05. Аминокислоты.Пептиды.Белки

реклама
Амінокислоти. Пептиди. Білки.
Спирали встречаются во многих
областях: в архитектуре, в
макромолекулах белков, нуклеиновых
кислот и даже в полисахаридах (Loretto
Chapel, Santa Fe, NM/© Sarbo )
лектор:
канд. биол. наук, доцент
Лихацкий П.Г.
Аминокислоты
Соединение, которое содержит
одновременно и кислотную
функциональную группу, и аминогруппу,
является аминокислотой
H2N CH COOH
R
2
Сокращение
Структурная
формула
(pI)
Глицин
gly
H2NCH2COOH
5.97
Аланин
ala
CH3CHCOOH
6.02
Название
NH2
Валин
val
Лейцин
leu
Пролин
pro
Фенилаланин
phe
(CH3)2CHCHCOOH
5.97
NH2
(CH3)2CHCH2CHCOOH 5.98
NH2
NH
6.10
COOH
C6H5CH2CHCOOH
5.88
NH2
Триптофан
try
C6H5CH2CHCOOH
NH2
5.88
3
(pI)
Название
Аспарагин
Сокращение
Структурная формула
asn
H2N(O)CCH2CHCOOH
5.41
NH2
Глутаминовая
кислота
glu
Лизин
lys
3.22
HOOCCH2CH2CHCOOH
NH2
H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH 9.74
NH2
Аргинин
arg
10.76
HN
H2N
C NH CH2CH2CH2CHCOOH
NH2
4
Название
Гистидин
Сокращение
Структурная формула
his
(pI)
7.58
N
NH2
NH
Тирозин
CH2CHCOOH
tyr
5.65
HO
CH2CHCOOH
NH2
Цистеин
cySH
HSCH2CHCOOH
5.02
NH2
5
Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются
аминокислоты, которые не могут
быть синтезированы организмом из
веществ, поступающих с пищей, в
количествах, достаточных для того,
чтобы удовлетворить
физиологические потребности
организма.
6
Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято
считать незаменимыми для
организма человека:
изолейцин, лейцин, лизин,
метионин, фенилаланин, треонин,
триптофан и валин.
7
Кислотно-основные свойства
H2N
CH
COO-
H+
OH-
H3N
R
ù åë î ÷í î é ðàñòâî ð
CH
H+
COO
OH-
R
H2N
CH
H3N
CH
COOH
R
COOH
ê è ñë û é ðàñòâî ð
R
8
Кислотно-основные свойства
H2NCHCOOH
R
не ионная форма;
идеализированная
аминокислота
H3
NCHCOO
R
цвиттер-ион;
аминокислота в
твердом состоянии
9
Изоэлектрическая точка (рI)
Изоэлектрической точкой
называется такое значение pH,
имеющее определенное значение
для каждой аминокислоты, при
котором содержание диполярного
иона (цвиттер-иона) максимально
10
Способы получения аминокислот
Аминирование -галогензамещенных кислот
RCH2COOH + Br2
PBr3
1) NH3 (èçá.)
RCHCOOH 2) ðàçá. êèñë.
Br
RCHCOOH
NH2
11
Способы получения аминокислот
Бромирование при помощи малоновой
кислоты
COOC2H5
Na+-CH
COOC2H5
RBr
KOH / H2O
t
RCH
COOC2H5
COOH
RCH
COOC2H5
COOH
í àòðì àëî í î âû é ýô èð
COOH
Br2 / ÒÃÔ
RCBr
COOH
t
-CO2
R
CH
COOH
Br
12
Способы получения аминокислот
Синтез Штреккера–Зелинского
NH4Cl + NaCN
NH4CN
NH3 + HCN
O
R
NH4CN + NaCl
C
NH3
RCH
RCH
OH
H
NH
HCN
-H2O
NH2
RCH
CN
NH2
-àì èí î í èòðèë
H2O
RCH
COOH
NH2
-àì èí î êèñëî òà
13
Способы получения аминокислот


Алкилирование N-замещенных
аминомалоновых эфиров
Аминирование эфиров -галогензамещенных кислот (с помощью
фталимида калия)
14
Способы получения аминокислот
Биологический способ получения
аминокислот
Корм с
добавкой
рацемической
смеси
-аминокислот
Оптически
чистый изомер
-аминокислоты
Отходы с
оптически
активным
изомером
-аминокислоты
Очистка
15
Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
CH3CHCOOH + [HNO2]
NH2
àëàí èí
CH3CHCOOH + N2 + H2O
OH
ì î ëî ÷í àÿ
êèñëî òà
Метод Ван-Слайка
16
Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
O
RCHCOOH + R'C
H
NH2
-H2O
RCHCOOH
N
CHR'
î ñí î âàí èå
Ø èô ô à
17
Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
HCl
CH3CHCOOH + CH3OH -H O CH3CHCOOCH3
2
NH3+ClNH2
àëàí èí
ãèäðî õëî ðèä
ì åòèëî âî ãî ýô èðà
àëàí èí à
-NH4Cl NH3
CH3CHCOOCH3
NH2
ì åòèëî âû é ýô èð
àëàí èí à
18
Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
HOCH2CHCOOH
NH2
HOCH2CH2NH2 + CO2
êî ëàì èí
ñåðèí
HOOCCHCH2CH2COOH
NH2
H2NCH2CH2CH2COOH + CO2
4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà
ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà
19
Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
Ксантопротеиновая реакция
CH2CHCOOH
NH2
HNO3
-H2O
O2N
CH2CHCOOH
NH2
HO
HO
òèðî çèí
æåëòàÿ î êðàñêà
2NaOH
O2N
CH2CHCOO- Na+
NH2
Na+ -O
î ðàí æåâàÿ î êðàñêà
20
Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
• Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )
• Нингидринная реакция
O
C
C
OH
OH
O
í èí ãèäðèí
21
Химические свойства аминокислот
Специфические реакции ,,-аминокислот
Реакции -аминокислот
H
O +
C OH
H
CH3 CH
N
N
CH CH3
H
HO
H
-àëàí èí
O
C +
O
C NH
t
-H2O
CH3
3
CH2
1
HN
4
5CH
CH3 àì è äí û å
6
ãðóï ï û
C
O
3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí
22
Химические свойства аминокислот
Специфические реакции ,,-аминокислот
Реакции -аминокислот
CH2
CH
NH2
H
-àëàí èí
COOH
t
-NH3


