Вторичная структура белка

вторичная
первичная
Структура
белков
третичная
четвертичная
Представляет
собой
линейную
цепь
аминокислот,
расположенных
в
определенной
последовательности
и
соединенных между собой пептидными
связями. Пептидная связь образуется за
счет -карбоксильной группы одной
аминокислоты и -аминной группы
другой.
Полипептидная цепь скрученная в
спираль,
удерживающуюся
посредством
образования
водородных
связей
между
остатками
карбоксильной
и
аминной групп разных аминокислот
H
N
CH C
H
R1
O
N
O
CH
R2
C
H
N
CH
C
H
R3
O
N
O
CH
R4
C
N
CH C
H
R5
O
• Фрагменты пространственной структуры биополимера,
имеющие периодическое строение полимерного остова,
рассматривают как элементы вторичной структуры.
• Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные
углы,
приблизительно
одинаковы,
то
структура
полипептидной
цепи
приобретает
периодический
характер. Существует два класса таких структур –
спиральные и растянутые (плоские или складчатые).
• Спиральной считается структура, у которой все
однотипные атомы лежат на одной винтовой линии. При
этом спираль считается правой, если при наблюдении
вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по
часовой стрелке, и левой – если удаляется против часовой
стрелки. Полипептидная цепь имеет спиральную
конформацию, если все атомы C находятся на одной
винтовой линии, все карбонильные атомы Ck - на другой,
все атомы N – на третьей, причем шаг спирали для всех
трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым
должно быть и число атомов, приходящихся на один виток
спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах Ck, C
или N. Расстояние же до общей винтовой линии для
каждого из этих трех типов атомов свое.
•
•
•
•
•
Главными элементами вторичной структуры белков являются -спирали и -складки.
Спиральные структуры белка. Для полипептидных цепей известно несколько различных
типов спиралей. Среди них наиболее распространена правая -спираль. Идеальная спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали 3,6, что
означает полную периодичность на пяти витках спирали через каждые 18 аминокислотных
остатков. Значения торсионных углов для идеальной -спирали  = – 57  = – 47  , а
расстояния от атомов, образующих полипептидную цепь, до оси спирали составляет для N
0,15 нм, для C  0,23 нм, для C k 0,17 нм. Любая конформация существует при условии, что
имеются факторы, стабилизирующие ее. В случае -спирали такими факторами являются
водородные связи, образуемые каждым карбонильным атомом (i+4)-го фрагмента. Важным
фактором стабилизации -спирали также является параллельная ориентация дипольных
моментов пептидных связей.
Складчатые структуры белка. Одним из распространенных примеров складчатой
периодической структуры белка являются т.н. -складки, состоящие из двух фрагментов,
каждый из которых представлен полипептидом.
-складки также стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной
группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента.
При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию
относительно друг друга.
Структура, образующаяся в результате таких взаимодействий, представляет собой
гофрированную структуру. Это сказывается на значениях торсионных углов  и . Если в
плоской, полностью растянутой структуре они должны были бы составить 180, то в
реальных -слоях они имеют значения  = – 119 и  = + 113. Для того чтобы два участка
полипептидной цепи располагались в ориентации, благоприятствующей образованию складок, между ними должен существовать участок, имеющий структуру, резко
отличающийся от периодической.
Спираль, в свою очередь,
свернута в форме глобулы и
шара.
Эта
структура
стабилизируется
водородными,
ионными,
ковалентными,
дисульфидными связями и
гидрофобными
взаимодействиями.
Каждому белку свойственна в
определенной
среде
своя
особая
пространственная
структура.
Полипептидная связь
CH2
Функциональные
группы в боковых
радикалах
O
H
Tyr
NH
(CH2)4
H
Lys
O
CH2 C
O
OH
Водородная связь
Asp
C
NH
Пептидные цепи
CH2 COO-
+NH
2
C
NH
(CH2)3
CH2 SH
HS
[O]
CH2
CH2 S
[H]
NH2
Ионная связь
CH2
Дисульфидная связь
Arg
Asp
S
CH2 SH
HS
Пептидные цепи
CH2
[O]
[H]
CH2 S
S
CH2
В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной
третичной структурой, выделяют следующие группы белков:
• Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении
может быть представлена в виде шара или не слишком вытянутого эллипсоида глобулы. Как правило, значительная часть полипептидной цепи таких белков
формирует -спирали и -складки. Соотношение между ними может быть самым
различным. Например, у миоглобина (подробнее о нем на стр.28) имеется 5 спиральных сегментов и нет ни одной -складки. У иммуноглобулинов (подробнее на
стр.42), наоборот, основными элементами вторичной структуры являются -складки, а
-спирали вообще отсутствуют. В вышеприведенной структуре фосфоглицераткиназы и
те и другие типы структур представлены примерно одинаково. В некоторых случаях, как
это видно на примере фосфоглицераткиназы, отчетливо просматриваются две или
более четко разделенные в пространстве (но тем не менее, конечно, связанные
пептидными мостиками) части – домены. Зачастую различные функциональные зоны
белка разнесены по разным доменам.
• Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они
выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуре они имеют
повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной
цепи вторичную структуру. Так, белок -креатин (основной белковый компонент ногтей,
волос, кожи) построен из протяженных -спиралей. Фиброин шелка состоит из
периодически повторяющихся фрагментов Gly – Ala – Gly – Ser , образующими складки. Существуют менее распространенные элементы вторичной структуры, пример
– полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко
отличающимися от параметров -спиралей. В коллагеновых волокнах три спиральные
полипептидные цепи скручены в единую правую суперспираль: