П О С О Б И Е

КУРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
КАФЕДРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ
ПОСОБИЕ
ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ
ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЛЕЧЕБНОГО, МЕДИКО-ПРОФИЛАКТИЧЕСКОГО,
ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТОВ
КУРСК – 2003
УДК 57:54(072)
ББК 28,072я7
Печатается по решению
редакционно-издательского
совета КГМУ
Задания на самоподготовку по биологической химии для студентов лечебного, медико-профилактического, педиатрического факультетов / Под ред.
проф. А.И. Конопли и проф. Л.Г. Прокопенко. - Курск: КГМУ, 2003. - 132 с.
Рецензенты:
д.б.н., профессор, зав. кафедрой биоорганической химии Г.А. Чалый
к.м.н., доцент кафедры нормальной физиологии А.П. Должиков
Учебное пособие содержит 7 разделов, разработано на кафедре биологической химии в соответствии с действующей учебной программой. Пособие содержит детально разработанный план изучения учебного материала по темам.
В пособии дана ориентировочная основа действия студентов во время самоподготовки и ориентировочная основа действия на практическом занятии. В него
включены вопросы и задачи для самоконтроля, которые помогут применять
знания в ситуациях, приближенных к клиническим. Работа с пособием позволит студентам более углубленно изучить материал, развивать логическое мышление, систематизировать теоретические знания с соответствующим преломлением их для целей практической медицины.
ISBN 5-7487-0721-7
 Коллектив авторов, КГМУ, 2003
2
ББК 28,072я7
ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение
Л.Г. Прокопенко……………………………………………….
Раздел I
Химия белков. Ферменты. Л.С. Авдеева, А.И. Конопля,
Ю.О. Яхонтов………………………………….………………
Стуруктура и свойства аминокислот. Аминокислотный
состав белков…………………………………………………..
Тема 1.1
5
10
11
Тема 1.2
Структура, свойства и функции белков………………………
14
Тема 1.3
Структура и свойства ферментов……………………………..
17
Тема 1.4
Кинетика ферментативных реакций………………………….
21
Тема 1.5
Ингибиторы и активаторы ферментов. Регуляция активности
ферментов………………………………………………………
Вопросы к итоговому занятию. Химия белков. Ферменты…………….
24
27
Раздел II
Тема 2.1
Биоэнергетика. А.И. Конопля, Л.С. Авдеева………….....…
Биологическое окисление……………………………………..
30
30
Раздел III
Тема 3.1
Обмен углеводов. Г.Н. Рыжикова………………………….
Гликолиз. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы……
34
34
Тема 3.2
Цикл трикарбоновых кислот…………………………………..
37
Тема 3.3
Глюконеогенез. Гликогенолиз. Гликогенез………………….
40
Тема 3.4 Регуляция и патология углеводного обмена…………………
Вопросы к итоговому занятию. Биологическое окисление. Обмен
углеводов……………………………………………………………………..
42
45
Раздел IV
Тема 4.1
Обмен липидов. Г.Н. Рыжикова, М.Ю. Смахтин………...
Обмен триацилглицеринов……………………………………
48
48
Тема 4.2
Обмен холестерина, фосфолипидов, кетоновых тел.
Простагландины……………………………………………….
51
Регуляция и патология липидного обмена…………………...
53
Тема 4.4 Взаимосвязь обмена углеводов и липидов…………………..
Вопросы к итоговому занятию. Обмен липидов………………………...
56
59
Тема 4.3
Раздел V
Тема 5.1
Тема 5.2
Обмен азотсодержащих соединений. Н.А. Быстрова,
Л.П. Чалая, Г.Н. Рыжикова………………………………….
Азотсодержащие соединения пищи. Общие пути обмена
аминокислот……………………………………………………
Пути обезвреживания аммиака……………………………….
61
62
66
3
Тема 5.3
Обмен глицина, серина, цистеина, метионина, триптофана,
аргинина………………………………………………………...
69
Обмен фениланина, тирозина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, валина, лейцина и изолейцина…………………..
73
Структура и биосинтез нуклеиновых кислот………………...
76
Тема 5.6 Матричный биосинтез белков………………………………...
Вопросы к итоговому занятию. Обмен азотсодержащих соединений…
79
81
Тема 5.4
Тема 5.5
Раздел VI
Тема 6.1
Биохимия витаминов и гормонов. Л.П. Чалая,
Н.Н. Кедровская, Н.А. Быстрова…………………………….
Обмен и функции витаминов. Причины нарушения обмена
витаминов. Принципы диагностики нарушений обмена и
функций витаминов. Обмен витминов В1, В2, В3……………
83
84
Тема 6.2
Обмен и функции витаминов В5, В6, В7, В9, В12, С…………..
88
Тема 6.3
Химическая природа, биосинтез, секреция и катаболизм
гормонов………………………………………………………..
92
Тема 6.4
Механизм действия гормонов…………………………………
95
Тема 6.5
Гормональная регуляция обмена белков, углеводов и
липидов..………………………………………………………..
98
Тема 6.6 Гормональная регуляция обмена воды и электролитов……..
Вопросы к итоговому занятию. Обмен витаминов и гормонов………..
102
105
Раздел VII Биохимия крови и печени. Н.А. Быстрова, Л.П. Чалая,
А.И. Конопля, Л.С. Авдеева, М.Ю. Смахтин…………………
Тема 7.1 Белки плазмы крови. Ферменты………………………………
107
108
Тема 7.2
Структура, свойства и функции иммуноглобулинов………..
111
Тема 7.3
Структура гемоглобинов. Нарушение синтеза гема.
Метаболизм порфиринов. Желтухи…………………………..
113
Кислотно-основное равновесие……………………………….
116
Тема 7.5 Небелковые соединения плазмы крови………………………
Вопросы к итоговому занятию. Биохимия крови и печени…………….
119
122
Перечень типовых экзаменационных вопросов………………………...
125
Тема 7.4
4
ВВЕДЕНИЕ
Современная медицина развивается на базе достижений медикобиологических отраслей науки. Важная роль в этом процессе принадлежит
биологической химии, являющейся теоретической основой для выявления закономерности функционирования многих физиологических систем в норме и
патологии.
Целью изучения биологической химии в медицинских вузах является
формирование у будущего врача четких представлений о взаимосвязи между
структурой, свойствами, обменом и функциями различных соединений в живой
клетке и целостном организме; механизмах регуляции и нарушения обмена и
функций различных соединений; принципах биохимической диагностики и
коррекции нарушений обменных процессов.
ПРИСТУПАЯ К ИЗУЧЕНИЮ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ,
ВНИМАТЕЛЬНО ОЗНАКОМЬТЕСЬ СО СТРУКТУРОЙ НАСТОЯЩИХ
МЕТОДИЧЕСКИХ РЕКОМЕНДАЦИЙ.
Задание на самоподготовку по каждой теме состоит из: мотивационной
установки, формулировки цели и задач изучения темы, необходимых для усвоения данной темы перечня литературы, вопросов и упражнений для самоконтроля.
МОТИВАЦИОННЫЕ УСТАНОВКИ показывают значение данной
темы для усвоения последующих тем биологической химии и подготовки квалифицированного врача.
ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ определяют конечный результат, который должен быть достигнут в результате самоподготовки и работы на
практическом занятии.
СОДЕРЖАНИЕ УЧЕБНОГО МАТЕРИАЛА ТЕМЫ представляет собой детально разработанный план изучения, который позволит выделить и усвоить наиболее существенный учебный материал.
ОБЯЗАТЕЛЬНЫМИ ПРИ ПОДГОТОВКЕ К КАЖДОЙ ТЕМЕ
ЯВЛЯЮТСЯ УЧЕБНИК ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ И
КОНСПЕКТЫ ЛЕКЦИЙ.
В ПЕРЕЧНЕ ЛИТЕРАТУРЫ указаны основные и дополнительные источники. Учитывая дефицит рабочего времени студента, по каждой теме приводятся 1-2 источника, в которых содержание и уровень изложения материала
данной темы наиболее близки к программе для медицинских вузов.
ВОПРОСЫ И УПРАЖНЕНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ помогут
научиться применять теоретические знания в конкретных ситуациях, по возможности приближенных к клиническим.
Дополнением к настоящим рекомендациям служат номера лабораторных
работ по практикуму Т.Л. Алейникова и Г.В. Рубцова «Руководство к практическим занятиям по биологической химии». – М.: Высшая школа, 1988; описания лабораторных работ, отсутствующих в практикуме.
5
ОРИЕНТИРОВОЧНАЯ ОСНОВА ДЕЙСТВИЯ СТУДЕНТОВ
ВО ВРЕМЯ САМОПОДГОТОВКИ
ОСНОВНАЯ ЦЕЛЬ САМОПОДГОТОВКИ – получение новых знаний и включение их в свой толковый словарь.
Вид действия
1. Изучение материала темы.
2. Самоконтроль усвоения учебного
материала.
3. Выполнение
письменных
заданий.
4. Подготовка к выполнению лабораторных работ
на предстоящем
практическом занятии.
6
Способ действия
1. Внимательно ознакомиться с заданиями на самоподготовку и с заданием на практическое занятие.
2. Изучить материал по учебнику и конспектам лекций, а в
случае необходимости получить более широкие и глубокие знания – по дополнительным источникам. В процессе изучения необходимо:
а) воспроизводить на бумаге формулы, химические
процессы, графики и схемы;
б) прочитав и обдумав весь учебный материал, повторить вслух наиболее важные его положения;
в) вновь, на память написать формулы, химические
процессы и нарисовать графики и схемы, иллюстрирующие
основное содержание изученного материала;
г) уяснить взаимосвязь изученных процессов, а также
их биологическое и физиологическое значение.
1. Внимательно прочитать вопрос или условие задачи и
уяснить их сущность.
2. Четко сформулировать окончательный ответ, обозначив
процесс решения задачи, написав при этом все необходимые формулы, объяснив происходящие процессы и
нарисовав графики и схемы.
3. Если ответить на некоторые вопросы или решить задачи
не удается, вновь вернуться к учебнику и конспектам
лекций, еще раз попытаться проанализировать соответствующий материал и попытаться найти правильный
ответ или решение.
1. Ознакомиться с требованиями задания и обдумать способ его выполнения.
2. Сделать черновой набросок и уточнить детали.
3. Оформить окончательный вариант выполненного задания в специальной тетради.
1. Внимательно ознакомиться с описанием лабораторных
работ и уяснить принцип их выполнения.
2. Переписать в лабораторный журнал принцип и основные
этапы выполнения лабораторных работ, а также рекомендуемые формы протоколов опытов.
ОРИЕНТИРОВОЧНАЯ ОСНОВА ДЕЙСТВИЙ СТУДЕНТОВ
НА ПРАКТИЧЕСКОМ ЗАНЯТИИ
На кафедре проводится три вида практических занятий – лабораторные
занятия, семинары и коллоквиумы.
Основная цель лабораторного занятия – научиться использовать знания,
полученные во время самоподготовки, для получения новой информации решения конкретных задач. Она достигается в процессе выполнения лабораторных
работ, собеседования с преподавателем по наиболее сложным вопросам темы,
решения проблемных задач.
Вид действия
1. Выполнение лабораторных работ.
2. Собеседование с
преподавателем.
3. Решение задач.
Способ действия
1. Выполнить лабораторную работу по описанию.
2. Сопоставить полученные данные с имеющимися теоретическими сведениями и дать им всестороннее объяснение.
3. Сформулировать выводы, вытекающие из результатов
лабораторных работ и их теоретического осмысливания.
4. Представить результаты лабораторных работ преподавателю.
5. Заполнить формы протоколов, опытов. Написать выводы
и их обоснование. Представить журнал лабораторных
работ на подпись преподавателю.
1. Отвечать на вопросы преподавателя.
2. Внимательно следить за ответами других студентов.
3. Задавать вопросы с целью уяснения наиболее сложных
для понимания вопросов.
4. Активно участвовать в организуемой преподавателем
дискуссии.
1. Решить предложенные преподавателем задачи.
2. Сопоставить полученные ответы с имеющимися теоретическими сведениями и дать им объяснение.
3. Сформулировать выводы и обобщения, вытекающие из
результатов решения задач и их теоретического осмысления.
4. Записать решение задач, выводы, обобщения и обоснование полученных результатов в специальную тетрадь.
ЦЕЛЬ СЕМИНАРА – помочь студентам усвоить наиболее трудные для
понимания разделы курса. Он проводится в виде собеседования или дискуссии,
с широким привлечением всей группы при активном участии преподавателя.
КОЛЛОКВИУМ – имеет цель проверить и оценить усвоение студентами определенных разделов курса. Это достигается с помощью методов программированного контроля, собеседования, решения задач. Параллельно с контролем усвоения учебного материала преподаватель вносит необходимые коррективы.
7
ЛИТЕРАТУРА,
рекомендуемая для изучения курса биологической химии
Основная литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное
агентство, 1998.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-Мед, 2001.
Дополнительная литература
1. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
2. Страйер Л. Биохимия. – М.: Мир, 1984.
3. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург:
Уральский рабочий, 1994.
4. Бородин Е.Н. Биохимический диагноз. – Благовещенск: Изд. Благовещенского медицинского университета, 1989.
5. Мима М, Горн, Урсула И. Хейтц, Памела Л. Сверинген. Водноэлектролитный и кислотно-основной баланс. – СПб.: Невский диалект, 1999.
6. Кендыш И.Н. Регуляция углеводного обмена. – М.: Медицина, 1985.
7. Климов А.Н., Никульчева Н.Г. Обмен липидов и липопротеидов и его нарушения. – СПб.: Питер, 1999.
8. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1998.
9. Лакин К.М., Крылов Ю.Ф. Биотрансформация лекарственных веществ. – М.:
Медицина, 1981.
10. Розен В.Б. Основы эндокринологии. – М.: Изд. Московского университета,
1994.
11. Сергеев П.В., Галенко-Ярошевский П.А., Шимановский Н.Л. Очерки биохимической фармакологии. – М.: Фарммединфо, 1996.
12. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
13. Феменг Ф., Бакстер Дж., Бродус А.Е., Фромен Л.А. Эндокринология и метаболизм. – М.: Медицина, 1985.
14. Хорст А. Молекулярные основы патогенеза болезней. – М.: Медицина,
1982.
Учебно-методические пособия
1. Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Задания для самостоятельной работы по
биологической химии: Учебно-методическое пособие. – Курск: КГМУ, 2000.
2. Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Задания для самоконтроля по биологической
химии: Учебно-методическое пособие. – Курск: КГМУ, 1991.
8
3. Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Задачи по биологической химии: Учебнометодическое пособие. – Курск: КГМУ, 1992.
4. Конопля А.И., Ласкова И.Л. Знаете ли Вы биохимию? Учебно-методическое
пособие. – Курск: КГМУ, 1993.
5. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Ласкова И.Л. Биохимические основы питания здорового человека: Учебно-методическое пособие. – Курск: КГМУ,
1997.
6. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Чалый Г.А., Авдеева Л.С., Суняйкин К.И.,
Лунькова Г.В. Структура и свойства аминокислот и белков. Тестовые задания для самоконтроля. – Курск: КГМУ, 1997.
7. Прокопенко Л.Г., Байбурин Ф.Я., Конопля А.И. Питание, гиперлипидемия и
иммунитет. – Курск: КГМУ, 1997.
8. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Авдеева Л.С., Рыжикова Г.Н., Смахтин М.Ю., Суняйкин К.И., Яхонтов Я.О. Ферменты. Биологическое окисление. Обмен углеводов. Тестовые задания для самоконтроля. – Курск: КГМУ,
1997.
9. Прокопенко Л.Г., Конопля А.И., Авдеева Л.С., Кедровская Н.Н., Быстрова Н.А., Рыжикова Г.Н., Чалая Л.П., Смахтин М.Ю., Суняйкин К.И. Липиды.
Витамины. Гормоны. Обмен азотсодержащих соединений. Белки плазмы
крови. Тестовые задания для самоконтроля. – Курск: КГМУ, 1997.
10. Ласкова И.Л., Конопля А.И., Прокопенко Л.Г. Окислительный стресс:
Учебно-методическое пособие для студентов высших учебных заведений. –
Курск: КГМУ, 1998.
11. Байбурин Ф.Я., Ласкова И.Л., Прокопенко Л.Г. Энергетический гомеостаз:
Учебно-методическое пособие для студентов медицинских университетов. –
Курск: КГМУ, 1998.
12. Прокопенко Л.Г., Быстрова Н.А., Конопля А.И. Учебно-методическое пособие по биологической химии. Задания для самоконтроля: Учебнометодическое пособие для студентов медицинских университетов. – Курск:
КГМУ, 1999.
9
Раздел I. ХИМИЯ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ.
Белки играют важную роль в построении живой ткани и в осуществлении
процессов жизнедеятельности. Особенности структуры и наличие ряда уникальных свойств обеспечивают функционирование белков как одного из основных материальных носителей жизни. Представление о структуре, физикохимических свойствах и биологических функциях белков являются теоретической основой изучения всех последующих разделов биологической химии.
Ферменты – это биологические катализаторы, характеризующиеся высокой активностью и специфичностью. Благодаря этим свойствам ферментативный катализ выступает в качестве механизма биологической регуляции химических процессов в живой клетке. Закономерности биохимических процессов
можно понять только на базе четких представлений о структуре и свойствах катализирующих их ферментов.
В клинико-лабораторной практике широко используется определение активности ферментов в крови, моче и клетках для диагностики и прогнозирования течения многих заболеваний, а также для контроля за эффективностью
применяемых методов лечения.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ: уметь использовать знания о структуре и
функциональном многообразии белков, об изменении белкового состава органов и тканей в норме и при болезнях для объяснения нормальных функций организма и их нарушений при патологии. Применять знания о свойствах ферментов и ферментативном составе органов и тканей при последующем изучении метаболизма и функций органов и для решения вопросов диагностики.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:
– усвоить понятие о первичной структуре полипептидной цепи;
– конформации полипептидной цепи;
– вторичной структуре фрагмента полипептидной цепи;
– третичной структуре полипептидной цепи;
– четвертичной структуре молекулы белка;
– химические и энергетические особенности связей и взаимодействий,
стабилизирующих различные уровни организации молекулы;
– принцип классификации белков;
– современные представления о функции белков в организме;
– современные представления о химической природе и структуре ферментов;
– взаимосвязь между структурой и свойствами ферментов;
– современные представления о регуляции активности ферментов;
– принципы кооперативного действия ферментов в живой клетке;
– клинические аспекты ферментологии.
10
Тема 1.1. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ.
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
Что является основной структурной единицей белков?
Сколько аминокислот участвует в построении белков всех видов живых
существ – от бактерии до человека?
Напишите общую формулу α-аминокислоты.
Наличие какого атома углерода в молекуле α-аминокислоты обусловливает
ее оптическую активность?
Напишите формулы D- и L-стереоизомеров аминокислоты (на примере
любой аминокислоты), указав принципы, лежащие в основе отношения их
к D- или L-ряду.
Какая форма стереоизомеров α-аминокислот участвует в построении белковых молекул, свойственных организму?
Что в структуре α-аминокислот обусловливает их химическую индивидуальность?
По каким свойствам отличаются радикалы аминокислот?
Как классифицируются аминокислоты по строению бокового радикала?
Напишите формулы алифатических незамещенных аминокислот (моноаминомонокарбоновых).
Напишите формулы алифатических замещенных гидроксиаминокислот.
Напишите формулы алифатических замещенных тиоаминокислот.
Напишите формулы алифатических замещенных карбоксиаминокислот
(моноаминодикарбоновых кислот).
Напишите формулы алифатических замещенных диаминокислот (диаминомонокарбоновых кислот).
Напишите формулы ароматических аминокислот.
Напишите формулы гетероциклических аминокислот.
Напишите формулу циклической иминокислоты.
На какие три группы делятся аминокислоты по полярности их радикала?
Напишите формулы аминокислот с неполярным радикалом.
Напишите формулы α-аминокислот с полярными, но незаряженными радикалами.
Напишите формулы α-аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.
Напишите формулы α-аминокислот с положительно заряженными радикалами.
На какие две группы делятся аминокислоты по их физиологическому (биологическому) значению?
Напишите формулы незаменимых аминокислот.
Какие вещества называются амфолитами?
В виде каких частиц находятся α-аминокислоты в водных растворах при
нейтральном значении рН?
11
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
38.
39.
Как влияет на заряд растворенных аминокислот изменение рН среды?
Какой заряд имеют аминокислоты в кислой среде?
Какой заряд имеют аминокислоты в основной среде?
Напишите формулу аминокислоты в виде иона в нейтральной, кислой и
основной средах на примере аминокислоты, относящейся к группам:
1. полярных, но незаряженных;
2. заряженных отрицательно;
3. заряженных положительно;
4. незаряженных.
Дайте определение понятию «изоэлектрическая точка».
При помощи какой связи могут ковалентно связываться между собой
α-аминокислоты? Какова энергия этой связи?
Напишите реакцию взаимодействия: а) цистеина и треонина; б) серина и
триптофана.
Напишите формулы трипептидов: а) пролил-глицил-аланин; б) лизилфенилаланил-серин.
Какие структуры называют полипептидами?
Напишите возможные дипептиды, образованные аминокислотами Лиз и
Сер.
Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые
свойства?
Напишите формулу трипептида, у которого преобладают основные свойства.
Напишите формулу трипептида, у которого преобладают неполярные
свойства.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
Выберите характеристики аминокислот, входящих в состав белков:
а) α-аминокислоты;
б) в состав белков входят все 20 из известных протеиногенных аминокислот;
в) различаются боковыми радикалами;
г) в составе радикала всегда имеется гидрофильная функциональная
группа;
д) среди аминокислот имеется иминокислота.
2.
Укажите аминокислоты, которым принадлежат следующие радикалы:
а) про;
1. –СН2–СН2–СОNН2;
б) глу;
2.
СН3
–СН2–СН
в) мет;
СН3
г) лей;
3. –(СН2)2–S–СН3;
д) лиз;
е) глн;
4. –(СН2)3–СН2NН2.
ж) три.
12
3.
Классифицируйте кислоты по полярности радикалов:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
илей;
асн;
глу;
гис;
сер;
про;
мет;
цис.
а) полярная с катионной группой;
б) полярная с анионной группой;
в) полярная незаряженная;
г) неполярная.
Напишите реакцию взаимодействия двух молекул цистеина, приводящую к
образованию ковалентной дисульфидной связи за счет окисления обеих
тиоловых групп. Как называется образовавшаяся аминокислота?
Какие нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках, могут образовываться путем модификации (гидроксилирования) аминокислот основного набора после их включения в полипептидную цепь?
Почему аспарагиновую и глутаминовую кислоты корректней называть аспартат и глутамат?
Какие Вы знаете незаряженные производные аспарагиновой и глутаминовой кислот? Напишите их формулы.
Смесь аминокислот – глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, гистидина – анализировали с помощью метода электрофореза на
бумаге в буфере с рН = 6,0. Какие из этих аминокислот будут двигаться к
аноду, катоду, останутся на старте?
Напишите формулы аспарагиновой кислоты, серина, аргинина в нейтральной, кислой и основной средах. При разделении этих аминокислот методом
электрофореза на бумаге в буфере с рН=7,0 покажите их движение (к аноду, катоду, останутся на старте).
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 9-20.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 29-32, 49-50.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 33-43.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 6-8.
13
Тема 1.2. СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
14
Дайте определение первичной структуры белка.
Какая основная связь стабилизирует первичную структуру? Дайте характеристику этой связи.
Назовите закономерности, характерные для первичной структуры полипептидной цепи.
Дайте определение консервативных замен. Приведите пример.
Дайте определение радикальным заменам. Приведите примеры.
Дайте определение конформации полипептидной цепи.
Дайте определение вторичной структуры. Какие формы вторичной структуры встречаются в природных белках.
Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, которую Полинг и
Кори назвали α-спиралью.
За счет каких связей стабилизируются конформации α-спирали?
Механизм образования, энергетическая характеристика α-спирали.
В каких участках полипептидной цепи происходит наиболее часто гидролиз?
Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот препятствуют образованию α-спирали?
Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот способствуют образованию α-спирали?
Для какой формы вторичной структуры полипептидной цепи характерны
межцепочечные водородные связи?
Какая специализированная структура обеспечивает высокую упругость
коллагена – основного компонента кожи, костей, сухожилий?
Объясните на примере фибриллярных белков приспособление вторичных
конформаций к выполнению белками специфических биологических
функций.
Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной цепи.
Какие связи обеспечивают стабильность третичной структуры полипептидной цепи? Механизм образования и энергетическая характеристика.
Между какими группами может возникнуть гидрофобное взаимодействие?
Какова энергия такого взаимодействия?
Между аминокислотными остатками каких α-аминокислот возникает дисульфидная связь?
Как располагаются полярные радикалы аминокислотных остатков при
формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?
Как располагаются неполярные радикалы аминокислотных остатков при
формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?
Каковы основные факторы, определяющие трехмерную структуру белка?
Опишите общий принцип структурной организации полипептидной цепи
на примере миоглобина (компактность, ориентировка полярных и непо-
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
38.
39.
40.
41.
42.
43.
44.
45.
46.
47.
48.
49.
50.
51.
лярных радикалов, положение пролина, положение дисульфидных мостиков).
Будет ли одинакова третичная структура у миоглобина, лизоцима, рибонуклеазы?
Какие белки называют гомологичными?
Чем обусловлено сходство третичной структуры у гомологичных белков?
Каков характер взаимосвязи между уровнями организации белковой молекулы и ее биологической активностью?
Какой уровень организации белковой молекулы характеризуется расположением в пространстве и способом объединения отдельных цепей?
Какие связи стабилизируют четвертичную структуру белка?
Что такое протомеры белковой молекулы?
Дайте определение субъединицы белковой молекулы.
Назовите субъединицы и протомеры в молекуле гемоглобина.
Каковы структурные и функциональные отличия эмбрионального и фетального гемоглобина?
Какие свойства белка лежат в основе методов гель-фильтрации и ультрацентрифугирования?
Какие физико-химические свойства белков обусловливают их растворимость?
Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных
белков?
Какие физико-химические свойства белков лежат в основе методов ионообменной хроматографии и электрофореза?
Приведите примеры белков основного и кислого характера?
Какой заряд имеет кислый белок в слабокислой среде, кислой, нейтральной?
От чего зависит заряд белка в водном растворе?
Какой заряд имеет основной белок в слабокислой среде, щелочной, нейтральной?
В какой среде будет находиться изоэлектрическая точка альбуминов и гистонов?
Какие различия в анионной подвижности будут обнаружены при электрофорезе между нормальным гемоглобином и аномальными гемоглобинами
С, М?
Назовите факторы обратимой денатурации, применяемые в медицине.
Назовите факторы необратимой денатурации, применяемые в медицине.
Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии
факторов обратимой денатурации?
Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии
факторов необратимой денатурации?
Приведите виды связей, закрепляющих II-IV структуры белковой молекулы при воздействии факторов денатурации.
Перечислите основные функции белков в организме.
Какие признаки лежат в основе классификации белков?
15
52. Приведите примеры простых белков.
53. Перечислите небелковые группы, входящие в состав сложных белков.
54. Перечислите основные группы белков, деление которых основано на выполняемой функции.
55. Приведите примеры защитных белков.
56. Приведите примеры белков-переносчиков.
57. Приведите примеры белков-регуляторов.
58. Что понимают под денатурацией белка?
59. Назовите виды денатурации белков.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Напишите формулу гексапептида Лиз-Вал-Глу-Фен-Ала-Асп.
Выделите в пептиде повторяющиеся группы, образующие пептидный остов, и вариабельные группы, представленные радикалами аминокислот.
Подчеркните пептидные связи.
Напишите другой пептид, состоящий из тех же аминокислот.
Выберите из представленных пар аминокислот консервативные и радикальные замены:
1. гли – ала;
2. глу – вал;
3. асп – глу;
4. тир – фен;
5. вал – лей.
Пользуясь приводимой ниже последовательностью аминокислотных остатков в окситоцине (1), вазопрессине быка (2) и вазопрессине свиньи (3):
а) проиллюстрируйте принцип взаимозаменяемости аминокислот;
б) выделите аминокислоту, обусловливающую видовую специфичность вазопрессина.
1. Цис – тир – илей – глу – асп – цис – про – лей – гли;
2. Цис – тир – фен – глу – асп – цис – про – арг – гли;
3. Цис – тир – фен – глу – асп – цис – про – лиз – гли.
7.
8.
Какая форма полипептидной цепи термодинамически более выгодна в водном растворе – полностью развернутая цепь или клубок? Обоснуйте свой
ответ.
Систематизируйте представленный в учебниках материал с помощью таблицы:
Классы сложных белков
9.
