Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Министерства здравоохранения Российской Федерации

Государственное бюджетное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
УТВЕРЖДАЮ
Ректор
_______________ И.В. Шешунов
«____»______________20____г.
ПРОГРАММА
вступительного экзамена
по специальности 03.01.04 – Биохимия
основной профессиональной образовательной программы
подготовки аспиранта по отрасли
14.00.00 – медицинские науки,
03.00.00 – биологические науки
Киров – 2013
При разработке программы экзамена в основу положены:
1. Паспорт научной специальности 03.01.04 – Биохимия;
2. Учебный план по специальности 03.01.04 – Биохимия, одобренный ученым Советом ГБОУ ВПО
Кировская ГМА Минздрава России от «29» марта 2013 г. Протокол № 3.
Программа вступительного экзамена в структуре ОПОП ППО одобрена на заседании кафедры
_химии______________________________________________________________________________
от «____»________________20___г. Протокол № _______
Заведующий кафедрой _________________
подпись
СОГЛАСОВАНО
Проректор по научной
и инновационной работе
_Цапок П.И.___________
Ф.И.О.
____________________
/Н.К. Мазина/
Программа кандидатского экзамена в структуре ОПОП ППО одобрена центральным методическим
Советом от «_____»__________________20_____г. Протокол № ________
Председатель ЦМС
______________________
Разработчики:
Зав. кафедрой химии
(занимаемая должность)
____________________________
(занимаемая должность)
____________________
(подпись)
____________________
(подпись)
/А.Л. Бондаренко/
Цапок П.И._______
(инициалы, фамилия)
______________________
(инициалы, фамилия)
Общие положения
Программа вступительного экзамена по биологической химии (специальность 03.01.04 –
Биохимия) предназначена для выпускников ВУЗов биологического, химического и
медицинского профиля, имеющих намерение продолжить обучение в аспирантуре.
Цель экзамена – установить уровень усвоения знаний соискателя и готовности к
самостоятельной научно-исследовательской работе.
В основу настоящей программы положены: биоорганическая химия, органическая химия,
статическая биохимия; динамическая биохимия; функциональная биохимия.
Для проведения экзамена приказом ректора (проректора по НИР) создается
экзаменационная комиссия, которая формируется из высококвалифицированных научнопедагогических и научных кадров, включающая не менее двух специалистов по профилю
принимаемого экзамена, в том числе один доктор наук.
При приеме экзамена могут присутствовать ректор, проректор.
Вступительный экзамен проводится по усмотрению экзаменационной комиссии по билетам
или без билетов (например, подготовка и защита реферата по одной из тем, собеседование). Для
подготовки ответа поступающий использует экзаменационные листы, которые сохраняются
после экзамена в течение года.
На каждого соискателя ученой степени заполняется протокол приема вступительного
экзамена, в который вносятся вопросы билетов.
Уровень знаний оценивается на «отлично», «хорошо», «удовлетворительно»,
«неудовлетворительно».
Протокол приема вступительного экзамена подписывается членами комиссии с указанием
их ученой степени, ученого звания, занимаемой должности и специальности согласно
номенклатуре специальностей научных работников.
Сдача вступительного экзамена по специальности обязательна .
1. Общие вопросы
Предмет и задачи биологической химии. Биохимия в системе биологических дисциплин.
Связь биологической химии с сопредельными дисциплинами — биофизикой, биоорганической
химией, цитологией, микробиологией, генетикой, физиологией. Место биохимии в системе
наук, связанных с физико-химической биологией. Основные этапы развития биохимии.
Молекулярная биология и генетика и их связь с биохимией. Практические приложения
биохимии; биохимия как фундаментальная основа биотехнологии. Направления и перспективы
развития биохимии.
1.
2.
3.
4.
5.
II Белки
Аминокислоты, входящие в состав белков. Строение, номенклатура. Кислотно-основные
свойства, биполярная структура. Стереоизомерия.
Основные типы классификации -аминокислот, входящих в состав белков.
Биосинтетические пути образования -аминокислот из кетокислот. Реакция восстановительного аминирования и трансаминирования. Пиридоксалевый катализ.
Биологически важные реакции -аминокислот. Реакции окислительного
дезаминирования и гидроксилирования.
Декарбоксилирование -аминокислот – путь к образованию биогенных аминов, и
биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, γ-аминомасляная кислота).
6. Основные функции белков в организме. Структурная организация белковой молекулы:
особенности формирования первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры
белков.
7. Первичная структура белков. Характеристика пептидной связи. Видовая специфичность
белков.
8. Конформация белковых молекул (вторичная и третичная структуры). Типы
внутримолекулярных связей в белках.
9. Четвертичная структура белков. Какие связи участвуют в ее формировании? Зависимость
конформации белков от первичной структуры. Наследственные протеинопатии
(серповидноклеточная анемия и энзимопатии).
10. Классификация белков. Краткая характеристика отдельных классов простых белков:
альбумины, глобулины, протамины и гистоны. Почему альбумины и глобулины обладают
кислым характером, а протамины и гистоны – основными?
11. Назовите разновидности сложных белков. Что представляют собой их простетические
группы?
12. Физико-химические свойства белков. Белки как коллоиды и амфотерные электролиты.
Назовите факторы устойчивости белков в растворе. Чем обусловлен заряд белков в
растворе? Что называют изоэлектрической точкой белков и от чего она зависит? Растворы
ВМС.
13. Особенности растворения белков. Механизм набухания и растворения. Зависимость
величины набухания от различных факторов.
