БИОХИМИЯ МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ

------- Г'
М. Алимарданова
тЬтттттттттттттш»титмштттшт*п%%тмттттттт>шШш.
БИОХИМИЯ МЯСА
И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ
РО Ф ЕССИ О Н АЛЬН О Е___________
ОБРАЗОВАНИЕ
N
( ЙШк )
шш
М. Алимарданова
БИОХИМИЯ МЯСА
И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ
Учебное пособие
Рекомендовано Министерством образования и науки
Республики Казахстан для организаций технического
и профессионального образования
С . КЕЙС ЕМКАЕВ АТЫМДАГЫ ГЫЛЫМИ КГТАЛХА
ОКУ ЗАЛЫ
ЧИТАЛЬНЫЙ ЗАЛ
; НАУЧНАЯ БИБЛИОТЕКА ИМ. С. ВЕЙССМВДЕВА
Издательство «Фолиант*
Астана-2009
УДК 637.5
ББК 36.92я7
А 50
Рецензент:
Рскелъдиев БА . —доктор технических наук, профессор
Алимарданова М.
Биохимия мяса и мясных продуктов: Учебное пособие.
—
Астана: Фолиант, 2009. — 184 с.
ISBN 9965-35-684-Х
В учебном пособии рассмотрены вопросы биохимии мышеч­
ной, соединительной, жировой, покровной, нервной тканей, био­
химия крови, внутренних органов, эндокринных и пищеваритель­
ных желез. Особое внимание уделено вопросам состава, свойств
и пищевой ценности мяса, биохимическим основам созревания
мяса, биохимическим изменениям при холодильной обработке
мяса, в том числе и автолитическим преобразованиям, как одной
из основных биохимических процессов, протекающим в мышеч­
ной ткани. Показаны микробиологические изменения компонен­
тов мяса, в том числе процессы гниения, а также целесообраз­
ность использования полезной микрофлоры, в частности, молоч­
нокислой, для улучшения вкуса и аромата мясных изделий, по­
давления развития гнилостных микроорганизмов. Подробно рас­
смотрены вопросы изменения мяса при технологических режи­
мах посола, при тепловом воздействии, при копчении, так как
правильное проведение этих технологических процессов позволя­
ет получить безопасные продукты высокого качества.
В учебном пособии описаны также состав яйца, биохимичес­
кие изменения яиц при хранении, продукты переработки яиц.
Учебное пособие предназначено для учащихся колледжей, сту­
дентов и магистрантов технологических университетов, работни­
ков пищевой и мясной промышленности, для всех заинтересован­
ных лиц, в частности, предпринимателей, занимающихся пере­
работкой мяса и выпуском мясопродуктов.
i
G *Topa0fbipoH
,!
атындагы ПМУ-Р>н \у
академик С .Б ей сем й ^
атындаЯУ гылымй
. УДК 637.5
ББК 36.92я7
;|
,,?
т
М. , 2009
ISBN 9965-35-684-Х ’ -^©.^здагельство*Фолиант*, 2009
ВВЕДЕНИЕ
Дисциплина «Биохимия мяса» является основопола­
гающей в формировании специальности «Техник-техно­
лог мясной промышленности*.
Биохимия мяса изучает состав тканей и органов сель­
скохозяйственных животных и процессы, происходящие
в этих тканях и органах после убоя и при технологичес­
кой переработке. Для правильного понимания биохими­
ческих превращений в тканях и органах животного пос­
ле прекращения жизни необходимо предварительно изу­
чить хим ический состав организма и биохим ические
процессы, происходящие при жизни животного.
Результаты научных исследований в биохимии про­
никают во все области пищевой промышленности, сель­
ского хозяйства и медицины. В результате этого биохи­
мия приобретает большое практическое значение.
При переработке ж ивотного сырья на всех ее этапах
в большинстве случаев происходят биохимические и свя­
занные с ними физико-химические превращения различ­
ных компонентов исходного сырья. Разработка и совер­
шенствование технологических процессов, обоснование
правильности режимов должны производиться с учетом
этих превращений. Мясо, взятое для приготовления пи­
щи сразу после убоя, еще не имеет высоких вкусовых пи­
тательных свойств. Нежную консистенцию и сочность,
приятный вкус и аромат оно приобретает в результате соз­
ревания. Биохимические исследования способствовали
установлению оптимальных условий данного процесса.
Изменение химического состава сырья в процессе тех­
нологической обработки решающим образом влияет на
качество готовой продукции и ее пищевую ценность. На­
пример, пищевая ценность того или иного продукта в зна­
чительной мере зависит от наличия в нем витаминов. С це­
лью выпуска высококачественной продукции необхо-
димо иметь ясное представление о строении витаминов и
их свойствах, о содержании витаминов в различных ви­
дах сырья, об их изменениях при различных воздействи­
ях (температуры, света, кислоррда и т.д.), как перераба­
тывать мясное сырье таким образом, чтобы максимально
сохранить в нем витамины.
При создании нового оборудования следует учитывать
биохимические и физико-химические превращения,
происходящие при получении мясных продуктов. Обо­
рудование должно быть не только производительным, но
и обеспечивать продуктам высокое качество. Например,
при производстве топленых жиров контакт с кислородом
воздуха и увеличение продолжительности нагрева при­
водит к получению готового продукта, не стойкого при
дальнейшем хранении.
С целью максимального сохранения питательных
и вкусовых свойств при разработке условий хранения
мяса и мясопродуктов необходимо учитывать химичес­
кий состав продуктов и факторы, влияющие на развитие
биохимических превращений сырья в процессах замо­
раживания, посола и др.
В последние годы основными направлениями развития
мясной отрасли и научных исследований в этой области
являются: медико-биологическое обоснование разработки
комбинированных продуктов питания; теоретические
и практические аспекты получения сложных белковых
систем; создание пищевых красителей и ароматизаторов
для комбинированных пищевых продуктов; разработка
комбинированных мясопродуктов нового поколения.
Из вышеприведенных примеров видно, какое важное
значение имеет изучение биохимии для подготовки техников-технологов, призванных вместе с другими работ­
никами мясной промышленности решать большую за­
дачу - обеспечивать в полной мере население страны вы­
сококачественными мясными продуктами.
Техническая биохимия изучает состав тканей и орга­
нов сельскохозяйственных животных и процессы, про­
текающие в тканях и органах после убоя животных во
время их хранения и переработки.
4
РАЗД ЕЛ 1.
Б И О Х И М И Я ТК АН ЕЙ И ОРГАН О В
СЕ Л ЬСКО ХОЗЯЙ СТВЕН Н Ы Х Ж И В О Т Н Ы Х
Глава I. Б И О Х И М И Я М Ы Ш ЕЧНДЙ ТК А Н И
Среди тканей (группы или слоя клеток, одинаковых
по морфологическому строению, выполняющих ту или
иную специальную функцию и объединенных межкле­
точным веществом) животного организма мышечная
ткань занимает по своей массе первое место: свыше 40%
массы тела крупного рогатого скота приходится на ее
долю. Мышечная ткань участвует в выполнении важных
физиологических функций: движения, кровообращения,
дыхания и т.п.
По морфологическому строению различают мышечную
ткань двух типов: поперечнополосатую, гладкую. К по­
перечнополосатым мышцам относится скелетная муску­
латура; гладкие мышцы находятся в стенках пищевари­
тельного тракта, диафрагмы, кровеносных сосудов, мат­
ки и т.д. Смешанным типом мышечной ткани является
сердечная мышца. По питательным и вкусовым досто­
инствам мышечная ткань - наиболее важный компонент
мяса и мясопродуктов. Наибольший интерес в техноло­
гии представляет поперечнополосатая мускулатура.
1.1. Строение поперечнополосатой мышечной
ткани
Мышечная ткань состоит из сложных, вытянутых,
многоядерных клеток, называемых мышечными волок-
нами (рис. 1.1.). Между мышечными клетками (мышеч­
ными волокнами) находятся тонкие прослойки межкле­
точного вещества, которой состоит из соединительнот­
канных волоконец и бесструктурного (киселеобразного)
вещества и представляет собой рыхлую соединительную
ткань.
Рис. 1.1. Строение мышечной ткани
Мышечные волокна соединяются в пучки, образую­
щие отдельные мускулы (рис.1.1.). Мускулы покрыты
плотными соединительнотканными пленками (фасция­
ми). Между пучками волокон проходят и разветвляются
сосуды и нервы.
Мышечное волокно - количественно преобладающая
составная часть мышечной ткани. Длина этих вытяну­
тых клеток может доходить до 15 см, а толщина —
до 10-100 мкм. Поверхность мышечного волокна покры­
та эластичной оболочкой, называемой сарколеммой, по­
строенной из двух слоев с липидной прослойкой. Боль­
шая часть объема мышечных клеток (60-65%) занимают
миофибриллы - длинные тонкие нити, собранные в пуч­
ки, которые расположены параллельно оси волокна.
Миофибриллы поперечнополосатой мускулатуры со­
стоят из правильно чередующихся темных и светлых
участков (дисков). Темные участки миофибрилл обнару­
живают двойное лучепреломление и называются А-дисками (анизотропные диски) длиной около 1,6 мкм, а свет6
лые не обладают таким свойством, называются 1-диска­
ми (изотропные диски), длина их около 1 мкм. Такая
оптическая неоднородность этих участков обусловлива­
ется неодинаковым их строением и белковым составом.
Темные и светлые диски разных миофибрилл располо­
жены строго один против другого, т.е. темные - против
темных, все светлые —против светлых, что в целом и при­
дает волокну поперечную исчерченность. Светлые зоны
пересекаются темной линией (Z-линией) шириной око­
ло 80 нм, центральная часть A -дисков (Н-зона) разделе­
на пополам М-линией.
Функциональной единицей является саркомер, повто­
ряющийся через каждые 2,3 мкм по длине миофибрилл
и ограничивающийся двумя Z-линиями.
Каждая миофибрилла состоит из нескольких парал­
лельных филаментов (белковых нитей) двух типов - толс­
тые и тонкие. Тонкие филаменты диаметром 60-70 А рас­
положены в I-дисках, в более темной части А-дисков (в Н-зоне)
- только толстые (диаметром 150-170 А). В других час­
тях А-диска есть нити обоих типов, что и является при­
чиной характерного двойного лучепреломления. Тонкие
филаменты начинаются у Z-линий и заканчиваются у Ндисков, толстые - проходят по всей длине A-диска. В элек­
тронном микроскопе видно, что каждый толстый филамент окружен шестью тонкими.
Толстые нити состоят в основном из миозина, а тон­
кие - из актина, тропонина, тропомиозина.
Миофибриллы окружены и тесно связаны с особой
структурой, состоящей из трубочек и пузырьков, назы­
ваемой саркоплазматическим ретикулумом - сложным
трехмерным лабиринтом мембранных каналов, много­
численные складки и разветвления которого заполняют
всю протоплазму.
Пространства внутри эндоплазматического ретикулума называются «цистерны*, по которым осуществляет­
ся транспорт различных веществ из клетки во внешнюю
среду.
В отличие от большинства клеток, имеющих по одно­
му ядру, каждое мышечное волокно содержит много ядер
7
вытянутой формы. Эти ядра расположены на периферии
клеток, сарколеммы. Кроме ядер, мышечная клетка со­
держит ряд органелл: митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие. Пространство между миофибриллами и органеллами заполнено саркоплазмой - неоднородной мас­
сой, состоящей из полужидкого белкового золя низкой
вязкости, в котором содержатся капельки жира и глыбки гликогена, и из эндоплазматической сети - сложной
системы мельчайших трубочек, проходящих вдоль миофибрилл. Эти клубочки и особые пузырьки («цистерны»)
контактируют между собой и соединяют отдельные
участки миофибрилл между собой и сарколеммой.
В саркоплазме растворены ферментные системы, бел­
ки, обеспечивающие связывание, хранение и транспорт
питательных веществ, микроэлементов и кислорода; коферменты, нуклеотиды системы переноса энергии, не­
органические соединения (К+, M g2+, Са2+, С1~, НС03
НРО*~ и др.); здесь находится большое количество био­
молекул разных типов - метаболитов и собственно стро­
ительных блоков биополимеров.
1.2. Химический состав мышечной ткани
В составе мышечной ткани содержатся (в%): вода —
70-75, белки-18-22, ферменты липиды - 2-3, азотистые
экстрактивные вещества - 1-1,7, безазотистые экст­
рактивные вещества - 0,7-1,35, неорганические соли 1-1,5, углеводы - 0,5-3, а также витамины.
Белковые вещества мышечной ткани. Белковые ве­
щества составляют 60-80% сухого остатка мышечной тка­
ни, или 18-22% массы ткани. Белки мышечной ткани
являются «строительным материалом». Из них построе­
ны различные структурные компоненты клеток (саркоп­
лазма, сарколемма, миофибриллы, органеллы) и межкле­
точного вещества. Кроме этого, ряд белков мышечной
ткани обладает ферментативными свойствами (рис .1.2.).
Белки мышечной ткани можно подразделить на раст­
воримые в воде (белки саркоплазмы), растворимые в со­
левых растворах (белки миофибрилл) и нерастворимые в
водно-солевых растворах, условно называемые белками
стромы. Фракция стромы включает белки, входящие в
состав сарколеммы и внутримышечной соединительной
ткани, а также белки ядер.
Белки саркоплазмы составляют около 20-25% всех мы­
шечных белков. К ним относятся миоген, миоальбумин,
глобулин X и миоглобин. За исключением миоглобина,
это сложные смеси белковых веществ, близких по физи­
ко-химическим и биологическим свойствам. Например,
характеризуя белок саркоплазмы миоген, мы имеем в ви­
ду не отдельный белок, а миогеновую фракцию - ряд сход­
ных белков - миогенов (миогены А, В, С).
Клетка
Миофиб:5ридлы Саркоплазма Ядра Сарколемма ^
Коллаген
Миозин Актин Миоге
КисЗ
слый
белок
I^.ктомиознн Глобули|| Остаточный белок Эластин
Тр шЬмиозин МиоглобиЬ Е уклеопротеиды Муцины и
муксЦды
Тропонин
Миоальбумй н
Актинин
Нуклеопротеиды
Нейрокератины
Липопротеиды
Рис. Г.2. Схема распределения белков в структурных
элементах мышцы
По физико-химическим свойствам (растворимости
и высаливаемости) миогены довольно близки к альбуми­
нам; имеют глобулярную структуру. Молекулярная масса
колеблется от 81000 до 150000, температура свертыва­
ния в растворе - 55-60 “С. В состав фракции входят мно­
гие ферменты мышечной ткани, функции которых свя­
заны с окислением углеводов и других веществ, с реак­
циями изомеризации. Миогены животных близки по
9
своим свойствам, относятся к полноценным белкам,
т.е. содержат все незаменимые аминокислоты.
Миоальбумин является типичным альбумином. Он со­
ставляет 1-2% от общего количества водорастворимой
фракции мышечной ткани. Не осаждается хлоридом на­
трия, но хорошо осаждается сульфатом аммония и ацето­
ном на холоде. Температура его коагуляции - 45-47 °С.
Глобулин X является псевдоглобулином, так как для
растворения его достаточно незначительной концентра­
ции солей. Наличие небольшого количества неоргани­
ческих солей (1 -1,5% ) в самой мышечной ткани оказы­
вается достаточным, чтобы при извлечении водой глобу­
лин X перешел в раствор. Его молекулярная масса 160000, коагулирует при 50 °С. Считают, что он также
гетерогенен и может проявлять ферментативные свойст­
ва. Миоглобин также является водорастворимым белком.
Таким образом, белки саркоплазмы являются в основном
водорастворимыми.
Миоген, миоальбумин и глобулин X относятся к прос­
тым. Это белки полноценные и хорошо усвояемые. Их
изоэлектрические точки находятся в кислой среде. У миогеновой фракции pH —6,0-6,7, у миоальбумина pH - 3-3,5,
у глобулина X —pH * 5,2.
Ряд белков миогеновой фракции обладает фермента­
тивной активностью; они катализируют процессы гли­
колиза.
Важным белковым компонентом саркоплазмы явля­
ется миоглобин - дыхательный пигмент мышечной тка­
ни, окрашивающий ее в красный цвет. Миоглобин —это
сложный белок из класса хромопротеидов. Несмотря на
небольшое содержание —около 1% всех белков ткани,
он является одним из важнейших белков саркоплазмы.
Его молекула состоит из белка глобина и простетической группы - гема. Миоглобины различных животных
различаются по белковой части — глобину. Строение
гема у различных животных одинаково. Миоглобин —
белок с небольшой молекулярной массой (16800). Мо­
лекула его состоит из одной полипептидной цепи, пол­
10
ная аминокислотная последовательность которой в на­
стоящее время расшифрована. Эта полипептидная цепь
на 75% представлена а —спиральной формой и уложе­
на в пространстве так, что образуется плоский диск раз­
мером 43x25x23 нм, внутри которого зафиксирована
молекула тема.
Структуры миоглобина и гемоглобина сходны, они
легко соединяются с различными газами ( 0 2, С 0 2, N 0 2
и др.), однако миоглобин обладает большим сродством
к кислороду, чем гемоглобин. Установлено, что насы­
щение миоглобина кислородом на 50% происходит при
его парциальном давлении 13-26 Па, тогда как для ге­
моглобина такое насыщение наступает при парциаль­
ном давлении 338 Па. В покоящейся мышце парциаль­
ное давление - 520 Па и гемоглобин насыщен кислоро­
дом на 75% , а в работающей мышце при парциальном
давлении кислорода 130 Па - только на 10% . Таким об­
разом, гемоглобин эффективно отдает кислород в мыш­
цах и других периферических тканях. Миоглобин при
парциальном давлении 130 Па остается насыщенным
кислородом на 90% и поэтому при таком низком пар­
циальном давлении кислорода отдает только его малую
часть, т.е. является резервом кислорода. В интенсивно
работающих мышцах с активно протекающими аэроб­
ными окислительными процессами содержится больше
миоглобина, что сказывается на цветности мышечной
ткани. Так, мышцы конечностей и шеи у крупного ро­
гатого скота, грудные мышцы летающих птиц имеют
более темный цвет, чем неработающие или менее ин­
тенсивно работающие мышцы.
Гем является производным класса порфинов - соеди­
нений, в структуре которых содержится четыре пиррольных кольца, связанных между собой метиновыми груп­
пами ( - СН =) (рис. 1.3).
Порфины различаются по природе групп, находящих­
ся в боковых цепях. В геме порфин находится в форме
протопорфирина, представляющего собой порфин, в мо­
лекуле которого введены боковые цепочки: четыре ме11
тильные (СН3), две винильные (-СН=СН3) и два остатка
пропионовой кислоты (СН2-СН2-СООН) (рис. 1.4).
СН
сн2сн2соон
СН
сн2сн2соон
Рис. 1.4. Строение протопорфирина IX
Порфирины могут присоединять ионы металлов. Био­
логически важны металлопорфирины, которые содержат
железо или магний.
Комплекс протопорфирина IX с атомом F (II) называ­
ется гемом (рис. 1.5).
В этом соединении ион железа замещает диссоции­
рующие атомы водорода двух пиррольных колец (см. фор­
мулу порфина) и одновременно связывается координа­
ционными связями с атомами азота двух других колец.
12
сн=онг
CHfiHjCOOH
сн3
CHtCH,COOH
Рис. 1.5. Строение гема
Миоглобин легко соединяется с некоторыми газами
(0 2, С02, N 02 и др.), не изменяя при этом валентности
железа. Так образуются производные миоглобина: оксимиоглобин ало-красного цвета, карбоксимиоглобин виш­
нево-красного цвета, нитрозомиоглобин красного цвета.
При действии сильных окислителей (длительное воз­
действие кислорода, перекиси водорода и др.) железо гема,
теряя один электрон, переходит в трехвалентное состоя­
ние. Комплексное соединение протопорфирина IX с Fe
(III) носит название гемина или гематина. Вследствие та­
кого окисления миоглобин переходит в метмиоглобин пигмент коричневого цвета. Метмиоглобин может быть
восстановлен в миоглобин только под действием сильных
восстановителей, например, аскорбиновой кислоты.
При взаимодействии миоглобина с сероводородом в при­
сутствии кислорода образуется сульфомиоглобин - пиг­
мент зеленого цвета. Гем может окисляться не только
вследствие окисления железа, но и порфиринового коль­
ца с образованием зеленых пигментов —сульфомиоглобина и холеоглобина, а при дальнейшем окислении коль­
ца образуются вещества с разной окраской - от желтой
до светлой. Поваренная соль ускоряет эти процессы, по­
этому при посоле мышечная ткань теряет свою естест­
венную окраску и приобретает серо-коричневую с раз­
личными оттенками.
13
Несмотря на небольшое содержание в мышечных клет­
ках (около 1 % всех белков ткани), миоглобин играет важ­
ную роль в передаче кислорода, поставляемого кровью,
клеткам мышечной ткани. Кроме того, миоглобин вы­
полняет роль кислородного резерва. Это свойство белка
имеет важное значение. Таким образом, запасается кис­
лород в мышечных клетках на случай всякого рода пере­
боев в снабжении, например, на случай длительного по­
гружения под воду.
В связи с тем, что мышечная ткань снабжается кисло­
родом посредством миоглобина, в усиленно работающих
мышцах миоглобина содержится больше, так как в них
окисление протекает интенсивнее. Известно, что мыш­
цы ног сильнее окрашены, чем спинная мышца. Особен­
но это заметно у домашних птиц, грудные мышцы кото­
рых, являясь нерабочими, почти не окрашены.
Миоглобин —полноценный белок. Изоэлектрическая
точка его лежит при pH 7,0.
Белки миофибрилл - миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и некоторые другие —являются сократитель­
ными белками мышц. Они составляют около 80% обще­
го белка мышц.
Рис. 1.6. Строение белка миофибрилл —миозина:
1 —глобулярная «головка»; 2 —фибриллярный «хвостик»
14
Миозин, на долю которого приходится около 40% всех
белков мышечной ткани, относится к фибриллярным бел­
кам благодаря вытянутой форме своих молекул. Молеку­
ла его представляет собой длинную фибриллярную нить
с глобулярной «головкой» и построена из четырех полипептидных цепей - двух больших и двух малых. Напри­
мер, молекула миозина мышечной ткани кролика па­
лочковидной формы - длиной 150 нм и толщиной около
2,4 нм. Полипептидные цепи, каждая из которых свер­
нута в спираль, закручены относительно друг друга, обра­
зуя двойную спираль. На одном конце молекулы миозина
две более короткие полипептидные цепочки, присоеди­
няясь, как бы продолжают эту нить, но не связываются
в общую спираль, а находятся в свободном состоянии, об­
разуя шарообразное утолщение, своего рода «головку*.
В структуре молекулы миозина имеются, таким образом,
четыре субъединицы, в результате объединения которых
образуется четвертичная структура миозина.
Миозин получен в кристаллическом виде. Его моле­
кулярная масса - 470000. По растворимости и высаливаемости он ведет себя как типичный глобулин. Около 30%
всех аминокислот миозина приходится на долю дикарбоновых кислот, что придает белку кислый характер.
Изоэлектрическая точка его находится при pH 5,4.
Большое количество полярных групп, а также фиб­
риллярная форма молекул обусловливают значительную
гидратацию миозина - способность удерживать большое
количество воды. Молекулы миозина легко соединяют­
ся друг с другом, с другими белками, в частности, с акти­
ном с образованием актомиозина. Кроме того, миозин
взаимодействует с другими компонентами клетки - гли­
когеном, АТФ, липидами.
Миозин обладает тремя биологически важными фун­
кциями.
Во-первых, при физиологических значениях ионной
силы и pH молекулы миозина в растворе спонтанно обра­
зуют волокна. По существу, толстые нити миофибрилл
состоят из молекул миозина.
15
Во-вторых, он выполняет не только пластическую фун­
кцию, участвуя в построении миофибрилл мышечных
клеток, но и обладает ферментативными свойствами.
Установлено, что ферментативная активность миозина
локализована в глобулярной части. В 1939 г. выдающие­
ся советские ученые В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова
доказали наличие у миозина способности катализировать
гидролитический распад АТФ по определенной реакции:
АТФ + Н 20 -> ЛДФ + Р + Н+
Следовательно, миозин является ферментом аденозинтрифосфатазы. Ферментативная активность чистого ми­
озина проявляется в присутствии ионов Са. В расслаб­
ленных мышцах миозин находится в комплексе с Mg
и АТФ. Мышца находится в эластическом состоянии.
Удаление АТФ из комплекса, например, путем отмыва­
ния, вызывает потерю эластичности.
В-третьих, миозин связывает полимеризованную фор­
му актина (фибриллярный актин) - основной компонент
тонких нитей.
Миозин —белок полноценный и хорошо усвояемый.
При ферментативном расщеплении миозина, например,
с участием трипсина, образуются фрагменты, сохраняю­
щие некоторые функции интактной молекулы. При этом
образуются два филамента - легкий меромиозин (ЛММ)
и тяжелый меромиозин (ТММ).
ЛММ, так же как и миозин, образует нити, но не облада­
ет ферментативной активностью и не связывает актин.
Установлено, что 90% ЛММ имеют структуру а-спирали
и образуют двухцепочечный а-спирализованный стержень
длиной 850 А . Растворы его имеют высокую вязкость.
ТММ катализирует гидролиз АТФ, связывает актин,
но не образует волокна. ТММ состоит из вытянутой стер­
жневидной части и глобулярной области, состоящей из
двух головок. При дальнейшем ферментативном расщеп­
лении с участием папаина ТММ распадается на два гло­
булярных субфрагмента (S,) и один фибриллярный суб­
16
фрагмент. Каждый S j-фрагмент имеет участок с АТФазной активностью и участок связывания актина. Кроме
того, к S j-фрагменту нековалентно присоединены лег­
кие цепи миозина, способные модулировать АТФ-азную
активность миозина. S -фрагменты содержат SH-груп­
пы, причем модификация части SH-групп увеличивает
АТФ-азную активность, а исчерпывающие модификации
уменьшают ее.
Присоединение АТФ к миозину (М) и его диссоциа­
цию можно представить четырьмя уравнениями:
М + АТФ о М 'АТФ;
М -АТ Ф + Н гО<г> М *-А Д Ф -P i + Н ';
М * •АДФ •Pi о М -А Д Ф ' Pi;
М •АДФ •Pi <-* М + АДФ + Pi.
Первые три реакции протекают быстро и легко обра­
тимы до тех пор, пока Pi остается связанным с белком.
Диссоциация продуктов гидролиза из комплекса проте­
кает медленно, и равновесие сдвинуто в левую сторону,
что влияет на процессы сокращения и релаксации (рас­
слабления) мышц.
Актин составляет 12-15% всех мышечных белков. Он
существует в двух формах - глобулярной (Г-актин) и фиб­
риллярной (Ф-актин), резко различающихся по своим
физико-химическим свойствам. Эти две формы могут
переходить одна в другую. Молекулы Г-актина - шаро­
видные, с молекулярной массой 47000. Г-актин может
полимеризоваться с образованием Ф-актина. Такая агре­
гация зависит от небольшого изменения в солевом соста­
ве среды и pH. Полимеризация ускоряется в присутствии
АТФ. При удалении солей, например, при диализе, про­
исходит обратное явление.
Нить Ф-актина состоит из двух Г-актиновых цепей,
образующих двойную спираль. Каждая спираль - это це­
почка, состоящая из 200-300 отдельных глобул-бусинок.
Молекулярная масса Ф-актина - Д$>-±50ф ООО. Акодн не
обладает АТФ-азной активностью^ноду^^цч-иваеь,лцд20213
ЛлГатын^былыми 17
ЛS
i
о Я Н и ч Т Л П У Д Н А П .’
ролиз АТФ миозином; относится к полноценным и хоро­
шо усвояемым белкам.
Актомиозин - это комплекс, состоящий из двух бел­
ков актина и миозина. При образовании актомиозина
молекулы миозина прикрепляются своими головками к
бусинкам актина через группы миозина и OiZ-группы
актина. Поскольку цепь Ф-актина содержит много мо­
лекул Г-актина, каждая нить Ф-актина может связывать
большое число молекул миозина. Важным свойством актомиозинового комплекса является его способность дис­
социировать в присутствии АТФ.
Актомиозин, как подлинный глобулин, нерастворим
в воде. Раствор актомиозина отличается высокой вязкос­
тью. Степень вязкости растворов актомиозина зависит от
соотношения в них актина и миозина: чем больше содер­
жится актина, тем выше вязкость. Молекулярная масса
актомиозина колеблется в широких пределах, так как
соотношение актина и миозина в актомиозиновом комп­
лексе может быть различным.
Тропомиозин составляет 10-12% всех белков миофибрилл, или 2,5% белков мышц. Тропомиозин растворим
в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается, что
свидетельствует о его связи с нерастворимыми в воде бел­
ками миофибрилл. Тропомиозин - это фибриллярный
белок, имеет форму сильно вытянутых палочек. Он со­
стоит из двух сходных полипептидных цепей, которые
образуют двойную спираль. Тропомиозин образует ком­
плекс с Ф-актином, участвует в мышечном сокращении.
Тропомиозин - белок неполноценный, он не содержит
триптофана. Изоэлектрическая точка его - 5,1, молеку­
лярная масса - 130000.
В миофибриллах обнаружено небольшое количество
других белков (тропонин, актинин и др.), которые так­
же участвуют в мышечном сокращении.
Тропонин —сферическая молекула массой 76000, со­
стоящая из трех различных субъединиц - полипептид­
ных цепей: тропомиозин-связывающая субъединица
(Т ■
-Т), ингибирующая {Тн-/), кальций-связывающая (Т -С).
18
Все компоненты связаны между собой и Ф-актином не­
ковалентно.
Тн-Т с молекулярной массой 37000 образован одиноч­
ной полипептидной цепью, состоящей из 259 аминокис­
лотных остатков, последовательность которых уже уста­
новлена. Эта суъбединица имеет избыточный положи­
тельный заряд, поэтому изоэлектрическая точка нахо­
дится при pH 8,8. Т -Т прочно связан с изолированным
тропомиозином и тропомиозин-Ф-актиновым комплек­
сом, благодаря чему происходит присоединение Т -I и Т -С
к комплексу Ф-актин-тропомиозин.
Цепь Т -I состоит из 179 остатков аминокислот, ее фун­
кция - предотвращение взаимодействия миозиновых
головок с актином. В результате блокируется как связы­
вание, так и АТФ-азная активность миозина.
Тн-С с молекулярной массой 18000 образована поли­
пептидной цепью, состоящей из 159 аминокислотных
остатков. Эта субъединица несет центр связывания Са2+.
Тропониновые комплексы (Т н-Т, Щ-1, Т -С) располо­
жены на тонких нитях на расстоянии 385 А друг от дру­
га, на интервале, заданном длиной тропомиозина. Свя­
зываясь с одной молекулой тропомиозина, тропониновый
комплекс регулирует активность примерно семи моно­
меров актина.
В отсутствие Са2+ тропонин и тропомиозин ингибиру­
ют взаимодействие актина и миозина. При этом тропо­
миозин стерически блокирует участки связывания S. на
актине. Высвобождаемые из саркоплазматического ретикулума ионы Са2+ связываются с Ти-С-компонентом
тропонина, что вызывает конформационные сдвиги, пе­
редающиеся на тропомиозин и затем на актин. При этом
разрешается взаимодействие головок миозина с актиновыми тонкими нитями. Возникает сила сокращения
и одновременно гидролизуется АТФ. Далее ионы Са2+
удаляются, и тропомиозин вновь блокирует доступ акти­
на к головкам миозина. Таким образом, ионы Саг+ регу­
лируют мышечное сокращение по аллостерическому ме­
19
ханизму по следующей последовательности передачи ин­
формации:
Саг+ -> Тропонин -> Тропомиозин -> Актин -> Миозин.
В миофибриллах мышечных клеток обнаружены дру­
гие белки в незначительных количествах. В частности,
а- и /?-актинины, участвующие в регуляции процессов
сокращения и образовании поперечных связей между
тонкими нитями в I-диске саркомеров. Молекулярная
масса а-актинина -180000.
Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой
соединительной ткани, объединяющей мышечные во­
локна в пучки и белки ядер. Эти белки не растворяются
в водно-солевых растворах. К ним относятся соедини­
тельнотканные белки: коллаген, эластин, ретикулин и
гликопротеиды - муцины и мукоиды. Последние пред­
ставляют собой слизистые белки, выполняющие защит­
ные функции и облегчающие скольжение мышечных
пучков. Эти белки извлекаются щелочными растворами.
В ядрах мышечных клеток содержатся, по крайней
мере, три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый
белок и остаточный белок. Ядро мышечных клеток пост­
роено главным образом из нуклеопротеидов. Простетической группой этих сложных белков является дезокси­
рибонуклеиновая кислота, белковыми компонентами
нуклеопротеидов - гистоны. Это неполноценные белки в них нет триптофана. Нуклеопротеиды растворяются
в щелочах. «Кислый белок» также растворяется в щело­
чах. В отличие от гистонов, в молекуле «кислого белка»
содержится триптофан. После удаления нуклеопротеи­
дов и «кислого белка» в ядрах остается желеобразная мас­
са —остаточный белок, по свойствам и аминокислотному
составу похожий на коллаген.
Все белки мышечной ткани относятся к полноцен­
ным. Аминокислотный состав представлен в табл. 1.
20
Таблица 1
А м и н ок и л отн ы й со ст а в
Аминокислоты
Аланин
Глицин
Валин
Лейцин
Иэолейцин
1Пролин
1Фенилаланин
1 Тирозин
, Триптофан
.....
г
i Серии
Треонин
1Цистин
Метионин
I Аргинин
Гистидин
Лизин
I Аспарагиновая
кислота
Глутаминовая
|кислота
Содержание в основных белковых фракциях,%
тропомиозин миоглобин
миоген А
7.95
8,56
8.8
5,85
0,4
5,61
4,09
3,13
7,4
15,6
16,8
11.5
-
миозин актин
6,5
6,3
1.9
5,0
4.9
2,6
15,в
8,25
7,5
1.9
5.1
4.8
4,3
5.8
3,4
0,8
2,05
4,33
| 5,9
5,1
7,0
1,34
1,4
■ _
3,4
4,5
7,36
6,6
2,9
2,41
11,92
7,6
8,9
10,9
22,1
14.8
1,3
4.6
3,34
5,09
1.12
1,17
6,33
4.21
9,54
9.7
3,1
0,0
4,38
2.9
0,76
2,8
7,8
0,85
15,7
9,1
2.4
2,34
3,46
4,56
0,0
1,71
11.4
32,9
5,71
3,06
5,31
2,31
7.3
7,47
j
|
2,2
8,5
15,5
8,2
16.48
Ф ерм ен ты м ы ш еч н ой ткани. М ы ш ечная ткань ха р а к ­
теризуется больш им разнообразием содер ж ащ и хся в ней
ф ерм ентов, ибо м ы ш ечная ткань является одн ой из са­
м ы х «р а бота ю щ и х» тканей. Это, преж де всего, ф ерм ент­
ная с и с т е м а , св я з а н н а я с п р и ж и з н е н н о й ф у н к ц и е й
м ы ш ц - ф ункцией движ ен ия. Эта ферментная систем а
управляет актом сокращ ения и расслабления м ы ш ечны х
вол окон . Она вклю чает в себя как ф ерм енты , связанны е
с сокращ ени ем миоф ибрилл и распадом А Т Ф -вещ ества,
н еп оср ед ств ен н о п о ст а в л я ю щ е го эн е р ги ю с о к р а щ а ю ­
щ им ся м иоф ибриллам , так и сов ок у п н ость ф ерм ентов,
обесп ечи ваю щ и х получение бол ьш ого количества эн ер­
гии в форме А Т Ф , н еобходим ой для м ы ш ечной деятель­
ности. Это ф ерм енты гликолиза, а та кж е ф ерменты ц и к ­
ла тр и к ар бон овы х ки сл от и ды хательной цепи.
П осле углеводов ж иры явл я ю тся важ нейш им и сточ ­
ником энергии в м ы ш цах. При недостатке углеводов в про­
цесс обмена вовлекается больш ое количество жира. В мыш 21
цах присутствуют ферменты, окисляющие жирные кис­
лоты. Непосредственно с этими ферментными система­
ми связаны и ферментные системы, обусловливающие
распад и синтез главных структурных элементов мышеч­
ной ткани: ферменты, принимающие участие в синтезе
белка на рибосомах, обмене аминокислот и др. Таким об­
разом, в мышечной ткани содержатся сложные фермен­
тные системы, составляющие единый комплекс.
Особо следует остановиться на ферментах, которые со­
держатся в лизосомах. Это гидролазы, способные гидро­
лизовать высокомолекулярные компоненты клеток белки, полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты.
В неповрежденных клетках эти ферменты надежно удер­
живаются липопротеидной мембраной внутри лизосом.
Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы выс­
вобождаются и переваривают компоненты клетки, как
это имеет место, например, после смерти животного на
поздних стадиях автолиза.
Липиды. Липиды мышечной ткани представлены жи­
рами, фосфолипидами, а из стеридов - свободным и свя­
занным холестерином. Липиды, входящие в состав мы­
шечной ткани, выполняют функции двоякого рода.
Часть их, главным образом фосфолипиды, является пла­
стическим материалом. Фосфолипиды входят в состав
митохондрий, миофибрилл, клеточных мембран. Другая
часть липидов выполняет роль резервного энергетичес­
кого материала. Такие липиды, главным образом жиры,
содержатся в саркоплазме мышечного волокна в виде
мельчайших капелек, придавая ей мутный вид. В боль­
шом количестве липиды содержатся в межклеточных
пространствах, между пучками мышц в соединительнот­
канных прослойках. Общее содержание липидов в мы­
шечной ткани, а также их компонентов колеблется в ши­
роких пределах и зависит от упитанности животного,
вида, возраста, пола и т.д.
Углеводы. Содержание углеводов в мышечной ткани
сравнительно невелико. Они представлены главным об­
разом гликогеном и глюкозой. Содержание гликогена
22
в мышцах зависит от тренированности и упитанности ж и­
вотного: в мышцах плохо откормленных, истощенных,
голодных и больных животных его в 2-3 раза меньше, чем
в мышцах животных, находящихся в нормальном физио­
логическом состоянии. В разных мыш цах содержание
гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его
почти в 1,5 раза больше, чем в мышцах, мало работающих.
