Белки, проект
реклама
Государственное бюджетное образовательное учреждение лицей №1574 Москва, Старопименовский переулок, дом 5 Белки – основа жизни. Изучение белков, ферментов: взгляд химика, биолога, физика. Авторы:учащиеся 10 класса Красавина Софья и Сальникова Полина С какими материальными объектами связана тайна жизни? Это один из главных вопросов, на который пыталась ответить наука на протяжении своей истории. И уже довольно давно ученые поняли, что важную, а может быть, и главную роль во всех жизненных процессах играют белки. База – это белки, жиры и углеводы. Белки – это основа жизни и они стоят на первом месте в питании по приоритету. Белки составляют 10–18% от общей массы клетки. В каждой клетке находится более 3 тыс. молекул белков. В организме человека насчитывается свыше 100 тыс. белков. В клетках белки играют важнейшую роль. Есть белки – переносчики веществ, ионов, протонов, электронов; есть биокатализаторы; есть регуляторы разнообразных процессов в клетках и организмах. Важную роль играют опорные и сократительные белки. Белки защищают организм от инфекций. Контакты клетки с внешней средой осуществляют разнообразные белки, различающие форму молекул, чувствительные к температурным изменениям, ничтожным примесям веществ, отличающие один цвет от другого. Уже из этого можно сделать вывод: наиболее важными органическими соединениями клетки являются белки. Для понимания сущности многочисленных функций белков в клетке, обеспечивающих ее жизнедеятельность, необходимо знать строение белковых молекул. Модель молекулы белка. Мономер белка – аминокислота. Белки - природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из 20 аминокислот. Молекула белка - неразветвляющийся полимер, минимальная структурная единица которого мономер представлена аминокислотой. Аминокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (полипептидной) связью в длинные цепи. Молекулярная масса - от нескольких тысяч до нескольких миллионов атомных единиц. В зависимости от формы белковой молекулы различают глобулярные и фибриллярные белки. Глобулярные белки (на рисунке изображена глобулярная структура альбумина (белок куриного яйца)) растворимы в воде и солевых растворах. К этой группе относятся все ферменты и большинство биологически активных белков. Фибриллярные белки практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины). Во всех живых организмах белки играют исключительно важную роль. Они участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Биосинтез белков происходит на рибосомах и определяется кодом нуклеиновых кислот в процессе трансляции. 20 аминокислот, соединенных друг с другом в цепи и чередующихся в различных последовательностях, являют всё многообразие природных белков. Организм человека способен образовывать многие аминокислоты из других веществ пиши, однако 9 аминокислот он не может синтезировать сам и обязательно должен получать их с пищей. Такие кислоты называют незаменимыми, или эссенциальными. Если в белке недостает какой-либо незаменимой аминокислоты, белок не будет усвоен полностью. С этой точки зрения продукты животного происхождения (мясо, рыба, молоко) больше соответствуют потребностям человека, чем растительные продукты. 1. Первичная структура белка. Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют "первичная структура белка". Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК (матричной РНК), а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка. Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого. Изучение первичной структуры белков имеет важное общебиологическое и медицинское значение. Изучая порядок чередования аминокислотных остатков в индивидуальных белках и сопоставляя эти знания с особенностями пространственного расположения молекулы, можно выявить общие фундаментальные закономерности формирования пространственной структуры белков. Кроме того, многие генетические болезни - результат нарушения в аминокислотной последовательности белков. Информация о первичной структуре нормального и мутантного белка может быть полезна для диагностики и прогнозирования развития заболевания. Установление первичной структуры белков включает 2 основных этапа: а) определение аминокислотного состава изучаемого белка; б) определение аминокислотной последовательности в белке. Разделение аминокислот с помощью ионообменной хроматографии. А. Хроматограсрическая колонка, наполненная катионообменной смолой. Б. Этапы разделения аминокислот: 1 - присоединение аминокислот к частицам смолы; 2 - высвобождение аминокислот при определённом значении рН и концентрации NaCI. Количество каждой из аминокислот в данном белке определяют, нагревая отдельные фракции аминокислот с нингидрином, образующим соединение красно-фиолетового цвета. Интенсивность окраски в пробе пропорциональна количеству находящейся в ней аминокислоты, поэтому по спектрофотометрическому измерению света, поглощённого нингидриновыми производными, можно определить содержание каждой аминокислоты в гидролизате данного белка. 