14. Свойства растворов белков: молекулярно-кинетические (диффузия, осмос), оптические
(светорассеивание), аномальные (вязкость, мембранное равновесие Доннана) – сущность
и факторы, оказывающие влияние. Онкотическое давление плазмы и сыворотки крови.
15. Высаливание и денатурация белков. Понятие, механизм и медико-биологическое
значение.
16. Цветные реакции на белки и аминокислоты, использование их в клинических и
лабораторных исследованиях.
III Ферменты
17. Биологическая роль ферментов. Сходство и различия ферментативного и
неферментативного катализа.
18. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации фермента, субстрата и
продуктов реакции. Что такое константа Михаэлиса? Что она выражает?
19. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН. Чем обусловлено
влияние рН среды на скорость ферментативной реакции? Укажите оптимальный рН для
ферментов: пепсина, трипсина, амилазы слюны, липазы желудочного сока.
20. Химическая структура ферментов. Активный, субстратный и аллостерический центры, их
роль в обеспечении активности и специфичности ферментов.
21. Ферменты простые и сложные. Дайте определение понятиям “холофермент”,
“апофермент”, “кофактор”, “кофермент”, “простетическая группа фермента”.
Перечислите функции кофакторов (коферментов и ионов металлов) в ферментной
молекуле.
22. Назовите металлы, которые могут выполнять роль кофакторов в ферментативных
реакциях. Примеры ферментов.
23. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативного
катализа. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
24. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментных реакций.
Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Их механизм. Примеры.
Физиологическое значение регуляции активности ферментов.
25. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные.
Аллостерические ингибиторы. Примеры. Применение ингибиторов в качестве лекарств.
26. Какие вещества называются проферментами? В чем заключается биологический смысл
образования некоторых ферментов в неактивной форме?
27. Мультиферментные системы. Охарактеризуйте их типы. Какова их биологическая роль?
28. Что такое изоферменты? Чем они отличаются друг от друга и что лежит в основе их
существования? Клиническое значение определения активности изоферментов.
29. На чем основана энзимодиагностика? Каковы источники ферментов, обнаруживаемых в
сыворотке крови? В моче? Каковы достоинства энзимодиагностики?
30. Что понимают под энзимопатологией? Назовите типы энзимопатий. Охарактеризуйте их.
31. Что понимают под энзимотерапией? Назовите типы препаратов, используемых в
энзимотерапии.
32. Принципы классификации, номенклатуры и индексации ферментов. Основные классы
ферментов.
33. Первый класс ферментов: тип катализируемых реакций, химическая природа, основные
группы, представители.
34. Охарактеризуйте второй класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций?
Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри
класса. Назовите несколько представителей.
35. Общая характеристика класса гидролаз. Основные подклассы класса гидролаз.
36. Охарактеризуйте четвертый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций?
Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри
класса. Назовите несколько представителей.
37. Охарактеризуйте пятый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова
природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса.
Назовите несколько представителей.
38. Назовите и охарактеризуйте шестой класс ферментов. Каков тип катализируемых им
реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы
ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
39. Уровни регуляции активности ферментов в организме. Охарактеризуйте первый уровень
регуляции.
40. Второй уровень регуляции активности ферментов. Регуляторные ферменты, их строение,
свойства, типы. Аллостерический эффект.
41. Третий уровень регуляции действия ферментов. Понятие об индукции и репрессии
синтеза ферментов.
42. Четвертичный уровень регуляции действия ферментов. Гормональная регуляция, ее
особенности, типы.
43. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности. Измерение
активности ферментов с целью диагностики болезней.
IV. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА, БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ И
БИОЭНЕРГЕТИКА
44. Понятие об обмене веществ и энергии. Процессы катаболизма и анаболизма, их
характеристика и взаимосвязь. Эндергонические и зкзергонические реакции в
метаболизме.
45. Какие субатомные частицы органических веществ являются носителями энергии,
используемой организмами для процессов жизнедеятельности? Какими химическими
превращениями и для чего должны подвергнуться органические вещества, чтобы клетки
могли использовать для своей жизнедеятельности их потенциальную химическую
энергию?
46. Какие межатомные связи называют макроэргическими? Назовите наиболее часто
встречающиеся макроэргические вещества.
47. Какова судьба электронов (и протонов), освобождающихся в клетках в процессах распада
органических субстратов (метаболитов)? Что происходит с энергией электронов в
процессе их миграции по дыхательной цепи в митохондриях?
48. Что понимают под адениловой (аденилатной) системой? Какова роль АТФ в организме?
Каково суммарное количество АТФ, синтезирующееся (и распадающееся) за сутки в
организме взрослого человека?
49. Современные представления о биологическом окислении. Общая характеристика
дыхательной цепи. Субстраты. Ферменты и коферменты дыхательной цепи. Их
локализация.
50. НАД-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной формы НАД и
НАДФ. Важнейшие субстраты НАД-зависимых дегидрогеназ.
51. ФАД-зависимые дегидрогеназы: сукцинатдегидрогеназа и ацил-КоА-дегидрогеназа.
Участие витамина В2 в образовании простетической группы ФАД.
52. Дальнейший путь электронов в дыхательной цепи: участие убихинона, цитохромов и
цитохромоксидазы.
53. Окислительное фосфорилирование. Что такое коэффициент фосфорилирования Р/О?
Чему он равен в случае полной и укороченной цепей транспорта электронов?
54. Какие участки дыхательной цепи обеспечивают сопряжение окисления с
фосфорилированием? Почему? Что представляет собой сопрягающее устройство и какова
его функция? Какой фермент в сопрягающем устройстве обеспечивает использование
энергии трансмембранного потенциала?