16
Структура
небелковых
компонентов
Отдельные представители
Проведите сравнительную характеристику структуры и свойств миоглобина и гемоглобина с помощью таблицы:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Структурно-функциональные
особенности
Характеристика небелковой части
Высший уровень организации нативной молекулы
Количество субъединиц, типы протомеров
Количество гемов в молекуле
Валентность железа в функционально активной
молекуле
Биологическая функция
График зависимости насыщения кислородом от
его парциального давления Р
Степень насыщения кислородом в капиллярах
покоящейся мышцы (Р = 40 мм.рт.с.т)
Степень насыщения кислородом в капиллярах
работающей мышцы (Р = 10 мм.рт.с.т)
Миоглобин
Гемоглобин
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 18-33.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 19-76.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 19-32, 44-68.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторные работы №№ 5, 6, 7, 10.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 7-29.
Тема 1.3. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
Как называются специализированные белки, обладающие каталитической
активностью?
Какова биологическая роль ферментов?
Приведите доказательства белковой природы ферментов.
Назовите общие признаки, присущие биологическим и неорганическим катализаторам.
Назовите признаки фермента, принципиально отличающие его от небиологических катализаторов.
17
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
18
Составьте энергетическую диаграмму химической реакции без катализатора и в его присутствии, показав средний энергетический уровень молекул,
вступивших в реакцию и образующихся в результате реакции, и значение
энергии активации неферментных реакций А + В = С и ферментной реакции. Сделайте вывод о том, каким образом ферменты повышают скорость
химической реакции.
Какие Вы знаете виды специфичности ферментов?
Приведите пример ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью действия.
Приведите пример ферментов, обладающих относительной субстратной
специфичностью действия.
Приведите пример ферментов, обладающих стереоспецифической субстратной специфичностью.
На какие группы по строению делятся ферменты?
Приведите примеры простых ферментов.
Приведите примеры сложных ферментов.
Из каких двух частей состоит молекула сложного фермента?
Как называется природный комплекс белкового и небелкового компонента
фермента?
Как называется белковая часть холофермента?
Перечислите основные функции апофермента в катализе.
Как называется небелковая часть холофермента, прочно связанная с апоферментом?
Как называется небелковая часть холофермента, непрочно связанная с
апоферментом?
Из приведенных соединений назовите кофакторы ферментов: аминокислоты, витамины, гормоны, ионы металлов, полисахариды.
На какие группы делятся кофакторы?
Приведите примеры металлозависимых ферментов.
Какова роль иона металла в каталитической активности фермента?
Назовите коферменты, являющиеся активными формами витаминов.
Перечислите функции коферментов.
Как называются ферменты, которые существуют не менее чем в двух молекулярных формах, встречающиеся в одной и той же ткани?
Сколько изоформ образует лактатдегидрогеназа?
Как построена каждая из изоформ лактатдегидрогеназы?
Каким методом можно разделить изоформы лактатдегидрогеназы?
Как различаются изоформы по своей каталитической активности?
Какими факторами определяется распространение изоформ фермента в
различных тканях и органах?
Каковы структурные особенности строения фермента?
На уровне какой структуры белка образуется активный центр фермента?
Какие основные закономерности можно отметить в строении активного
центра?
Какие радикалы наиболее часто входят в активный центр?
36. Какие функциональные группы наиболее часто входят в состав активных
центров ферментов?
37. Назовите активные центры молекулы фермента.
38. Какую функцию выполняет субстратный центр?
39. Приведите примеры видов связей, образующихся между химическими
группами субстрата и субстратного центра.
40. Чем объясняется высокая специфичность действия субстратного центра?
41. Какую функцию выполняет каталитический центр?
42. Какую функцию выполняет аллостерический центр фермента?
43. Назовите основные этапы ферментативной реакции.
44. Запишите в общем виде ферментативную реакцию в соответствии с выделенными этапами.
45. Чем отличается неактивированный и активированный комплексы фермента
и субстрата?
46. Какая из этих стадий лимитирует скорость ферментативной реакции?
47. Назовите гипотезы, объясняющие механизм действия фермента.
48. В чем сущность гипотезы «предшествующего соответствия»?
49. В чем сущность гипотеза «индуцированного соответствия»?
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
Фумараза катализирует превращение фумарата в малат. Эфиры фумарата и
малата не являются субстратами фумаразы. Каков характер взаимодействия между активным центром фумаразы и субстрата?
На каком свойстве субстрата и активного центра фермента основано их
взаимодействие? Сопоставьте Ваш вывод о характере взаимодействия субстрата и активного центра фермента со свойством обратимости процесса
образования фермент-субстратного комплекса.
Важной особенностью ферментативного катализа в живой клетке является
его кооперативность. Чем вызвана необходимость кооперативного действия ферментов в клетке и чем обусловлена его возможность?
Обсудите вопрос об изменении активности и специфичности фермента и
кинетики ферментативной реакции после диссоциации аллостерического
фермента на субъединицы.
С возрастом в тканях животных и человека увеличивается содержание
ЛДГ1-Н4 и снижается содержание М4-ЛДГ5. Какие последствия для организма имеет изменение изоферментного спектра ЛДГ?
Для какого класса ферментов коферментом является тиаминпирофосфат:
1. трансфераз;
2. оксидоредуктаз;
3. гидролаз;
4. лиаз;
5. лигаз.
Тетрагидрофолиевая кислота принимает участие в активации и переносе
различных групп. Укажите, каких именно:
1. метильных;
19
8.
9.
10.
11.
12.
13.
1.
20
2. ацетильных;
3. одноуглеродных.
4. СО2;
5. фосфорильных.
Какие коферменты содержат витамин В2:
1. никотинамидные;
2. пиридоксалевые;
3. флавиновые;
4. кофермент А;
5. кобамидные.
Для какого класса ферментов коферментом является КоА:
1. гидролаз;
2. трансфераз;
3. оксидоредуктаз;
4. лигаз;
5. лиаз.
Какие коферменты содержат витамин В12:
1. пиридоксалевые;
2. флавиновые;
3. кобамидные;
4. никотинамидные.
5. железопорфириновые.
Какие коферменты содержат витамин В6:
1. кобамидные;
2. пиридоксалевые;
3. флавиновые;
4. никотинамидные;
5. железопорфириновые.
Биотин принимает участие в активации и переносе определенной группы.
Укажите, какой именно:
1. ацетильной;
2. метильной;
3. СО2;
4. фосфорильной;
5. аденозильной.
Какие коферменты содержат витамин В1:
1. флавинадениндинуклеотид;
2. тиаминпирофосфат;
3. никотинамидадениндинуклеотид;
4. пиридоксальфосфат;
5. кобаламин.
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 53-70, 81-83, 89-90.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 92-105.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 114-134.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М., ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 32-36, 46.
Лабораторная работа:
Доказательство белковой природы ферментов
Принцип метода. Раствор фермента слюны амилазы, химическая природа которого изучается, обрабатывается раствором протеолитического фермента
пепсина. В дальнейшем активность изучаемого фермента испытывается по способности расщеплять субстрат (крахмал). Оптимум рН пепсина – 1,5-2,5, амилазы – 6,8-7,2.
Ход определения. В первую пробирку наливают 1 мл раствора пепсина в
HCl, во вторую – 1 мл 0,2н раствора соляной кислоты (контрольная проба). В
обе пробирки добавляют по 1 мл раствора слюны, тщательно смешивают и помещают на 40 минут в термостат при температуре 37°С. По истечении указанного времени в каждую пробирку добавляют по 1 мл 0,1% раствора крахмала,
предварительно нейтрализовав содержимое обеих пробирок добавлением нескольких капель раствора едкого натра (нейтрализация контролируется индикаторной бумагой). Затем обе пробирки помещают в термостат на 20 минут. После извлечения проб из термостата в каждую пробирку добавляют по 1-2 капли
раствора йода и наблюдают за появившейся окраской.
На основании результатов опыта необходимо сделать соответствующие
выводы о химической (белковой) природе фермента амилазы.
Тема 1.4. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Вопросы для самоподготовки
Что такое удельная активность ферментов?
Что понимают под числом оборотов фермента?
Каково диагностическое значение определения активности ферментов в
биологических жидкостях?
Что принято за единицу активности фермента?
Перечислите факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.
Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.
Что такое температурный оптимум ферментов?
21
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
22
Чему равен температурный оптимум для большинства ферментов человеческого организма?
Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН
среды.
Что такое оптимум рН фермента?
Какой оптимум рН у:
1. амилазы слюны;
2. пепсина;
3. хемотрипсина.
Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента.
Напишите математическое выражение зависимости ферментативной реакции от концентрации субстрата.
Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.
Что такое константа Михаэлиса? Какие свойства фермента характеризуются константой Михаэлиса?
Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при очень низких
концентрациях субстрата?
Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при высоких концентрациях субстрата?
Нарисуйте график Лайнуивера-Берка зависимости скорости от концентрации субстрата.
Чему равна величина, отсекаемая на оси ординат при построении графика
Лайнуивера-Берка?
Чему равна величина, отсекаемая на оси абсцисс при построении графика
Лайнуивера-Берка?
Какие принципы положены в основу классификации ферментов?
Перечислите 6 классов ферментов.
Какой тип реакции катализируют оксидоредуктазы?
Перечислите подклассы оксидоредуктаз.
Какой тип реакций катализируют трансферазы?
Перечислите основные подклассы трансфераз.
Какой тип реакций катализируют лиазы?
Перечислите основные подклассы лиаз.
Какой тип реакций катализируют лигазы?
Какой тип реакций катализируют изомеразы?
Какой тип реакций катализируют гидролазы?
Назовите коферменты, которые входят в состав дегидрогеназ.
Перечислите основные подклассы гидролаз.
Какую функцию выполняют коферменты дегидрогеназ?
Назовите витамины, активной формой которых является НАД.
Перечислите функциональные группы, которые окисляют (дегидрируют)
НАД-зависимые дегидрогеназы.
Назовите витамин, активной формой которого является ФАД.
38. Перечислите
функциональные
группы,
которые
дегидрируют
ФАД-зависимые дегидрогеназы.
39. Перечислите, что указывается в названии фермента, согласно правилам
комиссии по ферментам Международного биохимического союза.
1.
2.
3.
4.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
Оптимальные условия действия лактатдегидрогеназы, катализирующей реакцию превращения пирувата в лактат: температура – 37°С, рН – 7,5. Объясните причины уменьшения активности фермента:
1. при повышении температуры до 60°С;
2. во время хранения ферментного препарата при рН – 5,0.
Существует количественная зависимость между концентрацией субстрата
и скоростью ферментативной реакции. Эта зависимость выражается уравнением Михаэлиса-Ментен. Напишите уравнение Михаэлиса-Ментен. Какой вид принимает это уравнение при очень низких и очень высоких концентрациях субстрата?
Нарисуйте кривую зависимости между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции, катализируемой регуляторным ферментом.
Сравните эту кривую с кривой Михаэлиса-Ментен. Чем объясняется отличие кривых?
Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбамоилазой, от
концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмоидную форму.
После обработки фермента солями ртути каталитическая активность увеличилась примерно в 4 раза, а кривая зависимости скорости реакции от
концентрации субстрата приобрела форму гиперболы. Нарисуйте график,
иллюстрирующий приведенные данные. Какие выводы о структуре и внутримолекулярных взаимодействиях в ферменте можно сделать на основании
этих данных?
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 70-81.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 105-115, 126-128.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 134-145.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторные работы № 31, 41, 34.
23
9.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 39-41.
Тема 1.5. ИНГИБИТОРЫ И АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ.
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
24
Какие вещества называются ингибиторами ферментов?
Перечислите виды ингибирования ферментов.
Дайте определение необратимому ингибированию ферментов.
Приведите пример веществ, являющихся необратимыми ингибиторами энзимов.
Приведите примеры применения необратимого ингибирования ферментов
в медицине.
Дайте определение обратимому ингибированию ферментов.
Перечислите виды обратимых ингибиторов.
Дайте определение конкурентному ингибированию энзимов.
Приведите примеры веществ, являющихся конкурентными ингибиторами.
Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для конкурентного ингибирования.
Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при конкурентном ингибировании? Объясните причину
таких изменений.
Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для конкурентного ингибирования.
Приведите примеры действия лекарственных веществ как конкурентных
ингибиторов.
Дайте характеристику неконкурентным ингибиторам ферментов.
Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при неконкурентном ингибировании? Объясните причину
таких изменений.
Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для неконкурентного ингибирования.
Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для неконкурентного ингибирования.
Приведите примеры веществ, являющихся неконкурентными ингибиторами.
Дайте определение аллостерической регуляции активности ферментов.
Какой уровень структурной организации характерен для аллостерических
ферментов?
Объясните механизм регуляции активности ферментов по типу аллостерической модификации.
Обратимо ли действие аллостерических модуляторов?
Какие регуляторные ферменты называются гомотропными?
Нарисуйте схему регуляции активности фермента по принципу прямой положительной связи.
Какие регуляторные ферменты называются гетеротропными?
26. Нарисуйте схему регуляции активности фермента по принципу обратной
отрицательной связи.
27. Какие регуляторные ферменты называются гомогетеротропными?
28. Нарисуйте график зависимости между концентраций субстрата и скоростью реакции, катализируемой регуляторным ферментом.
29. Как называются этапы метаболических путей, катализируемых регуляторными ферментами?
30. Механизм регуляции активности ферментов по типу химической модификации.
31. Перечислите соединения, которые могут быть активаторами ферментов.
32. Назовите возможные механизмы активирующего действия ионов металлов
на ферменты.
33. Механизм активации ферментов частичным протеолизом.
34. Как называется неактивный предшественник фермента?
35. Назовите класс (подкласс) ферментов, катализирующих реакцию превращения профермента в фермент.
36. Приведите примеры ферментов, активация которых идет частичным протеолизом.
37. Какое биологическое значение имеет биосинтез протеолитических ферментов в виде зимогенов?
38. Механизм регуляции ферментов путем их фосфорилированиядефосфорилирования.
39. Приведите пример регуляции ферментов путем фосфорилированиядефосфорилирования.
40. Назовите класс и подкласс фермента, катализирующего реакцию фосфорилирования белка.
41. Назовите класс и подкласс фермента, катализирующего реакцию дефосфорилирования.
42. Назовите вещества, к аллостерическим эффектам которых чувствительны
протеинкиназы и фосфатазы.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
Определите тип ингибирования, проанализировав приведенные ниже данные зависимости степени ингибирования фермента глутаматдегидрогеназы
аспартатом и салицилатом. Требуется учесть, что в обоих случаях активность фермента можно восстановить, удалив ингибитор. Ответьте на вопросы:
1. какое из веществ является конкурентным ингибитором, какие результаты это доказывают?
2. какой метод можно использовать для удаления ингибитора?
Ингибирование аспартатом (концентрация аспартата постоянна)
Концентрация субстрата,
мМ
Степень ингибирования,
%
2,0
3,0
4,0
10,0
15,0
37
33
31
28
26
25
Ингибирование салицилатом (концентрация салицилата постоянна)
Концентрация субстрата,
мМ
Степень ингибирования,
%
2.
1,5
2,0
3,0
4,0
8,0
62
60
61
62
63
Обратимо ли действие ингибиторов в следующих реакциях? Требуется
обосновать ответ, используя данные по инактивации ферментов, приведенные в уравнениях.
а)
СООН
|
СН2
|
СН2
|
СHNН2
|
СООН
СООН
|
СН2
|
СН2
|
СН2NH2
СООН–(СН2)–С–СООН
||
О
глутаматдекарбоксилаза
б)
Фермент–SH + JCH2COOH
активный фермент
3.
4.
5.
26
Фермент–S–СН2СООН + HJ
неактивный фермент
Укажите правильный ответ или ответы. Лекарства – ингибиторы ферментов:
1. являются исключительно необратимыми ингибиторами;
2. часто похожи на промежуточные соединения реакции;
3. могут взаимодействовать с несколькими ферментами;
4. изменяют структуру образованного продукта реакции.
Выберите наиболее полный ответ. Регулировать активность ферментов
можно:
1. с помощью аллостерического лиганда;
2. путем фосфорилирования и дефосфорилирования;
3. специфическим гидролизом пептидных связей;
4. изменив конформацию активного центра;
5. с помощью белков-ингибиторов.
Аллостерический фермент:
1. это часто олигомерный белок;
2. имеет каталитические и аллостерические центры, которые всегда
локализованы в разных протомерах;
3. аллостерическим эффектором для него может быть субстрат;
4. аллостерическим эффектором может быть конечный продукт метаболического пути;
6.
7.
5. присоединяет эффектор и при этом изменяется конформация всех
протомеров.
Неактивная форма фермента пепсина – одна полипептидная цепь – имеет
молекулярную массу 42000 Д. После добавления к раствору этого белка
HCl молекулярная масса белка уменьшилась до 25000 Д и фермент стал активным. Выберите возможные причины активации фермента:
1. изменение рН;
2. отщепление субъединиц;
3. фосфорилирование;
4. изменение первичной структуры;
5. метилирование.
Модуляторами регуляторного фермента могут быть молекулы субстрата и
молекулы продукта реакции, катализируемой ферментом. Как изменяется
скорость реакции, катализируемой регуляторными ферментами, под влиянием субстрата и под влиянием продукта реакции? Какое биологическое
значение имеет каждый из этих типов модуляции?
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 78-81, 84-89.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 115-124, 128-133.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 145-158.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторные работы № 45, 82.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 49.
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
ХИМИЯ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ.
1.
2.
3.
Первичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие первичную структуру, свойства).
Вторичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие вторичную структуру, виды).
Третичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие третичную структуру).
27
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
28
Четвертичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие
четвертичную структуру).
Протомер (определение, пример).
Субъединица (определение, пример). Строение молекулы гемоглобина.
Изоэлектрическое состояние белковой молекулы (определение, свойства
белков в изоэлектрической точке).
Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из ВАЛ, ЦИС и
ФЕН.
Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из АЛА, ГИС и
ТИР.
Напишите структурную формулу трипептида «глицил-серил-триптофан».
Напишите структурную формулу трипептида «лейцил-метионил-цистеин».
Классификация белков (по строению, функциям, примеры).
Денатурация белков (виды, факторы, вызывающие денатурацию).
Применение обратимой и необратимой денатурации в медицине.
Назовите признаки, отличающие биологические катализаторы от неорганических.
Укажите, в чем сходство биологических и неорганических катализаторов.
Дайте определение понятиям: кооперативность действия ферментов, компартментализация.
Дайте определение активного центра фермента. Какие функциональные
группы и радикалы наиболее часто входят в состав активного центра?
Кофакторы ферментов и их роль в катализе.
Структура сложных ферментов.
Дайте определение специфичности ферментов. Виды специфичности.
Дайте определение абсолютной специфичности ферментов. Приведите
пример.
Дайте определение относительной специфичности ферментов. Приведите
пример.
Дайте определение стереохимической специфичности ферментов. Приведите пример.
Активность фермента. Единицы измерения активности ферментов.
Перечислите факторы, от которых зависит скорость ферментативной реакции.
Дайте определение оптимальному значению рН фермента.
Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН
среды.
Дайте определение термолабильности ферментов. Температурный оптимум действия ферментов.
Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.
Константа Михаэлиса (определение, значение). На графике определите Кm
(укажите, какое свойство фермента характеризует Km).
Регуляторные ферменты. Особенности структуры, кинетика реакций, катализируемых регуляторными ферментами. Биологическое значение.
33. Нарисуйте график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата для регуляторного фермента.
34. Назовите виды ингибирования ферментов. Приведите пример необратимого ингибирования.
35. Назовите типы обратимого ингибирования. Приведите пример.
36. Конкурентное ингибирование. Основные признаки конкурентного ингибитора. Выявление типа ингибирования с помощью графиков МихаэлисаМентен и Лайнуивера-Берка.
37. Неконкурентное ингибирование. Основные признаки этого типа ингибирования, выявление с помощью графиков Михаэлиса-Ментен и ЛайнуивераБерка.
38. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.
39. Объясните регуляцию ферментов путем ковалентной модификации. Приведите пример.
40. В чем заключается механизм активации ферментов с помощью металлов?
41. Гомотропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.
42. Гетеротропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.
43. Изоферменты (особенности строения, локализация, функции). Приведите
примеры.
44. Назовите три уровня организации мультиферментных систем. Приведите
примеры.
29
Раздел II. БИОЭНЕРГЕТИКА.
Процессы окисления в организме имеют два основных назначения: обеспечить энергией все нуждающиеся в ней формы жизнедеятельности и превратить вещества пищи в компоненты клетки. Энергетические потребности клеток
животных и человека удовлетворяются за счет энергии, освобождающейся при
окислении различных органических соединений с участием молекулярного кислорода. Большая часть энергии, освобождающаяся при окислительных процессах, аккумулируется в макроэргических связях АТФ, химическая энергия,
выделяющаяся при гидролизе АТФ, трансформируется во все другие виды
энергии и используется для осуществления механической работы, биосинтетических процессов, возбуждения электрических потенциалов, переноса веществ
через биологические мембраны.
Нарушение процессов энергообеспечения клеток лежит в основе развития
многих патологических процессов (ишемия миокарда и головного мозга, вирусных инфекций, заболеваний, вызываемых поступлением в организм токсических веществ), поэтому целью применения лекарственных препаратов в ряде
случаев является улучшение энергообеспечения как здоровых клеток, так и пораженных патологическим процессом.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ: использовать знания о молекулярных механизмах тканевого дыхания, основных путях образования субстратов дыхания и
механизмах синтеза макроэргических соединений для объяснения физиологии
дыхания, его связи с питанием, анализа патологических состояний, возникающих при различных типах гипоксий.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:
– усвоить структуру и функцию окислительно-восстановительных ферментов;
– организацию работы дыхательной цепи;
– принцип аккумулирования энергии окислительно-восстановительных
процессов;
– принцип регуляции окислительного фосфорилирования;
– причины и механизм нарушения окислительного фосфорилирования.
Тема 2.1. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
30
Назовите источник энергии, обеспечивающий биологическую работу для
гетеротрофных и аутотрофных организмов.
Дайте определение понятию «биологическое окисление».
Перечислите продукты, сходные в процессах горения и биологического
окисления.
Назовите принципиальные различия, по которым отличаются биологическое окисление и горение.
Назовите основную роль биологического окисления.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
Назовите вспомогательные реакции биологического окисления.
Какой биохимический процесс называется субстратным окислением?
Каково биологическое значение субстратного окисления для клетки?
Какой биохимический процесс называется «тканевым дыханием»? В какой
органелле клетки он происходит?
Что представляет собой дыхательная цепь? Нарисуйте ее схему.
Назовите основные участки, составляющие дыхательную цепь.
Назовите витамины, необходимые для синтеза небелковых частей ферментов дыхательной цепи.
Перечислите коферменты, принимающие участие в тканевом дыхании.
Напишите формулу НАД и дайте полное название этого кофермента.
Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи НАД.
Напишите формулу ФАД и дайте полное название этой простетической
группы.
Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи ФАД.
Какое участие в окислении субстратов принимают убихиноны?
Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи убихинона.
Назовите составные части цитохромов. Объясните их роль в тканевом дыхании.
Как называет комплекс цитохромов а и а3?
Напишите уравнение переноса электронов с участием цитохромоксидазы.
Какое вещество является окончательным акцептором электронов в дыхательной цепи?
Назовите конечные продукты тканевого дыхания.
В каком случае при тканевом дыхании возможно образование перекиси водорода и каким образом организм обезвреживает ее?
Чем обусловлена и как регулируется в клетке строго определенная последовательность переноса электронов по дыхательной цепи?
Как меняется окислительно-восстановительный потенциал редокс-пар при
переходе от субстрата к кислороду?
Чему равна общая разность окислительно-восстановительных потенциалов
между НАДН и О2 и, соответственно ей, разность свободной энергии?
На синтез скольких молекул АТФ хватает энергии, выделяющейся при переносе пары электронов по дыхательной цепи? Сколько АТФ синтезируется в действительности?
Какие связи называются макроэргическими?
Перечислите известные Вам макроэргические соединения.
Напишите структурную формулу АТФ.
Какие виды фосфорилирования есть в организме?
Дайте определение окислительному фосфорилированию.
Дайте определение субстратному фосфорилированию.
В какие виды энергии может превращаться энергия гидролиза АТФ?
Что называется коэффициентом фосфорилирования?
31
38. Назовите участки дыхательной цепи, где перенос электронов сопряжен с
синтезом АТФ.
39. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление субстрата
начинается с НАД-зависимой дегидрогеназы?
40. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление начинается с
ФАД-зависимой дегидрогеназы?
41. Механизм сопряжения окисления с фосфорилированием.
42. Дайте определение понятию «свободное окисление».
43. Каков механизм действия разобщителей тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования?
44. Назовите вещества, которые являются разобщителями тканевого дыхания и
окислительного фосфорилирования.
45. Перечислите основные причины нарушения тканевого дыхания.
46. Назовите вещества, которые являются ингибиторами ферментов тканевого
дыхания.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
32
Последовательность реакций в цепи переноса электронов (ЦПЭ) определяется:
1. строением окисляемого субстрата;
2. величинами окислительно-восстановительных потенциалов компонентов ЦПЭ;
3. локализацией ферментов в митохондриальной мембране;
4. прочностью связи апоферментов с коферментами;
5. наличием АТФ-синтетазы в мембране митохондрий.
Подберите к каждому ферменту ЦПЭ соответствующий кофермент:
а) ФАД;
1. НАДН-дегидрогеназа;
б) гем;
2. QH2-дегидрогеназа;
в) ФМН;
3. цитохромоксидаза;
г) гем, Cu2+.
4. сукцинатдегидрогеназа.
Укажите правильный порядок этапов превращения энергии в организме
человека при синтезе АТФ путем окислительного фосфорилирования.
1. энергия химических связей веществ, поступающих с пищей;
2. энергия электронов в восстановленных коферментах НАДН и
ФАДН2;
3. энергия электронов, проходящих через компоненты ЦПЭ;
4. энергия протонного электрохимического потенциала на внутренней
мембране митохондрий.
Оцените энергетический эффект окисления малата и сукцината:
1. определите различия в окислении этих субстратов, используя схему
ЦПЭ;
2. выпишите названия ферментов, обеспечивающих сопряжение дыхания с синтезом АТФ;
3. определите количество этапов сопряжения для каждого субстрата и
сравните величины Р/О для них.
5.
6.
Выберите вещества, которые могут уменьшать коэффициент Р/О:
1. малат;
2. 2,4-динитрофенол;
3. сукцинат;
4. цитрат;
5. жирные кислоты.
Выберите из перечисленных веществ разобщители дыхания и фосфорилирования:
1. стеариновая кислота;
2. норадреналин;
3. тироксин;
4. аминобарбитал;
5. ротенон.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 199-212, 222-231.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 280-298.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 305-318.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 111-129.
Лабораторная работа:
Качественная реакция на каталазу
Ход исследования. Действие каталазы крови (вместо крови можно использовать слюну, которая содержит небольшое количество каталазы). В две
пробирки берут по 1 мл воды, добавляют по 2 капли крови и одну пробирку кипятят 2-3 минуты для начала инактивации ферментов. После охлаждения в обе
пробирки добавляют 5-10 капель перекиси водорода, встряхивают и наблюдают
за выделением пузырьков кислорода. При встряхивании кипяченой пробы выделения пузырьков не происходит.
33
Раздел III. ОБМЕН УГЛЕВОДОВ.
Углеводы синтезируются содержащими хлорофилл клетками в процессе
поглощения ими солнечной электромагнитной энергии. В ходе метаболизма углеводов в растениях и микроорганизмах образуются жирные кислоты, аминокислоты, пурины, пиримидины, витамины, которые служат питательными веществами для человека и животных. Получая с пищей небольшие количества
аминокислот, липидов, витаминов и минеральных веществ, животные и человек
способны усвоить большие количества углеводов, которые могут депонироваться. Углеводы служат источником энергии для всех тканей и единственным
источником энергии для ткани мозга. Нарушение обмена углеводов играет
важную роль в механизме развития многих тяжелых заболеваний (сахарного
диабета, злокачественных опухолей, гликогенозов).
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о функциях
углеводов, об их синтезе, катаболизме, о взаимосвязи этих процессов и механизмах регуляции для объяснений нарушений обмена при патологии.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:
– усвоить взаимосвязь между процессами распада углеводов и энергообеспечением организма;
– знать особенности обмена углеводов в различных органах – печени,
мышцах, мозге, жирорастворимой ткани, эритроцитах;
– усвоить представления о субстратных и гормональных механизмах
регуляции обмена углеводов;
– знать причины нарушений обмена углеводов при сахарном диабете,
злокачественных опухолях, инфаркте миокарда, гликогенозах.
Тема 3.1. ГЛИКОЛИЗ. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ
ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
34
Биологическое значение углеводов.
Можно ли углеводы в питании заменить липидами и белками?
В каких органах содержится много гликогена? Для чего он используется в
различных органах?
Переваривание углеводов.
Назовите ферменты желудочно-кишечного тракта, участвующие в переваривании углеводов.
В какой части пищеварительного тракта приостанавливается действие
амилазы слюны и почему?
Механизм всасывания гексоз и пентоз.
Назовите специфические пути метаболизма глюкозы.
Дайте определение процессу анаэробного гликолиза. Напишите схему анаэробного гликолиза.