CH2
CH
COOH
àêðèëî âàÿ êèñëî òà
23
Химические свойства аминокислот
Специфические реакции ,,-аминокислот
Реакции -аминокислот
+
CH2 C
CH2
CH2
O
OH
H
N
O
CH2 C
t
-H2O
àì èäí àÿ
ãðóï ï à
CH2
CH2 N
H
-àì èí î ì àñëÿí àÿ
êèñëî òà
H
-áóòèðî ëàêòàì
24
Пептиды и белки
Пептиды — соединения,
построенные из нескольких
остатков -аминокислот,
связанных амидной (пептидной)
связью.
O
Ñ NH
25
Пептиды и белки
O
H2N
CH
O
C
OH + H
NH
R
CH
O
C
OH + H
NH
R'
CH
C
OH
R''
Ï åï òè äí àÿ ãðóï ï à
O
-2H2O
H2N
CH
R
N-ê î í åö
C
O
NH
CH
C
R'
Ï åï òè äí àÿ ñâÿçü
NH
CH
COOH
R''
C-ê î í åö
26
Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ
СОЕДИНЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТ
27
Пептиды и белки
àëàí èë
ãëèöèë
O
O
H2N
CH
C
ñåðèí
NH
CH2 C
NH
CH
COOH
CH2OH
CH3
Àëàí èëãëèöèëñåðèí
28
Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина.
29
Пептиды и белки
Структура белков
Первичная структура пептидов и
белков — это последовательность
аминокислотных остатков в
полипептидной цепи.
30
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
31
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
32
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ
СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле
полипептида
33
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали.
Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
34
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
-спираль
молекулы белка
35
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул
36
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул
37
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ -СТРУКТУРЫ внутри одной
полипептидной цепи
38
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
-структура белка
39
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
А – участок
полипептидной цепи,
соединенный
водородными связями
(зеленые пунктирные
линии).
Б – условное изображение
-структуры в форме
плоской ленты,
проходящей через атомы
полимерной цепи (атомы
водорода не показаны).
40
Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка — это
более высокий уровень структурной
организации, в котором закрепление
конформации происходит за счет
водородных связей между пептидными
группами.
41
Пептиды и белки
Третичная структура белков
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ
ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ
БЕЛКА КРАМБИНА.
А– структурная формула в
пространственном
изображении.
Б – структура в виде объемной
модели.
В – третичная структура
молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение
третичной структуры.
Е – третичная структура с
дисульфидными мостиками.
42
Пептиды и белки
Ионные взаимодействия
î ñòàòî ê ëèçèí à
NH
CH
ï åï òèäí àÿ ñâÿçü
CO
(CH2)4NH3+
è î í í î å âçàè ì î äåé ñòâè å
-OOCCH
CO
CH
NH
î ñòàòî ê
àñï àðãèí î âî é êèñëî òû
43
Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия
CH2SH
[O]
[H]
CH2SH
CH2S
Äè ñóë üô è äí àÿ ñâÿçü
CH2S
44
Пептиды и белки
Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ
СТРУКТУРА
АЛЬБУМИНА (белок
куриного яйца). В
структуре помимо
дисульфидных мостиков
присутствуют свободные
сульфгидридные HSгруппы цистеина, которые
в процессе разложения
белка легко образуют
сероводород – источник
запаха тухлых яиц.
Дисульфидные мостики
намного более устойчивы
и при разложении белка
сероводород не образуют
45
Пептиды и белки
Фибриллярные белки
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент
натурального шелка и паутины
46
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО
БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
47
Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ
СТРУКТУРА
ФИБРИЛЛЯРНОГО
БЕЛКА КОЛЛАГЕНА.
На примере коллагена
можно видеть, что в
образовании
фибриллярных белков
могут участвовать как
-спирали, так и структуры. То же и для
глобулярных белков, в
них могут быть оба
типа третичных
структур
48
Пептиды и белки
Денатурация белков
Денатурация белков — это
разрушение их природной
(нативной)
пространственной
структуры с .сохранением
первичной структуры
49
Пептиды и белки
Функции белков
50
Скачать