1.Первичная структура ДНК Дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) представляют собой линейные (или циклические ) полидезоксирибонуклеотиды. Первичная структура ДНК – это последовательность чередования остатков дезоксирибонуклеозидмонофосфатов (ДНМФ) в полидезоксирибонуклеотидной цепи. Первичная структура ДНК является ковалентной структурой, поскольку остатки ДНМФ в полидезоксирибонуклеотидной цепи соединены друг с другом 3', 5'фосфодиэфирными связями. Скелет (хребет, остов) полидезоксирибонуклеотида состоит из монотонно чередующихся остатков дезоксирибозы и фосфатных групп, присоединенных к остову на равных расстояниях друг от друга. Сахарофосфатный остов ДНК, обладая большим отрицательным зарядом, представляет собой сильно полярную часть молекулы, тогда как азотистые основания являются неполярными, гидрофобными компонентами. Полидезоксирибонуклеотидная цепь обладает векторностью, она имеет направление от 5'-конца (начало цепи) к 3'-концу (конец цепи), т.е. 5'---->3'. 5'конец (фосфатный конец) и 3'-конец (гидроксильный конец) – это концы, на которых от межнуклеотидной связи свободны соответственно 5'- и 3'-атомы дезоксирибозы. Векторность обусловлена направлением сборки полидезоксирибонуклеотидной цепи. (рис.3.1) 2. Механизм посттрансляционной модификации белка В ходе посттрансляционной модификации белков происходит окончательное формирование нативной, функционально активной конформации, а именно вторичной, третичной и, если имеется, четвертичной структуры. Механизмы посттрансляционной модификации белков. 1.Частичный протеолиз (отщепление сигнального пептида со стороны N-конца); 2.Модификация аминокислотных остатков и образование минорных аминокислот. При этом модификации могут подвергаться аминокислотные остатки расположенные как на N-конце, так и на С-конце. 3. Присоединение небелковых компонентов. 4. Образование внутрицепочных сшивок (дисульфидные мостики). 5.Образование олигомерных белков (образование четвертичной структуры). 6. Формирование нативной простанственной структуры (конформации белковой молекулы) т.е. фолдинг белка . Пептидная цепь, растущая в процессе трансляции, принимает вторичную и третичную структуру в результате сложного многоступенчатого процесса, идущего во времени. Для образования правильной структуры с еще не свернувшейся пептидной цепью связываются специальные белки – шапероны. Шапероны обладают сродством к экспонированным гидрофобным участкам п/п цепи. Связывание с шаперонами препятствует агрегации с другими белками и тем самым создает условия для нормального сворачивания растущего пептида. Взаимодействие с шаперонами – процесс энергозависимый: при освобождении шаперонов гидролизуется АТР . Шапероны принадлежат к трем белковым семействам, т.н. белкам теплового шока – heat shok proteins (hsp60, hsp70, Hsp90). Свое название эти белки получили потому, что их синтез возрастает при повышении температуры и других формах стресса. При этом они выполняют функцию защиты белков клетки от денатурации. Белки – представители семейства hsp70 – связываются на начальной фазе образования растущего пептида. Одни из них контролируют процесс сворачивания белка hsp60 охватывают синтезированный полипептид наподобие бочонка, тем самым обеспечивая условия для принятия правильной конформации. Для того чтобы растущая полипептидная цепь могла свернуться необходимым образом, с еще линейным участком цепи временно связываются шапероны (6). Эти белки направляют процесс свертывания цепи путем подавления нежелательных побочных взаимодействий. Наиболее важным шапероном, присутствующим в просвете ШЭР. является белок связывания (BiP, от англ. binding protein). Когда вновь образованный белок приобретает правильную вторичную и третичную структуру и остатки глюкозы удалены полностью, он с помощью транспортных везикул перемещается в аппарат Гольджи. 3. Каким образом днк зависимая рнк полимераза обнаруживает промотор транскриптона Промотор – начальный (3'-концевой) участок транскриптона, ответственный за связывание ДНК-зависимой-РНК-полимеразы. Промотор транскриптона обозначается специфической последовательностью нуклеотидов ТАТААА (ТАТА-бокс), имеющихся в промоторах всех транскриптонов. Данная последовательность позволяет обнаруживать и активировать промоторные участки ДНК путем присоединения к ним инициирующих транскрипцию белковых факторов. 4. Можно ли исходя из аминокислотной последовательности в полипептиде предсказать нуклеотидную последовательность единственной мрнк кодирующий этот белок? НЕТ