2. Определение аминокислотной последовательности в белке. Фенилизотиоционат (ФИТЦ) - реагент, используемый для определения N-концевой аминокислоты в пептиде. После реакции выделяют комплекс ФИТЦ-АК1 идентифицируют его хроматографическими методами. Используя несколько разных расщепляющих агентов (ими могут быть ферменты или химические вещества) в разных пробах очищенного полипептида, можно получить частично перекрывающие друг друга фрагменты с установленной аминокислотной последовательностью. С их помощью можно воссоздать правильный порядок фрагментов и получить полную последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Для специфического расщепления пептидных связей в белке можно использовать несколько разных ферментов. Наиболее широко используют ферментативный гидролиз полипептида протеолитическим ферментом трипсином, который относят к группе пищеварительных ферментов (его вырабатывает поджелудочная железа). Он расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвует карбоксильная группа остатков лизина или аргинина. Исходя из установленного количества остатков лизина и аргинина, можно предсказать количество получаемых при гидролизе трипсином фрагментов. Так, если в полипептидной цепи 6 остатков аргинина и лизина, то при расщеплении трипсином можно получить 7 фрагментов. Затем в каждом фрагменте устанавливают аминокислотную последовательность. Для успешного установления последовательности полученных фрагментов полипептида необходимо получить пептиды с перекрывающимися аминокислотными последовательностями. Это достигают обработкой отдельных проб данного полипептида разными реагентами, расщепляющими белок в разных местах. Установление первичной структуры белка с помощью перекрывающихся пептидных фрагментов. 2. Вторичная структура белка Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-βформа). α-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения α-спирали (рис. 2), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори. Внешне α-спираль похожа на слегка растянутую спираль электрической плитки. Регулярность водородных связей между первой и четвертой пептидными группами определяет и регулярность витков полипептидной цепи. Высота одного витка, или шаг α-спирали, равна 0,54 нм; в него входит 3,6 аминокислотных остатка, т. е. каждый аминокислотный остаток перемещается вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), что и позволяет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в α-спирали. Период регулярности α-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам; длина одного периода составляет 2,7 нм. β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой. Имеются разновидности β-структур. Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-β-формой (короткая β-структура). Водородные связи в кросс-β-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи. Другой тип — полная βструктура — характерен для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями. Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты βструктур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя. В белках возможны переходы от α-структур к β-структурам и обратно вследствие перестройки водородных связей. Вместо регулярных межпептидных водородных связей вдоль цепи (благодаря им полипептидная цепь скручивается в спираль) происходит раскручивание спирализованных участков и замыкание водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептидных цепей. Такой переход обнаружен в кератине — белке волос. При мытье волос щелочными моющими средствами легко разрушается спиральная структура β-кератина и он переходит в α-кератин (вьющиеся волосы распрямляются). Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая частота α-спиральных структур наблюдается у парамиозина, миоглобина, гемоглобина. Напротив, у трипсина, рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры. Белки опорных тканей: кератин (белок волос, шерсти), коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют β-конфигурацию полипептидных цепей. Разная степень спирализации полипептидных цепей белков говорит о том, что, очевидно, имеются силы, частично нарушающие спирализацию или "ломающие" регулярную укладку полипептидной цепи. Причиной этого является более компактная укладка полипептидной цепи белка в определенном объеме, т. е. в третичную структуру. 3. Третичная структура белка Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена). Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Например, αкератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура у них — α-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество β-структур. Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на:сильные (ковалентные) и слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы). Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы. Особенности организации третичной структуры белка. Конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых радикалов входящих в нее аминокислот (которые не оказывают заметного влияния на формирование первичной и вторичной структур) и микроокружением, т. е. средой. При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Поэтому неполярные R-группы, "избегая" воды, образуют как бы внутреннюю часть третичной структуры белка, где расположена основная часть гидрофобных остатков полипептидной цепи. В центре белковой глобулы почти нет молекул воды. Полярные (гидрофильные) R-группы аминокислоты располагаются снаружи этого гидрофобного ядра и окружены молекулами воды. Полипептидная цепь причудливо изгибается в трехмерном пространстве. При ее изгибах нарушается вторичная спиральная конформация. "Ломается" цепь в слабых точках, где находятся пролин или гидроксипролин, поскольку эти аминокислоты более подвижны в цепи, образуя только одну водородную связь с другими пептидными группами. Другим местом изгиба является глицин, R-группа которого мала (водород). Поэтому R-группы других аминокислот при укладке стремятся занять свободное пространство в месте нахождения глицина. Ряд аминокислот - аланин, лейцин, глутамат, гистидин - способствуют сохранению устойчивых спиральных структур в белке, а такие, как метионин, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, благоприятствуют образованию β-структур. В молекуле белка с третичной конфигурацией встречаются участки в виде α-спиралей (спирализованные), β-структур (слоистые) и беспорядочного клубка. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным; нарушение ее приводит к изменению свойств белка и потере биологической активности. 4. Четвертичная структура белка. Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин — белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомерами или субъединицами. При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). Например, гемоглобин - белок, имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех субъединиц. Каждая из субъединиц — глобулярный белок и в целом гемоглобин тоже имеет глобулярную конфигурацию. Белки волос и шерсти кератины, относящиеся по третичной структуре к фибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичную структуру. Стабилизация четвертичной структуры белков. Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегациюпротомеров и разрушение четвертичной структуры белка. В табл. 1 суммированы данные о связях, стабилизирующих разные уровни организации белковой молекулы. Свойства белков с точки зрения химии. Растворимость зависит от рН раствора, природы растворителя (его диэлектрической проницаемости), концентрации электролита, т.е. от ионной силы и вида противоиона и от структуры белка. Хорошо растворимы глобулярные белки, значительно хуже - фибриллярные. При низкой ионной силе ионы повышают растворимость белка, нейтрализуя его заряженные группы. Так, эуглобулины нерастворимы в воде, но растворяются в слабых растворах поваренной соли. При высокой ионной силе ионы способствуют осаждению белков, как бы конкурируя с ними за молекулы воды - так называемоевысаливание белков. Органические растворители осаждают белки, вызывая их денатурацию. Электролитические свойства белков обусловлены тем, что в основной среде молекулы ведут себя как полианионы с отрицательным, а в кислой среде - с положительным суммарным зарядом. Это определяет способность белков мигрировать в электрическом поле к аноду или катоду, в зависимости от суммарного заряда. На этом свойстве белков основан анализ их смеси электрофорез. Денатурация белка - следствие разрыва слабых связей, ведущего к разрушению вторичной и третичной структур. Молекула денатурированного белка неупорядочена - она приобретает характер случайного (статистического) клубка. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после устранения денатурирующего агента может произойти ренатурация - восстановление вторичной и третичной структур и свойств. Денатурирующие агенты: высокие температуры (разрыв водородных и гидрофобных связей), кислоты и основания (нарушение электростатических связей), органические растворители (нарушение преимущественно гидрофобных связей).К денатурирующим агентам относятся также детергенты, соли Тяжелых металлов, ультрафиолет и другие виды излучений. Денатурация не нарушает ковалентных связей, но повышает их доступность для других факторов, в частности для энзимов. Функции белков с точки зрения биологической значимости. Каталитическая или ферментативная. Все химические превращения в живом организме протекают при участии катализаторов. Биологические катализаторы (ферменты) по химической природе белки, катализирующие в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологически значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает их от разрушения и обеспечивает перенос с током крови. Этот вид транспорта называют пассивным. С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреблением энергии и называется активным транспортом. Механохимическая функция - способность некоторых белков изменять конформацию, т.