белки - Schools.by
реклама
Жизнь – это способ существования белковых тел. Ф.Энгельс Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Белки Протеины Протеиды БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) Это высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из α-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями История открытия белка Первый белок, очищенный от примесей был получен в 1728 г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна клейковина Белки стали называть протеинами (от греческого protos – первый) Качественный состав белков • В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор. • Гемоглобин – C3032H4816O872N780S8Fe4. • Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. • Mr белка яйца = 36 000, • Mr белка мышц = 1 500 000 Уровни структурной организации белков 4 уровня структурной организации белков: Первичная Вторичная Третичная Четвертичная Первичная структура белков - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Стабилизирована ковалентными пептидными связями Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Образование пептидной связи O H2N O CH C OH + H2N CH C R2 R1 OH H2O O H2N CH R1 C NH CH C O OH R2 N-конец Ñ-конец ï åï òèäí àÿ ñâÿçü Конформация пептидных цепей в белках 0,35 нм H2N CH CO HN CH COOH R1 R2 пептидная свя зь Выяснена первичная структура многих природных белков: рибонуклеазы, инсулина, иммуноглобулина, миоглобина, гемоглобина Инсулин (Ф. Сэнгер, 1953) Вторичная структура – пространственная конфигурация полипептидной цепи, то есть ее возможное расположение в пространстве. Для белков наиболее часто встречающимся вариантом вторичной структуры является спираль. Вторичная структура Полипептидная цепь закручивается в виде α-спирали Ветки скреплены между собой межпептидными водородными связями (через 4 аминокислоты) Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали Радикалы аминокислот Водородные связи Пептидный остов Третичная структура – трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность. Третичная структура – трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые располагаются на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями, дисульфидными связями Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуру и называется субъединицей. Четвертичная структура белка – представляет собой олигомерный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей Стабилизирована ионными, гидрофобными связями водородными, По форме молекул белки делятся на 2 группы: Глобулярные ферменты, гемоглобин, миоглобин Фибриллярные коллаген, миозин БЕЛКИ Простые белки – это такие вещества, молекула которых состоит только из аминокислот Сложные белки – это двухкомпонентные белки, состоящие из простого белка и небелковой части ПРОТЕИНЫ ПРОТЕИДЫ Функции белков • Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. • Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). • Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение. • Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. • Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. • Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. • Рецепторная – реакция на внешний раздражитель Ферментативная Структурная Биологическое значение белков Сигнальная Защитная Сократительная Транспортная Квашиоркор – заболевание детей раннего возраста, обусловленное дефицитом животных белков в пище. Термин «квашиоркор» означает «отлучение от груди». Симптомами кваршиоркора являются: 1)нервно-психические нарушения 3) уменьшение мышечной массы 4) Отставание физического развития 1. В растворах белки обнаруживают очень низкое осмотическое давление 2. Незначительная способность к диффузии Белки представляют собой наиболее сложные коллоидные 4. Набухание в очень больших пределах с образованием гелей и студней соединения 3. Высокая вязкость 5. Способность к адсорбции 6. Амфотерность 7. Ионизация, наличие заряда, электрофоретическая подвижность 8. Гидрофильность, растворимость в воде 9. Склонность к денатурации, осаждению 10. Способность к гидролизу с расщеплением пептидных связей 11. Растворы белков обладают способностью к светорассеянию и способностью к поглощению УФ-излучения при 280 нм Молекулярная масса белков Название белка Молекулярная масса, Д Интерферон Пепсин Альбумин сыворотки крови Трансферрин Церулоплазмин Фибриноген Апоферритин α2 – Макроглобулин Иммуноглобулин IgМ 26 000 35 000 66 500 88 000 150 000 340 000 450 000 720 000 950 000 Амфотерность белков • Белки, как и аминокислоты амфотерны, благодаря наличию свободных –NH2 и –СООН – групп Характерны свойства кислот и оснований NH2 Pt OH O C NH2 Pt COOH O NH3+ + H Pt C O OH Химические свойства белков 1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты. 2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства. Гидролиз белков Взаимодействие белков с водой, в ходе которого белок утрачивает свою первичную структуру Белок Н2О Н2О полипептиды дипептиды Н2О Н2О олигопептиды аминокислоты Денатурация белков В основе денатурации лежат глубокие внутримолекулярные перестройки, приводящие к изменению специфической конфигурации белковой молекулы (вторичной, третичной структуры) Физические агенты: нагревание, УФ-лучи, рентгеновские лучи, ультразвуковое излучение, высокое давление Химические агенты: концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов, алкалоидные реактивы, многие органические растворители Необратимая денатурация Обратимая денатурация Денатурация Термическая (при нагревании) Обратимая (под действием концентрированного раствора NаСl) Химическая Необратимая (под действием солей тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей органических ядов (фенола)) Цветные реакции на белки 1. Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски. 2. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска. Цветные реакции на белки •Биуретовая Белок + Cu(OH)2 → фиолетовая окраска → реакция на пептидные связи •Ксантопротеиновая Белок + HNO3(к) → желтая окраска → реакция на ароматические циклы •Фоля Белок + Pb(NO3)2 +NaOH → черный осадок → реакция на серу
