Методическая разработка интегрированного урока по химии и

ГБОУ СООШНО «Школа надомного обучения №367»
Зеленоградского АО г. Москвы
_____________________________________________________________________________
Интегрированный урок
по предметам
химия и биология
тема урока: "Белки"10 класс.
Учитель: Казакова Роза Федотовна
2012
1
Тип урока: урок изучения нового материала.
Вид урока: интегрированный урок.
Цель урока: продолжить расширение и углубление знаний о
важнейших органических веществах клетки на основе строения белков,
сформировать знания о важнейшей роли белков в органическом мире.
Задачи:
1. Обучающая: обеспечить усвоение учащимися знаний о составе и строении
белков, их аминокислотном составе, принципе их объединения в
полипептидную цепочку. Роли белков в организме человека, взаимосвязь
строения и функций.
2. Развивающая: развивать умение обобщать, выделять главное, делать
логические выводы, синтезировать знания из смежных учебных предметов.
3. Воспитательная: продолжить формирование у школьников
убеждённости в естественном познавании мира на основе знаний о строении,
составе и свойствах органических веществ.
Понятия: протеины, протеиды, биополимеры, мономеры, структура
белка первичная, вторичная, третичная, четвертичная, аминокислоты,
пептидная связь, денатурация, ренатурация, биуретовая и ксантопротеиновая
реакции и др.
Оборудование и реактивы: таблицы строения белков, учебник «Общая
биология» под ред. Беляева Д.К. для 10-11 классов изд. 2006, учебник Г. Е.
Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия 10» для 10 классов изд. 2010; спиртовка,
штатив с пробирками, спички, раствор белка куриного яйца, молоко,
конц.HNO3, р-р NaOH, р-р CuSO4, р-р (CH3COO)2Pb, NH4OH, (NH4)2SO4.
План изучения нового материала:
1.
Белки – органические вещества, протеины (греч. рrotos – первый,
главный) биополимеры.
2.
Биологическая роль белков.
3.
Химическое строение белка
4.
Виды структуры белков
5.
Аминокислотный состав белков.
6.
Химический состав и строение аминокислот.
7.
Принцип
объединения
аминокислотных
звеньев
в
полипептидную молекулу.
8.
Химические свойства белков.
9.
Качественные реакции на белок.
2
Этапы урока
1. Актуализация знаний:
Какие вещества называются органическими?
Какие органические вещества мы с вами изучили?
2. Формирования новых понятий:
Что такое белки? Это основа жизни.
Дадим определение белка – это природные высокомолекулярные
соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных
между собой пептидными связями.
Биологическая роль белков.
Говоря сегодня о белках, невольно возникает вопрос: «За что им такая
честь?»
Еще Ф.Энгельс говорил: «Жизнь есть форма существования белковых
молекул». То есть, без белка нет жизни, а где белок, там - жизнь.
Белок – носитель жизни и никакое вещество не может сравниться с белками
по разнообразию функций:
– каталитическая. Практически все реакции в организме протекают под
действием ферментов (катализаторов), которые являются белками;
- строительная -из них построены опорные, мышечные покровные ткани,
входят в состав клеточных мембран;
- транспортная - белок крови гемоглобин доставляет к тканям кислород, а
из тканей удаляет углекислый газ;
- защитная - специфические белки – антитела –способны обезвреживать
вирусы, бактерии, чужие клетки;
- энергетическая - при окислении 1 г белка выделяется 18 кДж энергии, в
чем уступают углеводам и жирам;
- регуляторная – регулируют обменные процессы (например, инсулин
регулирует обмен глюкозы);
- двигательная функцию (например, миозин – белок мышц),
- сигнальная - белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы,
поступающие от соседних клеток или из окружающей среды.
Следовательно, благодаря белкам организм может двигаться, расти,
усваивать пищу, размножаться, реагировать на внешние воздействия и т п.
Поэтому белки жизненно необходимы любому организму. Ежедневная норма
для здорового человека – не менее
100 г белка, содержащегося в мясе, рыбе, яйцах, твороге, зернобобовых
культурах.