В свеж и х м ы ш ц ах у б ой н ы х ж и в отн ы х сод ер ж и тся
0 ,3 -0,9% , а иногда и 2% гликогена и 0,5,% глюкозы.
Минеральные вещества. В мышечной ткани присутст­
вует большое количество минеральных веществ. В табл. 2
приведены обобщенные данные по содержанию элемен­
тов в мышечной ткани крупного рогатого скота.
Таблица 2
Состав мышечной ткани крупного рогатого скота
Элемент
Содержание, мг%
Элемент
Фосфор
Калий
Натрий
Кальций
Магний
Железо
Цинк
Алюминий
Медь
200
340
65
10
19
2,7
3,4
0,5
0,11
Марганец
Кобальт Молибден
Никель
Свинец
Хром
Фтор
Йод
Содержание,
мг%
0,024
0,004
0,0075
0,008
0,008
0,011
0,03
0,014
Как видно, по сравнению с другими элементами осо­
бенно много в мышечной ткани содержится калия и фос­
фора. Значительная доля калия и кальция связана с бел­
ками. Взаимодействие калия, магния и кальция с акти­
ном, миозином и АТФ имеет важное значение в процес­
сах сокращения и расслабления миофибрилл.
Витамины. В составе мыЩечной ткани имеются по­
чти все водорастворимые витамины, но практически от­
сутствует витамин С.
В липидной части мышц содержится небольшое ко­
личество (0,02 м г % ) витаминов А и Д (0,0002 мг% ). Для
различных животных и разного их состояния количество
витаминов неодинаково.
23
Экстрактивные вещества. При обработке мышечной
ткани водой из нее экстрагируется ряд органических ве~
ществ, кроме белков и липидов. Поэтому их называют
экстрактивными. Различают азотистые и безазотистые
экстрактивные вещества.
К безазотистым экстрактивным веществам относятся
углеводы и продукты их обмена, витамины, органичес­
кие фосфаты. Продуктами обмена углеводов являются
глюкоза, мальтоза, молочная, пировиноградная, янтар­
ная и другие органические кислоты. Из них в количест­
венном отношении молочная кислота наиболее значи­
тельна. Количество других относительно невелико.
Азотсодержащие экстрактивные вещества - это веще­
ства, содержащие азот, но не относящиеся к белкам. Сре­
ди них можно выделить конечные (мочевина, мочевая
кислота, аммонийные соли) и промежуточные (пурино­
вые основания, аминокислоты и др.) продукты белково­
го обмена. Мышечная ткань содержит также ряд азотсо­
держащих веществ, которые при жизни животного вы­
полняют специфические функции в процессе обмена ве­
ществ и энергии. К ним относятся карнозин, ансерин,
креатин, креатинфосфат, аденозинтрифосфат и другие
свободные нуклеотиды.
Современные представления об экстрактивных веще­
ствах мышечной ткани основываются на работах извест­
ного русского биохимика B.C. Гулевича. Им был выделен
ряд специфических экстрактивных веществ из мышц че­
ловека и животных.
Карнозин представляет собой дипептид, состоящий из
остатков /?-аланина и гистидина.
Ансерин —гомолог карнозина, метилированный кар­
нозин.
Эти дипептиды участвуют в процессах окислительного
фосфорилирования в мышцах при образовании макроэргических фосфатных соединений (АТФ, КрФ). Эти пеп­
тиды также стимулируют секреторную функцию пище­
варительных желез. Содержание карнозина и ансерина в
скелетных мышцах убойных животных составляет около
0,014-1,0%.
24
Глутатион - трипептид, состоящий из глутаминовой
кислоты, цистеина и глицина. Он является сильным вос­
становителем и легко окисляется. В живых тканях он на­
ходится в восстановленной форме и при необходимости
переходит в окисленную форму:
-2 Н
2 SH = Глутатион
S-S = Глутатион
+ 2Я
Прижизненное содержание его в мышцах -2 5 ,8 4 1 ,5 м г% .
Креатин - метилгуанидинуксусная кислота:
NH, - C - N - C H СООН
II
I
NH СН3
При жизни ж ивотного 70-80% креатина находится в
виде креатинфосфата, макроэргического соединения, об­
разующегося при фосфорилировании креатина под дей­
ствием фермента креатинфосфокиназы (КФК):
КФК
N H - C - N - C H - СООН + АТФ <-> NH - С - N - СНг - СООН
II I
NH СН3
I
II I
NH СН3
НО - Р ОН
II
О
Креатинфосфат - богатое энергией соединение, вы­
полняющее роль легко мобилизуемого резерва энергии.
Кроме того, он выполняет функцию внутриклеточного
транспорта энергии от митохондрий (место ее получения)
к сократительным элементам - миофибриллам (место ее
потребления в мышечных клетках). Во фракции экстрак­
тивных веществ содержится 10- 11% общего количества
азота в свежей мышечной ткани.
После убоя ж и вотного экстрактивны е вещ ества и про­
дукты их превращения участвую т в создании специф и­
ческого вкуса и аромата мяса.
1.3. Сокращ ение и релаксация м ы ш ц
При жизни ж и вотного мышечная ткань соверш ает оп ­
ределенную работу, которая обусловлена мыш ечным с о ­
кращением и релаксацией. Для выполнения работы тре­
буется энергия. И звестно, что ж ивые организмы не м о­
гут превращать тепло, выделяемое в клетках при хи м и ­
ч е ск и х р еа к ц и я х , в д р уги е виды эн ерги и . Н еп оср ед ­
ственны м и сточн и ком энергии для сокращ ения м ы ш ц
является химическая энергия, выделяющ аяся при рас­
щ еплении м а к р оэр ги ч еск и х ф осф атн ы х связей А Т Ф ,
которая превращается в м еханическую энергию.
Основными сократительными элементами м ы ш ечно­
го волокна (мы ш ечной клетки) являю тся миофибриллы.
Каждая м иоф ибрилла состои т из м н огочи сленны х па­
раллельных нитей, которы е бы ваю т двух типов —тол с­
ты е и тон к и е. Т ол сты е нити со ст о я т из белка м иозина,
а тонкие - из актина. В миофибрилле нити располож е­
ны таким образом, что длинные актиновые нити входят
своими концами в промеж утки меж ду толсты м и и более
короткими миозиновыми нитями.
Как уж е упоминалось выше, миофибриллы показыва­
ют поперечную исчерченность, что связано с наличием
анизотропных А -дисков и изотропных /-д и сков (рис. 1.7).
В /-д и ска х присутствуют только тонкие актиновые нити,
а А -диски содержат толстые миозиновые и тонкие акти­
новые нити, что и обусловливает двойное лучепреломле­
ние, /-ди ски делятся пополам плотной поперечной 2-пла­
стинкой. Вся повторяющ аяся единица от одной 2-плас­
тинки до другой 2-пластинки называется саркомером.
Тонкие нити гладкие, на толсты х имеются вы ступы —
это «головки» миозина. С помощью этих выступов толстые
и тонкие нити могут соединяться поперечными мостика26
ми через группы миозина и ОН-группы актина. Путем
такого взаимодействия образуется актомиозин.
В расслабленной мышце нити актина и миозина не
взаимодействуют между собой. Головки миозина нахо­
дятся в перпендикулярном положении к толстым нитям
и не соединены стойками.
а - миофибрилла; б - участок миофибриллы; 1 —толстые
нити (миозин); 2 —тонкие нити ( актин)
Тропомиозин блокирует нити актина, а тропонин ин­
гибирует ферментативную активность миозина, препят­
ствуя расщеплению АТФ и освобождению энергии, не­
обходимой для мышечного сокращения.
Мышечное сокращение возбуждается нервным им­
пульсом, передаваемым от нервных окончаний на мы­
шечное волокно. Импульс повышает проницаемость
клеточных мембран, в частности, мембран эндоплазматической сети, в которой концентрация ионов кальция
в 10000 раз выше, чем в саркоплазме мышечного волок­
на. Увеличение проницаемости приводит к тому, что кон­
центрация ионов кальция в цитоплазме возрастает.
Ионы кальция связываются с комплексом тропонин тропомиозин и инактивируют его. В результате освобож­
даются заблокированные реакционноспособные участки
актина и головки миозина движутся к актиновым моле27
Рис. 1.8. Сокращение мышечного волокна
кулам, прикрепляются к ним. При этом образуются по­
перечные миозиновые мостики, которые, как резинки,
тянут на себя молекулы актина. Актиновые нити сколь­
зят между нитями миозина. Мышечное волокно сокра­
щается (рис. 1.8).
На перемещение нитей используется энергия, выде­
ляющаяся при гидролизе АТФ. Как указывалось выше,
миозин обладает АТФ-азной активностью. Когда мышца
расслаблена, тропонин ингибирует миозин-АТФ -азу
и энергия не образуется. Инактивация тропонина иона­
ми кальция пробуждает активность миозина, освободив­
шаяся энергия натягивает резинку поперечных мости­
ков. По мере использования энергетических запасов каж­
дой молекулой АТФ связь миозина с актином разрывает­
ся, а на головке образуется новая молекула АТФ, гидро­
лиз которой вновь заряжает поперечный мостик энерги­
ей. Этот процесс повторяется многократно, приводя к бо­
лее глубокому продвижению актиновых нитей между
миозиновыми.
При сокращениях и расслаблениях молекула миози­
на подвергается конформационным перестройкам: в фазе
релаксации она представляет собой свернутую в спираль
28
полипептидную цепь; в фазе сокращения (при образова­
нии комплекса молекулы миозина с АТФ) она растяги­
вается в цепочку и, используя образующуюся при гидро­
лизе энергию АТФ, взаимодействует поперечными мос­
тиками с актином, создавая тягу. По сути дела, химичес­
кая энергия здесь непосредственно превращается в ме­
ханическую.
Единичное сокращение мышечного волокна длится от
0,01 до 0,1 с. За это время проницаемость клеточных мем­
бран понижается. Ионы кальция возвращаются в эндоплазматическую сеть. Исчезновение кальция из саркоп­
лазмы освобождает тропонин, который вновь ингибиру­
ет образование энергии. Актомиозиновый комплекс рас­
падается. Мышца расслабляется.
Так как в процессе мышечной деятельности постоян­
но расщепляется АТФ, то для того, чтобы мышца могла
работать непрерывно, необходимо постоянное его по­
полнение. Только благодаря ресинтезу содержание АТФ
в мышцах поддерживается на определенном уровне.
Таким источником, обеспечивающим систему энерги­
ей, является перенос энергии с креатинфосфата на АДФ
с образованием АТФ и креатина при участии фермента
креатинфосфокиназы.
Концентрация креатинфосфата в скелетных мышцах
позвоночных животных в 4-5 раз превышает концентра­
цию АТФ.
Источниками энергии, обеспечивающими образование
АТФ и КРФ, являются гликолиз и гликогенолиз, а также
клеточное дыхание. Хотя все мышцы позвоночных жи­
вотных обладают как гликолитической, так и дыхатель­
ной активностью, относительный вклад гликолиза и ды­
хания в восстановление АТФ и КРФ может значительно
варьировать. В высокоактивных, или красных, мышцах
с высоким содержанием миоглобина и цитохромов (лета­
тельные мышцы птиц и мышцы конечностей млекопитаю­
щих) главным источником является аэробное окисление.
В относительно малоактивных, или белых, скелетных
мышцах, которые содержат мало миоглобина и цитохро29
мов, главными источниками энергии для ресинтеза АТФ
являю тся гликолиз и гликогенолиз, даже если такие
мышцы хорош о снабжаются кислородом.
«Т опливо», используемое для ресинтеза АТФ , может
быть различным в зависимости от активности мы ш ц.
В п окоящ и хся мыш цах у млекопитающ их, например,
во время сна, используются в основном жирные кисло­
ты; при этом потребляется очень мало глюкозы из крови.
Однако при максимальной активности главным «топли­
вом» становится глюкоза.
КПД тепловой машины составляет 10% тепловой энер­
гии, получаемой при сжигании топлива. Мышцы исполь­
зуют 20-40% химической энергии питательных веществ.
Остальная энергия переходит в тепло, часть этого тепла
используется для поддержания температуры тела. Если
организм животного не производит мышечной работы,
то образующ егося в организме тепла недостаточно для
того, чтобы согревать тело в условиях холода. Тогда мыш­
цы начинают непроизвольно сокращ аться, появляется
дрожь, и образующееся при этом тепло восстанавливает
и поддерживает температуру тела.
1.4. Автолитические превращения мышечной
ткани
После прекращения жизни животного состав и свой­
ства тканей, и в первую очередь мышечной, существенно
меняются. Вследствие прекращения поступления кисло­
рода и приостановки процессов синтеза дезорганизуется
обмен веществ и энергии в тканях. Как результат этого обратимые прижизненные процессы становятся необра­
тимыми и протекают всегда в одном направлений - распа­
да. Начинается самораспад тканей под действием фермен­
тов самих тканей. Этот процесс называется автолизом.
П роцессы , начинающиеся после смерти ж ивотного
в мышечной ткани, можно наблюдать по чисто внешним
признакам. Сразу после прекращения жизни мышечная
30
ткань расслаблена. Через несколько часов расслабленные
мышцы теряют свою растяжимость и гибкость, становят­
ся твердыми, плохо растяжимыми и непрозрачными.
Мускулы несколько укорачиваются и постепенно коченееют. Это состояние называется посмертным окочене­
нием. Оно сохраняется в течение 24-28 ч, а затем начина­
ется расслабление мышц - разрешение посмертного око­
ченения.
Полное развитие окоченения наступает в разные сро­
ки, в зависимости от особенностей животного и птицы
и от окружающих условий. При температуре, близкой
кО°С, окоченение наступает примерно в следующие сро­
ки: для крупного и мелкого рогатого скота через 18-24 ч,
свиней -16-18 ч, кур - 2-4 ч. Окоченение развивается вдвое
быстрее при 15-18 °С и в 4 раза быстрее при 37 °С. При
быстром охлаждении окоченение несколько задержива­
ется, и оно менее глубокое. В мышцах молодых живот­
ных окоченение развивается быстрее, чем в мышцах ста­
рых; в мышцах упитанных животных оно протекает мед­
леннее; в мышцах больных - менее глубокое окоченение.
Изменение структуры мышечной ткани в процессе ав­
толиза. Процесс окоченения мускулатуры и его разре­
шение связаны с изменением состояния мышечных во­
локон —их сокращением и последующим расслаблени­
ем. Механизм сокращения мышечных волокон в период
окоченения сходен с механизмом их сокращения при
жизни, однако имеются и существенные различия.
Вместо организованного и целенаправленного сокраще­
ния групп волокон под влиянием нервного импульса они
беспорядочно сокращаются по всему объему мышцы.
Процесс протекает несинхронно. Даже отдельные во­
локна в один и тот же момент времени находятся в раз­
ной стадии сокращения. Неравномерность перехода в со­
кращенное состояние обнаруживается даже по длине од­
ного и того же волокна. Часть волокна может быть рас­
слаблена, а другая - сокращена.
Отсутствие синхронности в переходе волокон в сокра­
щенное состояние и обратно приводит к сложной дефор31
мации соседних, менее сокращенных волокон. В струк­
туре волокна возникает напряженное состояние, появ­
ляются признаки нарушения его внутреннего строения.
Число волокон, переходящих в сокращенное состояние,
постепенно нарастает, но одновременно с этим ранее со­
кратившиеся волокна расслабляются. К моменту макси­
мального развития посмертного окоченения мускула
число волокон в стадии сокращения наибольшее.
К моменту разрешения окоченения все более замет­
ными становятся признаки разрушения структуры тка­
ни: клеточные ядра сморщиваются, появляются попереч­
ные разрывы мышечных волокон и др.
1.5. Механизм и химизм посмертных изменений
Хотя до настоящего времени нет еще общепринятой
всеобъемлю щ ей теории автолитических изменений
в мышечной ткани, данные современных научных ис­
следований позволяют сформулировать более или менее
отчетливые представления о механизме и химизме важ­
нейших процессов автолиза.
Посмертные изменения мышечной ткани связаны
с деятельностью ферментов, поскольку с прекращением
жизни животного ферменты не инактивируются. Фер­
ментативная природа посмертных изменений мышечной
ткани была впервые установлена И.А. Смородинцевым
еще в начале 30-х годов.
В автолитических изменениях мышечной ткани наи­
более важное значение имеет деятельность двух основ­
ных ферментных систем. Одна из них связана с функци­
ей движения. Эта ферментная система управляет сокра­
щением и расслаблением мышц. Другая катализирует
непрерывный распад главных структурных элементов
мышечного волокна вследствие деятельности гидроли­
тических ферментов.
Деятельность обеих ферментных систем, так же как
и других ферментных систем мышечной ткани, взаимо32
связана. Но роль каждой из них на разных стадиях авто­
лиза различна. В период развития и разрешения окоче­
нения главную роль играет ферментная система, регу­
лирующ ая процесс сокращ ения-расслабления м ы ш еч­
ных волокон. В дальнейшем после разрешения окочене­
ния все более заметными становятся изменения, связан­
ные с гидролитическим распадом.
Система сокращения-расслабления мыш ечных воло­
кон включает изменение сократительного аппарата - миофибрилл, распад АТФ -вещ ества, непосредственно по­
ставляющ его энергию сокращ ающ имся миофибриллам,
и совокупность веществ, несущ их в себе запас энергии,
обеспечивающ их синтез АТФ , - это углеводная система,
и в первую очередь гликоген.
1.6. Изменения углеводной систем ы
Посмертные изменения мышечной ткани с самого на­
чала связаны с изменениями углеводной системы. П ос­
ле прекращения ж изни ж ивотного окисление гликоге­
на аэробным путем затухает вследствие прекращ ения
поступления кислорода в клетки. Окислительный рас­
пад гликогена происходит путем анаэробного гликогенолиза, который приводит к накоплению в мышцах боль­
ш ого количества молочной кислоты и заметного количе­
ства пировиноградной. Наряду с этим в мышечной тка­
ни накапливаются промеж уточные продукты гликолитического распада, в частности глюкозо-1-фосфат, глюкозо-6-фосфат и др.
Наряду с окислением начинается и гидролитический
распад гликогена (амилолиз) до глю козы , но в первый
период автолиза интенсивность его относительно невели­
ка. В дальнейшем он резко повышается. Это объясняется
тем, что в мышечных волокнах имеются два ферментатив­
ных механизма гидролитического расщепления гликоге­
на: гликозидазы, содержащиеся в саркоплазме, и гликозидазы - в лизосомах. На более поздних стадиях автолиза
3-0213
33
эти ферменты выходят из лизосом, что обусловливает по­
вышение интенсивности амилолитического распада гли­
когена.
В начальных стадиях автолиза в результате гликогена
молочная кислота накапливается сравнительно медлен­
но, так как в мышцах еще присутствует оксимиоглобин,
кислород которого способен окислять пировиноградную
кислоту до конечных продуктов - СОг и Н гО.
Большое значение имеет количество гликогена в мыш­
цах перед убоем животного (от 300 до 1000 мг% и более).
Непосредственным результатом распада гликогена и
накопления молочной и ортофосфорной кислот (в резуль­
тате дефосфорилирования промежуточных продуктов
гликогенолиза - гликозофосфорных эфиров, а в дальней­
шем - креатинфосфата и мононуклеотидов) является
сдвиг реакции среды в кислую сторону. В изменении
реакции среды можно заметить периодичность: быстрое
падение в период развития окоченения, некоторый рост
в течение последующих двух-трех суток и относитель­
ная стабилизация (при некоторых колебаниях) в после­
дующем. Очевидной причиной этого являются измене­
ния в количественных соотношениях молочной и фосфор­
ной кислот.
Как видно, в первые 12-24 ч после убоя резко снижа­
ется количество гликогена и увеличивается количество
молочной кислоты, pH среды падает с 6,2 до 5,56. В тече­
ние последующего времени распад гликогена и пониже­
ние pH среды уменьшаются.
Изменение pH среды связано и с буферными система­
ми мышц. В результате накопления кислых продук­
тов в начальных стадиях автолиза происходит насыще­
ние буферных систем мышечной ткани. Значительное
накопление молочной, пировиноградной и фосфорной
кислот является причиной почти полного разрушения
дикарбонатного буфера и выделения С02. Стабилизирую­
щее влияние дикарбонатного буфера на кислотность сре­
ды устраняется, что способствует резкому сдвигу pH в кис­
лую сторону.
34
Большое значение имеет буферное действие белков.
В период мышечного окоченения буферная способность
белков уменьшается вследствие уплотнения их структур
в интенсивных агрегационных взаимодействиях, значит,
в этот период уменьшается противодействие и белкового
буфера изменению рН-среды - кислотность возрастает.
При разрешении окоченения свойства белков изменя­
ются, и увеличивается их способность связывать ионы
водорода, что способствует повышению pH среды. Уве­
личение кислотности среды влечет за собой перерасп­
ределение катионов и анионов электролитов в клетках
и межклеточной жидкости, в результате чего изменяют­
ся физико-химические свойства белков. Это является од­
ной из причин изменения их растворимости, гидрата­
ции, активности ферментов.
1.7. И зменение состоя н и я белков
в п р оц ессе автолиза
Решающее значение для свойств мыш ечной ткани
в период развития и разрешения посмертного окочене­
ния имеет изменение состоян и я белков миофибрилл
в связи с актом сокращения. Как рассматривалось выше,
в основе посмертного окоченения лежит тот же механизм
мышечного сокращения, что и в живой мышце. Как из­
вестно, мышцы сокращ аю тся за счет энергии распада
АТФ. В процессе мышечной деятельности АТФ постоян­
но расходуется, но ее содержание в мышцах поддержи­
вается на определенном уровне благодаря постоянному
ресинтезу ее. Начальные стадии окоченения также рез­
ко зависят от уровня содержания АТФ. Непосредствен­
но после прекращения жизни ж ивотного количество
АТФ достаточно велико и мышцы расслаблены. Содер­
жание АТФ в автолизирующих мышцах характеризует­
ся суммарным результатом двух процессов - распада
и синтеза. Однако процессы распада преобладают над
процессами синтеза, и уже к 24 ч после убоя в мышцах,
хранившихся при 3-4 С, АТФ обнаруживается в очень
небольших количествах. Причиной этого является фер­
ментативный распад АТФ в мышечной ткани под дей­
ствием аденозинтрифосфатазы, который начинается сра­
зу после убоя животного, и расход АТФ в различных био­
химических реакциях.
Основным источником пополнения АТФ в автолизирующих мышцах является анаэробный распад гликоге­
на, а также глюкозы, образующейся в процессе амилолиза гликогена. Особенно интенсивно образование АТФ
протекает в начальных стадиях автолиза. Ее содержание
в мышцах в этот период остается примерно на одном уров­
не. Это задерживает развитие сокращения. Таким обра­
зом, в течение первых 5-6 ч после убоя посмертное окоче­
нение заметно не развивается.
Наряду с гликолитическим распадом одной из реак­
ций, пополняющих количество АТФ, является реакция
между креатинфосфатом и АДФ. Однако креатин восста­
навливается до креатинфосфата в аэробных условиях.
Поэтому эта реакция возможна лишь до тех пор, пока не
израсходованы запасы КРФ. Соответственно скорости
уменьшения количества АТФ и развиваются признаки
посмертного окоченения, максимум которого наступает
к моменту ее почти полного исчезновения.
В прижизненных условиях сигналом для сокращения
мышц служит нервный импульс, под влиянием которо­
го ионы кальция диффундируют внутрь волокна. Появ­
ление ничтожных количеств ионов кальция в присут­
ствии ионов магния вызывает быстрый ферментативный
распад АТФ и сокращение миофибрилл.
При посмертном сокращении передача нервных им­
пульсов, регулирующих сокращение-расслабление, ис­
ключается. Фактором, инициирующим посмертное со­
кращение, является переход значительной части Са++
из связанного состояния в свободное в результате струк­
турных изменений белков саркоплазмы.
Посмертное сокращение отличается от прижизненно­
го и в другом отношении. После одиночного сокращения,
36
когда Са+2-ионы выделяются из сферы реакции, мышцы
расслабляются. Это обусловлено пластифицирующим
(размягчающим) действием Mg-АТФ, который препят­
ствует образованию поперечных связей между нитями
актина и миозина. При окоченении, когда АТФ практи­
чески отсутствует, 1%-АТФ нет. Поэтому образуются
поперечные связи, мышца становится жесткой и нерас­
тяжимой. В процессе развития окоченения происходят
конформационные изменения сократительных белков,
а также сильная их агрегация. Причиной этих процес­
сов могут быть не только изменения, вызываемые воз­
действием АТФ, но также и сдвиги, возникающие вслед­
ствие подкисления, дегидратации и других факторов.
Накопление кислых продуктов (молочной, фосфорной,
пировиноградной и других кислот) обусловливает изме­
нения, способствующие большому межмолекулярномГу
взаимодействию белков, их агрегации.
После разрешения посмертного окоченения большин­
ство волокон расслаблено. Причина этого расслабления
еще недостаточно ясна. Но во всяком случае расслабле­
нию должно предшествовать ослабление поперечных
связей между актином и миозином, возникающих при
окоченении. Полной диссоциации актомиозина на ак­
тин и миозин ни после разрешения окоченения, ни в даль­
нейшем не происходит. Возникает лишь частичная дис­
социация, но и такая степень нарушения связей оказы­
вается достаточной для растяжения волокна. Разреше­
ние окоченения в процессе автолиза мышц также сопро­
вождается специфическими конформационными изме­
нениями белков. Одновременно ослабляются агрегационные взаимодействия. В определенной мере играет роль
и протеолитический распад миофибриллярных белков
под действием гидролаз, освобождающихся из лизосом,
и усилением их активности с подкислением среды, так
как оптимум активности протеиназ мышечной ткани
находится в кислой среде.
37
Глава II. Б И О Х И М И Я КРОВИ
Кровь является жидкой тканью, которая циркулиру­
ет в артериях, венах и капиллярах организма. На долю
крови приходится в среднем 7,5% живой массы у круп­
ного рогатого скота, 4,5% - у свиней, 7% —у овец и 8% у птицы. Кровь вместе с лимфой и тканевой жидкостью,
окружающей клетки, является внутренней средой орга­
низма, которая объединяет органы с тканями и выпол­
няет ряд весьма важных функций.
Дыхательная функция крови состоит в переносе раз­
личных газов. Она доставляет к тканям кислород и уда­
ляет из них углекислоту. Кровь транспортирует питатель­
ные вещества, поступающие из пищеварительного трак­
та к каждой клетке тела (питательная функция). Выде­
лительная функция крови заключается в переносе ею
конечных продуктов обмена к выделительным органам
(легким, коже, почкам, кишечнику). Кровь выполняет
и защитные функции, участвуя в борьбе организма со
многими видами заболеваний: при попадании в организм
чужеродных высокомолекулярных веществ (белков или
полисахаридов) - антиген - в крови образуются антите­
ла, которые связывают антигены. Лейкоциты крови, бо­
гатые протеолитическими и липолитическими фермен­
тами, способствуют быстрому распаду и перевариванию
микробов, попадающих в тело животных, и предохраня­
ют организм от некоторых инфекций. Способность к свер­
тыванию крови является одним из важнейших защит­
ных механизмов организма от потери крови при повреж­
дениях сосудов. Кровь участвует в регуляции обмена ве­
ществ, так как железы внутренней секреции выделяют
свои гормоны непосредственно в кровь. Регуляторная
функция крови заключается также в поддержании пос­
тоянства осмотического давления, pH среды, обмена во­
ды, температуры тела.
38
Кровь сельскохозяйственных животных- ценное сы­
рье для производства лечебной, пищевой и технической
продукции.
2.1. Строение и физико-химические свойства крови
Как и другие ткани, кровь состоит из клеток и жидко­
го межклеточного вещества - плазмы. Клетки крови на­
зываются форменными элементами. К ним относятся
эритроциты (красные кровяные клетки), лейкоциты (бе­
лые кровяные клетки) и тромбоциты (кровяные пластин­
ки). Соотношение составных частей крови у различных
животных не одинаково. В крови крупного рогатого ско­
та содержится 63% плазмы и 37% форменных элемен­
тов, у мелкого рогатого скота соответственно 72 и 28%,
у свиней - 56,4 и 43,6%.
Химический состав внутренней среды организма за­
висит от продуктов, получаемых в результате реакций
обмена веществ, от питательных веществ, которые посто­
янно поступают и выводятся из крови, а также от кисло­
рода. Несмотря на это, кровь большого круга кровообра­
щения характеризуется довольно постоянным составом.
Удивительное постоянство ее основных биохимических
показателей является важнейшей особенностью крови внутренней среды организма. Например, глюкоза посто­
янно расходуется тканями и органами и в то же время
поступает из печени, поэтому количество ее у человека
находится на одном уровне —около 0,1% . Для характе­
ристики внутренней среды организма существует ряд по­
казателей, в том числе осмотическое давление, реакция
среды, вязкость.
Кровь представляет собой водный раствор молекул
и ионов многих веществ. Их суммарное осмотическое
давление при температуре 37 °С постоянно и составляет
0,77-0,81 МПа. Наиболее осмотически активными ве­
ществами являются соли. В создании осмотического
давления крови важную роль играют хлористый натрий
39
и дикарбонат натрия. Около 90% осмотического давле­
ния плазмы крови зависит от наличия в ней хлористого
натрия: ион хлора легко проникает через клеточные мем­
браны и тем самым поддерживает постоянное осмотичес­
кое давление внутри клетки.
Для крови животных характерно также постоянство
концентрации ионов водорода. Реакция крови слабоще­
лочная и колеблется обычно в небольших пределах.
Различные регуляторные механизмы обеспечивают
поддержание pH среды постоянным в допустимых пре­
делах. Среди них важное значение имеют буферные сис­
темы крови. Главными из них являются' белковая, дикарбонатная и фосфатная системы. Наибольшей буфер­
ной емкостью обладают белки (85-90%). Важнейшей бу­
ферной системой крови является гемоглобин эритроци­
тов. Гемоглобин проявляет свойства слабой кислоты, бла­
годаря чему может связывать основания и образовывать
соли. Кислореагирующие соединения взаимодействуют
с калиевой солью гемоглобина с образование эквивален­
тных количеств соответствующей кислоты и свободного
гемоглобина.
Плотность крови составляет 1,055 к г/м 3, плазмы —
1,03 кг/м 3, эритроцитов - 1,09 кг/м 3. Эритроциты тяже­
лее плазмы, поэтому они могут оседать в ней. Этим свой­
ством пользуются при отделении форменных элементов
от плазмы методом отстаивания, центрифугирования или
сепарирования крови.
Вязкость крови зависит от наличия в ней эритроци­
тов. Вязкость крови при 38 °Св 5 раз выше вязкости воды.
2.2. Химический состав крови
Плазма крови. В плазме крови содержится 90-91%
воды и 9-10% сухого остатка. Большую часть сухого остат­
ка составляют белки, а остальную часть - азотистые и безазотистые вещества, липиды и минеральные вещества.
40
В настоящее время в составе белков плазмы выделено
примерно до 40 различных белков. Основную часть со­
ставляют сывороточные альбумины, сывороточные гло­
булины и фибриноген.
Сывороточный альбумин является типичным альбу­
мином. Изоэлектрическая точка этого белка лежит при
pH 4,6. Сывороточный альбумин является полноценным
белком и хорошо усвояемым.
Глобулины плазмы крови представляют собой боль­
шую группу белков различной структуры. При электро­
форезе глобулины крови разделяются на фракции а-, (3и ^-глобулины. Многие из ^глобулинов являются анти­
телами. Изоэлектрическая точка глобулинов лежит при
pH 5,1 и 6,2. Глобулины - полноценные и хорошо усвояе­
мые белки.
Фибриноген по свойствам близок к глобулинам. Это
растворимый, полноценный и хорошо усвояемый белок
плазмы крови.
Изоэлектрическая точка фибриногена находится при
pH 5,5. Это важный компонент системы, обеспечиваю­
щей свертывание крови. Плазма без фибриногена назы­
вается сывороткой. К белкам плазмы относятся и фер­
менты, причем ферментный состав плазмы у здоровых
животных относительно постоянен.
В плазме обнаружены ферменты, относящиеся к клас­
су гидролаз (амилаза, фосфатаза, липаза, протеазы), и фер­
менты, участвующие в свертывании крови и в окисле­
нии (ка’галазы, пероксидазы).
В плазме крови всегда присутствует некоторое коли­
чество низкомолекулярных азотистых веществ - ко­
нечных продуктов белкового обмена: мочевина, мочевая
кислота, аммонийные соли, креатинин и др. Эти вещест­
ва образуются в тканях и поступают в кровь. Током крови
они доставляются к почкам, откуда попадают в мочу.
Кроме конечных продуктов белкового обмена в крови со­
держатся также и промежуточные продукты распада бел­
ков и нуклеиновых кислот: аминокислоты, полипепти41
ды, пуриновые основания. Наибольшее количество не­
белкового азота плазмы крови приходится на долю моче­
вины. На втором месте находится азот аминокислот. Со­
держание небелковых азотистых веществ может служить
показателем свежести крови и продуктов крови при их
хранении и переработке; увеличение количества небел­
кового азота свидетельствует о гнилостном распаде белка.
К безазотистым веществам, содержащимся в плазме
крови, относятся питательные вещества, или промежуточ­
ные продукты их обмена: глюкоза, молочная кислота,
триглицериды, свободные жирные кислоты, минераль­
ные и другие вещества. Моносахариды, в основном глю­
коза, всегда содержатся в плазме крови животных. Содер­
жание глюкозы в плазме крови у человека —80-120 мг % ,
этот уровень отличается постоянством и поддерживается
различными регуляторйыми механизмами.
Количество молочной, пировиноградной, янтарной
и других кислот — продуктов промежуточного обмена,
особенно молочной кислоты, в плазме крови разных ж и­
вотных неодинаково. В результате напряженной мышеч­
ной работы повышается распад гликогена, что ведет к уве­
личению содержания молочной кислоты.
Липиды представлены жирами и продуктами их рас­
пада (глицерин и жирные кислоты), фосфатидами, холестеридами и холестерином. Общее содержание липи­
дов в плазме крови зависит от принимаемой пищи и в сред­
нем составляет у крупного рогатого скота 0 ,0 9 % , у мел­
кого рогатого скота - 0,1 3 % , у свиней —0,3 9 % .
В плазме крови содержатся минеральные вещества.
Они находятся либо в связанном состоянии с белками
(в основном с альбуминами или глобулинами) —транс­
портная неактивная форма, либо в ионизированном сос­
тоянии —активная форма. У животных различных видов
общее количество минеральных веществ в крови состав­
ляет примерно 0 ,9 % , но содержание отдельных состав­
ных частей сильно колеблется. У одного и того же живот­
ного минеральный состав характеризуется известным
постоянством, значительные отклонения от него наблю­
42
даются только при заболеваниях. Важнейшей минераль­
ной солью плазмы крови является хлористый натрий.
Часть натрия находится в виде дикарбоната, фосфатов,
сульфатов. Кроме солей натрия в плазме содержатся соли
калия, причем плазма более богата солями натрия, а эрит­
роциты - солями калия. В плазме находятся соединения
кальция, которые играют большую роль в процессе свер­
тывания крови, снижают возбудимость нервных клеток,
проницаемость кровеносных сосудов и клеточных мемб­
ран. В плазме п ри сутствует такж е больш ая группа
микроэлементов железа, йода, меди, цинка, кобальта.
Кровь транспортирует к тканям витамины, поступаю­
щие с пищей. В крови убойных животных в значитель­
ных количествах содержатся витамины группы В, а так­
же витамины С, А .О .Е и К.
У крупного рогатого скота плазма крови красно-жел­
тая, а у свиней - желтая или бесцветная. Окраска плаз­
мы крови зависит от наличия в пей пигментов —билиру­
бина (золотисто-желтая) и биливердина (зеленая), кото­
рые являются продуктами распада гемоглобина. На ок­
раску плазмы влияет и количество растительных пигмен­
тов — каротинов и ксантофиллов, придающих плазме
красно-желтую окраску. Эти пигменты поступают в орга­
низм животных с пищей.
Ф орменные элементы крови. Основную массу фор­
менных элементов крови составляют эритроциты. Их ко­
личество в 1 мм3 крови колеблется от 6 до 11 млн., коли­
чество лейкоцитов в 1 мм3 - 5-10 тыс., тромбоцитов в 1 мм3
- 200-600 тыс. Эритроциты - высокоспециализирован­
ные клетки, выполняющие функции дыхания. Они быст­
ро изнашиваются. Ядер эти клетки не имеют - делиться
не могут. Длительность жизни эритроцитов - 35-100
дней. Они разрушаются и образуются в костном мозге.
В состав эритроцитов входят вода (около 6 0% ), белки,
ферменты, небелковые азотистые вещества, аналогич­
ные плазмы, безазотистые вещества, в том числе липи­
ды. Из веществ в эритроцитах преобладает калий, а из
микроэлементов обнаружены медь и цинк.
43
После удаления воды из эритроцитов остается сухой
остаток, который на 90% состоит из белка гемоглобина.
Гемоглобин - сложный белок из класса хромопротеидов.
Красная окраска крови связана с наличием гемоглоби­
на. Простетической его группой является гем - веще­
ство, идентичное гему миоглобина.
Белковая часть гемоглобина представлена белком гло­
бин. Этот белок в составе гемоглобина имеет четвертич­
ную структуру. Молекула его имеет четыре субъедини­
цы, каждая из которых состоит из одной полипептидной
цепи, в третичной структуре соединенной с гемом. Таким
образом, одна молекула гемоглобина состоит из четырех
полипептидных цепей и четырех гемов. В отличие от ми­
оглобина, где одна молекула белка (глобина) связана с од­
ним гемом, у гемоглобина - с четырьмя темами. Изоэлек­
трическая точка гемоглобина лежит при pH 5,5. Гемогло­
бин разных животных различается по своей белковой час­
ти - глобину - сочетанием аминокислот. Гемоглобин спо­
собен легко соединяться с кислородом и другими газами,
образуя производные гемоглобина, подобно производным
миоглобина. Гемоглобин является переносчиком кисло­
рода. В легких кислород соединяется с гемоглобином, об­
разуя ярко-красный оксигемоглобин.
Эта реакция обратима, и в капиллярах тканей в усло­
виях низкого парциального давления кислорода комп­
лекс распадается.
Углекислота переносится кровью от тканей к легким
главным образом в виде дикарбонат-иона, который обра­
зуется в эритроцитах, куда диффундирует углекислота,
и взаимодействует с основаниями. Небольшая часть уг­
лекислоты, образовавшейся в тканях, растворяется в плаз­
ме, и некоторое количество ее переносится кровью в фор­
ме непрочного комплекса с гемоглобином —карбогемоглобина. Это соединение нестойкое и быстро диссоцииру­
ет в легочных капиллярах, выделяя СОг.
44
2.3. Биохимические превращения крови
Свертывание крови. Кровь после вытекания из крове­
носных сосудов только короткое время сохраняет свой­
ства жидкости; вскоре она свертывается, образуя сгус­
ток. У различных животных самопроизвольно кровь свер­
тывается с различной скоростью (в мин.):
Крупный рогатый скот - 6,5-10;
-4-8;
Овца
- 3,5-5;
Свинья
- 11,5-15;
Лошадь
- менее 1.
Птица
Свертывание крови связано с превращением раствори­
мого белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок
фибрин. При этом превращении от молекулы фибриноге­
на с помощью фермента отщепляются четыре пептида
и получается фибрин, который полимеризуется в виде
длинных тонких нитей. Нити фибрина образуют сеть,
в которой застревают клетки крови.
Механизм свертывания крови очень сложен. В нем
участвуют различные вещества, содержащиеся в плазме и
взаимодействующие в результате трех последовательных
реакций. Каждая реакция катализируется ферментом, об­
разующимся в результате предшествующей реакции.
«Пусковым механизмом» при свертывании крови слу­
жит освобождение от поврежденной ткани липопротеида, называемого тромбоэластином. В результате реакций
тромбоэластина с ионами Са и белковыми факторами, со­
держащимися в плазме (проакцелерином и проконвертином), образуется фермент протромбокиназа, которая так­
же может синтезироваться в результате взаимодействия
тромбопластина тромбоцитов, освобождающегося при рас­
паде тромбоцитов с ионами Са и некоторыми глобулина­
ми плазмы. Один из них, получивший название антигемофилинного глобулина, содержится в нормальной плаз­
ме, но отсутствует в плазме больных гемофилией.
Протромбокиназа, образовавшаяся при участии тромбопластина из поврежденной ткани или из тромбоцитов,
45
катализирует реакцию расщепления протромбина - гло­
булина плазмы, синтезируемого в печени при наличии
достаточного количества витамина К. В результате обра­
зуется несколько фрагментов, один из которых представ­
ляет собой тромбин. Для этой реакции также необходи­
мы ионы Са.
Наконец, тромбин, действуя как протеолитический фер­
мент, отщепляет от фибриногена четыре пептида и пре­
вращает его в активный фибрин - мономер, полимериза­
ция которого приводит к образованию длинных волокон
нерастворимого фибрина. Сеть из этих волокон и опутан­
ные ею эритроциты, лейкоциты и тромбоциты образуют
кровяной сгусток.
Стабилизация крови. При жизни животного в боль­
шом круге кровообращения кровь не свертывается бла­
годаря наличию в ней физиологических антикоагулян­
тов. К ним относятся гепарин, антитромбопластин, ан­
титромбин и др.
Гепарин резко снижает активность тромбина, образуя
неактивный комплекс с самим тромбином и тромбопластином. По химической природе гепарин является мукопол исахаридом. Он содержится в наибольших количествах
в печени, легких, мышцах. В живом организме гепарин
задерживает свертывание крови, которое может произой­
ти в результате разрушения тромбоцитов. Препараты ге­
парина широко используют при переливании крови. Ан­
титромбин и антитромбопластин находятся в плазме, при­
чем первый инактивирует тромбин, а второй - тромбопластин. Кроме того, в живом организме для предотвраще­
ния закупорки кровеносных сосудов тромбами имеется
биохимический механизм их разрушения - разрушение
фибрина при воздействии фермента плазмина, или фибринолизина. Этот фермент расщепляет гидролитическим
путем фибриноген с образованием фибрин-мономеров.
При убое животных вытекающая из кровеносных со­
судов кровь свертывается и превращается в сгусток. Не­
которые химические вещества - стабилизаторы, добав­
ленные к свежесобранной крови, предотвращают ее свер46
тывание. Кровь стабилизируют очень быстро, в момент
взятия ее, пока она еще не успела свернуться. Стабили­
зация крови упрощает технологический процесс даль­
нейшей переработки. В составе жидкой крови остается
полноценный белок фибриноген.
Стабилизация может быть обусловлена исключением
одного из компонентов, входящих в систему свертыва­
ния крови. Пищевую кровь, предназначенную для колбасно-кулинарных целей, стабилизируют хлористым
натрием, который угнетает тромбин и тормозит превра­
щение фибрин-мономера в фибрин-полимер. В резуль­
тате такой обработки кровь не свертывается. При про­
мышленной переработке крови широко применяют ста­
билизаторы, действие которых сводится к исключению
ионов Са из системы свертывания. В качестве стабилиза­
тора применяютоксалаты, цитраты, фосфаты, сульфаты
и др. При этом образуются нерастворимые кальциевые
соли этих кислот.
Стабилизацию крови можно проводить с помощью
ионообменной адсорбции. При пропускании крови че­
рез слой ионообменной смолы 50% кальция крови заме­
няется натрием ионообменной смолы, что вполне доста­
точно для стабилизации.
Высокой стабилизирующей способностью, как указы­
валось выше, обладает гепарин: 1 г гепарина способен
стабилизировать 20 л крови. Его получают из легких
крупного рогатого скота. Однако из-за сложности полу­
чения гепарин пока применяют лишь в медицине.
Дефибринирование крови. В ряде случаев кровь жи­
вотных, используемую на пищевые цели, дефибринируют, т.е. от крови отделяют фибрин, причем пока она еще
не образовала сгустков. Кровь взбивают мешалкой, и фиб­
рин выделяется в виде нитей, которые удаляют.
Гемолиз крови. Растворяясь в плазме, гемоглобин ок­
рашивает ее в более или менее интенсивно красный цвет.
Полученная кровь называется гемолизированной, при
этом она становится прозрачной.
47
Переход гемоглобина в плазму называется гемолизом.
Гемолиз наступает при разрушении оболочек эритроци­
тов или вызывается увеличением проницаемости повер­
хностного слоя эритроцитов. Причиной этого могут быть
различные факторы, в частности, воздействие органи­
ческих растворителей (например, спирт) поверхностно­
активных веществ (мыла, желчные кислоты), механи­
ческое воздействие, замораживание. Гемолиз происхо­
дит и в результате разбавления крови водой. Оболочка
эритроцитов полупроницаема; она пропускает воду, но
не пропускает катионы. При добавлении воды концент­
рация солей в плазме уменьшается. Вследствие большой
разницы осмотического давления внутри и вне эритро­
цитов вода из плазмы быстро проникает внутрь эритро­
цита к растворУ с более высокой концентрацией соли.
При этом эритроциты разбухают и лопаются, а гемогло­
бин переходит в плазму.
В процессе хранения и переработки крови может про­
исходить ее гемолиз. В одних случаях гемолиз надо пре­
дотвратить, в других, наоборот, вызвать. Для получения
светлой, неокрашенной сыворотки и плазмы, например,
при изготовлении светлого альбумина, применяемого
в кондитерской промышленности вместо яиц, необходи­
мо предотвратить гемолиз, в противном случае продукт
будет окрашен. Для этого необходимо следить, чтобы не
происходило разбавления крови водой.
Кровь не следует консервировать с помощью химичес­
ких веществ (спирта, глицерина), замораживанием. При
замораживании эритроциты частично повреждаются
кристаллами льда, а при размораживании происходит
обводнение эритроцитов и дополнительное нарушение их
целостности. Для предотвращения гемолиза вследствие
механического разрушения эритроцитов кровь транспор­
тируют по трубопроводам, перемешивают, дефибринируют, сепарируют по режимам, исключающим механи­
ческое разрушение эритроцитов.
Для интенсивной и более стойкой окраски колбас до­
бавляют препараты гемоглобина. Их готовят из формен48
ных элементов, получаемых при сепарировании крови
животных, а также из дефибринированной или стабили­
зированной крови. С целью получения равномерной ок­
раски фарша эритроциты или кровь необходимо гемолизировать. Для этого перед употреблением их смешивают
с водой.
При производстве жидкого гематогена, чтобы полу­
чить однородный, прозрачный препарат, гемолиз крови
вызывают, добавляя этиловый спирт.
Автолитические превращения крови. При хранении
крови происходят автолитические превращения, в ре­
зультате которых свойства крови изменяются. В эритро­
цитах происходят гликолитические превращения, при­
водящие к накоплению молочной кислоты. Из-за распа­
да органических фосфорных соединений в плазме уве­
личивается содержание неорганических фосфатов. Ре­
зультатом этих превращений является понижение pH
крови с 7,3-7,4 до 6,8-7,0. Повышение кислотности при­
водит к активации протеиназ эритроцитов, протеиназ
лейкоцитов, к выходу этих ферментов из лизосом. Нахо­
дящийся в плазме профермент плазминоген превраща­
ется в фермент плазмин (фибринолизин). Совместное
воздействие всех протеинам вызывает специфический
распад фибриногена и фибрина, а также других белков
крови. Если кровь хранить при низкой температуре, то
эти превращения можно свести до минимума.
Биохимические превращения под воздействием мик­
робов. Изъятая кровь является хорошей питательной сре­
дой для микроорганизмов, поэтому при хранении она
портится. Превращения крови под воздействием фермен­
тов, выделяемых микробами, опережают собственно ав­
толитические процессы и сводятся большей частью к гни­
лостному разложению белков крови. При этом выделя­
ются различные дурнопахнущие вещества: индол, ска­
тол, фенол, меркаптаны и другие продукты распада. Цвет
крови становится почти черным, так как в результате на­
копления продуктов распада происходит гемолиз, а ос­
вобождающийся гемоглобин окисляется в метгемоглобин
4-0213
49
или в продукты его распада, обладающие коричневой,
зеленой или иной окраской.
Во избежание порчи кровь консервируют химически­
ми веществами. В кровь, предназначенную для пище­
вых целей, добавляют поваренную соль, раствор аммиа­
ка, фибризол (смесь 30% ортофосфата, 30% профосфата
и 40% хлорида натрия); в кровь, предназначенную для
выработки технической продукции, добавляют крезол,
фенол или другие сильные антисептики.
2.4. Пищевая ценность крови
Среди белковых продуктов питания одно из первых
мест принадлежит крови. Это объясняется высоким со­
держанием в ней хорошо усвояемых и полноценных бел­
ков. Содержание белков в цельной крови крупного рога­
того скота составляет 17,41% , баранов —16,59% , свиней
- 22,25% . В белках крови содержатся все незаменимые
аминокислоты, хотя по аминокислотному составу не все
белки крови равноценны (табл. 3).
Таблица 3
Содержание незаменимых аминокислот в белках крови
Содержание незаменимых аминокислот
к общему количеству их в белках крови
Аминокислота
альбумин
глобулин
фибриноген
гемоглобин
Валин
2,5
5,5
3,9
9,1
Лейцин
13,7
18,7
14,3
16,6
Изолейцин
2,9
1,0
5,0
Метионин
1,3
1,0
2,6
1.6
Триптофан
0,6
2,3
3,5
1,2
7,9
6,8
8,4
Треонин
6,5
Лизин
12,4
6,2
9,0
7,5
Фенилаланин
6,2
1,8
7,0
5,3
Аргинин
6,2
3,2
6,7
5,4
Гистидин
3,8
4,5
2,3
2,9
50
Как видно из табл. 3, по аминокислотному составу наи­
более ценным является фибриноген. В нем содержится
3,5% триптофана, 7% фенилаланина, 2,6% метионина.
Однако содержание фибриногена в крови невелико и
составляет лишь около 0 ,5 % . Сывороточные альбуми­
ны и глобулины также содержат все незаменимые ами­
нокислоты, хотя и в меньшем количестве. Следует отме­
тить, что ни в одном из белков крови не содержится в та­
ком малом количестве триптофана, как в сывороточном
альбумине.
Сыворотку и плазму крови используют как полноцен­
ное белковое сырье. Сухие продукты плазмы или сыво­
ротки крови носят название светлого альбумина.
Гемоглобин нельзя отнести к полноценным белкам,
так как в нем отсутствует незаменимая аминокислота
изолейцин. Вместе с тем в нем содержится много других
незаменимых аминокислот, и поэтому в сочетании с дру­
гими белками крови его можно рассматривать как важ­
ный источник незаменимых аминокислот. Цельная
кровь убойных животных является сырьем для произ­
водства многих колбасных изделий, зельцев, консервов
и других продуктов питания.
Кровь убойных животных является источником мно­
гих витаминов. По содержанию витамина А она может
быть использована и для лечебных целей. Содержание
жира в крови невелико, но он тонко эмульгирован и хо­
рошо усваивается, а фосфолипиды, сопутствующие жи­
рам, способствуют лучшему усвоению пищи.
51
Глава III. БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ
ТКАНИ
Группа соединительных тканей многочисленна и раз­
нообразна. К ней относятся собственно соединительная
ткань (рыхлая и плотная), хрящевая и костная. Жиро­
вая ткань является разновидностью рыхлой соединитель­
ной ткани.
Соединительная ткань встречается во всех органах жи­
вотного, выполняя роль опоры, связи, питания и защи­
ты. Это один из главнейших элементов мяса и мясопро­
дуктов. Как сырье, ее используют в колбасном, кулинар­
ном, желатиновом, клееварочном и других производ­
ствах. Соединительная ткань составляет в среднем около
16% мясной туши большинства домашних животных.
3.1. Строение соединительной ткани
Соединительная ткань включает в себя клетки и меж­
клеточное вещество. Для соединительной ткани харак­
терны сильное развитие межклеточного вещества и от­
носительно небольшое число клеток. Межклеточное ве­
щество соединительной ткани состоит из однородного
аморфного основного вещества и тончайших волоконец.
В зависимости от вида соединительной ткани основное
вещество может находиться в различном состоянии. Так,
у собственно соединительной ткани оно полужидкое,
слизеподобное. В результате химических изменений ос­
новное вещество уплотняется с сохранением некоторой
эластичности, превращаясь в хрящевую ткань. Дальней­
шее уплотнение основного вещества в результате накоп­
ления минеральных солей приводит к образованию проч­
ной костной ткани.
52
Виды соединительной ткани различаются по соотно­
шению основного и волокнистого веществ. В сухожили­
ях волоконца заполняют все межклеточное пространство.
В межклеточном веществе рыхлой соединительной тка­
ни преобладает основное вещество. Волоконца в межкле­
точном веществе соединительной ткани могут распола­
гаться в виде хаотических переплетений, а иногда - упо­
рядочение в виде пучков.
Различают три вида волоконец: коллагеновые, элас­
тиновые и ретикулиновые.
3.2. Х имический состав соединительной ткани
Состав отдельных видов соединительной ткани пример­
но одинаков: вода, белки (коллаген, эластин, ретикулин,
муцины и мукоиды, альбумины и глобулины), липиды,
минеральные вещества, мукополисахариды, экстрактив­
ные вещества, гликоген, витамины. Однако в количест­
венном отношении содержание этих веществ в отдельных
видах соединительной ткани различно. В костной ткани
особенно много минеральных веществ, в Хрящевой - мукополисахаридов, в плотной соединительной ткани (на­
пример, сухожилиях) - коллагена и т.д.
Белковые вещества. Наиболее характерными белка­
ми соединительной ткани любого вида являются струк­
турные белки склеропротеины: коллаген, эластин, ре­
тикулин. Они входят в состав волоконец.
В состав основного вещества соединительной ткани
входят белки мукопротеиды. В небольших количествах
в составе основного вещества и клеток имеются белки
типа альбуминов и глобулинов, нуклеопротеиды и неко­
торые другие белковые вещества.
Коллаген - наиболее распространенный белок. По ко­
личеству в организме он составляет около 1/3 всех бел­
ков. Ниже дано содержание коллагена в различных тка­
нях (в% к сырой ткани):
53
- 25-35;
Сухожилия
- 10- 20 ;
Кости
-1 0 -1 5
Хрящи
-1 5 -2 5
Кожа
-5 -1 2 ;
Стенки сосудов
- 0,4-0,6;
Почки
- 0, 1- 1;
Печень
- 0,2-0,4.
Мозг
Коллаген характеризуется некоторыми особенностя­
ми аминокислотного состава. В нем очень мало тирози­
на, метионина и нет триптофана, цистина и цистеина,
поэтому этот белок неполноценный. Наиболее отличи­
тельной особенностью аминокислотного состава колла­
гена является то, что почти все аминокислотные остатки
составляет глицин и 1/4 - пролин и оксипролин.
Выше указывалось, что в связи с исключительно вы­
соким содержанием аминокислот коллаген не образует
а-спирали, а принимает во вторичной структуре форму
как бы ломаной спирали. Данные рентгеноструктурно­
го анализа показывают, что в молекуле коллагена каж­
дые три полипептидные цепи скручены вместе вокруг
общей оси. Они образуют третичную структуру коллаге­
на —тройную спираль с молекулярной массой 360000.
Такую молекулу называют тропоколлагеном.
В результате агрегации тропоколлагена в продольном
(конец с концом) и поперечном направлениях образует­
ся четвертичная структура коллагена-фибрилла (рис. *
3.1). По длине фибрилл молекулы тропоколлагена рас­
положены ступенчатым образом. Фибриллы объединя­
ются в волокна, волокна - в пучки. В построении тропо­
коллагена и фибрилл участвуют глюкоза, различные
мукополисахариды (гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат), выполняющие роль цементирующ его ве­
щества.
Нативный коллаген устойчив к воздействию различ­
ных веществ. Он нерастворим в воде, органических раство­
рителях, и на него в очень слабой степени воздействуют
кислоты, щелочи.
54
Рис. 3.1. Четвертичная структура коллагена - фибрилла
Выполняя в теле животного механические функции,
коллаген является одним из наиболее устойчивых белков
и в механическом отношении. Его волокна обладают зна­
чительной прочностью. Нерастворимость и устойчивость
коллагена объясняются наличием поперечных связей в его
молекуле, которые возникают как в трехспиральной мо­
лекуле тропоколлагена, между отдельными полипептидными цепями (внутримолекулярные связи), так и между
отдельными тропоколлагеновыми единицами (межмолекулярные поперечные связи). Внутримолекулярные
и межмолекулярные поперечные связи как бы «сшива­
ют* отдельные участки и всю структуру в целом. Такие
связи образованы прежде всего при участии оксипролина. Между СО-группами пептидных связей и ОН-груп­
пами оксипролина завязываются водородные связи.
Кроме того, могут возникать сложноэфирные связи за
счет ОН-групп моносахаридов и другие виды связи.
Нерастворимость и устойчивость коллагена зависят от
вида и возраста животного, а также от ткани, в которой
он содержится. С увеличением возраста животного ко­
личество поперечных связей в структуре коллагена воз­
растает и его устойчивость повышается.
Он может сильно набухать, причем масса его увеличи­
вается в 1,5-2 раза. По этому свойству он уступает только
миозину. Ниже приведены данные о набухании некото­
рых белков при pH 5,0-7,0 (масса набухшего белка взята
в% к массе сухого):
Коллаген —200
Миозин - 300
Ретикулин —30
Эластин - 25
Кератин конского волоса - 40
Фиброин шелка —32
Высокая гидратация коллагена связана с содержани­
ем в нем значительных количеств диамино- и амнидикарбоновых кислот и, следовательно, большого числа бо­
ковых полярных групп в его молекуле. При смещении
pH в кислую или щелочную стороны от изоэлектрической точки набухаемость коллагена резко увеличивается,
при этом масса набухает. Поперечные связи молекуляр­
ного белка в состоянии полного набухания могут дости­
гать от 400 до 1000% к массе сухого белка. Способность
коллагена к набуханию имеет большое значение для мяс­
ного, желатинового и кожевенного производства.
Изоэлектрическая точка коллагена животных разно­
го возраста неодинакова: для коллагена шкуры теленка
она находится при pH 6,36, шкуры крупного рогатого
скота - при pH 7,0.
При длительном нагревании с водой коллаген расщеп­
ляется. Вследствие теплового воздействия происходят де­
натурация - нарушение связей, удерживающих колла­
ген в нативной конформации, а также частичный гидро­
литический распад по месту пептидных связей. При этом
образуются как высокомолекулярные, так и низкомоле­
кулярные продукты распада. В зависимости от преобла­
дания в системе высоко- или низкомолекулярных про­
дуктов распада получается либо желатин, либо клей.
Эластин, как и коллаген, относится к склеропротеинам. Он значительно устойчивее коллагена; не растворя­
ется в холодной и горячей воде, растворах солей, разве­
денных кислотах и щелочах, даже крепкая серная кис­
лота оказывает на него слабое воздействие. В эластине,
как и в коллагене, присутствуют оксипролин (хотя в ко­
личестве, 10 раз меньшем), много глицина и пролина, но
56
отсутствуют триптофан и метионин. Поэтому этот белок
неполноценный. В состав его входят мукополисахариды.
Эластин - плохо усвояемый белок. Он почти не перева­
ривается трипсином, медленно —пепсином, но гидро­
лизуется ферментом поджелудочной железы эластазой.
В отличие от коллагена эластин слабо набухает, что, повидимому, связано с небольшим числом полярных боко­
вых групп в молекуле эластина. При нагревании не об­
разует желатина. Эластин входит в состав эластических
волокон, легко растяжимых и эластичных.
Ретикулин - склеропротеин, как коллаген и эластин,
отличается высоким содержанием пролина и оксипролина. В ретикулине содержится до 4,5% углеводов. Это
неполноценный белок, плохо усвояемый и очень устой­
чивый. Он почти не набухает в воде, не растворяется в те­
чение многих часов даже в крепких кислотах и щелочах.
Ретикулин входит в состав тонких ретикулиновых воло­
кон. В присутствии сульфита натрия ретикулиновые во­
локна частично разрушаются.
Мукопротеиды относятся к классу сложных белков гликопротеидов. Они довольно широко представлены
в организме; наличием их обусловлены особые свойства
слизи. К мукопротеидам относятся муцины - обязатель­
ная составная часть многих секретов: слюны, желудоч­
ного сока и т.д., а также мукоиды.
Мукоиды входят в состав различных соединительных
тканей, в основном промежуточного вещества. Их назва­
ния зависят от ткани, из которой они получены: в хря­
щевой ткани содержится хондромукоид, в костной - оссеомукоид, в яйце - овомукоид.
Простетической группой муцинов и мукоидов явля­
ются мукополисахариды, которые непрочно связаны
с белком, легко от него отделяются и встречаются в тка­
нях также и в свободном состоянии.
Мукопротеиды не свертываются при нагревании. Это
их свойство при неправильном ведении технологическо­
го процесса может привести к загрязнению топленого
жира и желатина этими белками.
57
Альбумины и глобулины извлекаются при обработке
соединительной ткани водой: вначале в небольшом ко­
личестве альбумины, а при последующей обработке со­
левыми растворами - небольшое количество глобулина.
В процессе предварительной подготовки сырья к вывар­
ке желатина большая часть альбуминов и глобулинов уда­
ляется. При наличии этих белков желатин становится
мутным.
В ы соким содерж анием альбуминов и глобулинов
(4 ,9 -5 ,5 % ) отличаются такие соединительнотканные об­
разования, как уши и губы. Такое сырье целесообразно
использовать для выработки зельцев и студней.
Мукополисахариды. В соединительной ткани широ­
ко представлены различные гетерополисахариды. Они
выполняют роль «цементирующего» компонента меж­
клеточного вещества, входят в состав коллагена, эласти­
на и ретикулина, муцинов и мукоидов, а также встре­
чаются в свободном виде.
В разных видах соединительной ткани содержатся
различные мукополисахариды или их смеси. Наиболее
распространены в тканях животных кислоты —гиалуроновая и хондроитин-серная.
3.3. С обственно соединительная ткань
В зависимости от соотношения основного вещества
и разнообразных волокон, различают рыхлую и плотную
собственно соединительную ткань.
Рыхлая соединительная ткань широко распростране­
на в организме и входит в состав всех органов. Она высти­
лает кровеносные сосуды, прослаивает все органы и тка­
ни, заполняет промежутки между органами, мускула­
ми, из нее состоит подкожная клетчатка. Рыхлой соеди­
нительной ткани присущи питательная (проходят кро­
веносные сосуды, по которым кровь доставляет питатель­
ные вещества клеткам) и защитная (защищает от про­
никновения во внутреннюю среду микроорганизмов)
58
функции. В межклеточном веществе рыхлой соедини­
тельной ткани преобладает аморфное вещество, волоко­
нец сравнительно мало, и они располагаются в различ­
ных направлениях. В состав рыхлой соединительной тка­
ни входят коллагеновые, ретикулиновые и эластиновые
волокна (рис. 3.1). В основном веществе присутствуют
мукополисахариды, которые прочно связаны с белками.
Рис. 3.2. Строение рыхлой соединительной ткани:
1 —коллагеновые волокна; 2 - эластиновые волокна;
3 —клетка; 4 —ядро
Плотная соединительная ткань входит в состав сухо­
жилий (неэластичные, негибкие ткани, прикрепляю­
щие мышцы к костям), связок (соединяют между собой
кости), фасций, кожи. Плотная ткань выполняет опор­
ную и механическую функции. В межклеточном вещест­
ве плотной соединительной ткани мало основного вещест­
ва и много волокон (рис. 3.2).
Волоконца могут быть расположены параллельно друг
другу, как это имеет место, например, и в сухожилиях,
или в виде толстых пучков, которые, переплетаясь, обра­
зуют сетку, например, в дерме кожи. В этих тканях так
много волокнистого материала, что клетки оказываются
сильно зажатыми между волокнами. В зависимости от
строения и функциональных особенностей в различных
образованиях из плотной соединительной ткани количе­
ственное соотн ош ен ие основны х хи м и ч ески х вещ еств
различно. Так, в сух ож и л и я х , фасциях и дерме кож и
вы сокое содерж ание коллагена (3 1 -3 3 % ), а в вы йной
(затылочной) связке быка коллагена всего 7 ,5 % , а содер­
жание эластина составляет 3 1 ,7 % .
3.3. Хрящ евая ткань
Хрящ евая ткань является одним из компонентов ске­
лета. Она выполняет опорную и механические функции.
Х рящ тверд, но обладает упругостью . М ежклеточное ве­
щ ество хрящ евой ткани сильно развито и включает боль­
шое количество плотного основного вещества и волоко­
нец. Х рящ евы е клетки располагаются поодиночке или
группам и. В зависим ости от вы полняем ой ф ункц ии,
хрящ и имеют различное строение. Различаю т хрящ и
гиалиновый, волокнистый и эластический.
Гиалиновый, или стекловидный, хрящ полупрозра­
чен, имеет голубоватый оттенок. Встречается на сустав­
ных поверхностях костей, копчиках ребер, в носовой пе­
регородке, трахее. В межклеточном веществе гиалино­
вого хрящ а с возрастом откладываются соли кальция.
Эластический хрящ кремоватого цвета, не такой про­
зрачный, как гиалиновый. Он входит в состав уш ной ра­
ковины, гортани. В межклеточном веществе эластичес­
кого хрящ а преобладают эластиновые волокна. Эласти­
ческий хрящ никогда не пропитывается известью.
Волокнистый хрящ встречается в месте перехода су ­
хожилий в гиалиновый хрящ . В межклеточном веществе
волокнистого хрящ а содержатся коллагеновые волокон­
ца, объединенные в параллельные пучки. Для хрящ евой
ткани характерно вы сокое содержание мукопротеидахондромукоида и мукополисахарида - хондроитинсерной кислоты в основном межклеточном веществе. Содер­
жание хондроитинсульфата в сухом остатке хрящ евой
ткани доходит до 4 0 % . Важным свойством хондроитин60
серной кислоты является ее способность образовывать со­
леобразные соединения с различными белками: колла­
геном, альбумином и др. По-видимому, этим объясняет­
ся «цементирующая* роль мукополисахаридов в хряще­
вой ткани. Хондроитинсульфат преимущественно встре­
чается в гиалиновом хряще.
Значительное содержание мукополисахаридов и мукопротеидов в хряще затрудняет его переработку при
получении желатина. Мукополисахариды и мукопротеиды не коагулируют при кипячении, поэтому в случае
неполного удаления из ткани они могут перейти в ра­
створ вместе с желатином. Наличие их в растворе умень­
шает его вязкость и снижает прочность студня. Поэтому
из хрящей трудно получить желатин и клей высокого
качества.
3.4. Костная ткань
В состав костной ткани входят костные клетки - остеоциты - и сильно развитое межклеточное вещество, со­
стоящее из основного (аморфного) вещества и большого
количества коллагеновых волоконец (рис. 3.3). Коллагеновые волоконца представляют собой пучки фибрилл.
Внутри фибрилл, в промежутках между молекулами кол­
лагена и на поверхности фибрилл находятся кристаллы
минеральных солей, которые водородными и ионными
связями прочно соединены с фибриллами. Мукопротеид
оссеомукоид и мукополисахариды основного вещества
костной ткани склеивают фибриллы между собой и за­
полняют свободное пространство между ними. Такое со­
четание органической основы с минеральной частью
обусловливает исключительную твердость и упругость
костной ткани.
При обработке костной ткани кислотами (соляной,
фосфорной и др.) минеральные вещества растворяются.
Остаток, представляющий собой органическую часть
костной ткани, становится гибким, мягким и называет61
ся оссеином. Он построен в основном из белковых ве­
ществ. 93% составляет коллаген, кроме коллагена в со­
став оссеина входят и другие белки:
Рис. 3.3. Строение кост ной т кани:
1 —кост ны е клет ки-ост еоцит ы; 2 —ядро;
3 —меж клет очное вещ ест во
оссеомукоид, альбумины, глобулины и др. Из органичес­
ких соединений в составе костной ткани в небольшом ко­
личестве присутствуют липиды, в частности, лецитин,
соли лимонной кислоты и пр.
Если кость прокалить, то она лишается органической
основы. Оставшаяся минеральная часть сохраняет форму
кости, но делается хрупкой и при растирании легко пре­
вращается в порошок. Наличие большого количества ми­
неральных веществ (около 1/2 массы ткани) является ха­
рактерной особенностью костной ткани. Минеральные
вещества представлены главным образом фосфатами каль­
ция, которые откладываются в виде кристаллов гидрооксиапатита. Кроме фосфатов кальция в кости содержится
значительное количество карбоната кальция, небольшое
количество фосфата магния, фторида и хлорида кальцияг
железа, натрия, калия и многие микроэлементы.
С возрастом, наряду с общим увеличением содержа­
ния минеральных веществ, в костной ткани возрастает
содержание карбонатов и уменьшается количество фос62
фатов. В результате такого изменения кости утрачивают
упругость и становятся более хрупким и. Изменение
свойств кости может быть связано и с недостатком опре­
деленных солей в питании. Например, скот ж омового
откорма страдает недостатком кальция. Электрооглуше­
ние такого скота приводит к раздроблению позвоночни­
ка и тазовых костей. Применение токов высокой часто­
ты при оглушении сводит переломы до минимума.
Кости убойных животных составляют до 20% массы
крупного и мелкого рогатого скота. Их используют для
пищевых целей, получения жира, содержащегося осо­
бенно в большом количестве в костном мозге, желатина,
клея и костной муки.
3.5. Изменение коллагена при технической
обработке
В зависимости от условий обработки, из коллагена
м ож но получить желатин или клей. При нагревании
с водой коллаген сначала сжимается, а затем растворяет­
ся. При нагревании до 58-64 °С длина его волокон умень­
шается до 1 /3 первоначальной, а толщина возрастает.
Одновременно с этим он становится более эластичным
(каучукоподобны м ) и прозрачным. Такое изменение
свойств коллагена называется свариванием. При этом
ослабевает и разрывается часть водородных связей, удер­
живающих коллаген в нативной конформации, т.е. кол­
лаген частично денатурируется.
Если нагрев продолжается в течение длительного вре­
мени при 65-90 °С, то разрывается большинство попереч­
ных связей, удерживающих полипептидные цепи в струк­
туре коллагена, и он переходит в водорастворимое вещест­
во глютин. При осторожном нагреве более прочные кова­
лентные связи, например, пептидные, сохраняю тся.
Процесс превращения коллагена в глютин называют пептизацией. Практически одновременно с пептизацией
начинает развиваться гидролиз образующегося глюти63
на. П олипептидные цепочки глютина разрываются по
месту пептидных связей на более мелкие звенья различ­
ных размеров и строения. Такие продукты называются
глюкозами. Выход глютина и глюкоз зависит от соотно­
шения скоростей двух процессов - пептизации и гидро­
лиза. При температурах, близких к свариванию колла­
гена, преобладает процесс пептизации и образуется пре­
имущественно высокомолекулярный продукт (глютин),
который и составляет желатин. Однако желатин - это не
чистый глютин. В его составе всегда присутствует незна­
чительное кол ичество низком олекулярной ф ракции.
Ж елатин в растворенном состоянии представляет собой
золь и застывшем - гель. При нагревании гель (студень)
растворяется и вновь переходит в золь. Чем большую долю
в желатине составляет глютин, тем быстрее идет студнеобразование и тем более прочными получаются студни.
П рисутствие некоторого количества гл ю коз, которы е
играют роль стабилизирую щ его фактора в структуре
студня, также необходимо.
Клей — это продукт длительного гидротермического
распада коллагена, в котором преобладают глюкозы.
Решающее значение для выхода, свойств и качества
желатина и клея имеет температура, при которой пере­
рабатывают сырье. Чем выше температура, тем глубже
гидролиз коллагена и тем хуж е качество продукта. Для
получения продукта высокого качества выварку произ­
водят фракционным методом, при котором температура
повышается, а качество ухудшается с каждой последую­
щей фракцией. Первое выплавление проводят при 55-60 °С;
после каж дого слива бульона температуру повыш ают
на 5 °С. От первых четырех-пяти сливов получают жела­
тин высокого качества —пищевой, фотографический, из
остальных - технический.
Сырьем для получения желатина и клея являются тка­
ни ж ивотных, в которы х содержится коллаген, - кость
и мягкое сырье (сухожилия, обрезки шкур, мездра, ж ил­
ки и т.д.). При получении желатина из костей, прежде
всего, удаляют минеральную часть кости, что достигает­
64
ся мацерацией (удалением минеральной части и размяг­
чением кости обработкой ее кислотой). В производстве
применяют растворы соляной кислоты, которая раство­
ряет карбонаты, фосфаты кальция и магния, составляю­
щие ее минеральную основу. Одновременно происходит
кислотное набухание коллагена. Мацерированная кость
называется оссеином.
Образующиеся растворимые соли выводятся с мацерационными щелоками. Из них можно получить преци­
питат - кормовую и удобрительную муку.
Для очистки коллагена от балластных и вредных ве­
ществ сырье обрабатывают щелочью. На производстве эта
химическая обработка называется золением. К вещест­
вам, которые следует удалить, относятся белки, сопутст­
вующие коллагену: эластин, альбумин, мукоиды, жиры,
пигменты и др. Эти вещества не только затрудняют из­
влечение желатина и клея, но, попадая в бульон, снижа­
ют качество готовой продукции, придавая ей темный
цвет, пенистость, неприятный запах и др.
Наиболее пригодна для золения кальциевая щелочь известковое молоко. При ее использовании снижаются
возможность гидролиза коллагена и его потеря благода­
ря небольшой растворимости Са(ОН)г. Более активные
щелочи, например, едкий натр, хотя и резко ускоряют
процесс золения, но вызывают значительный распад
коллагена. Величина pH зольной жидкости доходит до
12,0-13,0. В этих условиях коллаген сильно набухает;
сырье при этом поглощает значительное количество воды
и разрыхляется. В результате набухания коллагена час­
тично разрушаются поперечные связи в его структуре.
Чем более разрыхлен коллаген, тем ниже его температу­
ра перехода в раствор. Набухший коллаген разваривает­
ся значительно быстрее, более полно и при менее высо­
кой температуре, что позволяет получать желатин высо­
кого качества. Особенно важна операция золения для уда­
ления мукопротеидов и мукополисахаридов. Мукопротеиды растворимы только в щелочной среде, а мукополисахариды быстро разрушаются в присутствии щело­
5-0213
65
чей. Мукопротеиды и мукополисахариды не коагулиру­
ют при кипячении, поэтому в случае неполного удале­
ния из ткани могут при нагревании перейти в раствор
вместе с желатином. Наличие в растворе желатина мукополисахаридов и мукопротеидов уменьшает его вязкость
и снижает прочность студня.
По окончании золения из сырья удаляют остатки из­
вести и растворившиеся в ней вещества путем промывки
и нейтрализации кислотой. После золения в сырье оста­
ется часть гидроксида кальция. При этом часть извести
химически связана с коллагеном, а часть удерживается
в порах и на поверхности сырья. Если все примеси, все
загрязнения, а также механически связанная известь
удаляются при промывке сырья водой, то химически свя­
занную известь можно удалить только при обработке сы ­
рья кислотой. Обычно используют соляную кислоту, так
как она образует с кальцием хорошо растворимую соль.
Этот процесс называется нейтрализацией. После нейт­
рализации и промывки сырья приступают к выплавле­
нию желатина.
66
Глава IV . БИОХИ М И Я ЖИРОВОЙ ТКАН И
Жировая ткань является разновидностью рыхлой со­
единительной ткани, клетки которой содержат значи­
тельное количество жира, очень увеличены в размерах,
обладают обычными для клеток структурными элемен­
тами, но центральная часть клетки заполнена жировой
каплей, а протоплазма и ядра оттеснены к периферии.
