Биохимия с основами биорегуляции организма

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ
РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«ТЮМЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»
УТВЕРЖДАЮ
Директор филиала в г. Тобольске
Короткова Е.А
__________ _____________ 2015г.
НАИМЕНОВАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ
БИОХИМИЯ С ОСНОВАМИ БИОРЕГУЛЯЦИИ ОРГАНИЗМА
Учебно-методический комплекс
Для студентов очной и заочной формы обучения
направление 050100 – педагогическое образование
профиль подготовки
Биология. Химия
Квалификация (степень) выпускника
Бакалавр
1.
Пояснительная записка
1.1. Цели и задачи дисциплины
1. Цель дисциплины: формирование профессиональных компетенций
бакалавра педагогического образования в области биологической химии с
основами биорегуляции организма
Задачи дисциплины:
 формирование системы знаний по предмету (основные факты,
понятия, закономерности и др.) как компонента естественнонаучной картины
мира;
 формирование представлений о живом веществе, его химической
основе и биохимическом единстве;
 формирование системного представления об окружающем мире;
роли и места человека в системе природе;
 выработка понимания места биохимии среди других наук, ее роли в
развитии науки, технологии и в практической деятельности человека;
 привитие навыков грамотного безопасного обращения с
химическими веществами, реактивами, приборами; формирование навыков
химического поведения в целом;
 формирование представлений о научных методах исследования и их
месте в системе общечеловеческих культурных ценностей;
 развитие личности студентов (память, мышление, воображение,
наблюдательность, речь, аккуратность и пр.); формирование их
интеллектуальной культуры и кругозора;
 нравственное
совершенствование
личности
обучающихся;
формирование их экологической и валеологической культуры как комплекса
знаний, умений, мышления, мировоззрения и образа жизни;
 формирование
навыков
самостоятельной,
индивидуальной,
исследовательской деятельности; активизация творческих способностей;
 формирование интеллектуальных, практических, методических,
коммуникативных исследовательских и других умений, необходимых для
профессиональной педагогической деятельности студентов.
1.2.Место дисциплины в структуре образовательной программы
Дисциплина «Биологическая химия с основами биорегуляции
организма» относится к базовой части профессионального блока дисциплин.
Изучение данной дисциплины базируется на знаниях, умениях и
компетенциях, полученных обучающимися на занятиях по химии в средней
общеобразовательной школе, а также по дисциплинам профессионального
цикла, полученных в вузе.
Освоение данной дисциплины является основой для последующего
изучения дисциплин базовой части профессионального цикла.
Таблица 1.
Разделы дисциплины и междисциплинарные связи с обеспечиваемыми
(последующими) дисциплинами
№
п/п
1
2
3
4
5
6
7
8
9
№
п/п
1
3
4
5
6
7
8
Наименование
обеспечиваемых
дисциплин
Общая
и
неорганическая
химия
Органическая химия
Физическая химия
Экология
Физиология
Химия полимеров
Ботаника
Зоология
Биология клетки
Наименование
последующих
дисциплин
Химия окружающей
среды
Социальная
экология
и
природопользование
Основы
биотехнологии
Физиология человека
и животных
Биологические
основы
сельского
хозяйства
Генетика
Молекулярная
биология
Темы обеспечиваемых дисциплины необходимые для изучения
курса
1.1
1.2
1.3
1.4
+
1.5
2.1
2.2
2.3
2.4
2.5
3.1
3.2
3.3
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
3.5
+
+
+
+
+
+
+
+
+
3.4
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
Темы последующих дисциплины необходимые для изучения
курса
1.1
1.2
1.3
1.4
1.5
2.1
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
2.2
2.3
2.4
2.5
+
+
+
+
+
3.1
3.2
+
+
3.3
3.4
3.5
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
1.3. Компетенции обучающегося, формируемые в результате
освоения данной образовательной программы.
Процесс изучения дисциплины направлен на формирование
элементов следующих компетенций в соответствии с ФГОС ВПО и ООП
ВПО по данному направлению подготовки:
способностью использовать знания о современной естественнонаучной
картине мира в образовательной и профессиональной деятельности,
применять методы математической обработки информации, теоретического и
экспериментального исследования (ОК-4);
способностью использовать возможности образовательной среды для
формирования универсальных видов учебной деятельности и обеспечения
качества учебно-воспитательного процесса (ПК-5);
способностью
организовывать
сотрудничество
обучающихся,
поддерживать
активность
и
инициативность,
самостоятельность
обучающихся, их творческие способности (ПК-7);
способностью использовать в учебно-воспитательной деятельности
основные методы научного исследования (ПК-13).
1.4. Перечень планируемых результатов обучения по дисциплине:
знать:
основные методы биохимических исследований (хроматография,
колориметрия, рефрактометрия, электрофорез, гельфильтрация, диализ и
др.);
химический состав живых организмов, их потребность в химических
элементах;
общие представления об обмене веществ и энергии в живых
организмах;
химический состав, строение, структуру
и биологическая роль
важнейших биоорганических соединений, представленных в природе
(липиды, углеводы, белки, нуклеиновые кислоты);
структуру, свойства, классификацию ферментов, области их
практического использования; механизмы действия ферментов и механизмы
регуляции их активности; основные регуляторные вещества (коферменты,
гормоны, витамины, антивитамины, антибиотики, фитонциды, гербициды и
др.), их роль в процессах обмена веществ и жизнедеятельности организмов;
механизмы действия;
основные пути метаболизма белков, углеводов, липидов, нуклеиновых
кислот;
представление о биологическом окислении и сопряжении
биологического окисления с фосфорилированием; возможные механизмы
биосинтеза макроэргических соединений;
роль воды и основных минеральных элементов в жизнедеятельности
организмов; представления о водном и минеральном обмене;
уметь:
обращаться с химическим оборудованием, посудой, реактивами;
осуществлять важнейшие приемы работы в химической лаборатории;
проводить качественные реакции на важнейшие биоорганические
соединения (аминокислоты, белки, ферменты, витамины, углеводы, липиды,
гормоны и др.); определять наличие данных веществ в биологическом
материале;
писать формулы основных
биоорганических соединений и их
метаболитов (пептидов, нуклеотидов и неуклеозидов, моносахаридов,
аминокислот, жиров, фосфолипидов и др.);
писать
уравнения
реакций,
характеризующих
свойства
биоорганических соединений; представлять
схемы
основных
метаболитических путей;
подсчитывать энергетический эффект окисления углеводов и липидов;
давать названия основным биоорганическим соединениям по научной
номенклатуре;
владеть:
основными методами и приемами работы в химической лаборатории
(взвешивание,
фильтрование,
декантация,
экстракция,
перегонка,
фракционирование, центрифугирование и др.);
приобрести опыт деятельности:
самостоятельно работать с учебной, периодической и популярной
литературой (самостоятельное конспектирование, написание рефератов,
докладов, мини лекций и др.);
представлять учебный материал вербально (защита доклада, реферата,
мини лекций) и невербально (рисунок, опорные схемы и конспекты, таблицы,
модели, макеты и др.);
подтверждать свойства и строение биоорганических соединений
химическим экспериментом.
2.
Структура и трудоемкость дисциплины
Семестр 7. Форма промежуточной аттестации - экзамен. Общая
трудоемкость дисциплины составляет 5 зачетных единиц (180 часов), из
них 72 часа, выделенных на контактную работу с преподавателем, 72 часа,
выделенных на самостоятельную работу.
Таблица 2.
Вид учебной работы
Контактная работа:
Аудиторные занятия (всего)
В том числе:
Лекции
Практические занятия (ПЗ)
Семинары (С)
Лабораторные занятия (ЛЗ)
Иные виды работ:
Самостоятельная работа (всего):
Общая трудоемкость
зач. ед.
час
Вид промежуточной аттестации
(зачет, экзамен)
Всего
часов
Семестры
7
72
36
36
72
36
36
72
5
180
экзамен
72
5
180
экзамен
-
-
-
3. Тематический план
Таблица 3.
1.2
4
1
2
2
Итого
количес
тво
баллов
Самостоятельная
работа*
1.1
Химический
состав
живых
организмов
Принципы
химического
единства
живых
организмов
Особенности
строения и свойств
биополимеров
3
Из них в
интерак
тивной
форме, в
часах
Лабораторные
занятия*
2
Модуль 1
Итого
часов
по
теме
Семинарские
(практические)
занятия*
1
Виды учебной работы и
самостоятельная работа, в
час.
Лекции *
Тема
недели семестра
№
5
6
7
8
9
10
-
2
4
-
0-5
2
2
4
2
0-5
1.3
1.4
1.5
2.1
2.2
Белки как
субстраты жизни
Ферменты
3
2
2
4
8
2
0-5
4
2
2
4
8
2
0-5
-
2
4
6
2
0-10
6
8
16
30
8
0-30
4
2
8
14
4
0-10
4
4
8
16
4
0-5
10
2
4
8
14
2
0-5
11
4
4
6
14
2
0-5
12
4
18
4
18
6
36
14
72
2
14
0-5
0-30
2
2
4
8
2
0-10
2
2
4
8
2
0-10
2
2
4
8
2
0-5
2
2
4
8
2
0-5
4
2
4
10
4
0-10
12
36
10
36
20
72
42
144
12
34
0-40
5
Коферменты,
витамины
и
биологически
активные
соединения
Всего
Модуль 2
Обмен веществ и
энергии в
организме.
Биологическое
окисление
6-7
Общие
представления об
обмене веществ и
энергии в организме
8-9
Нуклеиновые
кислоты и их обмен
Обмен
белков.
Метаболизм
аминокислот
2.4 Углеводы и обмен
углеводов
2.5. Липиды и их обмен
2.3
Всего
Модуль 3
3.1
3.2
3.3
3.4
3.5
Взаимосвязь
и
регуляция обмена
веществ
в
организме
Обмен веществ как 13
единое целое
14
Регуляция обмена
веществ и его
уровни
Гормоны и их роль в 15
обмене веществ
Роль воды в живом 16
организме.
Клетка как основа и 1718
единица жизни
Всего
Всего
Итого (часов,
баллов):
Курсовая работа *
Из них в интеракт.
форме
0-100
4. Виды и формы оценочных средств в период текущего контроля
0
0-1
-
0-2
Информа
ции
онные
системы и
технологи
и
другие формы
-
комплексные
ситуационные
задания
программы
компьютерног
о тестирования
эссе
Технические
формы
контроля
электронные
практикумы
0-2
0-3
0-2
0-3
0-3
0-1
0-2
0-2
0-2
0-2
0-1
0-3
0-2
0-2
0-3
0-2
0-2
0-3
0-2
0-3
0-2
0-2
0-2
0-1
раздела
1
2
Введение.
Химический
состав живых
организмов
0-2
0-3
0-2
раздела
0-3
0-1
0-2
0-5
0-5
5. Содержание дисциплины
№
Наименование
1.
реферат
0-2
тест
0-2
0-2
контрольная
работа
лабораторная
работа
Письменные работы
ответ на
семинаре
Модуль 1
0-1
1.1
1.2
1.3
1.4
1.5
Всего
Модуль 2
0-2
2.1
2.2
2.3.
2.4
0-2
2.5
Всего
Модуль 3
3.1
0-1
3.2
3.3
3.4
0-1
3.5
Всего
Итого
собеседование
коллоквиумы
Устный опрос
Итого количество баллов
Таблица 4.
№
Темы
0-5
0-5
0-5
0-5
0-10
0-30
0-5
0-5
0-5
0-5
0-10
0-30
0-5
0-5
0-5
0-10
0-10
0-40
0100
Содержание раздела

3
Биохимия как базовая составляющая современного
естественнонаучного знания.
Краткая история ее
становления и развития.
Химический
состав
живых
организмов,
их
потребность в химических элементах.
Место
биохимии
среди
естественнонаучных
дисциплин и ее значение.
2.
Белки: состав,
структура,
свойства,
биологические
функции
3.
Ферменты
4.
Коферменты,
витамины и
биологически
активные
соединения
Особенности и закономерности химического состава
живых организмов. Краткая характеристика основных
классов органических соединений, представленных в
природе, их биологическая роль.
Роль белков в построении живой материи и процессах
жизнедеятельности. Элементарный состав белков.
Молекулярная масса белков и формы молекул, методы
их определения.
Аминокислотный состав белков.
Характеристика
протеиногенных
аминокислот,
их
классификация,
свойства. Пептиды.
Полипептидная
теория
строения
белков,
ее
доказательства;
строение
пептидной
связи
и
полипептидной цепи.
Уровни структурной организации белковой молекулы.
Первичная структура белков; видовая специфичность
белков и принцип структурного подобия. Вторичная
структура белков. Понятие об основных конформациях;
характеристика их параметров.
Третичная структура
белков. Типы химических связей, обеспечивающих
поддержание третичной структуры молекулы белков.
Четвертичная структура белков.
Физические, химические и биологические свойства
белков.
Номенклатура белков и их классификация.
Понятие о ферментах. История открытия и изучения
ферментов.
Строение ферментов. Коферменты. Характеристика
основных типов коферментов. Понятие о мультиэнзимных
комплексах.
Механизм действия ферментов.
Основные свойства ферментов и их характеристика:
термолабильность, зависимость активности от значения
рН среды, действия активаторов и ингибиторов,
специфичность.
Номенклатура и классификация ферментов. Краткая
характеристика основных классов ферментов.
Понятие о витаминах, отличительные особенности
витаминов. История открытия и изучения витаминов.
Значение витаминов в обмене веществ. Классификация и
номенклатура витаминов. Витамерия. Коферментная
функция витаминов, характеристика коферментов с
участием витаминов и их роли в процессах
жизнедеятельности.
Основные жиро- и водорастворимые витамины.
Распространение витаминов в продуктах питания.
Особенности питания человека и роль витаминов.
Искусственные и натуральные витамины.
Основные биоактивные соединения: антивитамины,
антибиотики, фитонцциды, гербециды, механизм их
действия и роль в живых организмах. Производство и
использование биоактивных соединений.
5.
Обмен веществ
и энергии в
организме.
Биологическое
окисление
6.
Нуклеиновые
кислоты и их
обмен
7.
Обмен белков.
Метаболизм
аминокислот
Современные представления о сущности жизни.
Обмен веществ и энергии – неотъемлемое свойство
живого.
Энергетический обмен. Понятия о макроэргической
связи и макроэргических веществах.
Аденилатная
система, роль АТФ в энергетическом обмене.
Трансформация энергии в живом организме.
Биологическое окисление. Классификация процессов
биологического окисления, реакций, лежащих в их основе.
Свободное и сопряженное биологическое окисление.
Дыхательная цепь
ферментов.
Локализация
окислительного фосфорилирования в клетке. Регуляция
окисления и фосфорилирования. Разобщение окисления и
фосфорилирования.
Понятие о нуклеиновых кислотах, их элементарный и
химический состав.
Характеристика углеводов, главных и минорных
азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых
кислот.
Два
типа
нуклеиновых
кислот:
дезоксирибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые
(ДНК) кислоты, различие между ними по химическому
составу, молекулярной массе, функциям.
Дезоксирибонуклеиновые кислоты.
Нуклеотидный
состав ДНК, уровни структурной организации.
Современные представления о структуре гена.
Генетическая инженерия, ее задачи и возможности.
Рибонуклеиновые кислоты, их классификация и
сравнительная характеристика по молекулярной массе,
нуклеотидному составу, локализации в клетке и функциям.
Успехи в изучении структур РНК, их свойств.
Пути распада нуклеиновых кислот до нуклеотидов,
неуклеозидов и свободных оснований. Распад азотистых
оснований; конечные продукты распада азотистых
оснований у представителей различных классов
организмов.
Общие закономерности в биосинтезе нуклеиновых
кислот. Механизм биосинтеза ДНК, характеристика ДНКполимеразного комплекса. Этапы репликации.
Механизм биосинтеза РНК, характеристика РНКполимеразного
комплекса.
Регуляция
биосинтеза
рибонуклеиновых кислот.
Обмен белков – центр клеточного метаболизма, его
значение.
Пути
распада
белков,
характеристика
ферментов.
Метаболизм аминокислот.
Преобразование
аминокислот по аминогруппе, карбоксильной группе и
радикалу: характеристика реакций и ферментов. Конечные
продукты распада аминокислот. Пути связывания и
устранения аммиака из организмов.
Пути
и механизмы природного синтеза белков.
Матричная система биосинтеза белка, характеристика
основных этапов.
8.
Углеводы и
обмен
углеводов
9.
Липиды и их
обмен
10.
Водный и
минеральный
обме
11.
Гормоны и их
роль в обмене
веществ
12.
Взаимосвязь и
регуляция
обмена веществ
в организме
Код белкового синтеза, история его открытия и
современные представления. Регуляция рибосомального
биосинтеза белка. Вклад отечественных и зарубежных
ученых в изучение проблемы.
Химический состав, строение и классификация
углеводов. Характеристика важнейших простых и
сложных углеводов: особенности их строения, основные
функции и роль в живых организмах.
Пути обмена углеводов в живых организмах. Распад
олиго- и полисахаридов: гидролиз и фосфоролиз,
характеристика соответствующих ферментов.
Метаболизм моносахаридов.
Гликолиз, брожение,
дыхание: химизм, конечные продукты и энергетический
эффект.
Механизм первичного биосинтеза углеводов и его
энергетическое обеспечение. Пути акцептирования оксида
углерода (IV) при первичном биосинтезе органического
вещества.
Особенности биосинтеза простых углеводов у
гетеротрофов.
Биосинтез сложных углеводов, его механизм.
Специфичность биосинтеза полисахаридов.
Общая характеристика класса липидов и их
классификация. Канонические и неканонические функции
липидов. Характеристика основных групп простых (жиры,
воски, стериды) и сложных (фосфолипиды, гликолипиды)
липидов по структуре, строению, функциям, локализации
в клетке, свойствам.
Роль липидов в структуре
биологических мембран, проблемы мембранной биологии.
Обмен основных групп липидов в живом организме,
характеристика процессов и ферментов.
Содержание и распространение воды в живых
организмах и клетках. Состояние воды в тканях. Регуляция
водного обмена.
Роль минеральных элементов в жизнедеятельности
организмов, формы их содержания в тканях. Участие
минеральных веществ в формировании биомолекул и их
обмене. Обмен минеральных элементов.
История развития учения о гормонах, их
номенклатура и классификация.
Стероидные гормоны: строение, свойства и
функциональная активность. Механизм действия.
Пептидные гормоны, их структура и функции,
механизм
действия.
Характеристика
важнейших
представителей.
Прочие гормоны; их структура, механизм действия,
биосинтез. Применение гормонов в сельском хозяйстве и
медицине.
Общие представления о взаимосвязи обмена веществ в
организме. Соотношение первичного и вторичного
биосинтеза у автотрофных организмов.
Взаимосвязь
превращения веществ у гетеротрофных организмов.
13.
Клетка как
основа и
единица жизни
Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот, белков,
углеводов, липидов. Обмен веществ как единое целое.
Уровни регуляции жизненных процессов в живой
природе:
метаболитный,
оперонный,
клеточный,
организменный, популяционный. Характеристика каждого
уровня.
Клеточный уровень организации живого вещества.
Понятие идеализированной или типичной клетки;
химический состав клетки и основные его закономерности.
Биокомплексы, субклеточные частицы и органоиды
клетки.
Функциональная биохимия субклеточных структур
(ядро, аппарат Гольджи, микротельца, и пр.). Строение и
модели работы рибосом. Строение и роль митохондрий;
сопрягающая мембрана и ее функционирование.
Пероксисомы и системы микросомального окисления.
Мембранный аппарат клетки. Условия нормальной
жизнедеятельности клеток.
6. Планы семинарских занятий (вопросы для обсуждения на
лабораторно-практических занятиях)
Тема: Белки. Значение белков в живой материи. Элементарный и
аминокислотный состав белков
1. Роль белков в построении живой материи и процессах жизнедеятельности.