е. уменьшать длину молекулы, сокращаться. Такие белки называют сократительными (мышечные белки), поскольку они выполняют механическую работу за счет энергии химических связей. Структурная (пластическая) функция выполняется главным образом фибриллярными белками - элементами клеточных мембран. Эти белки в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность: кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей. Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они влияют на продукцию или активность белков-ферментов и изменяют скорость катализируемых ими химических реакций, т.е. управляют обменными процессами Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами, фибриногеном. Антитела - соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа - реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов (например, высокомолекулярных углеводов). Антитела, соединяясь с антигеном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для организма. Интерфероны - глюкопротеины, синтезирующиеся клеткой после проникновения в неё вируса. В отличие от антител интерфероны не взаимодействуют с антигеном, а вызывают образование внутриклеточных ферментов. Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса. Фибриноген - растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свёртывания крови трансформируется в фибрин нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю. Плазмин - белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком. Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях. В процессе окислительно восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синтезируют энергоноситель - АТФ (аденозинтрифосфорная кислота). На долю белка приходится около 18% энергопотребления человека. Усвоение белков с химико-биологической точки зрения. Среди органических веществ живой материи белки по своему значению и биологическим функциям занимают особое место. Около 30 % всех белков человеческого тела находятся в мышцах, около 20% - в костях и сухожилиях и около 10% - в коже. Но наиболее важными белками являются ферменты. Количество их в организме невелико, однако они управляют рядом весьма важных химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга - регулируются ферментами. Разнообразие их огромно. В единичной клетке их многие сотни. Белки или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие в нем азота. Другие питательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотсодержащим веществом. Основные азотсодержащие вещества, из которых состоит белок - это аминокислоты. Количество аминокислот невелико - их известно только 28. Все громадное разнообразие встречающихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков. При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение - полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют ещё более крупные и сложные частицы и в итоге - сложную молекулу белка. В пищеварительном тракте через ряд промежуточных стадий (альбумозы и пептоны) белки расщепляются на более простые соединения (полипептиды) и далее на аминокислоты. Аминокислоты, в отличие от белка, легко всасываются и усваиваются организмом. Они используются организмом для образования собственного специфического белка. Если же вследствие избыточного поступления аминокислот их расщепление в тканях продолжается, то они окисляются до углекислого газа и воды. Большинство белков растворяется в воде. Молекулы белков в силу их больших размеров почти не проходят через поры клеточных мембран. При нагревании водные растворы белков свёртываются. Есть белки (например, желатина), которые растворяются в воде только при нагревании. При поглощении пища сначала попадает в ротовую полость, а затем по пищеводу в желудок. Чистый желудочный сок бесцветен, имеет кислую реакцию, которая обусловлена наличием соляной кислоты в концентрации 0,5%. Желудочный сок обладает свойством переваривать пищу, что связано с наличием в нём ферментов. Он содержит пепсин - фермент, расщепляющий белок на пептоны и альбумозы. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, активным становится при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде и при попадании в щелочную среду становится неактивным. Пища, поступив в желудок, задерживается в нём от 3 до 10 часов. Срок пребывания пищи в желудке зависит от её характера и физического состояния - жидкая она или твёрдая. Вода покидает желудок немедленно после поступления. Пища, содержащая большее количество белков, задерживается в желудке дольше, чем углеводная; ещё дольше остаётся в желудке жирная пища. Продвижение пищи происходит благодаря сокращению желудка, что способствует переходу в пилорическую часть, а затем в двенадцатиперстную кишку уже значительно переваренной пищевой кашицы, где происходит её дальнейшее переваривание. Здесь на пищевую кашицу изливается сок кишечных желёз, которыми усеяна слизистая оболочка кишки, а также сок поджелудочной железы и желчь. Под влиянием этих соков пищевые вещества - белки, жиры, углеводы - подвергаются дальнейшему расщеплению и доводятся до такого состояния, когда могут всосаться в кровь и лимфу. Поджелудочный сок бесцветен и имеет щелочную реакцию. Одним из основных ферментов является трипсин, находящийся в соке поджелудочной железы в недеятельном состоянии в виде трипсиногена. Трипсиноген не может расщеплять белки, если не будет переведен в активное состояние, т.