Волоконца межклеточного вещества не получают боль­
шого развития (рис. 4.1). Наибольшего развития жиро­
вая ткань достигает у животных под кожей (подкожная
клетчатка особенно развита у свиней), в брюшной полос­
ти (сальник, брыжжейка, околопочечная область), меж­
ду мышцами и в других местах.
Рис. 4.1. Строение жировой, ткани
Жировая ткань выполняет в основном роль «запасно­
го депо» для накопления питательного материала. Кро­
67
ме того, она выполняет и механические функции; защ и­
щает внутренние органы от воздействий (ударов, сотря­
сений), а также, будучи плохим проводником тепла, пре­
дохраняет организм от переохлаждения. Ж ировую ткань
в качестве одного из компонентов мяса и мясопродуктов
применяют как сырье для изготовления пищевых про­
дуктов (шпик, колбасы) и для получения топленых пи­
щевых и технических жиров.
4.1. Химический состав жировой ткани
Основной составной частью жировой ткани являются
ж иры, составляющие иногда до 98% массы ткани. В от­
личие от других тканей, в ж ировой ткани содерж ится
мало воды и белков. В небольших количествах в ней при­
сутствую т липоиды, витамины, пигменты и некоторые
другие органические и минеральные вещества. Содер­
жание химических соединений в жировой ткани значи­
тельно колеблется в зависимости от вида, породы, возрас­
та, пола и упитанности животного, а также от анатоми­
ческого расположения ткани.
Резко выраженной температуры плавления у жиров
нет, так как они представляют собой не химически чис­
тые вещества, а сложную смесь. Однако по температуре
плавления вес ж е можно различать животные жиры раз­
личного происхождения. Температура плавления неко­
торых жиров (в °С) приведена ниже.
Таблица 4
Температура плавления некоторых жиров
Животные
Крупный
рогатый скот
Овцы
Свиньи
68
жира
87-94
87-95
90-97
Содержание в ткани
воды
белков
1,0-1
1,0-1
0,3-1
5-11
4-11
3-7
Животные жиры представляют собой смесь однокис­
лотных и разнокислотных триглицеридов в разных соот­
ношениях. В небольших количествах в них присутству­
ют ди- и моноглицериды и свободные жирные кислоты.
В зависимости от температуры плавления жиры бы­
вают твердые (говяж ий, бараний), мазеобразные (пти­
чий, свиной) и жидкие (растительные масла).
Температура плавления жиров, как и их консистен­
ция, зависит от преобладания в жире тех или иных ж ир­
ных кислот. Температура плавления жира тем выше, чем
больше в нем насыщенных жирных кислот и выше моле­
кулярная масса кислот. Непредельные жирные кисло­
ты - жидкие вещества. Значит, чем больше непредель­
ных кислот и степень непредельности (число двойных
связей), тем ниже температура плавления жира.
Температура застывания зависит от тех же факторов,
что и температура плавления. В производственных усло­
виях трудно определить температуру застывания жира.
Поэтому определяют титр жира или температуру засты­
вания выделенных из него кислот, так как их смесь состо­
ит из меньшего числа компонентов, чем жир. Для говяжь­
его жира титр составляет 38-47 °С, для свиного - 32-42 °С.
Липоиды также являются постоянной составной час­
тью жировой ткани, хотя содержание их сравнительно
невелико и составляет десятые и сотые доли процента.
Среди них обнаружены фосфатиды, стерины и стероиды.
Из белковых веществ состоят клеточные мембраны,
протоплазма, ядра, межклеточное вещество жировой тка­
ни. Поскольку жировая ткань является разновидностью
соединительной, в ней присутствуют те же белки, что и
в соединительной ткани: коллаген, эластин, муцины,
в меньшем количестве —альбумины и глобулины.
Из ферментов наиболее характерны для жировой тка­
ни липазы. В жировой ткани присутствуют жирораство­
римые витамины А .О .Е и К. Витамины О и К встречают­
ся в незначительных количествах.
Большинство животных жиров окрашено, кроме сви­
ного и козьего. Окраска зависит от наличия каротинои69
дов - пигментов, окраш ивающ их ж иры в желтый цвет.
Окраска изменяется в зависимости от содержания каротиноидов: в кремово-белом говяжьем жире содержится
до 0,1% мг этих пигментов, в желтом - 0 ,2 -0 ,3 % , в ин­
тенсивно желтом - 0,5% мг. У старых ж ивотных, а так­
же при голодании окраска жира более интенсивная, так
как при этом запас жира уменьшается и концентрация
пигмента увеличивается.
Количество каротинов в жирах зависит от условий от­
корма ж ивотных, так как в организме они не образуют­
ся. При пастбищном откорме оно резко возрастает и дос­
тигает максимума к осени. Каротины, помимо крася-'
щ их, обладают и провитаминными свойствами, так как
способны в живом организме превращаться в витамин А .
4.2. Биохимические и физико-химические
изменения жиров
Во время переработки и хранения жировой ткани или
выделенных из нее ж иров происходят многообразные
превращения их под влиянием биологических, физичес­
ких и химических факторов, в результате чего изменя­
ется химический состав, ухудш аю тся органолептичес­
кие показатели и пищевая ценность жиров, что может
привести к порче жиров. Различают гидролитическую
и окислительную порчу. Нередко оба вида порчи проте­
кают одновременно.
Автолитические изменения тканевых жиров. С пре­
кращением жизни животного начинаются автолитичес­
кие превращения жировой ткани. Под влиянием ткане­
вых липаз происходит гидролиз жира, вследствие чего
увеличивается количество свободных жирных кислот.
Кислотное число жира повышается. Скорость и глубина
гидролиза жира зависят от температуры, особенно они
велики при температуре, близкой к оптимуму действия
липазы, — 35-40 °С. Снижение температуры замедляет
процесс гидролиза, по даже при - 40 С ферментативная
активность проявляется, хотя и в очень слабой степени.
70
В случае хранения жировой ткани в неблагоприятных
условиях (влага, повышенная температура) автолиз мо­
жет оказаться настолько глубоким, что произойдет гид­
ролитическая порча жира. Появление в жире при гидро­
литическом распаде небольшого количества высокомо­
лекулярных жирных кислот не вызывает изменения вку­
са и запаха продукта. Но если в составе жира (молочный)
имеются низкомолекулярные кислоты, то при гидроли­
зе его могут появиться капроновая и масляная кислоты,
обладающие неприятным запахом и специфическим вку­
сом и резко ухудшающие органолептические свойства
продукта.
Гидролиз нежелателен и потому, что с увеличением
количества содержащихся в жире свободных жирных
кислот понижается температура дымообразования. Зна­
чит, такой жир мало пригоден для кулинарных целей,
так как уже при 160-180 °С он дымит. Свежий жир начи­
нает дымить при 220 *С. И, наконец, гидролизованный
жир легче подвергается окислительной порче.
Автолиз происходит в тканевых жирах, жире-сырце
(внутренний жир), жире мяса, соленом жире (шпик),
жире сырокопченостей, тушек птиц. В жирах, прошед­
ших термическую обработку, автолитическое расщепле­
ние жира не наблюдается, так как в процессе вытопки
при 60 °С липаза, содержащаяся в жировой ткани, инак­
тивируется.
Быстрая переработка жиросырья в сочетании с при­
менением в одних случаях промывки холодной водой,
а в других - охлаждения жировой ткани способствует
замедлению расщепления жира липазой.
Гидролитическая порча жиров может быть не только
следствием автолиза, но и результатом действия других
факторов: кислот, щелочей, нагревания при температу­
ре выше 100 'С, присутствия окислов металлов и других
неорганических катализаторов, а также ферментов мик­
роорганизмов.
Окислительные изменения жиров. В процессе хране­
ния и переработки жиров возможны их окислительные
71
изменения. Эти превращения могут привести к оки с­
лительной порче жира — наиболее распространенному
и опасному виду порчи.
Окислительной порче подвержены все ж иры. В ре­
зультате этой порчи значительно ухудшаются пищевые
достоинства и биологическая ценность жира, что связа­
но с разрушением витаминов А и Е и с окислительным
распадом полиненасыщенных жирных кислот (линолевой, линоленовой и арахидоновой). Некоторые продук­
ты окислительной порчи токсичны , вследствие чего
жиры становятся непригодными в пищу.
В отличие от окисления, с помощью химических ре­
активов окисление жиров кислородом воздуха при низ­
ких температурах называется самоокислением. Оно от­
носится к числу свободнорадикальных цепных реакций.
Свободный радикал - это частица, один из атомов кото­
рой имеет свободную валентность, например, свободный
радикал метил СНз - точка над углеродом указывает на
наличие у него неспаренного валентного электрона. Сво­
бодные атомы также обладают свойствами свободных ра­
дикалов. Так, свободный атом кислорода О имеет два не­
спаренных электрона и представляет собой би-радикал.
Чаще всего, хотя и не всегда, свободные радикалы и сво­
бодные атомы обладают большой реакционной способно­
стью. Стремясь приобрести пару неспаренному электро­
ну, они быстро вступают во взаимодействие с окружаю­
щими молекулами и отрывают от столкнувшихся с ними
молекул какие-то атомы, присоединяют их к себе и пре­
вращаются в стабильные вещества - продукты реакции.
Одновременно из-за отрыва атомов от других молекул
образуются новые свободные радикалы, которые в даль­
нейшем претерпевают такие же превращения. Так со­
здается прямая неразветвленная цепь реакций.
Окисление жиров при низких температурах в присут­
ствии кислорода развивается так, что молекулярный
кислород присоединяется к свободным углеводородным
радикалам, образующимся за счет отщепления водорода
от жирной кислоты.
72
Образование первого свободного радикала является
наиболее трудной частью цепной реакции. В реакции са­
моокисления жиров при низких температурах и отсут­
ствии ускоряющих веществ это первое звено осуществ­
ляется благодаря наличию «активных» молекул глице­
ридов и кислорода с повышенной кинетической энерги­
ей по сравнению со средней. В таких молекулах связь
между атомами ослаблена.
Облегчение образования свободных радикалов может
вызвать и энергия света. Этим объясняется повышение
скорости окисления жиров при освещении их солнечным
светом. Таков же механизм ускоряющего действия на­
гревания.
В процесс окисления легче всего вовлекаются нена­
сыщенные жирные кислоты. При этом отрывается атом
водорода преимущественно у соседнего с двойной связью
углеродного атома. Двойная связь значительно ослабля­
ет энергию соседней с ней связи с метиленовыми груп­
пами (СН2). Поэтому водороды метиленовых групп ста­
новятся значительно реактивнее и вступают в реакцию
легче, чем углероды с двойными связями.
Образовавшийся свободный углеводородный радикал
очень активен и может реагировать при столкновении
даже с малоактивными молекулами кислорода. При этом
образуются своеобразные вещества перекисного харак­
тера, в которых один из атомов кислорода перекисной
группы имеет свободную валентность. Их называют сво­
бодными перекисными радикалами.
4.3. Перекисный радикал
Перекисные радикалы отличаются высокой актив­
ностью и при столкновении с новой молекулой ненасы­
щенной жирной кислоты отрывают от нее атом водорода.
В результате образуются достаточно стабильные вещест­
ва - гидроперекиси, которые являются первичным про­
дуктом окисления, обнаруживаемым аналитическим пу73
тем. При этом одновременно возникает новый свободны й
углеводородны й радикал.
4.4. Углеводородный радикал жирной кислоты
Свободный углеводородны й радикал ж ирной к и сл о­
ты далее реагирует по предыдущ ему (реакции 1, 2 и т .д .),
т.е. продолж ается цепь реакций. Ц епь окислительн ы х
превращений развивается до тех пор, пока ведущ ие цепь
свободные радикалы не исчезнут из систем ы , например,
в результате рекомбинации двух радикалов. В этом сл у­
чае из двух свободны х радикалов образуется одна неак­
тивная молекула, п оэтом у цепь обрывается.
Скорость самоокисления ж иров зависит от состава на­
ходящ ихся в них ж ирны х кислот. Чем больш е число не­
насыщ енных кислот и чем больш е двойны х связей в к и с­
лотах, тем быстрее происходит окисление. Так, линолевая кислота окисляется в 10-12 раз быстрее олеиновой.
Н асыщ енны е к и сл оты , х отя и очень медленно, такж е
могут окисляться, переходя в гидроперекиси.
П роцесс самоокисления ж иров значительно у ск ор я ­
ется в присутствии катализаторов. Ими м огут бы ть легкоокисляю щ иеся металлы - ж елезо, медь, олово, свинец,
попадающие в ж иры в процессе их технологической пе­
реработки, а такж е органические соединения, содерж а­
щие ж елезо, - гем оглобин, миоглобин и др. Очень ак­
тивными катализаторами являю тся ферменты м и кроор­
ганизмов. Свободные ж ирные кислоты оки сл яю тся бы с­
трее, чем ж иры , из которы х они выделены.
О содержании перекисных соединений в ж ире обы ч­
но судят по величине перекисного числа (п .ч.). П ерекисным числом называют количество йода, выделяемое в кис­
лой среде из йодистого калия перекисями, содерж ащ и­
мися в 100 г жира. В начальных стадиях окисления в жире
происходят малозаметные изменения. Окисление жира
в это время еще либо не протекает вовсе, либо же ск о­
рость этого процесса весьма незначительна. Этот период,
74
имеющий различную продолж ительность, называют
индукционным. В этот период перекисное число прак­
тически не изменяется или изменяется очень мало. Пос­
ле окончания индукционного периода ж ир начинает
быстро портиться, и кривая круто поднимается вверх.
Наличие индукционного периода объясняется тем, что
существование индукционного периода, и в особеннос­
ти его длительность, обусловлено также наличием в сос­
таве природных жиров веществ, тормозящ их процесс
окисления в начальной стадии. Это естественные анти­
окислители: каротиноиды, токоферолы, лецитины. Они
более активно взаимодействуют со свободными радика­
лами и кислородом воздуха и тем самым препятствуют
окислению жиров. Так, в свином жире очень мало каротиноидов и токоферолов, поэтому индукционный период
свиного жира значительно короче, чем говяжьего.
В результате окисления каротиноидов жир обесцве­
чивается, иногда принимает зеленоватую (фисташ ко­
вую) окраску. По этому признаку можно на очень ран­
ней стадии окисления обнаружить начало окислитель­
ных изменений в окрашенных жирах. Х отя многие гид­
роперекиси и токсичны , но в индукционном периоде
количество их крайне незначительно. Поэтому жир ос­
тается пригодным в пищу. Ж ир с перекисным числом
до 0,03% йода считается свежим, от 0,03 до 0,06% - не­
пригоден для хранения, но его можно употреблять в пи­
щу. При перекисном числе от 0,06 до 0,1 % йода жир счи­
тается сомнительной свежести, а при более 0,1% - ис­
порченным. Гидроперекиси являются первичным моле­
кулярным продуктом самоокисления жиров. Однако они
являются неустойчивыми соединениями, и вскоре пос­
ле образования начинается постепенный распад их под
влиянием различных факторов с появлением свободных
радикалов.
При этом протекают последующие разнообразные ре­
акции, в результате которых накапливаются оксисоединения, альдегиды, кетоны, низкомолекулярные кисло­
ты и др., т.е. возникают вторичные продукты. Многие
из этих соединений появляются в виде свободных ради­
калов, которые в свою очередь вызывают возникновение
дополнительных реакций. Все это способствует ускоре­
нию самоокисления и появлению разветвленных цепных
реакций. Механизм образования вторичных продуктов
окисления жира еще мало изучен.
Первичные продукты окисления жира — гидропере­
киси - не обладают вкусом и запахом. Ухудшение орга­
нолептических показателей жира при окислительной
порче его связано с образованием вторичных продуктов
окисления, которы е имеют неприятные вкус и запах.
При этом различают два основных направления окисли­
тельной порчи жиров —прогоркание и осаливание, в за­
висимости от преобладающего направления химических
изменений ок и сл я ю щ егося ж ира. Обычно окисление
идет с заметной скоростью в обоих направлениях, но при
минусовых температурах окисление протекает зачастую
преимущественно в форме осаливания.
При прогоркании накапливаются главным образом
низкомолекулярные продукты: альдегиды, кетоны, низ­
комолекулярные кислоты и др. Прогоркание обнаружи­
вают органолептически по появлению в жирах прогорк­
лого вкуса и резкого, неприятного запаха.
При осаливании преимущественно образуются оксикислоты, например, диоксистеариновая кислота.
Образовавшиеся оксикислоты вовлекаются в процесс
поликонденсации, в результате чего образуются вы соко­
молекулярные соединения, и жир приобретает характер­
ную салистую , мазеобразную консистенцию . Осалившийся жир характеризуется также неприятным запа­
хом и сальным вкусом. Вследствие разрушения пигмен­
тов окрашенные ж иры обесцвечиваются.
Предохранение жиров от окислительной порчи. Ч то­
бы предотвратить окислительные изменения жиров, не­
обходим о уменьшить или исклю чить контакт ж ира с
кислородом воздуха и с источниками энергии - светом и
теплом. Это достигается соблюдением оптимальных ус­
ловий при производстве и хранении жира. Там, где это
76
возможно, следует проводить обработку при низкой тем­
пературе или при минимальном времени воздействия
высокой температуры.
Необходимо, чтобы жир был очищен от примесей, спо­
собствующих его окислению, за счет гемовых пигмен­
тов, содержащихся в крови и мышечной ткани. Следует
учитывать, что всякое загрязнение жиров, особенно бак­
териальное обсеменение, ускоряет процесс окислитель­
ных изменений жиров.
Хранить жир целесообразно при низкой температуре
и в темноте, в герметичной таре. Продолжительность хра­
нения можно увеличить, если жир хранить в вакууме или
атмосфере инертного газа.
В жиры не должны попадать легкоокисляющиеся ме­
таллы, катализирующие окисление. Хранить жиры луч­
ше не в металлической таре.
Для химической защиты жиров от порчи применяют
естественные и искусственные антиокислители. Добав­
ление этих веществ в минимальных количествах (сотые
доли процента) в жиры удлиняет продолжительность их
хранения даже в сравнительно неблагоприятных усло­
виях. Действие антиокислителей (ингибиторов) заклю­
чается в том, что они вступают в реакцию со свободными
радикалами, образовавшимися во время цепной реакции
окисления жиров. Радикал выводится из цепи, и цепь
окисления обрывается. Возникающий при этом радикал
ингибитора обычно малоактивен, не способен участвовать
в продолжение цепи и, рекомбинируясь, выходит из ре­
акции, образуя при этом неактивный продукт.
Существует и другая группа антиокислителей, кото­
рые обладают способностью превращать уже возникшие
гидроперекиси в неактивные соединения. При наличии
в смеси двух типов ингибиторов возникает синергизм,
при котором один из антиокислителей ингибирует обра­
зование свободных радикалов, а другой способен разру­
шать уже возникшие перекиси. При этом каждая груп­
па антиокислителей не только тормозит окисление ос­
новного вещества, но и вместе с тем оба ингибитора пре-
дох раня ют друг друга от быстрого расходования, т.е. уси­
ливают антиокислительный эффект. Ингибитор, обры­
вающий цепь окисления, тормозит образование переки­
сей и этим предохраняет вторую группу от быстрого рас­
ходования. Вторая группа антиокислителей, разрушая
перекиси, уменьшает возможность зарождения новых
цепей и этим сохраняет первый ингибитор.
Антиокислители для пищевых жиров не должны быть
вредными для организма и не должны влиять на органо­
лептические показатели жира.
Из природных антиокислителей большое значение име­
ют токоферолы, лецитины, каротины, витамины А и К. Вве­
дение этих веществ весьма желательно, так как они не
только увеличивают продолжительность хранения, но
и повышают биологическую ценность жиров. Большое
значение имеют антиокислители, попадающие в продукт
при его технологической обработке, в частности, коп­
тильные вещества с содержащимися в них антиокисли­
телями —производными фенола. Сильным антиокислительным действием обладают некоторые природные спе­
ции или экстракты из них. В перце, например, содер­
жится токоферол.
В СНГ для торможения процессов окисления в живот­
ных топленых пищевых жирах разрешено применять
ряд синтетических антиокислителей: бутилоксианизол,
бутилокситолуол, нордигидрогваяретовая кислота и др.
В концентрации 0,01-0,02% они хорошо предохраняют
свиной жир от окисления. Бутилокситолуол тоже хоро­
шо защищает свиной и говяжий жиры.
78
Глава V. БИОХИМИЯ ПОКРОВНОЙ ТКАНИ
Покровная ткань - кожа (шкура) - представляет со­
бой внешнюю оболочку животного и выполняет разнооб­
разные функции. Она защищает тело животного от хи­
мических и физических воздействий окружающей сре­
ды, от механических повреждений, проникновения во
внутреннюю среду микробов. Кожа участвует в регуля­
ции водного обмена (через кожу животного выделяется
свыше 1% всего запаса воды в теле). Кожный покров ре­
гулирует теплоотдачу —около 82% всех тепловых потерь
организма осуществляется через кожу, через нее в изве­
стной степени осуществляется и газообмен. Кожа выпол­
няет функции органа выделения некоторых продуктов
обмена - с потом удаляются различные соли, молочная
кислота, продукты азотистого обмена. Кожный покров
является органом осязания, это обусловлено обилием не­
рвных окончаний в нем. Кожа пронизана густой сетью
кровеносных сосудов, в которых задерживается свыше 1 л
крови. Таким образом, кожа является своеобразным депо
крови.
В коже имеются потовые, сальные железы и волося­
ные луковицы. Различные роговидные образования (во­
лосы, щетина, перья, пух, рога, когти, копыта) - это про­
изводные кожного покрова. Шкура крупного и мелкого
рогатого скота, свиней, кроликов и других животных
является сырьем для кожевенного и мехового произ­
водства.
По происхождению, строению морфологических ком­
понентов и по содержанию однотипных белковых веществ
- склеропротеинов - покровная ткань близка к соедини­
тельной ткани.
79
5.1. Строение шкуры
Ш кура животного состоит из трех слоев; наружного —
эпидермиса, среднего — дермы и нижнего - подкожной
клетчатки (рис. 5.1). Эпидермис является самым повер­
хностным слоем кож ного покрова. Он состоит из многих
слоев клеток, из которы х внутренние сохранили протоплазм атическую при роду. П остепен н о сплю щ иваясь
и теряя ядро и протоплазму, клетки превращаются в на­
ружном слое эпидермиса в омертвелые, ороговевш ие че­
ш уйки. Роговой слои эпидермиса слагается из многих
рядов роговых чешуек, который слущивается вследствие
их износа и заменяется новым роговым слоем, образую­
щимся из клеток глубинных слоев, поднимающихся на
поверхность. Толщина эпидермиса составляет 0,2 -5 %
всей толщины шкуры. В местах, где кож а покрыта воло­
сами, эпидермис имеет меньшую толщину, чем в местах
со слабым волосяным покровом. У ж ивотных эпидермис
большей частью пигментирован. Пигмент содерж ится
в нижнем слое эпидермиса. Различная окраска кож и за­
висит от распределения в клетках пигмента меланина.
При выработке кожи эпидермис удаляют, при выработ­
ке меха —сохраняют.
Дерма - это собственно кожа.
80
Она построена из плотной соединительной ткани, со­
держащей большое количество коллагеновых и эластиновых волоконец.
Коллагеновые волоконца обусловливают прочность дер­
мы, а эластиновые придают ей эластичность. Волоконца
следуют в различных направлениях и, переплетаясь меж­
ду собой, напоминают сеть. Промежутки между волокон­
цами заполнены основным (аморфным) веществом и зна­
чительным количеством клеток. У крупного рогатого ско­
та дерма составляет около 84% толщины шкуры. В дерме
расположены волосяные сумки с волосом, потовые и саль­
ные железы, кровеносные и лимфатические сосуды, не­
рвные волокна. Шкуру используют для производства кожи.
Подкожная клетчатка состоит из типичной рыхлой со­
единительной ткани, вследствие чего этот слой мягок,
легкоподвижен и соединяет основу кожи с более глубоко
лежащими мышцами. В нем залегают жировые клетки,
которые при обильном питании сильно развиваются. Ог­
ромное скопление жировых клеток у упитанных живот­
ных придает их подкожному слою характер жировой тка­
ни. Толщина подкожной клетчатки у крупного рогатого
скота составляет примерно 15% общей толщины шкуры.
5.2. Химический состав покровной ткани
Основными веществами, входящими в состав шкуры,
являются вода и белки. Кроме того, в шкуре содержатся
липиды, а в небольших количествах - углеводы, мине­
ральные соли и ферменты. Содержание воды в парной
шкуре колеблется в широких пределах (55-75% ) в зави­
симости от вида, возраста и т.д. Шкуры взрослых живот­
ных содержат меньше воды, чем шкуры молодняка;
шкуры упитанных животных - больше жира и соответст­
венно меньше воды. Белки составляют примерно 95%
сухого остатка шкур. В состав шкуры входят склеропротеины (коллаген, кератин, эластин, ретикулин), мукои6-0213
81
ды, альбумины и глобулины и некоторые другие белки.
Более 90% приходится на долю коллагена.
Специфическим белком шкуры и ее производных яв­
ляется кератин. Это наиболее прочный и устойчивый бе­
лок. Он не растворяется в холодной и горячей воде, ра­
створах солей, спирте, эфире, разведенных кислотах.
Кератин отличается высокой устойчивостью к воздей­
ствию света, нагреванию, не расщепляется ферментами
желудочно-кишечного тракта человека и животных. Этот
белок практически неусвояем. Кератины относятся к
фибриллярным (волокнистым) белкам. Они состоят из
очень длинных полипептидных цепей, расположенных
вдоль оси. Полипептидные цепи кератина во вторичной
структуре находятся в определенной конфигурации.
Каждые три (или семь) спирали скручиваются вместе,
образуя третичную структуру кератина, которая напо­
минает кабель. Такая спираль называется протофибрил­
лой. Из протофибрилл построена микрофибрилла —чет­
вертичная структура кератина. Микрофибрилла состоит
из 11 протофибрилл: две - внутри и 9 —по окружности.
В кератинах содержится большое количество серы
(2-6%), что обусловлено высоким содержанием в них
аминокислоты цистеина (4-14% ). Запах горелой шерсти,
рога вызывается образованием при горении из цистеина
летучих меркаптанов.
Цистеин кератинов образует дисульфидные мостики
(- S - S -) между соседними пептидными цепями белка по
следующей схеме:
Ц СО — NH — СН — СО — NH — СН —
S — СН,2
— СН — СО — NH — СН — СО
82
Наличие дисульфидных мостиков в молекуле керати­
на придает белку большую прочность и делает его нера­
створимым. Разрыв поперечных дисульфидных мости­
ков кератина приводит к образованию растворимых про­
дуктов - кератоз (а, /?, у), различающихся по аминокис­
лотному составу и молекулярной массе. Действие щело­
чи и неорганических сульфидов и сульфитов издавна
используют для образования из кератина растворимых
продуктов при переработке кожного покрова, например,
для удаления волос с шерстных субпродуктов (ноги,
уши). Под действием щелочи происходит разрыв дисульфидного мостика гидролитическим путем:
R — S — S — Я, + Н гО -> RS — ОН + HS — i?j
Под действием сульфидов и других восстановителей
дисульфидные связи восстанавливаются с образованием
сульфгидрильных групп:
Восстанавливающее вещество
R - S - S - Д ,.........................-» R - S - H + H - S - R l
Разрыву дисульфидных мостиков в кератине спо­
собствует и механическая обработка. Тонкое истирание
шерсти, измельчение рогов и копыт также частично пе­
реводят кератин в растворимую форму. Способность ли­
чинки платяной моли использовать кератин для пита­
ния объясняется наличием в ее пищеварительном трак­
те особого фермента - кератиназы, расщепляющего ди­
сульфидные связи кератина.
Кератин эластичен, способен растягиваться во влаж­
ном состоянии при обработке горячим паром и сокра­
щаться при высыхании. Растяжение кератина объясня­
ется переходом а-кератина в /8-конфигурацию. Водород­
ные связи чрезвычайно чувствительны к воде, а в при­
сутствии воды - к температуре. Молекулы воды, сами по
себе склонные к образованию водородных связей, легко
83
проникают в волокно и стремятся на правах сильного
конкурента образовать водородные связи с белком. Ес­
тественно, что собственные белковые водородные связи
ослабляются, и тем сильнее, чем выше температура.
Вследствие разрыва внутрицепочечных водородных свя­
зей и происходит растягивание относительно ком­
пактной а-спирали. Более вытянутая зигзагообразная
форма, которую приобретает при этом полипептидная
цепь, называется /?-формой.
Параллельные цепи, находящиеся в /?-конформацине,
связываются между собой поперечными межцепочечными водородными связями и образуют слоисто-складча­
тую структуру. При этом все Д-группы выступают с од­
ной или другой стороны плоскости. Так как Д-группы
кератинов достаточно велики по своим размерам и име­
ют одинаковые заряды, они взаимно отталкиваются,
и существование структуры складчатого слоя становит­
ся невозможным. Поэтому растянутые формы волоса или
шерсти неустойчивы и самопроизвольно переходят об­
ратно в а-форму.
При нагревании кератинов в горячей воде большее ко­
личество слабых связей разрывается (дисульфидные при
этом сохраняются), что приводит к денатурации и нео­
братимому сжатию волокон. Такое явление наблюдается
при усадке шерсти и горячей обработке роговых изде­
лий. В результате денатурации кератин становится бо­
лее прочным.
Хотя кератины являются устойчивыми белками и бы­
стро не портятся, как белки мяса или крови, все же их
устойчивость ограниченна. Вследствие наличия крови,
эпидермиса, особенно его нижних слоев, которые сохра­
нили протоплазматическую природу, а также повышен­
ной влажности и температуры могут развиваться микро­
биологические процессы, в результате которых образу­
ются гнилостные продукты распада. Сначала разруша­
ются S-S-связи между соседними цепями кератина, а за­
тем происходит более глубокий распад белка. Разруше84
ние дисульфидных мостиков приводит к потере перво­
начальных механических свойств щетины, поэтому даже
такое устойчивое сырье животного происхождения, как
щетина, необходимо сравнительно быстро перерабаты­
вать, промывать и сушить.
Кератины являются полноценными белками. Амино­
кислотный состав кератинов отличается не только пол­
ным набором незаменимых аминокислот, но и большим
процентным содержанием их. Поэтому кератины ис­
пользуют для получения чистых аминокислот и их сме­
сей, которые применяют в медицине, пищевой промыш­
ленности и других отраслях народного хозяйства. Их
получают гидролизом кератиновых отходов. Пенообра­
зователь применяют в противопожарных жидкостях.
Подобным образом получают кератиновый клей и дру­
гие ценные продукты.
5.2. Потовые и сальные железы
Секрет потовых желез —пот. С ним удаляется значи­
тельное количество воды (иногда до 1/3 воды, выделяемой
из организма) и некоторые продукты обмена. Состав пота
сходен с составом мочи. Сухой остаток пота составляет око­
ло 1,2% , из которых 1/3 -1/2 - минеральные вещества. Из
органических соединений с потом выделяются мочевина,
мочевая кислота, креатинин, креатин и др. Запах пота
обусловлен наличием летучих жирных кислот, в том чис­
ле масляной, капроновой и др. Состав пота меняется в за­
висимости от питания, пола животного и т.д.
Секрет сальных желез - кожное сало - смазывает стер­
жни волос и поверхность эпидермиса, предохраняя их от
высыхания и чрезмерного размягчения, от проникнове­
ния микробов. В состав секрета сальных желез входят
жиры, свободные жирные кислоты, холестерин, стериды, альбумины, минеральные вещества.
Секрет сальных и секрет потовых желез, соединяясь
вместе, образуют жиропот. Практическое значение име­
85
ет жиропот овец. Очищенный ж иропот овец называется
ланолином. Он состоит из смеси сложных эфиров вы соко­
молекулярных жирных кислот и высокомолекулярных
спиртов (воска), холестерина, а также белков и минераль­
ных веществ. Ланолин растворяется в воде, но способен
поглощать значительное количество воды и поэтому яв­
ляется очень ценной составной частью всевозможных ма­
зей и кремов, применяемых в косметике и медицине.
Глава VI. Биохимия нервной ткани
Нервная ткань управляет организмом. Она объединя­
ет различные части тела животных, согласовывает их
работу. Ей принадлежит ведущая роль во взаимосвязи
организма с внешней средой. Нервная ткань состоит из
нервных клеток - нейронов - и из мелких глиальных
клеток, оплетающих и соединяющих нейроны. Нервная
клетка состоит из тела, многочисленных ветвящихся от­
ростков - дендритов и одного длинного отростка - аксо­
на (рис. 6.1). Дендриты, аксоны и сами тела клеток очень
разнообразны по величине и форме.
Нервная система подразделяется на центральную,
включающую головной мозг, расположенный в черепе,
и спинной мозг, находящийся в позвоночном канале,
и периферическую, состоящ ую из отростков нервных
клеток, которые, разветвляясь, пронизывают все орга­
ны тела животных густой сетью.
Рис. 6.1. Схема строения нервной ткани
При переработке животного приходится иметь дело
только с нервной тканью головного и спинного мозга, так
как периферическая нервная система не может быть вы­
делена в виде самостоятельной ткани. Головной и спин87
ной мозг являются ценным пищевым продуктом и сы рь­
ем для получения биологических препаратов.
Мозг состоит из двух слоев белого и серого вещества.
Серое вещ ество мозга образовано нервными клетками
вместе с отростками. Белое вещество, так же как и нер­
вы тела ж ивотного, состоит только из нервных волокон.
В головном мозге серое вещ ество образует наруж ный
слой, называемый корой головного мозга. Белое веще­
ство расположено под серым. В спинном мозге серое ве­
щество занимает среднюю часть, белое окруж ает серое
вещество.
6.1. Химический состав нервной ткани
Химический состав цельного мозга ж ивотных харак­
тери зуется следую щ им и средними данными ( в % ): в о ­
да - 78, белки - 8, липиды - 12-15, углеводы - 0,1, экст­
рактивные вещества - 1-2, минеральные вещества - 1.
Белки. Белки мозга представлены альбуминами, гло­
булинами, небольшим количеством эластина и коллаге­
на. Большинство белков мозга образует комплексы с ли­
пидами. Специфическим белком нервной ткани являет­
ся нейрокаротин. Это белково-липидный комплекс.
В состав мозга входят нуклеопротеиды с небольшим
содержанием фосфора, среди них нейроглобулин — дезоксирибонуклеопротид и пепростромин - рибонуклеопротеид. Белковые вещества мозга в целом отличаются
большим содержанием глутаминовой кислоты (до 2 6% ).
В мозге присутствуют большое число ферментов из груп­
пы гидролаз, ферменты гликолиза, окислительно-восстановительные и др.
Липиды. Нервная ткань отличается высоким содержа­
нием липидов. Лишняя часть мозга весьма разнообразна.
Около половины общего количества липидов мозга состав­
ляют фосфолипиды. Следующей по количественному со­
держанию группой являются стерины, представленные
в основном холестерином. Характерной группой липидов
мозга являются гликолипиды. Среди них в небольшом
количестве находятся цереброзиды (цереброн, первой
и др.)- Жиры почти не встречаются в составе липидов не­
рвной ткани. Жирные кислоты липидов нервной ткани
в большей своей части представлены полиненасыгценными кислотами, например, арахидоновой и др.
Углеводы и экстрактивные вещества. Содержание
гликогена в мозговой ткани невелико - 70-150% мг, глю­
козы - около 100% мг. Из азотистых экстрактивных ве­
ществ выделены аденозинтрифосфорная кислота, фосфокреатин, креатин, аммиак, а также глутаминовая кис­
лота и ее амид - глутамин и др., из безазотистых - мо­
лочная кислота, инозит и др.
Минеральные вещества. В головном мозге присутству­
ют в больших количествах фосфор, калий, натрий, хлор,
кальций, а также микроэлементы: йод, медь, цинк, мар­
ганец, молибден.
Серое и белое вещество мозга существенно различа­
ются по химическому составу. В сером веществе содер­
жится больше воды (84% ) и белого вещества больших
полушарий головного мозга.
В сером веществе больше воды и белков, в белом - ли­
пидов.
6.2. Биохимические процессы,
протекающие в нервной ткани
Нервная ткань получает энергию за счет окисления
глюкозы, причем главным образом за счет аэробного
окисления, а не за счет гликолиза. Мозг и нервы потреб­
ляют 20-25% всего кислорода, используемого организ­
мом. Недостаточное снабжение центральной нервной
системы кислородом приводит к общему угнетению жиз­
недеятельности нервной ткани. Торможение деятельно­
сти головного мозга животных имеет практическое зна­
чение. На мясокомбинатах применяют способ предубойного оглушения животных электрическим током.
После убоя животного в мозговой ткани происходят
автолитические процессы. Реакция среды сдвигается
89
в щелочную сторону. Снижается способность мозговой
ткани к набуханию в воде. При продолжительном храпе­
нии головного мозга в охлажденном состоянии его кули­
нарные достоинства частично сниж аются. П оэтому срок
хранения охлажденного мозга не должен превышать 3-5
суток. Следует отметить, что сущ ность автолитических
процессов в мозговой ткани изучена еще недостаточно.
6.3. Пищевая ценность мозга
Большинство белков мозга относится к полноценным
белкам, хотя имеется небольшое количество неполноцен­
ных и плохо усвояемых белков (нейрокератин, коллаген).
В целом в белках мозга содержатся все жизненно необхо­
димые аминокислоты.
Пищевая и промышленная ценность мозга определяет­
ся в значительной мере его липидным составом. Мозг со­
держит большое количество необходимых для организма
липидов, главным образом фосфатидов, холина, инозитфосфатидов (холин и инозит являются витаминами), а также
ненасыщенных жирных кислот и органических фосфор­
ных соединений. Благодаря большому содержанию липи­
дов калорийность мозга выше калорийности других орга­
нов. Однако мозг, употребляемый в пищу в большом ко­
личестве, плохо усваивается организмом. Ограничивает
использование нервной ткани и высокое содержание в них
холестерина, избыток которого нежелателен.
Головной мозг используют в кулинарных целях. Спин­
ной мозг применяют для производства диетических ливер­
ных колбас и паштетов. Головной и спинной мозг домаш­
них животных является ценным сырьем для производства
лечебных препаратов и химических соединений, исполь­
зуемых для синтеза фармацевтических препаратов. Это,
прежде всего, холестерин, из которого изготовляют поло­
вые гормоны и др. Лецитин и другие фосфатиды, получае­
мые из спинного мозга, применяют в качестве эмульгато­
ров, например, для маргарина, кремов, мазей, жировых
эмульсий. Лецитин рекомендуется как антиокислитель.
90
Глава VII. БИОХИМИЯ ВНУТРЕННИХ
ОРГАНОВ
Внутренние органы животного организма (печень,
почки и легкие), получаемые при переработке крупного
и мелкого рогатого скота и свиней, относятся к пище­
вым субпродуктам.
7.1. Печень
Печень - крупный орган (около 1,4-1,5% массы тела
животного). В нее входит и разветвляется не только арте­
рия, но и крупная воротная вена. В эту вену поступает
кровь из желудка, кишечника и селезенки и, прежде чем
попасть в большой круг кровообращения, проходит че­
рез печень, омывая ее клетки. В обмене веществ печень
занимает центральное место; функции ее многообразны.
Печень принимает участие во всех видах обмена веществ,
так как первой получает из кишечника все поступившие
в кровь вещества. Она регулирует обмен углеводов. В пе­
чени осуществляются гликогенная функция (распад и син­
тез гликогена), аэробное окисление молочной кислоты,
доставляемой с током крови из мышечной ткани, и син­
тез гликогена из молочной кислоты, взаимопревраще­
ния различных моносахаридов, превращение аминокис­
лот в глюкозу. Ведущее место занимает печень в обмене
липидов. В ней откладываются жиры; содержание жира
может доходить до 30% сухого остатка. В печени проис­
ходят интенсивный распад и синтез фосфолипидов, хо­
лестерина, жирных кислот, образование липидов из уг­
леводов. При нормальных условиях жиры окисляются
в печени.
91
Участие печени в белковом обмене заключается в том,
что она является депо белка —некоторые белки и амино­
кислоты накапливаются в ней, а затем по мере надобнос­
ти переходят в кровь. В печени синтезируются не только
белки собственной ткани, но и многие белки крови. В ми­
неральном обмене печень играет роль депо железа. Пе­
чень является депо каротина, витаминов групп А, Е и К,
а также витаминов РР, В 12, В2. Она влияет на обмен воды
в организме, способствуя удалению избытка ее из крови.
Вторая функция печени - кроветворная. В печени
синтезируются все альбумины сыворотки крови, большая
часть глобулинов, фибриноген, протромбин, протромбокиназа. Распад гемоглобина с образованием желчных
пигментов билирубина и биливердина также происходит
в печени.
Печень участвует в регуляции кровообращения, про­
пуская и задерживая кровь, а следовательно, регулируя
объем крови, поступающей в кровяное русло. Одна из
важнейших функций печени - секреция желчи.
Защитная функция печени заключается в ее способ­
ности обезвреживать ядовитые и чужеродные организ­
му вещества.
Ядовитые вещества, попавшие в организм с пищей
или образовавшиеся при усиленном гниении белков в ки­
шечнике (индол, скатол, фенол и др.), взаимодействуя
с глкжуроновой и серной кислотами, глицином, преоб­
разуются в безвредные для клеток соединения. Так, ин­
дол может превратиться в индоксилсерную или индок­
сил гл юкуроновую кислоты.
Эти безвредные для организма вещества с кровью по­
ступают в почки и удаляются из организма с мочой. В пече­
ни обезвреживается аммиак путем связывания его в без­
вредную мочевину. Соли тяжелых металлов и ядовитые
алкалоиды в значительной степени задерживаются в клет­
ках печени, что предохраняет организм от их вредного
действия.
Химический состав печени (в% ): вода - 70-75; белки 12-24; гликоген —2-8; липиды - 4,5-6,5 (в том числе жиры —
2; фосфатиды - 2,5; холестерин - 0,3).
92
Основную массу сухого остатка печени составляют бел­
ки, представленные главным образом глобулинами (об­
щее количество белков печени 17% , а глобулинов —13% ).
Альбумины составляют около 1 % . В меньшем количе­
стве в печени находятся нуклеопротеиды, глюкопротеи­
ды, липопротеиды, коллаген, эластин, муцины и др. Для
печени характерно значительное количество железосо­
держащих белков. Они являются запасными источника­
ми железа для синтеза гемоглобина (кроме печени, по­
добные белки содержатся в селезенке и костном мозге).
Из железопротеидов печени наиболее исследован ферритин. Простетической группой ферритина является не­
органическое соединение окисного железа. В ферритине содержится 17-23% железа и около 1-2% фосфора. Из
печени выделен также медьсодержащий белок гемато­
купреин, в котором 0,34% меди.
В печени содержатся многочисленные ферменты, что
объясняется многообразием совершающихся в ней био­
химических превращений. Липоиды печени представ­
лены главным образом фосфатидами и холестерином.
Например, в говяж ьей печени из общ его количества
липидов примерно половину составляю т фосфатиды,
0,3% - холестерин.
В печени имеется значительный запас гликогена
(до 17% ее массы). Азотистых экстрактивных веществ
(креатин, холин, пуриновые основания, аминокислоты,
АТФ и др.) в печени сравнительно мало. Из безазотистых экстрактивных веществ в печени находятся молоч­
ная кислота, инозит, гепарин и др. Печень очень богата
витаминами. В печени крупного рогатого скота, свиней,
баранов содержание витамина А в 30 раз выше, чем в мыш­
цах, в значительных количествах находятся витамины
В2, РР, В6,К и др. Содержание витамина В также во мно­
го раз превышает его содержание в мышцах и других
органах.
Желчь. Желчь - это секрет печени. Она производится
печеночными клетками и по желчным канальцам посту­
пает в желчный пузырь, откуда в процессе пищеварения
изливается в кишечник.
93
По строению ж елчные кислоты относятся к стеринам
и являю тся производными холановой кислоты .
Обычно в желчи встречаю тся парные желчные ки сл о­
ты : холевая и глицин, холевая и таурин (N H 2 — СН2 —
СН2 — SOsH ), соединенные по пептидном у'типу.
Так как желчные кислоты имею т горький вкус, при­
сутствие ж елчи в ж елчны х ходах придает печени, о с о ­
бенно свиной, горьки й п ри вкус. Для удаления ж елчи
требуется тщ ательная пром ы вка печени. П оэтом у заг­
рязнение продуктов ж елчью или недостаточная промы в­
ка печени сниж аю т ее качество.
Парные желчные кислоты находятся в желчи в виде
натриевы х сол ей, обладаю щ их сильны м эм у л ь ги р ую ­
щим действием по отнош ению к липидам. М уцины, на­
ходящ иеся в ж елчи, придаю т секрету н ек отор ую вя з­
кость и тягучесть. Окраска ж елчи зависит от ж елчных
пигментов, которы е образуются в печени из гем оглоби­
на. Билирубин имеет золотисто-ж елтую окраску; свежая
желчь - ж елтого цвета. При длительном хранении ж ел­
чи билирубин окисляется под действием кислорода воз­
духа в биливердин (вещ ество зеленого цвета), п оэтом у
цвет ее становится зеленовато-буры м . Реакция ж елчи
щелочная - pH 7,5. Ж елчь используют для медицинских
и технических целей.
7.2. Почки
Почки представляют собой парный орган плотной кон­
систенции, в больш инстве случаев бобовидной формы.
Ф ункции их многообразны, Важнейшими из них явля­
ю тся выделение конечных продуктов обмена веществ и
поддержание постоянства состава крови. В почках содер­
ж ится 83% воды и 17% сухого вещества. Основную часть
сухого остатка составляют белки (15-16% ), липиды (2-5% ),
углеводы (1 ,1 -1 ,2 % ), минеральные вещества (1 ,1 -1 ,2 % ),
экстрактивные вещества, витамины.
Белки представлены главным образом глобулинами,
альбуминами, нуклеопротеидами, муцинами и мукоида94
ми. Почки богаты ферментами. Из липидов в почках
содержатся жиры, лецитины, холестерин (в комплексе
с белками), из углеводов —гликоген, глюкоза, из азотис­
тых экстрактивных веществ - креатин, мочевина, пу­
риновые основания и др. Содержание железа достигает
7% мг, общего фосфора - 220% мг. В почках содержится
целый ряд витаминов - значительное количество вита­
минов группы В, особенно много рибофлавина, витами­
нов В п , РР и др.
7.3. Легкие
Легкие - это парный орган, составляющий около 1%
массы тела животного. Они осуществляют газообмен
между внешней средой и кровью и участвуют в регуля­
ции температуры тела. По химическому составу легкие
отличаются от других органов высоким содержанием
воды (80%) и меньшим содержанием белков (15%), из них
коллагена около 5 % , эластина около 1% . Кроме белков,
в состав легких входят 2-5% липидов, около 1% мине­
ральных веществ, витамины В6, В2, РР и др. В легких
содержится гепарин.
7.4. Автолитические изменения, происходящие
в печени, почках и легких
После убоя животного в печени, почках и легких про­
исходят автолитические изменения. У каждого органа они
имеют свои специфические особенности, по все они по
сравнению с мясом менее стойки при хранении в охлаж­
денном состоянии. Это связано с меньшей плотностью
ткани, физико-химическими и биохимическими особен­
ностями этих органов. Так, они характеризуются нали­
чием более активных групп ферментов (например, катепсинов), более высоким значением pH и т.д.
Однако общий ход автолитических процессов в этих
органах такой же, как и в других тканях. Вследствие ав95
толиза накапливаются кислоты и изменяются свойства
белков. Резко снижается, например, способность белков
набухать в воде. При продолжительном (в течение 4-6 мес.)
хранении этих органов в замороженном состоянии авто­
литические процессы не прекращаются, но белки очень
глубоким превращениям при таком хранении не подвер­
гаются. Однако органолептические свойства этих орга­
нов ухудшаются, поэтому срок хранения печени и почек
в холодильниках не должен превышать 7 мес.
7.5. Пищевая ценность печени, почек и легких
Печень и почки являются ценными продуктами пита­
ния. В них содержатся белки, в состав которых входят
в значительном количестве все незаменимые аминокис­
лоты, ценные в пищевом отношении липиды и минераль­
ные вещества (железо, фосфор, микроэлементы). В пече­
ни присутствует весь комплекс витаминов группы В, осо­
бенно много витамина В 12, а также А, О, К и Е. В почках
также содержится значительное количество витаминов.
Печень используют для кулинарных целей и произ­
водства колбасных изделий и консервов. После варки
печень в значительной степени утрачивает гидрофиль­
ные свойства, но способна хорошо поглощать жир, по­
этому ее обычно применяют для выработки изделий ма­
зеобразной консистенции: ливерных колбас, паштетов.
Из печени готовят также биологические препараты: антианемин, камполон для лечения злокачественного ма­
локровия. Активным началом, входящим в состав этих
препаратов, является, прежде всего, витамин В 12.
Препараты, полученные из желчи (аллохол, хологон
и др.), употребляются при заболеваниях, связанных с на­
рушением деятельности желудочно-кишечного тракта
и печени.
Почки используют в кулинарных целях и для выра­
ботки деликатесных консервов.
96
Легкие имеют низкую пищевую ценность. Общее со­
держание полноценных белков в них ниже, чем в печени
и почках.
Они содержат значительное количество к ол л а ген а
и эластина, неполноценных и плохо усвояем ы х бел к ов .
Кулинарная ценность легких по сравнению с п еч ен ью
и почками невелика. Поэтому легкие использую т в п и щ у
главным образом в сочетании с другим сы рьем . И з л е г ­
ких убойных животных получают гепарин - препарат
используемый в качестве стабилизатора крови.
Глава VIII. БИОХИМИЯ ЭНДОКРИННЫХ
И ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ЖЕЛЕЗ
Некоторые виды сырья, получаемого при убое сельс­
кохозяйственных животных, используют для производст­
ва органотерапевтических препаратов. Их действующим
началом, обусловливающим лечебный и физиологичес­
кий эффект, могут быть гормоны (гормональные препа­
раты), ферменты (ферментные препараты) и другие био­
логически активные вещества, содержащиеся в органах
и тканях. Многие препараты предназначены для лечеб­
ных целей и повышения продуктивности животноводст­
ва. Так, введение некоторых гормонов повышает надой
молока, настриг шерсти, усиливает рост молодняка и т.д.
Ферментные препараты применяют для медицинских
целей, а также в технологических процессах ряда произ­
водств.
В настоящее время лишь немногие гормоны и фермен­
ты можно получить синтетическим путем. Поэтому ис­
точником большинства гормонов и ферментов являются
продукты убоя сельскохозяйственных животных.
У большинства гормонов нет видовой специфичности.
Как правило, действие одноименных гормонов разных
животных одинаково, поэтому гормоны животных одно­
го вида приемлемы для животных другого вида (исклю­
чение составляет соматотропный гормон, получаемый из
передней доли гипофиза).
На производство гормональных и ферментативных
препаратов направляют следующее сырье: эндокринное
(гипофиз, паращитовидные железы, щитовидная, под­
желудочная, половые железы, надпочечники), фермен­
тативное (слизистая оболочка свиных желудков и сычу­
гов крупного рогатого скота, молочных ягнят и телят
и слизистая оболочка тонких кишок).
98
При сборе сырья и его обработке необходимо соблю­
дать все условия для того, чтобы максимально затормо­
зить автолитические изменения и микробиальные про­
цессы с целью сохранения всех активнодействующих
веществ, находящихся в сырье при жизни животного.
После убоя животного в железах и тканях протекают
интенсивные процессы автолиза. Происходит распад бел­
ковых структур. При этом вещества белковой природы
теряют биологическую активность. Так, в поджелудоч­
ной железе имеется комплекс активных протеолитических ферментов. При автолизе поджелудочной железы
происходит протеолиз белкового гормона инсулина и он
быстро инактивируется. Кроме того, в ряде случаев про­
дукты автолиза могут оказать неблагоприятное воздей­
ствие на организм, например, в задней доле гипофиза
вследствие автолиза накапливаются такие вещества, при­
сутствие которых в препаратах из задней доли гипофиза
может оказать угнетающее действие на кровообращение.
Продукты автолиза могут уменьшать стойкость препа­
рата при хранении и затруднять его очистку (например,
инсулина).
Важнейшим условием правильной организации сбо­
ра эндокринно-ферментативного сырья является быст­
рое извлечение его из туши животного, соблюдение ус­
ловий, предотвращающих загрязнение и инфицирова­
ние. Общая продолжительность с момента извлечения до
момента консервирования в среднем не должна превы­
шать 1 ч (для поджелудочной и щитовидной желез - не
более 30 мин.; для слизистой оболочки желудков - не бо­
лее 2 ч). Если ферментативно-эндокринное сырье не ис­
пользуют для производства препаратов сразу же, то его
необходимо быстро законсервировать холодом (заморажи­
вают при температуре не выше - 20 ‘С), сушкой, субли­
мацией, а для ряда эндокринных желез - химическими
реагентами (спиртом, ацетоном, поваренной солью).
Перерабатывать замороженное сырье также необходи­
мо по возможности быстрее, так как при разморажива­
нии активность многих ферментных систем возрастает,
99
что вызывает быструю инактивацию биологически ак­
тивных веществ. При переработке эндокринно-фермен­
тативного сырья важно не только сохранить активность
гормонов и ферментов, но и тщательно очистить их от
примесей. Последнее особенно важно при производстве
препаратов, вводимых под кожу, в мышцу или вену. Для
очистки препаратов от примесей используют различные
способы: адсорбционные, изоэлектрическое осаждение
(при достижении pH, соответствующего изоэлектричес­
кой точке данного гормона или фермента, он целиком
или почти целиком выпадает в осадок, тогда как белки,
изоэлектрическая точка которых лежит при более низ­
ких или более высоких значениях pH, остаются в раство­
ре), высаливание (гормон или фермент переводят из ра­
створа в осадок, добавляя нейтральные соли; количество
соли, необходимое для осаждения данного белка, посто­
янно и зависит от специфической природы белка и осаж­
дающей соли). Если выделяемое активное вещество тер­
мостабильно, как, например, гормоны задней доли гипо­
физа, то балластные белки можно удалить кипячением.
Щитовидную железу используют для производства ти­
реоидина. Его получают из высушенных и обезжирен­
ных желез убойных животных. Применяют при лечении
заболеваний, связанных с гипофункцией щитовидной
железы.
8.1. Паращитовидные железы
Они служат сырьем для производства гормонального
препарата паратиреоидина (паратиреокрина). Это вод­
ный раствор гормональных веществ, полученных при
гидролизе паращитовидных желез крупного рогатого
скота, очищенный путем осаждения активной фракции
в изоэлектрической точке. Препарат применяют при раз­
личных формах тетании (судорожные припадки), астме
и других заболеваниях.
Из поджелудочной железы получают гормональные
и ферментативные препараты. Для этого используют раз100
мельченную поджелудочную железу. Содержание инсу­
лина и его выход при переработке зависят от вида и воз­
раста животного, времени года. Наибольшее количество
инсулина получают из поджелудочной железы свиней.
Инсулин - гормон белковой природы. В поджелудочной
железе имеется целый комплекс активных протеолити­
ческих ферментов, которые быстро разрушают гормон.
Чтобы предотвратить автолитический распад инсулина,
поджелудочную железу перерабатывают в свежепарном
или замороженном при низких температурах состояни­
ях. Инсулин экстрагируют подкисленным спиртом, что
также тормозит действие протеолитических ферментов
поджелудочной железы.
Из поджелудочной железы получают и ферментные
препараты: медицинский панкреатин, применяемый
при нарушении секреторной деятельности желудочнокишечного тракта, и технический панкреатин, исполь­
зуемый в кожевенной промышленности в качестве размягчителя кож. Для промышленного изготовления фер­
ментных препаратов можно использовать остаток ткани
поджелудочной железы после извлечения из нее гормо­
нов, а также поджелудочные железы, подвергшиеся авто­
лизу и потому непригодные для производства инсулина.
Из надпочечников получают препараты адреналина.
Гормон экстрагируют подкисленным спиртом из измель­
ченных тканей железы, и препарат очищают от приме­
сей. Адреналин легко окисляется в водных растворах при
pH выше 5,0. Раствор при этом приобретает красный
цвет. Окисление усиливается под влиянием солнечных
лучей, поэтому при изъятии, очистке и хранении надпо­
чечников необходимо избегать действия солнечных лу­
чей, порезов и других нарушений целостности органа,
чтобы не произошло окисления адреналина кислородом
воздуха. Его применяют при понижении кровяного дав­
ления, кровотечениях и других заболеваниях.
Из коркового слоя надпочечников убойных животных
экстракцией органическими растворителями получают
препарат кортин - смесь гормонов. Препараты кортина
101
применяют при бронзовой болезни, заболеваниях глаз,
кожи и др.
Половые железы служат сырьем для выработки пре­
паратов, используемых в качестве лечебных средств при
заболеваниях, связанных с недостаточной функцией
яичников и семенников. Препараты мужских половых
гормонов получают из семенников половозрелого круп­
ного и мелкого рогатого скота. Выделение эстрогенов
(женских половых гормонов) из тканей желез затрудне­
но, но половые гормоны обнаруживаются не только в по­
ловых железах, но и в некоторых других тканях, и осо­
бенно в жидкостях организма (моче, крови, желчи). По­
этому их получают из мочи. Наибольшее содержание эс­
трогенов обнаруживают в моче к концу беременности, в
связи с чем для промышленного получения препаратов
эстрогена используют мочу беременных кобыл.
Препараты прогестерона получают из желтого тела
самок всех видов убойных животных. Применяют для
поддержания беременности.
Гипофиз используют для получения ряда препаратов.
Наиболее важна передняя доля гипофиза для выработки
адренокортикотропного гормона (АКТГ). Содержание
АКТГ в гипофизах животных различных видов неодина­
ково. В большом количестве он содержится в гипофизе
свиней, меньше - в гипофизах мелкого и крупного рога­
того скота и лошадей. Препараты АКТГ применяют для
лечения ревматоидных заболеваний, бронхиальной аст­
мы, некоторых болезней крови и кожного покрова.
Из передней доли гипофиза получают также лактогенный гормон пролактин, применяемый для стимуляции
лактации при недостатке молока у кормящих матерей.
Из средней доли гипофиза получают гормон интер­
медии, который используют для лечения глазных болез­
ней. Часто сырьем для этого препарата служит остаток
измельченных гипофизов после извлечения АКТГ и пролактина.
Из задней доли гипофиза убойных животных получа­
ют препарат питуитрин - очищенный экстракт, актив102
J
^началомкоторогеявля^ся^и^к e « o ^ ^
Слизистая оболочка свиных желуд
дства
желудка (сычугов жвачных) м олоды х
сычужный фермент - реннин или
химозин. П р и промышленном получении препарата пеп­
сина и зм ел ьчен н у ю ткань слизистой оболочки ж елудка
автолизирую т в присутствии соляной кислоты при 42 С .
В процессе автолиза под действием пепсина ткань сл и ­
зистой оболочки растворяется, и пепсин переходит в раст­
вор. Перешедший в раствор пепсин выделяют м етодом
высаливания, отделяют от продуктов распада бел к ов
и высушивают.
И з с л и зи стой
ж и вотн ы х в ы д е л я ю т
Ш
Ш
Ё Ш
Ш
Щ
ДЛЯ свеРтывания моло-
еДИЦИНСКИЙ пепсин приного вы деления ж е л у д о ч н о г о
* а р у ш е н и и нормальтализнрует свертывание молт, & Препарат реннин на­
делай.
™ е молока ииспользуется в сыро-
меняю т к а к л еч еб н ы й п п еп а п я
РАЗДЕЛ 2.
СОСТАВ МЯСА И ЯИЦ. БИОХИМИЧЕСКИЕ
ПРОЦЕССЫ, ПРОТЕКАЮЩИЕ В НИХ ПРИ
ХРАНЕНИИ И ПЕРЕРАБОТКЕ
Глава IX. СОСТАВ, СВОЙСТВА И ПИЩЕВАЯ
ЦЕННОСТЬ МЯСА
Мясо является важнейшим продуктом питания чело­
века. В собственном смысле слова мясом называют комп­
лекс тканей животного, в состав которого входят мышеч­
ная, соединительная и жировая ткани. Кроме того, в мясе
всегда присутствует небольшое количество нервной тка­
ни (в виде периферийных нервов). При производстве
мясных продуктов —консервов, колбас и т.д. —использу­
ют в основном скелетную мускулатуру животного. При
направлении мяса в торговую сеть под термином «мясо»
понимают комплекс, состоящий из мышечной, жировой,
собственно соединительной, хрящевой и костной тканей.
Соотношение перечисленных тканей колеблется и зави­
сит от вида скота, породы, пола, возраста животного, его
упитанности и также анатомического происхождения
мяса.
Преобладающей в мясной туше является мышечная
ткань. С повышением упитанности увеличивается ко­
личество жировой ткани. Количество соединительной
и костной тканей увеличивается с возрастом животного.
У взрослого скота соединительная ткань более плотная,
чем у молодых, так как с возрастом начинается интенсив­
ный рост коллагеновых и эластиновых волокон. В сви­
ных тушах соединительная ткань более мягкая, чем в го­
вяжьих и бараньих.
104
Пищевая ценность мяса зависит от соотношения тка­
ней, входящих в его состав, которое при изготовлении
мясопродуктов может быть искусственно изменено.
Мышечная ткань обладает наибольшей питательной цен­
ностью и высокими вкусовыми достоинствами. Жировая
ткань делает мясо высококалорийным продуктом. Чем
больше в мясе соединительной ткани, тем меньше его
пищевая ценность и больше жесткость. Вместе с тем со­
единительная ткань улучшает пищеварение. Так, кол­
басные изделия, содержащие соединительную ткань,
усваиваются лучше, чем изделия, состоящие только из
мышечной ткани.
9.1. Химический состав и пищевая ценность
компонентов мяса
Химический состав мяса зависит от вида, упитаннос­
ти, возраста скота, анатомического расположения и мно­
гих других факторов. Так, в мясе молодых животных
много воды и мало жира. С возрастом количество жира
увеличивается, а влага уменьшается. Мясо гусей и уток
содержит много жира, мясо кур и индеек - больше бел­
ковых веществ. Состав мяса различных животных пред­
ставлен в табл 5.
Таблица 5
Состав мяса
j Компонент
|Белки
.Вода
Жир
|Минеральные
вещества
говядине
16,2*29,5
55-69
11-28
Содержание (% ) в
телятине
свинине
19,1-19,4
13.5-16,4
68-70
49-58
5-12
25-37
0,8-1,0
1,0-1,3
0,7-0,9
баранине ]
12,8-18,6
48-56
16-37
0,80,9
Белки. Мясо и мясопродукты характеризуются высо­
ким содержанием белка, но общее содержание белков
мяса недостаточно характеризует его пищевую ценность,
105
так как, наряду с полноценными белками (миозин, глобулин X и др.), в мясе присутствуют и неполноценные
белки (коллаген, эластин). Чем больше в мясе полноцен­
ных белков, тем выше его пищевая ценность. Вместе с тем
и белки невысокой пищевой ценности все же играют боль­
шую роль. Аминокислоты, освобождающиеся из непол­
ноценных белков, в процессе пищеварения дополняют
аминокислотные смеси, образующиеся из других белков.
В целом белки мяса содержат все незаменимые ами­
нокислоты в значительных количествах и почти не усту­
пают белкам яйца и молока, характеризующимся высо­
кой биологической ценностью. Содержание незамени­
мых и полунезаменимых аминокислот в мясе различных
животных представлено в табл. 6 (для сравнения дан ами­
нокислотный состав яйца и цельного молока).
Животные белки усваиваются человеком полнее, чем
растительные. Так, для покрытия минимальных потреб­
ностей в белках человеку требуется белков мяса вдвое
меньше, чем растительных. Белки мяса усваиваются на
96-98% .
Липиды. С мясом в пищевой рацион вносится значи­
тельное количество жира. В мясе содержится 21-37%
жира. Липиды входят в состав мяса в виде внутриклеточ­
ного жира - мельчайших капелек в клеточной плазме,
межклеточного жира - скоплений между мышечными
волокнами в соединительной ткани в виде прожилок,
образуя «мраморность» мяса, и в межмускульной жиро­
вой ткани и подкожной клетчатке - мясного жира. Био­
логическая ценность жиров зависит от содержания в них
незаменимых (полиненасыщенных) жирных кислот (линолевой, линоленовой, арахидоновой). Однако в живот­
ных жирах их содержится мало, больше их в раститель­
ных маслах. Среди животных жиров незаменимых жир­
ных кислот больше в свином жире.
Пищевые жиры мало отличаются по калорийности
друг от друга. Однако не все жиры усваиваются одинако­
во ввиду их разных состава и свойств. Свиной жир лучше
усваивается, чем говяжий и бараний; усвояемость сви106
ного жира составляет 96- 98%, говяжьего - 76-94%, ба­
раньего - 80-90%.
Из липидов в мясе присутствуют фосфолипиды, холе­
стерин и холестериды. Наиболее богата фосфолипидами
баранина.
Витамины. Мясо - один из основных источников ви­
таминов группы В. Витамин С в мясе практически от­
сутствует. Жирорастворимые витамины А, О и частично
Е содержатся в мясе в относительно небольших количе­
ствах по сравнению с потребностью человека в них. Чем
больше в мясе жира, тем больше жирорастворимых вита­
минов и меньше водорастворимых.
Минеральные вещества. В мясе содержится значи­
тельное количество минеральных веществ, особенно мно­
го фосфора и железа. Исходя из потребностей человека
в минеральных элементах, мясо можно считать одним из
основных источников фосфора. С мясом в организм чело­
века попадают микроэлементы: медь, марганец, цинк,
алюминий и др.
Экстрактивные вещества. В мясе содержится около
1% безазотистых экстрактивных веществ. Количество
азотистых экстрактивных веществ составляет примерно
11% всех азотсодержащих веществ мышечной ткани
крупного рогатого скота. Экстрактивные вещества и про­
дукты их превращений участвуют в создании специфи­
ческого вкуса и аромата мяса.
Углеводы. Содержание углеводов в мясе незначитель­
но по сравнению с их нормой в рационе человека, поэто­
му мясо не может служить источником углеводов в пита­
нии.
0.2. Водосвязывающая способность мяса
Водосвязывающая способность определяет свойства
мяса на различных стадиях его технологической обра­
ботки и влияет на водоудерживающую способность вы­
рабатываемых из него различных готовых мясопродук107
тов, на их качество и выход. П оскольку преобладающи­
ми компонентами мяса являются мышечная и соедини­
тельная ткани, их водосвязывающая способность имеет
наибольшее практическое значение.
Водосвязывающая способность мяса в первую очередь
зависит от состояния белков, ж иры лишь в незначитель­
ной степени способны удерживать влагу.
Основная часть воды мышечной ткани (около 9 0 % ) со­
держится в волокнах: больше ее находится в составе миофибрилл, меньше - в саркоплазме. Поэтому водосвязываю­
щая способность мышечной ткани в первую очередь зави­
сит от свойств и состояния белков миофибрилл (актина,
миозина и актомиозина). В составе соединительной тка­
ни воды меньше, в основном она связана с коллагеном.
Формы и прочность связи воды с мясом различны. Су­
ществует адсорбционно-связанная, осмотически-связанная и капиллярно-связанная влага.
Адсорбционная влага - это часть воды, которая удер­
живается в мясе за счет сил адсорбции, главным образом
белками. Диполи воды ф иксирую тся гидрофильными
центрами белков.
Число заряженных групп белка, в зависимости от у с­
ловий, в которых он находится, может меняться вплоть
до нуля (в изоэлектрической точке). Водосвязывающая
способность белков тем выше, чем больше интервал меж­
ду величиной pH среды и и зоэл ектри ческой точк ой ,
т.е. чем больше групп СООН и N H 2 будут ионизированы
и окажутся заряженными. Так, если животное перед убо­
ем было подвергнуто воздействию стресса, например, при
перевозке, то автолитические, гликолитические процес­
сы в мясе животных усиливаются, и pH резко сдвигается
в кислую сторону, т.е. приближается к изоэлектричес­
кой точке. Такое мясо теряет много сока, а также облада­
ет пониженной гидратацией. Туша становится особенно
водянистой при pH 5,2-5,5. Число неионизированных по­
лярных групп обычно остается неизменным, благодаря
чему сохраняется способность белка связывать некото­
рое количество воды и в изоэлектрической точке.
108
Число групп, фиксирующих влагу за счет адсорбции,
зависит и от взаимодействия белков друг с другом, так
как при этом происходят взаимная блокировка групп
и уменьшение адсорбции. Такое взаимодействие проис­
ходит, например, при автолизе в процессе развития по­
смертного окоченения, что связано с образованием актомиозина из актина и миозина.
Важное значение имеет концентрация электролитов,
так как от нее зависит степень ионизации белков. Следо­
вательно, помимо природных свойств белков, на количе­
ство удерживаемой ими адсорбционной влаги влияют те
факторы, которые изменяют число гидрофильных групп
белка: интервал среды и изо-электрическая точка, свой­
ства и концентрация электролитов, взаимодействие бел­
ков друг с другом в силу особых условий. Известное зна­
чение имеет температура (ниже температуры денатура­
ции), с повышением которой усиливается разбрасываю­
щее тепловое движение диполей воды и уменьшается
общая толщина адсорбционного слоя.
Осмотическая влага удерживается в неразрушенных
клетках за счет разности осмотического давления по обе
стороны клеточных оболочек (полупроницаемых мемб­
ран) и внутриклеточных мембран. В межклеточных про­
странствах, так же как и в тканях с неклеточной струк­
турой, роль полупроницаемой перегородки выполняет
структура каркаса белковых гелей, в ячейках которого
удерживается вода. Кроме того, более высокое осмоти­
ческое давление и увеличение количества осмотически
связанной воды возникают в результате концентрирова­
ния ионов электролитов вблизи полярных групп белка.
Осмотическая влага удерживается структурой мяса
тем больше, чем больше остаются неразрушенными по­
лупроницаемые мембраны или структурные образова­
ния, выполняющие их роль. Она частично выходит из
мяса при погружении его в раствор с более высоким ос­
мотическим давлением (посол), при тепловой денатура­
ции белков. Количество осмотической влаги влияет
на упругие свойства тканей.
109
Капиллярная влага заполняет поры и капилляры мяса
и фарша. Количество капиллярной влаги зависит от сте­
пени развития капиллярной сети в структуре материа­
ла. В мясе роль капилляров выполняют кровеносные
и лимфатические сосуды. Капиллярная влага влияет на
объем и сочность продукта. Чем больше величина капил­
лярного давления, тем прочнее капиллярная влага свя­
зана с материалом. Капиллярное давление, в свою оче­
редь, определяется размером капилляров. Чем меньше
диаметр капилляра (микрокапилляра), тем больше ка­
пиллярное давление и тем прочнее удерживается вода.
Даже в границах одной формы связи ее прочность
и влияние на свойства тканей неодинаковы.
В технологической практике влагу по форме ее связи
с мясом часто разделяют упрощенно на прочно связан­
ную, слабосвязанную полезную и слабосвязанную избы­
точную. К влаге, прочно связанной с продуктом, относят
в основном адсорбционную влагу, влагу микрокапилля­
ров, а также часть осмотической влаги. Слабосвязанная
полезная влага размягчает (пластифицирует) продукт,
создавая благоприятную консистенцию, способствует
усвоению пищи. Слабосвязанная избыточная влага - это
та ее часть, которая может отделяться в процессе техно­
логической обработки в виде бульона при варке колбас,
при размораживании - в составе мясного сока. При изго­
товлении колбас прочно связанная влага должна состав­
лять примерно 1 /3 всей жидкости. В этом случае про­
дукт имеет хорошую консистенцию и выход. В случае
изготовления колбасы, например, из длительно хранив­
шегося мороженого мяса, часть влаги оказывается в виде
слабосвязанной избыточной. В этом случае консистен­
ция продукта будет хуже, имеет место отделение бульо­
на и выход продукта меньше. Если прочно связанная вла­
га составляет более 1 /3 , то продукт получается чрезвы­
чайно твердым.
Чем больше прочно связанной влаги, тем меньше ис­
парение. Так, при обжарке колбас потери за счет испаре­
ния могут составлять от 7 до 8 % . При сушке надо, чтобы
110
прочно связанной влаги было меньше. Влиять на коли­
чество разных форм влаги можно, изменяя условия, в част­
ности, pH и изоэлектрическую точку.
9.3. Характеристика мяса по аромату и вкусу
В образовании аромата и вкуса участвуют многие
компоненты, которые содержатся в пищевых продук­
тах в крайне небольших количествах. Например, диацетилкетон, образующийся при ветчинном посоле, обна­
руживается при разведении 1 части на 40 млн. частей
воды. Ароматические вещества высокоспецифичны;
даже самое малое изменение в их соотношении или строе­
нии приводит к значительным количественным и качест­
венным изменениям аромата. Вещества, ответственные
за вкус и аромат, имеют низкомолекулярную природу
и являются экстрактивными веществами. Они легко по­
даются окислению, термически неустойчивы и резко
меняют свои свойства при тепловой обработке.
Основные категории вкуса - кислый, соленый, слад­
кий, горький - создаются в мясе определенными вещест­
вами; кислый - в основном молочной, фосфорной и пировиноградной кислотами; соленый - солями этих же кис­
лот и хлоридами; горький - некоторыми свободными
аминокислотами и азотистыми экстрактивными вещест­
вами; сладкий - глюкозой, рибозой и триозами.
Важнейшими компонентами аромата мяса считаются
серосодержащие и азотсодержащие летучие вещества, но
особое место отводится карбонильным соединениям.
В образовании аромата мясопродуктов и мясного бульо­
на принимают участие монокарбоновые летучие кисло­
ты, образующиеся из липидов.
Свежее мясо имеет незначительный специфический
запах и слегка сладковатый, слабосоленый вкус. Мясо
разных видов животных и птиц, кроме вкуса, специфи­
ческого для данного вида, обладает определенным при­
вкусом, зависящим от корма. Запах мяса взрослых жи111
вотных более сильный, чем мяса молодых той же поро­
ды. Несколько различен запах мяса зрелых животных
разного пола.
9.4. Окраска свежего мяса
Окраска свежего мяса на 90% обусловлена миоглобином и оксимиоглобином и только 10% приходится на
долю гемоглобина и оксигемоглобина. Красная окраска
поверхности свежего мяса на глубину до 4 см зависит от
наличия оксимиоглобина. В более глубоких слоях мясо
темнее из-за наличия миоглобина. Окраска мяса при дли­
тельном хранении становится более темной на поверхно­
сти за счет образования метмиоглобина. На изменение
цвета свежего мяса влияют многие факторы: парциаль­
ное давление кислорода, величина pH (чем ниже pH, тем
больше образуется метмиоглобина), обсемененность бак­
териями (при сильной обсемененности происходит уси­
ленное образование метмиоглобина из миоглобина и ок­
симиоглобина, а бактерии, выделяющие H2S, вызывают
образование сульфомиоглобина зеленого цвета).
9.5. Особенности мяса домашней птицы
Мясо птиц является ценным пищевым продуктом.
Общий химический состав съедобной части мяса птицы
представлен в табл. 6.
Мясо птицы обладает рядом особенностей, отличаю­
щих его от других видов мяса. По сравнению с мясом убой­
ных животных в мясе птиц относительно слабо развита
соединительная ткань. Внутримышечная соединитель­
ная ткань птиц представлена лишь тонкими пленками,
окружающими пучки мышечных волокон. Небольшие
соединительнотканные образования связывают мышеч­
ные волокна в пучки и мышцы. В связи с этим мясо пти­
цы содержит больше полноценных и легкоусвояемых
112
белков по сравнению с мясом убойных животных. При­
чем незаменимые аминокислоты входят в состав белков
мяса птицы в оптимальных соотношениях. Неполноцен­
ных и плохо усвояемых белков в мясе птицы содержится
относительно меньше, чем в говядине и свинине. Наря­
ду с этим коллаген и эластин внутримышечной соеди­
нительной ткани мяса птиц быстрее образуют раствори­
мые продукты распада при кулинарной обработке.