Элементарный состав белков.
2. Методы выделения белков из биологического материала. Способы очистки
белковых препаратов. Методы определения гомогенности белковых препаратов.
3. Аминокислотный состав белков. Методы гидролиза белка до аминокислот.
Качественное и количественное определение аминокислот в гидролизатах белков.
Закономерности содержания аминокислот в белках.
4. Пептиды. Методы синтеза пептидов. Природные пептиды: глутатион,
офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, фаллоидин и др.
Тема: Строение белков. Номенклатура и классификация белков
1. Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной теории строения
белка.
2. Первичная структура белков. Характеристика первичной структуры инсулина,
рибонуклеазы, лизоцима, гемоглобина и др. белков. Принцип структурного подобия.
Первичная структура и видовая специфичность белков. Связь первичной структуры и
функции пептидов и белков.
3. Вторичная структура белков. Понятие об  и - конформациях полипептидной
цепи. Критерии Полинга и Кори. Параметры  - спирали. Связь первичной и вторичной
структур белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей белков.
4. Третичная структура белков. Методы её выявления. Типы связей,
обеспечивающих
поддержание
третичной
структуры
белковой
молекулы.
Самоорганизация третичной структуры белковой молекулы; этапы самоорганизации и
связь их с первичной структурой полипептидной цепи.
5. Четвертичная структура белков. Субъединицы (протомеры) и эпимолекулы
(мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры. Типы связей между
субъединицами в эпимолекуле. Понятие о самосборке биологических структур.
Тема: Физико-химические свойства белков
1. Понятие о физических, химических и биологических свойствах белков.
2. Молекулярная масса белков. Понятие о физическом и химическом значениях
молекулярной массы белков. Методы определения молекулярной массы белков.
3. Формы белковой молекулы и методы её изучения.
4. Амфотерность и реакционная способность белков.
5. Изоэлектрическое состояние молекулы белка.
6. Денатурация и ренатурация белков, понятие о нативных белках.
7. Классификация белков по форме белковой молекулы, сложности,
аминокислотному составу, растворимости, биологическим функциям, характеру
вторичной структуры.
8. Сложные белки. Характеристика основных групп: металлопротеины,
фосфопротеины, гликопротеины, хромопротеины, липопротеины, нуклеопротеины.
Тема: Общее понятие о ферментах. Строение и механизм
1. Каталитическая функция белков. Черты сходства и различия в действии
ферментов и катализаторов иной природы. Роль ферментов в явлениях
жизнедеятельности.
2. Строение ферментов. Однокомпонентные и двухкомпонентные ферменты.
Коферменты. Характеристика основных типов коферментов. Понятие о субстратном,
каталитическом и аллостерическом центрах молекулы ферментов, их строение у одно и
двухкомпонентных ферментов.
3. Молекулярная масса ферментов. Мономерные и мультимерные структуры
молекул ферментов. Общие закономерности структуры ферментов. Множественные
формы ферментов. Значение исследования множественных форм ферментов для
медицины, генетики, селекции. Мультиэнзимные комплексы, метаболоны.
4. Механизм действия ферментов. ES, ЕS , ЕР - комплексы, их роль в понижении
энергетического барьера реакции. Изменение третичной, четвертичной структуры
молекулы фермента в процессе ферментативного катализа.
Тема: Свойства ферментов
1. Свойства ферментов: термолабильность, зависимость активности от значение рН
среды, ионной силы раствора, специфичность.
2. Активаторы и ингибиторы ферментов. Конкурентное торможение действия
ферментов. Связь между конформацией и каталитической активностью ферментов.
Тема: Номенклатура и классификация ферментов
1.
Номенклатура
ферментов.
Научная
(московская)
номенклатура.
Систематические и рабочие (тривиальные) названия ферментов. Шифры ферментов.
2. Классификация ферментов, её принципы и современное состояние.
Характеристика основных классов ферментов: оксидоредуктазы, гидролазы, трансферазы,
изомеразы, лиазы, лигазы. Характеристика основных подклассов и подподклассов
перечисленных классов ферментов.
3. Локализация ферментов в клетке. Пространственная разобщенность реакций
распада и синтеза в клетке.
4. Успехи современной энзимологии и её значение для медицины, сельского
хозяйства, промышленности. Применение ферментов.
Тема: Коферменты, витамины и биологически активные соединения
1. Понятие витаминов и их особенности. История открытия и изучения витаминов.
Роль витаминов в растениях, в питании человека и животных.
2. Классификация и номенклатура витаминов. Витамерия.
3. Коферментная функция витаминов, характеристика коферментов с участием
витаминов и их роли в процессах жизнедеятельности.
4. Характеристика жирорастворимых витаминов: А, Е, К, Д.
5. Характеристика основных водорастворимых витаминов: группа В, С, Р, Н.
6. Основные биоактивные соединения: антивитамины, антибиотики, фитонциды,
телергоны, гербициды, дефолианты, ростовые вещества, их роль в живых организмах.
Производство и использование биоактивных соединений.
Тема: Общие представления об обмене веществ и энергии в живом организме
1. Основные понятия, связанные с обменом веществ в живом организме: обмен
веществ и его виды, анаболизм, катаболизм, метаболизм, метаболистический путь.
2. Энергетический обмен. Понятие о макроэргической связи и макроэргических
соединениях. Важнейшие макроэргические соединения. Аденилатная система; АТФ и её
роль в энергетическом обмене.
3. Биологическое окисление как источник энергии в живом организме. Сущность
биологического окисления. Классификация процессов биологического окисления,
реакций, лежащих в их основе и соответствующих ферментов.
4. Сопряжение биологического окисления с фосфорилированием на уровне
субстрата.
5.
Окислительное
фосфорилирование.
Дыхательная
цепь
ферментов,
осуществляющих сопряжение окисления и фосфорилирования, её локализация в клетке.
6. Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования. Структура и
характеристика АТФ-синтазного комплекса. Регуляция окисления и фосфорилирования.
Тема: Химический состав и строение нуклеиновых кислот
1. Понятие о нуклеиновых кислотах, их элементарный и химический состав.
История открытия и изучения. Методы выделения нуклеиновых кислот из биологического
материала. Характеристика углеводов, главных и минорных азотистых оснований,
входящих в состав нуклеиновых кислот.
2. Типы нуклеиновых кислот: ДНК и РНК; различие между ними по химическому
составу, молекулярной массе, функциям и локализации в клетке.
3. Дезоксирибонуклеиновые кислоты. Количественное содержание и локализация
ДНК в клетке. Молекулярная масса и форма молекулы.
4. Нуклеотидный состав ДНК; правила Е. Чаргаффа.
5. Уровни структурной организации ДНК. Современные данные о первичной
структуре ДНК.
6. Вторичная структура ДНК. Принцип комплементарности и его значение.
Полиморфизм ДНК (А, В, С, Д, Z, SBS формы).
7. Третичная структура ДНК. Репликационные нуклеосомы и их строение.
8. Современные представления о структуре генома. Генетическая инженерия, её
задачи и возможности.
9. Рибонуклеиновые кислоты, их классификация. Сравнительная характеристика
видов РНК по молекулярной массе, нуклеотидному составу, локализации и функциям.
10. Т-РНК, особенности нуклеотидного состава и структуры.
11. Р-РНК, её содержание и локализация в клетке. Виды р-РНК и их функции.
Особенности первичной, вторичной и третичной структур р-РНК (5S, 5,8 S, I6-I8 S, 23-28
S).
12. И-РНК, особенности строения и-РНК высших организмов. Бактериальные,
ядерные, вирусные и фаговые РНК.
13. Успехи в изучении структуры РНК и их свойств. РНК, регулирующие
активность ферментов.
Тема: Катаболизм нуклеиновых кислот
1. Пути распада нуклеиновых кислот до нуклеотидов, нуклеозидов и свободных
азотистых оснований. Краткая характеристика основных ферментов, участвующих в
деструкции нуклеиновых кислот.
2. Распад пуриновых азотистых оснований до мочевой кислоты. Ури-колиз,
продукты уриколиза: аллантоин, аллантоиновая кислота, глиоксилевая кислота, мочевина.
3. Распад пиримидиновых азотистых оснований. Конечные продукты распада и
характеристика ферментов распада.
Тема: Анаболизм нуклеиновых кислот
1. Биосинтез нуклеозидфосфатов; общие закономерности в биосинтезе.
2. Образование пиримидинового цикла и пиримидиновых нуклеозидтри-фосфатов;
характеристика соответствующих ферментов.
3. Образование пуринового цикла при участии соответствующих ферментов.
Регуляция и соотношение содержания нуклеозидфосфатов в клетке.
4. Общие закономерности в биосинтезе нуклеиновых кислот.
5. Механизм биосинтеза ДНК, характеристика ДНК-полимеразного комплекса.
Этапы репликации. Регуляция биосинтеза ДНК в клетке.
6. Механизм биосинтеза РНК, характеристика РНК-полимеразного комплекса.
Процессинг предшественников РНК. Регуляция биосинтеза рибонуклеиновых кислот.
Тема: Обмен белков. Метаболизм аминокислот
1. Обмен белков - центр клеточного метаболизма, его значение.
2. Пути распада белков. Характеристика ферментов, участвующих в гидролизе
белков. Объем и скорость обновления белков различных органов и тканей.
3. Метаболизм аминокислот. Преобразования аминокислот по аминогруппе,
карбоксильной группе и радикалу; механизм соответствующих реакций и характеристика
ферментов, участвующих в них.
4. Конечные продукты распада аминокислот. Пути связывание и устранения
аммиака в организме. Механизм биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл).
5. Пути новообразования аминокислот в природе и их соотношения у различных
классов организмов. Первичные и вторичные аминокислоты. Заменимые, полузаменимые
и незаменимые аминокислоты.
Тема: Биосинтез белков
1. Пути и механизм природного синтеза белков. Матричный и нематричный
механизмы, доказательства в пользу первого и второго, соотношение их в организме и
возможная взаимосвязь.
2. Матричная теория биосинтеза белка.
а) общая схема матричного биосинтеза белков. Перенос вещества, энергии и
информации; б) активирование и кодирование аминокислот; характеристика аминоацил-тРНК-синтетаз; аминоацил-т-РНК, их структура, свойства и функции; в) роль рибосом в
биосинтезе белка, строение и свойства рибосом; этапы трансляции; посттрансляционное
созревание молекулы белка; г) код белкового синтеза: история его открытия, современные
представления; д) регуляция рибосомального биосинтеза белков.
3. Нематричные механизмы биосинтеза белков.
Тема: Углеводы. Общая характеристика углеводов и их классификация
1. Простые углеводы (моносахара): номенклатура, изомерия, физические и
химические свойства, представители.
2. Сложные углеводы. Дисахариды: типы строения, свойства, представители
(сахароза, мальтоза, целлобиоза, лактоза).
3. Полисахариды: классификация, химическая структура, свойства; важнейшие
представители полисахаридов (крахмал, гликоген, клетчатка, декстран, хитин,
гиалуроновая кислота, хондроитинсерная кислота, гепарин).
4. Канонические и неканонические функции углеводов.
Тема: Катаболизм углеводов
1. Пути распада олиго- и полисахаридов: гидролиз и фосфоролиз, характеристика
соответствующих ферментов.
2. Метаболизм моносахаридов, роль реакции фосфорилирования в метаболизме;
изомеразы фосфорных эфиров моносахаридов.
3. Пути распада глюкозо-6-фосфата (апотомический и дихотомический), их
соотношение в организме.
4. Гликолиз, гликогенолиз, брожение: химизм, конечные продукты и
энергетический эффект; характеристика соответствующих ферментов.
5. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты при посредстве
мультиэнзимного комплекса. Цикл ди- и трикарбоновых кислот, его роль в
метаболистических процессах.
Тема: Анаболизм углеводов
1. Первичный биосинтез углеводов у автотрофов, его энергетическое обеспечение.
Пути акцептирования оксида углерода (IV) при первичном биосинтезе органического
вещества.
2. Особенности биосинтеза простых углеводов у гетеротрофов.
3. Биосинтез олиго- и полисахаридов, его механизм. Характеристика доноров
гликозильных остатков.
4. Синтез разветвленных молекул полисахаридов. Специфичность биосинтеза
полисахаридов.
Тема: Липиды. Классификация липидов и их свойства
1. Общая характеристика класса липидов и их классификация.
2. Локализация липидов в клетке, их канонические и неканонические функции.
3. Жиры (триглицериды), их структура. Простые и смешанные три-глицериды.
Характеристика карбоновых кислот, входящих в состав триглицеридов. Физические и
химические свойства триглицеридов.
4. Воски. Их состав, строение и биологическая роль. Распространение, локализация
в организме и функции восков. Характеристика отдельных представителей.
5. Стериды. Их состав, строение, физические и химические свойства. Стеролы, их
структура, представители. Стероиды.
6. Фосфолипиды и гликолипиды; их состав, строение, распространение в природе и
биологическая роль.
Тема: Катаболизм липидов
1. Обмен триглицеридов; их гидролиз, ферменты гидролиза.
2. Распад глицерина и его энергетический эффект.
3. ,  - окисление высших карбоновых кислот. Энергетический эффект окисления.
4. Обмен стеридов; их гидролиз. Реакции окисления и восстановления стеролов,
образование стероидов.
Тема: Анаболизм липидов
1. Механизм биосинтеза высших жирных кислот. Строение и механизм действия
синтетазы высших жирных кислот.
2. Механизм биосинтеза триглицеридов: фосфатидный и моноглице-ридный пути;
характеристика соответствующих ферментов.
3. Обмен ацетил~КоА. Биосинтез стеридов из ацетил~КоА.
5. Обмен фосфатидов: характеристика А, В, С, Д фосфолипаз и механизма их
действия.
Механизм биосинтеза фосфатидов; характеристика соответствующих
ферментов.
5. Обмен восков.
6. Обмен гликолипидов.
Тема: Водный и минеральный обмен в живом организме
1. Содержание и распространение воды в живых организмах и клетках. Состояние
воды в тканях. Регуляция водного обмена.
2. Роль минеральных элементов в жизнедеятельности организмов, формы их
содержания в тканях.
3. Участие минеральных веществ в формировании третичных и четвертичных
структур биополимеров. Ферменты - металлопротеины. Ионы металлов в становлении
ферментов-мультимеров и в возникновении фермент-субстратных комплексов.
4. Роль минеральных элементов в обмене нуклеиновых кислот, белков, углеводов,
липидов.
5. Обмен минеральных элементов.
Тема: Взаимосвязь и регуляция обмена веществ в живом организме
1. Обще представления о взаимосвязи обмена веществ в организме. Соотношение
первичного и вторичного биосинтеза у автотрофов. Роль 3-фосфоглицериновой кислоты.
Взаимосвязь превращений веществ у гетеротрофов.
2. Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и белков; нуклеиновых кислот и
углеводов; нуклеиновых кислот и липидов; белков и углеводов; углеводов и липидов.
Обмен веществ как единое целое.
3. Уровни регуляции жизненных процессов в живой природе; метабо-литный,
оперонный, клеточный, организменный, популяционный. Характеристика каждого
уровня.
4. Гормоны: определение понятия "гормоны"; история развития учения о гормонах;
их номенклатура, классификация, биологическая роль и механизмы действия.
7. Темы лабораторных работ (Лабораторный практикум)
Приготовление растворов белков. Качественные реакции на аминокислоты и белки.
Упрощенный способ качественного анализа аминокислотных смесей методом
хроматографии на бумаге.
Получение солевой вытяжки белка. Диализ раствора белка. Разделение альбуминов
и глобулинов методом высаливания.
Физико-химические свойства белков. Реакции осаждения белков.
Выделение казеина из молока и определение его изоэлектрической точки.
Количественное определение белков рефрактометрическим и колориметрическим
методами.
Открытие ферментов (амилаза, уреаза, каталаза, пероксидаза, сахараза и др.).
Исследование свойств ферментов.
Качественные реакции на витамины. Обнаружение витаминов в природном
материале.
Выделение дезоксирибонуклеопротеина (ДРНП) из селезенки и проведение
качественных реакций на продукты гидролиза.
Выделение рибонуклеопротеинов (РНП) из дрожжей и качественное определение
продуктов гидролиза.
Выделение ДНК из лука и печени.
Обмен белков.
Качественные реакции на углеводы
Разделение смеси углеводов методом тонкослойной хроматографии
Обнаружение молочной кислоты в мышечной ткани. Обнаружение гликогена в
животной ткани.
Использование неорганического фосфата в процессе брожения.
Качественные реакции на липиды.
Выделение холестерола из мозга и его идентификация.
Исследование активности липазы.
Обнаружение неорганических веществ в природном материале.
Качественные реакции на гормоны.
8. Примерная тематика курсовых работ (если они предусмотрены
учебным планом ОП) – не предусмотрены
9.
Учебно-методическое
обеспечение
и
планирование
самостоятельной работы студентов.
Таблица5 .
№
Модули и
темы
Виды СРС
Неделя
семестра
Объем
часов
Кол-во
баллов
подготовка к информационный
коллоквиуму
обзор
1
2
1
подготовка в разработка
лабораторной
наглядности
работе
2
2
1
подготовка
занятию
3
4
2
разработка
презентации
4
4
1
создание
базы
документов
5
4
2
16
7
обязательные
дополнительные
Модуль 1
Принципы
химического
единства
живых
организмов
1.2 Особенности
строения
и
свойств
биополимеров
1.3 Белки как
субстраты
жизни
1.1
1.4 Ферменты
к подготовка
реферата
подготовка к
контрольной
работе
1.5
Коферменты, подготовка в
витамины
и лабораторной
биологически работе
активные
соединения
Всего
Модуль 2
2.1
2.2
2.3
2.4
2.5
Общие
представления
об
обмене
веществ
и
энергии
в
организме
Нуклеиновые
кислоты и их
обмен
Обмен
белков.
Метаболизм
аминокислот
Углеводы
и
обмен
углеводов
Липиды и их
обмен
подготовка к подготовка
коллоквиуму
аналитической
справки
6-7
8
5
подготовка в решение
лабораторной
ситуационных
работе
задач
8-9
8
5
подготовка к разработка миниконтрольной
лекции
работе
10
8
3
подготовка к подготовка
коллоквиуму
реферата
11
6
1
подготовка в разработка
лабораторной
модели
работе
12
6
3
36
17
Всего
Модуль 3
3.1 Обмен
подготовка в
веществ
как лабораторной
работе
единое целое
подготовка к
3.2 Регуляция
коллоквиуму
обмена
веществ и его
уровни
3.3 Гормоны и их
роль в обмене
веществ
3.4 Роль воды в
живом
организме
3.5 Клетка
как
основа
и
единица
жизни
Всего
Итого
подготовка в
лабораторной
работе
подготовка к
коллоквиуму
разработка
памятки
13
4
2
решение
ситуационных
задач
14
4
2
подготовка
аналитической
справки
подготовка
сообщения
15
4
2
16
4
2
17-18
4
4
20
72
12
36
подготовка в подготовка
лабораторной
реферата
работе
10. Фонд оценочных средств для проведения промежуточной
аттестации по итогам освоения дисциплины (модуля).
Вопросы к экзамену
1. Роль белков в жизни организмов. Элементарный состав белков.
Методы выделения белков из биологического материала и способы очистки.
Определение гомогенности белковых препаратов.
2. Аминокислотный состав белков. Методы гидролиза белка до
аминокислот. Закономерности содержания аминокислот в белках.
3. Полипептидная теория строения белка. Работы А.Я. Данилевского и
Э. Фишера. Пептиды, их роль и распространение в природе.
4. Первичная структура белков. Принципы структурного подобия.
Первичная структура и видовая специфичность белков. Связь первичной
структуры и функции пептидов и белков.
