. Белки сракоплазмы мышц (укажите неправильный ответ)
а. миоглобин
в. лисоальбумин
с. белки – ферменты
д. альдоза
е. эластины
2. К сократительным белкам миофибрилл относятся
а. тропомиозин, тропонин
в. миозин и актин
с. нуклеоиротеиды
д. коллаген, эластин
е. миоглобин
3. К белкам стромы относятся:
а. тропомиозин, тропонин
в. миозин и актин
с. нуклеопротеиды
д. коллаген, эластин
е. миоглобин
4. В состоянии покоя
а. актин связан с глобулинам
в. актин связан с регуляторными белками тропонин – тропомиозином
с. актин связан с миозином
д. актин связан с кальцием
е. актин связан с миозином
5. Роль кальция в мышечном сокращении состоит в том что обсудимая:
а. актомиозин свободные катионы кальция сондиняются с миозином.
в. он взаимодействует с тропонином, освобождает актин
с. он соединяется с глобулином
д. он соединяется с актином
е. он усиливает распад АТФ
9
6. источником энергии для мышечной деятельности служит:
а. АДФ
в. Креатин
с. Креатинфосфат
д. АМФ
е. АТФ
7. В мышечной ткани имеют наибольшую концентраци.:
а. ЦИНК и селен
в. Никель и алюминий
с. К и Na
д. Кобальт и железо
е. Марганец и медь
8. Мышечная ткань от массы состовляет:
а. 20 – 3-%
в. 40 – 42%
с. 50 – 55%
д. 60 – 75%
е. 90 – 99%
9. Пути ресинтеза АТФ в мышечной ткани в обычных условиях (указать
неправильный ответ)
а. Образование АТФ из креатинфосфата
в. Образование АТФ из двух молекул АДФ
с. При ОФ за счет энергии распада глюкозы, липидов
д. При субстратном фосфорилировании в реакциях гликолиза
е. При ОФ за счет энергии распада собственных белков мышц
10. Сущность мышечного сокращения заключается в том, что образуется:
а. актимиозин, который приобретает активность АТФазн и вызывает
выделение энергии для мышечного сокращения
в. Комплекс Са с миозином, который приобретает активность АТФ азы и
вызывает выделение энергии для сокращения мышц
с. Комплекс Са с актином, который приобретает активность АТФ азы и
вызывает выделение энергии для сокращения мышц.
Контрольные вопросы.
1 Какие типы мышечной ткани различают ?
2 Как построены актиновые нити ?
3 Как построены миозиновые нити ?
4 Как происходит обмен углеводов в мышцах сердца и скелетной
мускулатуре ?
5 Как протекает обмен кетоновых тел в мышцах ?
10
6
Что является основным источником энергии в мышцах в состоянии
покоя ?
7 В чем заключается механизм мышечного сокрашения ?
8 Какая роль креатинфосфата в мышечной деятельности ?
9 В чем заключается особенности обмена вешеств в сердечной мышце ?
10 Какие биохимические изменения наблюдаются при патологии в
мышцах ?
Оснащение лекции
Таблицы :
Строение саркомере скелетной мышцы
Строение молекулы миозина
Строение молекулы актина
Обмен углеводов в мышцах
Обмен кетоновых шел в мышцах
Состояние покоя мышц
Состояние мышечного сокращения
Схематическое изображение происхождения
креатинурии при прогрессирующей
мышечной дистрофии.
Темы для самостоятельной работы студентов.
1 Некоторые особенности химического состава сердечной мышцы и
гладкой мускулатуры.
2 Небелковые азотистые экстрактивные вещества мышц и особенности
их энергетического обмена.
3 Изменение химического состава мышц в онтогенезе.
1
2
3
4
5
1
2
Рекомендуемая литература основная литература.
Николаев А. Я. Биологическая химия, м, 1989
Березов Т. Т Коровкин Б. Ф Биологическая химия М, 1990 – 1998
Ленинджер основы биохимии
Строев Е. А. Биологическая химия, М, 1986 г.
Биохимия. Под. Ред. Меньшикова В В и Волкова Н. И.
Дополнительная литература
Туракулов Е.Х. Биохимия, Т, 1996.
Основы биохимии. Под.ред. Анисимова А А.
11
Практическое занятие N ( лекция N )
Тема: Биохимия мышц
Количество часов – 3
Цели :
>> Обсудить со студентами динамические основные белки миофибрилли
их
молекулярное строение, а
также биохимические
механизмы
мышечного сокращения и расслабления.
>> Рассмотреть роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в
регуляции мышечного сокращения.
>> Рассмотреть
экстрактивные
вещества мышц. Особенности
энергетического обмена в мышцах. Креатинфосфат.
>> Обьяснить биохимические измения при мышечных дистрофиях и
деградации мышц. Креатинурия.
Ожидаемые результаты. ( задачи).
>> После проведения занятия студенты должны :
>> знать строение структурнофункциональной единицы миофибрилл –
саркомера.
>> знать биохимические механизмы сокращения и расслабления мышц, а
также роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в
регуляции мышечного сокрашения.
>> знать роль креатинфосфата в обеспечении энергией миофибрилл.