Окраска различных мышц у птиц неодинакова; она
изменяется от светло-розовой (белое мясо) до темно-крас­
ной (красное мясо) в зависимости от содержания в них
гемопротеинов (миоглобина и гемоглобина).
Таблица 6
Химический состав мяса птицы (% )
Мясо
Содержание в туш ке, %
белков
Гусиное
Индейки
Куриное
Утиное
16,5
24,5
20,0
15,8
воды
жиров
золы
53,4
6 5 ,8
73,9
5 8,6
2 9 ,0
8 ,5
7,0
2 6 ,8
1,1
1 ,2
1,1
0 ,8
I
Химический состав белого и красного мяса различен:
в белом мясе больше полноценных белков, чем в крас­
ном. Белое мясо легче переваривается в желудочно-ки­
шечном тракте, поскольку оно меньше содержит соеди­
нительной ткани.
В мясе птицы отложение жира в мышечной ткани
(внутримышечный жир) меньше, чем у говядины или
баранины. Жир птиц характеризуется невысокой тем­
пературой плавления, что связано с высоким содержа­
нием в нем триглицеридов с ненасыщенными жирными
кислотами. Это обусловливает более легкое его усвоение.
В мясе птиц содержится относительно большое коли­
чество азотистых экстрактивных веществ. Так, содержа­
ние креатина в белом мясе кур составляет 1100% мг,
у говядины - 300% мг; карнозина - соответственно 430
и 265% мг; ансерина - 770 и 200% мг.
8-0213
113
Мясо птиц обладает приятным запахом и вкусом. Оно
отличается наличием большого количества ароматообра­
зующих компонентов в специфическом соотношении,
многие из которых возникают при тепловой обработке.
В создании аромата и вкуса, наряду с водорастворимыми
компонентами, принимают участие и летучие жиро­
растворимые соединения, возникающие главным обра­
зом из продуктов.
Глава X . БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ
СОЗРЕВАНИЯ МЯСА
В мясе происходят ферментативные изменения все­
гда в одном направлении - в направлении распада. В пер­
вую очередь, речь идет о процессах автолиза, начинаю­
щихся после убоя животного. Изменения мяса, обуслов­
ленные автолитическими процессами, встречаются в тех­
нологии мяса при самых разнообразных способах его об­
работки, например, при охлаждении и хранении охлаж­
денного мяса, замораживании, холодильном хранении,
размораживании, посоле, измельчении и т.д. Характер
и глубина автолитических изменений мяса влияют на его
качество и пищевую ценность.
10.1 Общая характеристика процесса созревания
Созревание мяса — это совокупность изменений важ­
нейших свойств мяса, обусловленных развитием автоли­
за, в результате которых мясо приобретает нежную кон­
систенцию и сочность, хорошо выраженный специфичес­
кий аромат и вкус. Такое мясо лучше переваривается и
усваивается. Мясо приходит в состояние зрелости в резуль­
тате выдерживания его в течение определенного времени
при низких положительных температурах. Первые об­
ширные исследования в области созревания мяса, созда­
ние теории созревания, обоснование практического зна­
чения этого вопроса принадлежит И.А. Смородинцеву.
В посмертных автолитических изменениях мяса мож­
но выделить три периода и соответственно три состояния
мяса: парное, мясо в состоянии максимального развития
посмертного окоченения и мясо созревшее.
115
Мясо в парном состоянии —это мясо непосредственно
после убоя и разделки (до 0,5 ч - для мяса птицы и 2-4 ч для говядины). В таком мясе мышечная ткань расслабле­
на. Мясо характеризуется мягкой консистенцией, срав­
нительно небольшой механической прочностью, высокой
влагосвязывающей и влагоудерживающей способностью.
Однако вкус и аромат такого мяса выражены недостаточ­
но. Примерно через 3 ч после убоя начинается развитие
посмертного окоченения. По мере развития этого процес­
са мясо теряет свою эластичность и становится жестким,
трудно поддается механической обработке (обвалке, реза­
нию, жиловке). Такое мясо сохраняет повышенную жест­
кость и после варки. Максимум изменения прочностных
свойств мяса совпадает с максимальным окоченением.
В процессе окоченения уменьшается его влагосвязываю­
щая способность, достигая минимума к моменту наибо­
лее полного развития окоченения. А ром ат и вкус мяса
в состоянии окоченения плохо выражены. Полное окоче­
нение наступает в разные сроки в зависимости от особен­
ностей животного и окружающей среды.
Практически для говядины при 0 С максимум окоче­
нения достигается к 24-28 ч.
По истечении этого времени начинается разрешение
окоченения: мускулатура расслабляется, уменьшаются
прочностные свойства мяса, увеличивается его влагосвя­
зывающая способность. Однако такие его кулинарные
показатели, как нежность, сочность, вкус, аромат и у с­
вояемость, еще не достигают своей оптимальной величи­
ны и выявляются при дальнейшем развитии автолитических процессов в следующие сроки: для говядины при
0-10 °С - 12 сут., 8-10 °С - 5-6 сут., 16-18 °С - 3 сут.
В технологической практике нет установленных по­
казателей полной зрелости мяса, а следовательно, и точ­
ных сроков созревания. Это объясняется прежде всего
тем, что важнейшие свойства мяса при созревании изме­
няются неодновременно. Так, жесткость наиболее замет­
но уменьшается за 5-7 сут. после убоя (при 0-4 °С) и в пос­
ледующем, хотя и медленно, но продолжает уменыпать116
ся. Органолептические показатели достигают оптимума
на 10-14-е сутки. В дальнейшем улучшение аромата
и вкуса не наблюдается. Тому или иному способу ис­
пользования мяса должен соответствовать определен­
ный и наиболее благоприятный уровень развития авто­
литических изменений тканей. О пригодности мяса для
определенных целей судят по свойствам и показателям,
имеющим для данной конкретной цели решающее зна­
чение.
Если характер переработки не исключает развития ав­
толитических процессов на ее первых этапах (посол, про­
изводство колбасных изделий), то можно использовать
не вполне зрелое мясо. Хотя вкус и аромат парного мяса
далеки от оптимальных, оно наиболее пригодно для вы­
работки вареных колбас, так как обладает высокой вла­
госвязывающей способностью и относительно небольшой
механической прочностью•.В процессе производства кол­
бас продолжают развиваться процессы созревания и про­
являются вкус и аромат.
Если характер переработки исключает развитие авто­
литических процессов уже на первых ее стадиях, напри­
мер, нагревание, то нельзя использовать незрелое мясо.
Так, не допускается использование парного мяса для
выработки консервов, полуфабрикатов, фасованного
мяса. Мясо в стадии посмертного окоченения для техно­
логических и кулинарных целей непригодно.
Выше описаны изменения свойств мяса (консистенция,
водосвязывающая способность, вкус и аромат) при созре­
вании. Далее рассмотрим причины этих изменений.
10.2. Изменение консистенции мяса
При созревании увеличивается нежность мяса. Не­
жность - это органолептический показатель тех усилий,
которые затрачиваются на разрушение продукта при раз­
жевывании. Кроме прочностных свойств продукта, на
нежность оказывают влияние его сочность, величина
117
неразжеванного остатка. Количество последнего зависит
от содержания и прочности соединительной ткани в про­
дукте. Важным является и способность продукта вызы­
вать отделение слюны, что зависит от вкуса и аромата.
Мягкость парного мяса объясняется следующим. В на­
чальный период автолиза еще проявляется размягчаю­
щее (пластифицирующее) действие А ТФ , количество
которой в первые часы после убоя остается на постоян­
ном уровне. Значительного подкисления среды еще не
происходит. Кальций находится в связанном состоянии
в саркоплазме; актин не связан с миозином. Волокна на­
ходятся в расслабленном эластическом состоянии.
На стадии парного мяса еще нет интенсивного накоп­
ления продуктов распада веществ небелковой природы и
их взаимодействия с белками, вызывающих конформационные изменения и агрегаточные взаимодействия пос­
ледних, сп особствую щ и х увеличению п рочн остн ы х
свойств мяса.
Развитие посмертного окоченения приводит к уп ­
лотнению мяса и увеличению его жесткости. Это связа­
но с распадом АТФ , подкислением среды, переходом
ионов кальция из связанного состояния в свободное, вза­
имодействием актина с миозином и сокращением воло­
кон. Сокращенное состояние волокон, удерживаемых об­
разующимися поперечными связями актина и миозина,
является одной из причин механической прочности мяса
в стадии посмертного окоченения.
Вследствие накопления продуктов небелковой приро­
ды и других факторов происходят конформационные из­
менения белков и их агрегационные взаимодействия, так­
же способствующие увеличению прочностных свойств.
По мере разрешения посмертного окоченения снижа­
ются прочностные свойства мяса. В незначительной мере
оно связано с расслаблением небольшой части мышечных
волокон. Однако признаки их сокращенного состояния об­
наруживаются даже на 10-е сутки выдержки мяса и 4 °С.
Размягчение тканей и увеличение нежности мяса
в период созревания в значительной мере связаны с ос118
лаблением агрегационных взаимодействий белков и протеолитическим их распадом под действием тканевых
протеолитических ферментов - катепсинов. Катепсинат это смесь гидролаз, близких к пепсину, трипсину, амино- и карбоксипептидазам. Оптимум их действия лежит
при pH 4,0-5,0. Катепсинаты заключены в лизосомах,
поэтому в начальный период посмертных изменений они
проявляют слабую активность. По мере распада оболочек
лизосом катепсины выходят из ограничивающих их
структур в цитоплазмы, в результате чего и нарастает сво­
бодная протеолитическая активность.
Усиление протеолитической активности в процессе
гидролиза связано и с изменением кислотности среды.
Оптимум активности протеиназ мышечной ткани, как
отмечалось выше, находится в кислой среде. Замедлен­
ный темп протеолитических процессов на начальных
стадиях автолиза частично объясняется высоким pH.
В процессе созревания подкисляется среда и увеличива­
ется протеолитическая активность. Под воздействием ка­
тепсинов наиболее заметно изменяются белки саркоплаз­
мы. Наряду с этим ограниченному протеолизу подверга­
ются и миофибриллярные белки. Расщепление хотя бы
небольшого количества пептидных связей в этих белках
уже достаточно для разрыхления их структур и увеличе­
ния нежности мышечной ткани.
Изменения жесткости мяса в ходе автолиза связаны
также с изменением белков соединительной ткани. Под
воздействием гидролитических ферментов, высвобожда­
ющихся- из лизосом, образуются растворимые продукты
распада коллагена, повышается растворимость основного
вещества соединительной ткани, и коллаген легче разва­
ривается. Воздействие кислот, образующихся в процессе
созревания мяса, очевидно, приводит к некоторому раз­
рыхлению коллагеновых пучков, ослаблению межмолекулярных поперечных связей и набуханию коллагена, что
также способствует получению более нежного мяса.
При равных условиях созревания нежность различных
отрубов мяса одной и той же туши животного оказывается
119
различной. Нежность мяса, содержащего много соедини­
тельной ткани, относительно невелика. Такое мясо требу­
ет более длительного созревания. Например, белые м ыш ­
цы кур созревают быстрее красны х, так к ак содерж ат
в 2 раза меньше соединительнотканных белков, чем красные.
При созревании мясо молодых ж ивотных и птиц ста­
новится нежным быстрее, чем старых. Это вызвано тем,
что у первых процессы прижизненного обмена весьма ин­
тенсивны, концентрация гидролитических ферментов
более высока, чем у старых. Поэтому в мясе молодых ж и ­
вотных и птиц интенсивны протеолитические превраще­
ния миофибриллярных и соединительнотканных белков,
что обусловливает повышение нежности мяса в более ран­
ние сроки. Например, необходимая неж ная консистен­
ция при 0-2 °С достигается у м яса взрослых животных
крупного рогатого скота к исходу 10-12 суток созрева­
ния, а у мяса молодняка - через 3-4 суток. При этих же
условиях для получения неж ной консистенции м яса
взрослых гусей необходимо 6 суток созревания, а для
мяса гусят - 2 суток.
10.3. Изменение влагосвязывающей способности
мяса в процессе созревания
Наибольшей влагоемкостью и способностью удерживать
воду обладает мясо в парном состоянии pH нативного мяса
7,2. В начале автолиза pH парного мяса относительно вы­
сок и близок к нативному (6,6-7,0). Такое незначительное
снижение pH в первые часы после убоя обусловлено мед­
ленны м накоплением молочной кислоты и противо­
действием буферных систем тканей изменению pH.
Интервал между pH среды и изоэлектрической точ­
кой белков мяса достаточно велик. Белки мяса находят­
ся в ионизированном состоянии и обладают высокой во­
досвязывающей способностью.
В начальной стадии автолиза, когда количество АТФ
еще остается на постоянном уровне, актин не связан с мио­
120
зином. Число свободных гидрофильных групп в белках
достаточно велико и гидратация белков высокая. Напом­
ним, что взаимодействие белков друг с другом ведет к вза­
имным блокировкам функциональных групп и умень­
шению влагосвязывающей способности. Высокая влагос­
вязывающая способность парного мяса имеет большое
значение в производстве вареных колбасных изделий,
так как от нее зависят сочность, консистенция и выход
готовых изделий.
По мере развития окоченения влагосвязываюшая спо­
собность мяса уменьшается, достигая своего минимума
к моменту наиболее полного развития окоченения. В ре­
зультате накопления кислых продуктов (молочной, пи­
ровиноград ной, ортофосфорной кислот), разруш ения
дикарбонатного буфера и уменьшения буферной способ­
ности белков pH мяса резко сдвигается в КИСЛУЮ зону
до 5,6-5,2. Интервал между pH среды и изоэлектрической точкой белков мяса уменьшается, вследствие чего
уменьшаются число ионизированных групп и водосвя­
зывающая способность белков. Большая часть белков во­
обще переходит в изоэлектрическое состояние, что спо­
собствует агрегации белков и уменьшению влагосвязы­
вающей способности мяса.
Образование актомиозина из актина и миозина в про­
цессе развития посмертного окоченения сопровождает­
ся резким уменьшением гидратации белков миофибрилл.
Вследствие сжатия актомиозина выжимается часть
воды из мышц. Вначале сухая и упругая, находящаяся
в состоянии сильного набухания, мышца становится
влажной, а в высшей точке посмертного окоченения на­
чинает выделять максимальное количество воды.
С началом разрешения окоченения постепенно повы­
шается водосвязывающая способность мяса. Как след­
ствие ферментативных гидролитических превращений
и как результат физико-химических и коллоидно-химических изменений белков, разрушаются структурные
элементы мышечного волокна. «Разрыхление* белковых
121
структур и увеличение числа свободных гидрофильных
групп вызывают повышение водосвязывающей способ­
ности мяса. Интенсивность нарастания ос наибольш ая
в первые сутки после максимума окоченения. В дальней­
шем она возрастает медленнее, но и при длительном со­
зревании не достигает уровня, характерного для парно­
го мяса, вследствие того, что pH среды остается на срав­
нительно низком уровне.
10.4. Накопление веществ, обусловливающ их
аромат и вкус
Свежее мясо имеет незначительны е специфические
вкус и аромат. В процессе созревания в результате автолитических превращ ений белков, липидов, углеводов
и других составных частей мяса образуются низкомоле­
кулярные вещества, участвующие в образовании арома­
та и вкуса мяса. Однако отчетливо выраженные вкус и
аромат мяса появляются лиш ь после его тепловой обра­
ботки. Отсюда следует, что в процессе автолиза в мясе
образуются и накапливаются не носители, а потенциаль­
ные «предшественники» аромата и вкуса, формирующиеся
при кулинарной обработке.
Слабовыраженные вкус и аромат парного мяса и мяса
в стадии посмертного окоченения объясняются тем, что
на этих этапах автолиза еще не накопилось достаточного
количества веществ, участвующих в образовании вкуса
и аромата мяса при его кулинарной обработке.
Аромат и вкус становятся ясно ощутимыми через 2-4 сут.
после убоя при низких положительных температурах.
Спустя 5 сут. они выражены хорошо. Наибольшей интен­
сивности аромат и вкус достигают на 10-14-е сутки. При
температурах выше 20 °С оптимальные органолептичес­
кие характеристики наблюдаются уже через 2-3 сут.
Предшественниками аромата и вкуса являю тся ами­
нокислоты и их амиды: гистидин, глутаминовая и аспа­
рагиновая кислоты, глутамин, глицин, треонин, фени122
л алан и н , л еи ц и н , а та к ж е другие ам инокислоты , хотя
и в меньш ей степени. Эти вещ ества образуются и н акап ­
ливаю тся в процессе автолиза при распаде белков и пеп­
тидов, в частности, таки х природных пептидов, как глюкотатион, карнозип, ансерин и др.
В процессе автолиза в мясе увеличивается содержание
моносахаридов. Н акопление глю козы связано с измене­
ниям и в углеводной системе. Галактоза появляется в ре­
зультате распада цереброзидов. Пентозы являю тся одним
из кон ечн ы х п родуктов распада нукл еи н овы х кислот
и нуклеотидов, содерж ащ ихся в м ясе. Примером может
служ ить цепь реакц и й распада АТФ (рис. 10.1):
он
СН, -О -Р - о
он
VNH,
ОН ОН
Аденозинмонафосфащ (АМФ )
ОН
он он
И нозинмонофосфат (ИМФ)
он
СН, - О - Р - о
он
Н'^^Н
ОН ОН
L
PsCHjOH
ш
он он
ИМФ
Циножш
он
1
ОН
шШ: щвда |а
9Н <°И
и
Гипоксантин
ОН
С
ОН ОН
Рибоза
Рис. 10.1. Реакции распада АТФ
В процессе авто л и за н ак ап л и ваю тся орган и чески е
ки сл оты (м о л о ч н ая, п и рови н оград н ая и д р ., летучие
ж и рн ы е к и сл оты - м у р ав ьи н ая, у ксу сн ая, м ас л ян а я,
капроновая и др.), кетокислоты (кетоглутаровая, щ аве­
левоуксусная и т.п .) и карбонильны е соединения (аль­
дегиды, кетоны и др.).
123
Н акопление аммиачного азота в процессе автолиза
обусловлено в основном процессами дезам инирования
адениловой кислоты и глутамина.
10.5. И нтенсификация созревания
Мясо разны х ж ивотных и различны е участки туш и
имеют различные прочностные свойства. Многие отру­
бы говядины отличаются повышенным содержанием со­
единительной ткани, что обусловливает жесткость мяса
и его медленное созревание.
Д ля того чтобы ускорить получение нежной консис­
тенции говядины , применяю т протеолитические фер­
ментные препараты животного, растительного и микро­
биального происхождения, подобранные таким образом,
чтобы в основном изменять соединительную ткань. Это
дает возможность использовать более низкие сорта мяса
для изготовления кулинарных полуфабрикатов.
Из ферментов животного происхождения можно ис­
пользовать трипсин. Однако он не нашел практического
прим енения вследствие его преимущ ественного воз­
действия на мышечные белки.
Практическое использование получили ферменты рас­
тительного происхождения, в частности, папаин (экст­
ракт из листьев дынного дерева) и фицин (из фигового
дерева). Они обладают коллагеназной и эластазной а к ­
тивностью и, следовательно, способны влиять на струк­
туру соединительной ткани, действуют такж е и на бел­
ки мышечных волокон, в частности, на актом иозин.
Микробиальные ферментные препараты получают из
непатогенных микробов или плесневых грибков. Боль­
шинство ферментных препаратов микробиального про­
исхождения воздействует в большей степени на мышеч­
ное волокно. Воздействие таких препаратов на компонен­
ты соединительной ткани меньше, однако все же доста­
точно для получения необходимой нежности. Российс­
кой ферментной промышленностью освоен выпуск ряда
ферментных препаратов протеолитического действия.
124
Ферментные препараты изготовляют в порошках или
растворах. Жидкие препараты можно вводить в крове­
носную систему животного за 8-10 мин. перед убоем или
после убоя. Обрабатывать мелкие куски мяса можно, по­
гружая в раствор препарата или нанося на поверхность
раствор либо сухой препарат.
10.6. Загар мяса
Загар - это своеобразная порча мяса, возникающая при
неправильном хранении полутуш в течение первых су­
ток с момента убоя. Он выражается в том, что в глубине
толстых частей жирных полутуш мясо приобретает не­
приятный кисловатый запах, серовато-красный или ко­
ричнево-красный цвет.
Причиной загара является нарушение нормального те­
чения автолитических процессов вследствие замедлен­
ного тепло- и газообмена с внешней средой. После убоя
в течение первых 20-30 мин наблюдается повышение
температуры тела животного в пределах 0,9-2 С за счет
распада богатых энергией связей АТФ, КРФ и других
фосфорных соединений. Освобождающаяся энергия вы­
деляется в виде тепла.
В этих условиях автолиз протекает с относительно
большой скоростью. Реакции гликолитического распа­
да идут.иным путем с образованием таких продуктов ре­
акции, как сероводород, масляная кислота и другие дурнопахнущие вещества. Миоглобин претерпевает значи­
тельные превращения с образованием пигментов, изме­
няющих нормальную окраску мяса.
Загар наблюдается при медленном охлаждении жир­
ных туш в условиях плохой циркуляции воздуха, когда
туши или части их, сохранившие тепло, укладывают
плотно, а также, если с животных шкура была снята не
сразу; при медленном замораживании парного мяса.
Очень подвержено загару мясо птицы. Особенно легко
возникает загар в тушках уток и гусей вследствие боль­
125
шого содержания ж ира. При этом внутренний ж ир час­
то приобретает зеленую окраску, а туш ка (влаж ная) име­
ет большей частью зеленовато-серую мягкую кож у.
И зделия из м яса, подвергш егося загару, н и зк о к а ­
чественны или даже могут быть несъедобны. Процесс за­
гара необратим, но если при неглубоком загаре мясо раз­
резать на куски и проветрить, признаки загара могут
исчезнуть.
Глава XI. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА ПРИ
ХОЛОДИЛЬНОЙ ОБРАБОТКЕ
Для предохранения мяса и мясопродуктов от порчи
и увеличения сроков их хранения применяют низкие
температуры. При этом задерживается или предотвра­
щается микробиальная порча и тормозятся автолитические процессы, ведущие к глубокому распаду компонен­
тов сырья животного происхождения. Замораживание,
хранение в замороженном виде и последующее размора­
живание вызывают в тканях изменения, которые отра­
жаются на качестве мяса и мясопродуктов.
11.1. Физические изменения при
замораживании и хранении мяса
В мясе содержится около 72% воды и 1% минеральных
веществ. Следовательно, жидкая часть мяса (мясной сок)
представляет собойсолевой раствор белка, содержащий ра­
створенные органические и неорганические вещества. В
отличие, от чистой воды, такой раствор имеет температуру
начала замерзания, или криоскопическую точку, ниже 0°.
Для мясного сока это температура от - 0,6 до - 1,2 С. При
замораживании мяса после достижения криоскопической
точки начинается вымораживание воды из мяса. Коли­
чество и величина кристаллов льда, образующихся при за­
мерзании жидкости, а также равномерность распределе­
ния льда между клетками и межклеточным веществом и
по толщине замораживаемого продукта зависят от скорос­
ти замораживания.
Процесс кристаллообразования происходит следую­
щим образом. При снижении температуры увеличива127
ется вязкость жидкости и уменьшается скорость движ е­
ния частиц. В тех частях жидкости, где достигается пе­
реохлаждение ниже криоскопической точки, образуют­
ся зародыши кристаллов. Это первая фаза кристаллооб­
разования. В этот момент выделяется скры тая теплота
кристаллизации, поэтому температура переохлаж ден­
ной жидкости повышается и образование новых зароды­
шей становится невозможным. Начинается вторая фаза
кристаллообразования —рост образовавшихся кристал­
лов. Чем выше скорость теплоотвода во внешнюю среду,
тем большее число образующихся кристаллов и меньше
размеры каждого из них.
При замораживании тканей центры кристаллизации
образуются раньше в межклеточном пространстве, так
как меж клеточная жидкость имеет несколько меньшую
концентрацию, а значит, более высокое значение криос­
копической точки, чем внутриклеточная. Но как только
они образуются, концентрация межклеточной жидкости
и ее осмотическое давление возрастают. Вода диффунди­
рует из клетки в межклеточное пространство.
При медленном замораживании скорость теплоотво­
да относительно небольшая, и в межклеточном веществе
образуются крупные кристаллы. В клетках кристаллы
не образуются, но клетки обезвоживаются. Образование
крупных кристаллов в практике замораживания мяса явление нежелательное: своими острыми гранями они
разрушают соединительнотканные прослойки, давят на
клетки, вызывая их растяжение. При этом мышечные
волокна не только деформируются, но иногда и разруш а­
ются. Ткань разрыхляется. От размеров образующихся
кристаллов льда зависит степень сохранения целостнос­
ти естественной структуры тканей. Чем больше наруше­
на структура тканей при замораживании, тем больше
потери мясного сока при размораживании мяса и его пос­
ледующей механической обработке (обвалке, жиловке).
Сравнительно быстрое заморажйвание мяса при тем­
пературе -35 -40 С приводит к образованию кристаллов
льда не только в межклеточных пространствах, но и в
128
клетках. Скорость образования их выше скорости пере­
мещения влаги, поэтому большая часть жидкости ока­
зывается замороженной там, где она находилась до замо­
раживания. При таком способе замораживания образу­
ются мелкие кристаллы льда. В этом случае характер
распределения вымороженной воды мало отличается от
характера распределения ее в свежем мясе и почти не
наблюдается гистологических изменений в мышечной
ткани.
При длительном хранении тканей в замороженном
виде на их состояние влияют различные изменения, со­
путствующие кристаллизации льда. Одним из них явля­
ется агрегационное взаимодействие сократительных бел­
ков, обусловленных вымерзанием воды. Вымораживание
воды способствует лучшему контакту белковых частиц,
создает благоприятные условия для взаимодействия ак­
тивных групп белковых макромолекул с образованием
прочных связей между ними. Это сказывается на свой­
ствах мяса; оно хуже переваривается, понижается раство­
римость белков и их гидрофильность, уменьшается ко­
личество абсорбционно-связанной воды.
Вследствие вымораживания воды из тканевых жид­
костей образуются гипертонические растворы. Воздей­
ствие гипертонических растворов обусловливает денату­
рацию белков и распад белковых структур, прежде всего
липопротеидов, а затем и других белковых комплексов.
Степень указанных изменений зависит от продолжитель­
ности воздействия гипертонической среды в процессе
замораживания и длительного хранения в замороженном
виде. Даже небольшие денатурационные изменения
в миофибриллах вызывают значительное уменьшение
влагосвязывающей способности мышечных волокон.
Вредного влияния гипертонических растворов можно из­
бежать, если ткани замораживать быстро и хранить
при -35-40 °С, когда соли уже не находятся в растворен­
ном состоянии.
9-0213
129
11.2. Автолитические изменения
В период замораживания и при последующем хране­
нии мяса в замороженном виде деятельность тканевых
ферментов резко замедляется, но не приостанавливает­
ся даже при очень низких температурах; происходят ав­
толитические изменения компонентов мяса.
В период замораживания первостепенное значение
имеет скорость сниж ения температуры, а при хране­
нии - температура, от которой зависит скорость фермен­
тативных процессов. Чем быстрее замораживание, тем
на более ранних стадиях затормаживаются автолитичес­
кие процессы: задерживается распад гликогена, pH не
успевает резко снизиться, и меньше изменяются свойст­
ва мяса.
Резкое торможение автолитических процессов при бы­
стром замораживании имеет первостепенное значение
при консервировании эндокринно-ферментативного сы­
рья. Так, при медленном замораживании поджелудоч­
ной железы активность вырабатываемого из нее инсули­
на в несколько раз меньше, чем при быстром.
Помимо снижения температуры на скорость автоли­
тических изменений мяса оказывает влияние и повыше­
ние концентрации солей в процессе замораживания, что
приводит к ингибированию большинства химических
реакций. Наряду с этим в результате выхода ферментов
из лизосом и относительного увеличения концентрации
активаторов наблюдается повышение некоторых биохи­
мических превращений.
Свойства мяса после его хранения в замороженном со­
стоянии существенным образом зависят от глубины автолитическнх изменений тканей к моменту полного за­
мораживания .
В мясе, замороженном в парном состоянии, актив­
ность ферментов сохраняется достаточно хорошо. Про­
цесс созревания размороженного мяса во многом анало­
гичен созреванию немороженого мяса и приводит к по­
вышению его нежности и накоплению продуктов, при­
130
дающих ВКУС и аромат. Потери мясного сока и содер­
жание в нем белков при размораживании и последую­
щей обработке такого мяса относительно невелики, так
как разрушение клеточных структур в нем менее интен­
сивно, чем в автолизированных мышцах.
Мясо, замороженное к моменту разрешения посмерт­
ного окоченения (охлажденное мясо), не отличается по
вкусовым свойствам от мяса, замороженного в парном со­
стоянии. Однако во время размораживания, и особенно при
последующей обработке, такое мясо теряет много мясно­
го сока вследствие нарушения в процессе предваритель­
ного автолиза многих микроструктур и целостности мем­
бран. Созревание такого мяса после размораживания не
всегда приводит к достаточному улучшению нежности,
что объясняется потерей активности ферментов в мороже­
ном виде, поскольку они до замораживания были высво­
бождены из «защитных» структур (лизосом). Чем боль­
ше длительность хранения мяса в мороженом виде, тем
больше инактивируются ферменты. При созревании раз­
мороженного мяса, замороженного в состоянии посмерт­
ного окоченения, происходят большие потери мясного
сока и мясо остается дряблым и вместе с тем жестким, вкус
и аромат такого мяса выражены плохо.
Таким образом, замораживание в парном состоянии
имеет преимущества перед холодильной обработкой, пре­
дусматривающей охлаждение мяса и последующее его
замораживание в охлажденном состоянии (двухфазное
замораживание). Следует отметить, что мясо, заморожен­
ное в парном состоянии, не только имеет лучшие качест­
венные показатели, но и дольше хранится, размеры
усушки мяса в процессе холодильной обработки сокра­
щаются примерно в 2 раза, уменьшается продолжитель­
ность замораживания, повышается производительность
труда рабочих по сравнению с мясом, замороженным пос­
ле охлаждения.
Мясо в состоянии посмертного окоченения для замо­
раживания непригодно.
131
11.3. Химические изменения
В процессе хранения через некоторое время на повер­
хности замороженного мяса образуется обезвоженный
губчатый слой, сквозь который диффундируют пары во­
ды в окружающий воздух. Одновременно воздух диффун­
дирует в поверхностный слой, в результате чего количе­
ство кислорода в нем увеличивается и непрерывно возоб­
новляется. Наружный губчатый слой мяса образует ог­
ромную активную поверхность, на которой протекают
окислительные процессы, а такж е адсорбируются посто­
ронние запахи.
Окислительные процессы вызывают глубокие изме­
нения в мышечной и в большей степени - в жировой тка­
нях. Окислительные изменения белковых веществ в по­
ристом внешнем слое приводят к резкому уменьшению
его влагосвязывающей способности и увеличению жест­
кости.
В жировой ткани развиваются процессы окислитель­
ной порчи и накапливаются продукты окисления жира.
Появляются салистый, затем постепенно усиливающий­
ся прогорклый вкус и запах. При длительном хранении
замороженного мяса вследствие окисления жира могут
накапливаться токсические продукты. Органолептичес­
кие показатели жировой ткани свинины начинают из­
меняться раньше, чем у говядины. При хранении замо­
роженных свиных туш наблюдается пожелтение жиро­
вой ткани. Изменение жировой ткани под действием
кислорода воздуха в большинстве случаев (кроме нежир­
ной говядины) играет решающую роль для сроков хране­
ния мяса.
Цвет мяса по мере увеличения сроков хранения стано­
вится более темным в результате концентрации пигмен­
тов в высушенном слое мяса, а также вследствие окисле­
ния миоглобина и оксимиоглобина в метмиоглобин. Ко­
личество водорастворимых витаминов при хранении мо­
роженого мяса зависит от температуры хранения. Ж и­
рорастворимые витамины менее устойчивы. Витамин Е,
132
в частности, разрушается почти полностью, что умень­
шает сопротивляемость жира при окислении; витамин
Л сохраняется длительное время.
11.4. И зменения свойств м яса при размораж ивании
Размораживание - это завершающий процесс холо­
дильной обработки мяса. Цель размораживания - полу­
чить мясо со свойствами, близкими к тем, которые оно
имело до замораживания. Полного восстановления пер­
воначальных свойств мяса не происходит, так как в пе­
риод замораживания и последующего хранения в нем
происходят некоторые необратимые изменения в связи
с развитием автолитических, окислительных и других
процессов. Во время размораживания продолжается ав­
толиз тканей. Скорость автолитических изменений в тка­
нях размороженного мяса несколько выше, чем в тканях
охлажденного.
Важным показателем качества размораживания слу­
жит потеря мясного сока. Часть мясного сока вытекает
из мяса во время размораживания, часть теряется в про­
цессе обработки мяса (обвалка, жиловка) под давлением
ножа. Таким образом, мясо обедняется не только водой,
но и всеми водорастворимыми веществами: водораство­
римыми белками, пептидами, аминокислотами, экст­
рактивными веществами, витаминами и минеральными
веществами. Поэтому чем больше потери мясного сока
при размораживании, тем ниже питательные и вкусо­
вые качества мяса.
Величина потерь мясного сока при размораживании
и дальнейш ей обработке зависит от гидрофильных
свойств тканей и от степени разрушения структуры тка­
ни. Изменения гидрофильных свойств связаны с интен­
сивными агрегационными и денатурационными изме­
нениями при замораживании, хранении мяса в заморо­
женном виде и размораживании, а также с изменения­
ми в процессе автолиза. Так, при хранении мяса в моро­
133
женом виде изменяется кислотность среды в мясе. Ин­
тервал между pH среды и изоэлектрической точкой бел­
ков уменьшается, гидрофильность белков понижается.
Разрушение структурных элементов тканей при за­
мораживании и размораживании вызывается кристал­
лами льда, как об этом говорилось выше. Нарушение
клеточных структур и целостности мембран имеет мес­
то и в процессе предварительного автолиза.
В мышцах, не подвергавшихся автолизу перед замо­
раживанием, разрушение клеточных структур менее
интенсивно и потери мясного сока при размораживании
ниже.
Вредно влияет на качество мяса вторичное заморажи­
вание размороженного мяса, приводящее к увеличению
повреждения тканей и, следовательно, увеличению по­
терь мясного сока. Поэтому дважды замороженное мясо
после повторного размораживания лишено большого ко­
личества питательных веществ и характеризуется пони­
женными вкусовыми качествами. Такое мясо не допус­
кается па выработку консервов.
134
Глава XII. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ
МЯСА ПОД ВОЗДЕЙСТВИЕМ МИКРОБОВ
Мясо и мясопродукты являются прекрасной питатель­
ной средой для микроорганизмов. Развиваясь при под­
ходящих условиях на мясе, микроорганизмы вызывают
его порчу, так как для своего обмена они используют со­
ставные части мяса и выделяют такие продукты жизне­
деятельности, которые резко ухудшают его качество:
вкус, запах, цвет, консистенцию. Многие из этих про­
дуктов токсичны.
12.1. Гниение мяса
Гниением называется разложение белков и их произ­
водных, вызываемое микроорганизмами. Наиболее ран­
ним признаком бактериальной порчи является появле­
ние слизи на поверхности мяса. Гнилостная порча вызы­
вает изменение запаха. Вначале он слабый, неприятный,
с кисловатым оттенком, а затем отвратительно гнилост­
ный. Меняется и цвет мяса: в начальной стадии гниения
он становится коричневым, затем приобретает свинцово-серый оттенок, а на глубоких стадиях - зеленоватый.
На определенной стадии гнилостного разложения мясо
становится непригодным в пищу и может вызвать пище­
вые отравления.
Клетки микроорганизмов непроницаемы для белков.
Микроорганизмы выделяют во внешнюю среду протеолитические ферменты, которые вызывают гидролитичес­
кий распад белков мяса. Гнилостный распад белковых
веществ, вызываемый ферментными системами микро­
организмов, может протекать различно в зависимости от
135
свойств разлагающихся белков, внешних условий и вида
микроорганизмов. При гниении белков вначале образу­
ются белковые фрагменты, более мелкие полипептиды
и свободные аминокислоты. Микроорганизмы усваива­
ют продукты распада белков и быстро подвергают их даль­
нейшим превращениям. Превращение продуктов распа­
да белков происходит через промежуточные вещества
с образованием конечных дурнопахнущих и ядовитых
продуктов гниения: амм иака, сероводорода, скатола,
индола, крезола, фенола, меркаптанов и т.п. Постепен­
но и непрерывно накапливаются летучие жирные кис­
лоты, выделяется и накапливается ось.
В процессе гниения участвует большое число микроор­
ганизмов. Гниение может происходить при доступе кис­
лорода (аэробно) и в отсутствие кислорода (анаэробно).
Гнилостные бактерии, выделяющие протеолитические ферменты, действуют в щелочной среде, а так как
мясо имеет кислую реакцию, они развиваются в нем мед­
ленно. При созревании мяса среда подкисляется вслед­
ствие микроорганизмов. Поэтому от утомленных, боль­
ных или возбужденных перед убоем животных, содер­
жащих в мышечной ткани мало гликогена, получается
мясо, не стойкое при хранении, так как pH его через сут­
ки после убоя больше 6,0.
Разложение мяса, как правило, начинается с поверх­
ности. Плесень выделяет ферменты, действующие в кис­
лой среде. В результате их деятельности накапливаются
аммиак и органические основания, которые сдвигают pH
мяса в щелочную сторону, создаются условия, благопри­
ятные для развития гнилостных бактерий, действующих
в щелочной среде.
Химические процессы, происходящие при гниении,
многообразны. Ниже приводятся пути образования не­
которых главных продуктов гниения. Аммиак и оксикислоты образуются при гидролитическом дезаминиро­
вании.
Многие амины даже в очень малых количествах обла­
дают сильным фармакологическим действием, напри136
мер, кадаверин, образующийся при декарбоксилировании лизина.