е. в трипсин. Это происходит под влиянием находящегося в кишечном соке вещества энтерокиназы. Энтерокиназа образуется в слизистой оболочке кишечника. В двенадцатиперстной кишке действие пепсина прекращается, так как пепсин- действует только в кислой среде. Дальнейшее переваривание белков продолжается уже под влиянием трипсина. Трипсин очень активен в щелочной среде. Его действие продолжается и в кислой среде, но активность падает. Трипсин действует на белки и расщепляет их до альбумоз и пептонов и далее до аминокислот. В желудке и двенадцатиперстной кишке белки, жиры и углеводы расщепляются почти полностью, только часть их остается непереваренной. В тонких кишках под влиянием кишечного сока происходит окончательное расщепление всех пищевых веществ и всасывание продуктов в кровь. Это происходит через капилляры, каждый из которыхподходит к ворсинке, расположенной на стенке тонких кишок. Обмен белков и биологическое значение. После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь вместе с незначительным количеством полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, который отличается от потребленного белка и характерен для данного человеческого организма. Образование нового белка в организме человека и животных идёт беспрерывно, так как в течение всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки кишечника и т.д. создаются новые, молодые клетки. Белки поступают с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот образуется специфичный для данных клеток белок. Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, но и вызовет ряд серьёзных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушении сердечной деятельности и общих судорогах. Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот. Поэтому так необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот. Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для организма. Среди них есть такие, которые могут быть заменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот. Наряду с этим есть незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковый обмен в организме нарушается. Белки не всегда содержат все аминокислоты, в одних - большее количество необходимых организму аминокислот, в других - меньшее. Разные белки содержат различные аминокислоты и б разных соотношениях. Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными. Белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными. Для человека важно поступление полноценных белков, так как из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки. Однако полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценными белками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимые аминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организма необходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценных белков, по аминокислотному содержанию равных полноценным белкам. Поступление полноценных белков с пищей крайне важно для растущего организма, так как в организме ребёнка наряду с восстановлением отмирающих клеток, как у взрослых, в большом количестве создаются новые клетки. Обычная смешанная пища содержит разнообразные белки, которые в сумме обеспечивают потребность организма в аминокислотах. Важны не только биологическая ценность поступающих с пищей белков, но и их количество. При недостаточном поступлении белков нормальный рост организма приостанавливается или задерживается, так как потребности в белке не покрываются из-за его недостаточного поступления. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, являющейся неполноценным белком. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др. Физико-химические свойства белков. Аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка определяют его физико-химические свойства. Белки обладают кислотно-основными, буферными, коллоидными и осмотическими свойствами. 1. Белки как амфотерные макромолекулы. Белки являются амфотерными полиэлектролитами, т.е. сочетают в себе, подобно аминокислотам, кислотные и основные свойства. 2. Буферные свойства. Белки хотя и обладают свойствами буфера, но емкость их при физиологических значениях рН ограничена. Исключение составляют белки, содержащие много гистидина, так как только боковая группа гистидина обладает буферными свойствами в интервале значений рН, близких к физиологическим. Таких белков очень мало. Гемоглобин чуть ли не единственный белок, содержащий до 8% гистидина, является мощным внутриклеточным буфером в эритроцитах, поддерживая рН крови на постоянном уровне. 3. Коллоидные и осмотические свойства белков.