10. Дайте определение процессу аэробного гликолиза. Напишите схему аэробного гликолиза.
11. Напишите процесс гликолиза в формулах.
12. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозы в глюкозо-6фосфат в печени, мозге, мышцах.
13. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-6-фосфата во
фруктозо-1,6-дифосфат.
14. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-1,6-дифосфата
в 3-фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон.
15. Назовите фермент, катализирующий превращение фосфоенолпирувата в
пируват.
16. Назовите фермент, катализирующий обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную.
17. Где в клетке локализуются ферменты гликолиза?
18. Назовите обратимые и необратимые этапы гликолиза.
19. Напишите процесс окисления цитоплазматического НАД×Н+ до НАД+, исходя из того, что функционирует глицерофосфатный челночный механизм.
20. Напишите процесс окисления цитоплазматического НАД×Н+ до НАД+, исходя из того, что функционирует малат-аспартатный челночный механизм.
Укажите, какие этапы этого процесса происходят в цитоплазме, и какие – в
митохондриях.
21. Назовите этапы гликолиза, требующие затраты АТФ.
22. Назовите этапы гликолиза, сопровождающиеся образованием АТФ.
23. Назовите этапы гликолиза, при осуществлении которых происходит субстратное фосфорилирование.
24. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в анаэробных условиях? Обоснуйте свой ответ.
25. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в аэробных условиях? Обоснуйте свой ответ.
26. Биологическое значение анаэробного окисления глюкозы.
27. Напишите процесс превращения глюкозо-6-фосфата в рибозо-5-фосфат.
28. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозо-6-фосфата в
пентозофосфаты. К какому классу ферментов они относятся?
29. Укажите значение для организма пентозного цикла окисления глюкозы.
30. В каких процессах используется НАДФН2, образующийся в пентозном
цикле?
31. Каково соотношение гликолитического и пентозного путей окисления
глюкозы в организме?
32. В каких органах значительное количество глюкозы окисляется в пентозном
цикле?
33. Составьте схему включения галактозы в процесс гликолиза.
34. Составьте схему включения фруктозы в процесс гликолиза.
35
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
36
Подберите характеристику метаболитов гликолиза, обозначенных буквами:
глицеральдегидфосфат
1,3-бифосфоглицерат
А
Г
НАД
НАДН+Н+
Б
В
1. содержит макроэргическую связь;
2. восстанавливает пируват;
3. окисляется пируватом.
Конечным продуктом аэробного гликолиза является:
1. СО2;
2. Н2О;
3. Лактат;
4. Пируват.
Укажите соответствие.
ферменты анаэробного гликолиза:
1. катализируют реакцию, протекающую с
а) фосфофруктокиназа;
затратой АТФ;
б) пируваткиназа;
2. фосфорилирует АДФ;
в) оба;
3. катализирует необратимую реакцию;
г) ни один.
4. катализирует реакцию дегидрирования.
Выберите утверждения, правильно отражающие работу глицерол-3фосфатного челночного механизма:
1. в цитозоле окисление НАД происходит в процессе превращения дигидроксиацетонфосфата в глицерол-3-фосфат;
2. образующийся глицеролфосфат транспортируется к внутренней
мембране митохондрий;
3. глицеролфосфат является донором электронов для ФАД-зависимой
дегидрогеназы;
4. энергия переноса электронов на кислород обеспечивает синтез 2
моль АТФ;
5. все верно.
Охарактеризуйте этап гликолиза:
глюкоза
глюкозо-6-фосфат
1. ключевой этап;
2. необратимый этап;
3. этап, на котором расходуется АТФ;
4. этап, на котором образуется АТФ.
Охарактеризуйте этап гликолиза:
фруктозо-6-фосфат
фруктозо-1,6-бифосфат
1. ключевой этап;
2. необратимый этап;
3. этап, на котором расходуется АТФ;
4. этап, на котором образуется АТФ.
7.
Охарактеризуйте этап гликолиза:
1,3-бифосфоглицерат
3-фосфоглицерат
1. этап, на котором восстанавливается НАД;
2. этап, на котором окисляется НАДН+Н+;
3. этап, на котором происходит субстратное фосфорилирование;
4. этап, на котором образуется АТФ.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 232-243, 254-255, 256-259.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 317-321, 327-335, 337-340, 354-360.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 238-240, 244-250, 252-254, 268-272.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 131-132, 138-142, 160-162.
Лабораторная работа:
Качественная реакция на молочную кислоту
Принцип метода: молочная кислота в присутствии фенолята железа (реакция Уффельмана), окрашенного в фиолетовый цвет, образует лактат железа
желто-зеленого цвета.
Ход исследования. Мышцы измельчают ножницами и растирают 1 грамм
их в ступке в течение 3 минут, прибавив 5 капель воды до получения гомогенной массы. Затем приливают 3 мл воды, перемешивают, сразу же фильтруют
через смоченную водой вату, 25 капель фильтрата добавляют по каплям к реактиву Уффельмана (20 капель 1% раствора фенола + 2 капли 1% раствора хлорного железа до появления фиолетового цвета). В присутствии молочной кислоты фиолетовая окраска жидкости переходит в желто-зеленую, так как образуется лактат железа. Для сравнения проводят реакцию Уффельмана с раствором
молочной кислоты и наблюдают появление желто-зеленого окрашивания.
Тема 3.2. ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ.
Вопросы для самоподготовки.
1.
2.
Перечислите вещества, в которые непосредственно превращается пировиноградная кислота.
Как называется процесс превращения пировиноградной кислоты в ацетилКоА?
37
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
38
Назовите фермент, осуществляющий превращение пировиноградной кислоты в ацетил-КоА.
Назовите ферменты, участвующие в окислительном декарбоксилировании
пировиноградной кислоты.
Напишите реакцию окисления пировиноградной кислоты до ацетил-КоА.
Напишите схему цикла Кребса.
Назовите фермент, катализирующий взаимодействие щавелево-уксусной
кислоты с ацетил-КоА.
Напишите реакцию синтеза лимонной кислоты.
Напишите реакцию образования изолимонной кислоты.
Какой фермент участвует в дегидрировании изолимонной кислоты?
Напишите реакцию образования α-кетоглутаровой кислоты.
Какие коферменты участвуют в дегидрировании α-кетоглутаровой кислоты?
Напишите реакцию образования сукцинил-КоА.
Как называется реакция превращения α-кетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА?
Назовите фермент, катализирующий превращение α-кетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА.
Назовите и напишите этап цикла трикарбоновых кислот, где протекает реакция субстратного фосфорилирования.
Напишите реакцию цикла трикарбоновых кислот, катализируемую сукцинатдегидрогеназой.
Назовите кофермент, участвующий в дегидрировании янтарной кислоты.
Напишите реакцию образования малата (яблочной кислоты).
Напишите реакцию дегидрирования малата.
Назовите фермент, участвующий в дегидрировании малата.
Назовите кофермент, входящий в состав малатдегидрогенезы.
Напишите формулы субстратов цикла трикарбоновых кислот, окисляемые
НАД-зависимыми дегидрогеназами.
Проследите путь водорода от окисляемых НАД-зависимых субстратов к
кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.
Напишите формулу субстрата цикла трикарбоновых кислот, окисляемого
ФАД-зависимой дегидрогеназой.
Проследите путь водорода от окисляемого ФАД-зависимого субстрата к
кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.
Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля ацетил-КоА в цикле
Кребса?
Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля пировиноградной
кислоты до углекислого газа и воды?
Сколько молей АТФ образуется при полном окислении глюкозы до углекислого газа и воды?
Сколько молей АТФ образуется непосредственно в цикле Кребса?
Может ли цикл Кребса протекать в анаэробных условиях? Ответ поясните.
Где в клетке локализованы ферменты цикла трикарбоновых кислот?
32. Может ли работа цикла трикарбоновых кислот не сопровождаться синтезом АТФ?
33. Дайте определение субстратного и окислительного фосфорилирования;
укажите принципиальные различия этих процессов. Приведите примеры.
34. Биологическая роль цикла трикарбоновых кислот.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Укажите биологическую роль цикла трикарбоновых кислот.
Укажите этап цикла трикарбоновых кислот, где происходит субстратное
фосфорилирование.
Назовите фермент цикла трикарбоновых кислот, катализирующий этап
субстратного фосфорилирования:
1. α-кетоглутаратдегидрогеназа;
2. сукцинатдегидрогеназа;
3. сукцинил-КоА-синтетаза;
4. малатдегидрогеназа.
Назовите реакцию, являющуюся началом цикла Кребса:
1. пируват
оксалоацетат;
2. пируват
ацетил-КоА;
3. ацетил-КоА
цитрат;
4. ацетил-КоА
ацетоацетил-КоА.
В процессе окислительного декарбоксилирования образуется _________.
Назовите соединения, имеющие макроэргическую связь:
1. АДФ;
2. глюкозо-6-фосфат;
3. фосфоенолпируват;
4. АТФ;
5. сукцинил-КоА.
Сколько АТФ образуется в цикле трикарбоновых кислот в процессе субстратного фосфорилирования?
Сколько АТФ образуется при окислении 1 моль пирувата до углекислого
газа и воды?
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 212-222.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 345-353.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 259-267.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
39
8.
9.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С.
Лабораторная работа:
Количественное определение каталазы
Порядок выполнения работы. Разведенную кровь (1:1000) взбалтывают,
наливают по 1 мл в две колбы (или в два стаканчика), приливают 7 мл дистиллированной воды; в опытную пробу добавляют 2 мл 1% раствора перекиси водорода, в контрольную – 5 мл 10% раствора серной кислоты. Действие каталазы в кислой среде (контрольная проба) прекращается, так как она действует при
рН=7,4. Колбы оставляют в комнатной температуре на 30 минут. Затем приливают в опытную пробу 5 мл 10% раствора серной кислоты, а в контрольную –
2 мл 1% раствора перекиси водорода. Содержимое каждой колбы титруют 0,1 н
раствором перманганата калия до появления розовой окраски. Рассчитывают
каталазное число (КЧ) по формуле: КЧ = (А-В) × 1,7, где А – количество 0,1 н
раствора перманганата калия, пошедшее на титрование контрольной пробы, мл;
В – количество 0,1н раствора перманганата калия, пошедшее на титрование
опытной пробы, мл. На титрование контрольной пробы, где каталаза разрушена, пойдет больше раствора перманганата калия, чем на титрование опытной
пробы. Полученную разность умножают на 1,7 и получают каталазное число
для исследуемой пробы.
В норме КЧ колеблется от 10 до 15 единиц.
Клинико-диагностическое значение. Определение активности каталазы
имеет значение для диагностики рака, анемии, туберкулеза. При этих заболеваниях содержание каталазы в крови снижается.
Тема 3.3. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ГЛИКОГЕНОЛИЗ.
ГЛИКОГЕНЕЗ.
Вопросы для самоподготовки
Назовите конечный продукт анаэробного гликолиза.
Судьба молочной кислоты, образующейся в мышцах.
Судьба молочной кислоты, образующейся в печени.
Дайте определение процессу глюконеогенеза.
Назовите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы в процессе глюконеогенеза.
6. Назовите три необратимых этапа в процессе гликолиза.
7. Назовите ферменты, действующие на необратимых этапах гликолиза.
8. Назовите обходные пути, действующие на необратимых этапах гликолиза.
9. Назовите фермент, действующий на этапе превращения оксалоацетата в
фосфоенолпируват.
10. Назовите фермент, осуществляющий превращение пирувата в оксалоацетат.
1.
2.
3.
4.
5.
40
11. Назовите фермент, осуществляющий превращение фруктозо-1,6дифосфата во фруктозо-6-фосфат.
12. Назовите фермент, осуществляющий превращение глюкозо-6-фосфата в
глюкозу.
13. Назовите этапы в процессе глюконеогенеза, требующие затраты АТФ.
14. Сколько молей АТФ потребуется на синтез 1 моля глюкозы из 2 молей
лактата?
15. Может ли идти синтез глюкозы в клетках печени при дефиците в них кислорода?
16. Биологическое значение глюконеогенеза.
17. Какая связь существует между гликолизом, протекающим в интенсивно
работающей мышце, и глюконеогенезом в печени?
18. В каком направлении будет идти реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой, при низком значении отношения НАДН/НАД+? Для какого органа
это характерно?
19. Значение гликогена для организма.
20. В каких органах преимущественно откладывается гликоген?
21. Составьте схему превращения гликогена в глюкозу.
22. Назовите ферменты, катализирующие этапы превращения гликогена в
глюкозу. К какому классу ферментов они относятся?
23. Почему резервной формой углеводов является гликоген, а не глюкоза?
24. Чем отличается гликогенолиз от гликолиза?
25. Сколько молей АТФ образуется при гликогенолизе в пересчете на каждую
молекулу глюкозы? Сравните с аналогичной величиной при гликолизе.
26. Как называется процесс синтеза гликогена?
27. Назовите ферменты, участвующие в синтезе гликогена.
28. Напишите процесс синтеза гликогена.
29. В каких органах преимущественно откладывается гликоген после приема
пищи?
30. При каких условиях происходит депонирование глюкозы в печени?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Дайте определение процессу глюконеогенеза.
Перечислите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы.
Нарисуйте схему глюкозо-лактатного цикла.
Нарисуйте схему глюкозо-аланинового цикла.
Какое биологическое значение имеют глюкозо-лактатный и глюкозоаланиновый циклы?
Ферментами глюконеогенеза являются:
1. 6-фосфоглюконатдегидрогеназа;
2. фосфоенолпируваткарбоксилаза;
3. фосфоглюкомутаза;
4. глюкозо-6-фосфатаза.
Реакцию образования глюкозо-1-фосфата из гликогена ускоряет фермент:
1. глюкокиназа;
41
8.
2. фосфоглюкомутаза;
3. фосфорилаза;
4. фосфатаза;
5. глюкозофосфатизомераза.
Укажите последовательность превращений метаболитов при синтезе гликогена:
1. глюкозо-1-фосфат;
2. глюкоза;
3. глюкозо-6-фосфат;
4. УДФ-глюкоза;
5. гликоген.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 243-245, 246-249.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 321-326, 341-345, 335.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 255-259, 240-244, 251.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторная работа № 68.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 142-144, 150-154.
Тема 3.4. РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ
УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
42
Концентрация глюкозы в крови нормального человека.
Нарисуйте схему, иллюстрирующую основные пути метаболизма глюкозы
в организме.
Нарисуйте схему гликолиза.
Назовите ключевые ферменты гликолиза.
Назовите метаболиты, регулирующие активность гексокиназы.
Назовите метаболиты, регулирующие активность фосфофруктокиназы.
Назовите метаболиты, регулирующие активность пируваткиназы.
Назовите ключевые ферменты цикла трикарбоновых кислот.
Назовите метаболиты, регулирующие активность ключевых ферментов
цикла трикарбоновых кислот.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
38.
39.
40.
41.
Нарисуйте схему субстратной регуляции цикла трикарбоновых кислот.
Что такое гипогликемия и гипергликемия?
Перечислите наиболее частые причины гипогликемии и гипергликемии.
Какие последствия для организма имеет гипогликемия и гипергликемия?
Что такое глюкозурия?
Назовите гормон, избыток которого вызывает гипогликемию.
Назовите гормоны, избыток которых вызывает гипергликемию.
Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез)
которых снижается при недостатке инсулина.
Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез)
которых увеличивается при недостатке инсулина.
Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез)
которых снижается при недостатке глюкокортикоидов.
Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез)
которых увеличивается при недостатке глюкокортикоидов.
Каков механизм действия адреналина и глюкагона на обмен углеводов?
Как изменяется активность (или биосинтез) ферментов углеводного обмена
под действием АКТГ или СТГ?
Нарисуйте схему гормональной регуляции обмена углеводов. Укажите
точки приложения действия гормонов.
Нарисуйте схему глюкозо-аланинового и глюкозо-лактатного циклов. Каково значение этих циклов для организма?
Влияние инсулина на проницаемость мембран клеток печени, мышц, мозга
и жировой ткани для глюкозы.
Недостаток какого гормона вызывает развитие сахарного диабета?
Клинические симптомы сахарного диабета.
Перечислите основные лабораторные признаки сахарного диабета.
Как изменяется при сахарном диабете активность гексокиназы и глюкозо6-фосфатазы?
Как изменяется при сахарном диабете активность глюкозо-6фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы?
Как изменяется при сахарном диабете активность цитратсинтазы?
Как изменяется при сахарном диабете скорость синтеза и распада гликогена в мышцах и печени?
Как изменяется интенсивность глюконеогенеза при сахарном диабете?
Особенности сахарного диабета пожилых.
Что такое гликогенозы? Назовите причины их возникновения.
Какие виды гликогенозов известны?
Назовите ферменты, дефекты которых вызывают развитие гликогенозов.
Назовите клинические симптомы и лабораторные признаки гликогенозов.
Особенности обмена углеводов в опухолевых клетках.
Что такое «принудительный» глюконеогенез?
Почему больные со злокачественными новообразованиями погибают от
кахексии?
43
42. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адреналина, глюкокортикоидов, соматотропного и адренокортикотропного гормонов при снижении концентрации глюкозы в крови?
43. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адреналина, глюкокортикоидов, соматотропного и адренокортикотропного гормонов при повышении концентрации глюкозы в крови?
44. Роль печени в углеводном обмене.
45. Объясните механизм мобилизации гликогена печени во время длительной
напряженной физической работы.
46. Причины уменьшения концентрации сахара в крови при кратковременных
максимальных физических нагрузках.
47. Когда уровень молочной кислоты повышается в большей степени – при
кратковременных физических нагрузках или при более длительных, но менее интенсивных нагрузках?
48. Изменение обмена углеводов при их недостатке и избытке в пищевом рационе.
49. Механизм развития полиурии у больных сахарным диабетом.
50. Какие из возможных путей превращения глюкозы-6-фосфата тормозятся и
какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений.
51. Как можно выявить скрытые формы сахарного диабета?
52. Дефект какого фермента приводит к развитию гемолитической анемии?
53. Механизм развития гемолитической анемии.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
44
Назовите ключевые ферменты гликолиза.
Назовите фермент гликолиза, активность которого регулируется цитратом:
1. фосфофруктокиназа;
2. пируваткиназа;
3. гексокиназа;
4. глюкокиназа
5. глюкозофосфатизомераза.
Активность гексокиназы регулируется 1[ ] по принципу 2[ ]:
1. АТФ;
2. НАДН+Н+;
3. глюкозо-6-фосфатом;
4. прямой положительной связи;
5. обратной отрицательной связи.
Перечислите ферменты углеводного обмена, активность или синтез которых регулируется инсулином.
Гипогликемический эффект вызывает гормон:
1. АКТГ;
2. адреналин;
3. инсулин;
4. глюкокортикоиды;
6.
7.
8.
5. СТГ;
6. глюкагон.
Нормальная концентрация глюкозы в крови равна:
1. 5,5-10 ммоль/л;
2. 3,3-5,5 ммоль/л;
3. 2,5-3,3 ммоль/л;
4. 10-15 ммоль/л.
Какой из перечисленных ферментов гликолиза в гепатоцитах обеспечивает
способность печени регулировать содержание глюкозы в крови?
1. альдолаза;
2. глюкокиназа;
3. пируваткиназа;
4. гексокиназа;
5. фосфофруктокиназа.
Перечислите биохимические изменения крови и мочи у больных сахарным
диабетом.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 369-384.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 361-365.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 273-275 (см. гл. 6, стр. 186-191).
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 145-150, 154-159.
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. ОБМЕН УГЛЕВОДОВ.
Дайте определение понятию «биологическое окисление». Виды биологического окисления, принципиальные различия, по которым отличают биологическое окисление от горения.
Дыхательная цепь. Структура. Назовите конечные продукты тканевого дыхания.
Чем обусловлена и как реализуется в клетке строгая последовательность
переноса электронов и протонов по дыхательной цепи?
Окислительное фосфорилирование, определение. Механизм сопряжения
окисления с фосфорилированием.
Механизм действия разобщителей тканевого дыхания и окислительного
фосфорилирования, назовите вещества, являющиеся разобщителями.
Напишите превращение фосфоглицеринового альдегида в анаэробных условиях (в формулах).
45
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
46
Напишите превращение фосфоглицеринового альдегида в аэробных условиях (в формулах).
Напишите этапы гликолиза до образования двух фосфотриоз (в формулах)
и назовите ферменты, участвующие в процессе.
Напишите реакции, лимитирующие скорость гликолиза.
Назовите ферменты, осуществляющие необратимые этапы гликолиза.
Напишите окисление цитоплазматического НАДН в глицерофосфатном
челночном механизме (в формулах).
Напишите окисление цитоплазматического НАДН в малат-аспартатном
челночном механизме (схема).
Сколько АТФ выделяется в процессе анаэробного гликолиза?
Сколько молей АТФ выделяется в процессе аэробного окисления глюкозы,
если работает глицерофосфатный челнок?
Сколько молей АТФ выделяется в процессе аэробного окисления глюкозы,
если работает малат-аспартатный челнок?
Сколько молей АТФ выделяется в реакции окислительного декарбоксилирования пирувата?
Напишите этапы цикла Кребса, где превращаются трикарбоновые кислоты.
Напишите этапы цикла Кребса, где превращаются дикарбоновые кислоты.
Напишите этапы цикла Кребса, в которых участвуют НАД-зависимые дегидрогеназы.
Напишите этап цикла Кребса, протекающий при участии ФАД-зависимой
дегидрогензы.
Напишите этап цикла Кребса, где протекает субстратное фосфорилирование.
Сколько моль АТФ выделяется в цикле Кребса в результате субстратного
фосфорилирования?
Сколько моль АТФ выделяется в цикле Кребса в процессе окислительного
фосфорилирования?
Сколько моль АТФ выделяется при окислении в цикле Кребса 1 моль ацетил-КоА ?
Сколько моль АТФ выделяется при полном окислении глюкозы?
Напишите этапы пентозофосфатного пути окисления глюкозы.
Назовите три основных значения пентозофосфатного пути окисления глюкозы.
Напишите схему синтеза гликогена.
Напишите схему распада гликогена.
Напишите схему включения галактозы и фруктозы в процесс глюколиза.
Дайте определение процессу глюконеогенеза. Назовите метаболиты, служащие источником для синтеза глюкозы.
Назовите фермент, катализирующий превращение пирувата в оксалоацетат.
Назовите фермент, катализирующий превращение оксалоацетата в фосфоенолпируват.
34. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-1,6-дифосфата
во фруктозо-6-фосфат.
35. Назовите фермент, катализирующий превращение глюкозо-6-фосфата в
глюкозу.
36. Напишите процесс образования глюкозы из оксалоацетата.
37. Напишите процесс образования глюкозы из лактата.
38. Напишите процесс образования глюкозы из пирувата.
39. Напишите процесс образования глюкозы из малата.
40. Напишите процесс образования глюкозы из сукцината.
41. Назовите метаболит, ингибирующий активность гексокиназы.
42. Назовите метаболиты, ингибирующие активность фосфофруктокиназы.
43. Назовите метаболиты, ингибирующие активность пируваткиназы.
44. Назовите этап гликолиза, скорость которого регулируется цитратом, АТФ.
45. Назовите этапы цикла Кребса, скорость протекания которых регулируется
НАДН, АТФ.
46. Назовите гормоны, вызывающие гипергликемический эффект.
47. Назовите ферменты гликолитического пути распада глюкозы, активность
которых регулируется инсулином.
48. Назовите ферменты пентозофосфатного пути, активность которых зависит
от инсулина.
49. Назовите ферменты углеводного обмена, активируемые инсулином.
50. Назовите ферменты углеводного обмена, активность которых ингибируется инсулином.
51. Охарактеризуйте механизм гипергликемического действия адреналина.
52. Охарактеризуйте механизм гипергликемического действия глюкагона.
53. Назовите ферменты глюконеогенеза, синтез и активность которых зависит
от глюкокортикоидов.
54. Охарактеризуйте механизм гипергликемического действия глюкокортикоидов.
55. Объясните механизм гипергликемического действия АКТГ и СТГ.
56. Назовите причины возникновения и клинические проявления нарушений
углеводного обмена при сахарном диабете.
57. Назовите биохимические изменения в крови и моче у больных сахарным
диабетом.
58. Охарактеризуйте нарушения углеводного обмена при гликогенозах.
59. Назовите нарушения углеводного обмена при злокачественных новообразованиях.
60. Нарушения углеводного обмена, приводящие к развитию анемии.
61. Укажите особенности обмена углеводов в эритроцитах.
62. Укажите особенности обмена углеводов в печени.
63. Укажите особенности обмена углеводов в скелетной мышце.
64. Укажите особенности обмена углеводов в мозге.
65. Укажите особенности обмена углеводов в миокарде.
66. Укажите особенности обмена углеводов в жировой ткани.
47
Раздел IV. ОБМЕН ЛИПИДОВ.
Липиды представляют собой наиболее концентрированный источник
энергии для организма: они обеспечивают от одной трети до половины общего
количества калорий средней диеты современного человека. Для оптимального
роста и нормального функционирования человеку необходимы ненасыщенные
жирные кислоты и жирорастворимые витамины. Это делает липиды незаменимыми компонентами пищи. Липиды служат предшественниками важных гормоноподобных веществ – простагландинов, они являются структурными компонентами клеточных мембран, поддерживающих оптимальный уровень их
проницаемости.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о функциях
липидов, об их синтезе, катаболизме, о взаимосвязи этих процессов и механизмах регуляции для объяснения нарушений обмена липидов и при патологии.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: усвоить
– взаимосвязь между процессами распада липидов и энергообеспечением организма;
– роль липидов в образовании биологических мембран;
– особенности обмена липидов в различных органах;
– представление о субстратных и гормональных механизмах регуляции
обмена липидов;
– причины нарушения обмена липидов при ожирении, сахарном диабете, атеросклерозе.
Тема 4.1. ОБМЕН ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИНОВ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
48
Какие общие свойства и особенности структуры характерны для соединений, относящихся к классу липидов?
Чем отличаются простые липиды от сложных?
Назовите структурные элементы, из которых построены простые липиды.
Приведите примеры.
Какие насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты наиболее часто
встречаются в природных жирах?
Почему в пищевой рацион необходимо включать растительные жиры?
Могут ли всасываться негидролизованные триглицериды?
В каком виде могут всасываться продукты гидролиза триглицеридов?
Какие функции выполняет жировая ткань?
Что происходит с продуктами гидролиза жиров в стенке кишечника?
В какой форме циркулируют жирные кислоты в крови?
Роль желчных кислот в процессе всасывания липидов.
Вид транспорта глицерина.
Что такое хиломикроны? Каков их химический состав?
Где находится депо жира в организме?
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
38.
39.
40.
41.
42.
43.
44.
45.
Пути метаболизма глицерина в организме.
Биологическое значение жирных кислот в организме.
Как называется процесс окисления жирных кислот?
Напишите уравнение реакции активирования жирной кислоты. Что необходимо для образования активной формы жирной кислоты?
Назовите фермент, катализирующий процесс активирования жирной кислоты. К какому классу ферментов он относится?
В какой части клетки происходит β-окисление жирных кислот?
Как осуществляется транспорт активированной жирной кислоты из цитоплазмы в митохондрии?
Напишите процесс β-окисления насыщенной жирной кислоты.
Укажите этапы β-окисления, для осуществления которых необходим КоА.
Какие этапы β-окисления жирных кислот катализируют ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз?
Назовите этапы β-окисления жирных кислот, при осуществлении которых
выделяется энергия.
Назовите этапы β-окисления жирных кислот, на которых расходуется АТФ.
Особенности окисления ненасыщенных жирных кислот.
Окисление жирных кислот с нечетным числом атомов углерода.
Назовите источники образования пропионил-КоА.
Что является исходным продуктом для синтеза жирных кислот? Где в
клетке происходит этот процесс?
Механизм транспорта ацетил-КоА из митохондрий в цитоплазму.
Мобилизация жиров из жировых депо.
Каким превращениям подвергается оксалоацетат в цитоплазме?
Особенности структуры пальмитатсинтазы.
Напишите процесс биосинтеза пальмитиновой кислоты.
Назовите этап синтеза жирных кислот, для осуществления которого необходим биотин.
Что представляет собой ацилпереносящий белок? На каких этапах биосинтеза жирных кислот он необходим?
Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в малонилКоА. К какому классу ферментов он относится?
Какие этапы синтеза жирных кислот катализируют ферменты, относящиеся
к классу оксидоредуктаз?
Назовите соединения, являющиеся источником водорода для синтеза жирных кислот.
Напишите фосфатидный путь биосинтеза триглицеридов.
Где в клетке происходит синтез триглицеридов?
Назовите транспортные формы экзогенных и эндогенных триглицеридов.
Каков их химический состав?
Какое влияние оказывает окисление углеводов на биосинтез жирных кислот?
Известно выражение – «жиры сгорают в пламени углеводов». Какова его
молекулярная основа?