55. Редокс-потенциалы ферментных систем дыхательной цепи. Биологическое значение
каскадного выделения энергии.
56. Что понимают под протонным циклом? Какова его биологическая функция?
57. Разобщение окисления и фосфорилирования. Какие вещества являются разобщителями и
почему их так называют? Что понимают под свободным окислением? В каких случаях оно
увеличивается?
58. Что такое субстратное фосфорилирование? Напишите реакции субстратного
фосфорилирования с участием 1,3-дифосфоглицерата; с участием фосфоенолпирувата; с
участием сукцинил-КоА. Составной частью каких процессов являются эти реакции?
Напишите реакцию образования АТФ с участием креатинфосфата.
59. Микросомальное окисление. Общая схема реакций гидроксилирования, и их
биологическое значение.
60. Понятие о метаболических путях. Центральные и специфические . Центральные
метаболиты и ключевые ферменты.
61. Пировиноградная кислота и ацетил-КоА: пути образования и пути использования в
организме. Значение этих процессов.
62. Окислительное декарбоксилирование пирувата: последовательность реакций и
биоэнергетический эффект.
63. Напишите реакции окислительного декарбоксилирования пирувата, включая образование
ацетил-КоА. Назовите участвующие ферменты. Какие коферменты участвуют в этом
процессе? Какие витамины участвуют в построении молекул этих коферментов?
64. Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций и биологическое значение.
Какова связь между обменом углеводов, жиров и белков и циклом трикарбоновых кислот?
65. Назовите субстраты окисления в цикле трикарбоновых кислот. Какова судьба водорода
(электронов и протонов), освободившихся при дегидрировании этих субстратов. Синтез
какого количества молекул АТФ в дыхательных цепях обеспечивает один оборот цикла
трикарбоновых кислот?
66. Какая реакция окисления в цикле трикарбоновых кислот обеспечивает поступление
электронов в укороченную дыхательную цепь? Сколько это дает клетке молекул АТФ?
Сколько молекул АТФ возникает в цикле трикарбоновых кислот путем субстратного
фосфорилирования? Какой субстрат это обеспечивает?
67. Изобразите принципиальную схему цикла трикарбоновых кислот. Напишите формулами
часть цикла, включая образование изоцитрата; начиная с цис-аконитовой кислоты и
включая образование сукцинил-КоА; начиная с - кетоглутарата и включая янтарную
кислоту; начиная с сукцината.
68. Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие
метаболиты и как на них влияют? Что понимают под амфиболичностью цикла
трикарбоновых кислот?
V ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ.
69. Углеводы Классификация моносахаридов. Стереоизомерия. D- и L- стереохимические ряды.
70. Открытые и циклические формы моносахаридов. Формулы Фишера и Хеуорса. Фуранозы
и пиранозы; - и -аномеры. Цикло-оксо-таутомерия.
71. Строение биологически важных представителей пентоз (рибоза, ксилоза); гексоз
(глюкоза, манноза, галактоза, фруктоза); дезоксисахаров (2-дезоксирибоза); аминосахаров
(глюкозамин). Взаимопревращения альдоз и кетоз.
72. Дисахариды, восстанавливающие и невосстанавливающие. Мальтоза, целлобиоза, лактоза, сахароза. Состав, строение, восстановительные свойства.
73. Полисахариды. Классификация. Гомополисахариды: крахмал, гликоген, целлюлоза. Состав, строение, биологическая роль. Гетерополисахариды: гиалуроновая кислота,
хондроитинсульфат. Состав, строение, типы связей, биологическая роль.
74. Переваривание углеводов. Ферменты, расщепляющие пищевые углеводы, содержащиеся в
слюне, в поджелудочном соке, в кишечном соке. На какие субстраты они действуют?
Какие связи гидролизуют и какие при этом возникают продукты распада?
75. Всасывание продуктов переваривания углеводов. Назовите компоненты, необходимые
для всасывания моносахаридов из полости кишечника. Какой моносахарид всасывается
быстрее всех? Куда попадают углеводы в процессе всасывания?
76. Напишите превращение галактозы в УДФ-галактозу, а затем в УДФ-глюкозу. Какие
ферменты катализируют эти превращения?
77. Глюкоза – основной метаболит углеводного обмена. Гексокиназная реакция и ее
биологическое значение. Какой биохимический механизм называют образно “ловушкой
глюкозы” и почему? Пути превращения глюкозо-6-фосфата.
78. Какова биологическая роль распада углеводов в клетках? Какие существуют типы распада
углеводов (по характеру расщепления молекулы глюкозы и в зависимости от доступности
кислорода). Перечислите этапы гликолиза.
79. Напишите реакции дихотомического анаэробного распада глюкозы: укажите
необратимые этапы гликолиза. Биоэнергетика и биологическое значение процесса.
80. Назовите стадии аэробного дихотомического распада углеводов. Какова судьба
отщепляемого водорода? В чем заключается биологическая роль челночных механизмов?
Напишите реакции глицерофосфатного челночного и малатного челночного механизмов.
Обозначьте локализацию в клетке соответствующих реакций.
81. Где в организме и при каком физиологическом состоянии накапливается много молочной
кислоты? Какова ее дальнейшая судьба? Напишите реакции окислительного распада
молочной кислоты. Роль пируватдегидрогеназного комплекса в процессе окислительного
декарбоксилирования пирувата.
82. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): возможные предшественники, последовательность
реакций. Как преодолеваются необратимые реакции дихотомического распада глюкозы
при глюконеогенезе? Напишите реакции соответствующих обходных путей.