>> знать биохимические изменения при денервации и дистрофии мышц.
Содержание.
>> Оновные белки миофибрилл актин, миозин, тропомиозин, тропонин.
Молекулярная структура миофибрилл. А – диск .I – диск. М – линия. Н –
зона.
Z – пластинка. Тонкие нити. Толстые нити. Строение саркомера.
>> Сокращение саркомера. Состояние покоя . Умеренное сокращение
предельное сокрашение мышца. Роль ээнергии АТФ в сокращении мышц
свободный АТФ, связанный АТФ - АТФ2-. иннервация мышц изменение
концентрации одновалентных ионов , а также ионов кальция при
сокращении мышц.
>> Экстрактивные вешесва
мышц . обеспечении энергией АТФ
миофибрилл креатинфосфатом.
>> Биохимические изменения в мышцах при патологии
12
Преподавательские заметки по занятию N0
Молекулярная структура миофибрилл.
Поперечнополосатая
мышца
состоит из
многочисленных
удлиненных волокон или мышечных клеток. Двигательные нервы
входят в различных точках в мышечное волокно и передают ему
импульс
вызывающий
сокращение. Мышечное
волокно
обычно
рассматривают как многоядерную клетку гигантских размеров, покрытую
эластичной оболочкой – сарколеммой . В каждом мышечном волокне под
лине его расположено, в форме пучков, многожество нитевидных
образований - миофибриллы. Структурно функциональной единицей
миофибрилл является саркомер - участок миофибрилл границами
которого служат узкие Z - линии. Каждая миофибрилла состоит из
нескольких сот саркомеров. В середине саркомера находится темная зона
называемое. А диском. В центре диска расположено М – линия. Среднюю
часть диска А занимает зона Н. Существуют диски I (и). Каждой из них
разделено на две равные половины Z – линией. В дисках А располежены
толстые нити, состоящие из белка актина . Тонкие нити начинаются в
пределах каждого саркомера у Z- линии, тянутся через I диск, проникают в
диск А и прерываются в области зоны. При сокращении миофибрилл
начинают одна система нити проникает Н.
В другую т.е. нити как бы скользят друг по другу, что и является
причиной мышечного сокрашения.
Механизм сокращения мышцы.
Сокращение мышц есть результат укорочения каждого ее саркомера.
Укорочение саркомера происходит путем вдвигания актиновых нитей
между миозиновыми нитями в направлении М - линии; максимальное
укорочение
достигаеться тогда, когда Z- пластинки, к
которым
прикрплены новые активные нити, приближаются вплотную к концам
миозиновых нитей. Движение актиновых нитей, в свою очередь, есть
результат взаимодействия четырех основных
белков
миофибриллмиозина, актина, тропомиозина и тропонина Сокращение саркомера
сопровождается гидролизом АТФ и регулируется ионами кальция.
Разделение функции между миозиновыми и актиновыми нитями при
сокращении можно представить следующим образом. Миозиновые нити
содержат
активный центр для
гидролиза АТФ, устройства
для
превращения энергии АТФ в мезаническую тягу, устройства для
степления
с
актиновыми
нитями и устройство для восприятия
регуляторных сигналов со стороны активновых нитей. Актиновые нити
имеют механизм сцепления с миозинавыми нитями и механизмы
регуляции сокращения и расслабления.
13
Сокращение соркомера. АТФ азные центры головок миозина отличаются
высоким сродством к АТФ, так что в мышце большинство головок
содержит связанный АТФ. В присутствии ионов Са2+ на мономерах
актинов ой нити открываются центры связывания миозиновых головок.
Это происходит в результате присоединения Са2+ к Са связывающей
субьединица тропонина.
(Состояние покоя )
Ионы Са2+ вызывают кон формационные изменения во всей системе
тропонин – тропомиозин – актин, включающие по одной
молекуле
тропонина и семь молекул G актина : на всех семи мономерах актина
открываются центры связывания с головками миозина. Миозиновая
головка присоденяется к одному из мономеров актина и таким путем
происходит сцепление активновых и миозиновых нитей ( умеренное
сокращение )
Присоединение головки к актину активирует АТФ – азный
центр. АТФ гидролизируются АДФ и фосфат покидают активный центр,
что приводит к изменению конформации миозина: возникает напряжение
стремящееся уменьщить угол между головкой и хвостом миозина т.е.
наклонить
головку в направлении М – линии. Поскольку головка
прекреплена к актиновой нити, она наклоняясь в сторону М – линии,
смещает в этом же направлении и
актиновую нить ( предельное
сокрашение). Теперь АТФ – азный центр может присоединить новую
молекулу АТФ; ее присоединение уменьшает
средство миозиновой
головки к актину миозин возвращается в исходное состояние и начинается
новый цикли начинается новый цикл взаимодейтсвия. В новом цикле та же
самая головка присоединяется
уже к другому мономеру
актина,
расположенному ближе к Z- пластинке, поскольку вся актиновая нить
переместилась.
Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают
одновременно, втягивая актиновую нить. Предельное сокращение мышцы
развивается в сотые доли секунды. Сила сокращения зависит от
количество миозиновых головок, вкмогенных в работу.