Белки невозможно заменить углеводами или жирами, как последние
заменяют друг друга. Это объясняется тем, что в состав углеводов и жиров
входят углерод, кислород и водород, а в состав белков кроме этих элементов
входит азот (аминогруппы) и другие элементы. При окислении образуются не
только углекислый газ, вода, (в случае углеводов и жиров), но и аммиак.
Длительное белковое голодание приводит к полному истощению и смерти.
3
Химический состав белков
В состав белка входят следующие химические элементы: С, Н, О, N, S,
P, Fe. Железо - в гемоглобине крови, фосфор в казеине молока.
Массовая доля элементов:
С – 50% - 55%;
N – 15% – 19%;
О – 19% - 24%;
S – до 2,5%;
P – до 2%
Н – 6,5% - 7,3%;
Не значительное количество меди, кальция, цинка, брома, йода.
Содержание белка в некоторых тканях (после обезвоживания органа):
Мышцы – 80%; Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%;
Почки – 72%;
Семена растений – 10 – 15 %;
Кожа – 63%;
Стебли, корни, листья – 3% - 5%
Печень – 57%;
Плоды – 1-2% Мозг – 45%;
Органические вещества в природе представляют собой биополимеры
(пенициллин – С16Н18О4N2, молоко – С1864Н3021О576N466S21, гемоглобин –
С3032Н4876О872N780S6Fе4)
По составу белки делятся на две группы:

протеины (простые) – белки, при гидролизе которых образуются αаминокислоты;

протеиды (сложные) – белки, при гидролизе которых образуются
другие компоненты (остатки полисахаридов, ортофосфорной кислоты,
катионы металлов и др.)
Каждый белок имеет свое индивидуальное и постоянное строение.
Уровни организации белковых молекул
Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную
структуру белковой молекулы.
Предлагаю учащимся открыть учебник «Общая биология» под ред.
Беляева Д.К. учеб. Для 10-11 классов изд. 2006 - стр.19.
С помощью рисунков и текста изучаем уровни организации белковых
молекул
Первичная структура – определенная последовательность чередование
аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи. Аминокислоты
связаны между собой (аминогруппа одной кислоты с карбоксильной группой
другой кислоты) пептидными связями (ковалентными, прочными).
4
Рис. 1 Первичная структура белка
Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве в
виде спирали с одинаковыми расстояниями между витками, между группами
N-H, C=O, расположенными на соседних ветках, возникают водородные
связи, которые слабее ковалентных, но повторенные многократно, скрепляют
витки спирали.
Водородная
связь
Рис.2 Вторичная структура белка
Для сведения
Полинг (Паулинг) Лайнус Карл (28.II.1901–19.VIII.1994) Американский физик и химик. Работы
посвящены главным образом изучению строения молекул и природы химической связи. Наряду с
американским физико - химиком Дж. Слейтером разработал (1931–1934) квантово механический метод изучения и описания структуры молекул – метод валентных связей.
Количественно определил (1932) понятие электроотрицательности (ЭО), предложил шкалу ЭО и
выразил зависимость между ЭО и энергией связи атомов. Совместно с Дж. Д. Берналом и
У.Л. Брэггом заложил основы структурного анализа белка. Разработал представления о структуре
полипептидной цепи в белках, впервые высказав мысль о ее спиральном строении и дав описание
? - спирали. Открыл молекулярные аномалии при некоторых болезнях крови. Занимался
изучением строения дезоксирибонуклеиновой кислоты, структуры антител и природы
иммунологических реакций, проблемами эволюционной биологии. Вывел уравнение (1947) для
вычисления металлических радиусов атома при изменении координационного числа, но при
постоянной валентности. Нобелевская премия (1954) Один виток спирали составляет 3,6
аминокислотного остатка, иногда водородные связи образуются между разными
5
полипептидными цепями - “складчатый слой”, - структура.
Третичная структура (глобула) - в результате взаимодействия различных
остатков аминокислот молекулы белка образуют клубок – третичную
структуру. (См. учебник «Общая биология» под ред. Беляева Д.К. учеб. Для
10-11 классов изд. 2006 - стр.19).