83. Глюкозо-аланиновый цикл: биологическая роль. Значение регуляции глюконеогенеза из
аминокислот.
84. Структура гликогена и его биосинтез в клетках печени и мышц. Какой гормон
стимулирует биосинтез гликогена?
85. Мобилизация гликогена: последовательность реакций, биологическая роль процесса.
Какие гормоны стимулируют мобилизацию гликогена в печени?
86. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы. Окислительный этап образования пентоз.
Неокислительный этап пентозофосфатного пути. Физиологическое значение.
87. Глюкоза крови: факторы, влияющие на ее уровень. Сахарные кривые. Принцип
количественного определения глюкозы в крови. Назовите возможные причины гипер- и
гипогликемий. Виды глюкозурий. Определение глюкозы в моче. Какие меры должен
предпринять врач при диабетической, гиперосмомолярной и гипогликемической коме?
88. Нейро-эндокринная регуляция углеводного обмена. Гормоны, повышающие и
понижающие уровень глюкозы в крови. Механизмы их действия.
89. Патология углеводного обмена. Сахарный диабет. Нарушение углеводного и липидного
обменов при этом заболевании.
90. Что такое галактоземия? В чем ее причина? Каковы возможные последствия этого
заболевания для организма? Что должен предпринять врач?
91. В чем сходство и различия между сахарным и несахарным диабетами?
VI ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ
92. Липиды. Классификация, строение, биологическая роль.
93. Природные жирные кислоты: пальмитиновая, стеариновая, олеиновая, линолевая,
линоленовая, арахидоновая. Химическое строение
94. Классификация и химическая структура липидов. Функции, выполняемые в организме
липидами. Сколько человек получает в сутки жиров с пищевыми продуктами?
95. Переваривание и всасывание липидов. Роль ферментов пищеварительных соков и желчи в
этом процессе. Желчные кислоты: строение и биологическая роль.
96. Механизм эмульгирующего действия парных желчных кислот. Какова роль желчных
кислот во всасывании нерастворимых продуктов переваривания пищевых липидов? Что
такое энтерогепатическая циркуляция желчных кислот?
97. Ферменты, участвующие в переваривании пищевых фосфолипидов. Какой фермент
гидролизует эфиры холестерина?
98. Ресинтез жиров в клетках кишечника. Роль хиломикронов в обмене жиров. Пределы
изменений концентраций жиров в крови.
99. Основные разновидности липопротеинов крови: особенности белково-липидного состава,
происхождения и функций разных классов липопротеинов. Биологическая роль
липопротеидлипазы. Гиперлипопротеинемии.
100.Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани: физиологическое значение.
Транспорт и использование жирных кислот, образующихся при мобилизации жиров.
101.Биологическое значение карнитина. Опишите выполняемую им в клетках функцию.
102.Окисление жирных кислот. Последовательность реакций -окисления. Связь -окисления
жирных кислот с цитратным циклом и цепью транспорта электронов. Физиологическое
значение.
103.Синтез какого количества молекул АТФ обеспечивает один цикл -окисления жирной
кислоты? По какой формуле можно рассчитать количество молекул АТФ, образующихся
при полном распаде до конечных продуктов насыщенной жирной кислоты.
104.Биосинтез жирных кислот: этапы, последовательность реакций, физиологическое
значение.
105.Что представляет собой синтетаза жирных кислот? Сколько ферментов входит в ее
состав? Какая жирная кислота является основным продуктом действия синтетазы жирных
кислот?
106.Биосинтез триацилглицеринов: последовательность реакций.
107.Обмен и функции холестерина. Биосинтез холестерина: последовательность реакций до
образования мевалоновой кислоты, представление о дальнейших этапах, регуляция
биосинтеза.
108.Биологическая роль и биосинтез фосфолипидов.
109.Кетоновые тела. Образование и использование их в норме. Кетоногенез при патологии.
110.Тканевой липолиз триацилглицеринов. Обмен глицерина до конечных продуктов (СО 2 и
Н2О).
111.Особенности обмена жирных кислот с нечетным количеством углеродных атомов и
ненасыщенных кислот.
112.Взаимосвязь обмена жиров и углеводов. Схема превращения глюкозы в жиры. Роль
пентозофосфатного пути обмена углеводов для синтеза жиров. Зависимость скорости
биосинтеза жиров от ритма питания и состава пищи.
113.Нейро-эндокринная регуляция липидного обмена. Влияние инсулина, глюкагона и
адреналина на обмен жиров и углеводов.
VII ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ, ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ
114. Основные функции белков в организме. Роль белка в питании человека. Биологическая
ценность пищевых белков. Полноценные и неполноценные белки. Азотистый баланс.
115. Переваривание белков в желудке. Процессы пищеварения белков в кишечнике.
Протеолитические ферменты панкреатического и кишечного сока. Гниение аминокислот в
кишечнике и обезвреживание токсических продуктов гниения.
116. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с
использованием глюкозы. Глюконеогенез из аминокислот: регуляция, физиологическое
значение.
117. Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз. Значение реакций
трансаминирования.
118. Дезаминирование
аминокислот.
Характеристика
оксидаз
аминокислот
и
глутаматдегидрогеназы. Химизм окислительного дезаминирования.
119. Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, ферменты,
биологическое значение.
120. Основные пути межуточного обмена аминокислот: реакции декарбоксилирования
(образование и распад биогенных аминов).
121. Катаболизм аминокислот. Образование, транспорт и обезвреживание аммиака. Биосинтез
мочевины: последовательность реакций, “двухколесный велосипед ” Кребса.
