«Б е л к и» по теме

Муниципальное общеобразовательное учреждение средняя
общеобразовательная школа № 43
У Р О К
по теме
«Б е л к и»
10 класс
Подготовил:
учитель химии СОШ № 43
Денисова И.В.
г. Рыбинск
2012
Ц Е Л И:
Обучающая:
Актуализация знаний учащихся о жизненно значимых
органических соединениях – белках, изучение их
химических свойств, роли белков в живой системе.
Развивающая:
Формирование творческого мышления учащихся, умения
прогнозировать свойства белков на основе проведения
опытов. Установление взаимосвязи : строение--свойства-функции--значение.
Воспитывающая: Формирование научного мировоззрения учащихся на
примере интеграции естественных наук
О Б О РУ Д О В А Н И Е :
Раствор куриного белка, 10 % раствор CuSO4 , 10 % ра-р NaOH , HNO3
конц., C2H5OH, вода, спиртовки, пробирки, держатели, щипцы, волокна
шерсти, проволочная спираль (спиральные кусочки телефонного шнура),
кусочки шнура от жалюзи (фрагменты бус).
Т И П У Р О К А:
 изучения нового материала
 интегрированный
 с мультимедийным сопровождением
М Е Т О Д Ы О Б У Ч Е Н И Я:
Проблемный, наглядный, практический
ХОД УРОКА
Организационный момент
- Приветствие
- Ребята, знаете ли вы свою группу крови?
- Какое вещество является основным для определения группы
крови? (белки)
- Тема урока «БЕЛКИ» (слайд 1 )
- Цели: (слайд 2 )
1. Углубление знаний о важнейшей группе органических веществ – белках.
2. Изучение химических свойств белков.
3. Роль белков в нашей жизни.
- Сегодня работаем под девизом: (запись на школьной доске )
«Белки - высшая ступень развития материи».
Изучение нового материала
- Создание проблемной ситуации:
Учитель: Посмотрите на монитор (слайд 3), рассмотрите фотографии
разных видов белка (гемоглобина, казеина, инсулина и т.д.), их формулы.
- Что вас заинтересовало? Какие вопросы хочется задать после просмотра:
1. К какому классу (классам) органических веществ относятся белки?
2. Почему с понятием «белки» рядом ставят понятие «жизнь»?
БЕЛКИ ===== ЖИЗНЬ ? !
- Вернитесь к просмотру фотографий белков, обратите внимание на их
формулы.
Сравните виды белка по разным параметрам. Сделайте вывод.
Учащиеся делают правильные выводы. Вспоминаем:
- Что такое полимеры?
- Полимеры состоят из остатков низкомолекулярных соединений, связанных
между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с
бусинами на нити. Как называются такие низкомолекулярные вещества?
(мономеры)
Учащиеся записывают вывод в тетрадь (слайд 4):
« Белки – природные полимеры, молекулы которых состоят из остатков
аминокислот, соединенных пептидной связью»
Состав белка (слайд 5):
- Действительно, в среднем белки содержат до 54 % С. до 23 % О, до 17 %
№, 6-7 % Н. В составе некоторых белком обнаружены сера, фосфор,
марганец, железо и некоторые другие микро- и макроэлементы
- Какое же строение должны иметь белки?
Далее учащиеся выступают с собственными презентациями,
подготовленными к уроку.
Строение белковой макромолекулы
Ученик 1: Молекула белка подобна нити, унизанной разноцветными
бусинами. «Бусины» называются аминокислотам. В белках встречается, как
правило, 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название,
например, глицин, аланин, валин, лейцин и т. д. Белки разной формы и
размера содержат от нескольких десятков до нескольких млн. аминокислот.
«Бусины» - аминокислоты способны связываться друг с другом и
образовывать цепочку – белок (слайд 9-10).
Большинство аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться
в организме в процессе обмена. Они получили название заменимых
аминокислот. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в
организме человека, а поступают в него с растительной пищей. Такие
аминокислоты называются незаменимыми (8 штук).