5. Вторичная структура белков. Понятие об - и - конформациях
полипептидной цепи. Параметры - спирали. Связь первичной и вторичной
структуры белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей
белков.
6. Третичная и четвертичная структуры белков. Типы связей,
обеспечивающие поддержание третичной и четвертичной структур белковой
молекулы.
7. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, форма
белковой молекулы, амфотерность, изоэлектрическая точка, денатурация и
ренатурация, реакционная способность.
8. Классификация белков по составу, форме белковой молекулы,
аминокислотному составу, растворимости, функциональной активности.
Характеристика некоторых простых белков.
9. Классификация
сложных
белков.
Металлопротеины,
фосфопротеины, гликопротеины, хромопротеины, липопротеины и
нуклеопротеины, их характеристика, представители.
10. Ферменты. Роль ферментов в явлениях жизнедеятельности.
Строение ферментов.
11. Свойства ферментов: термолабильность, зависимость активности от
значения рН среды, специфичность, действие активаторов и ингибиторов.
12. Номенклатура и классификация ферментов. Шифры ферментов.
Механизм действия ферментов.
13. Характеристика гидролаз и трансфераз: основные подклассы,
отдельные представители. Роль указанных ферментов в метаболистических
процессах в клетке.
14. Характеристика оксидоредуктаз. Особенности строения и свойства
оксидоредуктаз. Дыхательная цепь и ее значение.
15. Витамины. Общая характеристика и отличительные особенности
витаминов. Химические реакции, идущие с участием витаминов и их
производных.
16. Классификация и номенклатура витаминов. Характеристика
основных жирорастворимых (А, Д, Е, К) и водорастворимых (С,Р, группа В)
витаминов.
17. Химический состав нуклеиновых кислот. Характеристика
азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот. Д-рибоза и Ддезоксирибоза в составе нуклеиновых кислот.
18. Типы нуклеиновых кислот. Различие между ДНК и РНК по составу
главных и минорных оснований, углеводу, молекулярной массе, локализации
в клетке и функциям.
19. ДНК. Строение, нуклеотидный состав (правила Чаргаффа).
Первичная, вторичная и третичная структуры ДНК. Локализация ДНК в
клетке.
20. РНК, их классификация. Сравнительная характеристика видов РНК
по молекулярной массе, нуклеотидному составу, локализации в клетке и
функциям.
21. Представления об обмене веществ и энергии в организме.
Основные виды и этапы обмена. Важнейшие реакции обмена.
22. Биологическое окисление. Сущность биологического окисления и
его виды. Основные типы окислительных реакций. Явление сопряжения
окисления и фосфорилирования. Виды сопряжения, роль в живых
организмах.
23. Пути распада нуклеиновых кислот. Характеристика ферментов,
катализирующих распад нуклеиновых кислот.
24. Распад пиримидиновых нуклеотидов, нуклеозидов и азотистых
оснований. Ферменты и конечные продукты распада.
25. Распад пуриновых нуклеотидов, нуклеозидов азотистых оснований.
Ферменты и конечные продукты распада.
26. Биосинтез РНК (транскрипция). Локализация биосинтеза РНК в
клетке. Строение, свойства, механизм действия РНК-полимераз.
27. Механизм биосинтез ДНК. Ферменты и белковые факторы,
участвующие в репликации ДНК.
28. Значение белкового обмена. Гидролиз белка. Характеристика
ферментов, обеспечивающих гидролиз белков. Селективный характер
действия пептидгидролаз.
29. Преобразования аминокислот по аминогруппе, карбоксильной
группе и радикалу; механизм реакции и характеристика ферментов,
участвующих в них.
30. Конечные продукты распада аминокислот. Пути связывания
аммиака в организме. Механизм биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл).
31. Матричная теория биосинтеза белка.
32. Пути распада олиго- и полисахаридов. Ферменты гидролиза и
фосфоролиза.
33. Метаболизм моносахаридов. Роль реакции фосфорилирования в
активировании моносахаридов. Обмен глюкозо- 6-фосфата.
34. Обмен ПВК. Гликолиз, гликогенолиз. Спиртовое брожение.
Окислительное декарбоксилирование ПВК.
35. Пентозный цикл окисления углеводов и его значение в живом
организме. Соотношение дихотомического и апотомического распада
углеводов в организме.
36. Обмен ацетил-КоА. Цикл три- и дикарбоновых кислот, его роль в
обменных процессах.
37. Биосинтез углеводов. Механизм первичного биосинтеза углеводов в
процессе фотосинтеза и хемосинтеза, его энергетическое обеспечение.
38. Глюконеогенез: сущность, химизм и значение в организме.
39. Особенности синтеза сложных углеводов. Синтез гликогена в
животных организмах.
40. Общая характеристика класса липидов. Классификация липидов,
биологическое значение.
41. Жиры (триглицериды), их структура и строение. Простые и
смешанные триглицериды. Характеристика карбоновых кислот, входящих в
состав жиров.
42. Воски и стериды. Их состав, строение, функции и химические
свойства; биологическая роль и распространение в природе.
43. Фосфо- и гликолипиды: состав, строение, распространение в живых
организмах и биологические функции.
44. Распад триглицеридов. Обмен глицерина. Энергетический эффект
полного окисления глицерина.
45. β-окисление высших жирных кислот. Обмен ацитил-КоА.
Энергетический эффект -окисления высших жирных кислот.
46. Биосинтез высших жирных кислот. Ферменты, участвующие в
синтезе. Локализация биосинтеза кислот в клетке.
47. Биосинтез триглицеридов.
48. Обмен стеридов. Реакции окисления и восстановления стеролов.
Образование стероидов (холевые кислоты, стероидные гормоны и др.) и их
роль в организме.
49. Обмен фосфатидов.
50. Взаимосвязь и регуляция обменных процессов в организме.
10.1 Перечень компетенций с указанием этапов их формирования в
процессе освоения образовательной программы (выдержка из матрицы
компетенций):
способностью использовать знания о современной естественнонаучной
картине мира в образовательной и профессиональной деятельности,
применять методы математической обработки информации, теоретического и
экспериментального исследования (ОК-4);
способностью использовать возможности образовательной среды для
формирования универсальных видов учебной деятельности и обеспечения
качества учебно-воспитательного процесса (ПК-5);
способностью
организовывать
сотрудничество
обучающихся,
поддерживать
активность
и
инициативность,
самостоятельность
обучающихся, их творческие способности (ПК-7);
способностью использовать в учебно-воспитательной деятельности
основные методы научного исследования (ПК-13).
10.2 Описание показателей и критериев оценивания компетенций на
различных этапах их формирования, описание шкал оценивания:
Таблица 6.
Карта критериев оценивания компетенций
Код компетенции
Критерии в соответствии с уровнем освоения ОП
ОК-4
пороговый
(удовл.)
61-75 баллов
базовый (хор.)
76-90 баллов
повышенный
(отл.)
91-100 баллов
Знает:
некоторые
методы
математической
обработки
химической и
биологической
информации
Знает:
Знает:
основные методы
математической
обработки
химической и
биологической
информации
методы
математической
обработки
химической и
биологической
информации
Умеет:
в некоторой
степени
обрабатывать
результаты
химикобиологических
исследований и
выражать их в
виде таблиц,
графиков,
диаграмм и
интерпретироват
ь данные
Владеет:
в некоторой
степени
навыками и
умениями
математической
обработки и
интерпретациих
имикобиологической
информации,
данных
эксперимента и
химикобиологического
исследования
Умеет:
Умеет:
в основном
обрабатывать
результаты
химикобиологических
исследований и
выражать их в
виде таблиц,
графиков,
диаграмм и
интерпретировать
данные
обрабатывать
результаты
химикобиологических
исследований и
выражать их в
виде таблиц,
графиков,
диаграмм и
интерпретирова
ть данные
Владеет:
в бщем и целом
Владеет:
навыками
и
умениями
математической
обработки
и
интерпретациихи
микобиологической
информации,
данных
эксперимента
и
химикобиологического
исследования
навыками и
умениями
математической
обработки и
интерпретациих
имикобиологической
информации,
данных
эксперимента и
химикобиологического
исследования
Виды
занятий
(лекции,
семинар
ские,
практическ
ие,
лабораторн
ые)
Оценочные
средства
(тесты,
творческие
работы,
проекты и
др.)
Лекции
Лабораторн
ые работы
Индивидуал
ьная работа
Групповая
работа
Самостояте
льная
работа
Тесты
Коллоквиумы
Собеседовани
е
Взаимоопрос
Контрольные
работы
Творческие
задания:
информацион
ный
обзор,
подготовка
презентаций,
рефератов,
докладов,
сообщений,
написание
эссе,
подготовка
аналитическо
й справки и
др.
ПК-7
Знает
некоторые
методы, приемы,
технологии
взаимодействия и
работы
в
коллективе
Умеет
в
некоторой
степени
взаимодействоват
ь с парнерами и
работать в группе,
выстраивать
взаимоотношения,
распределять
обязанности
Знает
основные методы,
приемы,
технологии
взаимодействия и
работы
в
коллективе
Умеет
в основном
взаимодействовать
с
парнерами
и
работать в группе,
выстраивать
взаимоотношения,
распределять
обязанности
Владеет
в некоторой
степени
Владеет
в основном
способностью
организовывать
сотрудничество
в команде,
группе,
поддерживать
активность и
инициативность
ПК-5
Знает:
некоторые
элементы
образовательной
среды
изучения
биологической
химии;
некоторые
приемы, методы
работы в
лаборатории
биологической
химии
Знает
методы, приемы,
технологии
взаимодействия и
работы
в
коллективе
лабораторн
ые работы
Умеет
взаимодействоват
ь с парнерами и
работать
в
группе,
выстраивать
взаимоотношения
распределять
обязанности
лабораторн
ые работы
групповая
работа
командная
работа:
подготовка
презентаций,
рефератов,
докладов,
сообщений
лекции
лабораторн
ые работы
индивидуал
ьная работа
групповая
работа
творческие
задания
написание
эссе,
подготовка
глоссария
и
др.
лекции
лабораторн
образовательной ые работы
индивидуал
среды
ьная работа
изучения
групповая
биологической
работа
тесты
коллоквиумы
собеседование
взаимоопрос
контрольные
работы
Владеет
способностью
способностью
организовывать
организовывать
сотрудничество
сотрудничество в в
команде,
команде, группе, группе,
поддерживать
поддерживать
активность
и активность
и
инициативность
инициативность
Знает:
Знает:
основные элементы элементы
образовательной
среды
изучения
биологической
химии;
основные приемы,
методы
работы в
лаборатории
биологической
химии
групповая
работа
тесты
коллоквиумы
собеседование
взаимоопрос
контрольные
работы
химии;
приемы, методы
работы в
лаборатории
биологической
химии
ПК-13
Умеет:
в некоторой мере
Умеет:
в основном
пополнять и
формировать
элементы
образовательной
среды
при
изучении общей
химии
пополнять и
формировать
элементы
образовательной
среды при
изучении общей
химии
Владеет:
некоторыми
Владеет:
основными
навыками
и
умениями
использовать
возможности
образовательной
среды
для
решения
образовательных
задач
при
изучении общей
и
неорганической
химии
навыками и
умениями
использовать
возможности
образовательной
среды для
решения
образовательных
задач при
изучении общей
и неорганической
химии
Знает
некоторое
Знает
основное
оборудование,
приборы и
посуду,
некоторые
методы
исследования в
биологической
химии, методы
идентификации
соединений
оборудование,
приборы и
посуду,
основные методы
исследования в
биологической
химии, методы
идентификации
неорганических
соединений
лекции
лабораторн
пополнять и
ые работы
формировать
индивидуал
элементы
образовательной ьная работа
среды
при групповая
работа
информацион
ный
обзор
подготовка
презентаций,
рефератов,
докладов,
сообщений
лекции
лабораторн
ые работы
индивидуал
ьная работа
групповая
работа
творческие
задания
написание
эссе,
подготовка
глоссария
и
др.
лекции,
лабораторн
ые работы,
индивидуа
льная
работа,
групповая
работа,
самостояте
льная
работа,
демонстрац
ионный
эксперимен
т
тесты,
коллоквиумы
собеседовани
е,
взаимоопрос,
контрольные
работы,
самостоятель
ные,
проверочные
работы
Умеет:
изучении
общей химии
Владеет:
навыками
и
умениями
использовать
возможности
образовательной
среды
для
решения
образовательны
х задач
при
изучении
общей
и
неорганической
химии
Знает
оборудование,
приборы и
посуду,
методы
исследования в
биологической
химии, методы
идентификации
неорганических
соединений
Умеет
Умеет
в некоторой
степени
собирать
приборы,
проводить
химический
эксперимент по
исследованию
состава и
свойств
биоорганически
х соединений
в основном
собирать
приборы,
проводить
химический
эксперимент по
исследованию
состава и свойств
биоорганических
соединений
Владеет
в некоторой
степени техникой
Владеет
в основном
и методикой
химического
эксперимента в
области
биологической
химии
техникой и
методикой
химического
эксперимента в
области
биологической
химии
Умеет
собирать
приборы,
проводить
химический
эксперимент по
исследованию
состава и
свойств
биоорганически
х соединений
лекции,
демонстрац
ионный
эксперимен
т,
лабораторн
ые работы,
индивидуа
льная
работа,
групповая
работа,
самостояте
льная
работа
подготовка
информацио
нных
обзоров,
подготовка
презентаций,
рефератов,
докладов,
сообщений,
проведение
идентификац
ии
неорганическ
их
соединений
Владеет
техникой и
методикой
химического
эксперимента в
области
биологической
химии
интерактив
ные
лекции,
лабораторн
ые работы,
индивидуа
льная
работа,
групповая
работа,
самостояте
льная
работа,
демонстрац
ионный
эксперимен
т,
исследоват
ельская
деятельнос
ть,
проектная
деятельнос
ть
написание
эссе,
подготовка
аналитическ
ой справки,
подготовка
глоссария
работа с
информацио
нными
источниками
,
презентация
проектов
Типовые контрольные задания или иные материалы,
необходимые для оценки знаний, умений, навыков и (или) опыта
деятельности, характеризующей этапы формирования компетенций в
процессе освоения образовательной программы.
Вопросы и задания для самопроверки
Аминокислоты, их строение, свойства, изомерия
1. Дайте общую характеристику протеиногенных аминокислот, приведите их
классификацию.
2. Какие функциональные группы встречаются в радикалах аминокислот?
Приведите примеры: а) гидрофобных групп; б) кислых и основных групп; в)
сульфгидрильных групп. Укажите, в состав каких аминокислот они входят.
3. К числу аминокислот, редко встречающихся в составе белков, относятся:
а)  - аминоизомасляная кислота;
б) оксипролин (оксипирролидин  - карбоновая кислота);
в) оксилизин (,  - диамино--оксикапроновая кислота);
г) орнитин (, -диаминовалериановая кислота).
Напишите формулы этих кислот. Какие свойства белкам будет придавать наличие
данных кислот в их составе?
4. Аминокислоты содержат одновременно две функциональные группы: СООН и
NН2, которые способны к ионизации. В связи с этим аминокислоты обладают свойствами
и кислот, и оснований; они являются амфолитами. Напишите в виде амфиионов формулы:
аланина, серина, гистидина.
5. Напишите проекционные формулы: a) L - валина, б) L -лейцина, в) L -тирозина,
г) L - аргинина.
6. Напишите уравнения реакций взаимодействия гли, илей, про с едким натром и
соляной кислотой.
Пептиды, их строение и свойства
1. Напишите формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из
аминокислот: а) тре и цис; б) фен и асн.
2. Напишите название и формулы всех трипептидов, которые можно получить из
следующих аминокислот: вал, три, лиз.
3. Каков суммарный заряд пептидов: а) гли- ала - асп - про; б) глу - тре - про - вал;
в) вал - арг - лиз в кислой, нейтральной и щелочной средах? Напишите формулы
указанных пептидов.
4. В каком направлении (катод, анод) будут перемещаться или оставаться на старте
в процессе электролиза в кислой, нейтральной и щелочной средах следующие пептиды: а)
асп - вал - арг; б) арг- вал - лиз – лиз; в) асп - ала - гли -глу ? Напишите формулы указанных
пептидов.
5. В какой среде (кислой, нейтральной, щелочной) лежат рJ следующих пептидов:
а) глу - ала - вал - лиз; б) фен - гли - мет - асн; в) цис - гли - лей - тир - цис - асп? Напишите
формулы указанных пептидов.
6. Определите аминокислотный состав пептида глутатиона. Дайте ему химическое
название.
7. Покажите сходство и различие аминокислотного состава окситоцина и
вазопрессина. Охарактеризуйте роль этих пептидов в организме человека.
Строение белков
1. Каковы доказательства полипептидной теории строения белковой молекулы?
2. Дайте характеристику электронного строения пептидной связи (длина связи, вид
сопряжения, копланарность, трансконфигурация).
3. В чем выражается видовая специфичность первичной структуры инсулина;
каковы вариации первичной структуры нормального и аномального гемоглобина
человека?
4. Что понимается под вторичной структурой белковой молекулы?
5. Каковы основные параметры - спирали?
6. Что представляет собой  - структура полипептидной цепи? Каким образом
водородные связи стабилизируют - спираль и  - слои в белковой биомолекуле?
7. Что понимается под третичной структурой белка? Какие виды взаимодействий
поддерживают третичную структуру белковой молекулы?
8. Каков перечень аминокислот, радикалы которых участвуют в образовании
ковалентных, водородных, ионных, гидрофобных связей при формировании третичной
структуры белка?
9. Что понимается под доменом?
10. Что понимается под четвертичной структурой белка? Какие типы
взаимодействий способствуют соединению протомера в мультимер?
11. Каково число субъединиц и их пространственное расположение в молекуле
гемоглобина, вируса табачной мозаики, лактатдегидрогеназы?
12. Какие взаимодействия возможны на контактных участках субъединиц,
содержащих аминокислоты: а) вал, тре, асп, три, лей, арг, б) лиз, ала, гис, сер, глу, фен
при формировании четвертичной структуры белка?
Физико-химические свойства белков
1. Напишите уравнения реакций, показывающих, как образуется электрический
заряд белковой молекулы в кислой, щелочной и нейтральных средах.
2. Дайте сравнительную характеристику биологических, физических и химических
свойств белков.
3. Дайте понятие изоэлектрической точки и изоэлектрического состояния белковой
молекулы. Выберите правильный ответ: В изоэлектрической точке белок: а) имеет
наименьшую растворимость; б) обладает наибольшей степенью ионизации; в) является
катионом; г) 28вляяется анионом; д) денатурирован.
4. Дайте понятие о высаливании белков. Назовите причины, вызывающие
высаливание.
5. Дайте представление об осаждении белков. Назовите факторы, вызывающие
осаждение; причины осаждения белковой молекулы, использование данного явления.
6. Дайте понятие о денатурации и ренатурации белков. Укажите факторы,
вызывающие денатурацию. В каком случае возможна ренатурация?
7. Выберите правильно парные сочетания ключевых слов и смысловых
предложений.
А. Нативный белок. Б. Денатурированный белок. В. Детергент. Г. Электродиализ.
Д. Гомогенный белок.
А) вещество, ослабляющее взаимодействие белковых молекул с другими
макромолекулами;
б) один из методов очистки белка;
в) индивидуальный белок;
г) белок, с присущими ему в естественном состоянии свойствами;
д) белок, потерявший природные свойства.
Классификация белков
1. Покажите, каким образом классифицируются белки на различных основаниях.
2. Что общего и чем отличаются хромопротеины и металлопротеины? Укажите на
биологическую роль данных белков.
3. Объясните на конкретных примерах виды связей между белковой и небелковой
составляющей в липопротеинах и гликопротеинах. Какова биологическая роль этих
белков?