122. Остаточный азот крови. Величина суточного выделения мочевины. Значение определения
остаточного азота и мочевины в крови и моче. Гипераммониемия. Цитруллинемия.
123. Обмен фенилаланина и тирозина. Молекулярная патология обмена этих аминокислот.
124. Обмен метионина и реакции трансметилирования. К чему ведет недостаток метионина в
пище?
125. Глутатион: строение и функции в организме.
VIII ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ.
126.Нуклеиновые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот: пиримидиновые
(урацил, тимин, цитозин). Лактам-лактимная таутомерия.
127. Нуклеозиды. Характер связи нуклеинового основания с углеводным остатком. Гидролиз.
128.Нуклеотиды – структурные единицы нуклеиновых кислот. Строение, номенклатура, гидролиз.
129. Нуклеозидмоно- и полифосфаты – АМФ, АДФ, АТФ. Понятие о макроэргических связях.
130. Нуклеопротеиды и нуклеиновые кислоты. Структура ДНК и РНК.
131. Что обозначает термин “комплиментарность”? Какие вещества в нуклеиновых кислотах
комплементарны друг другу? Перечислите правила Чаргаффа. Что понимают под
коэффициентом специфичности ДНК?
132. Соедините водородными связями комплиментарные части дезоксиаденозина и тимидина;
цитидина и гуанозина.
133. Распад нуклеопротеидов в пищеварительном тракте. Нуклеотидный фонд клеток, пути его
пополнения и расходования.
134. Биосинтез пуриновых нуклеотидов: начальные стадии от рибозо-5-фосфата до 5фосфорибозиламина: происхождение атомов пуринового кольца.
135. Распад пуриновых нуклеопротеидов.
Концентрация мочевой кислоты в крови.
Гиперурикемия. Подагра. Синдром Леша-Нихана.
136. Напишите распад адениловой кислоты, включая образование мочевой кислоты.
137. Напишите распад гуаниловой кислоты, включая образование мочевой кислоты.
138. Биосинтез и катаболизм пиримидиновых нуклеотидов. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
Регуляция этих процессов.
139. Напишите распад цитидиловой кислоты, включая образование -аланина.
IX БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И БЕЛКОВ.
140. Репликация ДНК: механизм и биологическое значение. Какой фермент участвует в этом
процессе? Обратная транскриптаза.
141. Что такое оперон, ген, цистрон, кодон, антикодон? Из каких компонентов состоит оперон?
142. Что такое транскрипция? Каков ее механизм? Какой фермент участвует в этом процессе?
Что представляет собой м-РНК? Посттранскрипционное “созревание” РНК.
143. Как построены рибосомы? Какова их функция в клетке? Что представляют собой
полисомы? Назовите функциональные участки рибосомы?
144. Что такое трансляция? Перечислите компоненты, необходимые для этого процесса.
145. Синтез аминоацил-т-РНК. Субстратная специфичность аминоацил-т-РНК-синтетаз. Что
такое аминоациладенилаты?
146. Структура и биологическая роль тРНК. Сколько существует их разновидностей? Назовите
важнейшие функциональные участки тРНК.
147. Основные компоненты белоксинтетической системы. Основные фазы трансляции. Как
происходит синтез полипептидной цепи в процессе трансляции? Что является источником
энергии для этого процесса? Что лежит в основе механизма, обеспечивающего нужную
последовательность соединения аминокислот в синтезирующейся молекуле белка?
148. Что представляет собой генетический код? Назовите свойства генетического кода и
охарактеризуйте каждое из них.
149. Адапторная функция тРНК и роль м-РНК при биосинтезе белков.
150. Регуляция процессов биосинтеза белка на генетическом уровне у прокариот (теория Жакоба
и Моно).
151. Индукция и репрессия синтеза белков в клетках высших позвоночных организмов.
X ВЗАИМОСВЯЗЬ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ.
152. Сопряжение обмена углеводов и липидов. Сопряжение обмена углеводов и аминокислот.
Пути образования и превращения пирувата.
153. Сопряжение обмена липидов и аминокислот. Сопряжение обмена углеводов, липидов и
аминокислот на уровне образования ацетил-КоА и цикла трикарбоновых кислот.
XI ГОРМОНЫ.
154. Место гормонов в системе регуляции метаболизма и функций органов. Основные эффекты,
вызываемые гормонами при их действии на клетки-мишени.
155. Классификация гормонов по химическому строению и по биологическим функциям.
Назовите гормоны, относящиеся к каждой группе.
156. Механизм действия на клетки-мишени белковых, пептидных гормонов и катехоламинов.
Какова биологическая роль каскадного регулирования активности ряда ферментов с
помощью гормонов?
157. Механизм действия на клетки-мишени стероидных и тиреоидных гормонов.
158. Гормоноиды: происхождение, химическая природа и роль в организме. Простагландины.
159. Какие гормоны и как влияют на белковый обмен?
160. Какие гормоны и как влияют на углеводный обмен?
161. Какие гормоны и как влияют на липидный обмен?
162. Какие гормоны и как влияют на водно-солевой обмен?
163. Строение и биосинтез тиреоидных гормонов. Влияние на обмен веществ. Гипо- и
гипертиреозы: механизм возникновения и последствия.
164. Инсулин. Строение, образование из препроинсулина. Влияние на обмен углеводов, жиров,
аминокислот. Изменение обмена веществ при сахарном диабете.
165. Кортикостероидные гормоны. Химическая структура основных гормонов коры
надпочечников, их влияние на обмен веществ.