Рис 3. Третичная структура белка
В образовании третичной структуры большая роль принадлежит
радикалам, за счёт которых образуются дисульфидные мостики,
сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи. Компактность
белка во многом определяется взаимодействием с водой, так как
гидрофобные остатки отталкиваются от молекул воды и стремятся собраться
внутри белковой молекулы силами Ван-дер-Ваальса. Интересно отметить,
что информация для образования третичной структуры содержится в
полипептидной цепи, а дисульфидные мостики только закрепляют
третичную структуру (инсулин, рибонуклеаза)
Четвертичная структура (агрегат)– это соединенные друг с другом
макромолекулы белков. Они образуют комплекс.
Классический пример: гемоглобин, представляющий собой комплекс из
четырех макромолекул.
Рис.4 Четвертичная структура белка
6
Физические свойства белков
Твердые
Нерастворимые
Жидкие
Растворимые
Полужидкие
Мясо–молочные продукты (творог, куриное мясо,
…), плоды бобовых растений (соя, фасоль, …),
рыба
Молочные продукты
Белок куриного яйца
коллоидный раствор
с
водой
образует
Известно 20 видов аминокислот. Как из 33 букв алфавита образуется
огромное количество слов, так из 20 видов аминокислот образуется огромное
количество различных белков (у людей земного шара разные белки, кроме
однояйцовых близнецов). В этом заключается трудность трансплантации
органов, т.к. инородный белок (сердце, почка, сосуды, клапаны и т.п.)
отторгается организмом. Человек с имплантированным органом пожизненно
пьет лекарство.
Среди аминокислот есть заменимые, они могут синтезироваться в
организме. (глицин, аланин, серин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и
др. всего 11) Они производятся растениями, бактериями, грибами в
результате сложных реакций.
Незаменимые, не синтезируются в организме и поступают только с
пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан,
тирозин, метионин всего 9).
Примеры аминокислот.
Предлагаю учащимся открыть учебник «Общая биология» под ред.
Беляева Д.К. учеб. Для 10-11 классов изд. 2006 - стр.15-17. Обзорно
знакомимся с аминокислотами.
Первая аминокислота глицин была открыта в 1820году французским
химиком Анри Браконно. Для повышения умственной способности
учащимся рекомендуется пить таблетки
Глицин-форте фирмы
«Эвалар».
7
8
Для сведения
ФИШЕР Эмиль Герман (1852-1919), немецкий химик-органик, создатель научной школы,
основоположник химии природных соединений, иностранный член-корреспондент (1899) и
иностранный почетный член (1913) Петербургской АН. Исследовал строение и
синтезировал ряд производных пурина: кофеин, гуанин, аденин и др. Создал рациональную
классификацию и осуществил синтез многих углеводов. Открыл специфичность действия
ферментов. Основополагающие исследования по химии белков. Нобелевская премия
(1902).
Общая формула аминокислоты
Именно радикалы аминокислот определяют функции белков.
Группы NH2 придает аминокислоте основные свойства, а COOH кислотные свойства.
Аминокислоты являются амфотерными органическими соединениями
(в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований).
Как связаны аминокислоты друг с другом? 1888 год профессор
Харьковского университета А.Я. Данилевский пишет о существовании связи
пептидной связи.
9
Образование ди- и трипептида
Предлагаю учащимся открыть учебник Г. Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман
«Химия 10» учеб. Для 10 классов изд. 2010 - стр.156 . Обзорно изучаем
образование пептидной связи.
При взаимодействии двух аминокислот происходит реакция конденсации и
образуется азот - углеродная пептидная связь.
Образование трипептида
Химические свойства белков
Денатурация
Чем выше уровень организации белковой молекулы, тем структура менее
прочна. Нарушение естественной, уникальной (свойственной только этому
белку) структуры белковой молекулы
называют денатурацией. Многие из вас
готовили
яичницу
и
видели
денатурацию белка куриного яйца на
сковородке. Проще говоря денатурация –
это свертывание белка.