4. Фосфопротеины содержат в качестве небелковой части остаток фосфорной
кислоты, которая образует сложноэфирные связи за счет гидроксогрупп сер, тре, тир,
входящих в состав полипептидной цепи. Напишите схему реакции присоединения
фосфорной кислоты к следующим фрагментам рибонуклеазы:
а) сер – гли – тре – сер - глу; б) тир – лиз – сер – гли - тре. Охарактеризуйте
биологическую роль фосфолипидов.
5. Дайте характеристику белков рибосомальных частиц.
6. Расскажите, что вы знаете о природе различных типов связей и их роли в
структуре белков: а) пептидная, б) дисульфидная, в) водородная, г) электростатическое
взаимодействие, д) гидрофобное взаимодействие.
7. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов и смысловых
завершающих предложений:
А. Альбумин. Б. Протамин. В. Глобулин. Г. Гистон. Д. Проламин
а) хорошо растворим в воде;
б) содержит не менее 30% основных аминокислот;
в) растворяется в 70-80% спирте;
г) не растворяется в воде и солевых растворах умеренных концентраций;
д) содержит 80-90% аргинина.
Общее понятие о ферментах. Строение и механизм действия
1. Укажите особенности строения одно- и двухкомпонентных ферментов.
Покажите различия между простетическими группами и коферментами. Приведите
примеры.
2. На примерах химотрипсина и цитохрома покажите строение каталитических
центров ферментов.
3. Расшифруйте мультимерное строение глутаматдегидрогеназы. Напишите
химические формулы коферментов мономеров.
4. Покажите разнокачественность субъединиц в молекулах изозимов
лактатдегидрогеназы. Объясните значение изучения состава изозимов для медицины,
генетики, селекции.
5. Дайте схему механизма действия ацетилхолинэстеразы.
6. Расшифруйте мультимерное строение пируватдегидрогеназы. Напишите
химические формулы коферментов.
7. Напишите химические формулы соединений: пиридоксальфосфат, пиридоксаминфосфат, уридиндифосфатглюкоза, коэнзим - А, липоевая кислота, НАД и
НАДФ (в окисленной и восстановленной формах), ФМН и ФАД (в окисленной и
восстановленной формах).
Свойства ферментов
1. Что понимают под абсолютной, групповой, стереохимической специфичностью?
Приведите конкретные примеры ферментов, обладающих данными видами
специфичности.
2. Дайте пояснения гипотез, объясняющих специфичность ферментов.
3. Что принимается за единицу активности ферментов?
4. Охарактеризуйте действие активаторов и ингибиторов на ферменты, виды
ингибирования. Приведите схемы конкурентного и неконкурентного ингибирования
фермента, используя конкретные примеры.
5. Дайте сравнительную характеристику неорганических катализаторов и
ферментов. В чем их сходства и в чем различия?
6. Объясните причины изменения активности фермента при повышении
температуры.
7. Чем объясняется изменение активности фермента при изменении рН среды?
Номенклатура и классификация ферментов
1. Какие принципы положены в основу номенклатуры ферментов?
2. Каков смысл четырех чисел, составляющих шифр каждого фермента?
3. Приведите шифры и дайте названия по всем номенклатурам уреазы, каталазы,
амилазы.
4. Какие ферменты относятся к классам: а) гидролаз, б) лиаз, в) лигаз, д) изомераз,
е) трансфераз, ж) оксидоредуктаз? На основании каких критериев делят на подклассы
каждый из указанных выше классов?
5. Какие соединения служат коферментами первичных и вторичных де-гидрогеназ?
6. Какова классификация и биологическая роль цитохромов? Какова
последовательность расположения цитохромов в дыхательной цепи?
7. Какова специфичность действия на пептидные связи пепсина, трипсина,
химотрипсина?
8. Дайте схему механизма действия пиридоксальфермента в реакции
переаминирования аланина со ЩУК.
9. Напишите уравнения нижеследующих реакций:
а) ацетил-КоА + глу  HS-KoA + N-ацетилглутаминовая кислота
б) 2-фосфоро-Д-глицерат 
3-фосфоро-Д - глицерат
в) AТФ + ПВК + СО2  АДФ + Н3Р04 + ЩУК
Назовите ферменты, ускоряющие эти реакции, и укажите, к какому классу и
подклассу относится каждый из них.
10. Напишите уравнение реакции превращения янтарной кислоты в фумаровую при
участии флавопротеина (назовите фермент) и составьте схему переноса атомов водорода
на убихинон и далее электронов с помощью цитохромных систем на кислород.
11. Напишите уравнения реакций декарбоксилирования лизина, ЩУК, ПВК;
отметьте особенности ферментов, катализирующих данные процессы, дайте им названия,
укажите классы и подклассы.
12. Составьте схемы превращений, указав ферменты, ускоряющие каждый этап,
дайте им названия по научной номенклатуре:
а) аспарагин → аспарагиновая кислота → фумаровая кислота →
яблочная
кислота;
б) глутаминовая кислота → -кетоглутаровая кислота → янтарная кислота →
фумаровая кислота;
в) аргинин → орнитин → путресцин.
13. Напишите полные уравнения реакций, дайте названия ферментам, укажите их
класс и подкласс:
а) яблочная кислота + НАД+ → ЩУК + НАДН + Н+
б) АТФ + Д-гексоза
→ АДФ + Д-гексозо-6фосфат
в) молочная кислота + НАД+ → ПВК + НАДН + Н+
г) АТФ + ацетат + НS –КоА → АМФ + пирофосфат + ацетил-КоА
д) 2-фосфоглицерат → Н2О + фосфоенолпируват
е) аспарагиновая кислота + -кетоглутаровая кислота → ЩУК+ глутаминовая
кислота
ж) глициллейцин + Н2О → глицин + лейцин
з) ацетил-КоА + Н2О → НS-КоА + ацетат
и) фенилацетат + Н2О → фенол + ацетат
к) ЩУК  ПВК + CO2
л) АТФ + аспартат + аммиак
 АДФ + ортофосфат + аспарагин
м) AТФ + глутамат + аммиак

АДФ + ортофосфат + глутамин
н) этанол + НАД+  ацетальдегид + НАДН + Н+
14. Дайте определение следующим понятиям:
Фермент, апофермент, кофермент, холофермент, агон, феррон, симплекс, НАД+,
НАДН, НАДФ+, НАДФН, ФМН, ФАД, ТПФ, гем, убихинон, профермент, зимоген,
изозим, термолабильность, специфичность, абсолютная специфичность, групповая
специфичность, стереохимическая специфичность, специфичность по отношению к типу
реакции, ингибитор, ингибирование, конкурентное (неконкурентное) ингибирование,
аллостерический центр, аллостерический активатор (ингибитор), изостерический
активатор (ингибитор), мультиэнзимный комплекс, метоболон, температурный оптимум,
фермент-субстратный комплекс, оксидоредуктаза, дегидрогеназа, первичная (вторичная)
дегидрогеназа, дегидрирование, трансфераза, трансацилирование, переаминирование,
трансаминаза, гликозилтрансфераза, изимераза, синтетаза, гидролаза, лиаза, лигаза,
пептид-гидролаза, гликозилгидролаза, декарбоксилирование, гадратаза, декарбоксилаза,
шифр фермента.
Витамины
1. Напишите структурные формулы соединений: витамины А1, А2, Д2, Д3, В1, В2, В3,
В6, С, Е, К, Р; коферментов с участием витаминов: ФАД, ФМН, КоА, НАД, НАДФ, ТПФ.
2. Приведите схему обмена витамина А при участии его в акте зрения и объясните
причину перехода транс-формы ретиналя в цис-ретиналь.
3. Напишите уравнение реакции окисления -токоферола до -токоферилхинона (токохинона). Какое значение это имеет для живых организмов?
4. Приведите уравнение реакции, раскрывающее механизм участия убихинона в
окислительно-восстановительных процессах в организме. Какое это имеет значение?
5. Представьте в виде схемы реакцию декарбоксилирования ПВК с участием ТПФ.
Какое значение для организма имеет данная реакция?
6. Напишите уравнение реакции окисления аскорбиновой кислоты. Какое значение
это имеет для живого организма?
7. Фосфорилированные производные пиридоксаля и пиридоксамина являются
простетическими группами ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Напишите
уравнения реакций образования пиридоксаль-5-фосфата и пиридоксамино-5-фосфата.
8. Напишите уравнения реакций, в которых участвуют витамины и производные
витаминов, назовите их:
а)
лактатдегидрогеназа
ПВК
молочная кислота
б)
декарбоксилаза
-кетоглутарат
сукцинил - КоА
в)
сукцинатдегидрогеназа
янтарная кислота
фумаровая кислота
г)
дегидрогеназа
-оксистеарил-КоА
-кетостеарил-КоА
д)
карбоксилаза
ацетил-КоА + CO2 + АТФ
ПВК + АДФ + фосфат
е)
аминотрансфераза
ала + -кетоглутарат
ПВК + глу
ж)
малатдегидрогеназа
яблочная кислота
ЩУК
9. Приведите примеры реакций, протекающих в живых организмах, в которых
участвуют в качестве коферментов (или в составе коферментов) витамины В1, В6, В5.
Общие представления об обмене веществ и энергии в живом организме
1. Дайте понятие о биологическом окислении и его роли в живых организмах.
Сравните все виды биологического окисления, какое из них наиболее важно для живого
организма?
2. Приведите схемы химических реакций, лежащих в основе биологического
окисления, укажите ферменты, ускоряющие процессы, отраженные схемами. Укажите
роль указанных реакций в различных видах биологического окисления.
З. Укажите роль свободного биологического окисления в живых организмах; как и
в каких случаях происходит переключение с окисления, сопряженного с
фосфорилированием, на свободное окисление? Приведите схемы реакций свободного
окисления и охарактеризуйте ферменты, катализирующие эти процессы.
4. Напишите уравнения реакций фосфорилирования АДФ на уровне субстрата,
имеющих место в живом организме; укажите, где эти процессы локализованы.
5. Охарактеризуйте окислительное фосфорилирование на примере окислительного
декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Чем отличается окислительное
фосфорилирование от фотосинтетического?
6. Приведите схему расположения основных компонентов дыхательной цепи
митохондрий и дайте им краткую характеристику. Каково значение дыхательной цепи для
живых организмов и где они локализованы?
7. Покажите, каким образом происходит в живых организмах сопряжение
биологического
окисления
и
фосфорилирования?
Дайте
характеристику
хемиоосмотической гипотезы сопряжения.
8. В результате ферментативного пирофосфоролиза из ATФ и никотинамидмононуклеотида был синтезирован кофермент НАД+. Напишите уравнение
реакции.
9. НАД+ при кислотном гидролизе образует аденин, никотинамид, пентозу и
фосфорную кислоту в молярном отношении 1:1:2:2. Напишите уравнение реакции
кислотного гидролиза НАД+.
10. При кислотном гидролизе НАД+ в мягких условиях из смеси по-лученных
продуктов был выделен рибозо-5-фосфат. Установлено, что рибоза при этом является Дрибозой. Напишите уравнение этой реакции.
11. При действии на НАД+ азотистой кислотой происходит дезаминирование
адениновой части молекулы с образованием гипоксантинового производного без
дальнейшего изменения молекулы НАД+. Напишите уравнение этой реакции.
12. Молекула НАДФ+ отличается от НАД+ наличием третьей фосфатной группы.
Место этой группы было установлено на основании следующих реакций: при действии на
НАДФ+ пирофосфатазы получаются никотинамидмононуклеотид и адениндифосфат. При
гидролизе последнего получается аденозин-2-фосфат и фосфорная кислота. Напишите
уравнения этих двух последовательно идущих реакций при гидролизе НАДФ+.
12. НАДФ+ при кислотном гидролизе образует аденин, никотинамид, пентозу и
фосфорную кислоту в отношении: 1:1:2:3. Напишите уравнение этой реакции.
13. Процесс синтеза АТФ, идущий сопряженно с реакциями окисления при участии
системы дыхательных ферментов митохондрий называется: а) субстратным
фосфорилированием; б) свободным окислением; в) окислительным фосфорилированием;
г) фотосинтетическим фосфорилированием.
14. Универсальным аккумулятором, донором и трансформатором энергии в
организме является: а) 1,3-дифосфоглицериновая кислота; б) фосфоенолпировиноградная
кислота; в) гуанозинтрифосфорная кислота; г) аденозинтрифосфорная кислота.
15. К сопрягающим мембранам относятся все нижеперечисленные, кроме: а)
внутренней мембраны митохондрий; б) мембраны эндоплазмотической сети; в) клеточной
мембраны аэробных бактерий, располагающих дыхательным типом энергетики.
16. Соединением, содержащим макроэргическую связь, являются:
а) глицерофосфат; б) глюкозо-6-фосфат; в) ацетил-КоА; г) янтарная кислота; д)
глицин.
17. Местом локализации ансамблей ферментов, обеспечивающих сопряжение
окисления с фосфорилированием, являются: а) лизосомы; б) митохондрии; в) рибосомы; г)
мембраны эндопдазмотического ретикулума; д) пероксисомы.
Химический состав и строение нуклеиновых кислот
1. Какие вещества образуются при полном гидролизе нуклеиновых кислот?
2. Чем отличаются нуклеозиды и нуклеотиды?
3. Какие минорные азотистые основания встречаются в ДНК?
4. Какими связями нуклеотиды соединяются в полинуклеотидную цепь?
5. Каковы функции ДНК в клетке?
6. Какие виды ДНК, исходя из локализации её в клетке, известны в настоящее
время?
7. В чем состоит принцип комплементарности в строении нуклеиновых кислот?
8. В чем суть правил Чаргаффа?
9. Каковы основные параметры двойной спирали ДНК, находящейся в А -форме?
10. Какие взаимодействия обеспечивают удержание взаимозакрученных
дезоксирибонуклеотидных цепей в составе биспиральной молекулы?
11. Какие волокнисто-кристаллические структуры ДНК выявлены в настоящее
время? Охарактеризуйте их.
12. Напишите формулы минорных азотистых оснований; 5-метилцитозин, 5оксиметилурацил, N6- диметилцитозин, дигидроурацил, гипоксантин, ксантин.
13. Напишите открытую и фуранозную формы D-рибозы и 2-D-дезоксирибозы.
14. Запишите в двух таутомерных формах каждое из следующих азотистых
оснований: гуанин, урацил, тимин. В какой форме данные основания входят в состав
нуклеиновых кислот?
15. Напишите формулы нуклеотидов и нуклеозидов, в состав которых входят
гуанин, урацил, цитозин, N2-метилгуанин, N6-метиладенин.
16. На конкретных примерах охарактеризуйте циклические нуклеотиды. Какова
роль данных нуклеотидов в живых организмах?
17. Напишите химические формулы: гуанозин-3'-монофосфата, тимидин-5'дифосфата, уридин-3'-дифосфата, аденозин-5'-трифосфата. Укажите, какие из нукдеотидов
являются только продуктами распада нуклеиновых кислот, какие из них могут
участвовать в ресинтезе.
18. Напишите структурную формулу фрагмента полинуклеотидной цепочки –Г – Г
– Ц – А -, Укажите последовательность нуклеотидов в комплементарном ему фрагменте.
19. Фрагменты одной цепи ДНК имеют следующие последовательности
нуклеотидов:
а) – Г – Ц – А – А – Т – Г – Г – Ц – Т – А – Т –
б) – А – Ц – Т – А – Г – Т – Г – Ц – Ц – А – Т –
в) – Г – Ц – Т - 5тмЦ – А – Г – Г – А – Т Какую нуклеотидную последовательность имеют комплементарные фрагменты
второй цепочки той же молекулы?
20. В представленной части молекулы ДНК определите и ограничьте
прямоугольником положение палиндрома:
-А – Ц – Т – Т – Г – А – А – Т – Т – Ц – Т – Т –
-Т – Г – А – А – Ц – Т – Т – А – А – Г – А – А 21. Каковы различия в химическом составе молекул ДНК и РНК?
22. Какова классификация РНК и как она связана с локализацией их в клетке?
23. Какую долю от клеточной РНК составляет р-РНК? Сколько существует видов
р-РНК? Чем они отличаются друг от друга? Каковы функции р-РНК?
24. Какую РНК называют информационной? Какова структура зрелой и-РНК
эукариот?
25. Какова молекулярная масса т-РНК? Какое число нуклеотидных остатков входит
в состав т-РНК? Каковы характерные черты её первичной, вторичной и третичной
структур?
26. Какие специфические нуклеопротеиновые комплексы известны в настоящее
время?
27. Дайте сравнительную характеристику всех видов РНК, укажите их
молекулярную массу, минорные основания, углеводы, структуру, место локализации,
функции.
28. Опишите особенности первичной структуры всех видов РНК.
29. Нарисуйте модель вторичной структуры т-РНК и поясните функциональное
значение отдельных участков молекулы.
Катаболизм нуклеиновых кислот
1. Дайте возможные схемы ферментативного гидролиза нуклеиновой кислоты по
центральному фрагменту - дЦ - дТ - дГ - . Укажите ферменты, ускоряющие данный
процесс. Определите, к каким нуклеазам они относятся, на какие химические связи
действуют, и в зависимости от этого объясните, образованию каких конечных продуктов
они способствуют.
2. При кислотном гидролизе нуклеозидов аденозина, гуанозина, цитидина, уридина
и тимидина образуются азотистые основания и D-рибоза. Напишите уравнения этих
реакций и укажите ферменты.
3. Напишите уравнения реакций ферментативного дезаминирования всех
пуриновых и пиримидиновых оснований, назовите конечные продукты реакций и
ферменты, катализирующие этот процесс. К какому классу и подклассу относятся данные
ферменты?
4. Напишите уравнения реакций, выраженных схемами:
АМФ  аденозин  инозин  гипоксантин  ксантин  мочевая кислота
Укажите ферменты, катализирующие данные реакции.
5. Приведите схемы деструктивного превращения 5-метилурацила до
карбаминовой кислоты. Укажите ферменты, ускоряющие эти процессы.
6. Приведите схемы деструктивного превращения гуанозинмонофосфата,
уридинмонофосфата, тимидинмонофосфата, цитидинмонофосфата до конечных
продуктов. Укажите ферменты, катализирующие эти процессы.
7. Укажите различия в деструкции дезаминированных пуриновых и
пиримидиновых азотистых оснований; назовите конечные продукты реакций и ферменты,
катализирующие эти процессы.
8. Напишите структурные формулы ниже перечисленных соединений: инозин,
гипоксантин, ксантин, мочевая кислота, аллантоин, аллантоиновая кислота,
дигидроурацил, N -карбамил--аланин.
9. На какие фрагменты распадается олигорибонуклеотид – А – Ц – Ц – Ц – Ц – А –
Г – Г – У – У – А – Г – У – Ц под действием: а) РНК-азы I; б) фосфодиэстеразы змеиного
яда?
10.Какие соединения образуются в результате действия на олигодезоксирибонуклеотиды дТ –д Г – дА – дЦ – дА – дТ - дЦ – дГ –д А и дТ – дА – дГ – дГ –
дЦ – дТ – дЦ а)ДНК-азы I; б)ДНК-азы II ?
Анаболизм нуклеиновых кислот
1. Назовите общие черты в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых
нуклеозидфосфатов.
2. К какому классу принадлежат ферменты, ускоряющие подготовительную стадию
при биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов?
3. Каковы основные этапы биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов, какие
ферменты участвуют в этом процессе?
4. Какие соединения используются в качестве исходных при биосинтезе пуриновых
оснований?
5. Укажите роль 5-фосфорибозил-I-пирофосфата в биосинтезе пуриновых и
пиримидиновых нуклеотидов.
6. Покажите сходство и различия в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых
нуклеотидов. Пронумеруйте пуриновый и пиримидиновый циклы и укажите
происхождение каждого из атомов углерода и азота.
