БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

БЕЛКИ
(ПРОТЕИНЫ)
История открытия белка
Первый белок, очищенный от примесей был
получен в 1728 г. Я. Беккари.
Это был белок пшеничного зерна клейковина
Белки стали называть
протеинами
(от греческого protos – первый)
БЕЛКИ
(ПРОТЕИНЫ)
Это высокомолекулярные природные
полимеры, состоящие из остатков
аминокислот, соединенных между собой
пептидными связями
 Основные химические элементы, входящие в
состав белков
 С(углерод) – 50%
 O(кислород) – 17-24%
 H(водород) – 6,5-7,3%
 N(азот) – 15-18%
 S(сера) – 0,2-2,4%
 Белки – это полимеры, мономерами которых
являются аминокислоты.



СООН – карбоксильная группа, обладает
кислотными свойствами;
NH2 – аминогруппа, которая обладает
основными свойствами, следовательно в водных
растворах аминокислоты являются
амфотерными соединениями (имеют
одновременно основную и кислотную группы) и
поэтому в пищевых системах играют роль
буферных растворов, поддерживающих
определенную концентрацию водородных
ионов.
R – характер радикалов играет важную роль в
пространственном строении белков.
Полимер, состоящий из аминокислот
Функции белков в клетке
Название функции
Пояснения
Каталитическая
Большинство ферментов - белки
Строительная
Основа клеточных органоидов,
волос, сосудов
Двигательная
Жгутики простейших сократительные белки; белки
мышц - актин и миозин
Транспортная
Гемоглобин - транспорт
кислорода и углекислого газа
Защитная
Антитела (обеспечение
иммунитета к заболеваниям)
Энергетическая
Некоторые белки служат
источником энергии
Как из 33 букв алфавита мы можем
составить бесконечное число
слов, так из 20 аминокислот –
бесконечное множество белков.
В организме человека
насчитывается до 100 000 белков
Незаменимые
аминокислоты не вырабатываемые
организмом человека, а
поступающие в него в готом виде,
т.е. с белками пищи
(триптофан, лейцин, изолейцин, валин,
треонин, лизин, метионин,
фенилаланин)
Уровни организации белковых молекул
Название
структуры
Особенности
структуры
Характерные
химические связи
Первичная
Цепочка
аминокислот
Пептидные связи
(ковалентные,
прочные)
Вторичная
Цепочка закручена в
спираль
Водородные связи
(непрочные)
Третичная
Дальнейшее
«сворачивание»
молекулы,
образование
глобулы,
специфичной для
каждого белка
Водородные
(непрочные) и
ковалентные связи
между удаленными
друг от друга
радикалами
Четвертичная
(есть не у всех
белков)
Комплекс из
нескольких белковых
макромолекул.
Первичная структура белков -
линейная последовательность
аминокислот в полипептидной цепи.
Стабилизирована ковалентными
пептидными связями
Образование пептидной связи
O
H2N
CH C
OH
O
+ H2N
CH C
R2
R1
OH
H2O
O
H2N CH
N-конец
R1
C
NH
CH
C
O
OH
R2
Ñ-конец
ï åï òèäí àÿ ñâÿçü
Конформация пептидных цепей в
белках
0,35 нм
H2N CH CO HN CH COOH
R1
R2
пептидная свя зь
Вторичная структура
Полипептидная цепь закручивается в виде α-спирали
Ветки скреплены между собой межпептидными
водородными связями (через 4 аминокислоты)
Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали
Радикалы
аминокислот
Водородные
связи
Пептидный остов
Третичная структура –
трехмерная пространственная структура,
образующаяся за счет взаимодействия между
радикалами аминокислот, которые располагаются
на значительном расстоянии друг от друга в
полипептидной цепи
Стабилизирована ионными,
водородными, гидрофобными
связями, дисульфидными
связями
Четвертичная структура белка
– представляет собой олигомерный белок, состоящий
из нескольких полипептидных цепей
Например,
гемоглобин-это
сложный
белок,
состоящий из четырех полипептидных цепей,
соединенных
четырьмя
гемами-небелковыми
Стабилизирована
ионными, водородными, гидрофобными
образованиями.
связями
По форме молекул
белки делятся на 2 группы:
Глобулярные
(шаровидные – большинство
белков растений и др. объектов)
ферменты,
миоглобин
гемоглобин,
Фибриллярные
(белки мышечной ткани
животных)
коллаген, миозин
БЕЛКИ
Простые белки – это
такие вещества,
молекула которых
состоит только из
аминокислот
Сложные белки – это
двухкомпонентные
белки, состоящие из
простого белка и
небелковой части
ПРОТЕИНЫ
ПРОТЕИДЫ
Белки представляют собой наиболее сложные
коллоидные соединения
1. В растворах белки обнаруживают очень низкое осмотическое давление
2. Незначительная способность к диффузии
3. Высокой вязкости
4. Набухание в очень больших пределах с образованием гелей и студней
5. Способность к адсорбции
6. Амфотерность
7. Ионизация, наличие заряда, электрофоретическая подвижность
8. Гидрофильность, растворимость в воде
9. Склонность к денатурации, осаждению
10. Способность к гидролизу с расщеплением пептидных связей
11. Растворы белков обладают способностью к светорассеянию и способностью к
поглощению УФ-излучения при 280 нм
Белки – амфотерные электролиты


Белки, как и аминокислоты амфотерны,
благодаря наличию свободных –NH2 и –СООН –
групп
При рН=4,6…4,7 число положительных и
отрицательных зарядов в молекуле белков
одинаково – изоэлектрическая точка
Характерны свойства кислот и оснований
NH2
Pt
OH
O
C
NH2
Pt
COOH
O
NH3+
+
H
Pt
C
O
OH
Денатурация белков
В основе денатурации лежат глубокие
внутримолекулярные перестройки, приводящие к
изменению специфической конфигурации белковой
молекулы (вторичной, третичной структуры)
Физические агенты: нагревание, УФ-лучи, рентгеновские
лучи, ультразвуковое излучение, высокое давление
Химические агенты: концентрированные кислоты и
щелочи, соли тяжелых металлов, алкалоидные реактивы,
многие органические растворители
Необратимая денатурация
Обратимая денатурация
Денатурация
Термическая
(при нагревании)
Обратимая
(под действием
концентрированног
о раствора NаСl)
Химическая
Необратимая
(под действием солей
тяжелых металлов,
концентрированных кислот
и щелочей органических
ядов (фенола))
Гидролиз белков
Взаимодействие белков с водой, в ходе
которого белок утрачивает свою первичную
структуру
Белок
Н2О
Н2О
полипептиды
дипептиды
Н2О
Н2О
олигопептиды
аминокислоты
Пенообразование
– способность белков
образовывать эмульсии в системе
жидкость-газ, называемые
пенами