49
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
Пути использования жирных кислот в жировых депо и в печени.
Объясните, почему β-окисление жирных кислот может происходить только
в аэробных условиях?
3. Перечислите ткани, которые не используют жирные кислоты как источник
энергии.
4. Назовите ключевой этап синтеза высших жирных кислот. Фермент, катализирующий этот процесс.
5. Перечислите основные отличия β-окисления жирных кислот и их синтеза в
организме.
6. Укажите соответствие:
основная транспортная форма:
1. ацилглицеридов, образующиха) липопротеиды очень низкой
ся в энтероцитах;
плотности;
2. неэстерифицированных форм
б) липопротеиды низкой плоткислот;
ности;
3. ацилглицеридов, образующихв) комплексы с альбуминами;
ся в гепатоцитах.
г) хиломикроны.
7. Напишите этапы синтеза высших жирных кислот, на которых:
1) расходуется НАДФН+Н+;
2) расходуется активный карбонат;
3) происходит выделение СО2;
4) расходуется АТФ;
5) выделяется вода;
6) выделяется свободный КоА.
8. Синтез триглицеридов в тканях происходит по двум путям образования
глицерол-3-фосфата.
укажите соответствие:
1. глицерин;
а) почки;
2. дигидроксиацетонфосфат
б) жировая ткань;
в) стенки кишечника;
г) мышцы.
9. Рассчитайте количество молей АТФ, которое будет затрачиваться при синтезе бутирил-КоА.
10. Рассчитайте количество молей АТФ, которое будет выделяться при полном
окислении одного моля трипальмитата до углекислого газа и воды.
1.
2.
Литература
1.
2.
3.
4.
50
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 270-283, 284-286, 286-289.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 276-280, 286-290, 291-298, 300-307.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 363-369, 370-378, 381-388.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
5.
6.
7.
8.
9.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторная работа № 83.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 178-189, 193-198, 392-395.
Тема 4.2. ОБМЕН ХОЛЕСТЕРИНА, ФОСФОЛИПИДОВ,
КЕТОНОВЫХ ТЕЛ. ПРОСТАГЛАНДИНЫ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
Биологическое значение холестерина. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза холестерина.
В каком органе происходит интенсивный синтез холестерина и холестеридов?
Назовите четыре этапа в процессе синтеза холестерина.
Составьте схему образования холестерина.
Напишите процесс синтеза холестерина до мевалоновой кислоты (в формулах).
Как регулируется интенсивность синтеза холестерина?
Назовите условия, необходимые для переваривания и всасывания холестерина.
Назовите фермент, обусловливающий перенос ацильного радикала на
ОН-группу холестерина.
В какой форме транспортируется холестерин кровью?
Нарисуйте схему транспорта холестерина из печени к тканям.
Назовите физиологически активные вещества, синтезирующиеся в организме из холестерина.
Назовите соединения, в виде которых холестерин выводится из организма.
Дайте определение фосфолипидам.
Особенности строения сложных липидов. Чем сложные липиды отличаются от простых?
Какие группы соединений относятся к сложным липидам?
Значение фосфолипидов для организма.
Назовите основные группы фосфолипидов.
В каком органе происходит интенсивный синтез фосфолипидов?
Назовите два основных пути синтеза фосфолипидов.
Напишите схему синтеза лецитина по цитидиловому пути.
Напишите процесс синтеза лецитина (в формулах).
Напишите схему синтеза кефалина по цитидиловому пути.
Напишите процесс синтеза кефалина (в формулах).
51
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
38.
39.
40.
Напишите схему синтеза серилфосфатидов по цитидиловому пути.
Напишите процесс синтеза серилфосфатидов (в формулах).
Составьте схему возможных взаимопревращений фосфолипидов.
Что представляют собой кетоновые тела?
Напишите процесс образования кетоновых тел.
Назовите орган, в котором интенсивно идет синтез кетоновых тел. Какова
концентрация кетоновых тел в крови здорового человека?
Назовите органы, где кетоновые тела используются в качестве энергетического материала.
Нарисуйте схему окисления кетоновых тел в мышцах.
Составьте схему метаболизма ацетил-КоА.
При голодании резко увеличивается процесс образования кетоновых тел.
Объясните механизм этого явления. Какие оно имеет последствия для организма?
Перечислите незаменимые жирные кислоты.
Биологическое значение эйкозаноидов.
Назовите основные группы эйкозаноидов.
Напишите схему циклооксигеназного и липоксигеназного путей превращения арахидоновой кислоты.
Характеристика группы простагландинов.
Характеристика группы простациклинов.
Характеристика группы лейкотриенов.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
52
Почему у человека основным кетоновым телом является β-гидроксибутират?
Почему кетоновые тела не могут сгорать в печени?
Назовите два пути активации ацетоацетата. Какие ферменты участвуют в
этих процессах?
Рассчитайте выход АТФ при полном сгорании 1 моля ацетоацетата.
Рассчитайте выход АТФ при полном окислении 1 моля β-гидроксибутирата.
Назовите этап, который не может осуществляться в печени:
1) ацетил-КоА + ацетил-КоА
ацетоацетил-КоА;
2) ацетоацетил-КоА + ацетил-КоА
β-окси-β-метилглутарил-КоА;
3) β-окси-β-метилглутарил-КоА
ацетоацетат;
4) ацетоацетат + сукцинил-КоА
ацетоацетил-КоА + сукцинат;
5) ацетоацетил-КоА
2 ацетил-КоА.
Укажите соответствие.
жирные кислоты, являющиеся предшественниками:
1. простагландинов;
а) арахидоновая;
2. лейкотриенов.
б) линолевая;
в) линоленовая;
г) олеиновая;
д) стеариновая.
8.
Ферменты, катализирующие начальный этап метаболического пути образования:
1. простагландинов;
а) липоксигеназа;
2. простациклинов;
б) циклооксигеназа.
3. лейкотриенов;
4. тромбоксана.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 289-295, 299-303, 396-397.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 280-286, 290-291, 298-300, 307-312, 199-202.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 368-370, 379-381, 388-391, 395-403.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторная работа № 85.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 205-210, 212-217, 220-222,
396-397, 399-403.
Тема 4.3. РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ
ЛИПИДНОГО ОБМЕНА.
Вопросы для самоподготовки
Значение для организма жирных кислот.
Концентрация жирных кислот в крови.
В каком компартменте клетки происходит β-окисление жирных кислот?
В каком компартменте клетки протекает синтез жирных кислот?
Назовите метаболит, в виде которого жирная кислота проникает из цитоплазмы в митохондрию.
6. Назовите фермент, катализирующий образование ацил-карнитина.
7. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацилкарнитинтрансферазы.
8. Назовите продукт β-окисления жирных кислот.
9. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза жирных кислот.
10. Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в малонилКоА.
11. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацетил-КоА-карбоксилазы.
1.
2.
3.
4.
5.
53
12. Роль АТФ, АМФ, НАДФНН+ в регуляции обмена жирных кислот.
13. Нарисуйте схему субстратной регуляции окисления и синтеза жирных кислот на уровне гепатоцита.
14. Какое значение в обмене липидов имеет жировая ткань?
15. Назовите метаболические процессы обмена липидов, протекающие в адипоцитах.
16. Дайте определение процессу липогенеза.
17. Назовите органы, где наиболее интенсивно идет липогенез.
18. Дайте определение липолизу. Назовите органы, где наиболее интенсивно
протекает липолиз.
19. Назовите метаболиты и коферменты, от концентрации которых зависит
липогенез в жировой ткани.
20. Почему жировая ткань мало использует глицерина для синтеза триглицеридов?
21. Назовите соединения, являющиеся источниками α-глицерофосфата в жировой ткани.
22. Нарисуйте схему, иллюстрирующую взаимосвязь между обменом липидов
и метаболизмом глюкозы в жировой ткани.
23. Назовите органы, участвующие в регуляции обмена липидов.
24. Назовите гормон, регулирующий процесс анаболизма триглицеридов в жировых депо.
25. Назовите гормоны, являющиеся активаторами липазы жировой ткани.
26. Приведите схему синтеза триглицеридов.
27. Назовите регуляторный фермент синтеза холестерина.
28. Назовите
метаболит,
регулирующий
активность
β-гидрокси-βметилглутарил-КоА-редуктазы.
29. Приведите схему субстратной регуляции синтеза холестерина.
30. Перечислите причины, приводящие к ожирению.
31. Нарушения липидного обмена при ожирении.
32. При недостатке каких гормонов возникает ожирение?
33. Биохимические принципы лечения больных с ожирением.
34. Перечислите причины жировой дегенерации печени. Механизмы развития
жировой дегенерации печени.
35. Механизм действия липотропных веществ.
36. Как лечить больных с жировой дегенерацией печени?
37. Назовите основные формы гиперлипопротеинемий.
38. Концентрация каких форм липопротеидов повышается при смешанной
форме гиперлипопротеинемии?
39. При каких формах гиперлипопротеинемий следует ограничить в рационе
углеводы?
40. При каких формах гиперлипопротеинемий следует ограничить в рационе
холестерин?
41. При каком значении коэффициента атерогенности следует начинать лечение (или профилактику) атеросклероза?
54
42. В чем заключается генетический дефект при семейной гиперхолестеринемии?
43. Изменения обмена триглицеридов и жирных кислот в печени при сахарном
диабете.
44. Механизм возникновения кетонемии и кетонурии при сахарном диабете.
45. Изменения обмена холестерина при сахарном диабете. Объясните причину
этих изменений.
46. Какие из возможных путей превращения ацетил-КоА тормозятся и какие
ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений в
организме.
47. Составьте схему взаимосвязи углеводного и жирового обменов.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
Напишите процесс окисления глицерина до воды и углекислого газа.
Какое влияние оказывает окисление углеводов на синтез высших жирных
кислот?
Какие нарушения в липидном обмене будут наблюдаться при недостатке в
пище углеводов?
Почему при голодании в течение первой недели наблюдается гиперлипемия и кетонемия? Объясните механизм их возникновения.
Как изменяется обмен жира и жирных кислот в печени и в жировой ткани
при сахарном диабете?
Составьте схему взаимосвязи обмена углеводов и липидов в организме человека.
Какие изменения будут у больного при недостатке карнитина?
Какой метаболит является аллостерическим регулятором для β-гидрокси-βметилглутарил-КоА-редуктазы?
Какой метаболит является основным энергетическим материалом при длительной физической нагрузке?
Как изменяются процессы синтеза кетоновых тел и холестерина при сахарном диабете?
Охарактеризуйте изменения обмена ацетил-КоА при недостатке биотина и
оксалоацетата.
Какие соединения необходимо вводить в виде лекарственных препаратов
при жировой инфильтрации печени?
Описано заболевание, при котором активность фосфофруктокиназы не регулируется цитратом. Как может измениться обмен липидов в жировой
ткани при таком генетическом дефекте?
Какие нарушения липидного обмена приводят к возникновению метаболического ацидоза?
Литература
1.
2.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 295-299.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 313-317.
55
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 403-408.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторная работа № 87.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 398-402, 426-428.
Тема 4.4. ВЗАИМОСВЯЗЬ
ОБМЕНА УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ.
Вопросы для самоподготовки.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
56
Назовите регуляторные ферменты гликолиза.
Назовите метаболиты (субстраты), регулирующие активность ферментов
гликолиза.
Назовите ключевые ферменты пентозофосфатного пути.
Назовите ключевые ферменты обмена гликогена и цикла трикарбоновых
кислот.
Назовите регуляторные ферменты окисления и синтеза жирных кислот.
Назовите метаболиты (субстраты), регулирующие активность ферментов
окисления и синтеза жирных кислот.
Составьте схему взаимосвязи обмена глюкозы с окислением и синтезом
жирных кислот в гепатоцитах.
Какое влияние оказывает высокая концентрация глюкозы на синтез жирных кислот в гепатоцитах?
Какое влияние оказывает высокая концентрация глюкозы на окисление
жирных кислот в гепатоцитах?
Какие ферменты участвуют в транспорте ацетил-КоА из митохондрий в
цитоплазму?
Какой фермент участвует в механизме транспорта ацил-КоА из цитоплазмы в митохондрии?
Сколько молекул АТФ необходимо для синтеза глюкозы из лактата?
Назовите основной процесс, который поставляет АТФ для глюконеогенеза
в печени.
Возможен ли синтез глюкозы в условиях гипоксии? Обоснуйте свой ответ.
Какое влияние окажет дефект фермента карнитин-ацилКоА-трансферазы
на глюконеогенез в печени?
Какие составляющие триглицеридов (жирные кислоты и глицерин) используются для синтеза глюкозы, а какие нет? Обоснуйте свой ответ.
17. Какие жирные кислоты имеют гликогенный компонент?
18. Почему для окисления жирных кислот требуются углеводы?
19. Какое влияние оказывает алиментарная гипергликемия на липолиз в жировой ткани?
20. Какое влияние оказывает алиментарная гипергликемия на кетогенез?
21. Составьте схему взаимосвязи обмена липидов и углеводов на уровне жировой ткани.
22. Как влияет повышение уровня глюкозы в крови на концентрацию жирных
кислот? Обоснуйте свой ответ.
23. Объясните, почему при ожирении необходимо ограничить углеводы в питании?
24. Какое влияние оказывает окисление жирных кислот на окисление глюкозы? Составьте схему, иллюстрирующую Ваш ответ.
25. Какое влияние оказывает окисление кетоновых тел на окисление глюкозы в
клетках? Составьте схему, иллюстрирующую Ваш ответ.
26. Какое влияние на концентрацию жирных кислот и кетоновых тел в крови
окажет уменьшение запасов гликогена в печени?
27. Изменится ли концентрация жирных кислот и кетоновых тел в крови при
уменьшении количества гликогена в мышцах?
28. Перечислите эффекты инсулина в метаболизме углеводов и липидов.
29. Какое влияние оказывает инсулин на синтез триглицеридов в жировой ткани? Объясните механизм реализации этого эффекта.
30. Как повышение уровня инсулина влияет на кетогенез? Обоснуйте свой ответ.
31. Перечислите эффекты глюкагона в метаболизме углеводов и липидов.
32. Как алиментарная гипергликемия влияет на секрецию инсулина и глюкагона?
33. Как изменится концентрация инсулина и глюкагона в крови при голодании?
34. Как изменится концентрация гликогена, жирных кислот и кетоновых тел в
крови при переходе организма из абсорбтивного в постабсорбтивный период? Обоснуйте свой ответ.
35. Как влияет дефицит углеводов в клетках на синтез кетоновых тел печенью?
36. Назовите регуляторный фермент синтеза холестерина.
37. Укажите метаболиты, которые регулируют его активность.
38. Какое влияние на синтез холестерина оказывает употребление большого
количества углеводов?
39. Используются ли кетоновые тела для синтеза глюкозы? Обоснуйте свой
ответ.
40. Как изменится концентрация жирных кислот в крови при гипогликемии?
41. Как изменится концентрация кетоновых тел в крови при гипогликемии?
42. Объясните нарушения липидного обмена, возникающие при дефекте глюкозо-6-фосфатазы.
57
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
Какие пути использования ацетил-КоА преобладают в печени в период
пищеварения?
2. Решите задачу. Человек получил с пищей 300 г углеводов.
1) Действие какого гормона определяет состояние обмена жиров через 2 часа после приема пищи?
2) Проследите основные этапы превращения глюкозы в жиры по данной
схеме. Вместо номера в схеме поставьте букву, обозначающую соответствующее вещество из перечисленных ниже:
а) фосфатитная кислота;
б) ацетил-КоА;
в) ацил-КоА;
г) пируват;
д) ТАГ;
е) диоксиацетонфосфат;
ж) ДАГ.
1.
CO2
глюкоза
1___
4 ___
2___ + nCO2
+ nНАДФН + Н+
+ nАТФ
3___
НАДН
НАД+
5___
α-глицерофосфат
2HSКоА
Н3РО4
6___
Ацил-КоА
HSКоА
7___
3.
4.
5.
58
ЛОНП в кровь
При активации биосинтеза жиров из глюкозы в жировой ткани не увеличивается активность:
1) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы;
2) фруктозо-1,6-дифосфатазы;
3) глицеролкиназы;
4) диоксиацетонфосфатредуктазы;
5) ацетил-КоА-карбоксилазы.
Напишите реакцию восстановления диоксиацетонфосфата. Как используется продукт этой реакции в печени и жировой ткани?
Сравните свойства жиров и гликогена как формы депонирования энергетических субстратов:
1) ТАГ;
2) гликоген;
3) оба;
4) ни один.
а) запас обеспечивает организм энергией в течение
суток;
б) запас обеспечивает организм энергией в течение
нескольких недель;
в) синтез активируется под действием инсулина;
г) синтез активируется при концентрации глюкозы в
крови 90 мг/дл.
Решите задачу. Пациент А в течение нескольких дней получал гиперкалорийную диету, пациент В – гипокалорийную.
1) У какого пациента соотношение инсулин/глюкагон будет выше в течение
суток?
2) У какого пациента количество фермента ацетил-КоА-карбоксилазы будет
выше?
7. При гиперкалорийном питании в течение нескольких дней избыточное количество глюкозы быстрее перерабатывается в жиры, так как инсулин индуцирует синтез следующих ферментов, кроме:
1) липопротеинлипазы;
2) гормончувствительной липазы;
3) цитратлиазы;
4) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы;
5) фосфофруктокиназы.
6.
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
ОБМЕН ЛИПИДОВ.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления пальмитиновой жирной
кислоты. Приведите расчет АТФ, выделяющегося при окислении пальмитата до СО2 и Н2О (органы, локализация процесса в клетке, ферменты).
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления стеариновой жирной кислоты. Приведите расчет АТФ, выделяющегося при окислении стеариновой кислоты до СО2 и Н2О (органы, локализация процесса в клетке, ферменты).
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления жирной кислоты с 5 углеродными атомами. Напишите процесс включения в метаболизм пропионил-СоА (локализация процесса в клетке, органы, ферменты).
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления масляной жирной кислоты (С4). Приведите расчет АТФ, выделяющихся при окислении до СО2 и
Н2О (локализация процесса в клетке, ферменты).
Напишите в формулах 1-й и 2-й этапы окисления линоленовой жирной кислоты (СН3-СН2-СН=СН-СН2-СН=СН-СН2-СН=СН-(СН2)7-СООН) при непосредственном разрыве двойных связей. Напишите процесс включения в
метаболизм пропионил-СоА (органы, локализация процесса в клетке, ферменты).
Биосинтез тристеарина в слизистой кишечника (формулы, локализация в
клетке, ферменты).
59
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
60
Биосинтез трипальмитата в печени (формулы, локализация в клетке).
Биосинтез пальмитиновой, стеариновой и олеиновой жирных кислот (суммарное уравнение и в формулах до бутирил-АСР) (органы, локализация в
клетке, ферменты).
Биосинтез кефалина (формулы, органы, локализация в клетке).
Биосинтез серинфосфатида (формулы, органы, локализация в клетке).
Биосинтез лецитина (формулы, вспомогательный, «аварийный» путь) (органы, локализация в клетке).
Биосинтез лецитина (формулы, основной путь).
Биосинтез кетоновых тел (формулы, ферменты, локализация в клетке, органы).
Биосинтез холестерина (до мевалоновой кислоты в формулах) (органы, локализация в клетке, ферменты).
Липолиз пальмитоолеостеарина в жировых депо (формулы, фермент,
транспорт в крови продуктов липолиза).
Регуляция обмена липидов (метаболическая, гормональная).
Особенности обмена липидов в жировой ткани.
Особенности обмена липидов в печени.
Особенности обмена липидов в мышцах.
Особенности обмена липидов в мозге.
Нарушения обмена липидов при сахарном диабете.
Нарушения обмена липидов при атеросклерозе (причины, последствия,
биохимическая профилактика).
Нарушения обмена липидов при ожирении.
Нарушения обмена липидов при жировой инфильтрации печени.
Нарушения обмена липидов при патологии переваривания и всасывания
липидов.
Биологическое значение эйкозаноидов.
Синтез эйкозанов. Основные классы эйкозаноидов.
Взаимосвязь обмена углеводов и липидов.
Раздел V. ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ.
Полимерные азотистые соединения – белки и нуклеиновые кислоты –
определяют основные свойства живых систем. Все многообразие живых объектов определяется наследственной (генетической) программой, заложенной в
нуклеиновых кислотах. Вся генетическая информация, заложенная в ДНК, реализуется через РНК в структуре соответствующего белка. Процесс передачи
информации не может происходить без белков. В основе важнейших механизмов регуляции процессов обмена веществ лежат разнообразные белки.
Главным предназначением аминокислот у человека и животных является участие в биосинтезе белка. Различные аминокислоты служат исходным материалом, поставляющим атом азота и фрагменты углеродной цепи для образования большого числа биологически активных азотсодержащих соединений.
Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных
форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если
отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из
аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов
путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов,
гормонов, медиаторов.
Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и
моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот, строении и функционировании нуклеиновых кислот,
биосинтезе белков при последующем изучении медицинской генетики, наследственных болезней и иммунной системы организма.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА – усвоить:
– общие и индивидуальные пути превращения важнейших аминокислот;
– механизмы обезвреживания аммиака;
– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;
– пути обмена нуклеиновых кислот и порфиринов;
– механизм биосинтеза и регуляцию обмена информационных молекул;
– молекулярные механизмы генетической изменчивости.
61
Тема 5.1. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ.
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
62
Что такое азотистый баланс? Назовите виды азотистого баланса.
Назовите условия, определяющие биологическую ценность белков.
Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты? Перечислите незаменимые аминокислоты.
Что представляют собой глюко- и кетогенные аминокислоты?
Назовите кетогенные аминокислоты.
Назовите аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и кетогенными.
Напишите структурные формулы незаменимых аминокислот.
Напишите структурные формулы условно-заменимых аминокислот.
Напишите структурные формулы заменимых аминокислот.
Что такое «резервные» белки организма? Какие белки можно рассматривать как резервные?
Назовите продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в
кровь.
Назовите аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.
Назовите продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина,
орнитина, цистеина и метионина. Напишите структурные формулы этих
продуктов.
Где происходит обезвреживание продуктов гниения аминокислот? Как выделяются продукты обезвреживания из организма?
Что представляет собой ФАФС и УДФГК? Как продукты гниения обезвреживаются этими соединениями?
Что такое дезаминирование? Назовите виды дезаминирования аминокислот.
Назовите вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.
Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с
наибольшей скоростью?
Что представляет собой трансаминирование?
Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?
Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.
Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.
Что представляет собой трансдезаминирование?
Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
25. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и
коферменты, катализирующие этот процесс.
26. Что представляет собой восстановительное аминирование?
27. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.
28. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной,
α-кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.
29. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты
образуются при декарбоксилировании?
30. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.
31. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.
32. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.
33. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой
кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.
34. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.
35. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных
и человека.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Вспомните формулы аминокислот, участвующих в синтезе белков и их
свойства, заполните таблицу:
№
1.
…
…
20.
Аминокислота
Аланин
Формула
Свойства
радикала
Гидрофобная
Группа по
возможности
синтеза в
организме
Заменимая
2. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):
1) гема;
2) белков;
3) биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот (адреналин, тироксин);
4) жирных кислот;
5) глюкозы.
3. Пищевая ценность белка зависит от:
1) присутствия всех 20 аминокислот
аминокислотного состава;
2) порядка чередования аминокислот;
3) наличия всех незаменимых аминокислот;
63
4.
5.
6.
7.
8.
9.
64
4) возможности расщепления в желудочно-кишечном
тракте.
Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те, при которых наблюдается:
1) старение;
а) положительный азотистый баланс;
2) взрослый человек (нормальное б) отрицательный азотистый баланс;
питание;
в) азотистое равновесие.
3) длительное тяжелое заболевание;
4) период роста;
5) голодание.
Соляная кислота желудочного сока:
1) денатурирует белки пищи;
2) создает оптимум рН для пепсина;
3) активирует пепсин аллостерическим путем;
4) обеспечивает всасывание белков;
5) вызывает частичный протеолиз пепсиногена.
Протеолитические ферменты синтезируются в:
1) химотрипсин;
а) активной форме;
2) аминопептидаза;
б) неактивной форме;
3) оба;
в) поджелудочной железой;
4) ни один.
г) желудком.
Биологическое значение переваривания белков:
1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных
белков организма;
2) источник незаменимых аминокислот;
3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;
4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки
слизистой оболочки кишечника;
5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически
активных соединений.
Реакции трансаминирования используются в:
1) синтезе заменимых аминокислот;
2) начальном этапе катаболизма аминокислот;
3) перераспределении аминного азота в организме;
4) синтезе незаменимых аминокислот;
5) образовании аминокислот в клетках.
Центральная роль глутаминовой кислоты в промежуточном обмене аминокислот определяется тем, что глутамат:
1) участвует в трансаминировании как универсальный донор аминогруппы;
2) легко образуется из α-кетоглутарата – универсального акцептора
аминогруппы;
3) дезаминируется НАД-зависимой глутаматдегидрогеназой;
4) является заменимой аминокислотой;
5) подвергается непрямому дезаминированию.
10. Назовите аминокислоты-предшественники биогенных аминов:
1. триптофан;
а) ацетилхолин;
2. серин;
б) ГАМК;
3. глутамат;
в) серотонин;
4. тирозин.
г) дофамин;
д) норадреналин.
11. Выберите витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных
аминов:
1. синтез;
а) пантотеновая кислота;
2. инактивация;
б) пиридоксин;
3. оба процесса;
в) рибофлавин;
4. ни один.
г) никотиновая кислота.
12. Объясните, почему ГАМК в виде препаратов аминалона или гаммалона используется в клинике при лечении заболеваний, связанных с резким возбуждением коры головного мозга?
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 303-315.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 303-315.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 322-350.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 409-446.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 227-235, 243-246, 253-255.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 49.
Дополнение к лабораторной работе. Данные для построения калибровочного графика расчета содержания пировиноградной кислоты.
Оптическая плотность (Е)
0,071
0,099
0,142
0,212
0,242
0,383
0,411
Содержание пировиноградной
кислоты в ммолях
0,05
0,10
0,15
0,20
0,25
0,40
0,45
65
Клинико-диагностическое значение. Определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови имеет исключительно важное значение для
диагностики заболеваний сердца и дифференциальной диагностики болезней
печени.
Тема 5.2. ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА.
Вопросы для самоподготовки
Назовите пути обезвреживания аммиака в организме.
Назовите основной путь обезвреживания аммиака в организме.
Аминокислоты, участвующие в обезвреживании аммиака.
Назовите органы, в которых осуществляется процесс синтеза мочевины.
Напишите в формулах процесс синтеза мочевины.
Назовите ферменты, катализирующие процесс образования мочевины.
Укажите этапы фиксации аммиака, образующегося при дезаминировании
аминокислот.
8. Напишите схему орнитинового цикла. Покажите на схеме места возможных
метаболических блоков.
9. Назовите фермент, дефект которого характеризуется аргининоянтарной
аминоацидурией.
10. Назовите фермент, дефект которого характеризуется гипераргининемией.
11. Назовите фермент, дефект которого характеризуется цитруллинемией.
12. Назовите фермент, дефект которого характеризуется гипераммониемией.
13. Сколько молекул аммиака обезвреживается при синтезе 1 моль мочевины?
14. Сколько молей АТФ затрачивается в орнитиновом цикле на синтез 1 молекулы мочевины?
15. Объясните возможный механизм токсического действия аммиака на клетки
головного мозга.
16. Укажите взаимосвязь цикла мочевины и цикла трикарбоновых кислот.
17. Напишите процесс образования глутамина.
18. Напишите процесс образования аспарагина.
19. Назовите фермент, катализирующий образование глутамина.
20. Назовите органы, в которых аммиак обезвреживается путем образования
амидов.
21. Назовите амид, синтез которого идет наиболее интенсивно.
22. Назовите три аминокислоты, образующиеся в процессе восстановительного
аминирования в тканях человека и животных.
23. Какие аминокислоты называются первичными?
24. Напишите биосинтез аланина в процессе восстановительного аминирования.
25. Напишите процесс восстановительного аминирования для α-кетоглутарата.
26. Напишите процесс восстановительного аминирования для оксалоацетата.
27. Назовите ферменты, участвующие в процессе восстановительного аминирования.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
66
28. Назовите коферменты ферментов, осуществляющих процесс восстановительного аминирования.
29. Напишите процесс гидролиза амидов.
30. Назовите фермент, катализирующий гидролитическое расщепление глутамина.
31. Напишите путь обезвреживания аммиака, преобладающий в почках.
32. Напишите реакцию образования хлорида аммония. Какова его роль в сохранении щелочных резервов крови?
Задачи и упражнения для самоконтроля
1. Источником аммиака в организме является:
1) дезаминирование аминокислот;
2) катаболизм пуриновых нуклеотидов;
3) инактивация биогенных аминов;
4) процессы гниения белков в кишечнике;
5) распад мочевины.
2. Выберите конечные продукты азотистого обмена.