К ним относят валин, лейцин, лизин, изолейцин, метионин, треонин,
триптофан, фенилаланин (выделены на слайдах «Аминокислоты»). Иногда в
их число включают аргинин и гистидин. Две последние не синтезируются в
организме ребенка. Если количество этих аминокислот в пище будет
недостаточным, то нормальное функционирование и развитие организма
человека нарушается (слайд 6-8).
Вывод: (слайд 11 )
Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания
всего 20 аминокислот. Белок может состоять из большого количества
аминокислотных остатков. Молекула аминокислоты состоит из аминогруппы
(-NH2) с основными свойствами и карбоксильной группы (-СООН) с
кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у
разных аминокислот имеет различное строение.
(--HN—CH---CO--)
!
п
R
Структуры белка
. Учитель: Каждый белок имеет сложную структуру. Формирование
белка в организме человека происходит по стадиям: первичная, вторичная.
третичная и четвертичная (слайд 12)
Ученик 2: Первичная структура белка представляет собой
последовательность аминокислотных остатков за счет пептидной связи,
которая образуется между углеродом карбонильной группы и азотом из
аминогруппы. Первичная структура уникальна для любого белка,
определяет его форму, свойства и функции. Если в белке эритроцитов –
гемоглобине вместо одного звена глутаминовой кислоты встанет остаток
валина, то образуется белок с другими свойствами, что послужит причиной
тяжелого заболевания – серповидной анемии (слайд 13).
Первичная структура в организме превращается во вторичную. Вторичная
структура белка – пространственная конфигурация, напоминающая спираль
за счет водородных связей между кислородом карбонила и водородом из
остатка аминогруппы, расположенных на соседних витках спирали (слайд
14).
Спираль трансформируется в третичную структуру в виде клубка за счет
дисульфидных (-S-S-) и сложноэфирных (-СООН и –ОН) мостиков (слайд 15)
Некоторые белки имеют четвертичную структуру (например, белок
гемоглобин). Эта структура возникает в результате соединения нескольких
макромолекул в сложный комплекс (слайд 16).
Лабораторный опыт-тест «Уровни организации белковой
макромолекулы» (работа в парах).
1. Положите перед собой кусочек шнура от жалюзей. Он имитирует
первичную структуру белка. Какова геометрии данной
макромолекулы? (цепочка). Какие хим. связи присутствуют в этой
структуре? (пептидные).
Накрутите шнур на палец руки или карандаш. Какую структуру белка
получили? (вторичную).
2. Рассмотрите проволочную спираль. За счет каких хим. связей
существует вторичная структура белка? (водородной).
3. Трансформируйте спираль в следующую структуру белка. Какую?
(третичную). Какие связи существуют в третичной структуре белка?
Какова ее геометрическая форма макромолекулы? (клубок).
Вывод: (слайд 12)
В нашем организме белки «работают» (функционируют) только на уровне
третичной или четвертичной структуры.
Учитель: Какие же функции выполняют белки в живых системах?
Учащиеся заполняют таблицу по ходу объяснения материала с помощью
ученических презентаций:
Функции белков
Название белков
Роль белков
1. Транспортная
гемоглобин
Переносит кислород по
организму.
Функции белков (слайд 17).
Ученик 3: Структурная функция (слайд 18).
Белки, выполняющие структурные функции, занимают по количеству первое
место среди белков тела человека. Среди них важную роль играют коллаген и
эластин. Коллаген и эластин – основные компоненты межклеточного
вещества соединительной ткани (например, хряща). Из другого структурного
белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Большое значение в формировании ряда секретов (например, муцина) играют
комплексы белков с углеводами. В комплексе с фосфолипидами белки
участвуют в образовании биомембран клеток
Ученик 4: Питательная функция (слайд 19).
Эту функции осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся
источниками питания для развития плода, например, белка яйца
(овальбумины). Основной белок молока казеин также выполняет, главным
образом, питательную функцию.
Ученик 5: Защитная функция (слайд 20).
Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система. В
тканевой жидкости есть особые плазматические клетки, При попадании в
кровь микробов, токсинов, вирусов или чужеродных тканей (сложна
имплантация органов) эти клетки, возрастая в количестве, вырабатывают
антитела. Антитела разрушают, нейтрализуют вредные для организма
вещества, предотвращая проникновение во все части тела. Можно
искусственно вызвать образование антител, на чем основано применение
прививок для предупреждения многих инфекционных заболеваний.
Защитная функция проявляется и в способности некоторых белков крови к
свертыванию (образованию сгустка крови). Эта способность предохраняет от
потери крови при ранениях.
Ученик 6: Каталитическая (ферментативная) функция (слайд 21).
Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в
мягких условиях: Т=400 С, почти в нейтральной среде (рН=7). В этих
условиях скорость протекания большинства реакций ничтожно мала.
Поэтому для их осуществления используют специальные биологические
катализаторы – ферменты. Например, фермент пепсин расщепляет белки в
процессе пищеварения. Многие белки-ферменты ускоряют хим. реакции в
сотни раз. Реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой,
протекает в 1017 быстрее, некаталитической (78 млн. лет без фермента) и 18
млн. сек с учетом фермента.
Ученик 7: Транспортная функция (слайд 22).
Примером транспортных белков может служить гемоглобин, посредством
которого осуществляется газообмен в организме. Гемоглобин связывает
большое количество кислорода (превращаясь в оксигемоглобин) и переносит
его из легких к отдельным органам. Гемоглобин поглощает и углекислый газ,
тем самым участвуя в его транспортировке от тканей к легким. Альбумины
сыворотки крови помогают в транспорте липидов. Другие белки сыворотки
крови образуют комплексы с жирами, железом, медью и др. соединениями,
обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.
Ученик 8: Двигательная (моторная) функция (слайд 23)
Моторные белки обеспечивают движение организма ( например, сокращение
мышц (миозин)), перемещение клеток внутри организма ( например,
амебовидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также
активный и внутриклеточный транспорт. Сократительные белки самой
маленькой птички колибри, зависая над цветком, совершают 60 ударов
крыльями в 1 сек. Сократительную функцию выполняют не только
мышечные белки, но и белки цитоскелета, обеспечивающие важные
процессы жизнедеятельности клеток, такие как расхождение хромосом в
процессе митоза.
Ученик 9: Рецепторная функция (слайд 24).
Белки – рецепторы могут находятся в цитоплазме, а также встраиваться в
клеточную мембрану. Рецепторы воспринимают и преобразуют сигналы в
виде света (например, белок глаза родопсин), механического воздействия
(например, растяжение), хим. вещества и т.д. Сигналы поступают из внешней
среды или от др. клеток.
Сигнальная функция (слайд 25).
Эту функцию выполняют белки – гормоны, цикотины и др.
Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках; рост;
размножение и др. процессы. Примером таких белков служит гормон
поджелудочной железы – инсулин, который регулирует концентрацию
глюкозы в крови. При недостаточном количестве инсулина в организме
развивается такое заболевание как сахарный диабет.
Цикотины регулируют взаимодействие между клетками, определяют их
выживаемость, стимулируют или подавляют рост, обеспечивают
согласованность действий иммунной,эндокринной и нервной систем.
Подводим итог:
Строение белков характеризуется разнообразием группировок, входящих в
состав аминокислот, большим размером молекул, сложной пространственной
формой и поверхностью. Все это обуславливает специфические свойства
белков и их биологическую активность.
Физические свойства белков (слайд 26).
Учитель: Белки – кристаллические вещества, как правило, белого
цвета. Но среди них есть и окрашенные: например, белок крови гемоглобин,
за счет содержащегося в нем железа, имеет красный цвет, а гемоглобин крови
некоторых видов моллюсков за счет меди – голубой цвет.
Далее анализируем таблицу «Физические свойства белков».