166. Адреналин и норадреналин, их биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
167. Паратгормон и тиреокальцитонин. Их влияние на обмен кальция и фосфора в организме
человека.
168. Гормоны гипоталамуса и нейрогипофиза, их химическая структура и влияние на обмен
веществ.
XII ВОДНО-МИНЕРАЛЬНЫЙ ОБМЕН.
169. Роль воды в организме. Суточная потребность человека в воде. Что такое эндогенная вода?
Сколько ее образуется за сутки в организме человека? Водный баланс, его регуляция и
патология. Метаболизм и механизм действия вазопрессина и альдостерона. Основные
признаки нарушения водного обмена.
170. Макроэлементы: натрий, калий, хлор, магний, кальций и фосфор. Биологическая роль.
171. Микроэлементы: железо, медь, цинк, кобальт, фтор, йод. Понятие о биогеохимических
провинциях и эндемических заболеваниях.
XIII ВИТАМИНЫ.
172. Витамин А, химическая структура, биологическая роль. Признаки а-, гипо- и
гипервитаминоза. Суточная потребность.
173. Витамин Д, строение, метаболизм. Роль 1,25-диоксихоле-кальциферола в регуляции обмена
кальция и фосфатов. Проявление недостаточности витамина D3. Рахит.
174. Витамин В1, химическая структура, биологическая роль. Признаки а-, гипо- и
гипервитаминоза. Нарушение углеводного обмена при В1-витаминной недостаточности.
175. Витамин В2, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки витаминной
недостаточности.
176. Витамин РР, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки витаминной
недостаточности.
177. Витамины Р и С, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки витаминной
недостаточности.
178. Витамин В6, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки витаминной
недостаточности.
179. Биотин, химическая структура, влияние на обмен веществ.
180. Пантотеновая кислота, химическая структура, влияние на обмен веществ.
181. Витамин В12 и фолиевая кислота, особенности структуры. Роль в обмене веществ и
признаки витаминной недостаточности.
БИОХИМИЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ ЖИДКОСТЕЙ И ТКАНЕЙ.
182. Кровь, ее роль в организме. Химический состав плазмы. Органические (небелковые)
компоненты.
183. Белки плазмы крови, места их синтеза, биологическая роль. Изменение белкового спектра
сыворотки крови при различных заболеваниях. Альбумин: транспортные функции, участие
в регуляции осмотического равновесия, роль в развитии отека и шока.
184. Безазотистые органические компоненты крови. Изменения при различных заболеваниях.
185. Распад гема. Образование билирубина и билирубинглюкуронидов. Пути выведения
билирубина и других желчных пигментов для диагностики болезней печени, желчных путей
и крови.
186. Биологическая роль печени в обмене углеводов, липидов и белков.
187. Важнейшие механизмы обезвреживания веществ в печени: микросомальное окисление,
реакции конъюгации. Значение метаболизма лекарственных веществ. Представление о
химическом канцерогенезе.
188. Химический состав желудочного сока в норме и патологии.
189. Физико-химические свойства мочи. Патологические компоненты мочи. Анализ нормальной
и патологической мочи.
190. Ренин-ангиотензиновая система. Биохимические механизмы развития почечной
гипертензии
Рекомендуемая литература для подготовки
Основная литература:
1. Биологическая химия с упражнениями и задачами / Под ред. С.Е. Северина – М.: ГЭОТАРМедиа, 2011
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф., Биологическая химия. – 3-е изд., стереотип. – М.:
«Медицина», 2007
3. Биохимия: тестовые вопросы. Учебное пособие для медицинских ВУЗов / Под
ред. Зубаирова Д.М. – М.: «ГОЭТАР Медиа», 2008
4. Биохимия. Учебник для медицинских ВУЗов / Под ред. Северина Е.С. – М.:
ГЭОТАР, 2003
6. Филиппович Ю.Б., Ковалевская Н.И. Биологическая химия: учебное пособие
для вузов М.: «Академия»,2005
7. Марри Р. Биохимия человека. – М.: «Мир», 2004
Дополнительная литература:
1. Северин Е.С., Биохимия. Учебник / под ред. Северина Е.С., Алейникова Т.Л.,
Осипов Е.В. – М: «Медицина»2000
2. Цапок П.И. и др Биологическая химия. Учебное пособие для студентов
медицинских вузов. Киров, КГМА, 2005
3. Клиническая биохимия / Под ред. В. А. Ткачука М.: ГЭОТАР Медиа, 2002
4. Эллиот В.Биохимия и молекулярная биология: Учебное пособие для студентов
медицинских вузов - М.: ООО «Материк – альфа», 2000
Список вопросов к вступительным экзаменам по биохимии
Билет
1. Характеристика нуклеопротеинов: основные белковые компоненты и простетические группы.
2. Субстратное фосфолирирование.
3. Обмен фенилаланина и тирозина. Молекулярная патология обмена.
Билет
Уровни организации белков-ферментов в организме
Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Регуляция процесса.
Биотин, химическая структура, участие в обмене веществ
Билет
Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различие по питанию и источникам энергии,
катаболизм и анаболизм.
Пентозофосфатный путь превращения глюкозы
Распад гемма. Образование билирубина и билирубин глюкуронидов. Пути выведения желчных
пигментов. Желтухи
Билет
Первичная структура белков и ее влияние на конформацию белков. Серповидноклеточная
анемия.
Обмен глицерина до конечных продуктов (СО2 и Н2О)
Аскорбиновая кислота: строение и биологическая роль
Билет
Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.
Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, биологическое
значение.