1) глутамин;
2) карнитин;
3) мочевина;
4) аланин;
5) аммонийные соли.
3. Сравните реакции обезвреживания аммиака в печени и мышцах.
а) синтез карбамоилфосфата;
1. мышцы;
б) синтез глутамина;
2. печень;
в) образование аммонийных солей;
3. обе ткани;
г) синтез аланина в больших количествах.
4. ни одна.
4. Напишите реакцию обезвреживания аммиака в мозге. Назовите фермент.
Какова судьба продукта реакции?
5. Сравните ферменты:
1. карбамоилфосфатсинтета- а) используется для обезвреживания
за;
аммиака в печени;
б) используется для дезаминирования
2. глутаминаза;
аланина в печени;
3. глутаминсинтаза;
в) необходим для расщепления глута4. глутаматдегидрогеназа;
5. АЛТ.
мина в почках.
6. Заполните цепь реакций, подставив вместо цифр названия метаболитов:
2 _____
4 ____
NH3
1____
цитруллин
3_____
аргинин + фумарат
Назовите ферменты, которые участвуют в этих реакциях.
7. Какие из перечисленных ферментов локализованы в митохондриях?
1) карбамоилфосфатсинтетаза;
2) аргиназа;
3) орнитинкарбамоилтрансфераза;
67
4) аргининосукцинатлиаза;
5) аргининосукцинатсинтетаза.
8. Выберите ферменты, которые нуждаются в источнике энергии:
1) орнитинкарбамоилтрансфераза;
2) карбамоилфосфатсинтетаза;
3) аргининосукцинатсинтетаза;
4) аргиназа;
5) аргининосукцинатлиаза.
Напишите формулами реакции, которые катализируют выбранные Вами ферменты.
9. При энзимопатиях ферментов орнитинового цикла нарушен синтез ферментов:
1. орнитинкарбамоилтрансфераза;
а) гипераммониемия;
2. аргининосукцинатлиаза;
б) цитруллинемия;
3. карбамоилфосфатсинтетаза;
в) гипераргининемия.
4. аргиназа;
5. аргининосукцинатсинтетаза.
10. При нарушениях орнитинового цикла в крови повышается содержание:
1) аланина;
2) орнитина;
3) глутамата;
4) глутамина;
5) аммиака.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 315-323.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 315-323.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 350-354.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 446-451.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 235-243.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторный практикум:
Количественное определение аммиака по методу Мальфатти
Принцип метода состоит в том, что при действии формалина аммонийные соли мочи образуют уротропин и выделяется эквивалентное количество
кислоты. Количественное содержание кислоты определяется титрованием.
68
Ход определения. В колбочку отмеривают пипеткой 10 мл мочи, добавляют отмеренные цилиндром 30 мл дистиллированной виды, 2 капли 1% раствора фенолфталеина и титруют при перемешивании 0,1н раствором щелочи до
появления бледно-розового окрашивания. Затем к раствору добавляют 3-5 мл
формалина, предварительно нейтрализованного раствором щелочи в присутствии фенолфталеина. Смесь обесцвечивается вследствие разложения аммонийных солей и появления кислот. Последние оттитровывают 0,1н раствором щелочи до появления бледно-розового окрашивания. Расчет производят по формуле: Х = а × 0,0017 × 150, где Х – количество (грамм) аммонийных солей в суточном количестве мочи; а – количество (мл) 0,1н раствора щелочи, пошедшее
на последнее титрование.
Норма: 0,6-0,8 г.
Тема 5.3. ОБМЕН ГЛИЦИНА, СЕРИНА, ЦИСТЕИНА,
МЕТИОНИНА, ТРИПТОФАНА, АРГИНИНА.
Вопросы для самоподготовки
Напишите формулы глицина и аланина.
Из каких аминокислот в организме человека образуется глицин?
Напишите процесс образования глицина.
Напишите биологически активные вещества, для биосинтеза которых необходим глицин.
5. Напишите процесс образования креатина.
6. Напишите процесс превращения креатина в креатинфосфат.
7. Назовите органы, в которых протекает синтез креатина и креатинфосфата.
8. Каково биологическое значение креатина и креатинфосфата?
9. Напишите процесс образования δ-аминолевулиновой кислоты.
10. Назовите фермент, катализирующий синтез δ-аминолевулината. Назовите
кофермент этого фермента.
11. Назовите продукт, являющийся ингибитором этого фермента.
12. Назовите вещество, являющееся предшественником серина в организме.
13. Напишите процесс образования серина.
14. Назовите и напишите формулы одноуглеродных фрагментов, образующихся
из серина.
15. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим
метильный радикал.
16. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим
формильный радикал.
17. Напишите формулы цистеина и метионина.
18. Напишите процесс превращения метионина в цистеин.
19. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
20. Укажите коферменты ферментов, катализирующих превращение метионина
в цистеин.
1.
2.
3.
4.
69
21. Нарисуйте схему обмена метионина. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.
22. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию гомоцистинурии.
23. Назовите биохимические признаки гомоцистинурии.
24. Назовите клинические проявления гомоцистинурии.
25. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию цистатионинурии.
26. Назовите биохимические признаки цистатионинурии.
27. Назовите клинические проявления цистатионинурии.
28. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых используется метионин.
29. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим
цистеин.
30. Укажите значение цистеина для формирования структуры белковой молекулы.
31. Напишите процесс образования таурина. Для чего он используется в организме?
32. Напишите формулы триптофана и гистидина.
33. Назовите биологически активные вещества, которые синтезируются из триптофана.
34. Напишите синтез никотинамида из триптофана.
35. Напишите синтез серотонина из триптофана.
36. Напишите синтез мелатонина из триптофана.
37. Напишите формулу аргинина.
38. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим
аргинин.
39. Нарисуйте схему цикла мочевины.
40. Укажите места возможных генетических блоков, приводящих к развитию
аргининосукцинатурии и гипераргининемии.
41. Укажите основные клинические проявления аргининосукцинатурии и гипераргининемии.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.
1. В синтезе серина из 3-фосфоглицерата участвуют:
1) фосфорилаза;
2) дегидрогеназа;
3) аминотрансфераза;
4) метилтрансфераза;
5) фосфатаза.
2. Глицин является предшественником:
1) порфиринов;
2) пуриновых оснований;
3) холестерина;
4) глутатиона;
5) креатина.
70
3. Перечислите соединения, синтез которых будет нарушен при гиповитаминозе фолиевой кислоты:
1 ______________________;
2 ______________________;
3 ______________________.
4. Антибактериальная активность сульфаниламидных препаратов основана на
том, что они являются:
1) конкурентными ингибиторами ферментов синтеза фолата;
2) аллостерическими ингибиторами;
3) псевдосубстратами;
4) корепрессорами синтеза ферментов образования фолата;
5) индукторами синтеза белков.
5. Как повлияет на антибактериальное действие сульфаниламидов добавление
п-аминобензойной кислоты?
6. Роль метионина в обмене веществ:
1) источник метильной группы в реакциях синтеза биологически активных веществ;
2) инициатор процесса трансляции;
3) донор СН3-группы при обезвреживании соединений;
4) источник серы для синтеза цистеина;
5) предшественник гомоцистина.
7. Для регенерации метионина необходимы витамины:
1) В1;
2) В2;
3) В12;
4) пантотеновая кислота;
5) фолиевая кислота.
8. Почему именно S-аденозилметионин, а не метионин, является донором метильной группы для синтеза и обезвреживания соединений?
9. Животным ввели метионин с меченной (14С) метильной группой. Через некоторое время метка была обнаружена в креатине. Напишите реакции, в результате которых это произошло.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 323-339.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 323-339.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 354-358, 360-364.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 451-456, 458-464.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 245-250.
71
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа:
Определение креатинина в моче
Принцип метода. Креатинин при взаимодействии с пикриновой кислотой в щелочной среде образует окрашенные соединения, интенсивность окраски которых пропорциональна концентрации креатинина в моче.
Ход работы. В одну мерную колбу отмеривают 0,5 мл мочи, в другую –
0,5 мл дистиллированной воды (контрольная проба). В обе колбы добавляют по
3 мл насыщенного раствора пикриновой кислоты, смесь перемешивают, добавляют по 0,2 мл 10% раствора NaOH и доводят объем до 100 мл дистиллированной водой. Перемешивают содержимое колб, выдерживают в течение 10 минут
при комнатной температуре и измеряют на ФЭКе оптическую плотность против контроля в кюветах с толщиной слоя 1 см с зеленым светофильтром (длина
волны 540 нм).
Зная оптическую плотность опытного раствора, по калибровочному
графику определяют содержание креатинина в пробе, взятой для анализа, и
рассчитывают количество креатинина, выделенного с мочой за сутки, по формуле:
А × Vсут
К=
,
V
где А – содержание креатинина в пробе с мочой, найденное по калибровочному
графику, ммоль; V – объем мочи, взятой для анализа, мл; Vсут – суточный объем
мочи, мл.
Данные для построения калибровочного графика
Оптическая плотность, Е
0,10
0,18
0,28
0,38
Концентрация креатинина в моче,
ммоль.
5
10
15
20
Клинико-диагностическое значение. Креатинин является постоянной составной частью мочи. За сутки в норме выделяется 8,8-17,6 ммоль или 1-2 г.
Повышенное содержание креатинина в моче наблюдается при острых инфекциях, лихорадочных состояниях, у больных сахарным и несахарным диабетом.
72
Тема 5.4. ОБМЕН ФЕНИЛАЛАНИНА, ТИРОЗИНА,
АСПАРАГИНОВОЙ, ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТ,
ВАЛИНА, ЛЕЙЦИНА И ИЗОЛЕЙЦИНА.
Вопросы для самоподготовки
1. Напишите формулы фенилаланина и тирозина.
2. Напишите процесс превращения фенилаланина и тирозина в фумаровую и
ацетоуксусную кислоты.
3. Напишите процесс синтеза адреналина.
4. Напишите процесс синтеза тироксина.
5. Нарисуйте схему превращения тирозина в меланин.
6. Нарисуйте схему обмена фенилаланина и тирозина.
7. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.
8. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию фенилкетонурии.
9. Назовите основные клинические проявления фенилкетонурии.
10. Какой режим питания следует рекомендовать при фенилкетонурии и тирозинозе?
11. Назовите основные принципы лечения фенилкетонурии.
12. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию тирозиноза.
13. Назовите лабораторно-диагностические признаки тирозиноза.
14. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию алкаптонурии.
15. Назовите диагностические признаки алкаптонурии.
16. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию
альбинизма.
17. Назовите диагностические признаки альбинизма.
18. Что такое скрининг?
19. Назовите условия, необходимые для проведения скрининг-программ по выявлению наследственных заболеваний обмена аминокислот.
20. Назовите аминокислоты, являющиеся медиаторами нервной системы.
21. Назовите аминокислоты, являющиеся предшественниками медиаторов нервной системы.
22. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима глутаминовая кислота.
23. Составьте схему обмена глутаминовой кислоты в организме.
24. Напишите процесс превращения глутаминовой кислоты в глутамин.
25. Укажите биологическое значение глутамина.
26. Составьте схему использования амидного азота глутамина для синтеза различных соединений.
27. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима аспарагиновая кислота.
28. Назовите аминокислоты, из которых в организме человека образуется
α-аланин.
73
29. Из какой аминокислоты в организме человека образуется β-аланин?
30. Составьте схему обмена аспарагиновой кислоты в организме.
31. Напишите процесс образования аспарагина.
32. Укажите биологическое значение аспарагина.
33. Напишите структурные формулы валина, лейцина и изолейцина.
34. Назовите места катаболизма аминокислот с разветвленной углеродной цепью.
35. Напишите уравнение реакции трансаминирования валина.
36. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования валина.
37. Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования
α-кетоизовалериановой кислоты.
38. Напишите фермент и кофермент, участвующий в реакции окислительного
декарбоксилирования α-кетоизовалериановой кислоты.
39. Напишите уравнение реакции трансаминирования лейцина.
40. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования лейцина.
41. Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования
α-кетоизокапроновой кислоты.
42. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию окислительного
декарбоксилирования α-кетоизокапроновой кислоты.
43. Напишите уравнение реакции трансаминирования изолейцина.
44. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования изолейцина.
45. Напишите реакцию окислительного декарбоксилирования α-кето-βметилвалериановой кислоты.
46. Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию окислительного
декарбоксилирования α-кето-β -метилвалериановой кислоты.
47. Назовите биохимические признаки заболевания «болезнь с запахом кленового сиропа».
48. Назовите клинические проявления заболевания «болезнь с запахом кленового сиропа».
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. В каких процессах используются безазотистые остатки аминокислот:
1. фенилаланин;
а) глюконеогенез;
2. глутаминовая кислота;
б) кетогенез;
3. лейцин;
в) оба процесса.
4. изолейцин.
2. Через какие метаболиты включаются в окисление пировиноградной кислоты
безазотистые остатки аминокислот:
1. пируват;
а) валин;
2. α-кетоглутарат;
б) аспарагиновая кислота;
3. сукцинил-КоА;
в) глутамин;
4. оксалоацетат.
г) глутаминовая кислота;
д) лейцин.
74
3. Укажите соответствие:
1. фенилаланин;
а) заменимая;
2. тирозин;
б) незаменимая;
3. пролин;
в) условно заменимая.
4. аспарагиновая кислота;
5. валин.
4. Напишите схему синтеза глутамата из глюкозы.
5. Укажите, где синтезируется:
1. печень;
а) меланины;
2. почки;
б) йодтиронины;
3. надпочечники;
в) адреналин;
4. меланоциты;
г) гомогентизиновая кислота.
5. щитовидная железа.
6. В синтезе тирозина участвует:
1) пиридоксальфосфат;
2) тетрагидрофолевая кислота;
3) НАДФН+Н+;
4) НАДН+Н+.
7. Катаболизм фенилаланина начинается с реакции:
1) декарбоксилирования;
2) трансаминирования;
3) дегидрирования;
4) гидроксилирования;
5) трансметилирования.
8. Дополните схему недостающими компонентами:
Фен
1_____
2_____
3_____
4_____
адреналин
9. Сравните ферменты:
1. фенилаланинтрансаминаза; а) необходим для синтеза тирозина;
2. фенилаланингидроксилаза; б) участвует в образовании ДОФА;
3. тирозингидроксилаза;
в) катализирует синтез дофамина.
4. дофамингидроксилаза;
5. ДОФА-декарбоксилаза
10. Вспомните процесс глюконеогенеза, дополните схему:
Пируват
…
ЩУК
…
Глюкоза
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. –
С. 331-339.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. –
С. 331-339.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая
С. 358-364.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая
С. 456-464.
М.: Высшая школа, 1989. –
М.: Высшая школа, 2001. –
химия. – М.: Медицина, 1990. –
химия. – М.: Медицина, 1998. –
75
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 243-246, 250-255.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа:
Качественная реакция на фенилпировиноградную кислоту.
Принцип метода. Фенилпировиноградная кислота образует с ионами
3-валентного железа комплексное соединение, окрашенное в сине-зеленый
цвет.
Ход работы. К 2 мл свежепрофильтрованной мочи приливают 8-10 капель 10% раствора FeCl3. При наличии в моче фенилпировиноградной кислоты
через 30-60 секунд появляется сине-зеленое окрашивание, которое постепенно
исчезает (через 5-30 минут в зависимости от концентрации фенилпировиноградной кислоты).
Клинико-диагностическое значение. Концентрация фенилпировиноградной кислоты повышается при врожденном дефекте фенилаланингидроксилазы.
Накопление фенилпировиноградной кислоты в крови и тканях приводит к нарушению нормального развития мозга и развитию фенилпировиноградной олигофрении.
Тема 5.5. СТРУКТУРА И БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.
Вопросы для самоподготовки
1. Назовите структурные компоненты, из которых построены нуклеиновые кислоты.
2. Строение нуклеозида, нуклеотида, полинуклеотида.
3. Назовите азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот.
4. Напишите формулы пуриновых азотистых оснований.
5. Напишите формулы пиримидиновых азотистых оснований.
6. Назовите пентозы, входящие в состав нуклеиновых кислот.
7. Напишите формулы рибозы и дезоксирибозы.
8. Напишите структурную формулу АМФ.
9. Напишите структурную формулу ГМФ.
10. Напишите структурные формулы УМФ, ТМФ.
11. Напишите структурную формулу ЦМФ.
12. Характеристика первичной структуры нуклеиновой кислоты.
13. Основные связи, обеспечивающие формирование полинуклеотидной цепи.
14. Назовите виды ДНК. Укажите места их локализации в клетке и физиологическую роль.
15. Сформулируйте основные положения правила Чаргаффа.
16. Характеристика вторичной структуры ДНК.
17. Назовите связи, обеспечивающие стабильность вторичной структуры ДНК.
76
18. Назовите виды РНК. Укажите места их локализации в клетке и физиологическую роль.
19. Характеристика вторичной структуры РНК. Ее основные отличия от вторичной структуры ДНК.
20. Что представляет собой третичная структура нуклеиновой кислоты?
21. Что такое хроматин?
22. Что такое нуклеосома?
23. Характеристика основных типов гистоновых белков, их функция.
24. Природа и функции негистоновых белков.
25. Дайте определение процессу репликации.
26. Биологическая функция ДНК, реализующаяся в процессе репликации.
27. Основные способы репликации.
28. Основные этапы репликации.
29. Что входит в состав реплисомы?
30. Основная функция ДНК-полимеразы (праймазы) в стадии инициации репликации ДНК.
31. Назовите фермент, участвующий в стадии элонгации процесса репликации
ДНК.
32. Роль ДНК-полимеразы I и ДНК-лигазы в процессе репликации.
33. Дайте определение процессу транскрипции.
34. Перечислите субстраты и источники энергии для синтеза РНК.
35. Назовите фермент, участвующий в транскрипции.
36. Назовите этапы транскрипции. Охарактеризуйте каждый из этих этапов.
37. Что такое экзоны, интроны?
38. Механизм посттранскрипционной доработки предшественников т-РНК,
р-РНК и м-РНК (созревание, процессинг, сплайсинг).
39. Что такое обратная транскрипция?
40. Назовите фермент, обеспечивающий процесс обратной транскрипции.
41. Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами синтеза
ДНК и РНК.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Соединения, состоящие из азотистого основания, пентозы и одного или нескольких фосфорных остатков, называются ________________________.
2. Соединения, состоящие из азотистого основания и пентозы, называются
_______________________.
3. Полимеры, построенные из нуклеотидов, соединенных фосфодиэфирными
связями, называются ___________________________.
4. Заполните таблицу «Строение нуклеотидов ДНК».
Азотистое
основание
Пентоза
Нуклеозид
Нуклеотид
77
5. Заполните таблицу «Строение нуклеотидов РНК»
Азотистое
основание
Пентоза
Нуклеозид
Нуклеотид
6. Структура, образованная линейной последовательностью плотно прилегающих друг к другу нуклеосом, называется _____________________.
7. Структура, представляющая собой соленоидную упаковку нуклеосом, называется __________________.
8. Структура, представляющая собой комплекс соленоидных фибрилл нуклеосом со стержневым матриксом, образованным негистоновыми белками, называется ________________________.
9. Повторяющиеся субъединицы ДНК, содержащие около 200 пар нуклеотидов, связанные с определенными группами гистонов, называются _________.
10. Нарисуйте основную схему передачи генетической информации.
11. Нарисуйте схему основных этапов репликации.
12. Ферментативный процесс, при котором генетическая информация, содержащаяся в одной цепи ДНК, используется для синтеза комплементарной
второй цепи ДНК, называется ____________________.
13. Участок полинуклеотидной цепи ДНК, кодирующий синтез м-РНК, называется __________________.
14. Участок полинуклеотидной цепи ДНК, связывающий ДНК-полимеразу, называется _____________________.
15. Класс молекул РНК, каждая из которых комплементарна определенному
участку одной из цепей ДНК и служит для переноса генетической информации от хромосомы к рибосомам, называется ___________________.
16. РНК, специфически связывающие активированные аминокислоты и обеспечивающие распознавание соответствующих этим аминокислотам триплетов
матричной РНК, называются ___________________.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 116-126.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 116-126.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 401-420.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 509-540.
5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
6. Тестовые задания по биохимии.
7. Лекционный материал.
78
Тема 5.6. МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ БЕЛКА.
Вопросы для самоподготовки
Дайте определение термину «генетический код».
Назовите основные свойства генетического кода.
Что такое триплетность генетического кода?
Что такое неперекрываемость генетического кода?
Что такое универсальность генетического кода?
Что такое вырожденность генетического кода?
Что понимается под термином «трансляция»?
Назовите особенности, отличающие трансляцию от других матричных биосинтезов – репликации и транскрипции.
9. Назовите структурные компоненты клетки, с которыми связан процесс
трансляции.
10. Перечислите виды РНК, участвующие в биосинтезе белка.
11. Охарактеризуйте роль м-РНК в процессе трансляции.
12. Что понимают под адапторной функцией т-РНК?
13. Сколько различных т-РНК содержится в клетке?
14. Назовите особенности строения т-РНК, обусловливающие ее адапторную
функцию.
15. Напишите суммарное уравнение образования аминоацил-т-РНК.
16. Охарактеризуйте значение аминоацил-т-РНК-синтетаз.
17. Что такое кодон и антикодон?
18. Назовите кодоны, являющиеся инициирующими.
19. Назовите основные этапы трансляции.
20. Что представляет собой инициирующий комплекс?
21. Сколько кодонов и-РНК может быть связано с рибосомой одновременно?
22. Охарактеризуйте фазы процесса элонгации.
23. Что является сигналом для окончания «считывания» генетической информации при трансляции?
24. Назовите роль рибосом и полисом в процессе трансляции.
25. Назовите этапы трансляции, на которых расходуется энергия.
26. Дайте определение гена.
27. Дайте определение цистрона.
28. Дайте определение оперона.
29. Нарисуйте схему строения оперона прокариот.
30. Механизм индукции синтеза белка.
31. Механизм репрессии синтеза белка.
32. Охарактеризуйте посттрансляционную модификацию белков.
33. Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами синтеза
белка.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Последовательность нуклеотидов ДНК, кодирующая положение аминокислотных остатков в полипептидной цепи, называется ____________________.
79
2. Участок ДНК, кодирующий образование м-РНК, называется _____________.
3. Последовательность из трех соседних нуклеотидов м-РНК, определяющих
положение аминокислотных остатков в полипептидной цепи, называется
______________________.
4. Последовательность из трех нуклеотидов т-РНК, комплементарная триплетам м-РНК, кодирующим положение определенной аминокислоты в полипептидной цепи, называется ____________________.
5. Совокупность всех генов организма называется ___________________.
6. Ферментативный процесс, при котором генетическая информация полинуклеотидной цепи м-РНК определяет последовательность аминокислотных остатков в синтезирующейся полипептидной цепи, называется _____________.
7. Участок полинуклеотидной цепи ДНК, связывающийся с белкомрепрессором и регулирующий транскрипцию, называется _______________.
8. Схематическая запись последовательности расположения генов в хромосоме
называется ___________________.
9. Изменения положения генов в хромосоме носят название ________________.
10. Наращивание новообразующейся полипептидной цепи на рибосомах называется ___________________.
11. Заполните таблицу «Свойства биологического кода».
Название
Характеристика
12. Заполните таблицу «Основные компоненты белоксинтезирующей системы и
их функции в процессе трансляции».
Необходимые компоненты
Функции
13. Заполните таблицу «Матричные процессы».
Процесс
Репликация
Репарация
Транскрипция
Трансляция
Субстраты
Источники энергии
Ферменты
Кофакторы
Направление синтеза новых
цепей
Локализация процесса
Характеристика продукта
14. Напишите реакцию образования Тре-т-РНКтре. Укажите название и класс
фермента. Буквами изобразите строение антикодона и отметьте 5’- и 3’концы.
15. Выберите наиболее полный ответ. Биологический код – это:
1. порядок чередования нуклеотидов ДНК;
2. порядок чередования нуклеотидов РНК;
3. способ записи первичной структуры белка с помощью последовательности нуклеотидов м-РНК и ДНК;
4. набор генов, определяющий фенотипические признаки;
80
5. триплет нуклеотидов, кодирующий одну аминокислоту.
16. В ходе посттрансляционной достройки полипептидные цепи могут:
1. фосфорилироваться;
2. образовывать олигомеры;
3. подвергаться частичному протеолизу;
4. гидроксилироваться;
5. соединяться с простетическими группами.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 92-113.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 92-113.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 77-89, 377-387.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 97-111, 478-495.
5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
6. Тестовые задания по биохимии.
7. Лекционный материал.
8. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
С. 94.
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ.
1. Назовите и напишите формулы незаменимых аминокислот.
2. Назовите аминокислоты, подвергающиеся в кишечнике гниению, продукты
гниение, их обезвреживание (формулы).
3. Напишите процесс дезаминирования фенилаланина (ферменты, коферменты).
4. Напишите процесс трансаминирования изолейцина. Назовите фермент (кофермент), катализирующий эту реакцию.
5. Напишите процесс трансдезаминирования валина. Назовите ферменты (коферменты), осуществляющие эти реакции.
6. Какая из аминокислот и почему дезаминируется в животных тканях с наибольшей скоростью. Напишите в формулах процесс, назовите фермент (кофермент).
7. Напишите процесс декарбоксилирования и окисления триптофана. Укажите
продукт и его физиологическую роль в организме.
8. Напишите процесс декарбоксилирования дикарбоновых аминокислот (ферменты, коферменты), физиологическая роль продуктов декарбоксилирования.
9. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина, укажите фермент (и его
кофермент), осуществляющий этот процесс и физиологическую роль продукта декарбоксилирования.
81
10. Напишите процесс синтеза глутамина. Назовите фермент (и его кофермент),
каталирирующий эту реакцию. Физиологическое значение процесса.
11. Напишите процесс обезвреживания аммиака в нервной ткани (формулы).
12. Напишите процесс восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты (фермент, кофермент).
13. Напишите процесс биосинтеза мочевины (компартментализация процесса).
14. Напишите процесс образования в почках аммонийных солей.
15. Биосинтез креатинфосфата из глицина (формулы, локализация процесса).
16. Синтез цистеина из метионина (формулы).
17. Напишите превращения фенилаланина и тирозина в фумарат и ацетоацетат
(формулы).
18. Напишите процесс синтеза катехоламинов из тирозина.
19. Синтез катехоламинов из фенилаланина (формулы).
20. Напишите процесс синтеза гормонов щитовидной железы из тирозина.
21. Биосинтез никотинамида из триптофана (формулы). Укажите причину возникновения болезни Хартнупа.
22. Напишите формулы ТМФ и УТФ.
23. Напишите формулы ЦТФ и АМФ.
24. Напишите процесс катаболизма АТФ (формулы).
25. Назовите белки и ферменты, объединенные под названием «реплисома».
26. Нарисуйте схему участия ферментов и белковых факторов в репликации.
27. Напишите процесс катаболизма ГМФ (формулы). Нарисуйте схему процесса
транскрипции (условия, фермент, этапы).
28. Репликация ДНК (причины повреждений ДНК, ферменты, механизм).
82
Раздел VI. БИОХИМИЯ ВИТАМИНОВ И ГОРМОНОВ.
Витамины представляют собой группу веществ различной химической
природы, необходимых для жизни и размножения организма. Они не синтезируются клетками человека, и поэтому должны поступать в организм с пищей.
Недостаточное поступление отдельных витаминов или нарушение их усвоения
вызывает развитие специфических симптомокомплексов-авитаминозов, которые излечиваются введением недостающих витаминов. В последние годы описаны неизвестные ранее заболевания, клинические симптомы которых с проявлением тех или иных авитаминозов, и которые развиваются, несмотря на нормальную обеспеченность больного соответствующими витаминами. Как правило, подобные заболевания развиваются у детей и имеют врожденный характер.
Причиной их является нарушение обмена и функций витаминов. В ряде случаев болезнь удается полностью или частично корригировать путем постоянного
введения соответствующих витаминов в дозах, превышающих физиологическую потребность в 100-1000 раз. Изучение химической структуры, свойств,
метаболизма и функций витаминов необходимо для решения вопросов о целесообразности лечебного назначения витаминов, их дозировке и методике применения при различных патологических процессах.