_____________________________________________________________________________
_Группы белков
Растворимость
Примеры белков
В воде
_____________________________________________________________________________
СКЛЕПРОТЕИНЫ
не растворяются
КЕРАТИН волос, шести, пера
КОЛЛАГЕН кожи , сухожилий
ФИБРОИН шелка, паутины
______________________________________________________________________
АЛЬБУМИНЫ
растворяются
ОВАЛЬБУМИН яичного белка
(коллойд. ра-р)
КАЗЕИН молока
ПРОЛАКТИН крови
Демонстрационный опыт №1 «Физические свойства яичного белка».
К яичному белку, находящемуся в химическом стакане, прилили воду.
Полученную смесь перемешали стеклянной палочкой.
- Что наблюдали? ( растворение белка в воде, но неполное).
- Такой раствор называется коллойдным раствором.
- Мы получили водный раствор яичного белка, с которым можно
работать.
Химические свойства белков
Повторяем правила техники безопасности при работе в кабинете химии.
Демонстрационный опыт №2 «Гидролиз куриного белка».
В пробирку с куриным белком налили воду. Добавили неорганическую
кислоту (кислотный гидролиз). Прокипятили в течение нескольких сек. Для
обнаружения продуктов гидролиза белка прилили свежеприготовленный
гидроксид Си (11).
- Какой признак реакции наблюдали? (ярко-синее окрашивание)
- Качественную реакцию на какие органические вещества провели?
(аминокислоты)
Гидролиз белков происходит в нашем организме под действием ферментов.
Лабораторная работа «Химические свойства белков».
(работа в группах по инструкции с последующим обсуждением)
о п ы т № 1 Денатурация белка.
А. Нагрейте в пробирке водный раствор куриного белка. Что наблюдаете?
(белый осадок свернувшегося белка)
Свернувшийся белок свидетельствует о разрушении белковой
макромолекулы. Разрушение белка называется денатурацией.
При денатурации разрушаются вторичная и третичная структуры белка, но
сохраняется первичная структура.
Денатурацию белка наблюдают при варке яиц, приготовлении яичницы,
кипячении молока и т.д. При температуре человеческого тела выше 400 С
начинаются необратимые процессы разрушения белковой массы, что может
привести к летальному (смертельному) исходу для организма.
Б. К водному раствору куриного белка прилейте 10 % ра-р сульфата Си(11).
Что наблюдаете? (свернувшийся белок) Снова произошла денатурация
белка.
Данный опыт свидетельствует о вредном действии солей тяжелых металлов
на организм и о том, что яичный белок (или молоко) принимают в качестве
противоядия при подобных отравлениях.
Ученые полагают, что процессы старения связаны с медленно протекающей
денатурацией, т.к. денатурация приводит к нарушению активной
чувствительности белка, а иногда и полному блокированию
иммунологических реакций, к инактивации ферментов и нарушению обмена
веществ.
о п ы т № 2 Ренатурация белка.
К водному раствору куриного белка прилейте этанол. Что наблюдаете?
(начинается свертывание белка) К полученной смеси добавьте 10 % ра-р
гидроксида натрия. Сделайте вывод. (белок восстановился)
Восстановление физико-химических и биологических свойств белка ренатурация.
Этот опыт говорит о пагубном влиянии алкоголя особенно на молодой
организм.
Далее учащиеся фиксируют в тетради химические свойства белков
(слайд 27).
о п ы т № 3 Горение белков.
Подожгите шерстяное волокно. Что ощущаете? (запах жженых перьев)
Так горят все тела белкового происхождения.
о п ы т № 4 Биуретовая реакция.
К порции водного раствора куриного белка прилейте 3-4 мл 10 % ра-ра
гидроксида натрия. Добавьте несколько капель 5 % ра-ра сульфата Си (11)
Полученную смесь перемешайте и если нужно, подогрейте. Наблюдайте
признак реакции (фиолетовое окрашивание).
Биуретовая реакция свидетельствует о наличии пептидной связи в белках.
Демонстрационный опыт 3 «Ксантопротеиновая реакция».
В пробирку с водным раствором куриного белка наливаем несколько капель
концентрированной азотной кислоты. Смесь осторожно нагреваем. Следим за
изменениями (желтое от слова «ксантос» окрашивание).