7. Напишите уравнения реакций, соответствующие схемам:
а) ИМФ  АМФ;
б) КМФ  ГМФ; в) АДФ  дАДФ;
г) УМФ  ЦМФ  ЦДФ  ЦТФ;
д) УМФ  УДФ  дУДФ  дТМФ  дТДФ;
е) карбамилфосфат  карбамиласпарагиновая кислота  дигидрооротовая
кислота  оротовая кислота 
оротидин-5´-фосфат  уридин -5´- фосфат.
Укажите ферменты, катализирующие эти реакции.
8. Отметьте общие закономерности в биосинтезе ДНК и РНК. Приведите
соответствующие схемы и объясните механизм нуклеотидилтрансферазной реакции.
9. Какие ферменты и белковые факторы принимают участие в репликации ДНК?
10. Каков механизм ДНК-лигазной реакции?
11. Какие ферменты и белковые факторы принимают участие в биосинтезе РНК, и
каковы оптимальные условия их функционирования?
12. В чем суть процессинга при формировании различных РНК?
13. Объясните механизм воспроизведения первичной структуры при биосинтезе
нуклеиновых кислот.
14. Какой процесс называется обратной транскрипцией? Как называются
ферменты, ускоряющие обратную транскрипцию?
15. Покажите, каким образом происходит регуляция биосинтеза нуклеиновых
кислот.
16. Составьте полные уравнения реакций:
а) оротовая кислота + 5-ФРПФ оротидин -5-фосфат
б) карбамилфосфат + аспарагиновая кислота + ФАД  ?
в) инозин-5-фосфат + НАД+ + глутамин 
?
Обмен белков. Метаболизм аминокислот
1. Каковы классы и подклассы ферментов, участвующих в деструкции белков?
2. Фермент аминопептидаза гидролизует дипептиды и трипептиды, отщепляя N концевой остаток. Напишите формулу любого трипептида и реакцию его гидролиза с
помощью аминопептидазы.
3. Каковы основные пути превращения аминокислот?
4. Какая из реакций обмена аминокислот по -аминогруппе является наиболее
распространенной и важной?
5. Напишите уравнения реакций окислительного дезаминирования глутаминовой и
аспарагиновой кислот.
6. Какие метаболиты образуются в результате окислительного дезаминирования
аланина? Напишите уравнения реакций дальнейшего превращения метаболитов в
организме; назовите ферменты, катализирующие эти процессы.
7. В результате реакций дезаминирования аминокислот получены следующие
вещества: а) ПВК, б) ЩУК, в) -кетоглутаровая кислота. Напишите формулы
соответствующих аминокислот, из которых были получены перечисленные кислоты.
8. Напишите уравнения реакций переаминирования между:
а) аспарагиновой и -кетоглутаровой кислотами; б) изолейцином и ЩУК; в)
аспарагиновой кислотой и ПВК. Укажите ферменты, катализирующие процессы.
9. Напишите уравнения реакций, протекающих в соответствии со схемой; асп
гидролитическое дезаминирование
→ А внутримолекулярная дегидратация → Б
прямое аминирование →В внутримолекуляное дезаминирование → Г гидратация → Д.
Назовите ферменты, ускоряющие указанные этапы превращений.
10. Какие превращения аминокислот в организме осуществляются по
карбоксильной группе?
11. Напишите продукты декарбоксилирования гистидина, тирозина, треонина,
лизина, аргинина, орнитина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. Укажите ферменты,
ускоряющие процессы.
12. Определите число молей АТФ, образующихся в процессе окисления треонина
до углекислого газа и воды с выделением мочевины при условии сопряжения окисления с
фосфорилированием АДФ.
13. Каковы основные этапы орнитинового цикла?
14. Каковы метаболистические пути новообразования аминокислот?
Биосинтез белков
1. Охарактеризуйте основные этапы в биосинтезе белка и укажите их локализацию
в клетке.
2. Как и при помощи какого фермента осуществляется активирование аминокислот
при матричном биосинтезе белков?
3. Напишите уравнения реакций активирования лейцина, серина, треонина,
триптофана. Дайте названия ферментам, катализирующим процессы.
4. Напишите структурные формулы нижеперечисленных соединений:
валиладенилат, глициладенилат, аланил-т-РНК, метионил-т-РНК, формилметионил-тРНК.
5. Напишите уравнения реакций переноса аминокислотных остатков на т-РНК со
следующих аминоациладенилатов; а) тирозиладенилата; б)
лизиладенилата; в)
цистеиладенилата. Укажите соответствующие ферменты.
6. Какие т-РНК называют изоакцепторными?
7. Каковы современные представления о структуре и функциях рибосом?
8. Какую рибосому называют транслирующей?
9. Каковы названия важнейших функциональных центров рибосом?
10. В чем состоит процесс инициации синтеза полипептидной цепи в соответствии
с матричной гипотезой биосинтеза белка?
11.
Какие
события
происходят
в
транслирующей
рибосоме
при
транспептидировании?
12. Напишите уравнение реакции транспептидирования между N-формилметионилом-т-РНК и валил-т-РНК. Какие соединения при этом образуются и в каких
функциональных центрах рибосом они локализованы?
13. Напишите уравнение реакции транспептидирования между формилметионилсерилгистидил-т-РНК и лейцил-т-РНК. Какие соединения при этом
образуются и где они локализованы в транслирующей рибосоме?
14. Опишите последовательность и сущность этапов трансляции, укажите, где
локализован данный этап биосинтеза белка.
15. Как осуществляется в рибосоме терминация синтеза полипептидной цепи?
16. Перечислите характерные особенности кода белкового синтеза.
17. Участок цепи ДНК имеет такую последовательность нуклеотидов: Г – Т – А – А
– Ц – Т – А – Г – Т – Т – А – А – А – А – Т – Ц - Г. Какова возможная последовательность
аминокислот белка, синтезируемого при участии и-РНК, транскрибируемой данным
фрагментом цепи ДНК? Объясните, используя таблицу генетического кода.
18. Используя данные о коде белкового синтеза, укажите при помощи буквенных
обозначений возможные варианты последовательности нуклеотидных остатков во
фрагменте и-РНК, ответственным за биосинтез пептидного фрагмента, первичная
структура которого соответствует таковой вазопрессина.
19.
Пользуясь
буквенными
обозначениями,
укажите
возможную
последовательность нуклеотидных остатков в обеих цепях фрагмента ДНК и во фрагменте
молекулы и-РНК, кодирующих биосинтез фрагмента белка с первичной структурой: ... сер
- ала - тре - лиз - асн - сер - про - глу - цис –
20. Поясните, на каких уровнях происходит в клетке регуляция белкового синтеза.
В чем сущность регуляции?
21. Дать определение следующим понятиям:
азотистое основание, нуклеозид, нуклеотид, олигонуклеотид, полинуклеотид,
нуклеозид-3'-фосфат, нуклеозид-5'-фосфат, нуклеозидмонофосфат, нуклеозиддифосфат,
нуклеозидтрифосфат, нуклеозид-3'-трифосфат, 5-метилурацил, А, Г, Ц, Т, У, ЦДФ, ЦМФ,
ГМФ, АТФ, ТМФ, р-РНК, м-РНК, и-РНК, РНК, ДНК, первичная структура нуклеиновых
кислот, вторичная структура ДНК, вторичная структура РНК, третичная структура ДНК,
правила Чаргаффа, нуклеаза, нуклеозидаза, нуклеотидаза, экзонуклеаза, эндонуклеаза,
полимераза, ДНК-полимераза, РНК-полимераза, ДНК-зависимая-РНК-полимераза,
дезоксирибонуклеаза, РНК-зависимая-ДНК-полимераза, РНК-полимеразный комплекс,
ДHK-пoлимepaзный комплекс, гомологическая репликация, транскрипция, транскриптон,
фрагмент Оказаки, терминация, белковый фактор, транскрибирование, праймер,
элонгация, обратная транскрипция.
Углеводы
1. Напишите структурные формулы нижеперечисленных веществ:
глюкозо-1-фосфат, глюкозо-1,6-дифосфат, фруктозо-1,6-дифосфат, АТФ, глюкозо-6фосфат, фруктозо-6-фосфат, рибозо-5-фосфат, рибулозо-5-фосфат, -мальтоза, мальтоза,
6-фосфоглюконо--лактон,
УДФ-глюкоза,
ацетилглюкозамин,
ацетилгалактозамин.
2. Напишите циклические формулы следующих гексоз: фруктоза, манноза, галактоза.
3. -D-фруктофураноза в растворе находится в равновесии в с -D-фруктопиранозой.
Напишите обе эти формулы.
4. Напишите уравнения реакций образования -метилглюкозида,  -метилглюкозида.
5. Напишите полные уравнения реакций, представленные схемами:
галактоза + АТФ

галактозо-1-фосфат + АДФ
глюкоза + АТФ 
глюкозо- 6- фосфат + АДФ
фруктозо- 6- фосфат + АТФ  фруктозо - 1,6- дифосфат + АДФ
Укажите ферменты, катализирующие данные процессы. Какое значение в организме
имеют указанные превращения?
6. Осуществите перечисленные ниже превращения с использованием всех
компонетов:
фосфоглюкомутаза
глюкозо-1-фосфат
глюкозо-6-ф-дегидрогеназа
глюкозо-6-фосфат
маннокиназа
АТФ
+
манноза
АТФ
+
D-рибоза
А
+
В
А
+ В
рибокиназа
глюкозофосфатизомераза
-D-глюкозо-6-фосфат
?
рибозофосфатизомераза
?
D-рибозо-5-фосфат
рибозофосфатэпимераза
D-рибулозо-5-фосфат
?
фосфоглюкомутаза
D-Глюкозо-1-фосфат
Катаболизм углеводов
1. Установите сходство и различия между гидролизом и фосфоролизом. Напишите
уравнения реакций гидролиза крахмала и фосфоролиза гликогена (выделив 3-4 звена в
молекулах полисахаридов). Охарактеризуйте ферменты.
2. Напишите уравнения реакций гидролиза крахмала (выделив 5-6 звеньев
молекулы) под действием глюкоамилазы, -амилазы, -амилазы, амило-1,6-глюкозидазы.
3. Назовите все возможные пути распада глюкозо-6-фосфата. При каких условиях
осуществляется каждый из них, какие конечные продукты при этом образуются?
Покажите энергетический эффект каждого.
4. Напишите структурные формулы перечисленных ниже соединений:
ПВК, 3-ФГА, 1,3-ДФГК, ФДА, ФЕП, ТПФ, ЩУК, НАД+, НАДФ+, лактат, кетоглутарат, цитрат, цис-аконитат, фумарат, изоцитрат, цитрил~КоА, сукцинил~КоА.
5. Осуществите нижеперечисленные превращения с использованием структурных
формул всех компонентов:
а) 3-ФГА ↔ 1,3-ДФГК; б) 3-ФГА ↔ А ↔ Б ↔ ПВК; в) Фруктозо-6-фосфат
↔ А → ФДА + ФГА; г) ФДА ↔ А ↔ 1,3-ДФГК; д) ПВК → молочная
кислота; е) ПВК ↔ А ↔ этанол; ж) ПВК ↔ ацетил-КоА
з)
аконитатгидратаза
аконитатгидратаза
изоцитратдегидрогеназа
цитрат
А
Б
В
и) сукцинатдегидрогеназа
сукцинат
А
фумаратгидратаза
малатдегидрогеназа
Б
В
к)
изоцитратдекарбоксилаза дагидрогеназа сукцинил-КоА-синтетаза
изоцитрат
А
Б
В
6. Составьте, включая необходимые процессы фосфорилирования, суммарные
уравнения реакций превращений: а) Д-фруктозы в молочную кислоту; б) Д-маннозы в 2фосфоенолпируват; в) глюкозо-1,6-дифосфат в этанол.
7. Выясните, на каких этапах цикла ди- и трикарбоновых кислот происходит
высвобождение окисленных углеродных атомов ацильных остатков. Ответ подтвердите
соответствующими уравнениями реакций, укажите ферменты.
8. Выясните, на каких этапах цикла ди- и трикарбоновых кислот происходит
дегидрирование метаболитов. Напишите химические уравнения реакций и, учитывая
особенности передачи энергии на синтез АТФ через систему дыхательных ферментов,
подсчитайте число синтезированных молекул АТФ за один цикл превращения.
9. Покажите значение метаболитов цикла ди - и трикарбоновых кислот в общем
обмене веществ.
10. Определите число молекул ATФ, образующихся при:
а) дихотомическом распаде глюкозо-6-фосфата до ПВК; б) спиртовом брожении
глюкозы; в) гликолизе; г) окислительном декарбоксилировании ПВК; д) окислении
малата в оксалоацетат; е) превращении изоцитрата в сукцинат.
Анаболизм углеводов
1. Покажите отличия биосинтеза простых углеводов у автотрофов и гетеротрофов.
Приведите необходимые уравнения реакций и охарактеризуйте ферменты.
2. Каков тонкий механизм акцептирования углекислого газа при первичном
биосинтезе углеводов?
3. На каких этапах первичного биосинтеза углеводов и каким образом расходуется
АТФ?
4. Составьте уравнения реакций биосинтеза глюкозы из ПВК. Чем данный процесс
отличается от гликолиза?
5. Составьте уравнения реакций биосинтеза глюкозы из лимонной кислоты,
укажите соответствующие ферменты.
6. Назовите донаторов гликозильных остатков при биосинтезе полисахаридов.
Ответ подтвердите примерами уравнений реакций и характеристикой ферментов,
катализирующих процессы.
7. Напишите уравнения реакций;
а) синтеза трисахарида из мальтозы и УДФ-глюкозы; б) синтеза трисахарида из
сахарозы и УДФ-глюкозы; в) синтеза трисахарида из лактозы и УДФ-глюкозы. Какое
значение имеют данные процессы для живых организмов?
8. Составьте суммарное уравнение реакции наращивания полигликозидной
цепочки гликогена на один остаток глюкозы, если последняя получилась из ПВК. Сколько
макроэргических фосфатных связей распадается при осуществлении этой реакции?
9. Составьте полные уравнения реакций, выраженные схемами:
а)
сахарозогликозилтрансфераза
-D-глюкозо-1-фосфат + - D –фруктоза
б)
УДФ-глюкоза: Д-фруктозо-2-гликозилтрансфераза
УДФ-глюкоза + - D-фруктоза
УДФ-глюкоза:D-фруктозо-2-гликозилтрансфераза
в) УДФ-глюкоза + D -фруктозо-6-фосфат
г)
УДФ-глюкоза
УДФ-глюкоза: глюкозо-6-фосфат-1-гликозилтрансфераза
+ D-глюкозо-6-фосфат
д)
УДФ-галактоза +
УДФ- галактоза: D-глюкозо-4-галактозилтрансфераза
D –глюкоза
е)
УДФ-глюкоза: гликоген-4--глюкозилтранфераза
УДФ-глюкоза +  -1,4-глюкан
10. Покажите отличия первичного и вторичного биосинтеза углеводов в живых
организмах.
11. В чем заключается специфичность биосинтеза полисахаридов?
12. Дать определение следующим понятиям:
олигосахариды, апотомический путь распада углеводов, кетогексоза, гликогенолиз,
НДФ-сахара, гетерополисахарид, окислительное декарбоксилирование, глюконеогенез,
аэробный распад углеводов, кетопентоза, фотосинтез, анаэробный распад углеводов,
гликолиз, простые углеводы, гидролиз, моноза, цикл Кребса, моносахара, альдоза,
фосфоролиз, альдопентоза, фосфорилаза, амилаза, сложные углеводы, субстратное
фосфорилирование, гексоза, пентоза, окислительное фосфорилирование, дыхательная цепь,
дегидрогеназа декарбоксилирующая, полисахарид, пентозный цикл, дихотомический распад
углеводов, брожение, альдогексоза, гомополисахарид, кетопентоза, дихотомический путь
распада углеводов, пентозофосфатный путь распада углеводов, УДФ-глюкоза, первичный
биосинтез углеводов, автотрофы, гетеротрофы, вторичный биосинтез углеводов, формула
Фишера, формула Хеуорзса, восстанавливающийся олигосахарид, невосстанавливающийся
дисахарид, восстанавливающийся конец молекулы полисахарида, невосстанавливающийся
конец молекулы полисахарида.
Липиды. Классификация липидови их свойства
1. Какие известны классификации липидов?
2. В чем отличие простых липидов от сложных?
3. Чем отличаются растительные жиры от восков?
4. Чем отличаются стеролы от стеридов?
5. Какие соединения называются стероидами?
6. Какова структура фосфолипидов и их роль в строении и проницаемости мембран?
7. Какова структура и биологическая роль гликолипидов?
8. Напишите структурные формулы триглицеридов: трипальмитин, триолеин,
пальмитодиолеин, пальмитостеароолеин, олеодилаурин; покажите процесс ступенчатого
гидролиза данных триглицеридов; назовите ферменты, катализирующие процессы.
9. Напишите формулы пергидрофенантрена, циклопентанопергидрофенантрена,
холестанола, холестана, холестерола, пальмитохолестерида, холиевой кислоты. Укажите
возможную генетическую связь между перечисленными соединениями; покажите их
биологическую роль.
10. Напишите формулы фосфатидной кислоты, лецитина, кефалина, серинфосфатида.
В чем их биологическая роль?
Катаболизм липидов
1. Покажите пути образования и распада глицерина в живых организмах, приведите
необходимые уравнения реакций и назовите ферменты, катализирующие процессы. Какой
энергетический эффект распада глицерина?
2. Каковы пути распада жирных кислот в организме? В чем отличие -окисления от окисления?
3. Дайте представление о -окислении высших жирных кислот, укажите, какой
конечный продукт образуется при этом и какова его дальнейшая судьба. Подсчитайте
энергетический эффект окисления пальмитиновой кислоты.
4. Каким образом идет в организме распад фосфатидов? Какова их биологическая
роль?
5. Напишите уравнения реакций, протекающих по схемам:
ацил-КоА-синтетаза
а) пальмитиновая кислота
ацил-КоА-дегидрогеназа
А
Б
-оксиацил-КоА-дегидрогеназа
еноил-КоА-гидратаза
-кетоацил-КоА-эстераза
С
Д
Е
Назовите промежуточные и конечные продукты, какова роль указанных процессов в
организме?
глицерокиназа
глицерофосфатдегидрогеназа
триозофосфатизомераза
б) глицерин
А
Б
в) пальмитохолестерид  холестерол  дигидрохолестерол
г) лецитин  диглицерид  моноглицерид
липаза
д) тристеарин
е) лецитин  лизофосфатид  -глицерофосфохолин  фосфоглицерин 
глицерин
ж) холин  бетаин
6. Определите энергетический эффект полного распада трипальмитина до углекислого
газа и воды.
Анаболизм липидов
1. Как построена синтетаза высших жирных кислот? Каковы строение и функции
ацилпереносящего белка?
2. Напишите уравнения реакций, приводящих к синтезу капроновой кислоты.
Назовите ферменты, ускоряющие происходящие процессы.
3. Дайте сравнительную характеристику фосфатидного и моноглицеридного
механизмов инфосфатида. Отметьте сходство и различия в биосинтезе триглицеридов и
фосфатидов; укажите ферменты.
4.
Фосфатидным
путем
осуществите
синтез
,-диолео--пальмитина,
коламинфосфатида, серинфосфатида. Отметьте сходство и различия в биосинтезе
триглицеридов и фосфотидов; укажите ферменты.
5. Напишите уравнения реакций биосинтеза тристеарина по фосфатидному и
моноглицеридному механизмам; укажите соответствующие ферменты.
6. Осуществите превращения в соответствии со схемами:
а) лаурил~S-АПБ + малонил~S-АПБ
-кетомиристил~S-АПБ
- НS-АПБ , - СО2
-оксимиристил~S-АПБ
НАДФН → НАДФ+
,-дегидромиристил~S-АПБ
-Н2О
меристил~S-АПБ
б) меристил~S-АПБ
+ малонил~S-АПВ 
-кетопальмитил~S-АПБ 
-оксипальмитил~S-АПБ  ,-дегидропальмитил~S-AПБ  пальмитил~S - АПБ
Назовите ферменты, катализирующие процессы.