Покоящаяся мышца эластично
она, легко растягивается.
Сокрощеннаямыщца, наоборот, неэластична, ригидна;
растяжению
препятствуют связи между актиновыми и миозиновыми нитями.
Ригидность водникает также при сильном снижении конц
АТФ в мышцах;в этих условиях все большее и большее число миозиновых
головок остается связанным с актином, так как для выхода из этого
состояния требуется АТФ.
В ходе занятия необходимо:
>> показать на таблицах: строение саркомера скелетный мышцы
14
строение молекулы миозина
строение G и F актина
схематическая изображение сокрашение саркомере
механизм укорочения соркомера
регуляция сокрашения гладких мышц
схематическое изображение происхождение
креатину
рии при прогрессирующей мышечной дистрофии.
15
Новые технологии, применяемые
На занятии.
Метод “ Круглый стол “
Студентам раздаются листы с записанными на них заданиями. Каждый
студент записывает на листе свой ответ и передает следующему студенту.
Все студенты записывают свой ответы, а затем они обсуждаются.
Неправильные ответы зачеркиваются, по количеству правильных ответов
оценивается знание студентов.
1. Белки сракоплазмы мышц (укажите неправильный ответ)
а. миоглобин
в. лисоальбумин
с. белки – ферменты
д. альдоза
е. эластины
2. К сократительным белкам миофибрилл относятся
а. тропомиозин, тропонин
в. миозин и актин
с. нуклеоиротеиды
д. коллаген, эластин
е. миоглобин
3. К белкам стромы относятся:
а. тропомиозин, тропонин
в. миозин и актин
с. нуклеопротеиды
д. коллаген, эластин
е. миоглобин
4. В состоянии покоя
а. актин связан с глобулинам
в. актин связан с регуляторными белками тропонин – тропомиозином
с. актин связан с миозином
д. актин связан с кальцием
е. актин связан с миозином
5. Роль кальция в мышечном сокращении состоит в том что обсудимая:
а. актомиозин свободные катионы кальция сондиняются с миозином.
в. он взаимодействует с тропонином, освобождает актин
с. он соединяется с глобулином
д. он соединяется с актином
е. он усиливает распад АТФ
16
6. источником энергии для мышечной деятельности служит:
а. АДФ
в. Креатин
с. Креатинфосфат
д. АМФ
е. АТФ
7. В мышечной ткани имеют наибольшую концентраци.:
а. ЦИНК и селен
в. Никель и алюминий
с. К и Na
д. Кобальт и железо
е. Марганец и медь
8. Мышечная ткань от массы состовляет:
а. 20 – 3-%
в. 40 – 42%
с. 50 – 55%
д. 60 – 75%
е. 90 – 99%
9. Пути ресинтеза АТФ в мышечной ткани в обычных условиях (указать
неправильный ответ)
а. Образование АТФ из креатинфосфата
в. Образование АТФ из двух молекул АДФ
с. При ОФ за счет энергии распада глюкозы, липидов
д. При субстратном фосфорилировании в реакциях гликолиза
е. При ОФ за счет энергии распада собственных белков мышц
10. Сущность мышечного сокращения заключается в том, что образуется:
а. актимиозин, который приобретает активность АТФазн и вызывает
выделение энергии для мышечного сокращения
в. Комплекс Са с миозином, который приобретает активность АТФ азы и
вызывает выделение энергии для сокращения мышц
с. Комплекс Са с актином, который приобретает активность АТФ азы и
вызывает выделение энергии для сокращения мышц.
Контрольные вопросы :
1 Назовите основные белки миофибрил.
2 Расскажите молекулярную структуру миофибрил
3 Расскажите механизм мышечного сокрашения.
4 Расскажите функцию актиновых нитей
5 Расскажите фунцию миозиновых нитей
6 Расскажите состояние покоя мышц
7 Расскажите умеренное сокрашение мышц
8 Расскажите предельное сокрашение мышц
17
9 Расскажите роль ионов Са2+при сокрашении мышц
10 Расскажите о роли креатинфосфатата в обеспечении энергией мышц.
11 Расскажите признаки мышечной дистрофии.
Тестовые вопросы.
В состав миофибриллерных белков входит:
А) актин
Б) миозин
С) тропомиозин
Д) тропонин
Е) коллаген
Саркоплазматическим белкам относится:
А) миоген
В) миоглобин
С) глобулин
Д) миоальбумин
Е) фибронектин
При сокрашении мышц участвует:
А) актин
д) актомиозин
В) миозин
С) тропомиозин
е) эластин
Оснощение заняния.
Таблицы : Строение саркомера скелетной мышцы
Строение молекулы миозина
Строение Gи F актина
Сокращение саркомера
Механизм укорочения саркомера
Схематическое изображение происхождения
Креатинурии при прогрессирующей мышечной дистрофии.
Темы для самостоятельной работы студентов:
1. Иннервация мышц – измене стройные ние концентрации одновалентных
ионов, а также ионов кальция при сокращении мышц.
2. Экстративие вещества мышц
3 Биохимические изменения в мышцах при патологии.
18