Ксантопротеиновая реакция указывает на присутствие в белке остатков
ароматической аминокислоты.
Учитель: Как называются три последние химические реакции на
распознавание белков? (качественные реакции)
Учащиеся записывают в тетрадь и запоминают качественные реакции
на белки (слайд 28).
Содержание белка в продуктах питания (слайд 29-30).
Учитель: Белки – наиболее важный компонент пищи человека.
Основные источники пищевого сырья: мясо, молоко, рыба, продукты
переработки зерна, хлеб, овощи.
Потребность человека в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой
деятельности. В организме здорового молодого человека должен быть
баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися
продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие
азотного баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует
азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи,
равно количеству выделяемого азота. В молодом растущем организме идет
накопление белковой массы, образуется ряд нужных для организма
соединений, поэтому азотный баланс будет положительным – количество
поступающего азота с пищей превышает количеств выводимого из
организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых
заболеваниях, недостатке в рационе питания белков, незаменимых
аминокислот, витаминов, минеральных веществ, наблюдается отрицательный
азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели
организма.
Животные белки (слайд 31) и растительные белки (слайд 32) усваиваются
организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц
усваиваются на 96 %, мяса и рыбы – на 93-95 %, то белки хлеба – до 86 %,
овощей - на 80 %, картофеля и некоторых бобовых - на 70 %. Однако смесь
этих продуктов может быть биологически более полноценной.
Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1-1,5 г белка
на 1 кг массы тела (детей 4-1,5 г) , т.е. примерно 85-100 г. Доля животных
белков должна составлять приблизительно 55 % от общего его количества в
рационе.
П О М Н И Т Е: недостаток белков в питании вызывает у детей замедление
роста и развития, у взрослых – глубокое изменение в печени, нарушение
деятельности желез внутренней секреции, проблемы с сердечной мышцей,
уменьшает устойчивость организма к инфекции, ухудшение памяти и
снижение трудоспособности.
Избыток же аминокислот в рационе питания используется как источник
энергии для организма.
Превращение белков в организме человека ( слайд 33).
Ученик 10. В желудке белки подвергаются действию слабого
раствора соляной кислоты и фермента поджелудочной железы – пепсина.
При действии пепсина в кислой среде разрываются некоторые пептидные
связи макромолекулы белка и образуются полипептиды с разным
количеством аминокислотных остатков. Далее в кишечнике под действием
специального фермента происходит гидролиз полипептидов до аминокислот.
Часть полученных аминокислот продолжает распад до образования
аммиака, воды и углекислого газа. При этом выделяется определенное
количество энергии. Установлено, что 1 г белка дает 17,6 кДж энергии.
Другая часть аминокислот всасывается стенками кишечника, поступает в
кровь и используется для синтеза специфического белка организма.
Учитель: Белки, в отличие от жиров и углеводов, не откладываются в
организме про запас, не является основным источником энергии. Зато белки
для организма - основной строительный материал.
Роль белков в нашей жизни
Учащиеся высказывают собственные мысли, делают дополнения по
заинтересовавшей их теме, обобщающие выводы, суть которых:
Белки – обязательная составная часть всех живых клеток. Белки играют
существенно важную роль в природе. Они являются главным, наиболее
ценным, незаменимым компонентом питания.
Итоговый вывод:
Белки не могут быть отнесены к какому-то определенному ранее изученному
классу органических соединений, т.к. содержат различные функциональные
группы.
Понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос:
«Что такое жизнь?», надо знать: «Что такое белок?». Чем больше мы
узнаем о белке, тем глубже проникаем в понятие «жизнь». Насколько
многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика жизнь.
Подтверждением служат слова Гете: «Я всегда говорил, и не устану
повторять, что мир не мог существовать, если бы был так просто устроен!»
Закрепление материала (р е ф л е к с и я). Слайд 34.
Учащимся предлагается интерактивные задания:
 Свойства белков
 Биологические функции белков
Домашнее задание: (слайд 35)
Материал $ 27
Составьте ОК «Белки» (образец на слайде 36)
-