в) стеарил ~ S-КоА  дистеарофосфатидная кислота  дистеарин  тристеари
трансфераза фосфогидролаза коламинфосфотрансфераза
г) -глицерофосфат
А
Б
С
д) ЦМФ  ЦДФ  ЦТФ  ЦДФ-серин
7. Напишите уравнения реакций в соответствии со схемами:
а) холин + АТФ  холинфосфатид + АДФ
б) холинфосфатид + ЦТФ  ЦДФ-холин + пирофосфат
в) ЦДФ-холин + диглицерид  ЦМФ + лецитин
8. Осуществите подобным образом биосинтез кефалина из диглицерида. В чем
заключается биологическая роль данного фосфатида?
9. Дать определения нижеследующим понятиям:
Жиры, фосфолипиды, воски, стериды, гликолипиды, глицерофосфолипиды,
фосфатидилсерин,
сфингофосфолипиды,
инозитфосфолипиды,
фосфатидилтреонин,
кефалины, холевые кислоты, ацетил~S-КоА, сфингозин, холестерол, УДФ-коламин,
холестеринэстераза, ацил~S-КоА, ацилтрансфераза, трансацилирование, фосфолипаза,
фосфатидный путь биосинтеза триглицеридов, ЦДФ-треонин, моноглицеридный путь
биосинтеза триглицеридов, УДФ-холин, активирование карбоновых кислот, УДФ-холин,
синтетаза высших жирных кислот, -окисление жирных кислот, -окисление жирных кислот,
холин, глицерокиназа, инозин, орнитинолипиды.
Вода. Обмен воды
1. Покажите содержание и распределение воды в организме и клетке; в каком
состоянии находится вода в тканях? Как происходит регуляция водного обмена?
2. Напишите уравнения реакций, идущих с поглощением воды:
а) лиз- вал + Н2О  лиз + вал
б) цитрил~ S-КоА + Н2О  лимонная кислота + Н S -КоА
в) дегидростеарил ~ S-КоА + Н2О  -оксистеарил ~ S-КоА
г) фумаровая кислота + Н2О  яблочная кислота
д) фосфатидная кислота + Н2О 
диглицерид
В обмене каких веществ происходят данные реакции? Укажите ферменты,
катализирующие процессы.
3. Напишите уравнения реакций, идущих с выделением воды:
а) 2-фосфоглицериновая кислота  фосфоенолпировиноградная кислота + Н2О
б) Н S -КоА + стеариновая кислота  стеарил~ S-КоА + Н2О
в) лей + цис  вал-цис + Н2О
г) лимонная кислота  цис-аконитовая кислота + Н2О
д) пальмитиновая кислота + Н S КоА  пальмитил ~ S-КоА + Н2О
В обмене каких веществ происходят данные реакции? Укажите ферменты,
катализирующие указанные процессы.
Минеральные элементы
1. Поясните биологическую роль наиболее важных химических элементов
(кальций,магний, фосфор, сера, железо, медь, йод, хлор, и др.) в живых организмах. Какие
продукты питания являются источником данных элементов для человека?
2. Покажите роль минеральных соединений в обмене нуклеиновых кислот.
3. Покажите роль минеральных соединений в обмене углеводов и липидов.
4. Покажите роль минеральных элементов в строении и действии ферментов: а)
ферменты мелаллопротеины; б) становление ферментов мультимеров в присутствии ионов
металлов; в) возникновение фермент-субстратных комплексов. Приведите конкретные
примеры в каждом случае.
5. Покажите на конкретных примерах, в чем заключается роль минеральных веществ
в формировании третичной и четвертичной структур биополимеров.
Взаимосвязь и регуляция обмена веществ в организме
1. Покажите значение метаболитов цикла Кребса в общем обмене веществ. Напишите
соответствующие уравнения химических реакций.
2. Связующим звеном в обмене липидов, белков и углеводов является 3фосфоглицериновая кислота. Напишите уравнения реакций, характеризующие взаимосвязь
указанных обменов.
3. На примере превращения конечных продуктов деструкции пуриновых оснований
покажите взаимосвязь нуклеинового, белкового и липидного обменов. Напишите уравнения
реакций.
4. Напишите уравнения реакций первичного биосинтеза аминокислот из метаболитов
углеводного обмена.
5. Составьте уравнения реакций превращения глицерина в ала при условии, что
образующийся пируват подвергается восстановительному аминированию. Укажите
ферменты, катализирующие происходящие процессы. Взаимосвязь обмена каких
биорганических соединений отражена в данном случае?
6. Составьте уравнения реакций превращения глюкозы в 5-фосфори-бозил-1пирофосфат и использование его для биосинтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
Укажите ферменты, катализирующие процессы. Взаимосвязь каких биоорганических
соединений отражена в данном случае?
7. Составьте уравнения реакций биосинтеза пальмитиновой кислоты из глюкозы.
Укажите ферменты, катализирующие процессы. Взаимосвязь каких биоорганических
соединений отражена в данном случае?
8. На примере превращений 3-фосфоглицеринового альдегида покажите взаимосвязь
углеводного и липидного обменов. Напишите соответствующие уравнения реакций и
укажите ферменты, катализирующие процессы.
9. На примере превращений ацетил ~ S-КоА покажите взаимосвязь обмена углеводов,
липидов и белков. Напишите соответствующие уравнения реакций и укажите ферменты,
катализирующие процессы.
10. Покажите роль циклических нуклеотидов в регуляции процессов
жизнедеятельности в живых организмах; приведите конкретные примеры и уравнения
химических реакций.
Гормоны
1. Напишите уравнения реакций превращения холестерола в соответствии с
нижеследующей схемой:
холестерол  прогестерон  11-дезоксикортикостерон  кортикостерон 
альдостерон
2. Осуществите превращения прогестерона в соответствии с нижеследующей схемой:
прогестерон  17- оксипрогестерон  андростерон  тестостерон.
Покажите биологическую роль синтезированного гормона.
3. Охарактеризуйте биологическое значение окситоцина и вазопрессина. Напишите их
формулы, укажите сходства и различия в их строении, покажите механизм действия.
4. Охарактеризуйте биологическое значение адреналина. Приведите примеры
биологически активных производных данного гормона; напишите уравнения реакций их
биосинтеза, покажите их физиологическое значение.
5. Покажите биологическое значение инсулина и глюкагона. Укажите, к какому классу
относятся данные гормоны и каков механизм их действия.
6. Покажите сходство и различия в строении тиронина, тироксина, 3,5,3трийодтиронина и 3,3-дийодтиронина. Какова биологическая роль данных веществ? К какому
классу гормонов они относятся и каков механизм их действия?
Оценочные средства для текущего контроля
1. Дайте общую характеристику протеиногенных аминокислот, приведите их
классификацию.
2. Какие функциональные группы встречаются в радикалах аминокислот?
Приведите примеры: а) гидрофобных групп; б) кислых и основных групп; в)
сульфгидрильных групп. Укажите, в состав каких аминокислот они входят.
3. К числу аминокислот, редко встречающихся в составе белков, относятся:
а)  - аминоизомасляная кислота;
б) оксипролин (оксипирролидин  - карбоновая кислота);
в) оксилизин (,  - диамино--оксикапроновая кислота);
г) орнитин (, -диаминовалериановая кислота).
4. Напишите формулы этих кислот. Какие свойства белкам будет придавать
наличие данных кислот в их составе?
5. Аминокислоты содержат одновременно две функциональные группы: СООН и
NН2, которые способны к ионизации. В связи с этим аминокислоты обладают свойствами
и кислот, и оснований; они являются амфолитами. Напишите в виде амфиионов формулы:
аланина, серина, гистидина.
6. Напишите проекционные формулы: a) L - валина, б) L -лейцина, в) L -тирозина,
г) L - аргинина.
7. Напишите уравнения реакций взаимодействия гли, илей, про с едким натром и
соляной кислотой.
8. Напишите формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из
аминокислот: а) тре и цис; б) фен и асн.
9. Напишите название и формулы всех трипептидов, которые можно получить из
следующих аминокислот: вал, три, лиз.
10. Каков суммарный заряд пептидов: а) гли- ала - асп - про; б) глу - тре - про - вал;
в) вал - арг - лиз в кислой, нейтральной и щелочной средах? Напишите формулы
указанных пептидов.
11.В каком направлении (катод, анод) будут перемещаться или оставаться на старте
в процессе электролиза в кислой, нейтральной и щелочной средах следующие пептиды: а)
асп - вал - арг; б) арг- вал - лиз – лиз; в) асп - ала - гли -глу ? Напишите формулы указанных
пептидов.
12. В какой среде (кислой, нейтральной, щелочной) лежат рJ следующих пептидов:
а) глу - ала - вал - лиз; б) фен - гли - мет - асн; в) цис - гли - лей - тир - цис - асп? Напишите
формулы указанных пептидов.
13. Определите аминокислотный состав пептида глутатиона. Дайте ему химическое
название.
14. Покажите сходство и различие аминокислотного состава окситоцина и
вазопрессина. Охарактеризуйте роль этих пептидов в организме человека.
15. Напишите уравнения реакций, показывающих, как образуется электрический
заряд белковой молекулы в кислой, щелочной и нейтральных средах.
16. Дайте сравнительную характеристику биологических, физических и
химических свойств белков.
17. Дайте понятие изоэлектрической точки и изоэлектрического состояния
белковой молекулы. Выберите правильный ответ: В изоэлектрической точке белок: а)
имеет наименьшую растворимость; б) обладает наибольшей степенью ионизации; в)
является катионом; г) является анионом; д) денатурирован.
18. Дайте понятие о высаливании белков. Назовите причины, вызывающие
высаливание.
19. Дайте представление об осаждении белков. Назовите факторы, вызывающие
осаждение; причины осаждения белковой молекулы, использование данного явления.
20. Дайте понятие о денатурации и ренатурации белков. Укажите факторы,
вызывающие денатурацию. В каком случае возможна ренатурация?
21. Выберите правильно парные сочетания ключевых слов и смысловых
предложений.
А. Нативный белок. Б. Денатурированный белок. В. Детергент. Г. Электродиализ.
Д. Гомогенный белок.
а) вещество, ослабляющее взаимодействие белковых молекул с другими
макромолекулами;
б) один из методов очистки белка;
в) индивидуальный белок;
г) белок, с присущими ему в естественном состоянии свойствами;
д) белок, потерявший природные свойства.
22.Покажите, каким образом классифицируются белки на различных основаниях.
23. Что общего и чем отличаются хромопротеины и металлопротеины? Укажите на
биологическую роль данных белков.
24. Объясните на конкретных примерах виды связей между белковой и небелковой
составляющей в липопротеинах и гликопротеинах. Какова биологическая роль этих
белков?
25. Фосфопротеины содержат в качестве небелковой части остаток фосфорной
кислоты, которая образует сложноэфирные связи за счет гидроксогрупп сер, тре, тир,
входящих в состав полипептидной цепи.
26. Напишите схему реакции присоединения фосфорной кислоты к следующим
фрагментам рибонуклеазы:
а) сер – гли – тре – сер - глу; б) тир – лиз – сер – гли - тре. Охарактеризуйте
биологическую роль фосфолипидов.
27. Дайте характеристику белков рибосомальных частиц.
28. Расскажите, что вы знаете о природе различных типов связей и их роли в
структуре белков: а) пептидная, б) дисульфидная, в) водородная, г) электростатическое
взаимодействие, д) гидрофобное взаимодействие.
29. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов и смысловых
завершающих предложений:
А. Альбумин. Б. Протамин. В. Глобулин. Г. Гистон. Д. Проламин
а) хорошо растворим в воде;
б) содержит не менее 30% основных аминокислот;
в) растворяется в 70-80% спирте;
г) не растворяется в воде и солевых растворах умеренных концентраций;
д) содержит 80-90% аргинина.
30. Напишите структурные формулы соединений: витамины А1, А2, Д2, Д3, В1, В2,
В3, В6, С, Е, К, Р; коферментов с участием витаминов: ФАД, ФМН, КоА, НАД, НАДФ,
ТПФ.
31. Приведите схему обмена витамина А при участии его в акте зрения и объясните
причину перехода транс-формы ретиналя в цис-ретиналь.
32. Напишите уравнение реакции окисления -токоферола до -токоферилхинона
(-токохинона). Какое значение это имеет для живых организмов?
33. Приведите уравнение реакции, раскрывающее механизм участия убихинона в
окислительно-восстановительных процессах в организме. Какое это имеет значение?
34. Представьте в виде схемы реакцию декарбоксилирования ПВК с участием ТПФ.
Какое значение для организма имеет данная реакция?
36. Напишите уравнение реакции окисления аскорбиновой кислоты. Какое
значение это имеет для живого организма?
37. Фосфорилированные производные пиридоксаля и пиридоксамина являются
простетическими группами ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Напишите
уравнения реакций образования пиридоксаль-5-фосфата и пиридоксамино-5-фосфата.
38. Напишите уравнения реакций, в которых участвуют витамины и производные
витаминов, назовите их:
а)
лактатдегидрогеназа
ПВК
молочная кислота
б)
декарбоксилаза
-кетоглутарат
сукцинил - КоА
в)
сукцинатдегидрогеназа
янтарная кислота
фумаровая кислота
г)
дегидрогеназа
-оксистеарил-КоА
-кетостеарил-КоА
д)
карбоксилаза
ацетил-КоА + CO2 + АТФ
ПВК + АДФ + фосфат
е)
аминотрансфераза
ала + -кетоглутарат
ПВК + глу
ж)
малатдегидрогеназа
яблочная кислота
ЩУК
39. Приведите примеры реакций, протекающих в живых организмах, в которых
участвуют в качестве коферментов (или в составе коферментов) витамины В1, В6, В5.
40. Напишите структурные формулы нижеперечисленных веществ:
глюкозо-1-фосфат, глюкозо-1,6-дифосфат, фруктозо-1,6-дифосфат, АТФ, глюкозо6-фосфат, фруктозо-6-фосфат, рибозо-5-фосфат, рибулозо-5-фосфат, -мальтоза, мальтоза,
6-фосфоглюконо--лактон,
УДФ-глюкоза,
ацетилглюкозамин,
ацетилгалактозамин.
41. Напишите циклические формулы следующих гексоз: фруктоза, манноза,
галактоза.
42. -D-фруктофураноза в растворе находится в равновесии в с -Dфруктопиранозой. Напишите обе эти формулы.
43. Напишите уравнения реакций образования -метилглюкозида,  метилглюкозида.
44. Напишите полные уравнения реакций, представленные схемами:
галактоза + АТФ

галактозо-1-фосфат + АДФ
глюкоза + АТФ

глюкозо- 6- фосфат + АДФ
фруктозо- 6- фосфат + АТФ  фруктозо - 1,6- дифосфат + АДФ
Укажите ферменты, катализирующие данные процессы. Какое значение в
организме имеют указанные превращения?
45. Осуществите перечисленные ниже превращения с использованием всех
компонентов:
фосфоглюкомутаза
глюкозо-1-фосфат
глюкозо-6-ф-дегидрогеназа
глюкозо-6-фосфат
маннокиназа
АТФ
+ манноза
А + В
рибокиназа
АТФ
+ D-рибоза
А
+ В
глюкозофосфатизомераза
-D-глюкозо-6-фосфат
?
рибозофосфатизомераза
D-рибозо-5-фосфат
?
рибозофосфатэпимераза
D-рибулозо-5-фосфат
?
фосфоглюкомутаза
D-Глюкозо-1-фосфат
?
46. Покажите содержание и распределение воды в организме и клетке; в каком
состоянии находится вода в тканях? Как происходит регуляция водного обмена?
47. Напишите уравнения реакций, идущих с поглощением воды:
а) лиз- вал + Н2О  лиз + вал
б) цитрил~ S-КоА + Н2О 
лимонная кислота + Н S -КоА
в) дегидростеарил ~ S-КоА + Н2О  -оксистеарил ~ S-КоА
г) фумаровая кислота + Н2О  яблочная кислота
д) фосфатидная кислота + Н2О 
диглицерид
В обмене каких веществ происходят данные реакции? Укажите ферменты,
катализирующие процессы.
48. Напишите уравнения реакций, идущих с выделением воды:
а) 2-фосфоглицериновая кислота  фосфоенолпировиноградная кислота + Н2О
б) Н S -КоА + стеариновая кислота  стеарил~ S-КоА + Н2О
в) лей + цис  вал-цис + Н2О
г) лимонная кислота  цис-аконитовая кислота + Н2О
д) пальмитиновая кислота + Н S КоА  пальмитил ~ S-КоА + Н2О
В обмене каких веществ происходят данные реакции? Укажите ферменты,
катализирующие указанные процессы.
49. Поясните биологическую роль наиболее важных химических элементов
(кальций, магний, фосфор, сера, железо, медь, йод, хлор, и др.) в живых организмах.
Какие продукты питания являются источником данных элементов для человека?
50. Покажите роль минеральных соединений в обмене нуклеиновых кислот,
углеводов и липидов.
51. Покажите роль минеральных элементов в строении и действии ферментов: а)
ферменты мелаллопротеины; б) становление ферментов мультимеров в присутствии
ионов металлов; в) возникновение фермент-субстратных комплексов. Приведите
конкретные примеры в каждом случае.
52. Покажите на конкретных примерах, в чем заключается роль минеральных
веществ в формировании третичной и четвертичной структур биополимеров.
53. Покажите значение метаболитов цикла Кребса в общем обмене веществ.
Напишите соответствующие уравнения химических реакций.
54. Связующим звеном в обмене липидов, белков и углеводов является 3фосфоглицериновая кислота. Напишите уравнения реакций, характеризующие
взаимосвязь указанных обменов.
55. На примере превращения конечных продуктов деструкции пуриновых
оснований покажите взаимосвязь нуклеинового, белкового и липидного обменов.
Напишите уравнения реакций.
56. Напишите уравнения реакций первичного биосинтеза аминокислот из
метаболитов углеводного обмена.
57. Составьте уравнения реакций превращения глицерина в ала при условии, что
образующийся пируват подвергается восстановительному аминированию. Укажите
ферменты, катализирующие происходящие процессы. Взаимосвязь обмена каких
биорганических соединений отражена в данном случае?
58. Составьте уравнения реакций превращения глюкозы в 5-фосфори-бозил-1пирофосфат и использование его для биосинтеза пуриновых и пиримидиновых
нуклеотидов. Укажите ферменты, катализирующие процессы. Взаимосвязь каких
биоорганических соединений отражена в данном случае?
59. Составьте уравнения реакций биосинтеза пальмитиновой кислоты из глюкозы.
Укажите ферменты, катализирующие процессы. Взаимосвязь каких биоорганических
соединений отражена в данном случае?
60. На примере превращений 3-фосфоглицеринового альдегида покажите
взаимосвязь углеводного и липидного обменов. Напишите соответствующие уравнения
реакций и укажите ферменты, катализирующие процессы.
61. На примере превращений ацетил ~ S-КоА покажите взаимосвязь обмена
углеводов, липидов и белков. Напишите соответствующие уравнения реакций и укажите
ферменты, катализирующие процессы.
62. Покажите роль циклических нуклеотидов в регуляции процессов
жизнедеятельности в живых организмах; приведите конкретные примеры и уравнения
химических реакций.
63. Напишите уравнения реакций превращения холестерола в соответствии с
нижеследующей схемой:
холестерол  прогестерон  11-дезоксикортикостерон  кортикостерон 
альдостерон
64. Осуществите превращения прогестерона в соответствии с нижеследующей
схемой:
прогестерон  17- оксипрогестерон  андростерон  тестостерон.
Покажите биологическую роль синтезированного гормона.
65. Охарактеризуйте биологическое значение окситоцина и вазопрессина.