Поведение белков в растворах имеет некоторые особенности. Обычные коллоидные растворы устойчивы только в присутствии стабилизатора, который препятствует осаждению коллоидов, располагаясь на границе раздела "растворенное вещество — растворитель". Водные растворы белков являются устойчивыми и равновесными, они со временем не выпадают в осадок (не коагулируют) и не требуют присутствия стабилизаторов. Белковые растворы гомогенны и, в сущности, их можно отнести к истинным растворам. Однако высокая молекулярная масса белков придает их растворам многие свойства коллоидных систем: • характерные оптические свойства (опалесценция растворов и способность их рассеивать лучи видимого света). • малая скорость диффузии. • неспособность проникать через полупроницаемые мембраны. • высокая вязкость растворов • способность к образованию гелей. 4. Гидратация белков и факторы, влияющие на их растворимость. Белки — гидрофильные вещества. Если растворять сухой белок в воде, то сначала он, как всякое гидрофильное высокомолекулярное соединение, набухает, а затем молекулы белка начинают постепенно переходить в раствор. При набухании молекулы воды проникают в белок и связываются с его полярными группами. Плотная упаковка полипептидных цепей разрыхляется. Набухший белок можно считать как бы обратным раствором, т. е. раствором молекул воды в высокомолекулярном веществе — белке. Дальнейшее поглощение воды приводит к отрыву молекул белка от общей массы и растворению. Но набухание не всегда ведет к растворению; некоторые белки, например коллаген, так и остаются в набухшем виде, поглотив большое количество воды. Растворение связано с гидратацией белков, т. е. связыванием молекул воды с белками. Гидратная вода так прочно связана с макромолекулой белка, что отделить ее удается с большим трудом. Это говорит не о простой адсорбции, а об электростатическом связывании молекул воды с полярными группами боковых радикалов кислых аминокислот, несущих отрицательный заряд, и основных аминокислот, несущих положительный заряд. Однако часть гидратной воды связывается пептидными группами, которые образуют с молекулами воды водородные связи. 5. Факторы, влияющие на растворимость белков. Растворимость разных белков колеблется в широких пределах. Она определяется их аминокислотным составом (полярные аминокислоты придают большую растворимость, чем неполярные), особенностями организации (глобулярные белки, как правило, лучше растворимы, чем фибриллярные) и свойствами растворителя. Например, растительные белки — проламины — растворяются в 60-80%-ном спирте, альбумины — в воде и в слабых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Какие же факторы среды влияют на растворимость белков и их стабильность в растворах? • Влияние нейтральных солей. • Влияние рН среды. • Влияние температуры. • Влияние разнозаряженного белка. 6. Высаливание. Растворы нейтральных солей широко используются не только для повышения растворимости белка, например при выделении его из биологического материала, но и для избирательного осаждения разных белков, т. е. их фракционирования. Процесс осаждения белков нейтральными солевыми растворами называется высаливанием. Характерной особенностью белков, полученных высаливанием, является сохранение ими нативных биологических свойств после удаления соли. Механизм высаливания состоит в том, что добавляемые анионы и катионы солевого раствора снимают гидратную оболочку белков, являющуюся одним из факторов его устойчивости. Возможно, одновременно происходит и нейтрализация зарядов белка ионами соли, что также способствует осаждению белков. 7. Денатурация (денативация) и ренатурация (ренативация). При действии различных веществ, нарушающих высшие уровни организации белковой молекулы (вторичную, третичную, четвертичную) с сохранением первичной структуры, белок теряет свои нативные физико-химические и, главное, биологические свойства. Это явление называется денатурацией (денативацией). Оно характерно только для молекул, имеющих сложную пространственную организацию. Синтетические и природные пептиды не способны к денатурации. При денатурации разрываются связи, стабилизирующие четвертичную, третичную и даже вторичную структуры. Полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе или в развернутом виде, или в виде беспорядочного клубка. При этом теряется гидратная оболочка и белок выпадает в осадок. Однако осажденный денатурированный белок отличается от того же белка, осажденного путем высаливания, так как в первом случае он утрачивает нативные свойства, а во втором сохраняет. Это указывает на то, что механизм действия веществ, вызывающих денатурацию и высаливание, разный. При высаливании сохраняется нативная структура белка, а при денатурации разрушается. Денатурирующие факторы делятся на: • физические. • химические. 8. Свойства денатурированных белков. Наиболее типичными для денатурированных белков являются следующие признаки: • Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (функциональными группами называются группы боковых радикалов аминокислот:СООН, NН2, SН, ОН). Часть этих групп обычно находится внутри молекулы белка и не выявляется специальными реагентами. Развертывание полипептидной цепи при денатурации позволяет обнаружить эти дополнительные, или скрытые, группы. •Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки, развертыванием молекулы белка с "обнажением" гидрофобных радикалов и нейтрализацией зарядов полярных групп). • Изменение конфигурации молекулы белка. • Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структурной организации молекулы. • Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают. 1.