Из аминокислот тирозина и триптофана в результате
дезаминирования и декарбоксилирования образуются
крезол, фенол, скатол, индол - дурнопахнущие и ядови­
тые вещества.
он
сн .
Тирозин
Крезол
Фенол
H Jf - СИ -со о н
триптофан
скатол
индол
Рис. 12. Распад аминокислот.
Таким образом, дезаминирование аминокислот под
воздействием ферментов микроорганизмов приводит
к образованию аммиака, жирных кислот, кетокислот
и оксикислот, причем некоторые кетокислоты и оксикислоты могут претерпевать дальнейшие превращения.
Так, кетокислоты при каталитическом действии декар­
боксилаз превращаются в альдегиды и углекислый газ.
Из липидной части липопротеидов в результате ряда
превращений лецитина образуется холин, в процессе
гниения которого может образоваться окись триметиламина, обладающая рыбным запахом.
Изменения окраски мяса при гниении вызываются
окислительными превращениями пигментов мяса - миоглобина и гемоглобина - с образованием коричневого
метмиоглобина, зеленого сульфомиоглобина и др.
Для подавления жизнедеятельности микрофлоры, вы­
зывающей порчу мяса и мясопродуктов, в мясной про187
мышленности используют различные факторы; замора­
живание, обезвоживание (сушка), нагрев, посол и дру­
гие консервирующие средства.
12.2. Биохимические основы использования
микрофлоры в производстве мясопродуктов
При производстве мясопродуктов микрофлора играет
не только отрицательную роль, вы зы вая порчу. Н аряду
с гнилостными в мясопродуктах присутствуют и полез­
ные микроорганизмы. Это главным образом различные
виды молочнокислых бактерий, м икрококки и дрожжи.
Во многих технологических процессах развитие опреде­
ленной микрофлоры способствует торможению гнилост­
ной порчи, улучшению органолептических характерис­
тик, ускорению сроков созревания, цветообразованию.
Многие бактерии способны подавлять деятельность не­
желательной микрофлоры. Они являю тся антагониста­
ми бактерий, вызывающих порчу мясопродуктов. Р аз­
виваясь, они постепенно вытесняют последние и игра­
ют, таким образом, роль санитарного фактора. Известно,
например, что добавление сахара в рассол при длитель­
ном мокром посоле способствует размножению м икро­
организмов, использующих углеводы; при этом заторма­
ж ивается развитие некоторы х гнилостны х бактерий.
Молочнокислые бактерии при этом еще и сдвигают pH
в кислую сторону за счет накопления молочной кисло­
ты, что такж е неблагоприятно для развития гнилостной
микрофлоры.
Участие микроорганизмов в развитии специфическо­
го аромата и вкуса имеет особенно большое значение при
производстве свинокопченостей, сырокопченых и сыро­
вяленых колбас. Особая роль принадлежит молочнокис­
лым бактериям. Они выделяют ферменты, катализиру­
ющие распад углеводов. При этом образуются и накап­
ливаются продукты, обладающие ароматом и вкусом, та­
кие как летучие кислоты, ацетоин, диацетил и др.
138
Молочнокислые и некоторые яругие п о л е ^ ы е ^ а к т е пии пазвиваясь на мясопродуктах, выд
литнческие ферменты, которые играют ^ ж н у ю рол
, протёолйзе белков тканей и, таким образом, участвую т
в повышении нежности мяса. Выше указывалось на использование микробных препаратов для ускорения сро
ков созревания мяса.
С развитием жизнедеятельности микрофлоры тесно
связано и изменение нитритов, имеющее значение д л я
сохранения окраски мяса. Под действием ферментов де­
нитрифицирующих бактерий нитриты восстанавливаю т­
ся с образованием окиси азота. Последняя связы вается
с железом в молекуле миоглобина или гемоглобина об’Г Л
° " ИН(нитрозоми°глобин) или NO-гемогО
" трозомио-о б и н придает мясу розово-красную
ные и сыровялены7^лбасыТкоПР° АУКТОВ (сы рокопчеискусственно подобранные б Р° КИ И др*> использую т
продуктов.
а‘а И ,куса и Ускорении с о з р е в е д я Т я -
ГЛАВА XIII. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА
В ПРОЦЕССЕ ПОСОЛА
Посол - это обработка сырья солью (часто в сочетании
с нитритами, специями, сахаром, фосфатами, аскорбинатами и др.) и выдержка его в течение определенного
времени, достаточного для завершения процессов, в ре­
зультате которых продукт приобретает необходимые
свойства.
Посол в мясной промышленности используют как спо­
соб консервирования сырья (кишок, шкур, реже мяса)
и как дополнительный прием в сочетании с другими —
варкой, копчением, сушкой и т.д. При посоле мясо при­
обретает ряд новых свойств, в том числе и своеобразные
органолептические. Посол бывает кратковременным —
от 6 ч (измельченное мясо при производстве вареных кол­
бас) до 7 сут. и длительным - до 60 сут. (при производст­
ве ветчины).
Различают посол сухой (обработка сухой посолочной
смесью), мокрый (в рассоле) и смешанный (сочетание
сухого и мокрого способов).
13.1. Посол к а к диффузионно-осмотический
процесс
При посоле ионы поваренной соли и другие компонен­
ты, находящ иеся в рассоле, начинают перемещаться
в глубь мяса, а растворимые в солевых растворах хими­
ческие соединения тканей (белки, экстрактивные, ми­
неральные вещества, водорастворимые витамины) выво­
дятся в рассол. Вода, в зависимости от концентрации рас­
сола, либо выводится из продукта в рассол, либо погло­
щается из рассола продуктом.
140
Посол 1 это диффузионно-осмотический процесс. Соль
проникает в мясо диффузионным путем через систему
пор и капилляров, пронизывающих ткани, и осмотичес­
ким путем через многочисленные внешние и внутрен­
ние мембраны; причем вдоль волокон по системе капил­
ляров соль продвигается быстрее, чем осмотическим пу­
тем: через мембраны и оболочки, покрывающие волокна
и их пучки концентрации соли и температурных усло­
вий, а также от свойств мяса. Чем больше разность кон­
центраций соли в рассоле и в тканях, тем больше ско­
рость диффузионно-осмотического процесса и тем быст­
рее соль проникает в ткани. Скорость этого процесса воз­
растает с повышением температуры. На проницаемость
мяса влияют его состав и строение, например в мышеч­
ную ткань соль проникает быстрее, чем в соединитель­
ную. Уплотнение мышечной ткани в процессе окочене­
ния уменьшает проницаемость, и, наоборот, созревание
мяса увеличивает ее. Замораживание и последующее раз­
мораживание мяса вызывает разрыхление тканей и уве­
личение проницаемости.
13.2. Изменение составных частей мяса при посоле
Изменение белков. При посоле из мяса в рассол пере­
ходят растворимые белковые вещества. Потери раствори­
мых белков, частицы которых имеют относительно боль­
шие размеры, происходят через открытые поры и капил­
ляры и из клеток с поврежденными оболочками. В рас­
сол переходит часть белков саркоплазмы мышечного во­
локна, главным образом миоген, миоальбумин, а при
посоле парного мяса, кроме того, и миозин. У охлажден­
ного и размороженного мяса растворимость миозина по­
нижена, так как он удерживается в структуре ткани в ком­
плексе с актином. Удержание актомиозина в структуре
миофибрилл ослабляется вследствие внедрения ионов
соли и молекул воды. Поэтому, когда мясо, выдержанное
в посоле, измельчают в присутствии воды, актомиозин
частично переходит в растворимое состояние.
141
Количество растворимых белковых веществ, которые
в процессе посола переходят в рассол, зависит от продол­
жительности посола, температуры, крепости и количе­
ства рассола.
Под действием хлористого натрия изменяется состоя­
ние белковых веществ. При невысокой концентрации
соли (до 10-12%) в рассоле ионы соли окружают функци­
ональные группы белков и, притягивая диполи воды, не­
сколько увеличивают растворимость белков. С повышени­
ем концентрации соли и продолжительности ее воздей­
ствия происходят глубокая денатурация и коагуляция
некоторых белков, главным образом глобулинов. Этот про­
цесс сопровождается укрупнением белковых частиц, сни­
жением их подвижности и растворимости. Поэтому с по­
вышением концентрации рассола растворимые в солевых
растворах белки переходят в нерастворимое состояние и
потери белков в рассол уменьшаются. Так, при мокром
посоле говядины (при крепости рассола 20%) в течение
10 сут. потеря белковых веществ (в % к первоначальному
содержанию их в мясе) равна 2,2% , а при концентрации
рассола 24% за это ж е время она составляет 1,8%.
Чем больше продолжительность посола, тем выше пе­
реход белков в рассол. Для говядины при мокром посоле
рассол 20"'. -ной концентрации потери за 10 сут. состав­
ляет 50 сут. - 4,9% . При сухом посоле потери белков ми­
нимальные.
Соединительнотканные белки коллаген и эластин в рас­
сол не переходят.
Количество белков в растворенном состоянии в водной
части сырого колбасного фарша влияет на свойства сыро
го фарша и на свойства готового продукта. Показателем
количества растворенного белка в водной фазе сырого
колбасного фарша является его липкость. Значение лип­
кости заключается в определении связности структуры
готового продукта, при нагреве денатурируют растворен
ные белки. Образуется пространственный каркас, внут­
ри которого фиксируются крупные частицы нерастворенного белка.
142
Если доля растворенных белков мала, то структура го­
тового продукта будет рыхлая. Следовательно, при произ­
водстве вареных колбас стоит увеличить долю раствори­
мого белка. При 0,6% -ном растворе электролита актоми­
озин переходит в раствор. Количество поваренной соли,
в котором ее добавляют при посоле, создает концентра­
цию, близкую к растворяющей белков актомиозиновой
фракции, и они частично переходят в раствор, но для это­
го необходим промежуток времени с 10 ч при 0 °С. Поэто­
му необходимо выдерживать колбасный фарш в посоле.
Добавление в фарш сыворотки крови плазмы увеличивает
липкость, а значит, и прочность готового продукта.
В результате непрекращающейся деятельности тка­
ни ферментов, выделяемых микроорганизмам, некото­
рое количество белковых веществ мяса подвергается гид­
ролитическому распаду. Возрастает количество низко­
молекулярных азотистых соединений, из которых боль­
шая часть приходится на долю аминокислот. При посо­
ле, таким образом, белковые вещества теряются не толь­
ко в результате перевода в рассол, но и вследствие их рас­
пада.
Направление обмена воды при посоле зависит от вида
посола и концентрации рассола. При сухом посоле на по­
верхности продукта за счет влаги образуется насыщен­
ный раствор соли. Продукт обезвоживается. При мокром
посоле рассолом невысокой концентрации увеличивает­
ся влагосвязывающая способность мяса, с которой, в пер­
вую очередь, связаны консистенция, сочность и выход
колбасных изделий. Мясо, предназначенное для изго­
товления колбас, после посола в течение часа поглоща­
ет и удерживает воды больше, чем мясо несоленое.
Как известно, влагосвязывающая способность мяса,
в первую очередь, зависит от числа гидрофильных групп
в белках, которые фиксируют диполи воды. Она тем вы­
ше, чем больше интервал между pH среды и изоэлектрической точкой белков мяса, которая лежит при pH 5,2-5,4.
В табл. 7 представлены данные, характеризующие по­
глощение воды свиным фаршем в зависимости от pH.
143
Таблица 7
Показатели, характеризующие поглощение воды
свиным фаршем
pH
Количество адсор­
бированной воды, %
к мясу
pH
Количество адсорбированной воды,
% к мясу
5,4
26
6,2
80
5,6
32
6.4
82
5,8
6,0
43
56
6,6
6,8
92
94
1
У величить интервал pH среды и изоэлектрической точ­
ки белков м яса мож но, смещ ая p H . Н а практике хорошие
результаты получаю т при добавлении к м ясу фосфатов.
И х добавляю т в ф арш в виде смесей в количестве 0,3-0,4%
массы сы рья. Действие фосфатов связано с их способнос­
тью смещ ать p H среды на 0,2-0,3 в сторону нейтральной
реак ц и и .
И н тервал p H среды и изоэлектрической точ ки м ож но
у вел и ч и ть, см ещ ая последню ю. Это достигается вы дер­
ж к о й м я са в посоле. Ж и в о тн ы е б елки при взаи м од ей ­
ствии с хлористы м натрием способны к преим ущ ествен­
ной ф и ксац и и отри ц ательн о за р я ж е н н ы х ионов хлора.
О ни б л о к и р у ю т п о л о ж и т е л ь н о з а р я ж е н н ы е г р у п п ы ,
вследствие чего число свободных отри ц ател ьн ы х групп
(С 00-) в белке будет возрастать и и зоэл ек три ч еская точ­
к а б ел к а сдвинется в более кислую сторону. С ледователь­
но, вы д ер ж к а м яса в посоле необходима, а продолж итель­
ность о п р ед ел яется достаточно полной ф и ксац и ей СК.
П ри 4 °С д л я хорош о изм ельченного м яса эта п род ол ж и ­
тельн ость вы д ер ж к и составляет 10-12 ч.
Ч и сл о груп п , ф и кси рую щ и х вл агу з а счет адсорбции,
зави си т и от взаим од ействия белков друг с другом , та к
к а к при этом взаим но б локирую тся груп п ы и ум ен ьш а­
ется адсорбция. С ледовательно, д л я у в ел и ч ен и я влагос­
вязы в а ю щ е й способности м яса необходим о у м ен ьш и ть
144
ассоциацию актина и миозина, что достигают посолом
и добавлением фосфатов. При посоле ионы натрия и хло­
ра взаимодействуют с актином и миозином. Эти ионы бло­
кируют полярные группы актина и миозина, и взаимо­
действие актина и миозина затормаживается. Для луч­
шего взаимодействия белков с ионами соли очень важно
произвести посол не позднее 4-5 ч после убоя при интен­
сивном измельчении.
Широкое применение фосфатов для повышения вла­
госвязывающей способности мяса основано не только на
их способности смещать pH в нейтральную сторону, как
указывалось выше, но и на том, что фосфаты способству­
ют диссоциации актомиозина на актин и миозин.
В парном мясе из-за высокого значения pH белки на­
ходятся в ионизированном состоянии, близком к состоя­
нию нативного белка. Благодаря наличию АТФ актин и
миозин не связаны между собой. Все это способствует
тому, что белки мяса легко гидратируются, набухают,
хорошо удерживают влагу и легко переходят в раствор.
Поэтому в колбасном производстве нет необходимости
выдерживать парное мясо в посоле. Для увеличения вла­
госвязывающей способности всех других видов мяса (ох­
лажденное, размороженное) его выдерживают в посоле.
Соль проникает в мясо не только через систему пор
и капилляров, пронизывающих ткани, но и осмотичес­
ким путем через мембраны и оболочки, покрывающие
волокна и их пучки. Это приводит к повышению осмоти­
ческого давления внутри мышечного волокна, что уве­
личивает приток воды в него, количество осмотически
связанной влаги и способствует набуханию мяса. При
длительном посоле хорошо набухают и волокна коллаге­
на в результате внедрения вслед за ионами соли молекул
воды между пептидными цепочками белковых молекул,
и структура их в значительной степени изменяется; на­
бухание достигает максимума примерно на 20-е сутки
посола. Содержание воды и влагосвязывающая способ­
ность соединительной ткани меньше, чем мышечной.
Поэтому в колбасы II сорта добавляют больше воды, а что­
бы ее удержать в составе фарша, вводят крахмал.
10-0213
145
Изменение экстрактивны х, м инеральны х вещ еств
и витаминов. Во время посола мяса в рассол диффунди­
руют азотистые и безазотистые экстрактивные вещества,
а также минеральные вещества и витамины. Потери этих
веществ подчинены диффузионным закономерностям.
По мере накопления их в рассоле скорость перехода этих
веществ из мяса в рассол снижается. В рассол может пе­
рейти до половины азотистых и безазотистых экстрак­
тивных веществ, содержащихся в мясе. При мокром по­
соле из минеральных веществ диффундируют главным
образом фосфаты и калий. Кроме того, при посоле те­
ряются некоторые водорастворимые витамины. Так, со­
держание витамина В снижается на 15-20% .
Изменение жира. При сухом и отчасти мокром посоле
мяса, особенно свинины, в присутствии кислорода воз­
духа жир частично окисляется в основном в поверхност­
ных слоях. В результате образуются перекиси и карбо­
нильные соединения. Ускоряют этот процесс катализа­
торы биохимического происхождения (цитохромы, ге­
моглобин, нитрозомиоглобин), нитриты и микрофлора.
Имеющаяся в тканях липаза активируется ионами соли,
и в зависимости от температурных условий может замет­
но катализировать гидролиз жиров и выделение свобод­
ных жирных кислот.
13.3. Образование специфической окраски
Окраска свежего несоленого мяса на 90% обусловлена
миоглобином и оксимиоглобином. При посоле мяса в при­
сутствии поваренной соли миоглобин или оксимиоглобин окисляются и переходят в метмиоглобин. В связи
с этим при посоле мясо теряет свою естественную окрас­
ку и приобретает коричнево-бурую с различными оттен­
ками. В практике посола мясо и мясопродукты предох­
раняют от нежелательных изменений окраски, добавляя
в рассол или посолочную смесь нитриты. При этом обра­
146
зуется нитрозомиоглобин, который и является крася­
щим веществом соленого мяса и придает мясным про­
дуктам розово-красную окраску.
Двуокись азота, как сильный окислитель, вызывает
превращение. Окислению способствует и поваренная
соль. Таким образом, под действием посолочных ингре­
диентов образуется значительное количество метмиоглобина, что мешает образованию миоглобина и далее нитрозомиоглобина. Поэтому процесс восстановления метмиоглобина в миоглобин при посоле имеет существен­
ное значение. Восстановление происходит под действи­
ем ферментов самого мяса и восстанавливающих веществ
при участии кофермента НАД. Донаторами электронов
могут служить фосфоглицериновый альдегид, фруктозо-6-фосфат и ряд других веществ, присутствующих в
тканях.
Для создания восстановительных условий применя­
ют сахар. Сам сахар не создает восстановительных усло­
вий, однако промежуточные продукты анаэробного рас­
пада сахара (фосфоглицериновый альдегид, фруктозо-6фосфат и др.), которые образуются под действием фер­
ментов бактерий, обладают значительным редуцирую­
щим (восстанавливающим) действием.
Сильным восстановителем является и аскорбиновая
кислота. Обычно используют ее натриевую соль - аскорбинат натрия. Взаимодействуя с метмиоглобином, аскор­
биновая кислота восстанавливает его до миоглобина. Кро­
ме того, аскорбиновая кислота вступает в реакцию с азо­
тистой кислотой, в результате чего последняя восстанав­
ливается и образуется окись азота.
Таким образом, в присутствии аскорбиновой кислоты
не образуется двуоксид азота, который как сильный окис­
литель вызывает превращение миоглобина и оксимиоглобина в метмиоглобин. Реакция взаимодействия аскор­
биновой кислоты с азотистой кислотой при низких тем­
пературах протекает сравнительно медленно, но резко
ускоряется при температурах обжарки и копчения.
147
При использовании нитритов должный эффект окрас­
ки достигается довольно быстро, но окраска не всегда ус­
тойчива. Неустойчивость окраски при использовании
нитритов связана с окислительным воздействием кисло­
рода воздуха на пигменты мяса. Под действием кислоро­
да нитрозомиоглобин может окисляться в метмиоглобин.
Добавление аскорбината при посоле в значительной мере
защищает пигменты мяса от окисления, так как аскорбинат легко взаимодействует с кислородом воздуха.
Неустойчивость окраски при использовании нитри­
тов связана и с деятельностью микробов. Некоторые из
них продуцируют перекись водорода, способную окис­
лять окись азота, другие образуют сероводород, который
в присутствии кислорода дает с миоглобином сульфомиоглобин зеленого цвета, третьи вызывают восстановле­
ние нитрита до молекулярного азота, в результате чего
частично или полностью обесцвечивается продукт. Так,
задержка сроков осадки против рекомендуемых может
привести к обесцвечиванию фарша (серые пятна на раз­
резе) и возникновению ноздреватости структуры, вызы­
ваемой выделением газообразного азота.
В образовании цвета соленого мяса важную роль игра­
ет pH среды. При pH ниже 5,0 азотистая кислота быстро
разлагается, оксид азота улетучивается, и получить хо­
рошую окраску мясных продуктов не удается. Лучше
всего окраска развивается при pH от 5,4 до 6,0.
Большое влияние на развитие окраски оказывает тем­
пература. С повышением температуры количество нитрозопигментов увеличивается. Если, например, темпера­
тура во время обжарки понижена, а продолжительность
соответственно увеличена, то окраска фарша оказывается
недостаточно яркой. Для образования из нитрита доста­
точного количества оксида азота, вступающего во взаимо­
действие с миоглобином, необходим некоторый промежу­
ток времени. При изготовлении колбас этот промежуток
складывается из продолжительности осадки и обжарки.
Нитрит физиологически вреден и ядовит для челове­
ка. Применяя нитрит для посола, исходят из его мини­
148
мального количества, которое необходимо для создания
нормальной окраски продукта (5-6% мг массы мяса).
В данное время изучается вопрос о полной замене нитри­
тов безвредными для человека, веществами.
13.4. Изменение вкуса и аромата
В результате воздействия компонентов посолочной сме­
си и изменения физико-химических условий среды фер­
ментативные автолитические процессы при посоле су­
щественно нарушаются, но не прекращаются. В резуль­
тате разнообразных биохимических превращений, про­
текающих при автолизе соленого мяса, а также вследствие
бактериальной деятельности органолептические свойства
мяса изменяются, что сопровождается появлением вкуса
и аромата соленого мяса. Аромат и вкус, характерные для
соленостей, в полной мере проявляются лишь после теп­
ловой обработки продукта. В период посола, видимо, на­
капливаются потенциальные носители, изменения кото­
рых при нагреве сопровождаются образованием аромати­
ческих и вкусовых веществ. Специфические вкус и аро­
мат соленых изделий усиливаются с увеличением дли­
тельности посола. Особенно заметны специфические вкус
и аромат при длительном посоле свинины.
В созревании ветчины важную роль играют протеолитические ферменты - катепсины. В результате протеолиза увеличивается содержание свободных аминокислот.
Так, при продолжительном сухом посоле окороков содер­
жание серина, глутаминовой кислоты, треонина, лейци­
на, изолейцина, фенилаланина и пролина возрастает
примерно в 3 раза.
Наряду со свободными аминокислотами в образовании
вкуса соленого мяса принимают участие и такие азотсо­
держащие экстрактивные вещества, как пурины, креа­
тин и др., освобождающиеся в процессе автолиза.
К числу веществ, участвующих в создании аромата
и вкуса ветчинности, относятся многочисленные лету149
чие соединения, среди которых основная роль принад­
л еж и т карбонильны м соединениям , а т а к ж е летучие
жирные кислоты, серосодержащие соединения, амины
и др. Они образуются в результате окислительного рас­
пада жиров, углеводов, аминокислот, азотистых экстрак­
тивных веществ. Так, при ветчинном посоле в рассоле и
мясе обнаруживаются ацетоин и диацетил - ароматичес­
кие вещ ества, придаю щ ие специф ический при ятн ы й
запах.
В создании аромата и вкуса соленого м яса принимаю т
участие не только ферменты самого мяса, но и ферменты
микроорганизмов. В рассолах, где концентрация соли
достаточно вы сокая, хорошо развиваю тся солелюбивые
(галофильные) и солеустойчивые (толерантные) бакте­
рии. Последние играют наибольшую роль в создании бу­
кета ветчинности. В последнее время выделены чистые
бактериальны е культуры , которы е при посоле вводят
в мясо для улучш ения вкуса и аромата готового посолен­
ного продукта.
Важное значение имеют посолочные ингредиенты —
хлористый натрий, нитриты, сахар. Вкус м яса при посо­
ле только поваренной солью хуж е вкуса продуктов, посо­
ленных поваренной солью с добавлением нитрита. П ри­
менение сахара при посоле способствует получению бо­
лее вкусного и нежного продукта. Сахар, будучи вкусо­
вым антагонистом соли, смягчает вкус соленых продук­
тов. Кроме того, в процессе длительного посола он я в л я ­
ется питательной средой для специфической микрофло­
ры, в результате чего образуется ряд продуктов проме­
жуточного и конечного окислительного распада гексоз,
которые, возможно, участвуют в создании особого арома­
та и вкуса соленого мяса. Образующиеся при этом кисло­
ты смещают pH рассола и способствуют набуханию кол­
лагена мяса, его разрыхлению, в результате чего продукт
приобретает более нежную консистенцию.
При большом содержании сахара (свыше 2% ), особен­
но в условиях повышенной температуры, могут произой­
ти накопление избыточного количества кислот и порча
150
продукта (закисание). Добавлять сахар целесообразно
только при длительном посоле. При изготовлении кол­
бас со специями его вводят небольшим количеством (0,1%).
В этом случае роль сахара сводится к удержанию арома­
тических веществ специй.
13.5. Консервирующее действие поваренной соли
Консервирующее действие поваренной соли объясня­
ется следующим. Если применяют высокие концентра­
ции соли (при посоле сухой солью или насыщенным ра­
створом), то вследствие осмоса происходит переход воды
из бактериальной клетки в окружающую среду. Прото­
плазма бактерии, теряя воду, сжимается и отстает от сте­
нок клетки бактерии - происходит плазмолиз. В плазмолизированную клетку пища не поступает. Клетка те­
ряет способность к размножению и становится нежизне­
деятельной.
Если консервирующее действие соли было бы обуслов­
лено только повышением осмотического давления, то
сульфаты, например, хлористому натрию. Специфичес­
кое действие ионов натрия и хлора на микроорганизмы
пока еще неясно.
При посоле мясопродуктов применяют ненасыщен­
ные растворы поваренной соли (содержание 2,5-6%),
консервирующее действие которых велико. Консерви­
рующий эффект усиливается сочетанием посола со спо­
собами консервирования - охлаждением, копчением,
сушкой,
151
Глава XIV. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА
ПРИ КОПЧЕНИИ
Копчение - это обработка пищевых продуктов дымом,
образующимся при неполном сгорании древесины. Это
один из способов консервирования продуктов, а такж е
технологический прием, применяемый для придания
продукту своеобразного вкуса и аромата.
Обработку горячим дымом (обжарка, горячее копче­
ние) применяют при изготовлении вареных колбасных
изделий. При кратковременной обжарке (от 40 мин до 2 ч)
продукт обрабатывается дымом при высоких температу­
рах (60-110 °С). При изготовлении варено-копченых из­
делий их повторно обрабатывают горячим дымом при
35-45 °С в течение 12-48 ч.
Копчение холодным дымом используют для изготов­
ления сырокопченых изделий. В этом случае обработку
дымом производят при 18-22 С в течение 3-7 сут. Приме­
няют ряд других способов копчения: электрокопчение
(копчение в электрическом поле), бездымное (пос­
редством коптильных препаратов) и др.
14.1. Состав коптильного дыма
Дым - это смесь мельчайших твердых и жидких час­
тиц в газовой среде. Он состоит из продуктов термичес­
кого распада и окисленной древесины.
В состав коптильного дыма входят разнообразные хи­
мические соединения, число которых насчитывает око­
ло 200. Среди них можно выделить следующие основные
группы веществ:
1.
Низкомолекулярные жирные кислоты (уксусная,
муравьиная, капроновая и др.).
152
2.
Кетокарбоновые кислоты (кетоглутаровая), двухос­
новные кислоты (малоновая, янтарная, фумаровая), аро­
матические оксикислоты (ванилиновая, сиреневая).
3.
Алифатические (муравьиный формальдегид, ук
сусный, пропионовый и т.д.), ароматические (бензальдегид, сиреневый альдегид и др.), гетероциклические
(фурфурол, метилфурфурол и др.) альдегиды, кетоны диметилкетон (ацетон), метилпропилкетон, дикетондиацетил и др.
4. Спирты - метиловый, этиловый, бутиловый, изоамиловый и др.
5. Фенолы одноатомные - фенол (карболовая кисло­
та), крезол и двухатомные - пирокатехин, гидрохинон,
гваякол, трехатомные - пирогаллол.
6. Амины - метиламин, этиламин, бутиламин и др.
7. Различные простые и сложные эфиры (например,
монометиловый эфир пирогаллола).
8. Смолистые вещества (например, фенолформальдегидные смолы).
9. Углеводороды.
Последние могут служить источником образования
веществ, оказывающих канцерогенное действие, напри­
мер, 3,4-бензопирена и др.
14.2. Изменение свойств мяса при копчении
В процессе копчения некоторые летучие вещества коп­
тильных газов осаждаются на поверхности, а другие про­
никают .внутрь продукта, постепенно диффундируя во
время копчения и последующей сушки.
В результате сложных взаимосвязанных химических,
физико-химических и биохимических процессов изме­
няются составные части продукта, в результате чего го­
товые изделия приобретают характерные для них кон­
систенцию, своеобразные органолептические свойства
и устойчивость при хранении.
И зм ен ен и е консистенции продукта при копчении.
При копчении продукт значительно обезвоживается
153
за счет испарения воды. П ри холодном копчении потери
влаги составляю т 15-20% , при обж арке потери массы за
счет испарения воды меньш е и составляю т для сосисок
10-12% , вареных колбас - 4-7% , полукопчены х - до 7% .
П ри горячем копчении колбасы теряю т до 10% влаги.
Х арактерны м изменением белков м яса при копчении
является их денат урация. Она происходит под вл и ян и ­
ем повы ш енной тем пературы (при горячем копчении);
ей такж е способствуют вещ ества, содерж ащ иеся в дыме.
Вследствие ден атурац и и и последую щ ей к о а гу л я ц и и ,
а так ж е обезвож ивания за счет испарения воды пониж а­
ется растворимость белков, продукт уплотняется.
Компоненты ды м а, поступающие в продукт при коп ­
чении, взаимодействуют с ф ункциональны м и группами
белков и другими составными частям и мясопродуктов.
По своему характеру реакции меж ду коптильны м и ве­
щ ествами и составными частями м яса похож и на процесс
дубления. П ри дублении белковые м олекулы «сш ивают­
ся» в более крупны е частицы через различны е хим ичес­
ки е «м ости ки ». Н ап р и м ер , ф ор м ал ьд еги д , р е а ги р у я
с ам иногруппам и двух пептидных цепей, образует м еж ­
ду ними метиленовые «мостики».
Вследствие этого возрастаю т прочностные свойства
и ум еньш ается гидрофильность белков. Испарение воды,
денатурационные изм енения и взаимодействия с состав­
ными частями дыма более заметны во внеш них слоях м я ­
сопродукта, где концентрация последних больше.
П ри горячем копчении образуется корочка денатури­
рованны х белков - периферийная защ итная зона, кото­
рая затрудняет проникновение составны х частей ды м а
в глубь изделия и препятствует удалению влаги из про­
дукта. Таким образом, продукт горячего копчения ока­
зы вается внутри менее плотным, чем продукт холодного
копчения.
Н аиболее сущ ественно этим изм енениям (денатура­
ции, коагуляц и и и дублению) подвергается коллаген,
входящ ий в структуру мяса, оболочек колбасны х изде­
лий и кож и, покрывающ ей свинокопчености. Т ак, в про154
цессе обжарки естественная оболочка колбас и поверх­
ностный слой продукта под оболочкой дубятся, высокая
температура обжарки (выше 60 С) вызывает их уплотне­
ние в результате денатурации и усиленной коагуляции
белков; защитные свойства оболочки и поверхностного
слоя продукта повышаются.
При холодном копчении сырых изделий продолжают
развиваться автолитические и микробиальные процес­
сы, которые начались в период посола и осадки, но с боль­
шей интенсивностью вследствие повышения температу­
ры. При обжарке и горячем копчении, пока температура
приближается к оптимуму действия ферментов (до 40-50 °С),
автолитические процессы и реакции, катализируемые
ферментами микроорганизмов, становятся более актив­
ными. По мере повышения температуры внутри продук­
та постепенно развивается денатурация белков и фермен­
ты инактивируются.
В результате автолитических и микробиальных про­
цессов происходит частичный гидролитический распад
основных веществ мяса: белков (протеолиз), липидов (липолиз), а также ряд других ферментативных процессов.
Хотя гидролизуется сравнительно небольшая часть бел­
ковых веществ, этого все же достаточно для улучшения
консистенции мяса: структура ткани разрушается, мясо
становится мягким, нежным и готовым к употреблению.
При изготовлении продуктов, которые коптят после
варки (например, полукопченые колбасы), ферментатив­
ные процессы при копчении не происходят, так как
вследствие тепловой денатурации белков в процессе вар­
ки ферменты оказываются уже инактивированными.
Изменение вкуса и аромата. Специфические аромат
и вкус, возникающие при обработке дымом изделий из
мяса, являются результатом воздействия многих факто­
ров. Прежде всего, они связаны с накоплением различ­
ных веществ, проникающих в продукт из дыма, таких
как фенолы, карбонильные соединения и др. Эти веще­
ства обладают различными оттенками запаха (например,
пряными), кислым, горьким, острым, сладковатым при155
вкусам и и создаю т определенны й букет вк уса и за п а х а
копченого продукта. Д аж е при столь кр атк о вр ем ен н о й
обработке ды м ом , к а к о б ж ар ка, когд а в п род укт из д ы м а
попадает сравнительно м ало ко п ти л ьн ы х вещ еств и они
проникаю т на небольш ую глубину, их к ол и ч ества дос­
таточно д л я п р и д а н и я и зд е л и я м особого о ттен ко в вк у са
и аром ата.
В ещ ества ды м а не только адсорбирую тся п родуктом ,
но и вступаю т в хи м ическое взаим одействие с его состав­
ны м и ч астям и с образованием новы х вещ еств. П ри к о п ­
ч ен и и одним и тем ж е ды м ом р а зл и ч н ы х продуктов (го­
вяд и н ы , свинины , ры бы , сы ра и л и слив) п олучаю тся и з ­
д ели я со вкусом и аром атом к о п ч ен и я, п ри су щ и м и к а ж ­
дому из н и х. С ледовательно, вкус и аром ат образую тся
не только за счет прон и кн овен и я в прод укт и н а к о п л е ­
н и я в нем к ом п он ен тов д ы м а, но и з а счет о б р а зо в а н и я
в процессе к о п ч е н и я новы х соединений. Т а к , к и с л о ты
и карбонильны е соединения д ы м а реагирую т с ам инны м и группам и белков, ф енолы вступаю т в р е а к ц и и с а м и ­
н окислотам и и т.д .
Вкус и аром ат копченого п род укта в целом о п р ед ел я­
ю тся, кром е того, м н огочисленны м и х и м и ч е с к и м и и з­
м ен ен и ям и составны х частей самого п р о д у к та вследст­
вие автоли ти чески х процессов в сы рокопчены х и зд е л и ­
я х , и зм ен ен и я под действием тепловой обработки, сл а ­
бого окисления липидов. В создании букета аром ата и в к у ­
са сы рокопчены х и зд елий важ ную роль и граю т м и к р о ­
биологические процессы , которы е происходят в период
коп ч ен и я и суш ки.
И зм ен ен и е о к р а с к и м ясо п р о д у к то в п р и к о п ч е н и и .
С ледствием коп ч ен и я я в л я е тс я о к р аш и ван и е поверхно­
сти обрабаты ваем ы х и зд елий в кори ч н евы е тона, в р е­
зультате которого готовые продукты приобретаю т п р и ­
я тн ы й и п ри вы чн ы й д л я потребителя вн еш н и й вид.
Х им изм о к р аш и в ан и я копченостей с вязан с о саж де­
н ием о к р аш ен н ы х ком понентов д ы м а н а п оверхн ости
п родукта. К числу окраш ен н ы х ф р ак ц и й д ы м а о тн осят­
ся некоторы е см олы , угл евод н ая ф р а к ц и я , ф ен о л ьн ая
156
фракция. Окрашивание поверхности копченых изделий
является также следствием химического взаимодействия
некоторых коптильных веществ друг с другом или с кис­
лородом воздуха после их осаждения на поверхности, а так­
же с составными частями продукта, например, по типу
реакции меланоидинообразования.
Приобретение окраски поверхностью изделий зависит
не только от воздействия на нее составных частей дыма,
но и от температуры. При достаточно высоких темпера­
турах даже в том случае, когда изделия подвергаются
сухому нагреву в отсутствие дымовых газов, наблюдает­
ся окрашивание поверхности.
Вследствие горячего копчения увеличивается интен­
сивность окраски мяса. При обжарке, например, фарш
приобретает розово-красный цвет. Это связано с измене­
нием пигментов мяса. Обычно копчению предшествует
посол с применением нитритов. По мере повышения тем­
пературы при копчении внутри продукта постепенно
развивается денатурация белков, в результате чего ос­
вобождаются скрытые функциональные группы белков,
в частности, «S/f-группы, обладающие восстанавливаю­
щими (редуцирующими) свойствами. Вследствие накоп­
ления восстанавливающих веществ (S/f-rpynn, освобож­
дающихся при денатурации белков, диффузии, реду­
цирующих веществ, являющихся продуктами копче­
ния) и воздействия бактериального фермента нитритредуктазы из нитритов освобождаются оксиды азота. Миоглобин в результате взаимодействия с N0превращается
в нитрозомиоглобин. Под действием высокой темпера­
туры белковая часть нитрозомиоглобина - глобин - де­
натурирует, а простатическая группа превращается
в пигмент нитрозомиохромоген, сообщающий розово­
красную окраску солено-копченому мясу. Оксимиоглобин при нагревании мяса теряет кислород и переходит
в миоглобин, нитрозомиоглобин и далее - в нитрозоми­
охромоген.
Если температура обжарки поддерживается на недо­
статочно высоком уровне, а продолжительность процес157
са соответственно возрастает, ускоряется распад нитри­
та до молекулярного азота. В фарше могут появиться се­
рые неокрашенные участки.
При холодном копчении (18-23 С) продукт приобре­
тает виш нево-красную окраску, так к а к в результате
неполного сгорания углерода п оявляется СО, которы й
с миоглобином образует вишневый пигмент - карбоксимиоглобин.