Напишите их формулы, укажите сходства и различия в их строении, покажите механизм
действия.
66. Охарактеризуйте биологическое значение адреналина. Приведите примеры
биологически активных производных данного гормона; напишите уравнения реакций их
биосинтеза, покажите их физиологическое значение
67. Покажите сходство и различия в строении тиронина, тироксина, 3,5,3трийодтиронина и 3,3-дийодтиронина. Какова биологическая роль данных веществ? К
какому классу гормонов они относятся и каков механизм их действия.
Текущие контрольные работы
Тема: Белки. Состав белков
Вариант 1
1. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющих в растворе кислую
реакцию.
2. Напишите уравнения реакций взаимодействия гли с едким натром и соляной
кислотой.
3. Напишите формулу пептида вал-про-лей-цис и назовите его.
Вариант 2
1. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющих в растворе
щелочную реакцию.
2. Напишите уравнения реакций взаимодействия илей с едким калием и серной
кислотой.
3. Напишите формулу пептида сер-лей-тре-про и назовите его.
Вариант 3
1. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющих в составе
молекулы гтдроксильную группу.
2. Напишите формулы L-вал, L- фен, L-арг.
3. Напишите формулы и назовите трипептиды, которые могут быть получены из
аминокислот глн, лиз, илей.
Вариант 4
1. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющих в составе
гетероциклическое кольцо.
2. Напишите проекционные формулы L-сер, L-фен, L-вал.
3. Напишите формулы и назовите трипептиды, которые могут быть получены из
аминокислот мет, арг.
Вариант 5
1. Напишите протеиногенные аминокислоты, имеющие в своем составе серу.
2. Напишите в виде биполярных ионов формулы ала, фен, тре.
3. Напишите формулы трипептидов, которые могут быть получены из аминокислот
асн, фен.
Вариант 6
1. Напишите формулы алифатических аминокислот.
2. Напишите химическую формулу пептида глу-ала-вал-лиз. Определите заряд
данного пептида в нейтральной, кислой и щелочной средах.
3. Покажите диссоциацию аминокислот на примерах серина, аргинина и
аспарагиновой кислоты.
Вариант 7
1. Напишите формулы карбоксилсодержащих аминокислот.
2. Напишите химическую формулу пептида цис-гли-лей-тир-асп в нейтральной,
кислой и щелочной средах.
3. Объясните оптическую изомерию аминокислот на конкретных примерах.
Тема: Строение белков
Вариант 1
1. Методы выделения белкових биологического материала. Способы очистки
белковых препаратов. Методы определения гомогенности белковых препаратов.
2. Четвертичная структура белков. Субъединицы (протомеры) и эпимолекулы
(мультимеры). Конкретные примеры четвертичнойструктуры. Типы связей между
субъединицами в эпимолекуле. Понятие о самосборке биологических структур.
3. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из
следующих аминокислот: вал, три, лиз.
4. Что общего и чем отличаются хромопротеины и металлопротеины? Укажите на
биологическую роль данных белков.
Вариант 2
1. Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной теории строения.
2. Сложные белки. Характеристика основных групп: металлопротеины,
фосфопротеины, гликопротеины, хромопротеины, липопротеины, нуклеопротеины.
3. Аминокисоты содержат одновременно две группы: СООН и NH 2, которые
способны к ионизации. Поэтому аминокислоты обладают свойствами и кислот и
оснований, они являются амфолитами. Напишите в виде амфиионовформулы: а) аланина;
б) сенрина; в) гистидина.
4. Объясните на конкретных примерах виды связей между белковой и небелковой
состоявляющей в липопротеинах и гликопротеинах. Какова биологическая роль этих
белков.
Вариант 3
1. Вторичная структура белков. Понятие об α- и β-конформациях полипептидной
цепи. Критерии Полинга и Кори. Параметры α-спирали. Связь первичной и втоичной
структур белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей белков.
2. Классификаия белков по форме белковой молекулы, сложности,
аминокислотному составу, растворимости, биологическим функциям, характеру воричной
струтуры.
3. Напишите уравнения реакций взаимодействия гли, илей, про с едким натром и
соляной кислотой.
4. Расскажите, что вы знаете о природе различных типов связей и их роли в
структуре белков: а) пептидная; б) дисульфидная; в) водородная; г) электростатическое
взаимодействие; г) гидрофобное взаимодействие.
Вариант 4
1. Третичная структура белков. Методы её выявления. Типы связей,
обеспечивающих поддержаниетретичной структуры белковой молекулы: этапы
самооргнизации и связь их с первичной структурой полипептидной цепи.
2. Пептиды. Методы синтеза пептидов. Природные пептиды: глутатион,
офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, фаллоидин и др.
3. Напишите формулы и назовите дипептиды, которые могли бытьполучены
изаминокислот: а) тре и цис; б) фен и асн.
4. Каков перечень аминокислот, радикалы которых участвуют в образовании
ковалентных, водородных, ионных, гидрофобных связей при формировании третичной
структуры белка.
Тема: Ферменты
Вариант 1
1. Дать определения понятиям: термолабильность, специфичность, апофермент,
двухкомпанентный фермент, НАД+, мультиэнзимный комплекс, активный центр
фермента.
2. Роль ферментов в процессах жизнедеятеьности.
3. Активаторы и механизмы их действия.
Вариант 2
1. Дать определения понятиям: термолабильность, активатор, фермент, кофермент,
субстратный центр фермента, фермент-субстратный комплекс.
2. Каталитическая функция белков. Черты сходства и различие в действии
ферментов и катализаторовиной природы.
3. Специфичность абсолютная и групповая.
Вариант 3
1. Дать
определение
понятиям:
комплекс
фермент-продукт,
ФАД,
двухкомпанентный фермент, кофермент, мультимер, термолабильность, специфичность.
2. Строение ферментов.
3. Ингибиторы и механизм их действия.
Вариант 4
1. Дать определение понятиям: специфичность, ингибитор, энзим, холофермент,
каталитический центр, ФМН, метаболон.
2. Молекулярная масса ферментов. Мономерные и муьтимерные структуры
молекул ферментов. Множественные формы ферментов.
3. Термолабильность и чувствительность к температуре.
Вариант 5
1. Дать определение понятиям: аллостерический центр, НАДФ+, мультимер,
катализатор, однокомпанентный фермент, термолабильность, активатор.
2. Механизм действия ферментов.
3. Специфичность относительная и стереохимическая.
Тема: Свойства ферментов
Вариант 1
1. Дать определение понятиям: холофермент, субстратный центр, ферментсубстратный комплекс, групповая специфичность, первичная дегидрогеназа, гликозилтрансфераза, переаминирование, амидаза, НАДФ, лиаза.
2. Охарактеризуйте влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов.
Укажите виды ингибирования и механизм действия ингибиторов.
3. Процессы выражаются следующими схемами:
а) восстановленный цистеин + НАДФ → окисленный цистеин + НАДФ∙Н
б) асп – тир → асп + тир
Н2О
в) ацетил-КоА + Н2О → КоА + уксусная кислота
Напишите полные уравнения реакций, дайте названия ферментам, ускоряющим
данные реакции, назовите класс и подкласс ферментов.
Вариант 2
1. Дать
определение
понятиям:
кофермент,
каталитический
центр,
термолабильность,
аллостерический
ингибитор,
анаэробная
дегидрогеназа,
ацилтрансфераза, дезаминирование, эстераза, ФМН, изомераза.
2. Дать понятие о специфичности ферментов, видах специфичности. Чем
объясняется данное свойство ферментов?
3. Процессы выражаются следующими схемами:
а) сложный эфир → карбоновая кислота + одноатомный спирт
б) сер – фен → сер + фен
в) L-вал → D-вал
Напишите полные уравнения реакций, дайте названия ферментам, ускоряющим
данные реакции, назовите класс и подкласс ферментов.
Вариант 3
1. Дать определение понятиям: фермент, активный центр, ингибитор, абсолютная
специфичность, вторичная дегидрогеназа, трансфераза, карбоксилирование, гликозидаза,
ФАД, изомераза.
2. Охарактеризуйте механизм действия ферментов.
3. Процессы выражаются следующими схемами:
а) молочная кислота + НАД → ПВК + НАД∙Н
б) ала – глу → ала + глу
в) асн + Н2О + НАДФ → асп + аммиак + НАДФ∙Н
Напишите
полные
уравнения
реакций,
дайте
названия
ферментам,
катализирующим данные реакции, назовите класс и подкласс ферментов.
Вариант 4
1. Дать
определение
понятиям:
апофермент,
аллостерический
центр,
изостерический центр, специфичность, аэробная дегидрогеназа, аминотрансфераза,
декарбоксилирование, пептид-гидролаза, НАД, лигаза.
2. Охарактеризуйте влияние на активность ферментов температуры и реакции
среды. Поясните причину данного влияния.
3. Процессы выражаются следующими схемами:
а) β-оксимасляная кислота + НАД → ацетоуксусная кислота + НАДФ∙Н
б) вал – цис → вап + цис
в) ПВК + НS-КоА + НАД → СН3-С- SKoA + СО2 + НАД∙Н
II
O
Напишите полные уравнения реакций, дайте названия ферментам,
катализирующим данные реакции, назовите класс и подкласс ферментов.
Тема: Нуклеиновые кислоты. Обмен нуклеиновых кислот
Вариант 1
1. Дать определение понятиям: азотистое основание, А, ГМФ, м-РНК, первичная
структура нуклеиновых кислот, нуклеаза, ДНК-полимераза, транскриптон, терминация,
репликация.
2. Сравнительная характеристика нуклеиновых кислот по химическому составу,
строению, свойствам, функциям и локализации в клетке.
3. Дописать химические формулы всех возможных нуклеозидов и нуклеотидов, в
состав которых входят цитозин.
Вариант 2
1. Дать определение понятиям: нуклеозид, Г, АТФ, и-РНК, первичная структура
ДНК, нуклеотидаза, РНК-полимераза, транскрибирование, праймер, уриколиз.
2. Сравнительная характеристика всех видов РНК (химический состав, строение,
свойства, функции, локализация в клетке).
3. Написать химические формулы всех возможных нуклеозидов и нуклеотидов, в
состав которых входит гуанин.
Вариант 3
1. Дать определение понятиям: нуклеотид, Ц, ТМФ, РНК, олигонуклеотид,
экзонуклеаза, уриколиз, нуклеозид-5-фосфат, ДНК-полимеразный комплекс.
2. Пути распада нуклеиновых кислот. Характеристика ферментов учавствующих в
распаде нуклеиновых кислот.
3. Написать фрагмент полинуклеотидной цепи РНК из трёх звеньев и уравнение
его полного гидролиза.
Вариант 4
1. Дать определение понятиям: нуклеозидфосфат, Т, ЦДФ, ДНК, полинуклеотид,
эндонуклеаза, полимераза, элонгация, нуклеозид-3-фосфат, РНК-полимеразный комплекс.
2. Распад пуриновых азотистых оснований: химический процесс, характеристика
ферментов.
3. Написать фрагмент полинулеотидной цепи ДНК из 4 звеньев и уравнение его
полного гидролиза.
Вариант 5
1. Дать определение понятиям: нуклеозиддифосфат,У, ЦМФ, р-РНК, вторичная
структура ДНК, нуклеозидаза, гомологическая репликация, фрагмент Оказаки, правила
Чаргаффа.
2. Распад пиримидиновых азотистых оснований: химизм процесса, хпрпктеристика
ферментов.
3. Написать фрагмент двойной полинуклеотидной цепи ДНК из 2-4 звеньев.
Вариант 6
1. Дать определение понятиям: нуклеозидтрифосфат, 5-метилурацил, АМФ, мРНК, третичная структура ДНК, дезоксирибонуклеаза, РНК-зависимая ДНК-полимераза,
транскрипция, белковый фактор, репликация.
2. Общие закономерности в биосинтезе нуклеиновых кислот.
3. Написать процесс распада ГМФ до конечных продуктов. Дать характеристику
ферментов, катализирующих химические реакции.
Вариант 7
1. Дать определение понятиям: нуклеозид, Г, АТФ, и-РНК, первичная структура
ДНК, нуклеотидаза, РНК-полимераза, транскрибирование, праймер, уриколиз.
2. Биосинтез пуриновых оснований. Записать уравнения реакций формирования
пуринового кольца. Охарактеризуйте ферменты, участвующие в реакциях.
3. Дописать химические формулы всех возможных нуклеозидов и нуклеотидов, в
состав которых входят цитозин
Вариант 8
1. Дать определение понятиям: нуклеозиддифосфат, У, ЦМФ,р-РНК, вторичная
структура ДНК, нуклеозидаза, ДНК-зависимая, РНК-полимераза, гомологическая
репликация, фрагмент Оказаки, правила Чаргаффа.
2. Биосинтез РНК.
3. Распад нуклеотидов и нуклеозидов. Химизм процесса, характеристика
ферментов.
Тема: Обмен белков
Вариант 1
1. Дать определение понятиям: пепсин, гидролитическое дезаминирование,
аминоациладенилат, трансляция, антикодон.
2. Какие амины образуются в результате декарбоксилирования аминокислот сер,
фен? Напишите уравнения реакций декарбоксилирования указанных аминокислот и
укажите ферменты, ускоряющие данные процессы.
3. Напишите последовательность нуклеотидов в обеих цепях фрагмента молекулы
ДНК, если известно, что первичная структура фрагмента кодируемого белка:
цис-тир-фен-глн-асн-цис-про-арг-гли-.
Вариант 2
1. Дать
определение
понятиям:
пепсиноген,
декарбоксилирование,
транспептидирование, генетический код, валиламиноацилсинтетаза.
2. Приведите два примера реакций переаминирования аминокислот. Назовите
продукты реакции и ферменты, катализирующие данные процессы.
3. Фрагмент цепи ДНК имеет структуру:
-Г-Т-Т-А-А-Ц-А-Т-Г-Ц-Ц-А-А-Т-Г-Т-.
Какова первичная структура фрагмента белка, если он синтезируется согласно
генетической информации цепи ДНК?
Вариант 3
1. Дать определение понятиям: зимоген, внутримолекулярное дезаминирование,
аминоацил-тРНК, транскрипция, оперон.
2. Написать первую стадию активирования аминокислот глу, цис. Назвать
продукты и ферменты, катализирующие данные процессы.
3. Начальная часть одной цепи макромолекулы нормального гемоглобина человека
имеет структуру: гис-вал-лей-лей-тре-про-глу-глу-. Какова структура соответствующей
части гена гемоглобина?
Вариант 4
1. Дать определение понятиям: пептидаза, аминирование, аминоацил-тРНКсинтетаза, терминация, триплет.
2. Напишите уравнения реакций переноса активированных аминокислот на т-РНК
со следующих аминоациладенилатов:
а) с глициладенилата;
б) с лейциладенилата.
3. Участок цепи ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов:
Т-Т-Г-Т-Т-А-Т-Ц-А-А-Ц-Г-Т-А-А-Г-Ц-А-А-Ц-.
Какова возможная первичная структура фрагмента молекулы белка,
синтезированного при участии и-РНК, транскрибируемой данным фрагментом ДНК.
Вариант 5
1. Дать определение понятиям: карбоксипептидаза, декарбоксилаза, элонгация,
кодон, глициладенилат.
2. Какие метаболиты образуются в результате окислительного дезаминирования
аминокислот? Приведите два конкретных примера и назовите ферменты, катализирующие
эти процессы.
3. Часть молекулы белка имеет структуру: гли-цис-арг-тир-про-фен-цис-глу-асн-.
Каков состав антикодонов т-РНК, участвующих в синтезе данного белка?
Вариант 6
1. Дать
определение
понятиям:
аминопептидаза,
переаминирование,
аминоацилсинтетаза, транслокация, вырожденность кода.
2. Написать реакции гли, вал. Назвать продукты реакции и ферменты,
катализирующие указанные процессы.
3. С какими антикодонами т-РНК участвуют в синтезе пептида: цис-тир-иле-глнцис-про-лей-гли-.
Тема: Углеводы
Вариант 1
1. Дать определение следующим понятиям: простые углеводы,альдопентоза,
гидролиз, глюконеогенез, цикл дикарбоновых и трикарбоновых кислот.
2. Укажите черты сходства и различия в строении гликогена, целлюлозы,
крахмала. Каким образом строение указанных полисахаридов влияет на их свойства?
3. Напишите уравнения реакций фосфорилирования АДФ на уровне субстрата при
распаде углеводов по дихотомическому пути.
Вариант 2
1. Дать определения следующим понятиям: сложные углеводы, гексоза,
фосфоролиз, субстратное фосфорилирование, дыхательная цепь.
2. Два типа строения дисахаридов. Поясните, приведите конкретные примеры.
3. Покажите, на каких этапах цикла Кребса происходит высвобождение
окисленных углеродных атомов
ацильных остатков. Ответ подтвердите
соответствующими уравнениями реакций, укажите ферменты.
Вариант 3
1. Дать определение следующим понятиям: олигосахариды, кетогексоза,
апотомический путь, гликогенолиз, окислительное декарбоксилирование.
2. Охарактеризуйте виды изомерии, свойственные моносахаридам, приведите
примеры.
3. Каковы пути распада ПВК в организме аэробных и анаэробных условиях?
Ответ подтвердите соответствующими уравнениями реакций.
Вариант 4
1. Дать определение следующим понятиям: полисахариды, альдогептоза,
пентозный цикл окисления углеводов, окислительное фосфорилирование, фотосинтез.
2. Напишите уравнения реакций образования фосфорных эфиров глюкозы и
фруктозы /всех возможных/.
3. Покажите, на каких этапах цикла Кребса происходит декарбоксилирование
метаболитов. Напишите уравнения реакций, назовите ферменты.
Вариант 5
1. Дать определения понятиям: пентозный цикл окисления углеводов, УДФ –
глюкоза, гептоальдоза, глюконеогенез, дегидрирование.
2. Энергетический эффект гликогенолиза. Показать этапы использования и
образования АТФ.
3. Биосинтез гликогена. Показать основные реакции, указать ферменты.
Вариант 6
1. Дать определение следующим понятиям: гетерополисахариды, кетопентоза,
анаэробный распад, гликолиз, НДФ – сахара.
2. Напишите уравнения реакций образования ß – метилфруктофуранозида α –
этилглюкопиранозида.
3. Назовите доноров гликозильных остатков при биосинтезе полисахаридов. Ответ
подтвердите соответствующими примерами уравнений химических реакций.
Вариант 7
1. Дать определение понятиям: апотомический распад углеводов, ЦДФ – глюкоза,
гептакетоза, гликогенолиз, декарбоксилирование.
2. Первичный биосинтез простых углеводов в автотрофах. Химизм и ферменты.
3. Сравнительная характеристика энергетического эффекта
аэробного и
анаэробного распада углеводов.
Вариант 8
1. Дать определение понятиям: дипотомический распад углеводов, ТДФ – глюкоза,
гликолиз, пентакетоза, окислительное декарбоксилирование.
2. Биосинтез сложных углеводов в живых организмах.
3. Энергетический эффект гликолиза. Показать этапы использования и
образования АТФ.
Тема: Липиды
Вариант 1
1. Дать определение понятиям: гликолипиды, фосфатидилтреонин, холестерол,
фосфолипаза, ЦДФ – серин,  - окисление карбоновых кислот.
2. Моноглицеридным путем осуществите биосинтез ,-дипальмито--стеарина.
Отметьте преимущество данного типа биосинтеза перед фосфатидным.
3. Биосинтез триглицеридов. Основные пути и реакции. Ферменты, ускоряющие
процессы.
Вариант 2
1. Дать определение понятиям: стериды, инозитфосфолипиды, сфингозин,
ацилтрансфераза, ЦДФ –холин, синтетаза высших жирных кислот.
2. Осуществите синтез триглицерида. Напишите полные уравнения реакций и
укажите ферменты, ускоряющие эти процессы.
