https://studopedia.su/10_147877_vliyanie-pervichnoy-i-teplovoy-obrabotki-napishchevuyu-tsennost-produktov-i-kachestvo-gotovih-izdeliy.html Влияние первичной и тепловой обработки на пищевую ценность продуктов и качество готовых изделий Изменение белков Белки (протеины от гр. protos первый, важнейший) относятся к основным химическим компонентам пищи. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80-100 г белка в сутки, причем заменить eгo дрyгими веществами невозможно. При организации питания постоянногo контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т.д.) или по скомплектованному меню отдельных приемов пищи, необходимо обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим потребностям человека. Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и переваримостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашегo организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых дpyгих НАК. В гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять дрyгой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2 ... 3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК. Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются следующие: мука + твopor (ватрушки, вареники, пироги с творогом); картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное paгy, рыбные котлеты с картофелем и др.); гpечневая, овсяная каша + молоко, твopoг (крупеники, каши с молоком и др.); бобовые с яйцом, рыбой или мясом. Наиболее эффективное взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например: 5 частей мяса + 10 частей картофеля; 5 частей молока + 10 частей овощей; 5 частей рыбы + 10 частей овощей; 2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т.д. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многиx растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и дрyгиx веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме тою, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90 % аминокислот, из растительных 60 ... 80 %. Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшают усвояемость белков, особенно растительною происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки. Качество белка оценивается рядом показателей, это коэффициент эффективности белка (КЭБ), чистая утилизация белка (ЧУБ) и дрyгие, которые рассматривает физиология питания. Химическая природа и cтpoeние белков. Белки это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, coединенных пептидной связью, от набора аминокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна. По растворимости все белки делятся на следующие гpуппы: растворимые в воде альбумины; растворимые в солевых растворах глобулины; растворимые в спирте проламины; растворимые в щелочах глютелины. По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей. Различают четыре уровня структурной организации белка: первичная последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи; вторичная закручивание полипептидных цепей в спирали; третичная свертывание полипептидной цепи в глобулу; четвертичная объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу. Белки обладают свободными карбоксильными, или кислотными, остатками и аминогpуппами, что обуславливает их амфотерные свойства, Т.е. в зависимости от реакции среды белки проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными. При определенной рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Технологические свойства белков: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др. гидратация и дегидратация белков. Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Гидратация отдельных белков зависит от их строения. Pacположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектрической точкеспособность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки при водит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок. В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагy, реологические свойства теста и т.д. Гидратация в кулинарной практике имеет место при приготовлении омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, при набухании белков круп, бобовых, макаронных изделий и т.д. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т.д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход. Денатурация белков - это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой макромолекулы, Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка при этом не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков вызывает нагревание. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цeпей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные гpуппы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее реакционноспособные гидрофобные гpуппы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду. Денатурация сопровождается: - потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при eгo нагpевании вследствие денатурации миоглобина); - потерей биологической активности (например, в картофеле, гpибах, яблоках и ряде дрyгих растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки ферменты теряют активность); - повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); - потерей способности к гидратации (растворению, набуханию); - потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агpегированием (свертыванием, или коаryляцией, белка, взаимодействием денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Степень агрегирования зависит от концентрации белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1 %) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (нaпример, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющие собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагpеванию, как правило, имеет меньшие объем и массу, но большие механическую прочность и упрyгость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и длина фибриллы (нити) белка сокращается. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы. Деструкцuя белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные гpуппы с образованием аммиака, сероводорода, фосфористого водорода, углекислого газа и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелковоrо характера (например, переход коллагeна в желатин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологическоrо процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.). Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), при взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, eгo концентрации, а также температуры. Белки используют в качестве эмульгаторов при производстве белковожировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества, что обусловлено как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, а также определенными факторами окружающей среды. При длительном хранении происходит «старение» белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения). При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины.