Гормоны представляют собой биоорганические соединения различной
химической природы, структура которых обуславливает их специфическую активность системных регуляторов физиологических процессов. Главный и первичный объект действия гормонов – внутриклеточные обменные процессы. Обладая большой мощностью и широким спектром действия на обмен веществ,
гормоны способны вторично изменять функцию и структуру клеток, тканей и
других органов. Гормональная регуляция оказывает существенное, порой решающее, влияние на фундаментальные жизненные процессы: синтез нуклеиновых кислот и белков в клетках, их гипертрофию и гиперплазию. Нарушение
функционирования того или иного звена эндокринной системы может значительно изменить нормальное течение этих процессов, приводя к глубокой патологии, часто несовместимой с жизнью. Изучение химической структуры и
свойств гормонов позволяет понять механизмы реализации их биологических
эффектов, а последнее, в свою очередь, создает рациональную основу для эффективного управления физиологическими функциями организма.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь использовать знания о структуре,
свойстве, обмене и функции витаминов и гормонов для расшифровки биохимических механизмов некоторых заболеваний, возникающих в организме в результате нарушений обмена и функции витаминов и гормонов.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: усвоить
– современные представления о структуре, свойствах, обмене и функции витаминов;
– современные представления о причинах и механизме нарушения обмена и функций витаминов;
83
– биохимические основы применения витаминов в качестве лекарственных препаратов;
– современные представления о взаимосвязи структуры, метаболизма,
механизма действия и функций гормонов;
уметь
– оценивать роль эндокринных механизмов в изменении обменных
процессов у здорового человека и при различных формах патологии.
Тема 6.1. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ. ПРИЧИНЫ ИХ
НАРУШЕНИЙ. ПРИНЦИПЫ ДИАГНОСТИКИ И КОРРЕКЦИИ
НАРУШЕНИЙ ОБМЕНА И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ.
ОБМЕН ВИТАМИНОВ В1, В2 И В3.
Вопросы для самоподготовки
1. Дайте определение витаминам, как классу биологически активных соединений.
2. Назовите основные признаки витаминов.
3. Перечислите водорастворимые витамины. Укажите их буквенные обозначения.
4. Перечислите жирорастворимые витамины. Укажите их буквенные обозначения.
5. Назовите витамин В1?
6. Назовите витамин В2?
7. Назовите витамин В3?
8. Назовите витамин В5? Перечислите химические соединения, относящиеся к
группе витамина В5.
9. Назовите витамин В6? Перечислите химические соединения, относящиеся у
группе витамина В6.
10. Назовите витамин В7?
11. Назовите витамин В9?
12. Назовите витамин В12?
13. Назовите витамин С?
14. Назовите витамин А?
15. Назовите витамин D?
16. Назовите витамин К?
17. Назовите витамин Е?
18. Перечислите вещества, относящиеся к витаминоподобным соединениям.
19. Назовите функции жирорастворимых витаминов.
20. Назовите функции водорастворимых витаминов.
21. Составьте схему обмена водорастворимых витаминов в организме.
22. Укажите на схеме этапы, на которых возможно возникновение метаболических блоков.
23. Назовите биохимические признаки, характеризующие наличие блоков на
каждом этапе обмена водорастворимых витаминов.
84
24. Укажите принципы биохимической диагностики нарушений обмена и функций витаминов на каждом из этих этапов.
25. Укажите принципы коррекции нарушений обмена и функций витаминов.
26. Что такое авитаминоз?
27. Что такое гиповитаминоз?
28. Причины возникновения гипо- и авитаминозов.
29. Назовите методы профилактики гипо- и авитаминозов.
30. Назовите тесты, используемые для определения обеспеченности организма
витаминами.
31. Что такое состояние гипервитаминоза?
32. Назовите принципы витаминотерапии.
33. Назовите соединения, относящиеся к антивитаминам.
34. Назовите соединения, относящиеся к антиметаболитам витаминов. Приведите их классификацию.
35. Назовите коферментные формы тиамина.
36. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходима активная
форма тиамина.
37. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
38. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функций тиамина.
39. Назовите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно нарушен
при дефиците в пище (или нарушении функции) тиамина.
40. Назовите фермент и его коферменты, осуществляющие окислительное декарбоксилирование α-кетокислот.
41. Назовите причины возникновения заболевания «моча с запахом кленового
сиропа».
42. Назовите ферментный комплекс, участвующий в этом процессе.
43. Назовите причины и биохимические признаки при блокировании пируватдегидрогеназной реакции.
44. Назовите причины и биохимические признаки тиаминзависимого лактацидоза.
45. Назовите коферментные формы рибофлавина. Какая из них является основной?
46. Назовите основные биологические функции активных форм рибофлавина.
47. Напишите конкретные примеры реакций, для которых необходима активная
форма рибофлавина. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
48. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием
ФАД-зависимых дегидрогеназ при окислении жирных кислот.
49. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием
ФАД-зависимых дегидрогеназ в цикле трикарбоновых кислот.
50. Назовите коферментную форму пантотеновой кислоты.
51. Напишите конкретные примеры реакций, для которых необходима активная
форма пантотеновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
52. Назовите основные биологические функции пантотеновой кислоты.
85
53. Назовите кофермент, необходимый для ацетилирования лекарственных веществ в печени.
54. Как можно распознать недостаточность пантотеновой кислоты в организме?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Назовите причину и предложите способ лечения в каждом из следующих
случаев:
1. нормальное содержание витаминов в пищевых продуктах, сниженное
содержание витаминов в крови;
2. нормальное содержание витаминов в крови, сниженное содержание
активной формы витамины в клетках;
3. нормальное содержание активной формы витамина в клетках, сниженная активность витаминзависимого фермента в этих же клетках;
4. константа Михаэлиса для субстрата повышена, а для активной формы
витамина нормальная;
5. константа Михаэлиса для субстрата нормальная, а для активной формы фермента повышена.
2. Какой терапевтический подход оправдан в следующих ситуациях:
1. диетотерапия;
2. диетотерапия в сочетании с
введением витаминов;
3. витаминотерапия.
а) апофермент нормальный, но нарушено его взаимодействие с коферментом;
б) апофермент нормальный и не изменено его взаимодействие с коферментом, но содержание последнего в клетках недостаточно;
в) апофермент отсутствует;
г) апофермент сохраняет частичную активность, но последняя зависит от кофермента.
Примечание: укажите, в каком случае лечение может ограничиться применением физиологических доз витаминов, и в каком – нужна мегавитаминотерапия.
3. В крови больного обнаружено повышенное содержание лактата, пирувата и
аланина. Обсудите возможные причины этих биохимических нарушений.
Какие исследования нужно провести для уточнения причины?
4. Заполните таблицу. Укажите витамин-зависимые ферменты в соответствующих графах каждого из биохимических процессов. Если такие ферменты
отсутствуют, то поставьте знак «–».
Основные биохимические
процессы
ЦТК
гликолиз
пентозофосфатный путь
β-окисление
синтез жирных кислот
дезаминирование аминокислот
86
Ферменты, активность которых зависит
от витаминов
В1
В2
В3
5. Описано врожденное заболевание, для которого характерно повышение концентрации пирувата, лактата, аланина в крови, ацидоз и гипогликемия.
Внутримышечное введение ребенку больших доз тиаминхлорида приводило
к снижению концентрации пирувата, лактата и аланина в крови, полностью
корригировало ацидоз и частично – гипогликемию. Попытки лечить больного биотином оказались неэффективными. Обсудите возможные причины
указанных биохимических нарушений и механизм их коррекции.
6. Укажите соответствие:
биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
1. тиамин;
а) пируват
ацетил-КоА;
2. рибофлавин;
б) α-кетоглутарат
сукцинил-КоА;
3. пантотеновая кисло- в) глутаминовая к-та
α-кетоглутарат +
та.
аммиак;
г) жирная кислота
ацил-КоА.
7. Укажите соответствие:
активные формы витаминов:
1. В1;
а) коэнзим А;
2. В2;
б) НАД;
3. В3.
в) ТГФК;
г) ТДФ;
д) ТТФ;
е) ФАД.
8. Укажите биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
1. тиамин;
а) ацетоацетил-КоА
2 ацетил-КоА;
2. рибофлавин;
б) α-кетоизовалерат
изобутирил-КоА;
3. пантотеновая
в) синтез гема;
кислота.
г) пируват
оксалоацетат;
д) сукцинат
фумарат;
е) ацил-КоА
еноил-КоА,
9. Заполните таблицу.
№
Витамин
Активные
формы
Примеры биохимических
реакций
Гиповитаминоз
Клиниче- Биохимиские
ческие
симптосимптомы
мы
В1
В2
В3
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 67-70,
165, 167, 170-172, 231, 276-277.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 133-137, 147-150, 160-161, 163-169, 216-218.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 204-210, 220-224, 236-237, 239-247, 459.
87
4. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
5. Тестовые задания по биохимии.
6. Лекционный материал.
7. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 50, 51, 52 (стр. 90-93).
Тема 6.2. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ В5, В6, В7, В9, В12, С.
Вопросы для самоподготовки
1. Напишите формулы никотиновой кислоты и никотинамида.
2. Напишите формулы активных форм никотинамида.
3. Напишите конкретные примеры реакций, для катализа которых необходима
активная форма никотинамида.
4. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
5. Назовите аминокислоту, из которой в организме синтезируется никотинамид. Напишите процесс синтеза никотинамида из данной аминокислоты.
6. Назовите причины, которые приводят к нарушению биосинтеза никотинамида.
7. Назовите биологические функции активных форм никотинамида.
8. Объясните механизм гемолитической анемии, развивающейся при дефиците
или нарушении функции никотинамида.
9. Назовите коферменты, необходимые для превращения пирувата в ацетилКоА.
10. Назовите коферменты, необходимые для функционирования дыхательной
цепи.
11. Напишите уравнение химической реакции с участием НАД-зависимой дегидрогеназы при окислении жирных кислот.
12. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием
НАД-зависимых дегидрогеназ в цикле трикарбоновых кислот.
13. Назовите основные симптомы заболевания, развивающегося при дефиците
или нарушении функции никотинамида.
14. Назовите коферментные формы витамина В6.
15. Напишите формулу пиридоксаля и пиридоксамина.
16. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходима активная
форма пиридоксина. К какому классу (подклассу) относятся ферменты, катализирующие эти реакции?
17. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функции пиридоксина.
18. Назовите генетический дефект, который приводит к развитию гомоцистинурии. Напишите химические реакции, иллюстрирующие этот блок.
19. Назовите генетический дефект, который приводит к развитию цистатионинурии. Напишите химические реакции, иллюстрирующие этот блок.
88
20. Нарисуйте схему обмена триптофана. Покажите на схеме пиридоксинзависимые этапы.
21. Назовите причины возникновения заболевания «пиридоксинзависимый судорожный синдром». Напишите химическую реакцию, иллюстрирующую
Ваш ответ.
22. Назовите причины возникновения заболевания «пиридоксинзависимая анемия». Напишите химическую реакцию, иллюстрирующую Ваш ответ.
23. Назовите фермент и его коферментную часть, необходимые для превращения гомоцистеина в цистатионин.
24. Назовите фермент и его коферментную часть, необходимые для превращения цистатионина в гомосерин и цистеин.
25. Назовите кофермент, необходимый для превращения глутаминовой кислоты
в γ-аминомасляную кислоту.
26. Назовите витамин, необходимый для превращения триптофана в никотинамид.
27. Назовите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно нарушен
при дефиците в пище или нарушении обмена пиридоксина.
28. Назовите витамин, при нарушении функции которого у людей наблюдаются
следующие биохимические нарушения: ксантуренурия, гомоцистинурия,
цистатионинурия.
29. Назовите коферменты, катализирующие декарбоксилирование и переаминирование аминокислот.
30. Назовите активную форму биотина.
31. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходим биотин. Как
называются ферменты, катализирующие эти реакции?
32. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение обмена биотина.
33. Назовите биологическую функцию биотина.
34. Назовите активную форму фолиевой кислоты.
35. Перечислите одноуглеродные радикалы, переносчиком которых является активная форма фолиевой кислоты.
36. Перечислите биологически активные продукты, для синтеза которых необходимы одноуглеродные радикалы, переносимые активной формой фолиевой кислоты.
37. Назовите заболевание, которое возникает при недостаточности или нарушении обмена фолиевой кислоты. Объясните механизм возникновения нарушений.
38. Назовите аминокислоты, метаболизм которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище или нарушении обмена фолиевой кислоты.
39. Напишите коферментные формы кобаламина.
40. Назовите заболевание, возникающее при недостаточности или нарушении
обмена кобаламина.
41. Назовите коферменты, необходимые для превращения метилмалонил-КоА в
сукцинил-КоА.
89
42. Назовите аминокислоты, метаболизм которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище или нарушении обмена кобаламина.
43. Назовите витамины, при нарушении функций которых развивается анемия.
Объясните механизм возникновения анемии в каждом случае.
44. Назовите коферменты, участвующие в реакциях трансформилирования и
трансметилирования.
45. Напишите формулу витамина С.
46. Назовите основные биохимические процессы, для осуществления которых
необходима аскорбиновая кислота.
47. Назовите заболевание, возникающее при недостаточности или нарушении
обмена витамина С. Назовите признаки этого заболевания.
48. Назовите витамин, необходимый для гидроксилирования пролина.
49. Назовите витамины, необходимые для превращения триптофана в серотонин. Напишите этот процесс.
50. Назовите витамины, необходимые для превращения фенилаланина в адреналин. Напишите этот процесс.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Назовите коферменты, участвующие в катализе следующих типов реакций:
1) декарбоксилирование аминокислот;
2) трансметилирование;
3) трансаминирование;
4) трансформилирование;
5) карбоксилирование.
2. Назовите витамины, при нарушении функции которых у людей наблюдаются следующие биохимические нарушения:
1) множественная недостаточность карбоксилаз;
2) пропионат-ацидемия;
3) метилмалоновая ацидурия;
4) гомоцистинурия;
5) гомометионинемия;
6) аланинемия;
7) цистатионинурия;
8) ксантуренурия;
9) лактацидоз;
10) пируватацидемия.
Напишите соответствующие биохимические процессы.
3. Напишите уравнения последовательных реакций, иллюстрирующих синергизм функций:
1) пиридоксина и кобаламина;
2) фолиевой кислоты и кобаламина;
3) биотина и никотинамида;
4) пиридоксина и никотинамида;
5) тиамина, пантотеновой кислоты и никотинамида;
90
6) тиамина, рибофлавина, пантотеновой кислоты, никотинамида, пиридоксина и биотина.
4. Укажите соответствие:
биохимические реакции, в катализе которых участвуют
1. никотинамид.
а) пируват
ацетил-КоА
2. пиридоксин.
б) α-кетоглутарат
сукцинил-КоА
3. фолиевая кислота.
в) жирная кислота
ацил-КоА
г) сукцинил-КоА + гли
δ-аминолевулиновая кислота
д) серин
глицин
5. Перечислите витамины, признаком недостаточности которых являются:
1. анемия;
а) В5;
2. воспалительные поражения кожи; б) В6;
3. кровоточивость десен;
в) В7;
4. невриты.
г) В9;
д) В12;
е) С.
6. Заполните таблицу. Укажите витамин-зависимые ферменты в соответствующих графах каждого из биохимических процессов. Если такие ферменты
отсутствуют, поставьте знак «–».
Биохимические
процессы
ЦТК
Гликолиз
Глюконеогенез
Пентозофосфатный путь
β-окисление
Синтез жирных кислот
Синтез фосфолипидов
Трансдезаминирование аминокислот
Обмен ароматических аминокислот
Ферменты, активность которых зависит
от витаминов
В5
В6
В7
В9
В12
С
7. Описано несколько форм заболеваний, основным биохимическим симптомом которых является гомоцистинурия. Обсудите причины возникновения
этого симптома. Какие биохимические признаки позволяют решить вопрос о
причине возникновения гомоцистинурии? Обсудите возможные способы
коррекции.
8. Какие биохимические изменения плазмы крови и мочи могут быть обнаружены при дефиците:
1) метилкобаламина.
2) дезоксиаденозилкобаламина.
3) пиридоксальфосфата.
4) карбоксибиотина.
9. Заполните таблицу.
91
№
Витамин
Активные
формы
Примеры
биохимических
реакций
Гиповитаминоз
Клиниче- Биохимические
ские
симптомы симптомы
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 62-67,
165, 220, 231, 323-324, 167-172, 328-330, 402.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 151-160, 162-163, 215-216, 356-358, 360, 346, 341.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 225-236, 238-239, 433-437, 442, 444, 452-459.
4. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
5. Тестовые задания по биохимии.
6. Лекционный материал.
7. Лабораторная работа.
Количественное определение витамина В6 в препарате
Ход работы. К 5 мл раствора витамина В6 прибавляют 2-3 капли раствора бромтимолового синего и титруют из бюретки 0,1н раствором щелочи до появления голубой окраски. Расчет витамина В6 в растворе:
А × В × Н × 100
%=
С × 1000
где А – грамм-эквивалент витамина В6 = 205,76;
В – количество (мл) щелочи, пошедшее на титрование;
Н – нормальность раствора щелочи;
С – количество (мл) исследуемого раствора.
Тема 6.3. ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА, БИОСИНТЕЗ,
СЕКРЕЦИЯ И КАТАБОЛИЗМ ГОРМОНОВ.
Вопросы для самоподготовки
1. Дайте определение гормонам как классу биологически активных соединений.
2. Назовите основные признаки гормонов.
3. В чем смысл термина «специфичность» гормона?
4. Что понимается под секретируемостью гормона?
92
Что такое дистантность действия гормона?
Что такое высокая биологическая активность гормона?
Укажите классификацию гормонов по химической природе.
На какие группы и подгруппы можно разделить стероидные гормоны?
На какие группы и подгруппы можно разделить гормоны производные аминокислот?
10. На какие группы можно разделить белково-пептидные гормоны?
11. Назовите особенности структуры белково-пептидных гормонов.
12. Что такое гаптомер? Какова его функция?
13. Что такое эффектомер? Охарактеризуйте его функцию.
14. Функции вспомогательного участка белково-пептидного гормона.
15. Напишите схему биосинтеза кортикостероидов.
16. Напишите схему процесса синтеза половых гормонов.
17. Напишите в формулах синтез адреналина.
18. Напишите в формулах синтез тироксина.
19. Напишите в формулах синтез мелатонина.
20. Напишите в виде схемы биосинтез гормонов белково-пептидной природы на
примере инсулина.
21. Назовите виды транспорта гормонов в крови.
22. Укажите процентное соотношение транспортных форм гормонов в крови.
23. Назовите специфические транспортные белки сыворотки крови.
24. Назовите неспецифические гормон-транспортные белки сыворотки крови.
25. Назовите форменные элементы крови, участвующие в транспорте гормонов.
26. Особенности секреции гормонов стероидной природы.
27. Особенности секреции гормонов производных аминокислот.
28. Особенности секреции гормонов белково-пептидной природы.
29. Особенности периферического метаболизма гормонов стероидной природы.
30. Периферический метаболизм тиреоидных гормонов.
31. Периферический метаболизм катехоламинов.
32. Особенности периферического метаболизма белково-пептидных гормонов.
33. Биологическое значение периферического метаболизма гормонов.
5.
6.
7.
8.
9.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Укажите место синтеза перечисленных гормонов, выбрав соответствующий
буквенный ответ:
1. адреналин;
а) гипофиз;
б) поджелудочная железа;
2. глюкагон;
в) щитовидная железа;
3. инсулин;
4. тироксин.
г) надпочечник.
2. Выберите неправильное утверждение. Инсулин:
1) синтезируется в форме неактивного предшественника;
2) состоит из 2 полипептидных цепей;
3) секретируется в кровь вместе с С-пептидом;
4) синтезируется в А-клетках островков Лангерганса поджелудочной
железы;
93
3.
4.
5.
6.
7.
8.
94
5) превращение проинсулина в инсулин происходит путем частичного
протеолиза.
Расположите события, происходящие при синтезе йодтиронинов, в необходимом порядке, используя цифровые обозначения:
1) йодирование остатков тирозина в тиреоглобулине;
2) синтез тиреоглобулина;
3) конденсация йодированных остатков тирозина;
4) транспорт йодтиронинов в клетки-мишени;
5) образование комплекса с тирозинсвязывающим белком.
Укажите соответствие.
1. тироксин;
а) синтезируются в гипоталамусе;
2. ТТГ;
б) секретируются передней долей гипофиза;
3. оба;
в) синтезируются в щитовидной железе;
4. ни один.
г) синтез и секреция регулируются по механизму
отрицательной связи.
Расположите перечисленные метаболиты в порядке их образования:
1) 17-ОН прогестерон;
2) прегненолон;
3) холестерин;
4) прогестерон;
5) кортизол.
Укажите соответствие:
соединения, являющиеся представителями:
1. мужских половых гормонов; а) альдостерон;
2. женских половых гормонов; б) эстрон;
в) кортизон;
3. глюкокортикоидов;
г) адреналин;
4. минералокортикоидов;
д) тестостерон;
5. катехоламинов.
е) эстрадиол;
ж) кортикостерон.
Укажите соответствие функции:
1. актон;
а) устойчивость;
б) связывание с рецептором;
2. гаптомер;
3. вспомогательный участок. в) формирование третичной структуры;
г) усиление активности;
д) биологический эффект.
Укажите механизм инактивации следующих гормонов:
а) восстановление;
1. эстрон;
б) дейодирование;
2. тироксин;
3. адреналин;
в) дезаминирование;
4. инсулин;
г) протеолиз;
5. мелатонин.
д) метилирование.
9. Укажите номерами последовательность образования метаболитов в синтезе
адреналина:
1_____
2_____
3____
4____
адреналин
1. дофамин;
2. ДОФА;
3. норадреналин;
4. тирозин.
10. Специфические и неспецифические транспортные белки крови для гормонов.
1. специфические;
а) кортикоидсвязывающий глобулин;
2. неспецифические.
б) орозомукоид;
в) тироксинсвязывающий глобулин;
г) альбумин;
д) трансферин.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 351-358, 389-395, 334, 418-419, 86-89.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1998. –
С. 384, 389-398.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 170-203.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 248-297.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 269-271, 374-282.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторные работы № 96, 98 и 100.
Дополнительная литература
Розен В.Б. Основы эндокринологии. – М.: Высшая школа, 1994.
Тема 6.4. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ.
Вопросы для самоподготовки
1. Как классифицируются клетки организма по степени и характеру реактивности к данному гормону?
95
2. Назовите гормонзависимые клетки организма человека. Приведите пример.
3. Назовите гормончувствительные клетки организма человека. Приведите
пример.
4. Назовите гормоннезависимые клетки организма человека. Приведите пример.
5. Как осуществляется распределение гормонов в организме?
6. Назовите типы рецепции гормонов.
7. Укажите гормоны, действующие по типу мембранной рецепции.
8. Укажите гормоны, действующие по типу внутриклеточной рецепции.
9. Укажите тип рецепции белково-пептидных и стероидных гормонов.
10. Укажите тип рецепции катехоламинов.
11. Укажите тип рецепции тиреоидных гормонов.
12. Назовите основные свойства рецепторных белков для гормонов.
13. Перечислите этапы реализации гормонального эффекта при мембранной рецепции.
14. Перечислите этапы реализации гормонального эффекта при внутриклеточной рецепции.
15. Составьте схему рецепции стероидных гормонов.
16. Составьте схему рецепции тиреоидных гормонов.
17. Составьте схему рецепции белково-пептидных гормонов.
18. Особенности рецепции тиреиодных гормонов.
19. Назовите тип рецепции адреналина. Составьте схему рецепции.
20. Назовите тип рецепции кортизола. Нарисуйте схему рецепции.
21. Назовите тип рецепции мелатонина. Нарисуйте схему рецепции.
22. Назовите тип рецепции СТГ (соматотропина). Составьте схему рецепции.
23. Назовите типы медиаторов белково-пептидных гормонов.
24. Напишите формулу цАМФ.
25. Назовите этапы реализации гормонального эффекта.
26. Охарактеризуйте начальные этапы реализации гормонального эффекта.
27. Охарактеризуйте ранние этапы реализации гормонального эффекта.
28. Охарактеризуйте поздние этапы реализации гормонального эффекта.
29. Назовите 2-3 формы патологии, связанные с нарушением рецепции гормонов.
30. Перенесите в тетрадь и заполните таблицу:
Название
гормона
Формула и тип
строения
Клетки (органы)
мишени
Механизм передачи сигнала в
клетки-мишени
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Выберите утверждения, правильно характеризующие стероидные гормоны:
1) проникают в клетки-мишени;
2) транспортируются кровью в комплексе со специфическими белками;
96
2.
3.
4.
5.
6.
3) инициируют транскрипцию;
4) взаимодействуют с хроматином и изменяют скорость транскрипции;
5) участвуют в процессе трансляции.
Выберите неправильное утверждение цАМФ:
1) участвует в мобилизации гликогена;
2) второй вестник сигнала;
3) активатор протеинкиназы;
4) кофермент аденилатциклазы;
5) субстрат фосфодиэстеразы.
Все утверждения, касающиеся гормонов, справедливы, кроме:
1) эффекты гормонов проявляются через взаимодействие с рецепторами;
2) все гормоны синтезируются в передней доле гипофиза;
3) под влиянием гормонов происходит изменение активности ферментов;
4) гормоны индуцируют синтез ферментов в клетках-мишенях;
5) синтез и секреция гормонов регулируется по механизму обратной связи.
Укажите гормоны, действующие по типу внутриклеточной рецепции:
1) тестостерон;
2) эстрон;
3) адреналин;
4) инсулин;
5) тироксин.
Мишени катехоламинов 1_____, 2_____ и 3_____. Эффекты реализуются через 4_____ и проявляются в 5_____ и 6_____ обменах.
1) мышцы;
2) почки;
3) печень;
4) жировая ткань;
5) аденилатциклаза;
6) изоаденилатциклаза;
7) углеводный обмен;
8) липидный обмен;
9) белковый обмен.
Укажите гормоны, действующие по типу внутриклеточной рецепции:
а) тестостерон;
б) эстрон;
в) адреналин;
г) инсулин;
д) тироксин.
97
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 351-358, 389-395, 334, 418-419, 86-89.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1998. – С. 86-89,
334, 351-384, 389-398.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 170-203.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 248-297.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 272-274.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
Дополнительная литература
Розен В.Б. Основы эндокринологии. – М.: Высшая школа, 1994.
Тема 6.5. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА БЕЛКОВ,
УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ.
Вопросы для самоподготовки
Назовите гормоны, участвующие в регуляции обмена белков.
Перечислите гормоны, обладающие анаболическим эффектом.
Назовите катаболические гормоны.
Назовите гормон, обладающий самым мощным анаболическим эффектом.
Назовите механизм действия СТГ.
Назовите клетки (органы)-мишени для СТГ.
Какие соединения называются соматомединами?
Назовите виды и функции соматомединов.
Назовите биохимические процессы, протекающие в начальные этапы действия СТГ.
10. Охарактеризуйте биохимические процессы, протекающие на ранних этапах
действия СТГ.
11. Охарактеризуйте процессы, протекающие на поздних этапах действия СТГ.
12. Назовите заболевание, возникающее при гиперсекреции СТГ в молодом возрасте.
13. Назовите заболевание, возникающее при гиперсекреции СТГ у взрослого человека.
14. Какие биохимические процессы нарушаются при гипосекреции СТГ?
15. Назовите медиаторы, с помощью которых реализуется действие СТГ на
клетки (органы)-мишени.
16. Охарактеризуйте механизм анаболического эффекта инсулина.
17. Назовите клетки (органы)-мишени для инсулина.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
98
18. Охарактеризуйте механизм анаболического эффекта половых гормонов.
19. Назовите клетки (органы)-мишени для андрогенов.
20. Назовите клетки (органы)-мишени для эстрогенов.
21. Укажите отличия в действии андрогенов и эстрогенов на процессы биосинтеза белка.
22. Охарактеризуйте механизм действия тиреоидных гормонов на процессы
биосинтеза белка.
23. Назовите гормоны, угнетающие биосинтез белка.
24. Охарактеризуйте механизм действия кортикостероидов на биосинтез белка.
25. Охарактеризуйте механизм действия АКТГ на процессы биосинтеза белка.
26. Составьте схему гормональной регуляции биосинтеза белка.
27. Назовите гормоны, ускоряющие распад белка в лимфоидной ткани.
28. Назовите гормоны, усиливающие биосинтез белка, преимущественно, в печени.
29. Назовите гормоны, повышающие уровень глюкозы в крови.
30. Назовите гормон, понижающий уровень глюкозы в крови.
31. Назовите ферменты гликолитического пути распада углеводов, активность
которых зависит от инсулина.
32. Назовите ферменты фосфоглюконатного пути, активность которых зависит
от инсулина.
33. Назовите ферменты ЦТК, активность которых зависит от инсулина.
34. Назовите фермент, участвующий в обмене гликогена, активируемый инсулином.
35. Назовите ферменты углеводного обмена, ингибируемые инсулином.
36. Назовите гормон, ускоряющий начальный этап ЦТК.
37. Механизм гипергликемического действия адреналина и глюкагона.
38. Механизм гипергликемического действия глюкокортикоидов.
39. Механизм гипергликемического действия АКТГ.
40. Механизм гипергликемического действия СТГ.
41. Составьте схему гормональной регуляции углеводного обмена.
42. Назовите гормоны, ускоряющие процессы липолиза.
43. Механизм липолитического действия адреналина, глюкагона, СТГ, АКТГ,
глюкокортикоидов.
44. Назовите гормон, обладающий наиболее выраженным липолитическим действием.
45. Назовите гормон, ускоряющий процессы липогенеза.