Денатурация может быть вызвана
изменением
температуры,
обезвоживанием,
облучением
рентгеновскими лучами и другими
воздействиями. Вначале разрушается
самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при
наиболее жестких условиях – первичная.
10
Если при изменении условий среды первичная структура молекулы белка
остаётся неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды
полностью восстанавливается и структура белка. Процесс восстановления
структуры белка называется ренатурацией. Это свойство белков широко
используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления
медицинских препаратов, например вакцин и сывороток, для получения
пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные
функции.
Почему на шкале термометра высший предел 42градуса? При более высокой
температуре белок свертывается.
Гемоглобин крови теряет свойства
транспортировать О2 и СО2.(продукт биологического окисления). При
подготовке космонавтов температуру окружающей среды доводят до 100 и
более градусов, а температура человека не изменяется или поднимается
незначительно.
Ядом для белка является не только цианистый калий, под действием
которого белок свертывается, но и любая соль тяжелого металла (белок
свертывается). Опыт с ацетатом свинца. После лабораторных работ с
солями тяжелых металлов руки необходимо тщательно мыть.
Опыт. Если Вы хотите сшить себе платье или др. из натурального шелка
(шерсти), надо ниточку материала поджечь. Если ниточка при горении
источает запах жженых волос, то материал натуральный, если ниточка
плавится, то материал – синтетика. Запах дает сера.
Опыт. В пробирку с молоком добавляем несколько капель насыщенного
раствора сульфата аммония (NH4)2SO4. В осадок выпадают белые хлопья –
денатурированный белок молока – казеин. Так получают творог – богатый
белком пищевой продукт.
Гидролиз белков – основа процесса пищеварения. В желудке под действием
ферментов, содержащихся в желудочном соке и соляной кислоты, белковые
молекулы расщепляются на аминокислоты. В тонких кишках происходит
всасывание и попадание аминокислот в кровь. Далее на рибосомах клеток
синтезируются белковые молекулы, свойственные данному организму.
Информацию о качестве синтезируемого белка информационная РНК (иРНК) берет (считывает) у ДНК, содержащейся в ядре клетки. В ДНК
заключена вся информация о структуре и деятельности клеток, о всех
признаках каждой клетки и всего организма в целом. ДНК - носитель
генетическая информация.
ДНК  и-РНК  белок
Возникает связь ген (участок ДНК, несущий наследственную информацию
об одной полипептидной цепи)  белок  признак.
11
Цветные (качественные) реакции на белки.
Биуретовая реакция. В пробирку с 2-3мл раствора белка (куриный
белок, растворенный в воде) приливаем столько же NaOH, взболтаем, а
затем добавляем несколько капель раствора CuSO4. Голубая окраска
превращается в фиолетовую за счет образования комплексных
соединений.
Ксантопртеиновая реакция. В пробирку с 2-3мл раствора белка
добавим несколько капель конц. HNO3, слегка нагреем. Образуется
желтая окраска, а если к смеси добавить несколько капель
нашатырного спирта NH4OH, окраска становится оранжевой (ксантосоранжевый). Эту окраску дают полипептиды содержащие остатки
фенилаланина, триптофана, тирозина.
1.
2.
3. Выводы по уроку:










белки – это высокомолекулярные органические соединения,
биополимеры, состоящие из мономеров - альфа-аминокислот;
белки играют огромную биологическую роль в организме человека,
они не заменяются никакими другими органическими веществами;
связь строения с многофункциональностью белков.
аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт
пептидной связи;
аминокислоты заменимые и незаменимые;
четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и
четвертичная);
денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной
организации;
ренатурация - процесс восстановления структуры белка;
гидролиз белков – основа процесса пищеварения и синтеза новых
белков;
качественные реакции на белок.
4. Повторение изученного материала (тест)
5. Домашнее задание:
 Учебник Г. Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия 10» учеб. Для 10
классов изд. 2010 - §38.
 Учебник «Общая биология» под ред. Беляева Д.К. учеб. Для 10-11
классов изд. 2006 § 3-4.
12