14.3. Консервирующий эффект копчения
Копченые мясопродукты более устойчивы к воздей­
ствию на них гнилостной микрофлоры и к окисляю щ е­
му действию кислорода воздуха на ж иры , чем некопче­
ные. Причиной этого являю тся следую щие ф акторы .
Количество микроорганизмов при горячем копчении под
воздействием высокой температуры уменьш ается, осо­
бенно на поверхности. Образование периферийной за ­
щитной зоны —корочки копчения предохраняет продукт
от проникновения внешней микрофлоры.
В результате копчения в мясных продуктах заметно
снижается p H ; при копчении в продукт проникает боль­
шое число самых различных органических кислот. Н а­
пример, после длительной обработки холодным дымом
pH сырокопченых колбас смещается в кислую сторону
на 0,4-0,5 единицы (оптимум для большинства гнилост­
ных бактерий находится при pH 7,0-7,4, снижение pH
относительно этого уровня неблагоприятно для их ж и з­
недеятельности) .
Основную роль в подавлении ж и зн ед еятел ьн ости
микробов играют удаление влаги из копченого продукта
и увеличение концентрации соли в результате обезвожи­
вания, что вызывает плазмолиз бактерий.
Устойчивость продуктов, подвергш ихся копчению,
к воздействию микроорганизмов связана и с бактерицид­
ным (вызываю щ им гибель микробов) действием коп­
тильных веществ. Активными бактерицидами дыма яв158
ляются формальдегид (муравьиный альдегид), ф енол
(карболовая кислота) и некоторые другие вещества.
При горячем копчении коптильные компоненты ды м а
проникают в продукт в незначительных к о л и ч ествах
вследствие образования корочки денатурированных бел­
ков, которая затрудняет проникновение составных ч ас­
тей дыма в глубь изделия и препятствует удалению в л а ­
ги из продукта. Поэтому изделия горячего копчения м е­
нее стойки, чем холодного.
Порча соленых продуктов, вырабатываемых из свини­
ны, в большинстве случаев вызывается прогорканием
жира. Соль катализирует его окисление кислородом воз­
духа, поэтому поверхностный слой ж ира быстро о к и с л я ­
ется до стадии, делающей его непригодным в пищ у. В ы ­
сокая устойчивость копченого шпика к окислительной
порче зависит от наличия в коптильном дыме вещ еств,
обладающих антиокислительными свойствами. А нтиокислительное действие коптильных веществ обусловле­
но, прежде всего, фенольными компонентами дыма. В ре­
зультате антиокислительного действия фенолов в ж и р а х
тормозятся окислительные процессы.
Глава XV. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА
ПРИ ТЕПЛОВОМ ВОЗДЕЙСТВИИ
Цель тепловой обработки мясопродуктов - доведение
продукта до состояния кулинарной готовности. При этом
процессе повышается стойкость продукта к микробиаль­
ной порче, и часто тепловую обработку применяют как
один из методов консервирования. В этом случае прибе­
гают к пастеризации и стерилизации. В результате теп­
ловой обработки мясо приобретает новые характерны е
вкусовые и ароматические свойства, плотную консистен­
цию и обычно лучше усваивается организмом.
Изменения свойств продукта, вызываемые нагревом,
обусловлены изменением свойств их составных частей
и потерями частей продукта в окружающую среду. Мясо
и мясопродукты обычно нагревают от 60 до 180 С. По­
этому в зависимости от условий процесса и конечной тем­
пературы нагрева изменения составных частей и свойств
готовых продуктов существенно различаются.
15.1. И зм енение белков
Наиболее характерным изменением белков всех тк а­
ней при тепловой обработке является тепловая денатура­
ция. При этом изменяются характерные свойства белков уменьшаются их растворимость, гидратация. Белки, де­
натурированные нагреванием, легко агрегируют и коа­
гулируют. Скоагулированные белки уплотняются с вы­
делением воды.
Денатурирующее действие тепла на белки м яса су­
щественным образом зависит от условий, в которых про­
исходит нагрев: от температуры нагрева, продолжитель­
но
ности теплового воздействия, присутствия или отсутствия
достаточного количества влаги, отдаваемой при тепловой
обработке, зависит от ряда факторов. К числу наиболее
важных из них относятся степень развития коагуляцион­
ных явлений, возникающих после денатурации.
Развитие коагуляционных явлений сопровождается
уменьшением водосвязывающей способности белковых
веществ и потерей воды. Отсюда следует, что и темпера­
тура, и продолжительность тепловой обработки мясопро­
дуктов должны быть лишь минимально необходимыми
соответственно особенностям состава и свойств нагревае­
мого продукта. Например, при изготовлении карбонада
используют мясо с небольшим содержанием соединитель­
ной ткани. Жесткость и обезвоживание такого мяса с уве­
личением нагрева возрастают. В этом случае длитель­
ность нагрева продукта не должна быть больше той, ко­
торая необходима для денатурации растворимых белков.
Практически для этого достаточно прогреть продукт на
всю глубину примерно до 70 °С.
Для образцов мяса, содержащих в составе относитель­
но большее количество соединительной ткани, состояние
кулинарной готовности определяется степенью распада
коллагена.
На потерю воды продуктом существенно влияет и сте­
пень развития автолитических процессов к моменту на­
грева. Количество влаги, отдаваемой при тепловой обра­
ботке, минимально при нагреве парного мяса. Оно резко
увеличивается к моменту полного развития посмертного
окоченения, после чего постепенно уменьшается по мере
созревания мяса. Но даже спустя 10 сут. и более оно выше,
чем при тепловой обработке парного мяса. Соответствен­
но этому, мясо, сваренное в состоянии посмертного око­
ченения, очень жесткое, но тем нежнее и сочнее, чем боль­
ше степень созревания. При производстве мяса и мясо­
продуктов это обстоятельство необходимо учитывать.
Так, для выработки вареных колбасных изделий, когда
решающее значение имеет водосвязывающая способ­
ность мяса, предпочтительнее использовать парное мясо.
11-0213
161
Водосвязывающую способность мясопродуктов, под­
вергаемых тепловой обработке, можно увеличить, сдви­
гая pH в ту или иную сторону от изоэлектрической точки
белков животных тканей. Этого можно достигнуть, до­
бавляя к измельченному мясу некоторые соли, напри­
мер, фосфаты, или обрабатывая мясо органическими кис­
лотами, например, уксусной.
При варке мяса в воде теряются не только вода, но и водо­
растворимые вещества мяса. Если мясо, предназначен­
ное для варки, погрузить в холодную воду и нагревать, то
водорастворимые вещества м яса переходят в окруж аю ­
щую среду. Водорастворимые белки из наруж ных слоев
мяса переходят в воду в количестве до 0,2% массы мяса,
коагулирую т, образуя пену, всплывающую на поверх­
ность. В процессе варки из м яса в бульон переходит зна­
чительная часть водорастворимых витаминов, экстрак­
тивных и минеральных веществ. При таком способе вар­
ки получают крепкий мясной бульон и довольно мало­
ценное по вкусовым качествам вареное мясо. При погру­
жении мяса в кипящ ую воду на него сразу ж е воздейст­
вует высокая температура. Происходит быстрая коагу­
л яция белков поверхностного слоя - уплотнение поверх­
ности мяса. Выделение воды, так же как и вкусовых ве­
ществ, затрудняется. Этот способ дает более сочное и бо­
лее вкусное м яса и слабый бульон.
Поваренная соль, добавляемая при варке м яса, вы зы ­
вает набухание его волокон; волокна мяса как бы раздви­
гаются, что способствует большему проникновению воды
в глубь мяса и, следовательно, лучшему экстрагирова­
нию водорастворимых веществ.
15.2. Изменение липидов
При варке мяса жир плавится и значительная часть
его переходит в воду. Выплавленный жир всплывает в ос­
новном на поверхность бульона; небольш ая часть его
эмульгируется, что придает мутноватость бульону.
162
При достаточно длительном нагреве в условиях кон­
такта с водой и температуре выше 100 °С жир претерпе­
вает химические изменения. При умеренном нагреве они
невелики, по все же легко могут быть обнаружены. Так,
отмечается увеличение кислотного числа, что свидетель­
ствует о гидролитическом распаде жира. За счет присое­
динения гидроксильных групп по месту двойных свя­
зей вследствие взаимодействия триглицеридов с водой
частично образуются оксикислоты. Последние сообща­
ют бульону вкус и запах осаливания при длительной и энер­
гичной варке жирного мяса и костей. Нагревание спо­
собствует и более быстрой окислительной порче жиров
при хранении, особенно свинины. Если гидролиз жира
не ведет к снижению пищевой ценности, то образование
оксикислот снижает пищевую ценность какой-то части
жира. Уменьшение пищевой ценности жира зависит от
жесткости нагрева. Так, при жарении температура по­
верхностного слоя мяса или мясопродукта достигает 135 С
и выше; при этом жир вытапливается и изменяется.
Окислительные изменения жиров и процессы полиме­
ризации приводят не только к изменению цвета (жир
темнеет) и ухудшению запаха, но при этом могут образо­
вываться вредные для организма вещества. Таким обра­
зом, при жарении происходят процессы, приводящие к
порче жира.
15.3. Изменение витаминов
Теплрвая обработка мяса и мясопродуктов приводит к
уменьшению содержания некоторых витаминов в резуль­
тате их химических изменений, а также потерь в окру­
жающую среду. Изменение содержания витаминов в мясе
при нагревании зависит от их устойчивости к тепловому
воздействию, а также от условий обработки мяса, глав­
ным образом от pH и присутствия кислорода. Тепловая
обработка мяса и мясопродуктов даже при умеренных
температурах приводит к некоторому снижению их ви163
таминной ценности, а при нагреве выше 100 °С витами­
ны значительно разруш аются (от 40 до 70% ). Из водора­
створимых витаминов наименее устойчивы витамины В,
и аскорбиновая кислота (витамин С), из ж ирораствори­
мых витаминов - витамин D . Витамин А практически
выдерживает температуру до 130 С. Однако сухой на­
грев в контакте с воздухом, например, жарение мясопро­
дуктов, сопровождается интенсивным разрушением ви­
тамина А и других витаминов, особенно тех, которые лег­
ко окисляются (Е, С).
15.4. Образование компонентов вкуса и аромата
В создании специфического букета вкуса и аромата
мяса и различных мясопродуктов участвуют многочис­
ленные вещества. Они появляю тся в процессе автолиза
из белков, липидов, углеводов и других составных час­
тей мяса и в процессе тепловой обработки. В результате
нагревания м яса происходят сложные реакции, приво­
дящие к образованию новых продуктов, обладающих вку­
совыми и аром атическими свойствами. Эти вещ ества
либо освобождаются из связанного состояния, в котором
они находились в мясе, либо появляю тся в результате
преобразования предшественников, либо образуются в ре­
зультате взаимодействия веществ одного с другим.
Решающую роль в образовании вкуса и запаха варено­
го мяса играют экстрактивные вещества. Тщательно от­
мытое от растворимых в воде веществ мясо после варки
безвкусно и обладает очень слабым запахом. Экстрактив­
ные вещества мяса накапливаются в результате распада
высокомолекулярных соединений, и в то же время коли­
чество их уменьшается в результате собственного распа­
да под влиянием нагрева.
Важную роль в образовании вкуса вареного мяса игра­
ют глутаминовая кислота и натриевая соль. Даже в не­
значительном количестве (порядка 0,03% ) они придают
продукту вкус, близкий к вкусу мяса. Глутаминовая кис164
лота может появиться при тепловом воздействии на мясо
в результате освобождения из белков, при дезаминиро­
вании глутамина (амида глутаминовой кислоты), содер­
жащегося в мышечной ткани в связи с какими-то соеди­
нениями. Возможным источником образования глутами­
новой кислоты является и глютатион. При изготовлении
бульонных кубиков для придания насыщенного вкуса
бульону добавляют глутаминовую кислоту или ее соль глутамат натрия. Их получают из белка крови - фибри­
на, содержащего 14% глутаминовой кислоты, белка мо­
лока - казеинат. Изменение вкуса мяса при нагревании
также связано с образованием гипоксантина вследствие
распада инозиновой кислоты. При 95 С через 1 ч распа­
дается около 80% инозиновой кислоты.
Важное значение в образовании аромата и отчасти вку­
са мяса при нагревании играет реакция Майара (сахароаминная реакция, меланоидинообразования, нефермен­
тативное покоричневение). Это реакция взаимодействия
между аминогруппами аминокислот, полипептидов или
белков с углеводами.
Реакция Майара - это целая серия реакций, часть из
которых протекает последовательно, а часть —параллель­
но. Механизм всего процесса пока еще полностью не рас­
крыт. Однако установлено, что на каждой стадии этого
многостадийного процесса могут образовываться побоч­
ные продукты сахароамидной реакции. При этом в ос­
новном образуются карбонильные соединения (альдеги­
ды, кетоны, летучие кислоты), серосодержащие соеди­
нения и др., которые обусловливают появление харак­
терного запаха. При сахароаминной реакции образуют­
ся темно-коричневые меланоидины —полимеры. Про­
дукт приобретает коричневатую окраску. Однако до сих
пор не удалось полностью выяснить структуру этих ве­
ществ.
Более активно в реакции Майара участвуют низкомо­
лекулярные вещества, в частности аминокислоты и мо­
носахариды, предпочтительнее - пентозы. Поэтому одну
из причин улучшения аромата вареного мяса с развити165
ем автолиза связы ваю т с накоплением в нем свободных
аминокислот и моносахаридов.
Р е а к ц и я м еланоидинообразования очень м едленно
протекает в сыром мясе, но резко ускоряется при нагре­
вании. Т ак, при 60 С она идет в 20 раз быстрее, чем при
37 °С, но и при этой температуре скорость ее достаточна.
В наиболее наглядной форме ее последствия п роявляю т­
ся при ж арении. Вследствие высокой тем пературы , ис­
пользуемой при ж арении мяса (130-180 С), во внешнем
слое его возникаю т процессы , в результате которы х и
появляется характерная коричневая окраска, и ф орми­
руются аромат и вкус ж арены х продуктов. Образование
коричневой окраски - необходимое условие ж а р е н и я.
Однако пищ евые м еланоидины, образую щ иеся при к у ­
линарной обработке продуктов, сниж аю т их пищ евую
ценность. Дело в том, что меланоидины не расщ епляю т­
ся пищ еварительны ми ферментами человека и, следова­
те л ьн о , не у сваи ваю тся. Они тер яю т свои п о л езн ы е
свойства, а вместе с ними теряется и значительная часть
белков, незаменимых аминокислот (до 30% ), витаминов.
Карбонильные соединения образуются не только в р еак­
ции М айара, но и в какой-то степени накапливаю тся при
автолизе. Альдегиды образуются такж е из аминокислот
при их окислительном декарбоксилировании и дезам и­
нировании при нагревании. Н апример, из ам инокисло­
ты метионина образуется альдегид метиональ, обладаю­
щ ий мясны м запахом , из треонина - аг-кетомасляная
кислота, обладающ ая сильным запахом бульона.
На оттенок аромата вареного мяса влияю т сероводород
(особенно в образовании аромата куриного мяса), м еркап­
таны . Возможным источником образования сульфидов
являю тся серосодержащ ие аминокислоты , в частности
цистин и цистеин, а такж е пептид глютатион.
Дополнительный аромат бульону придают и некото­
рые летучие соединения, связанны е с ж ирам и и освобож­
даю щ иеся одновременно с выплавлением ж ира.
166
Глава XVI. БИОХИМИЯ ЯЙЦА
У птиц, в отличие от млекопитающих, зародыш раз­
вивается вне тела матери и для своего развития он ис­
пользует питательные вещества, заключенные в яйце.
Яйцо - это половая клетка. Собственно яйцевой клетке
в неоплодотворенном яйце птиц соответствует небольшое
светлое пятнышко. Здесь помещаются протоплазма и
ядро. К моменту кладки яйца зародыш уже имеет форму
многоклеточной пластинки (зародышевый диск). Био­
логические функции яйца - защита и питание развиваю­
щегося организма.
16.1. Строение яйца
Яйцо состоит из трех главных частей: скорлупы, бел­
ка и желтка (рис. 16.1).
Скорлупа яйца - это наружная плотная оболочка, не­
обходимая для защиты его содержимого от внешних вли­
яний. В скорлупе различают наружную пористую обо­
лочку, содержащую большое количество тонких каналь­
цев (пор), через которые поступает воздух. Под ней по­
мещается внутренняя двойная подскорлупная оболочка.
Непосредственно после снесения на тупом конце яйца
двойная подскорлупная оболочка раздваивается и запол­
няется воздухом, образуется воздушная камера - пуга вследствие изменения объема содержимого яйца, частич­
но из-за снижения температуры, частично из-за обезво­
живания яйца в результате испарения влаги. Скорлупа
составляет 12% общей массы яйца.
Белок птичьего яйца - это запас питательных веществ
для развивающегося организма. Он снабжает его водой,
предохраняет зародыш от высыхания, а также растворяет
167
Рис. 16.1. Строение яйца
некоторые минеральные вещества, участвующие в пост­
роении зародыша. Яичный белок составляет 58% общей
массы яйца. Белок состоит из трех слоев: наружного жид­
кого, среднего плотного и внутреннего жидкого.
Желток содержит питательные вещества, необходимые
для развития зародыша. Он образован несколькими кон­
центрически расположенными чередующимися свет­
лыми (более тонкими) и желтыми (более толстыми) слоя­
ми. В центре находится светло-желтый желток кувшино­
образной формы, с узким горлышком, выходящим к по­
верхности желтка. В воронке этого горлышка и помеща­
ется зародышевый диск. Желток заключен в тонкую обо­
лочку. При выливании яйца из скорлупы желточная обо­
лочка способствует сохранению формы желтка. В центре
яйца желток удерживается благодаря двумя плотно скру­
ченным белковым тяжам, отходящим к острому и тупому
концам яйца, называемым градинками. Градинки зак­
ручены в противоположные стороны, благодаря чему при
поворачивании яйца вокруг его длинной оси желток со­
храняет центральное положение, так что зародышевый
диск оказывается вверху. Желток составляет 30% общей
массы яйца.
16.2. Химический состав яйца
В состав птичьего яйца входят все вещества, обеспечи­
вающие рост и развитие зародыша. Химический состав
168
яиц колеблется в зависимости от вида, породы, возраста
птицы, корма.
Таблица 8
Химический состав (в% ) яиц
-компонент
---------------------------
кур
индеек
- - .......
................-
Вода
73,6
73,7
69,7
70,6
Сухие вещества
26,4
26,3
30,3
29,4
Органические
вещества
25,6
25,5
29,3
28,4
Белки
12,8
14,0
11,8
13,1
117
11,7
13,7
Липиды
14,4
13,0
Углеводы
1,0
0,7
1,2
1,2
Минеральные
вещества
0,8
0,8
1.3
1
гусей
уток
1,0
В табл. 8 приведен химический состав содержимого
яиц различных видов сельскохозяйственных птиц. Как
видно из табл. 8, основной составной частью содержимо­
го яйца является вода. На втором месте по количествен­
ному содержанию стоят органические соединения, глав­
ным образом белки и жиры. В яйце содержатся витами­
ны В12, Ва, В6, РР,А , D .E , К и др.
Состав яичного белка. Яичный белок хорошо раство­
рим в воде, с которой образует вязкие коллоидные раство­
ры, Как сам белок, так и его водные растворы при сбива­
нии с воздухом образуют устойчивую и прочную пену.
Это имеет большое практическое значение в кондитерс­
ком и других производствах.
Ряд белков может быть разделен электрофоретически
на несколько фракций. Так, овальбумин можно разде­
лить на три фракции, на три компонента разделяется
и овоглобулин, а всего в курином белке их установлено
более 10. Овальбумин и овоглобулин - простые белки: кональбумин, овомуцин и овомукоид - гликопротеиды; лизоцим (муромидаза) - обладает антибактериальными
12-0213
169
свойствами. Яичный белок отличается низким содержа­
нием ферментов. В небольшом количестве белок яйца
содержит пигмент овофлавин оранжево-желтого цвета,
дающий желто-зеленую флуоресценцию. Из м инераль­
ных веществ в наибольших количествах в белке яй ц а об­
наружены калий, натрий, фосфор, сера, хлор, кальций,
магний; очень мало ж елеза. Присутствует и большое ко­
личество микроэлементов (молибден, никель, кобальт,
хром, медь, марганец и др.)
Состав яичного ж елтка. Ж елток представляет собой
нерастворимую в воде массу желтого цвета. Это эмуль­
сия липидов и липопротеидов в воде.
Большую часть сухого вещества ж елтка составляют
липиды: в ж елтке их вдвое больше, чем белков. И з обще­
го количества липидов 2 /3 —ж иры ; около 34% всех ж и р­
ных кислот яйца насыщенные и 66% —ненасыщенные.
Они входят в состав триглицеридов, а такж е встречаются
в яйце в свободном состоянии. Липоиды, входящие в сос­
тав ж елтка, представлены фосфатидами, стеринами, цереброзидами, сфингомиелинами. Особенно много в ж ел­
тке лецитина, кефалина и холестерина.
В ж елтке присутствуют следующие белки: липовителлин (около 67% количества белков), ливетин (около 24%)
и фосфовитин (около 90% ). Эти белки не являю тся одно­
родными и могут быть разделены на фракции.
Липовит еллин - это комплекс белка с липидами. Мо­
лекула этого белка содержит около 17% липидов, в ос­
новном фосфолипидов. Белковая часть липовителлина сложный белок фосфопротеид. Около 1/3 фосфора, содер­
жащегося в ж елтке, входит в состав липовителлина. Л и­
ветин в противоположность липовителлину содержит
мало фосфора, но много серы (примерно 1/3 всей серы
желтка).
Фосфовитин - весьма необычный белок: около поло­
вины его аминокислотных остатков представляют собой
фосфорилированный серий. В нем содержится 10% фос­
фора и почти нет серы.
Ж елток яйца богат витаминами. В нем содержатся
витамины A, D, Е, К , группы В. Ферменты в ж елтке при170
сутствуют в больших количествах, чем в белке. Мине­
ральный состав желтка значительно отличается от мине­
рального состава белка яйца. Белок богат хлоридами ка­
лия и натрия. Желток отличается значительно большим
содержанием фосфора, которого в нем в 30 раз больше,
чем в белке, - 0,6% общей массы желтка.
Окраска желтка зависит от присутствия двух пигмен­
тов —ксантофилла и каротина. Интенсивность окраски
желтка зависит от содержания этих пигментов в корме.
Состав скорлупы. Скорлупа яиц состоит в основном из
минеральных веществ, на долю которых приходится
94-97% . Органических веществ в скорлупе 3-6%.
Главные минеральные вещества скорлупы —карбонат
кальция (около 93% массы скорлупы), карбонат магния,
а также фосфаты этих катионов - содержатся в относи­
тельно небольшом количестве. Органическая часть скор­
лупы почти полностью состоит из белков, близких к ке­
ратину и коллагену. Цвет скорлупы зависит от присутст­
вия в ее составе пигмента овопорфирина.
16.3. Пищевая ценность яиц
Яйца являются превосходным пищевым продуктом.
В них в идеальном соотношении содержатся белки, ли­
пиды, витамины, минеральные вещества и углеводы.
Пищевая ценность яиц определяется высоким содержа­
нием в них полноценных и легкоусвояемых белков. Яйца
содержат все незаменимые аминокислоты, причем со­
отношение последних в яйце примерно такое же, как
и в самом организме. Таким образом, белки яиц, как и
белки молока, полностью отвечают требованиям, предъяв­
ляемым к полноценным белкам.
Однако для покрытия потребностей организма в бел­
ках только за счет яиц необходимо потребление после­
дних в таких количествах, при которых может нарушить­
ся нормальный обмен веществ в организме. Так, при
употреблении большого количества белка сырых яиц со171
держащийся в нем белок авидин связывается с биотипом
(витамином Н ), образуя биологически неактивный ком­
плекс биотип —авидин. Образование такого ком плек­
са у человека и животных приводит к авитаминозу. Вмес­
те с этим при избыточном количестве ценные составные
части яйца не будут усваиваться организмом. При усло­
вии, если в диете количество белка цельного яйца не пре­
вышает 0,65 г на 1 кг массы тела, их усвояемость при­
ближается к усвояемости белков молока.
Пищевая ценность яйца обусловлена такж е высоким
содержанием в его составе биологически полноценных
и хорошо усвояемых жиров и липоидов.
В составе яйца содержатся почти все известные вита­
мины.
16.4. Изменения яиц при хранении
В процессе хранения яиц происходят различные из­
менения. Это автолитические изменения, микробиаль­
ная, окислительная порча яиц, усушка. Автолитическим
изменениям подвергаются все основные фракции яйца:
углеводная, белковая и липидная. Цельное яйцо сравни­
тельно устойчиво к воздействию на него микробов, по­
этому его можно длительно хранить при небольших по­
ложительных температурах. В этих условиях автолити­
ческие изменения в яйце могут быть довольно значи­
тельными. Общее направление автолитических изменений
в яйце в своей основе сходно с автолизом животных тка­
ней: это ферментативный распад сложных систем на бо­
лее простые и распад высокомолекулярных соединений
на низкомолекулярные. Вследствие гидролитического
распада белков в яйце увеличивается содержание свобод­
ных аминокислот и других низкомолекулярных азотсо­
держащих соединений. Наблюдается медленное посте­
пенное разжижение белка. Очень быстро распадаются
фосфопротеиды и образующие из них фосфатиды до бо­
лее простых соединений фосфора. Уже через 8 мес. при
172
температуре около 10 С их содержание в белке в десятки
раз больше начального.
Жир, содержащийся в яйце, хотя и медленно, гидро­
лизуется в течение всего времени хранения яйца. Неболь­
шое увеличение кислотного числа жира отмечается уже
к концу третьего месяца хранения. Через 12 мес. оно уве­
личивается более чем на 70% в сравнении с начальным.
С течением времени в яйце уменьшается содержание
некоторых витаминов. Особенно нестоек витамин А, зна­
чительно уменьшается содержание витамина В6. Автолитические процессы усиливаются с повышением тем­
пературы.
При длительном хранении яиц или при хранении их
в неблагоприятных условиях развиваются гнилостные
процессы под действием проникших через поры яйца
микроорганизмов. При развитии гнилостных продуктов
в яйце, как и при гнилостной порче мясопродуктов, под
действием ферментов гнилостных микроорганизмов об­
разуются сероводород, аммиак, низкомолекулярные
кислоты, метан, скатол, индол и др.
На свойства яиц при хранении существенно влияет
влаго- и газообмен с внешней средой. Наблюдается усуш­
ка, которая зависит от длительности хранения яиц, тем­
пературы и влажности окружающей среды, количества
пор на скорлупе. При усушке увеличивается воздушная
камера - пуга.
Взаимодействие содержимого яйца с кислородом воз­
духа сопровождается ухудшением его органолептичес­
ких характеристик. Вкус и аромат яйца по мере разви­
тия этих процессов приобретают характерный «лежа­
лый» оттенок, вначале в желтке, а потом и в белке.
Для длительного хранения яиц необходимо замедлить
(приостановить) деятельность микробов и развитие автолитических процессов при помощи низких температур.
Кроме того, необходимо предотвратить проникновение
микробов в яйцо через поры скорлупы, защитить от вла­
го- и газообмена. Для этого при хранении яиц применя­
ют покрытие их искусственными оболочками (жидкое
173
стекло, минеральные и пищевые масла), а такж е крат­
ковременную тепловую обработку. В последнем случае
яйца на короткое время погружают в кипяток. При этом
свойства яиц не изменяются, но тонкая пленка белка под
скорлупой коагулирует и закупоривает скорлупу изнут­
ри. Обогащение атмосферы углекислым газом улучшает
холодильное хранение яиц.
16.5. Продукты переработки яиц
Продуктами переработки яиц являются сухой яичный
порошок и мороженые яичные продукты. Они отлича­
ются высокой пищевой ценностью. Эти продукты исполь­
зуют в мясной и пищевой промышленности, обществен­
ном питании и являются очень удобными для длитель­
ного хранения и транспортировки.
Яичный меланж - это замороженная смесь белка и желт­
ка. Меланж должен содержать не более 75% воды, не ме­
нее 10% жира и 10% белков. Величина pH среды не дол­
жна превышать 7,0. В процессе замораживания и храпе­
ния меланжа теряется растворимость липовителлина.
Яичный порошок получают высушиванием яичной
массы. При высушивании необходимо сохранить физико-химические свойства продукта, особенно его раство­
римость. Поэтому процесс сушки ведут при температу­
рах (52-60 °С), не вызывающих заметной денатурации
белка и, следовательно, снижения его растворимости.
Денатурация белков в процессе сушки зависит и от реак­
ции среды (наименьшая при pH 7,0). Растворимость су­
хого белка после сушки снижается лишь на 2-2,5% . Со­
ставные части яйца частично окисляются, а некоторые
легко летучие соединения удаляются с водяным паром.
Большинство витаминов яйца в процессе сушки почти
не разрушается, но некоторые из них, особенно легкоокисляющиеся (A, D и В12), частично теряются. Средний
химический состав сухого яичного порошка должен быть
следующим: вода - 7%, белок - 43,2, липиды - 40,9% .
174
Изменения при сушке яиц менее значительны , чем
при последующем хранении яичного порошка. Это объяс­
няется главным образом тем, что составные части яйцепродуктов окисляются кислородом воздуха; 40-60% объе­
ма порошка занимает воздух. При длительном хранении
яичного порошка появляются признаки окислительной
порчи липидов. Окислительные процессы резко у с к о р я­
ются с повышением температуры и на свету. П роисхо­
дит прогоркание липидов, а иногда появляется и ры б­
ный привкус. Этот вызвано расщеплением л е ц и ти н а .
Выделяющийся при этом расщеплении холин превращ а­
ется в окись триметиламина, которая и обладает ры бны м
вкусом и запахом. Усиление окислительных процессов
при хранении сухих яйцепродуктов приводит к потерям
некоторых витаминов (A, D, В,).
Список литературы
1. Анисимов В.JI. Основы биохимии. —М.: Изд. «Пи­
щепром», 1984.
2. Алехина JI. Т., Большаков А.С., Вересков В.Г.//Технология мяса и мясных продуктов /Под ред. Рогова И.А.
-М ., 1988.
3. Антипова JI.В., Жеребцов Н.А. Биохимия мяса и мя­
сопродуктов. //И зд. Воронежского универс., 1991.
4. Березов Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.
- М.: Изд. «Медицина», 1983.
5. Богатырев А.Н., Рогов И.А. О перспективах разви­
тия работ в области создания комбинированных продук­
тов питания //Мат-лы II Всесоюзн. научно-техн.конф.
«Разработка процессов получения комбинированных
продуктов питания (технология, аппаратурное оформле­
ние, оптимизация)». - М., 1984.
6. Грачева И.М. Технология ферментативных препа­
ратов. —М.: Изд. «Пищепром», 1975.
7. Головня Р.В. Теоретические и практические аспек­
ты создания пищевых красителей и ароматизаторов для
комбинированных пищевых продуктов //Мат-лы II Все­
союзн. научно-техн.конф. «Разработка процессов полу­
чения комбинированных продуктов питания (техноло­
гия, аппаратурное оформление, оптимизация)». —М.,
1984.
8. Зайченко А.И., Волгарев М.Н., Высоцкий В.Г. Ме­
дико-биологические аспекты разработки комбинирован­
ных белковых продуктов //Мат-лы II Всесоюзн. научнотехн. конф. «Разработка процессов получения комбини­
рованных продуктов питания (технология, аппаратурное
оформление, оптимизация)». - М.,1984.
9. Кретович В.Л. Биохимия растений. - М.: Изд. «Выс­
шая школа», 1980.
10. Ленинджер А. Основы биохимии/Пер.с англ.
Гобулева В.Г., Гроздовой М.Д., Преображенского С.Н.;
под ред. Энгельгарда В.А., Варшавского Я.Н. 1,2,3 тт.
-М ., 1985.
176
Н.МесхиА.И. Биохимия мяса, мясопродуктов и птицепродуктов. - М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984.
12. Рогов И.А. Биохимия мяса и мясопродуктов. - М.:
Экономика, 1988.
13. Розанцев Э.Г. Нитриты или колоранты/Мат-лы II
Всесоюзн. научно-техн.конф. «Разработка процессов по­
лучения комбинированных продуктов питания (техно­
логия, аппаратурное оформление, оптимизация)*. М., 1984.
14. Толстогузов В.Б. Искусственные продукты пита­
ния.-М., 1978.
. 15. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И.
Основы биохимии. 1, 2, Зтт. - М.: Изд. «Мир», 1981.
Содержание
Введение......................................................................................... 3
Раздел 1. БИОХИМИЯ ТКАНЕЙ И ОРГАНОВ
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ
Глава I. Биохимия мышечной ткани........................................5
1.1. Строение поперечнополосатой мышечной т к а н и ........ 5
1.2. Химический состав мышечной т к а н и .............................8
1.3. Сокращение и релаксация мышц ................................. 26
1.4. Автолитические превращения мышечной т к а н и ...... 30
1.5. Механизм и химизм посмертных изменений.............. 32
1.6. Изменения углеводной си стем ы .................................... 33
1.7. Изменение состояния белков
в процессе автолиза .................................................................. 35
Глава II. Биохимия крови....................................................... 38
2.1. Строение и физико-химические свойства крови ....... 39
2.2. Химический состав к р о в и .............................................. 40
2.3. Биохимические превращения крови ........................... 45
2.4. Пищевая ценность к р о в и ................................................ 50
Глава III. Биохимия соединительной ткани....................... 52
3.1. Строение соединительной ткани .................................. 52
3.2. Химический состав соединительной ткани ............... 53
3.3. Собственно соединительная ткань .............................. 58
3.3. Хрящевая т к а н ь .............................................................. 60
3.4. Костная т к а н ь .................................................................. 61
3.5. Изменение коллагена при технической
обработке.................................................................................... 63
Глава IV. Биохимия жировой тк ан и ..................................... 67
4.1. Химический состав жировой ткани ............................ 68
4.2. Биохимические и физико-химические
изменения ж иров...................................................................... 70
4.3. Перекисный радикал ...................................................... 73
4.4. Углеводородный радикал жирной ки слоты ............... 74
Глава V. Биохимия покровной ткани.................................. 79
5.1. Строение шкуры .............................................................. 80
5.2. Химический состав покровной тк ан и .......................... 81
5.2. Потовые и сальные железы ........................................... 85
Глава VI. Биохимия нервной ткани..................................... 87
6.1. Химический состав нервной ткани .............................. 88
6.2. Биохимические процессы,
протекающие в нервной тк ан и ............................................ 89
6.3. Пищевая ценность м озга............................................. 90
Глава УП. Биохимия внутренних органов........................91
7.1. Печень ............................................................................ 91
7.2. Почки ............................................................................. 94
7.3. Легкие ............................................................................ 95
7.4. Автолитические изменения, происходящие
в печени, почках и л егки х ................................................... 95
7.5. Пищевая ценность печени, почек и легких .............. 96
Глава УШ. Биохимия эндокринных
и пищеварительных ж е л е з................................................. 98
8.1. Паращитовидные ж елезы .......................................... 100
Раздел 2. СОСТАВ МЯСА И ЯИЦ. БИОХИМИЧЕСКИЕ
ПРОЦЕССЫ, ПРОТЕКАЮЩИЕ В НИХ ПРИ ХРАНЕНИИ
И ПЕРЕРАБОТКЕ
Глава IX. Состав, свойства и пищевая ценность м яса.... 104
9.1. Химический состав и пищевая ценность
компонентов мяса ............................................................... 105
9.2. Водосвязывающая способность мяса ....................... 107
9.3. Характеристика мяса по аромату и вкусу ............... 111
9.4. Окраска свежего мяса .................................................112
9.5. Особенности мяса домашней птицы ..........................112
Глава X. Биохимические основы
созревания м яса.................................................................. 115
10.1 Общая характеристика процесса созревания ......... 115
10.2. Изменение консистенции м яса................................ 117
10.3. Изменение влагосвязывающей способности
мяса в процессе созревания.................................................120
10.4. Накопление веществ, обусловливающих
аромат и вкус........................................................................ 122
10.5. Интенсификация созревания.......... ....................... 124
10.6. Загар м яса................................................................... 125
Глава XI. Изменение мяса при
холодильной обработке..................................................... 127
11.1. Физические изменения при
замораживании и хранении мяса...................................... 127
11.2. Автолитические изменения..................................... 130
11.3. Химические изменения............................................. 132
11.4. Изменения свойств мяса при размораживании — 133
Глава XII. Биохимические изменения мяса
под воздействием м икробов..................................................135
12.1. Гниение м я с а ................................................................. 135
12.2. Биохимические основы использования.................. 138
микрофлоры в производстве мясопродуктов..................... 138
Глава XIII. Изменение мяса в процессе посола............... 140
13.1. Посол как диффузионно-осмотический
процесс....................................................................................... 140
13.2. Изменение составных частей мяса при п осол е...... 141
13.3. Образование специфической о к р аск и ...................... 146
13.4. Изменение вкуса и аром ата....................................... 149
13.5. Консервирующее действие поваренной со л и .......... 151
Глава XIV. Изменение мяса при ко п ч ен и и ..................... 152
14.1. Состав коптильного д ы м а.......................................... 152
14.2. Изменение свойств мяса при копчении................... 153
14.3. Консервирующий эффект копчения......................... 158
Глава XV. Изменение м яса при тепловом
воздействии.............................................................................. 160
15.1. Изменение б е л к о в ........................................................ 160
15.2. Изменение л и п и д о в..................................................... 162
15.3. Изменение витаминов................................................. 163
15.4. Образование компонентов вкуса и а р о м ата........... 164
Глава XVI. Биохимия я й ц а .................................................. 167
16.1. Строение я й ц а .............................................................. 167
16.2. Химический состав я й ц а ........................................... 168
16.3. Пищевая ценность яиц .............................................. 171
16.4. Изменения яиц при хранении................................... 172
16.5. Продукты переработки я и ц ....................................... 174
Список литературы ............................................................... 176
Серия «Профессиональное образование»
Алимарданова Мариям Калабаевна
БИОХИМИЯ МЯСА И МЯСНЫХ
ПРОДУКТОВ
Учебное пособие