46. Механизм действия гормона, ускоряющего процесс липогенеза.
47. Составьте схему гормональной регуляции липидного обмена.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Для абсорбтивного периода характерно:
1) повышение концентрации инсулина в крови;
2) ускорение синтеза жиров в печени;
3) ускорение глюконеогенеза;
99
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
4) ускорение гликолиза в печени;
5) повышение концентрации глюкагона в крови.
Под влиянием инсулина в печени ускоряется:
1) биосинтез белков;
2) биосинтез гликогена;
3) глюконеогенез;
4) биосинтез жирных кислот;
5) гликолиз.
Выберите неправильное утверждение. Инсулин:
1) ускоряет транспорт глюкозы в мышцы;
2) ускоряет синтез гликогена в печени;
3) стимулирует липолиз в жировой ткани;
4) тормозит глюконеогенез;
5) ускоряет транспорт аминокислот в мышцы.
Все следующие утверждения относительно глюкагона справедливы, кроме:
1) высокая концентрация глюкозы снижает скорость секреции глюкагона;
2) концентрация глюкагона в крови повышается после приема богатой углеводами пищи;
3) увеличивает внутриклеточный уровень цАМФ в печени;
4) единственный гормон, снижающий уровень глюкозы в крови;
5) стимулирует синтез кетоновых тел в печени.
Укажите соответствие:
а) ускоряет утилизацию глюкозы клетками;
1. инсулин;
б) стимулирует мобилизацию гликогена в мышцах;
2. глюкагон;
в) ускоряет катаболизм жиров;
3. оба;
г) вызывает изменение активности ферментов путем
4. ни один.
фосфорилирования и дефосфорилирования.
Глюкагон в жировой ткани активирует:
1) гормончувствительную ТАГ-липазу;
2) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу;
3) липопротеинлипазу;
4) пируваткиназу;
5) ацил-КоА-дегидрогеназу.
Увеличение скорости синтеза кетоновых тел при голодании является следствием:
1) снижения уровня глюкагона;
2) снижения образования ацетил-КоА в печени;
3) повышения концентрации жирных кислот в плазме крови;
4) снижения скорости β-окисления в печени;
5)
снижения
активности
гормончувствительной
ТАГ-липазы в адипоцитах.
При сахарном диабете в печени происходит:
1) ускорение синтеза гликогена;
100
2) снижение скорости глюконеогенеза из лактата;
3) снижение скорости мобилизации гликогена;
4) повышение скорости синтеза ацетоацетата;
5) повышение активности ацетил-КоА-карбоксилазы.
9. Сравните некоторые клинические проявления, характерные для сахарного
диабета и голодания.
1. только при диабете;
а) высокий уровень инсулина;
2. только при голодании;
б) ацидоз;
3. в обоих случаях;
в) гипогликемия;
4. ни в одном случае.
г) гипергликемия.
10. При инсулин-независимом сахарном диабете у больных наиболее часто обнаруживаются:
1) гипергликемия;
2) снижение скорости синтеза инсулина;
3) концентрация инсулина в крови в норме или выше нормы;
4) антитела к β-клеткам поджелудочной железы;
5) микроангиопатии.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 368-384.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1998. –
С. 368-384.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 170-203.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 248-297.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 283-298.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 76.
Дополнительная литература
Розен В.Б. Основы эндокринологии. – М.: Высшая школа, 1994.
101
Тема 6.6. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА
ВОДЫ И ЭЛЕКТРОЛИТОВ.
Вопросы для самоподготовки
1. Какую биологическую роль выполняет вода в организме?
2. Укажите процентное содержание жидкости в различных компартментах организма.
3. Способы определения жидкости в каждом из компартментов организма.
4. Назовите главный фактор, определяющий количество воды в организме,
поддерживающий равновесие между интра- и экстрацеллюлярными объемами жидкости.
5. Назовите ион, от концентрации которого зависит объем циркулирующих и
внутриклеточных жидкостей.
6. Назовите ион, преобладающий во внутриклеточной жидкости.
7. Назовите ион, преобладающий во внеклеточной жидкости.
8. Назовите железисто-эпителиальные структуры, участвующие в поддержании водно-солевого баланса.
9. Механизм действия антидиуретического гормона.
10. Укажите точку приложения действия АДГ.
11. Назовите, на какой из факторов, регулирующих осмотическое давление,
действует альдостерон.
12. Назовите железисто-эпительальные структуры, через которые реализуется
действие альдостерона.
13. Как влияет альдостерон на концентрацию ионов натрия и калия в крови?
14. Назовите фермент, осуществляющий перенос одновалентных ионов
натрия и калия. Где в клетке расположен этот фермент?
15. Какие соединения избирательно ингибируют работу этого фермента?
16. Составьте схему действия этого фермента и объясните принцип его работы.
17. Назовите заболевание и его симптомы, возникающие при недостатке АДГ.
18. Где и какими клетками вырабатывается ренин?
19. Охарактеризуйте механизм действия ренин-ангиотензиновой системы.
20. Назовите норму концентрации кальция в крови.
21. Назовите состояние, возникающее при снижении концентрации кальция в
крови.
22. Назовите последствия, возникающие при повышении уровня кальция в крови.
23. Пределы физиологических колебаний уровня кальция в крови.
24. Назовите органы и ткани организма, от функционального состояния которых зависит уровень кальция в крови.
25. Роль кишечника в поддержании концентрации кальция.
26. Роль почек в поддержании уровня кальция.
27. Назовите гормоны и витамин, контролирующие уровень кальция в крови.
28. Объясните механизм действия паратгормона.
29. Назовите гормон, снижающий уровень кальция в крови.
102
30. Объясните механизм действия кальцитонина.
31. Составьте общую схему регуляции уровня кальция в крови. Какое значение
в регуляции имеет кальциферол и холекальциферол?
32. Назовите гормоны и органы-мишени, которые обеспечивают кальциевый
гомеостаз.
33. Назовите гормон, синтезирующийся клетками паращитовидных желез.
34. Назовите гормон, регулирующий кальциевый обмен и синтезируемый клетками коры надпочечников.
35. Назовите гормон, усиливающий реабсорбцию ионов натрия в почечных канальцах.
36. Как изменится секреция АДГ при гиповолемии?
37. Назовите вещества, обмен которых регулируется вазопрессином.
38. Назовите гормон, недостаток которого приводит к развитию несахарного
диабета.
39. Назовите заболевание, развивающееся при гиперсекреции альдостерона.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Выберите гормон, синтез и секреция которого влияет на повышение осмотического давления:
1) альдостерон;
2) кортизол;
3) вазопрессин;
4) адреналин;
5) глюкагон.
2. Подберите каждому из веществ соответствующее место синтеза:
а) печень;
1. вазопрессин;
б) почки;
2. альдостерон;
в) гипоталамус;
3. ренин;
г) надпочечники.
4. ангиотензин.
3. Укажите соответствие:
а) стимул для синтеза и секреции – образование
1. вазопрессин;
ангиотензина II;
2. альдостерон;
3. оба;
б) стимул для синтеза и секреции – повышение
4. ни один.
ионов натрия;
в) органы-мишени – периферические артерии;
г) дефицит гормона приводит к полиурии.
4. Выберите из перечисленных веществ компоненты, составляющие систему
ренин-ангиотензин-альдостерон и расположите их в порядке функционирования:
1) ангиотензин I;
2) ангиотензин II;
3) ренин;
4) альдостерон;
5) ангиотензиноген.
103
5. К указанным гормонам подберите соответствующие органы-мишени:
1. печень;
а) альдостерон;
2. костная ткань и кишечник; б) кальцитриол;
3. почки и костная ткань;
в) паратгормон;
4. почки.
г) глюкагон.
6. Выберите положение, правильно отражающие роль кальцитриола:
1) увеличивает скорость всасывания кальция в кишечнике;
2) стимулирует реабсорбцию кальция в почках;
3) стимулирует мобилизацию кальция из костей;
4) стимулирует реабсорбцию натрия в почках;
5) является предшественником 7-дегидрохолестерина.
7. Снижение концентрации кальция в плазме крови вызывает:
1) увеличение секреции паратгормона;
2) ингибирование активности парафолликулярных клеток щитовидной
железы;
3) гидроксилирование метаболитов витамина D3;
4) уменьшение экскреции кальция почками;
5) повышение скорости растворения кости.
8. Укажите соответствие:
1. паратгормон; а) участвуют в мобилизации кальция из костей;
2. кальцитриол; б) активируется путем частичного протеолиза;
в) активная форма образуется в результате гидрокси3. оба;
лирования;
4. ни один.
г) при протеолитическом расщеплении образует
С-концевые биологически активные фрагменты.
9. Выберите правильные утверждения. Паратгормон:
1) содержит дисульфидную связь;
2) секреция регулируется концентрацией кальция в крови;
3) недостаточность гормона приводит к снижению концентрации
кальция;
4) для проявления биологической активности необходима вся молекула гормона целиком;
5) увеличивает эффективность всасывания кальция в кишечнике.
10. Выберите утверждения, правильно характеризующие паратгормон:
1) одноцепочечный пептид;
2) N-концевой пептид проявляет полную биологическую активность;
3) стимулом, вызывающим секрецию гормона, является снижение концентрации ионов кальция;
4) недостаток гормона вызывает снижение концентрации ионов кальция и фосфатов в крови.
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 358-368, 384-389.
104
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1998. –
С. 358-368, 384-389.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 170-203.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 248-297.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 290-298.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 108.
Дополнительная литература
Розен В.Б. Основы эндокринологии. – М.: Высшая школа, 1994.
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
ОБМЕН ВИТАМИНОВ И ГОРМОНОВ.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
Перечислите 5 признаков, характерных для витаминов.
Перечислите водорастворимые и жирорастворимые витамины.
Перечислите коферментные формы для каждого водорастворимого витамина.
Перечислите причины развития гиповитаминозов.
Антивитамины (классификация, механизм действия, применение).
Напишите по 3 уравнения реакций (формулы), для катализа которых необходим рибофлавин (В2) и кобаламин (В12).
Напишите по 3 уравнения реакций (формулы), для катализа которых необходим тиамин (В1) и фолиевая кислота (В9, В10) .
Напишите по 3 уравнения реакций (формулы), для катализа которых необходима пантотеновая кислота (В3) и биотин (Н, В7) .
Напишите по 3 уравнения реакций (формулы), для катализа которых необходим витамин В6 и аскорбиновая кислота (С).
Обмен тиамина (обеспечение, коферменты, участие в биохимических процессах, недостаточность, врожденные формы нарушения обмена).
Врожденные формы нарушения обмена тиамина (название, причины, последствия).
Обмен витамина В5 (обеспечение, коферменты, участие в биохимических
процессах, недостаточность, врожденные формы нарушения обмена).
Врожденные формы нарушения обмена витамина В6 (название, причины,
последствия).
105
14. Врожденные формы нарушения обмена витаминов В12 и фолиевой кислоты
(название, причины, последствия).
15. Напишите биосинтез мелатонина (формулы).
16. Напишите биосинтез катехоламинов (формулы).
17. Напишите в виде схемы биосинтез гормонов стероидной природы.
18. Напишите в виде схемы биосинтез гормонов белково-пептидной природы.
19. Напишите в формулах биосинтез тиреоидных гормонов (производных тирозина).
20. Взаимодействие гормонов стероидной природы с клетками-мишенями.
21. Гормональная регуляция липидного обмена (гормоны, точки приложения,
механизм).
22. Гормональная регуляция углеводного обмена (гормоны, точки приложения,
механизм).
23. Гормональная регуляция водно-солевого обмена (АДГ, альдостерон, ренинангиотензиновая система, натрий-калий-АТФ-аза).
24. Гормональная регуляция обмена кальция (паратгормон, кальцитонин, витамин D) .
25. Гормональная регуляция белкового обмена (гормоны, точки приложения,
механизм).
106
Раздел VII. БИОХИМИЯ КРОВИ И ПЕЧЕНИ.
Кровь является важнейшей жидкой средой, обеспечивающей взаимосвязь различных анатомических структур человека и животных. В кровь поступают белки, синтезирующиеся в различных тканях организма, а также промежуточные и конечные продукты углеводного, липидного и азотистого обменов
веществ. Благодаря своему составу, кровь принимает участие в дыхании и питании тканей, в защите от возбудителей инфекционных заболеваний, в поддержании осмотического баланса и рН тканей, в транспорте соединений, регуляции активности и функций клеток. Химический состав крови определяется особенностями метаболизма в различных тканях и органах, и, в первую очередь, в
печени. В связи с этим, качественное и количественное определение химических компонентов крови дает обширную информацию о состоянии обменных
процессов в организме.
Печень занимает центральное место в обмене вещества организма. Особенности ферментативного аппарата печени и анатомических связей с другими
органами дают возможность участвовать в реализации практически всех видов
обмена веществ и обеспечивать постоянство содержания многих жизненно
важных компонентов крови в организме.
Функциональная специализация печени состоит в обеспечении необходимых условий жизнедеятельности других органов и тканей организма. Этим
объясняются особенности биохимических процессов в печени, которые, с одной стороны, настроены на производство различных веществ для других органов, а с другой – обеспечивают защиту этих органов от образующихся в них
токсических веществ или от поступающих в организм чужеродных соединений
(ксенобиотиков).
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о роли печени
и компонентов крови в метаболизме для объяснения нарушений обмена при патологии и для понимания биохимических аспектов фармакологии, токсикологии и экологии.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: усвоить
– химический состав плазмы крови;
– особенности структуры, свойств и функций белков плазмы крови,
гемоглобина эритроцитов здорового человека;
– причины качественного и количественного изменения химического
состава плазмы крови, возможность диагностики этих изменений;
– механизмы поддержания кислотно-щелочного равновесия, типичные
формы нарушений кислотно-щелочного равновесия и принципы их
коррекции;
– важнейшие функции печени в метаболических превращениях веществ, механизмы обезвреживания и выведения собственных метаболитов и ксенобиотиков.
107
Тема 7.1. БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ. ФЕРМЕНТЫ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
108
Перечислите составные элементы крови.
Назовите основные функции крови.
Назовите основное отличие сыворотки крови от плазмы.
Назовите основные функции белков сыворотки крови.
Назовите и охарактеризуйте методы разделения белков сыворотки крови.
Что такое высаливание? Какие белковые фракции можно получать этим
методом?
Охарактеризуйте фракции белков сыворотки крови, полученные методом
высаливания.
Охарактеризуйте фракции белков сыворотки крови, полученные методом
электрофореза на бумаге.
Охарактеризуйте метод фракционирования белков сыворотки крови на сефадексах.
Охарактеризуйте способы фракционирования белков сыворотки крови иммуноэлектрофоретическим методом и изоэлектрофокусированием.
Охарактеризуйте альбумины крови по следующим признакам:
1) клетки-продуценты;
2) основные функции;
3) молекулярная масса;
4) концентрация в крови;
5) причины снижения концентрации;
6) последствия снижения концентрации.
Охарактеризуйте α-фетопротеин крови по следующим признакам:
1) молекулярная масса;
2) изменение концентрации в крови в онтогенезе;
3) значение определения концентрации α-фетопротеина для
диагностики заболеваний печени и прогнозирования
акушерской патологии.
Охарактеризуйте α-1-антипротеазы крови по следующим признакам:
1) молекулярная масса;
2) заболевание, возникающее при отсутствии в крови
α-1-антипротеаз.
Охарактеризуйте α-2-макроглобулины крови по следующим признакам:
1) молекулярная масса;
2) особенности механизма антипротеолитического действия.
Охарактеризуйте гаптоглобины по следующим признакам:
1) основные функции;
2) молекулярная масса;
3) механизм реализации функции;
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
4) заболевание, возникающее при отсутствии в крови гаптоглобина.
Охарактеризуйте трансферрин по следующим признакам:
1) электрофоретическая подвижность;
2) молекулярная масса;
3) функции;
4) клиническое значение определения трансферрина.
Охарактеризуйте церулоплазмин по следующим признакам:
1) электрофоретическая подвижность;
2) молекулярная масса;
3) функции;
4) клиническое значение определения церулоплазмина.
Охарактеризуйте хиломикроны (ХМ), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП) по
следующим признакам:
1) процентное содержание триглицеридов, холестерина,
фосфолипидов и белка;
2) виды аполипопротеинов;
3) функции, выполняемые аполипопротеинами различных
видов;
4) функции аполипопротеинов.
Перечислите белки, которые называют белками острой фазы. Какое клиническое значение имеет определение белков острой фазы в крови больных?
На какие основные группы делятся ферменты плазмы крови?
Активность каких ферментов плазмы крови часто определяют в клинике с
диагностическими целями?
Для поражения каких органов характерно увеличение активности каждого
фермента плазмы крови?
Что такое ферментный спектр заболеваний? Какое клиническое значение
он имеет?
Почему определение активности изоферментного спектра имеет большее
клиническое значение, чем определение суммарной активности изоферментов?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
Повышение концентрации белка в крови возможно при:
1) потере воды организмом;
2) миеломной болезни;
3) нефротическом синдроме;
4) поражении печеночных клеток.
Снижение концентрации белка в крови возможно при:
1) поражении желудочно-кишечного тракта;
2) парапротеинемиях;
3) острой атрофии печеночных клеток;
4) нефротическом синдроме.
109
3.
4.
5.
6.
7.
О поражении сердечной мышцы свидетельствует повышение активности
изоферментов:
1) ЛДГ1;
2) ЛДГ5;
3) креатинкиназы ВВ-формы;
4) креатинкиназы ВМ-формы;
5) креатинкиназы ММ-формы.
Осаждение белков сернокислым аммонием:
1. альбумины;
а) 50%;
2. эуглобулины;
б) 30%;
3. псевдоглобулины;
в) 100%;
4. фибриноген.
г) 20%.
Локализация синтеза белковых фракций:
а) печень;
1. α- и β-глобулины;
б) лимфоидная ткань.
2. γ-глобулины;
3. альбумины.
Укажите соответствие:
функции
белки
а) связывание и транспорт свободного гемо1. церулоплазмин;
глобина;
2. гаптоглобин;
б) связывание ионов меди;
3. трансферрин.
в) связывание и транспорт ионов железа.
Укажите соответствие:
аполипопротеины
липопротеины
а) апо-АI и апо-АII (апо-Е, апо-СII, апо-Е);
1. хиломикроны;
б) апо-В100;
2. ЛОНП;
в) апо-В100 (апо-СII, апо-Е);
3. ЛНП;
г) апо-В48 (апо-СII, апо-Е).
4. ЛВП.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
110
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 427-432, 434-439, 284-286.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 438-452.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 567-585.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 29-31, 220-222.
Лабораторная работа:
Определение концентрации белков сыворотки крови
биуретовым методом
Принцип метода. Биуретовый метод относится к колориметрическим
методам анализа и основан на цветной биуретовой реакции.
Ход определения. Взять в пробирку 0,2 мл исследуемой сыворотки, добавить 4,8 мл дистиллированной воды, перемешать. К 3 мл полученного раствора добавить 3 мл биуретового реактива, смешать. Через 30 минут определить экстинкцию полученного раствора против контроля (3 мл дистиллированной воды + 3 мл биуретового реактива). Данные для построения калибровочной
кривой:
Содержание белка
7,80
5,80
3,95
2,96
1,975
1,46
Оптическая плотность
0,303
0,226
0,150
0,113
0,076
0,057
Нормальное содержание белка в сыворотке крови взрослых людей
65-85 г/л (6,5 – 8,5%), у детей до 6 лет – 56-58 г/л (5,6 – 8,5 %).
Тема 7.2. СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ
ИММУНОГЛОБУЛИНОВ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
Назовите белки сыворотки крови, осуществляющие функции неспецифической и специфической защиты организма.
Назовите основные классы иммуноглобулинов.
Где синтезируются иммуноглобулины?
Назовите типы легких цепей иммуноглобулинов.
Охарактеризуйте первичную и вторичную структуры легких цепей иммуноглобулинов.
Назовите типы тяжелых цепей иммуноглобулинов.
Охарактеризуйте первичную и вторичную структуры тяжелых цепей иммуноглобулинов.
Охарактеризуйте третичную структуру тяжелых и легких цепей иммуноглобулинов.
Охарактеризуйте четвертичную структуру иммуноглобулинов.
Нарисуйте схему строения иммуноглобулина класса G.
Напишите молекулярные формулы иммуноглобулина класса G.
Нарисуйте схему строения иммуноглобулина класса М.
Напишите молекулярные формулы иммуноглобулина класса М.
Нарисуйте схему строения иммуноглобулина класса А.
Напишите молекулярные формулы иммуноглобулина класса А.
Напишите молекулярные формулы иммуноглобулина класса D.
111
17. Напишите молекулярные формулы иммуноглобулина класса Е.
18. Что такое секреторные иммуноглобулины? Какова их физиологическая
роль?
19. Строение и функции вариабельных участков пептидных цепей иммуноглобулинов.
20. Строение и функции константных участков пептидных цепей иммуноглобулинов.
21. Формирование и функции активных центров иммуноглобулинов.
22. Строение и функции Fc- и Fab-фрагментов иммуноглобулинов.
23. Какие классы иммуноглобулинов содержатся в крови плода и новорожденного ребенка? Каково их происхождение?
24. С какого возраста начинается активный синтез каждого из классов иммуноглобулинов?
25. Назовите основные причины снижения и увеличения концентрации иммуноглобулинов в крови.
26. Какие последствия для организма имеет гипо- и гипериммуноглобулинемия?
27. В виде каких продуктов иммуноглобулины выводятся из организма?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
112
Иммуноглобулины, молекула которых содержит:
1. 4 полипептидных цепи;
а) Ig M;
2. 10 полипептидных цепей.
б) Ig G;
в) Ig A;
г) Ig E;
д) Ig D.
Шарнирный участок иммуноглобулина объединяет:
1) легкую и тяжелую цепи в молекуле иммуноглобулина;
2) две легких цепи;
3) две тяжелых цепи;
4) N- и C-концевые половины тяжелой цепи.
Активный центр иммуноглобулина образован:
1) легкой цепью;
2) легкой и тяжелой цепями;
3) двумя легкими цепями.
К белкам неспецифической защиты относятся:
1) α-1-антитрипсин;
2) пропердин;
3) α-2-макроглобулин;
4) лизоцим;
5) интерферон;
6) комплемент.
Назовите типы иммуноглобулинов, содержащиеся в крови плода и новорожденного:
1) Ig D;
2)
3)
4)
5)
Ig E;
Ig M;
Ig G;
Ig A.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 130-135.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 93-94, 571-572.
Задания на самоподготовку по биологической химии.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Тема 7.3. СТРУКТУРА ГЕМОГЛОБИНОВ.
НАРУШЕНИЯ СИНТЕЗА ГЕМА, МЕТАБОЛИЗМА ПОРФИРИНОВ.
ЖЕЛТУХИ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
Назовите соединения, содержащие гем в качестве небелковой части.
Назовите составные части гемоглобина. Какие функции выполняет каждая
из составных частей?
Напишите схему синтеза гема.
Назовите ключевой этап синтеза гема. Какой фермент его катализирует?
Как регулируется его активность?
В какой форме входит железо в состав гемоглобина?
В какой форме находится железо в составе метгемоглобина?
Перечислите типы гемоглобина, циркулирующего в крови плода.
Перечислите типы гемоглобина, циркулирующего в крови взрослого человека.
Назовите пептидные цепи, входящие в состав эмбрионального гемоглобина.
Назовите пептидные цепи, входящие в состав фетального гемоглобина.
Перечислите типы гемоглобина, циркулирующего в крови новорожденных.
Назовите пептидные цепи, входящие в состав гемоглобина взрослого человека.
Назовите функциональные различия нормальных гемоглобинов.
Что такое «геминовый карман» гемоглобина? Радикалы каких аминокислот
его образуют? Биологическое значение «геминового кармана» гемоглобина.
Нарисуйте график зависимости диссоциации оксигемоглобина от парциального давления в альвеолах.
113
16. Какая причина возникновения гипоксии тканей вследствие отравления монооксидом углерода (СО, угарный газ)?
17. Какие клинические расстройства называются порфириями?
18. Назовите разновидности порфирий.
19. Что такое аномальные гемоглобины?
20. Какими свойствами отличаются аномальные гемоглобины от обычных?
21. В чем причина развития метгемоглобинемии? Последствия данной патологии.
22. Почему не во всех случаях появление аномального гемоглобина приводит
к развитию анемии?
23. Механизм развития серповидно-клеточной анемии.
24. Механизм развития талассемии.
25. Какие разновидности талассемий Вы знаете? Какая из них протекает тяжелее и почему?
26. Какова продолжительность жизни эритроцитов?
27. В каких тканях и органах происходит физиологическое разрушение эритроцитов?
28. Нарисуйте схему образования непрямого (свободного) билирубина из небелковой части гемоглобина.
29. В виде чего, куда и с какой целью транспортируется непрямой билирубин
после его образования?
30. Каков механизм образования непрямого билирубина?
31. В виде чего и в каком количестве (мкмоль/л) присутствует в плазме крови
билирубин?
32. Где и из чего образуется мезобилирубиноген (уробилиноген)?
33. Где и из чего образуется стеркобилиноген?
34. Назовите конечные продукты превращения билирубина.
35. Где определяются и в каком количестве (мг в сутки) выводятся конечные
продукты обмена билирубина?
36. Составьте схему метаболизма гема.
37. Что такое желтуха? Перечислите основные формы желтух.
38. Какие биохимические исследования проводят при подозрении на желтуху?
39. Назовите основные причины возникновения гемолитической желтухи. Каков механизм ее развития?
40. Какие результаты можно ожидать при биохимических исследованиях крови, мочи и кала при подозрении на гемолитическую желтуху?
41. Назовите основные причины возникновения обтурационной желтухи. Каков механизм ее развития?
42. Какие результаты можно ожидать при биохимических исследованиях крови, мочи и кала при подозрении на обтурационную желтуху?
43. Назовите основные причины возникновения паренхиматозной желтухи.
Каков механизм ее развития?
44. Какие результаты можно ожидать при биохимических исследованиях крови, мочи и кала при подозрении на паренхиматозную желтуху?
45. Что такое желтуха новорожденных?
114
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
При серповидно-клеточной анемии в β-цепи гемоглобина остаток глутаминовой кислоты замещен на:
1) лизин;
2) тирозин;
3) валин;
4) лейцин;
5) глутамин.
Назовите исходные вещества в синтезе гема:
1) тирозин;
2) сукцинил-КоА;
3) ацетил-КоА;
4) глицин;
5) валин.
Степень насыщения гемоглобина кислородом зависит от:
1) присутствия в эритроцитах 2,3-бисфосфоглицерата;
2) присутствия 3-фосфоглицерата;
3) парциального давления кислорода;
4) четвертичной структуры гемоглобина;
5) концентрации ионов водорода и СО2;
6) концентрации альбумина в крови.
Первый желчный пигмент в катаболизме гема:
1) холевая кислота;
2) билирубин;
3) литохолевая кислота;
4) биливердин;
5) дезоксихолевая кислота;
6) вердоглобин.
Билирубин транспортируется в печень в комбинации с:
1) трансферрином;
2) альбумином;
3) глобулином;
4) гаптоглобином;
5) церулоплазмином.
В печени церулоплазмин связывается с:
1) глюкозой;
2) холевой кислотой;
3) глицином;
4) глюкуроновой кислотой;
5) гиалуроновой кислотой.
Распад гемоглобина протекает в:
1) макрофагах;
2) лимфоцитах;
3) гистиоцитах соединительной ткани;
4) эритроцитах;
5) тромбоцитах.
115
8.
Генетически обусловленное нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина – это:
1) серповидноклеточная анемия;
2) талассемия;
3) порфирия;
4) мутация.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 45-46, 144, 146, 415-418, 428-436.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 65-71, 434-437.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 78-85, 561-565.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 310-312, 435-436.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторная работа № 104. Определение общего билирубина в сыворотке
крови.
Дополнение к лабораторной работе
Данные для построения калибровочного графика:
Оптическая плотность (Е):
0,1
0,2
0,3
0,4
Концентрация (С), мкмоль/л:
17
41
68
90
В норме концентрация общего билирубина в сыворотке крови составляет 8,0-20,0 мкмоль/л; из этого количества 75% приходится на долю свободного
(6,0-15,0 мкмоль/л) и 25% - на долю конъюгированного (связанного) билирубина (2,0-5,0 мкмоль/л).
Тема 7.4. КИСЛОТНО-ОСНОВНОЕ РАВНОВЕСИЕ.
Вопросы для самоподготовки
1.
2.
3.
4.
116
Дайте определение кислотно-основному равновесию.
Что такое водородный показатель, в чем он выражается?
Приведите цифры физиологических колебаний рН крови.
Перечислите буферные системы крови.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
Перечислите в порядке убывания по буферной емкости буферные системы
крови.
Назовите буферную систему крови, действие которой связано с функцией
легких.
Назовите буферную систему крови, действие которой связано с выделительной функцией почек.
Назовите буферную систему крови, действие которой связано с дыхательной функцией крови.