N-фосфоаденозил-5-фосфосульфат и его участие в обезвреживании токсических соединений.
Билет
Механизм действия ферментов. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие соединения и
как влияют на них
Биосинтез РНК. Первичные транскрипты и созревание рибосомных, транспортных и матричных
РНК
Билет
Охарактеризуйте четвертый класс ферментов: тип катализируемых ими реакций и назовите
важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей и напишите
химизм реакций.
Биосинтез холестерина.
Глюкозо-аланиновый цикл. Биологическая роль.
Билет
Характеристика и механизм действия сукцинатдегидрогеназы
Карнитин. Строение, биологическая функция
Адапторная функция тРНК и роль иРНК в биосинтезе белков.
Билет
Характеристика и механизм действия фосфолипазы
Окислительное декарбоксилирование альфа-кетоглутарата: последовательность реакций и
биоэнергетический эффект.
Распад гема. «Прямой» и «непрямой» билирубин. Желтухи.
Билет
Характеристика и механизм действия альдолазы
Липопротеины крови: особенности белково-липидного состава и функции липопротеинов.
Циклический аденозин-монофосфат и его роль в регуляции метаболизма.
Билет
Изменение активности сывороточных ферментов при заболеваниях. Принципы
энзимодиагностики.
Какой механизм и почему называют «ловушкой глюкозы»? Пути превращения глюкозо-6фосфата в организме
Тиреоидные гормоны. Строени, биосинтез, биологическая роль. Гипо- и гипертериоз –
механизм возникновения, последствия.
Билет
Классификация белков. Характеристика отдельных классов простых белков: альбумины,
глобулины, протамины, гистоны.
Гликоген. Строение, биосинтез, биологическая роль
Синтез пуриновых нуклеотидов.
Билет
Изоферменты. Клиническое значение определения активности изоферментов на примере
лактатдегидрогеназы и креатинкиназы.
Покажите путь азота от валина до мочевины
Адреналин и норадреналин: биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
Билет
К какому классу относится фермент уреаза? Напишите механизм ферментативной реакции.
Напишите реакции преодоления необратимых реакций гликолиза при глюконеогенезе.
Флавиновые коферменты: строение, механизм действия.
Билет
Органоспецифичные ферменты. Различия ферментного спектра органов и тканей
Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов.
Жировая инфильтрация печени и механизм ее развития
Билет
Цветные реакции аминокислот в составе белков. Практическое значение
Субстратное фосфолирирование. Реакции с участием сукцинил-КоА
Тетрагидрофолиевая кислота: строение, биологическая роль
Билет
Дыхательная цепь переноса электронов: строение, биологическая роль
Биосинтез жирных кислот.
Уридинфосфатглюкуронид и его роль в обезвреживании токсичных продуктов.
Билет
Аллостерические ингибиторы. Примеры. Применение в качестве лекарств.
Глицерофосфатный челночный механизм: последовательность реакций, локализация в
организме
Репликация ДНК. Механизм и биологическое значение
Билет
Ингибиторы ферментов. Обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные.
Неокислительный этап пентозофосфатного пути окисления глюкозы: ферменты, коферменты
Напишите структурную формулу дипальмитоилфосфатидилхолина
Билет
Типы гидролиза белков.
Биосинтез жирных кислот: этапы, ферменты, катализирующие
Система ренин-ангио
Билет
1. Охарактеризуйте второй класс ферментов. Каков тип катализируемых ими реакций? Назовите
важнейшие группы ферментов внутри класса. Приведите примеры и покажите химизм реакций.
2. Источники аммиака в организме и роль глутамина в обезвреживании и транспорте аммиака.
Глутаминаза почек.
3.Инсулин: строение и биосинтез. Влияние на обмен жиров и аминокислот.
Билет
1. Денатурация белков и ее механизм. Использование в медицине
2. Кетоновые тела. Образование и использование их в норме. Кетогенез при патологии.
3. Классификация гормонов по химическому строению и механизм действия.
Билет.
Охарактеризуйте шестой класс ферментов. Каков тип катализируемых ими реакций? Приведите
примеры ферментов и напишите механизм реакций.
2. Напишите превращение галактозы в УДФ-глюкозу. Какие ферменты катализируют эти
превращения
3. Роль воды в организме. Водный баланс, его регуляция и патология. Механизм действия
вазопрессина и альдостерона.
Билет.
1. Составьте структурную формулу мононуклеотида, состоящего из остатков урацила, рибозы и
фосфорной кислоты.
2. Кетоновые тела. Образование и использование их в норме. Кетогенез при патологии.
3. Почему при механической желтухе снижается свертываемость крови.
Билет
1. Методы количественного измерения белков. Изменения белкового состава органов при
онтогенезе и болезнях.
2. Митохондриальная цепь переноса электронов
3. Биосинтез фосфатидилхолина: последовательность реакций
Билет
1. Охарактеризуйте жирные кислоты липидов тканей и пищевых жиров.
2. Биосинтез гликогена в клетках печени и мышц. Какой гормон стимулирует биосинтез
гликогена
3. Синтез аминоацил-т-РНК. Субстратная специфичность аминоацил-т-РНК-синтетаз. Что такое
аминоациладенилаты.
Билет
1. Назовите разновидности сложных белков. Что представляют собой их простетические
группы?
2. Современные представления о биологическом окислении. Ферменты и коферменты цепи
переноса электронов.
3. Роль желчных кислот в переваривании и всасывании липидов.
Билет
1. НАД-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм НАД и
НАДФ. Важнейшие субстраты НАД-зависимых дегидрогеназ
2. Пировиноградная кислота: пути образования и использования в организме.