Наглядный пример осмотического свойства белка: Белки в клетке, межклеточной жидкости, в крови повышают осмотическое давлением и вызывают явление осмоса, т.е. перемещение ионов Nа+ и воды через мембраны в раствор белка. Неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны вследствие высокой молекулярной массы используется в практике для очистки белков от низкомолекулярных примесей (солей, биогенных аминов, мочевины и др.) – процесс диализа. Осмотические свойства являются качественной реакцией на белки повышающие осмотическое давление. Что говорит о сильном воздействии белков в крови. 2. Способность к образованию гелей: С увеличением концентрации белка вязкость раствора повышается, поскольку повышаются силы сцепления между поверхностями белковых молекул. При повышении температуры вязкость белковых растворов понижается. Добавление некоторых солей кальция приводит к повышению вязкости, поскольку ионы Са2+ способствуют сцеплению молекул с помощью кальциевых мостиков. Иногда вязкость белкового раствора в присутствии Са2+ настолько увеличивается, что он теряет текучесть и превращается в гель. Молекулы белка в растворе могут образовывать структурные сетки, внутри которых содержаться молекулы воды. Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля зависят от концентрации белка, от рН, присутствия других белков, солей, ионов двухвалентных металлов (Са2+), полисахаридов. Физико-химические свойства гелей: прочность, твердость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние и нетекучий гель), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля). К подобного рода «универсальным» гелеобразователям относится желатин. Заключение. Целью изучения является представление белка с разных точек наук. Для физики белки – это аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка. Белки обладают кислотно-основными, буферными, коллоидными и осмотическими свойствами в физикохимическом плане. Для химии белки – это химическая структура пептидных цепей (или высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью —СО—NH—.) Каждый белок характеризуется специфичной аминокислотной последовательностью и индивидуальностью пространств структуры (конформацией). Так же образование ряда важнейших веществ, таких как ферменты и гормоны. Для биологии белки – это цепочки аминокислот, выполняющие множество функций, важнейшая из которых — ферментативная, то есть регуляция химических реакций в живых организмах. То есть сами белки, точнее их открытия, произошли от физического представления; их специфичная последовательность и более точная химическая структура от химических исследований; а подведение окончательных основ в белках легла на биологию, которая после своих открытий и завершила успешное изучение высокомолекулярных органических соединений. Белки по праву можно назвать основой жизни всех организмов. Так как без них нормальное функционирование любого организма невозможно. Все многочисленные функции организма напрямую зависят от них. Они осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, они неразрывно связаны с активными биологическими функциями. Если исключить из рациона питания белковую пищу, то организм начнет слабеть, и при длительном отсутствии белковой пищи погибнет. Фридрих Энгельс дал следующее определение жизни : «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка». Ссылки, откуда брался материал: http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part5-19.html https://do4a.com/threads/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA %D0%BE%D0%B1%D1%8A%D0%B5%D0%BC%D0%BD%D0%B0%D1%8F%D1%81%D1%82%D0%B0%D1%82%D1%8C%D1%8F%D0%A1%D1%82%D1%80%D0%BE%D0%B5%D0%BD%D0%B8%D0%B5%D0%A1%D0%B2%D0%BE%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B0%D0%A4%D1%83%D0%BD%D0%BA%D1%86%D0%B8%D0%B8%D0%A3%D1%81%D0%B2%D0%BE%D0%B5%D0%BD%D0%B8%D0%B5%D0%9E%D0%B1%D0%BC%D0%B5%D0%BD.4459/ http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/53099f45-b86e-7b05-4591a69c5bee0bb7/1000346A.htm http://referaty2010.narod.ru/belok.html https://yandex.ru/images/search?text=%D1%84%D0%BE%D1%82%D0%B E%D1%81%D0%B8%D0%BD%D1%82%D0%B5%D1%82%D0%B8%D1%87 %D0%B5%D1%81%D0%BA%D0%B8%D0%B9%20%D0%BA%D0%BE%D0 %BC%D0%BF%D0%BB%D0%B5%D0%BA%D1%81&img_url=http%3A%2F %2Fimages.sciencedaily.com%2F2012%2F10%2F121002150029small.jpg&pos=10&rpt=simage&_=1447182421545 https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0 %B8 http://xn--d1abblrh2byewa.xn-p1ai/%D0%B1%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8 https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%92%D1%82%D0%BE%D1%80%D0% B8%D1%87%D0%BD%D0%B0%D1%8F_%D1%81%D1%82%D1%80%D1%83 %D0%BA%D1%82%D1%83%D1%80%D0%B0 http://bono-esse.ru/blizzard/A/Chimia/Belki/fizhim_svojstva_belkov.html http://studopedia.net/12_39897_sposobnost-belkov-k-obrazovaniyugeley.html