Напишите состав и соотношение компонентов бикарбонатного буфера.
Напишите уравнения реакций взаимодействия бикарбонатного буфера с
кислыми и основными продуктами.
Напишите состав и соотношение компонентов фосфатного буфера.
Напишите уравнения реакций взаимодействия фосфатного буфера с кислыми и основными продуктами.
Напишите состав белкового и гемоглобинового буферов.
Напишите уравнения реакций взаимодействия белкового буфера с кислыми и основными продуктами.
Напишите уравнения реакций, иллюстрирующих буферное действие гемоглобина.
Охарактеризуйте и проиллюстрируйте реакциями роль легких в поддержании кислотно-основного равновесия.
Охарактеризуйте и проиллюстрируйте реакциями роль почек в поддержании кислотно-основного равновесия.
Напишите уравнение реакции, катализируемой карбоангидразой. Какие
последствия для организма имеет торможение активности карбоангидразы
в почках?
Напишите уравнение реакции, катализируемой глутаминазой. Какие последствия для организма имеет торможение активности глутаминазы в
почках?
Какое физиологическое значение имеет процесс образования хлористого
аммония в почках? Напишите уравнение реакции образования хлористого
аммония.
Перечислите показатели крови и мочи, которые определяют с целью исследования кислотно-основного равновесия.
Дайте определение ацидозу и алкалозу.
На какие виды по механизму развития и степени выраженности делится
ацидоз?
На какие виды по механизму развития и степени выраженности делится
алкалоз?
Газовый ацидоз: причины возникновения, механизм компенсации, изменение показателей, изменение кислотно-основного равновесия.
Газовый алкалоз: причины возникновения, механизм компенсации, изменение показателей, изменение кислотно-основного равновесия.
Метаболический ацидоз: причины возникновения, механизм компенсации,
изменение показателей, изменение кислотно-основного равновесия.
117
28. Метаболический алкалоз: причины возникновения, механизм компенсации,
изменение показателей, изменение кислотно-основного равновесия.
29. Способы компенсации ацидоза.
30. Способы компенсации алкалоза.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Нарушения кислотно-основного равновесия могут быть в виде
1__________________ и 2_________________. По механизму развития –
3__________________ и 4_________________ ацидоз/алкалоз. По компенсации – 5_________________ и 6_____________ ацидоз/алкалоз.
Развитие газового ацидоза возможно при:
1) бронхиальной астме;
2) эмфиземе легких;
3) диабете;
4) голодании;
5) одышке.
Развитие метаболического ацидоза возможно при:
1) пневмонии;
2) заболеваниях желудочно-кишечного тракта;
3) гиповентиляции легких;
4) недостатке витамина В1;
5) недостатке витамина В2.
Перечислите буферные системы крови в порядке убывания их буферной
емкости:
1) белковая;
2) гемоглобин-оксигемоглобиновая;
3) фосфатная;
4) бикарбонатная.
Развитие метаболического алкалоза возможно при:
1) гиповентиляции легких;
2) неукротимой рвоте;
3) вдыхании чистого кислорода;
4) поносе;
5) голодании.
Поддержание кислотно-основного равновесия в почках, преимущественно,
сопряжено с:
1) активностью фосфатного буфера;
2) активностью белкового буфера;
3) выведением с мочой аммонийных солей;
4) активностью глутаминазы.
Литература
1.
118
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 365-367, 437.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 452-457, 478-479.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 586-591, 614-615.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и
задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 411.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа
Определение титрационной кислотности мочи.
Ход определения: В колбочку отмеривают 10 мл мочи, прибавляют
1-2 капли 0,5 % спиртового раствора фенолфталеина, взбалтывают и титруют
0,1 н раствором едкого натра до слабого окрашивания, не исчезающего в течение 30 секунд.
Кислотность мочи выражают количеством мл 0,1 н раствора едкого натра, ушедшего на нейтрализацию суточного количества мочи. Кислотность
равна: Х х 150.
В норме кислотность мочи варьирует от 200 до 500.
Тема 7.5. НЕБЕЛКОВЫЕ СОЕДИНЕНИЯ ПЛАЗМЫ КРОВИ.
Вопросы для самоподготовки
На какие две группы делятся небелковые соединения сыворотки крови?
Что такое «остаточной азот» крови?
Какие соединения входят в «остаточной азот» крови?
Охарактеризуйте компонент остаточного азота – мочевину – по следующим признакам: место и источник синтеза, концентрация, причины повышения и снижения концентрации.
5. Охарактеризуйте компонент остаточного азота – пептиды и аминокислоты – по следующим признакам: место и источник синтеза, концентрация,
причины повышения и снижения концентрации.
6. Назовите формы азотемии.
7. Механизм возникновения всех форм азотемии.
8. Охарактеризуйте компонент остаточного азота – мочевую кислоту – по
следующим признакам: место и источник синтеза, концентрация, причины
повышения концентрации.
9. Подагра: биохимия и клиника заболевания.
10. Охарактеризуйте компоненты остаточного азота – креатин, креатинин – по
следующим признакам: место и источник синтеза, концентрация.
11. При каких патологических состояниях повышается концентрация креатина
в крови?
1.
2.
3.
4.
119
12. Охарактеризуйте компонент остаточного азота – билирубин – по следующим признакам: место и источник синтеза, концентрации.
13. Назовите наиболее часто определяемые в клинике компоненты небелковых
соединений плазмы крови, являющихся продуктами углеводного обмена.
14. Назовите основные причины изменения содержания глюкозы в крови.
15. Назовите основные причины изменения содержания фруктозы в крови.
16. Назовите основные причины изменения содержания галактозы в крови.
17. Назовите основные причины изменения содержания пировиноградной кислоты в крови.
18. Назовите основные причины изменения содержания молочной кислоты в
крови.
19. Назовите основные причины изменения содержания сиаловой кислоты в
крови.
20. Назовите транспортные формы липидов в крови.
21. Основные формы гиперлипопротеинемий.
22. Причины изменения содержания в крови НЭЖК.
23. Назовите основные транспортные формы холестерина в крови.
24. Причины изменения содержания в крови холестерина.
25. Назовите компоненты электролитного состава крови.
26. Какую роль играет вода в формировании структур живой клетки и в процессах обмена веществ?
27. Каково биологическое значение натрия?
28. Назовите патологии, при которых возникает гипернатриемия.
29. Назовите патологии, при которых возникает гипонатриемия.
30. Каково биологическое значение калия?
31. Назовите патологии, при которых возникает гиперкалиемия. Гипокалиемия.
32. Биологическая роль кальция.
33. Назовите патологии, при которых возникает: а) гиперкальциемия; б) гипокальциемия.
34. Биологическая роль магния.
35. Биологическая роль фосфора. Какие фракции фосфора различают в клинике при исследовании крови?
36. Назовите патологии, при которых возникает гипофосфатемия.
37. Когда наблюдается повышение содержания железа в сыворотке крови?
38. Механизм транспорта железа из кишечника в кроветворные органы.
39. В какой форме депонируется железо?
40. Что может вызвать недостаток железа в организме?
41. Перечислите вещества, относящиеся к микроэлементам.
42. В каком виде находятся медь, цинк в крови?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1.
120
Перечислите соединения, входящие в состав остаточного азота плазмы
крови:
1) мочевина;
2.
3.
4.
5.
6.
2) аминокислоты;
3) белки;
4) пептиды;
5) нуклеотиды;
6) мочевая кислота;
7) аммиак;
8) креатин;
9) креатинин.
Почечная (ретенционная) азотемия характерна для:
1) острого гломерулонефрита;
2) злокачественных новообразований;
3) хронического пиелонефрита;
4) диабета;
5) туберкулеза.
Белки сыворотки крови, играющие основную роль в транспорте:
1. ионов кальция;
а) альбумины;
2. билирубина;
б) церулоплазмин;
3. железа.
в) ферритин;
г) трансферрин;
д) гаптоглобин.
Продукционная (внепочечная) азотемия характерна для:
1) злокачественных новообразований;
2) диабета;
3) туберкулеза;
4) цирроза печени;
5) хронического пиелонефрита;
6) острого гломерулонефрита.
Укажите правильные ответы:
железо в организме:
1) используется для синтеза гемпротеидов;
2) депонируется в виде ферритина;
3) транспортируется гемоглобином;
4) транспортируется церулоплазмином.
Укажите правильные ответы:
Биологическая роль натрия:
1) совместно с ионами калия участвует в поддержании биоэлектрических потенциалов;
2) участвует в механизмах поддержания кислотно-щелочного равновесия;
3) совместно с альдостероном участвует в поддержании осмотического давления и объема внеклеточной жидкости;
4) ионы натрия являются кофакторами многих ферментных и неферментных белков.
121
7.
Укажите правильные ответы:
функции кальция:
1) структурный компонент костной ткани;
2) ионы кальция могут выполнять роль кофакторов ферментов;
3) регуляция клеточных функций;
4) регуляция вводно-солевого баланса;
5) участие в процессах нервно-мышечной возбудимости.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 284-286, 437-438, 358-365, 384-385, 430-432.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. –
С. 443-445, 448-452.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. –
С. 574-577, 580-585.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медикопрофилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. –
Лабораторная работа № 108.
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
БИОХИМИЯ КРОВИ И ПЕЧЕНИ.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
122
Химический состав сухой части сыворотки крови.
Назовите пять методов разделения белков сыворотки крови. Перечислите
электрофоретические (при разделении на бумаге) белковые фракции сыворотки крови (их процентное соотношение).
Характеристика гаптоглобинов (место синтеза, молекулярная масса, концентрация, строение, разновидности, состав, электрофоретическая подвижность, функции).
Характеристика церулоплазмина и С-реактивного белка (место синтеза,
концентрация, молекулярная масса, строение, электрофоретическая подвижность, функция, клиническое значение определения).
Характеристика α2-макроглобулина и α1-антитрипсина (место синтеза, концентрация, электрофоретическая подвижность, молекулярная масса, функции).
Характеристика альбумина и α-фетопротеина сыворотки крови (место синтеза, концентрация, молекулярная масса, строение, электрофоретическая
подвижность, функция, клиническое значение определения).
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
На какие группы делятся ферменты крови? Назовите четыре основные цели сывороточной энзимодиагностики.
Дайте определение Ig. В составе каких белковых фракций они определяются при электрофорезе на бумаге?
Назовите 5 основных классов иммуноглобулинов. Дайте характеристику
первичной структуры иммуноглобулинов (связи, стабилизирующие эту
структуру, типы тяжелых и легких цепей).
Охарактеризуйте строение и функции Fab-фрагмента Ig.
Особенность вторичной структуры и значение шарнирной области молекулы Ig. Нарисуйте схему строения Ig A.
Охарактеризуйте строение и назовите 3 основные функции Fc-фрагмента.
Нарисуйте схему строения Ig M.
Дайте определение четвертичной структуры Ig. Нарисуйте схему строения
Ig G.
Назовите разновидности гемоглобина плода (различия по строению и
функции).
Аномальные гемоглобины (причины возникновения, примеры, последствия
возникновения).
Как транспортируется билирубин в крови? Как называются фракции билирубина в крови? Почему?
Напишите уравнение реакции синтеза δ-аминолевулиновой кислоты. Назовите фермент, кофермент и принцип регуляции данной реакции.
Строение гема (составные части, формула). Состав.
Составьте схему распада гемоглобина до образования прямого билирубина.
Составьте схему распада гемоглобина до образования стерко- и уробилина.
Гемолитическая желтуха (причины возникновения, биохимические показатели крови, мочи, кала).
Обтурационная желтуха (причины возникновения, биохимические показатели крови, мочи, кала).
Паренхиматозная желтуха (причины возникновения, биохимические показатели крови, мочи, кала).
Нарушения кислотно-основного равновесия (по видам, механизму развития, степени компенсации).
Напишите уравнения реакций, иллюстрирующие буферное действие гемоглобина. Газовый ацидоз (причины возникновения, механизм развития, изменение показателей кислотно-основного равновесия, компенсация).
Напишите уравнения реакций взаимодействия белкового буфера с кислыми и основными продуктами.
Метаболический алкалоз (причины возникновения, механизм развития, изменение показателей кислотно-основного равновесия, компенсация).
123
28. Напишите уравнение взаимодействия бикарбонатного буфера с кислыми и
основными продуктами.
29. Газовый алкалоз (причины возникновения, механизм развития, компенсация).
30. Напишите реакции взаимодействия фосфатного буфера с кислыми и основными продуктами.
31. Метаболический ацидоз (причины возникновения, механизм развития, изменение показателей кислотно-основного равновесия, компенсация).
124
ПЕРЕЧЕНЬ
ТИПОВЫХ ЭКЗАМЕНАЦИОННЫХ ВОПРОСОВ
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
Первичная структура полипептидной цепи (генетическая детерминированность, уникальность, аминокислотные замены). Наследственные протеинопатии (серповидноклеточная анемия, семейная гиперхолестеринемия).
Конформация полипептидной цепи. Вторичная структура полипептидной
цепи (связи, стабилизирующие вторичную структуру, свойства участков
полипептидной цепи, лишенных вторичной структуры).
Третичная структура полипептидной цепи (связи, стабилизирующие третичную структуру, роль пространственной организации полипептидной
цепи в образовании активных центров белка).
Зависимость конформации белка от первичной структуры полипептидной
цепи. Конформационные изменения при функционировании белков. Денатурация белков.
Четвертичная структура белков. Биологическое значение сочетания ковалентных связей и слабых взаимодействий в молекуле белка. Кооперативные изменения конформации протомеров.
Электрохимические свойства белков. Химическая и функциональная классификация белков.
Химическая природа ферментов. Структура активных центров ферментов.
Активность и специфичность действия ферментов (теории предшествующего и индуцированного соответствия).
Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативных реакций.
Уравнение Михаэлиса-Ментен. Графическое выражение зависимости скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата.
Константа Михаэлиса ферментов (физический смысл, физиологическое
значение). Определение константы Михаэлиса графическим методом Лайнуивера-Берка.
Ингибирование ферментов (обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентное). Определение характера ингибирования с помощью метода
Лайнуивера-Берка. Практическое использование ингибиторов ферментов.
Активация ферментов (механизмы активации). Коферменты (структура,
функции, роль витаминов в образовании и функционировании коферментов, биосинтез коферментов в клетке). Роль ионов металлов в активации
ферментов.
Влияние температуры и концентрации водородных ионов на активность
ферментов (механизм влияния). Понятие о температурном оптимуме, оптимуме рН ферментов в организме человека.
Регуляторные ферменты (особенности структуры, кинетика реакций, катализируемых регуляторными ферментами, биологическое значение).
Регуляция активности ферментов (аллостерическая регуляция, ковалентная
модификация). Регуляция по типу прямой и обратной связи. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.
125
15. Организация ферментативных процессов в живой клетке (компартментализация, кооперативный характер, ферментные ансамбли, мультиферментные
комплексы).
16. Классификация ферментов (характеристика классов, примеры химических
реакций, катализируемых ферментами каждого класса).
17. Многообразие ферментов. Изоферменты. Изменение активности ферментов в крови при различных формах патологий. Клиническое значение определения активности ферментов и их изоферментов. Энзимопатии.
18. Понятие о метаболизме (катаболизм, анаболизм, ключевые, узловые метаболиты). Общие принципы регуляции метаболизма.
19. Понятие о биологическом окислении. Дегидрирование как основной процесс биологического окисления. Дыхательная цепь (локализация в клетке,
перенос электронов и протонов). Движущая сила переноса электронов в
дыхательной цепи. Выделение энергии на этапах переноса электронов.
20. Аккумулирование энергии в форме макроэргических связей АТФ. Окислительное фосфорилирование (локализация в клетке, хемиосмотическая гипотеза окислительного фосфорилирования). Использование энергии макроэргических связей АТФ.
21. Нарушение биологического окисления и окислительного фосфорилирования (причины, механизм, последствия).
22. Переваривание и всасывание углеводов. Фосфорилирование глюкозы (термодинамические условия, ферменты, физиологическое значение). Основные пути превращения глюкозо-6-монофосфата.
23. Аэробный гликолиз, общая характеристика, последовательность реакций,
ферменты, конечные продукты, глицерофосфатный и малатный челночные
механизмы, образование АТФ, биологическое значение.
24. Анаэробный гликолиз (последовательность реакций, ферменты, конечные
продукты, механизм образования АТФ). Биологическое значение.
25. Окислительное декарбоксилирование пирувата и цикл лимонной кислоты
(локализация в клетке, последовательность реакций, ферменты, конечный
продукт, образование АТФ, биологическое значение).
26. Глюконеогенез (исходные продукты, последовательность реакций, ферменты, физиологическое значение).
27. Глюкозо-лактатный и глюкозо-аланиновый циклы, их физиологическое
значение.
28. Гликогенез и гликогенолиз (последовательность реакций, ферменты, гормональная регуляция, физиологическое значение).
29. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы (последовательность реакций, ферменты, гормональная регуляция, физиологическое значение).
30. Регуляция гликолиза, цикла лимонной кислоты, глюконеогенеза (эффект
Пастера, метаболическая и гормональная регуляция).
31. Роль печени в обмене углеводов (фосфорилирование глюкозы, катализируемое гексокиназой и глюкокиназой, реакция катализируемая глюкозо-6фосфатазой, пути превращения глюкозы, глюконеогенез).
126
32. Особенности и физиологическое значение обмена углеводов в мозге, скелетных мышцах и миокарде.
33. Особенности и биологическое значение обмена углеводов в жировой ткани
и эритроцитах. Нарушения обмена углеводов при врожденных гемолитических анемиях.
34. Концентрация глюкозы в крови. Гипергликемия и гипогликемия (причины
возникновения, последствия). Глюкозурия (причины возникновения).
35. Влияние адреналина, глюкагона, глюкокортикоидов, адренокортикотропного и соматотропного гормонов на обмен углеводов в различных тканях.
36. Влияние инсулина на обмен углеводов (проницаемость клеточных мембран
для глюкозы, синтез ферментов гликолиза, лимоннокислого цикла, глюконеогенеза и пентозофосфатного пути превращения глюкозы).
37. Нарушения углеводного обмена при сахарном диабете (лабораторные и
клинические симптомы сахарного диабета, их связь с нарушениями обмена
углеводов, принципы биохимической диагностики сахарного диабета).
38. Гликогенозы (причины, биохимическая диагностика, принципы лечения).
Нарушения углеводного обмена при злокачественных новообразованиях.
39. Переваривание и всасывание триглицеридов. Транспортные формы триглицеридов и неэстерифицированных жирных кислот в крови.
40. Окисление высших жирных кислот (активация, перенос через мембрану
митохондрий, последовательность реакций β-окисления, связь окисления
жирных кислот с цитратным циклом).
41. Биосинтез жирных кислот (исходный продукт, перенос его через мембрану
митохондрий, последовательность реакций, связь с обменом углеводов).
42. Биосинтез триглицеридов в печени и жировой ткани (исходные продукты,
последовательность реакций, связь с обменом углеводов, биологическое
значение).
43. Триглицериды печени и жировой ткани. Гидролиз триглицеридов жировой
ткани, использование образующихся при этом свободных жирных кислот и
глицерина. Зависимость обмена триглицеридов в жировой ткани от поступления в нее глюкозы.
44. Влияние адреналина, глюкагона, соматотропного гормона и инсулина на
обмен триглицеридов.
45. Особенности и физиологическое значение обмена липидов в жировой ткани, скелетных мышцах и миокарде.
46. Особенности и физиологическое значение обмена липидов в печени и мозге.
47. Биосинтез и использование кетоновых тел. Взаимосвязь печени и мышц в
обмене кетоновых тел. Причины усиления кетообразования при голодании
и сахарном диабете. Последствия гиперкетогенеза.
48. Фосфолипиды (представители, основной и вспомогательный пути биосинтеза, роль фосфолипидов в построении клеточных мембран и транспортных форм липидов в крови).
127
49. Обмен холестерина (биосинтез, катаболизм, выведение из организма, биологическое значение). Роль липопротеидов очень низкой, низкой и высокой плотности в обмене холестерина.
50. Нарушения обмена холестерина (осложненный холестериноз, семейная гипохолестеринемия). Факторы риска развития атеросклероза, биохимические показатели крови при атеросклерозе. Биохимические принципы профилактики и лечения атеросклероза.
51. Нарушения обмена липидов при сахарном диабете (истощение жировых
депо, гиперлипоацидемия и гиперхолестеринемия, гиперкетонемия, ацидоз).
52. Нарушения обмена липидов при ожирении (причины, последствия, биохимические основы профилактики и лечения).
53. Липопротеиды (классификация, состав, структура, функции). Аполипопротеины. Изменение содержания липопротеидов в крови как причина и как
следствие нарушения обмена липидов.
54. Взаимосвязь обмена углеводов и липидов (превращение глюкозы в триглицериды и холестерин, роль гликолиза и пентозофосфатного пути в обмене
липидов). Сочетанное влияние гормонов на обмен углеводов и липидов.
55. Понятие об азотистом балансе. Полноценные и неполноценные белки. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Белковое голодание. Квашиоркор.
Белковые резервы организма.
56. Переваривание белков. Всасывание аминокислот. Превращение аминокислот в печени. Гниение аминокислот в кишечнике, обезвреживание продуктов гниения.
57. Дезаминирование аминокислот в тканях животного происхождения (виды,
механизмы, ферменты, коферменты, обеспечивающие дезаминирование).
Механизм токсического действия аммиака.
58. Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз. Физиологическое значение реакций трансаминирования.
59. Декарбоксилирование аминокислот. Физиологиченское значение продуктов декарбоксилирования аминокислот. Обезвреживание продуктов декарбоксилирования.
60. Образование глутамина. Превращение глутамина в печени и почках, судьба выделяющегося аммиака. Роль обмена глутамина в регуляции кислотнощелочного равновесия организма.
61. Биосинтез мочевины (последовательность реакций, ферменты, энергетический баланс). Взаимосвязь цикла мочевины и цикла трикарбоновых кислот.
Гипераммониемии. Печеночная кома.
62. Взаимосвязь обмена глицина и серина. Использование глицина для биосинтеза биологически активных соединений. Серин как источник одноуглеродных групп.
63. Обмен и биологическое значение серосодержащих аминокислот. Роль метионина в реакциях трансметилирования. Врожденные нарушения обмена
серосодержащих аминокислот.
128
64. Обмен фенилаланина и тирозина (распад до фумаровой и ацетоуксусной
кислот). Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина
(фенилкетонурия, тирозинемия, алкаптонурия, альбинизм). Диагностика и
биохимические принципы коррекции.
65. Обмен фенилаланина и тирозина (использование для биосинтеза катехоламинов, меланина и гормонов щитовидной железы).
66. Обмен моноаминодикарбоновых аминокислот (использование для биосинтеза биологически активных соединений). Обмен триптофана (использование для биосинтеза мелатонина, серотонина, никотинамида). Врожденные
нарушения обмена триптофана.
67. Структура и функции ДНК (закономерности нуклеотидного состава, структура, гистоны, укладка ДНК в хроматине).
68. Репликация ДНК (механизмы, ферменты). Повреждения ДНК. Репарация
повреждений и ошибок репликации (механизы, ферменты).
69. Структура и функции РНК (разновидности, структура). Биосинтез РНК и
ее процессинг.
70. Обмен нуклеотидов (состав, биосинтез, катаболизм). Нарушение обмена
азотистых оснований (подагра).
71. Биосинтез белков. Аминокислотный код. Этапы трансляции (подготовительный, элонгация, пострибосомная трансформация полипептидной цепи). Ингибиторы трансляций.
72. Особенности биосинтеза коротких пептидов. Регуляция биосинтеза белка.
Индукция и репрессия синтеза белков в организме человека.
73. Белково-пептидные гормоны. Особенности структуры, биосинтез, транспорт, рецепция и периферический метаболизм.
74. Гормоны - производные аминокислот (биосинтез, транспорт, рецепция и
периферический метаболизм).
75. Биосинтез стероидных гормонов, транспорт, рецепция и периферический
метаболизм.
76. Тканевой спектр действия гормонов. Распределение гормонов в организме.
Рецепция гормонов различной химической природы. Медиаторы действия
гормонов.
77. Гормональная регуляция биосинтеза белков (соматотропин, соматомедины,
инсулин, андрогены и эстрогены, тиреоидные гормоны, глюкокортикоиды).
78. Гормональная регуляция обмена воды, натрия и калия (антидиуретический
гормон,
альдостерон,
натрий-калиевый
насос).
Роль
ренинангиотензиновой системы в регуляции обмена воды и электролитов.
79. Гормональная регуляция обмена кальция (паратгормон, тиреокальцитонин). Витамин D (образование активных форм, механизм действия). Гипои гиперкальциемии (причины возникновения, последствия).
80. Основные признаки витаминов. Витамины и витаминоподобные вещества.
Обмен и функции витаминов. Нарушение обмена и функции витаминов.
Принципы биохимической диагностики и коррекции нарушений обмена и
функции витаминов. Антивитамины.
129
81. Тиамин (активные формы, реакции, катализируемые тиаминзависимыми
ферментными системами). Нарушение обмена и функции тиамина (диагностика, принципы коррекции).
82. Никотинамид (активные формы, реакции, катализируемые никотинзависимыми ферментами). Нарушение обмена и функции никотинамида (диагностика, принципы коррекции).
83. Рибофлавин (активные формы, реакции, катализируемые флавинзависимыми ферментами). Пантотеновая кислота. Активные формы. Реакции, катализируемые ферментами, в состав которых как кофермент входит пантотеновая кислота.
84. Пиридоксин (активные формы, реакции, катализируемые пиридоксинзависимыми ферментами). Нарушения обменной функции пиридоксина (диагностика, принципы коррекции).
85. Биотин (реакции, катализируемые биотинзависимыми ферментами). Нарушения функции биотина (диагностика, принципы коррекции).
86. Фолиевая кислота (активная форма, реакции, катализируемые фолатзависимыми ферментами). Нарушение функции фолиевой кислоты (диагностика, принципы коррекции).
87. Кобаламин (особенности структуры, всасывания и транспорта, активные
формы, реакции, катализируемые кобаламинзависимыми ферментами).
Нарушения функции кобаламина (признаки, диагностика, принципы коррекции).
88. Аскорбиновая кислота. Участие аскорбиновой кислоты в гидроксилировании различных соединений. Роль аскорбиновой кислоты в синтезе коллагена.
89. Жирорастворимые витамины А и Е (обмен, функции, нарушения обмена и
функций). Гипервитаминозы.
90. Жирорастворимые витамины К и D (обмен, функции, нарушения обмена и
функций). Гипервитаминозы.
91. Белки плазмы крови (методы фракционирования, классификация). Альбумины плазмы крови (место образования, физико-химические свойства,
функции). Гипоальбуминемия (причины, последствия).
92. Иммуноглобулины. Пептидные цепи и субъединицы иммуноноглобулинов.
Вариабельный и константный участок цепей иммуноглобулинов. Активный центр иммуноглобулинов. Фрагменты иммуноглобулинов, образующиеся при ферментативном гидролизе.
93. Классы иммуноглобулинов. Особенности структуры и функции различных
классов иммуноглобулинов. Биосинтез иммуноглобулинов различных
классов. Нарушения биосинтеза иммуноглобулинов.
94. Гемоглобины. Структура глобина и гема. Нормальные гемоглобины, биосинтез нормальных гемоглобинов в онтогенезе. Аномальные гемоглобины,
S-гемоглобин (особенности состава и свойств). Механизм развития серповидноклеточной анемии.
130
95. Биосинтез гема и цепей глобина. Талассемии. Катаболизм гемоглобина.
Образование свободного и связанного билирубина. Желтухи (причины
возникновения, диагностика).
96. Индивидуальные белки сыворотки крови: α-фетопротеин, гаптоглобин, ингибиторы протеаз, трансферин, церулоплазмин (структура, функции, место
синтеза). Клиническое значение определения индивидуальных белков в
крови.
97. Остаточный азот крови. Азотемия. Безазотистые органические вещества
плазмы крови. Клиническое значение определения компонентов остаточного азота и безазотистых органических веществ в крови.
98. Кислотно-щелочное равновесие. Буферные системы крови. Роль легких и
почек в поддержании кислотно-щелочного равновесия. Ацидоз и алкалоз
(виды, механизмы развития).
99. Биологические мембраны (состав, структура, поверхностные и интегрированные белки). Функции мембран. Цитоплазматическая мембрана эритроцитов.
100. Биохимия печени (роль печени в обмене углеводов, липидов).
101. Роль печени в обмене аминокислот, желчных пигментов, в обезвреживании
эндогенно образующихся физиологически активных продуктов и ксенобиотиков.
131
Издательство Курского государственного медицинского университета
305041, г. Курск, ул. К. Маркса, 3.
Лицензия ЛР № 020862 от 30.04.99 г.
Тираж 500 экз.
Отпечатано в типографии КГМУ.
305041, г. Курск, ул. К. Маркса, 3.
Заказ № 787.
132