3. Пути распада высших жирных кислот в организме. Укажите основные стадии,
схемы процессов и назовите ферменты, ускоряющие их.
Вариант 3
1. Дать определение следующим понятиям: фосфолипиды, фосфатидил-серин,
холевые кислоты, холестеринэстераза, ЦДФ–треонин, моноглицеридный путь биосинтеза
жиров.
2. Путем реакций трансацилирования осуществите синтез триглицерида: , диолео--пальмитина.
3. Энергетический эффект -окисления.
Вариант 4
1. Дать определение понятиям: воски, сфингофосфолипиды, лецитины, ацил-КоА,
УДФ-холин, активирование карбоновых кислот.
2. Распад глицерофосфолипидов. Напишите основные уравнения реакций и
назовите ферменты.
3. Фосфатидным путем осуществите биосинтез α,α-диолео-β-стеарина. Напишите
полные химические уравнения реакций и укажите ферменты.
Вариант 5
1. Дать определение понятиям: жиры, фосфатидил-коламин, сфингозин, ацил –
КоА, -окисление карбоновых кислот, УДФ-холин.
2. Осуществите синтез α-пальмито-α-β-диолеина. Напишите полные уравнения
реакций и укажите ферменты, ускоряющие эти процессы.
3. Подсчитайте энергетический эффект полного распада трипальмитина.
Вариант 6
1. Дать определение понятиям: глицерофосфолипиды, серингофосфолипиды, окисление карбоновых кислот, ацилтрансфераза, стероиды, ЦДФ-коламин.
2. Осуществите синтез триглицерида (любого) по моноглицеридному и
фосфатидному пути.
3. Подсчитайте энергетический эффект полного распада стеариновой кислоты.
Срезовая контрольная работа № 1
Вариант 1
1. Дать определение следующим понятиям: дипептидаза, аминирование,
аминоацил - тРНК - синтетаза, терминация, триплет, нуклеозид, ДНК - полимеразяый
комплекс.
2. Напишите уравнения реакций переноса активированных аминокислот на т-РНК
со следующих аминоациладенилатов: а) с глициладенилата; б) с лейциладенилата.
3. Вторичная структура природных биополимеров.
Вариант 2
1. Дать определение следующим понятиям: зимоген, внутримолекулярное
дезаминирование, аминоацил - тРНК, транскрипция, оперон, ЦТФ, экзонуклеаза.
2. Написать первую стадию активирования аминокислот глу, цис. Назвать
продукты реакции и ферменты, катализирующие данные процессы.
3. Сравнительная характеристика ДНК и РНК по химическому составу строению,
локализации в клетке, функции.
Вариант 3
1. Дать определение следующим понятиям: аминопептидаза, переаминирование,
аминоацилсинтетаза, транслокация, вырожденность кода, ТДФ, эндонуклеаза.
2. Написать реакции декарбоксилирование гли, вал. Назвать продукты реакции и
ферменты, катализирующие указанные процессы.
3. Уровни структурной организации природных биополимеров.
Вариант 4
1. Дать определение следующим понятиям: пепсиноген, декарбоксилирование,
транспептидирование, генетический код, валиламиноацилсинтетаза, ГТФ, ДНКполимераза.
2. Приведите два примера реакции переаминирования аминокислот. Назовите
продукты реакции и ферменты, катализирующие данные процессы.
3. Четвертичная структура природных биополимеров.
Вариант 5
1. Дать
определение
следующих
понятий:
пепсин,
гидролитическое
дезаминирование, аминоациладенилат, трансляция, антикодон, АТФ, РНК - полимераза.
2. Какие амины образуются в результате декарбоксилирования аминокислот, сер,
фен? Напишите уравнения реакций декарбоксилирования указанных аминокислот и
укажите ферменты, ускоряющие данные процессы.
3. Третичная структура природных биополимеров.
Вариант 6
1. Дать определение следующих понятий: карбоксипептидаза, декарбоксилаза,
элонгация, кодон, глициладенилат, нуклеозид, РНК- полимеразный комплекс.
2. Какие метаболиты образуются в результате окислительного дезаминирования
аминокислот? Приведите два конкретных примера и назовите ферменты, катализирующие
эти процессы.
3. Первичная структура природных биополимеров.
Вариант 7
1. Дать определение понятиям: переаминирование, нуклеаза, элонгация, праймер,
транскрипция, инициация, УДФ.
2. Напишите реакции дезаминирования азотистых оснований. Укажите ферменты.
3. Сравнительная характеристика всех видов РДК по строению, химическому
составу, локализации в клетке, функциям.
Вариант 8
1. Дать определение понятиям: дезаминирование, лигаза, инициация, транскрипт,
репликация, терминация, ЦДФ.
2. Пути распада нуклеиновых кислот. Характеристика процессов и белковых
факторов.
3. Написать процесс активации аминокислот.
Вариант 9
1. Дать определение понятиям: декарбоксилирование, аминосицилсинтетаза,
терминация, транскриптон, трансляция, ЦТФ, экзонуклеаза.
2. Общие закономерности в биосинтезе нуклеиновых кислот.
3. Написать нуклеотиды, в состав которых входит аденин.
Вариант 10
1. Дать определение понятиям: аиноацилсинтетаза, уриколиз, ДНК - зависимая
РНК - полимираза, УТФ, гомологическая репликация, 5-нуклеаза.
2. Основные этапы биосинтеза белка.
3. Написать нуклеозиды, состав в которых входит тимин.
Срезовая контрольная работа №2
Вариант 1
1. Дать
определение понятиям: фермент, абсолютная специфичность,
трансфераза,
карбоксилирование, ФАД,
ингибитор, денатурация, альбумин,
металлопротеин, высаливание.
2. Понятие вторичной структуры биополимеров. Причины устойчивости
вторичной структуры; факторы, влияющие на ее устойчивость.
3. Обмен веществ как основа жизни.
Вариант 2
1. Дать определение понятиям: макроэлемент, групповая специфичность,
аминотрансфераза, декарбоксилирование, НАД.Н, катализатор, ренатурация, глобулин,
фосфопротеин, нуклеотид.
2. Дать характеристику основных методов биохимических исследований;
показать их роль для фундаментальных и прикладных биохимических исследований
3. Биологическое окисление: сущность, химизм, виды.
Вариант 3
1. Дать определение понятиям: холофермент, групповая специфичность, амидаза,
переаминирование, НАДФ, активатор, изоэлектрическая точка, протеин, гликопротеин,
гомогенизация.
2. Понятие вторичной структуры биополимеров. Причины устойчивости
третичной структуры, факторы, влияющие на ее устойчивость.
3. Макроэргическая связь и макроэргические соединения. АТФ: строение, роль в
организме.
Вариант 4
1. Дать определение понятиям: апофермент, специфичность, аэробная
дегидрогеназа, декарбоксилирование, НАД, ингибирование, экстракция, протеиноид,
нуклеопротеин, фракционирование.
2. Понятие четвертичной структуры биополимеров. Типы химических связей,
стабилизирующих четвертичную структуру.
3. Дыхательная цепь. Основные ферменты; работа дыхательной цепи; роль в
организме
Вариант 5
1. Дать определение понятиям: пластические вещества, относительная
специфичность, дегидрогеназа, дезаминирование, НАД.Н, гомогенизация, простой белок,
металлопротеин, фермент- субстратный комплекс, электрофорез.
2. Место биохимии среди естественных дисциплин и ее значение в познание
процессов жизнедеятельности, развитии биологии, медицины, сельского хозяйства и
промышленности.
3. Сопряжение биологического окисления и фосфорилирования. Виды
сопряжения. Сопряжение на уровне субстрата.
Вариант 6
1. Дать определение понятиям: кофермент, термолабильность, ацилтрансфераза,
дезаминирование, ФМН, экстракция, пептид, проламин, фосфопротеин, диализ.
2. Понятие первичной структуры биополимеров. Принцип структурного подобия.
Видовая специфичность.
3. Витамины: общая характеристика, номенклатура, классификация.
10.4 Методические материалы, определяющие процедуры
оценивания знаний, умений, навыков и (или) опыта деятельности
характеризующих этапы формирования компетенций.
Оценочные средства диагностирующего контроля
Терминологический диктант
Опрос
Собеседование
Оценочные средства текущего контроля: модульно-рейтинговая
технология оценивания работы студентов.
Формы и методы контроля:
коллоквиумы
контрольные работы
тесты
решение задач
дискуссии на практических занятиях
составление глоссария
составление банка наглядности
мониторинг результатов семинарских и практических занятий и др.
(все отражено в технологической карте) и др.
Промежуточный контроль знаний – экзамен
11. Образовательные технологии
№
занятия
№
раздела
1
Введение.
Химический
состав живых
организмов
Тема занятия
Способы выделения и
очистки биоорганических
соединений
Химический состав
живых организмов
Строение и структура
белков
2
Белки: состав,
структура,
свойства,
Физические, химические
биологические и биологические свойства
функции
белков
3
Ферменты
4
Коферменты,
витамины и
биологически
активные
соединения
Виды образовательных
технологий
Интерактивная
технология
(интерактивная экскурсия
«Биохимическая
лаборатория»)
ИКТ (Лекцияпрезентация)
Интерактивная
технология (Проблемная
лекция)
Диалоговая технология
(кооперированное
обучение)
Номенклатура и
классификация
ферментов
Основные свойства
ферментов
Технология мастерских
Основные биоактивные
соединения
Интерактивная
технология
(сказкотерапия )
Интерактивная
технология (лекциядискуссия)
Колво
часов
4
4
4
2
5
6
7
8
9
10
11
12
13
Обмен
веществ и
энергии в
организме.
Биологическое
окисление
Нуклеиновые
кислоты и их
обмен
Обмен белков.
Метаболизм
аминокислот
Углеводы и
обмен
углеводов
Липиды и их
обмен
Водный и
минеральный
обмен
Гормоны и их
роль в обмене
веществ
Взаимосвязь и
регуляция
обмена
веществ в
организме
Клетка как
основа и
единица
жизни
Общие представления об
обмене веществ и энергии
в живом организме
ИКТ (лекциявизуализация)
Сравнительная
характеристика
нуклеиновых кислот
ИКТ (мультимедиалекция)
Биосинтез белка – центр
клеточного метаболизма
Интерактивная
технология
(моделирование)
Интерактивная
технология
(проблемная лекция)
Интерактивная
технология (лекциядискуссия)
Пути распада белков
Обмен углеводов в
живых организмах
2
Анаболизм углеводов
Общая характеристика
класса липидов, их
классификация
Рефлексивное обучение
Диалоговая технология
(лекция-диалог)
Обмен основных групп
липидов
Формы содержания и
роль минеральных
элементов в
жизнедеятельности
организмов
Общие представления о
гормонах, их
номенклатура,
классификация, роль в
метаболизме
Взаимосвязь обмена
веществ в организме
Метаболизм в живом
организме
ИКТ (информационное
обучение)
Case-study
Регуляция обмена
веществ в живом
организме
Химический состав
клетки
Уровни организации
живой материи
2
4
4
4
2
Интерактивная
технология (проблемная
лекция)
Проектная технология
(презентация проектов)
ИКТ (разработка и
презентация
компьютерных программ)
Лекция-панорама
4
4
Технология мастерских
ИКТ (лекциявизуализация)
4
12. Учебно-методическое и информационное обеспечение
дисциплины (модуля).
12.1 Основная литература:
Кольман Я. Наглядная биохимия: пер. с нем. / Я. Кольман, К. Г. Рём. 4-е изд. - Москва: БИНОМ. Лаборат. Знаний, 2011.
Колычева З.И. Биологическая химия [Электронный ресурс]: пособие
для студ. пед. вузов / Колычева З.И. - Тобольск: ТГСПА, 2013.
Хелдт Г. -В. Биохимия растений: пер. с англ. / Г. В. Хелдт. - Москва:
БИНОМ. Лаборат. знаний, 2011.
Дмитриев А. Д. Биохимия [Электронный ресурс] : Учебное пособие /
А. Д. Дмитриев, Е. Д. Амбросьева. - М.: Издательско-торговая корпорация
«Дашков и К°», 2012. - 168 с. - ISBN 978-5-394-01790-2.;
http://znanium.com/catalog.php?bookinfo=415230
Основы биохимии: Учебное пособие / Т.Л. Ауэрман, Т.Г. Генералова,
Г.М. Суслянок. - М.: НИЦ Инфра-М, 2013. - 400 с.: 60x90 1/16. - (Высшее
образование: Бакалавриат). (переплет) ISBN 978-5-16-005295-3, 500 экз;
http://znanium.com/catalog.php?bookinfo=363737
12.2 Дополнительная литература:
Биохимия человека: в 2 т. / Р. Марри и др.; ред. Л. М. Гинодман. Москва: БИНОМ. Лаборат. Знаний, 2009.
Кнорре Д.Г. Биологическая химия: учеб. для хим., биол. и мед. спец.
вузов / Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. - Москва: Высшая школа, 2002.
Коваленко Л.В. Биохимические основы химии биологически активных
веществ: учеб. пособие для студ., аспирантов и препод. / Л. В. Коваленко. Москва: БИНОМ. Лаборат. Знаний, 2009.
Колычева З.И. Биологическая химия [Tекст]: пособие для студ. пед.
вузов / Колычева З.И. - Тобольск: ТГПИ, 2003.
Комов В.П. Биохимия. Учебное пособие для студентов вузов. - М.:
Высшая школа, 2008.
Кухта В.К., Таганович А.Д., Олецкий Э.И. Основы биохимии. - М.:
высшая школа, 2007.
Плакунов В. К. Основы энзимологии: учеб. пособие для вузов / В. К.
Плакунов. - 2-е изд. - Москва: Логос, 2011.
Проскурина И. К. Биохимия: учеб. пособие для студ. вузов / И. К.
Проскурина. - Москва: ВЛАДОС-ПРЕСС, 2003.
Северин Е.С. Биохимия с упражнениями и задачами. Учебник для
вузов. - М.: ГЭОТАР-Мед, 2006.
Северин Е.С.и др. Биохимия. Учебник для вузов. - М.: Медицина, 2004.
Харгиттан И. Откровенная наука: беседы с корифеями биохимии и
медицинской химии. Пер. с англ. - М.: Наука, 2006.
Шамин А.Н. История биологической химии: Институционализация
биохимии. - М.: Наука, 2006.
Шамин А.Н. История биохимии: Формирование биохимии. - М.: Наука,
2006.
Щербаков В.Г. и др. Биохимия. Учебник. - М.: Высшая школа, 2009.
периодические издания
Биохимия (Biochemistry): ежемесячный международный журнал
[Электронный
ресурс].
–
Режим
доступа:
berl.ru/article/biology/biochemistry.htm
Химия и жизнь
Химия в школе
12.3 Интернет-ресурсы
База знаний по биологии человека [Электронный ресурс]. – Режим
доступа: http://humbio.ru/humbio/cytology/0016c131.htm
Биология и медицина [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
http://www.medbiol.ru/medbiol/cytology/0020436c.htm
Видео-лекции по биохимии [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
www.-edu.ru /basic-science/biohim
Виртуальная лаборатория [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
http://ru.vlab.wikia.com
Каталог сайтов по биохимии [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
www.biochemistry.ucoz.org/load
Каталог химических ресурсов [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
http://www.chemport.ru/?Cid=2
Книги по биохимии [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
www.bioturnir.ru/lib/div/biochemstry
Книги по химии [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
http://booksonchemistry.com/index.php?Id1=3&category=laborotortech&author=zaharov-ln&book=1991
Мир
химии
[Электронный
ресурс].
–
Режим
доступа:
http://mirhim.ucoz.ru/load/videofragmenty_k_uroku_Khimi
Сайт о химии в жизни [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
http://www.khimia.ru/index.htm
Техника безопасности при работе в химической лаборатории
[Электронный ресурс]. – Режим доступа: http://www.himikatus.ru/himtech.php
ХИМИК, сайт о химии [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
http://www.ximuk.ru/bse/2996.html
Химическая энциклопедия [Электронный ресурс]. – Режим доступа
http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2/2921.html#
Электронная библиотека [Электронный ресурс]. – Режим доступа:
www.nehudlit.ru/books/subcat283.htmn
13. Перечень информационных технологий, используемых при
осуществлении образовательного процесса по дисциплине (модулю),
включая перечень программного обеспечения и информационных
справочных систем (при необходимости).
Локальная сеть ТГСПА им. Д.И.Менделеева с доступом в интернет
Презентации, программы, подготовленные преподавателем и
студентами
Интерактивная доска
Электронные учебно-методические комплексы.
14. Технические средства и материально-техническое обеспечение
дисциплины (модуля).
Специализированные химические лаборатории и аудитории по
биологической химии.
Раздаточный дидактический материал: таблицы, рисунки, схемы,
задания для самостоятельной, индивидуальной, групповой работы и др.
Технические средства обучения: компьютерный класс, компьютерный
графопроектор.
Учебно-наглядные пособия, стенды
15. Методические указания для обучающихся по освоению
дисциплины (модуля).
Изучение курса «Биохимия с основами биорегуляции организма»
осуществляется после изучения химических и биологических дисциплин,
являющихся для этого теоретической базой. Он обобщает и систематизирует
знания студентов по таким вопросам, как: химический состав живых
организмов, химические основы жизнедеятельности, превращение веществ и
энергии в живых организмах, основы биорегуляции жизнедеятельности
организмов и др.
Изучение дисциплины предполагает помимо лекционных занятий
выполнение лабораторного практикума, самостоятельную работу студентов,
а также индивидуальную исследовательскую, творческую работу.
Выполнение лабораторного практикума включает три основные вида
работ студентов:
выполнение определенного количества лабораторных работ;
освоение теоретического материала по темам, соответствующим
практическим работам;
защиту (сдачу) практического и теоретического материала.
Ряд занятий выполняются фронтально в индивидуальном порядке.
Выполнение
лабораторного
практикума
предполагает
полную
самостоятельность студентов и требует соответствующей подготовки.
Лабораторная работа должна быть оформлена в рабочей тетради.
Выполнять работу разрешается только после утверждения плана
преподавателем и собеседования по технике безопасности при работе. После
выполнения эксперимента преподавателю сдается отчет.
Изучение дисциплины предполагает разнообразные виды и формы
индивидуальной, творческой работы студентов. На самостоятельную работу
отводится значительное количество часов учебного времени. Изучение
дисциплины предполагает разнообразные виды и формы данной работы
студентов:
работа с литературой и интернет-источниками;
самостоятельное конспектирование;
решение задач и превращений;
составление глоссария;
разработка презентаций;
подготовка сообщений, рефератов, докладов и др.
Для выполнения данной работы необходимо обращаться к указанным
информационным источникам.
Изучение дисциплины заканчивается экзаменом.
Дополнения и изменения к рабочей программе на 201__ / 201__
учебный год
В рабочую программу вносятся следующие изменения:
_____________________________________________________________________________
_____________________________________________________________________________
_____________________________________________________________________________
_____________________________________________________________________________
_____________________________________________________________________________
_____________________________________________________________________________
_____________________________________________________________________________
___________________________________________________
Рабочая
программа
пересмотрена
и
одобрена
на
заседании
______________________________________ «__» _______________201 г.
кафедры
Заведующий кафедрой ___________________/___________________/
Подпись
Ф.И.О.
ЛИСТ СОГЛАСОВАНИЯ УМК
Рег. номер
_______________________________________________________
Дисциплина:
Биохимия с основами биорегуляции организма
Учебный план: 050100.62 - Педагогическое образование; профиль «Биология, химия»
квалификация (степень) выпускника «Бакалавр»
Автор:
Кафедра:
Колычева Зоя Ивановна
Химии, безопасности жизнедеятельности и методик преподавания
Исполнитель (ответственное лицо):
Колычева Зоя Ивановна, профессор кафедры химии, БЖД и МП
Конт. тел. 89224851106