3. Трансляция. Перечислите компоненты и основные этапы процесса.
Билет.
1. Мультиферментные системы. Охарактеризуйте их типы и биологическую роль.
2. Биосинтез мочевины: последовательность реакций. «Двухколесный велосипед» Кребса.
3. Витамин Е: строение, антиоксидантные свойства
Билет
1. Ферменты: строение, активный центр, каталитический центр, субстратный центр. Покажите
механизм действия фермента на примере.
2. Укажите основные отличия дихотомического анаэробного распада глюкозы и аэробного
гликолиза.
3. Что такое ген, цистрон, кодон, анткодон? Из каких компонентов состоит оперон.
Билет
1. Первый класс ферментов: тип катализируемых реакций, химическая природа коферментов.
Основные группы, представители.
2. Окислительное декарбоксилирование пирувата: последовательность реакций и
биоэнергетический эффект.
3. Пантотеновая кислота, химическая структура и влияние на обмен веществ
Билет
Углеводы. Классификация, переваривание в пищеварительном тракте, механизм всасывания,
судьба всосавшихся моносахаридов.
Окислительное фосфорилирование. Коэффициент Р/О
Механиз возникновения гипергликемии при сахарном диабете.
Билет
Напишите реакцию переноса водорода с субстрата на акцептор при участии кофермента ФАД.
Какие ферменты содержат ФАД
Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Регуляция процесса.
Покажите связи между обменом углеводов и белков и метаболитами цикла трикарбоновых
кислот.
Билет
Какова биологическая роль каскадного регулирования активности ряда ферментов с помощью
гормонов?
Напишите распад адениловой кислоты, включая образование мочевой кислоты.
Глутатион – окисленный и восстановленный: строение и функции в организме
Билет
Участие убихинона в биологическом окислении.
Энергетический эффект полного окисления глюкозы в аэробных и анаэробных условиях.
Тиреоидные гормоны: биосинтез и влияние на обмен веществ.
Билет
На чем основано количественное определение ферментов? Единицы измерения активности
ферментов.
Жировая инфильтрация печени и механизм ее развития.
Инсулин: строение и биосинтез. Влияние на процессы обмена веществ. Изменение обмена
веществ при сахарном диабете.
Билет
Как установить скорость ферментативной реакции? Каким образом выражается активность или
количество фермента?
Особенности окисления ненасыщенных жирных кислот и с нечетным числом атомов углерода.
Обмен метионина и реакции трансметилирования. К чему ведет недостаток метионина в пище
Билет
Коферментная функция витамина В6.
Покажите связь между обменом углеводов и жиров
Тканевой распад гемоглобина, образование желчных пигментов.
Билет
Основные функции белков в организме. Структурная организация белковой молекулы.
Гормоны. Определение, классификация и механизм действия
Биосинтез глюкозы (неогенез). Предшественники и последовательность реакций. Напишите
механизм соответствующих обходных путей.
Билет
1. Процессы катаболизма и анаболизма: характеристика и взаимосвязь. Эндэргонические и
экзэргонические реакции в метаболизме.
2. Трансаминирование аминокислот. Аминотрансферазы, роль пиридоксальфосфата
3. Представление о биосинтезе холестерина
1. Механизм действия ферментов. Сходство и различия ферментативного и неферментативного
катализа
2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Напишите окислительный этап образования
пентоз, химизм реакций, ферменты и коферменты
3. Липоевая кислота: строение и роль в обмене веществ
Билет
1. Участие цитохромов и цитохромоксидазы в биологическом окислении
2. Синтез пуриновых нуклеотидовоснований
3. Биосинтез мочевины – основной путь обезвреживания аммиака
Билет
1. Физико-химические механизмы высаливания белков. Способы обратимого осаждения белков,
их дальнейшая очистка методом диализа
2. В чем состоит биологическое значение карнитина? Опишите выполняемую им функцию в
клетках
3. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нарушение обмена железа –
железодефицитная анемия.
Билет
1. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Гликогенные и кетогенные аминокислоты.
Биосинтез заменимых аминокислот
2. Биоисинтез и использование кетоновых тел.
3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы
трансляции
Билет
1. Сопряжение биологического окисления и окислительного фосфорилирования.
2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы
3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы
трансляции
Билет
1. Разобщение процессов биологического окисления и окислительного фосфорилирования.
Разобщители
2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы
3. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Заболевания, связанные с
нарушением обмена железа
Билет
1. Переваривание белков в желудке и кишечнике.
2. Синтез глутамина: химизм, характеристика фермента, биологическое значение
3. Этапы биосинтеза ДНК. Условия и необходимые компоненты репликации ДНК.
Билет
1. Что подразумевается под гниением белков в кишечнкие? Перечислите возникающие при
гниении белков токсические продукты. Их обезвреживание.
2. Напишите реакции распада уридиловой кислоты до β-аланина
3. Инсулин: структура и влияние на обмен веществ. Сахарный диабет
Билет
1. Переваривание углеводов в желудочно-кишечном тракте.
2. Окисление высших жирных кислот. Последовательность реакций β-окисления, связь с циклом
трикарбоновых кислот и дыхательной цепью.
3. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов. Оротатацидурия
Билет
1. Схем источников и путей использования аминокислот
2. Строение и роль полиферментного комплекса – синтазы жирных кислот. Ферменты и
последовательность реакций.
3. Обезвреживание желчных пигментов в печени. Непрямой и прямой билирубин. Показатели
желчных пигментов в крови в норме.